Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
PROTEINE-structura, Reprezentanti-S4 Nou
PROTEINE-structura, Reprezentanti-S4 Nou
Mocanu Carmen
Structura proteinelor
cuprinde o catenă principală cu o structură monotonă în care se repetă grupul de atomi –NH-
CH-CO-. Varietatea lanțurilor este asigurată de radicalii R legați la Cα.
Cu ajutorul celor 20 de radicali diferiți se pot obține combinații multiple, deosebite
prin numărul și secvența resturilor aminoacide. Lanțurile polipeptidice, unidimensionale și
flexibile, se convertesc spontan în edificii cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice pentru o
anumită secvență de aminoacizi.
Fiecare proteină nativă reprezintă un edificiu tridimensional complex a cărui
conformaţie depinde de dispoziţia spaţială a catenelor polipeptidice din care este formată.
Orientarea în spaţiu a catenelor polipeptidice componente poartă denumirea de conformaţie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezintă o structură chimică mult mai
complexă de care depind în mod direct funcţiile lor biologice şi care se caracterizează prin
existenţa a patru niveluri de organizare numite structură primară, secundară, terţiară şi
respectiv cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor este dată de numărul, natura şi succesiunea
resturilor de aminoacizi în catenele polipeptidice ce intră în structura acestora. În structura
primară, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice identice cu cele întalnite în
structura peptidelor:
..........–NH–CH–CO‒NH–CH–CO– .......
R R1
primară, secundară şi terţiară într-un conglomerat spaţial complex. Proteinele formate din mai
multe lanţuri (catene) polipeptidice se numesc proteine oligomere.
Structura cuaternară definește natura, numărul și modul de asociere a protomerilor.
Subunitățile se asamblează în structura cuaternară prin forțe asemănătoare celor din structura
terțiară, cu deosebirea, că în acest caz, legăturile se stabilesc între subunități (protomeri).
Masa moleculară a proteinelor este foarte mare şi diferită de la câteva mii pană la sute
de mii şi chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D,
fibrinogenul 339.700 D.
Reacţia xantoproteicăprin tratarea unei soluţii de proteină cu acid azotic, la rece sau
la cald, apare o coloraţie galbenă datorită formării unor nitroderivaţi;
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Reacţia biuretului prin tratarea unei soluţii de proteină cu reactiv biuret (o soluţie
alcalină de sulfat de cupru) se formează un complex de culoare violetă caracteristică.
Reacţia este utilizată în practică pentru dozarea proteinelor din sânge.
-fiecare specie conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași organe ale altor
specii;
-fiecare individ conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași organe ale altor
indivizi;
-fiecare organ conține conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în alte organe ale
aceluiași individ.
Aceste deosebiri se pot pune în evidență prin metode imunologice. Dacă se inoculează
unui animal o proteină străină, organismul se apără producând anticorpi care o distrug.
Clasificarea proteinelor
– proteine structurale proteinele ce joacă rol plastic, adică acele proteine ce intră în
structura membranelor biologice, a ţesuturilor şi organelor:
colagenul întalnit în ţesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
elastina ce intră în structura ţesutului conjunctiv elastic din ligamente
keratina ce se găseşte în cantităţi mari în dermă, păr, pene
proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice
fibroina din mătasea produsă de Bombix mori
A. Proteine simple=HOLOPROTEINE
I. Proteine globulare
2. Globulinele
‒ sunt insolubile în apă, dar se dizolvă ușor în soluții apoase de electroliți (NaCl,
Na2SO4); coagulează prin încălzire
‒ au caracter acid mai pronunțat decât albuminele datorită conținutului ridicat de acid
aspartic și acid glutamic; conțin în proporție mare glicocol și leucină
‒ sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal
‒ formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare
‒ globulinele din sânge reprezintă 35-45% din totalul proteinelor plasmatice
‒ prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni: α, β și γ-globuline, fiecare cu rol bine
definit; α și β-globulinele-rol în transportul glucidelor și lipidelor, iar γ-globulinele au
rol în imunitate (motiv pentru care se mai numesc imunoglobuline).
Imunoglobulinele sau anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la
pătrunderea în organism a unei proteine sau a unei macromolecule provenită de la altă specie,
compus care poartă numele de antigen. Există 5 clase de imunoglobuline (Ig):
Imunoglobulinele G
‒ reprezintă 70-80% dintre Ig plasmatice
‒ sunt prezente și în lichidul interstițial
‒ singurele care pot traversa placenta
Imunoglobulinele A
‒ sunt prezente în sânge și secreții (salivă, lacrimi, fluid nazal, colostru,
secreții bronșice, secreții ale tractului gastro-intestinal)
‒ au rol de apărare împotriva unor infecții virale și bacteriene
Imunoglobulinele M
‒ se găsesc în principal în plasmă, în concentrații mici
‒ sunt primii anticorpi care se formează la organismele animale și umane
nou-născute
‒ reprezintă prima linie de apărare a organismului împotriva agenților
patogeni
Imunoglobulinele D
‒ au viață scurtă (≈ 3 zile), sunt prezente în plasmă în cele mai mici
concentrații
‒ nu au funcție clară; fiind prezente pe suprafața limfocitelor este posibil
să intervină în controlul activității limfocitelor
Imunoglobulinele E
‒ sunt responsabile de unele manifestări ale răspunsurilor alergice
‒ se află fixate pe bazofilele plasmatice și pe mastocitele din pereții
vaselor de sânge
‒ sunt Ig de sensibilizare a pielii
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
3. Histonele
‒ proteine cu caracter slab bazic, au un conținut ridicat de arginină și lizină; coagulează
prin încălzire și sunt hidrolizate de enzime proteolitice
‒ în organism, de obicei, nu se găsesc în stare liberă, ci sub formă de proteide
(nucleoproteine, cromoproteine)
‒ în cantitate mare se găsesc în nucleul celular, în eritrocite
‒ au rol esențial în combinație cu ADN-ul cromozomial
4. Protaminele
‒ se găsesc numai în regnul animal, au mase moleculare mici și caracter bazic (pH=12)
‒ intră în structura nucleoproteinelor
5. Prolaminele și glutelinele
‒ proteine vegetale prezente în cereale
1. Colagenele
‒ sunt specifice țesutului conjunctiv
‒ dau rezistență ligamentelor, tendoanelor, cartilajelor, pielii
‒ reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc
‒ sunt insolubile in apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină solubilă
‒ sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), în timp de
gelatina poate fi hidrolizată cu pepsină şi tripsină
2. Keratinele
‒ se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie
‒ au un conţinut mare de sulf (2-5,7%) datorită proporţiei mari de cisteină.
‒ datorită prezenţei legăturii disulfidice keratinele au o rezistenţă mecanică mare,
elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt insolubile în apă
3. Elastinele
‒ se găsesc în fibrele elastice ale țesutului conjunctiv (ligamente), în pereții arterelor
‒ sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică
4. Fibrinogenul
‒ o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi disulfidice
‒ în condiţii fiziologice, fibrinogenul trece în cantităţi foarte mici prin peretele
capilarelor în lichidul interstiţial; în inflamaţii, din cauza alterării permeabilităţii
capilarelor, trecerea fibrinogenului este mult facilitată
‒ rol în coagularea sângelui
B. Proteine complexe=HETEROPROTEINE
1. Fosfoproteinele
‒ proteine conjugate care au drept grupare prostetică -acidul fosforic legat prin legătură
esterică de gruparea hidroxil a unui rest de serină sau treonină din molecula proteică.
Acidul fosforic se găseşte sub forma sării sale de Ca sau K.
‒ exemple:
cazeina- principala proteină din lapte (80%)
ovovitelina prezentă în gălbenuşul de ou; furnizează embrionului aminoacizii şi
fosforul necesar dezvoltării
2. Glicoproteinele
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
3. Lipoproteinele
‒ sunt complexe ale proteinelor cu lipidele prezente în plasmă, în toate țesuturile
‒ au gruparea prostetică de natură lipidică (constituită din acizi grași, triacilgliceroli,
colesterol, fosfolipide)
‒ după rolul îndeplinit în organism sunt de 2 tipuri:
lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice)rol în transportul și
solubilizarea lipidelor și a altor substanțe liposolubile (steroli, unii hormoni)
lipoproteine membranare
4. Metaloproteinele
‒ au ca grupare prostetică un metal
‒ sunt combinaţii complexe ale proteinelor cu ionii metalici: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.
‒ la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale
componentei proteice şi nu este inclus într-o altă structură (cum ar fi nucleul
protoporfirinic la cromoproteine).
‒ participă în organism fie în transportul acestor metale, fie în cataliza enzimatică.
‒ exemple:
feritina-prezentă în splină, ficat, mucoasa intestinală, măduva osoasă, placentă;
îndeplinește în organism funcția de stocare a fierului.
siderofilina (transferina)- prezentă în plasmă; este transportor al fierului în
organism; concentrația scade în anemia feriprivă.
ceruloplasmina- conţine aproximativ 0,34% Cu (opt atomi/moleculă); are rol
în absorbţia Fe, putând oxida fierul bivalent la fier trivalent; concentrația crește
în inflamații
metaloproteinele cu Zn -sunt în general enzime ( alcool-dehidrogenaza)
5. Cromoproteinele
‒ sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetică, o grupare cromoforă
(substanță colorată)
‒ Exemple:
Hemoglobina-conține o proteină=globina și o grupare prostetică=hem; este
prezentă în hematiile vertebratelor și are rol în transportul gazelor respiratorii
Globina este o proteină bazică, alcătuită la om din 4 lanțuri polipeptidice.
Hemul conține o moleculă protoporfirinică și un atom de Fe bivalent.
Catenele polipeptidice sunt orientate aşa fel, încât, formează între ele o cavitate în care
este inclusă molecula de hem. Legarea hemului de globină se face prin intermediul a două
resturi de histidină. Hb=4 grupări hem și o moleculă de globină (cu 4 catene polipeptidice):
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Baza azotată+pentoza=nucleozid
Nucleozid+acid fosforic=nucleotid=unitatea structurală a acizilor nucleici; prin
înlănțuirea mai multor nucleotide prin legături fosfodiesterice polinucleotid.
Exemple de nucleotide: Adenina + Riboza + Acid fosforic Acid adenilic (AMP)
Guanina + Riboza + Acid fosforic Acid guanilic (GMP)
Citozina + Riboza + Acid fosforic Acid citidilic (CMP)
Uracil + Riboza + Acid fosforic Acid uridilic (UMP)
Timina + d-Riboza + Acid fosforic Acid timidilic (TMP)
Există două tipuri generale de nucleotide: ribonucleotide, care conţin riboză şi intră în
structura acizilor ribonucleici (ARN) şi dezoxiribonucleotide, care conţin deoxiriboză şi intră
în structura acizilor dezoxiribonucleici (ADN).
Nucleozidele purinice şi pirimidinice pot fi esterificate cu o singură moleculă de acid
fosforic, formand nucleozid-monofosfaţi (MP), cu două molecule de acid fosforic, nucleozid-
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen