UNIVERSITATEA DE STAT DIN MOLDOVA

Facultatea Biologie și Pedologie

Specialitatea Științe Biologice Aplicate

Referat
Tema: Structura spațială a moleculei proteice

Realizat de: Costovici Ina,

studentă anul I, grupa ȘBA
Verificat de: Reva Veceslav,
dr. hab. conf. univ.

Chișinău-2021
Cuprins:
1. Proteine: structură, proprietăți și funcții........................................................3
1.1. Proteinele – prezentarea generală.........................................................3
1.2. Structura proteinelor.............................................................................4
1.3. Clasificarea proteinelor și proprietățile proteice..................................5
2. Structura primară a proteinelor.......................................................................8
3. Structura secundară a proteinelor.................................................................10
4. Structura terțiară a proteinelor......................................................................12
5. Structura cuaternară a proteinelor................................................................13

Bibliografie.........................................................................................15

2
 1. Proteine: structură, proprietăți și funcții
1.1. Proteinele – prezentarea generală

Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de
peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care
secvența acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvența ei unică de
aminoacizi, determinată de secvența nucleotidică a genei. Celula nu are functia de a face
proteina.

Prima menționare a cuvântului proteină a fost făcută de către Jakob Berzelius,

descoperitorul acestora, în scrisoarea sa către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838,
scrisoare în care menționează: „Numele de proteină pe care îl propun pentru denumirea
compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau albuminei, l-am derivat din grecescul
πρωτειος (proteios) deoarece pare a fi substanța primitivă sau principală din nutriția
animalelor.”

Proteinele sunt substante incolore (exceptie: cromoproteinele), insolubile in solventi

organici, cusolubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti.Proteinele solubile precipita cu
acizi mineraliconcentrati, cu saruri de metale grele, cu solutii de alcooli sau de alti solventi
organici.

La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea

biologica aacestora. Unele proteine coaguleaza de la 38˚ C, altele inca mai sunt stabile la 75˚C.
Aceasta coagulare ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la
actiunea razelor U.V., a razelor X sau a razelor γ (gamma). Unele saruri de metale grele
denatureaza deasemenea proteinele. Pierdereavalorii biologice a proteinelor in cadrul
procesului de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile instructura tertiara si cuaternara
a acestora.

Ca si aminoacizii, proteinele au grupari COO si grupari -NH3+, precum si o valoare a pH-

uluiunde sarcina globala este nula ( punct izoelectric), iar proteina nu migreaza in camp electric.
La alte valoride pH, proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor electrica si
de masa lor moleculara.Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin spre polul (
catod), iar cele incarcate vor migra spre polul + (anod).

3
 Aceasta proprietate a proteinelor de a se separa in camp electric se numeste electroforeza.
Prin electroforeza proteinele din ser se separa in 5 fractiuni: albumine, globuline α 1 ,globuline
α 2, globuline γ , globuline β.

Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele sunt modificate structural, cu păstrarea
masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este însoţit de pierderea
activităţii fiziologice a proteinelor. Agenţii denaturanţi pot fi clasificaţi astfel:

• agenţi fizici: temperaturile ridicate, radiaţii UV, razele X, ultrasunetele etc.;

• agenţi chimici: soluţii concentrate de acizi şi baze tari, sărurile unor metale grele (Hg, Pb, Cd
etc.), compuşi ai arsenului, solvenţi organici etc.

Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale

structurii secundare şi terţiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de hidrogen,
a legăturilor disulfurice, ionice etc.), însoţite de deplierea catenelor şi modificarea arhitecturi
moleculare. În funcţie de natura agenţilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau
ireversibilă. Denaturarea determină scăderea solubilităţii şi a capacităţii proteinelor de a
absorbi apa, modifică viscozitatea, presiunea osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză,
ca şi activitatea fiziologică. Denaturarea ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în
fenomenele vitale, de exemplu, îmbătrânirea seminţelor şi pierderea capacităţii de germinare,
fenomenul de îmbătrânire la oameni, animale etc.

În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea produselor

alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.

1.2. Structura proteinelor

În structura spațială a proteinelor, natura radicalilor (reziduurilor) R- din moleculele de

aminoacizi are o mare importanță. Radicalii aminoacizi nepolari sunt de obicei localizați în
interiorul macromoleculei proteice și provoacă interacțiuni hidrofobe; radicalii polari care
conțin grupări ionogene (formatoare de ioni) sunt de obicei localizate pe suprafața unei
macromolecule proteice și caracterizează interacțiunile electrostatice (ionice). Radicalii polari
neionici (de exemplu, conținând grupe OH alcoolice, grupări amide) pot fi localizați atât la
suprafață, cât și în interiorul moleculei de proteină. Acestea sunt implicate în formarea

4
legăturilor de hidrogen. În moleculele proteice, α-aminoacizii sunt legați prin legături peptidice
(-CO-NH-):

Lanțurile polipeptidice astfel construite sau regiunile individuale din cadrul lanțului
polipeptidic pot fi, în unele cazuri, legate suplimentar între ele prin legături disulfidice (-S-S-)
sau, așa cum sunt adesea numite, punți disulfurice. Un rol important în crearea structurii
proteinelor îl au legăturile ionice (sare) și hidrogen, precum și interacțiunea hidrofobă - un tip
special de contacte între componentele hidrofobe ale moleculelor de proteine într-un mediu
apos. Toate aceste legături au puncte tari diferite și asigură formarea unei molecule proteice
complexe și mari.

În ciuda diferenței în structura și funcțiile substanțelor proteice, compoziția lor elementară

fluctuează nesemnificativ (în% pe greutatea uscată): carbon - 51-53; oxigen - 21,5-23,5; azot -
16,8-18,4; hidrogen - 6,5-7,3; sulf - 0,3-2,5. Unele proteine conțin cantități mici de fosfor,
seleniu și alte elemente.

Prima etapă în stabilirea structurii primare a unui polipeptid constă în identificarea şi

cuantificarea aminoacizilor constituienţi. O probă purificată din polipeptidul de analizat este
iniţial hidrolizată prin tratare cu un acid tare la 110ºC timp de 24 h. Această procedură induce
clivarea legăturilor peptidice şi separarea aminoacizilor individuali care pot fi detectaţi cu
ajutorul cromatografiei prin schimb ionic.

1.3. Clasificarea proteinelor și proprietățile proteice

Clasificarea proteinelor. Există mai multe clasificări ale proteinelor:

 După gradul de dificultate (simplu și complex).

 Prin forma moleculelor (proteine globulare și fibrilare).
 Prin solubilitate în solvenți individuali (solubili în apă, solubili în soluții saline diluate
- albumine, solubile în alcool - prolamine, solubile în alcalii diluați și acizi - gluteline).
 Prin funcțiile îndeplinite (de exemplu, proteine de stocare, proteine scheletice etc.).
 Proprietăți proteice

Proteinele sunt electroliți amfoteri. La o anumită valoare a pH-ului mediului (se numește
punctul izoelectric), numărul sarcinilor pozitive și negative dintr-o moleculă proteică este
același. Aceasta este una dintre principalele proprietăți ale proteinelor. Proteinele în acest

5
moment sunt neutre din punct de vedere electric, iar solubilitatea lor în apă este cea mai mică.
Capacitatea proteinelor de a reduce solubilitatea atunci când moleculele lor sunt neutre din
punct de vedere electric este utilizată pentru izolarea de soluții, de exemplu, în tehnologia de
obținere a produselor proteice.

Hidratare - procesul de hidratare înseamnă legarea apei de către proteine, în timp ce acestea
prezintă proprietăți hidrofile: se umflă, masa și volumul lor cresc. Umflarea proteinelor
individuale depinde numai de structura acestora. Grupurile amidă hidrofilă (-CO-NH-, legătura
peptidică), amina (-NH2) și carboxil (-COOH) prezente în compoziție și situate pe suprafața
macromoleculei proteice atrag moleculele de apă către ele, orientându-le strict pe suprafața
moleculei. Coaja de hidratare (apă) care înconjoară globulele proteice previne agregarea și
precipitarea și, prin urmare, contribuie la stabilitatea soluțiilor de proteine. În punctul
izoelectric, proteinele au cea mai mică capacitate de a lega apa, învelișul de hidratare din jurul
moleculelor proteice este distrus, astfel încât acestea se combină pentru a forma agregate mari.
Agregarea moleculelor de proteine apare și atunci când acestea sunt deshidratate cu ajutorul
unor solvenți organici, de exemplu, alcool etilic. Acest lucru duce la precipitarea proteinelor.
Când pH-ul mediului se schimbă, macromolecula proteică devine încărcată și capacitatea sa de
hidratare se schimbă.

Cu umflarea limitată, soluțiile de proteine concentrate formează sisteme complexe numite

jeleuri. Jeleurile nu sunt fluide, elastice, au plasticitate, o anumită rezistență mecanică și sunt
capabile să-și mențină forma. Proteinele globulare se pot hidrata complet, se pot dizolva în apă
(de exemplu, proteinele din lapte), formând soluții cu o concentrație scăzută. Proprietățile
hidrofile ale proteinelor, adică capacitatea lor de a se umfla, de a forma jeleuri, de a stabiliza
suspensiile, emulsiile și spumele, sunt de mare importanță în biologie și industria alimentară.
Un jeleu foarte mobil, construit în principal din molecule de proteine, este citoplasma - glutenul
crud izolat din aluatul de grâu; conține până la 65% apă. Hidrofilitatea diferită a proteinelor
din gluten este una dintre caracteristicile care caracterizează calitatea boabelor de grâu și a
făinii obținute din acesta (așa-numitul grâu tare și slab). Hidrofilitatea proteinelor din cereale
și făină joacă un rol important în depozitarea și prelucrarea cerealelor, la coacere. Aluatul, care
se obține în industria panificației, este o proteină umflată cu apă, o jeleu concentrat care conține
boabe de amidon.

Denaturarea proteinelor - În timpul denaturării sub influența factorilor externi (temperatură,

acțiune mecanică, acțiunea agenților chimici și o serie de alți factori), se produce o modificare

6
a structurilor secundare, terțiare și cuaternare ale macromoleculei proteice, adică a structurii
sale spațiale native . Structura primară și, prin urmare, compoziția chimică a proteinei, nu se
modifică. Proprietățile fizice se schimbă: solubilitatea, capacitatea de hidratare scade,
activitatea biologică se pierde. Forma macromoleculei proteice se schimbă, are loc agregarea.
În același timp, activitatea unor grupuri chimice crește, efectul enzimelor proteolitice asupra
proteinelor este facilitat și, în consecință, este mai ușor hidrolizat.

În tehnologia alimentară, denaturarea termică a proteinelor are o importanță practică

deosebită, al cărei grad depinde de temperatură, durata încălzirii și umiditatea. Acest lucru
trebuie amintit atunci când se dezvoltă moduri de tratare termică a materiilor prime alimentare,
a semifabricatelor și, uneori, a produselor finite. Procesele de denaturare termică joacă un rol
special în albirea materiilor prime vegetale, uscarea cerealelor, coacerea pâinii și obținerea
pastei. Denaturarea proteinelor poate fi cauzată și de acțiune mecanică (presiune, frecare,
scuturare, ultrasunete). În cele din urmă, denaturarea proteinelor este cauzată de acțiunea
reactivilor chimici (acizi, alcalii, alcool, acetonă). Toate aceste tehnici sunt utilizate pe scară
largă în alimente și biotehnologie.

Spumant - procesul de spumare este înțeles ca fiind capacitatea proteinelor de a forma

sisteme de gaz lichid foarte concentrate numite spume. Stabilitatea spumei, în care proteina
este un agent de spumare, depinde nu numai de natura și concentrația sa, ci și de temperatură.
Proteinele ca agenți de spumare sunt utilizate pe scară largă în industria de cofetărie
(marshmallow, marshmallow, sufle). Pâinea are o structură de spumă, iar acest lucru îi
afectează gustul.

Moleculele proteice sub influența unui număr de factori pot fi distruse sau pot interacționa cu
alte substanțe pentru a forma noi produse. Pentru industria alimentară, se pot distinge două
procese importante:

1) hidroliza proteinelor de către enzime;

2) interacțiunea grupelor amino de proteine sau aminoacizi cu grupările carbonil de zaharuri

reducătoare.

Sub influența enzimelor de protează care catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor, acestea
din urmă se descompun în produse mai simple (poli- și dipeptide) și în cele din urmă în
aminoacizi. Rata hidrolizei proteinelor depinde de compoziția sa, structura moleculară,
activitatea enzimei și condițiile.

7
 2. Structura primară a proteinelor

Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea
legăturilor peptidice. În structura primară se observă lanțul de aminoacizi În proteinele naturale
legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la
C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap.
La unul din capetele lanțului peptidic se găsește o grupare -NH2 liberă, iar la celălat capăt
seaflă o grupare -COOH liberă

Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd
să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja
de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat.

Datorită deplasării altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea
dublei legături de la atomul de carbon și oxigen la atomul de azot, fomrîndu-se astfel cele 2
forme mezomere. Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura
proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în
realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia
că cel puțin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei molecule. Ipoteza
că proteinele sunt formate din lanțuri lineare de aminoacizi a fost fomulată pentru prima dată
în anul 1902, la a 74-a reuniune a Societății Oamenilor de Stiință din Germania, ținută în orașul
Karlsbad, de către Franz Hofmeister (ținînd cont de reacția biuretului) și Emil Fischer (care
aduce clarificări asupra scheletului proteic).

Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez
E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse
acțiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că lanțul proteic este liniar, au fost idei
greu de "digerat". În perioada respectivă, numeroși savanți (William Astbury, Hermann
Staudinger), punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt
îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă.

Cu timpul au apărut diverse ipoteze:

Ipoteza coloidală care susținea ca proteinele sunt ansambluri moleculare coloidal

formate din molecule mai mici - ipoteză contrazisă de măsurarea ultracentrifugării de către
Svedberg care arată faptul că proteinele sunt molecule bine definite, au greutate moleculară,
iar prin electroforeză Arne Tiselius demonstrează că proteinele sunt molecule unice.

8
 Ipoteza a 2-a, numită ipoteza ciclol, avansată de Dorothy Wrinch, are la bază 3
elemente:Ciclol reaction în care gruparea carbonil și gruparea amino a 2 peptide se incrucișează
C=O + HN → C(OH)-N (așa numita legătură în cruce); aceste legături sunt de tip covalent,
similare cu legăturile covalente de hidrogen propuse de William Astbury, pentru a explica
stabilitatea structurii proteice. Lanțurile beta vecine au la bază o serie de reacții de tip ciclol

Structura proteinelor mici corespund așa numitelor "solid de tip Platon", fără ca să existe colțuri
libere.

Alte ipoteze au fost lansate de cătreEmil Abderhalden (modelul dicetopiperazinic),sau

Troesengaard în anul 1942 (modelul pirol/piperidină). Toate aceste modele au fost infirmate
de Frederick Sanger care reușește să identifice secvența aminoacizilor din insulină, dar și de
determinările cristalografice efectuate de Max Perutz și John Kendrew asupra mioglobinei și
hemoglobinei.

9
 3. Structura secundară a proteinelor

Structura secundară se referă la forma și la lungimea lanțurilor polipeptidice, proprietăți

induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha
helixul și lanțurile beta. Elicea alpha se formează prin rotația unui lanț polipeptidic în jurul
propriei axe. Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 și helixul π sunt, din punct de vedere energetic,
favorabile formării legăturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat în proteinele naturale
exceptînd părțile terminale ale helixului α în timpul formării scheletului proteic (de obicei
centrul helixului). Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării
structurii secundare.

Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții "helix breakers" (spărgători de helix),
deoarece afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități
conformaționale neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic. Aminoacizii
care preferă să adopte conformația helixului proteic fac parte din așa numita serie MALEK
(codurile formate din 1 literă a aminoacizilor: metionină, alanină, leucină, acid glutamic și
lizina); prin contrast aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina și fenilalanina, dar și
aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina și treonina, adoptă configurația β.

Structura secundară cunoaște cîteva ipoteze privind formarea ei:

Teoria polipeptidică formulată de către E. Hoffmeister în 1902 și dezvoltată ulterior de

către E.Fischer, are la bază conceptul conform căruia moleculele proteice sunt formate din
lanțuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cîteva dezavantaje:

 nu explica diferențierea biologică a anumitor proteine,

 unele proteine sunt rezistente la acțiunea enzimelor proteolitice (deși datorită lungimii
lanțului nu ar trebui).

Teoria plierii și răsucirii lanțului polipeptidice a fost elaborată de către Corey și Pauling în
1943 și a fost confirmată prin spectrele de difracție cu raze X, microscopului electronic , prin
măsurarea unghiurilor de valență, a distanțelor interatomice, au confirmat faptul că lanțul
polipeptidic se găsește sub formă pliată. Structura în foaie pliantă. Plierea catenei are loc prin
formarea legăturilor de hidrogen între gruparea carboxilică a unui aminoacid și gruparea
aminică a aminoacidului vecin. Lanțul polipetidic pliat se prezintză ca o panglică îndoită
alternativ la dreapta și la stînga, plierea avînd loc în dreptul carbonilor metinici. Mai multe
lanțuri pliate polipeptidice pliate dau naștere unei rețele, între aceste lanțuri pliate putîndu-se

10
de asemenea forma legături de hidrogen, acestea fiind în număr mai mare cînd grupările
terminale a 2 lanțuri sunt aranjate diferit (-NH2 și COOH, sau HOOC-și -NH2). Catenele
polipeptidice pliate predomină în proteinele fibrilare și mai puțin în cele globulare. După
valoarea perioadei de identitate se cunosc mai multe tipuri de proteine cu structură pliată. Prin
perioada de identitate se înțelege distanța cea mai mică la care se repetă aminoacizii identici
din moleculă.

Structura α elicoidală, ipoteză lansată de Corey și Pauling, ipoteză conform căreia lanțul
polipeptidic se poate prezenta și înfășurat sub formă de spirală. În acest model, fiecare spiră
conține de obicei 27 aminoacizi, iar distanța între spire este de 5,44 A0. Fiecare aminoacid
mărește spira cu 1,47 A0. În fața fiecărei grupări -CO- va apare la o distanță de 2,8A0. o grupare
NH de la al treilea aminoacid. Între aceste grupări se stabilesc punțile de hidrogen care asigură
stabilitatea α helix-ului. În acest model lanțul polipeptidic se prezintă sub forma unui surub cu
pasul fie spre dreapta, fie spre stînga. În cazul proteinelor naturale, acestea datorită conținutului
în L-aminoacizi, pasul helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies în afara corpului
propriu-zis putînd reacționa fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice.
Canalul format în interiorul helixului este foarte îngust, în el nu poate pătrunde molecula
solventului. Legăturile peptidice sunt plane, iar 2 planuri consecutive -CO-NH- formează un
unghi de 1800, rotirea lanțului se face la carbonul α(metinic).

11
 4. Structura terțiară a proteinelor

Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice

au o conformație tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor
lanțuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile
intercatenare pot fi principale sau secundare:

Legături de hidrogen, sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu ușurință

între gruparea carbonil C=O (electronegativă) și gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanțuri
polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactam-lactimă între gruparea -OH și azotul iminic
=NH. Legăturile de hidrogen se pot stabili și între catenele lateralecare au grupări carboxil,
hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legătura de hidrogen nu este
puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic oferă proteinei
stabilitatea necesară.

Legaturi disulfurice. Legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin
reducere formează tioli(SH), iar prin oxidare formează acizi. În general legătura sulfidică se
întîlnește la proteinele transformate, care au o rezistență mecanică mare.

În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite
de obicei între grupările aminice și cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals
(legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice
(între 2 resturi de serină și acid fosforic), legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu
grupări hidroxilice).

12
 5. Structura cuaternară a proteinelor

Structura cuaternară se referă la modul în care se unesc subunitățile proteice. Enzimele care
catalizează asamblarea acestor subunități poartă denumirea de holoenzime, în care o parte
poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități catalitice.

Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și canalele ionice, dar
și nucleozomi și nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi
transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale
fie în reorientările fiecărei subunități proteice. Numărulsubunităților din oligomerice sunt
denumite prin adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele
subunității.

Caracteristci generale

 Unele proteine sunt formate dintr-un singur lant polipeptdic; altele contin doua sau mai
multe astel de lanturi asociate non-covalent, care pot fi identce sau diferite.
 Proteinele formate din 2 sau mai multe astel de lanturi polipetdice se numesc oligomeri
(di-, tri-, tetramer. etc.)
 2 lanturi identce, legate non-covalent formeaza un protomer.

De exemplu, hemogloiina, are patru suiunitat polipeptdice: 2 lanturi α identce si 2 lanturi β

identce, toate cele 4 suiunitat find asociate prin interacti necovalente

 Amiele lanturi (suiunitat) α sunt asociate in acelasi mod cu suiunitatle β, astel incat
hemogloiiia poate f considerata fe un tetramer format din 4 suiunitat polipeptdice, fe un
dimer format din 2 protomeri αβ.
 Anumite proteine contn 2 sau mai multe lanturi polipeptdice legate covalent, cum sunt
cele doua lanturi polipeptdice A si B ale insulinei, care sunt legate prin punt disulfurice
S-S.
 Aceste lanturi nu sunt considerate subunitat ale proteinei.
 Compozita in aminoacizi a proteinelor este foarte variaiila: unii aminoacizi pot aprea
doar o data sau de loc intr-un lant polipeptdic, altii pot aparea de mai multe ori in acelasi
lant, in diverse poziti.
 In general, numarul de aminoacizi din care este alcatuita o proteina se poate calcula
impartnd greutatea moleculara a acesteia la 110.

13
 Structura cuaternara. Studierea unui număr mare de proteine unitare având cea mai diferită
provenienţă a dovedit că ele nu constau dintr-un singur lanţ polipeptidic ci din mai multe.
Asemenea proteine sunt astfel complexe formate din mai multe lanţuri polipeptidice. În soluţie,
în anumite condiţii (pH) aceste complexe de proteine pot fi desfăcute în lanţuri separate care
sunt denumite şi subunităţi sau protomeri şi care au tot caracter de proteină.

Subunităţile se pot reuni. Structura care defineste conformatia unei proteine formata dintr-
un număr definit de subunităţi se numeşte structură cuaternară. Deci mai multe structuri terţiare
sunt unite între ele formând construcţii mai complicate, structuri cuaternare. Forţele de atracţie
sunt aceleaşi ca în structurile terţiare dar ele acţionează în acest caz intermolecular unind catene
polipeptidice sau elice alfa diferite.

Principiul structurii cuaternare este foarte răspândit şi poate fi aproape întotdeauna aplicat
mai ales dacă greutatea moleculară a proteinei depăşeşte 100.000. Subunităţile pot fi sub forma
unor copii multiple ale unui singur lanţ polipeptidic (homomultimer) sau ele pot reprezenta
lanţuri polipeptidice distincte (α2β2 în hemoglobina umană). În ambele cazuri subunităţile se
împachetează sub forma unor unităţi individuale, distincte, posedând structuri secundare şi
tertiare proprii. Asocierea dintre molecule necesită complementaritate fizică şi spaţială.
Majoritatea proteinelor au evoluat în aşa manieră încât nu interacţionează cu marea parte a
proteinelor cu care vin în contact. Aranjamentele subunităţilor dintr-o proteină comparativ cu
altele defineşte structura cuaternară a enzimei. Schimbările din structura cuaternară a unei
proteine/enzime pot avea consecinţe dramatice în decursul actului catalitic.

Structura cuaternara a hemoglobinei. Hemoglobina este formata din 4 lanţuri polipeptidice,

din care câte două sunt identice şi denumite lanţul alfa şi lanţul beta. Lanţul alfa este format
din 141 de aminoacizi şi conţine relativ mai multe grupări acide decât lanţul beta, format din
146 aminoacizi. Secvenţa aminoacizilor este determinată genetic (deci ereditar), după cum s-a
observat la diferite hemoglobine cunoscute (hemoglobina fetală, hemoglobina normală a
adulţilor şi alte hemoglobine legate de manifestări patologice care se deosebesc mai ales prin
schimbarea unui singur aminoacid). Lanţurile sunt împăturite în mod asemănător cu
mioglobina, existând aceleaşi zone elicoidale şi neelicoidale, cu excepţia zonei terminale care
lipseşte. Anumite mici devieri sunt condiţionate de succesiunea oarecum diferită a
aminoacizilor. Inelele de hem sunt plasate câte unul la fiecare lanţ polipeptidic în cavităţi de
forma unor pungi, uşor accesibile de la exterior - aici este fixat oxigenul.

14
Bibliografie:

1. A. Lehninger, Biochimie vol I-II, Editura Tehnică, București 1987-1992

2. Nenițescu C.D Tratat elementar de chimie organică vol II Editura Tehnică , București
1958
3. http://bio-chim.ro/vet/wp-content/uploads/2018/11/CURSURI-6-si-7.pdf
4. https://biochimia.usmf.md/sites/default/files/inline-files/1-Proteine-rom-1-2016.pdf
5. https://www.studocu.com/ro/document/universitatea-de-medicina-si-farmacie-gr-t-
popa/biochimie/proteine-structura-reprezentanti/2950573

15