1.3.

PROTIDE

Protidele sau proteinele reprezintă componente chimice primordiale ale

materiei vii, cu un înalt grad de organizare structurală şi care, prin structura şi
proprietăţile lor definesc esenţa vieţii. Ele constituie substratul fundamental al
materiei vii. Numele de proteină derivă de la cuvântul grec proteos, ceea ce
înseamnă fundamental, primordial.
Importanţa proteinelor. Proteinele sunt biomacromolecule informaţionale,
caracter oferit de varietatea structurală a aminoacizilor (unităţilor monomere).
Protidele îndeplinesc funcţii extrem de importante şi variate, ca reflectare a
unui înalt grad de organizare structurală. Astfel, proteinele:
- constituie suportul chimic structural şi funcţional al materiei vii şi al tuturor
fenomenelor specifice acesteia;
- reprezintă principala biomasă a organismelor;
- sunt purtătorul material al tuturor însuşirilor biologice (diferenţierea,
creşterea, dezvoltarea şi reproducerea);
- în calitate de enzime, protidele îndeplinesc rol catalitic;
- exercită funcţie represoare, participând la reglarea expresiei genelor în
cromozomi;
- pot acţiona ca hormoni, participând la reglarea reacţiilor biochimice;
- se comportă ca anticorpi, participând la procesele imunochimice de apărare a
organismelor superioare contra unor agresiuni externe;
- îndeplinesc diferite roluri fizico-chimice, intervenind în procesele de
permeabilitate selectivă a biomembranelor, în transportul apei, ionilor anorganici şi
al diferitelor substanţe organice, în menţinerea echilibrului acido-bazic funcţionând
ca sisteme tampon etc.;
-participă la ultrastructura biomembranelor în asociere cu lipidele.
Datorită acestor funcţii de mare complexitate, proteinele alimentare au o
importanţă deosebită. Prezenţa aminoacizilor esenţiali în proteina alimentară îi
conferă acesteia din urmă aşa-numita “valoare biologică” (procentul de azot
absorbit şi reţinut în organism în mod real). Din punct de vedere al valorii
biologice, deosebim trei categorii de proteine alimentare:
- proteine din clasa I (complete) care conţin toţi aminoacizii esenţiali; ele sunt
prezente în carne, ouă, lapte;
- proteine din clasa II, care nu conţin aminoacizii esenţiali în condiţii optime;
este vorba de leguminoasele uscate (fasole) şi cereale (grâu, orez);
- proteine din clasa III (incomplete) din structura cărora lipsesc unul sau mai
mulţi aminoacizi esenţiali, iar cei prezenţi nu sunt se găsesc în condiţii optime;
aceste proteine sunt caracteristice gelatinei din oase, tendoanelor, cartilajelor şi
cazeinelor din porumb.

76
 1.3.1. STRUCTURA PROTEINELOR
În polipeptide, aminoacizii sunt legaţi prin legături peptidice, formând lanţuri
lungi liniare sau ciclice.
Închiderea lanţurilor se poate realiza fie prin legături peptidice între grupele -
NH2 şi –COOH de la aminoacizii terminali, fie prin formarea de legături disulfurice
(-S-S) prin participarea unor aminoacizi care conţin în molecula lor sulf cum este
cisteina, care prin oxidare trece în cistină:
[O]
2 HS CH2 CH COOH S CH2 CH COOH
[H]
NH2 NH2
S CH2 CH COOH
Cisteinã
NH2

Cistinã

Legăturile disulfurice se găsesc de exemplu, în insulină, hormon produs de

pancreas. Secvenţa aminoacizilor din insulina bovinelor a fost stabilită de Sanger în
1953, după 10 ani de cercetări.
Izolarea şi identificarea aminoacizilor proveniţi din hidroliza proteinelor a
făcut posibilă sintetizarea din aminoacizi a unora din proteine, cum este insulina,
dovedindu-se astfel cunoaşterea structurii lor.
În molecula insulinei umane se disting două catene A şi B unite între ele prin
punţi de sulf. O altă punte din doi atomi de sulf se află între două resturi de cisteină
din catena A între aminoacizii 6 şi 11 (fig. 1.1)

Gin Giu Val Ile Gli H

Catena A Cis S S
21 unitãti Cis Tre Ser Ile Cis Ser Leu Tir Gin Leu Giu Asn Tir Cis Asn OH
S
S S
S

Catena B Cis Gli Ser His Leu Val Giu Ala Leu Tir Leu Val Cis
30 unitãti
Leu Gli
His Giu Asn Val Fen H Giu
HO Tri Lis Pro Tre Tir Fen Fen Gli Arg

Fig. 1.1. Structura moleculară a insulinei umane

77
 Deşi insulina umană, produsă prin tehnica recombinării ADN (1.4.2.) este în
comerţ, mulţi pacienţi diabetici continuă să folosească insulină de porc sau oaie
întrucât este ieftină. Trecerea de la insulina animală la cea umană creează ocazional
probleme pentru diabeticii care trebuie să facă injecţii cu insulină din cauza
producerii hipoglicemiei.
În locul insulinei de porc sau oaie, diabeticii trec treptat la folosirea unui
analog al insulinei umane lispro, de biosinteză, care are doi aminoacizi lisina şi
prolina de la poziţiile 28 şi 29 din catena B inversaţi. Insulina lispro este obţinută
prin tehnologia AND recombinat, folosind bacterii Escherichia coli care au fost
modificate prin inserţia unei gene pentru un precursor al insulinei lispro.
Insulina animală este apropiată de cea umană, dar nu identică; diferenţele se
găsesc la poziţiile 8, 9 şi 10 din catena A şi la poziţia terminală, 30, a catenei B.
Proteinele au o structură complexă. Structura globală, de ansamblu a
macromoleculelor proteice se manifestă ca rezultanta coexistenţei şi interacţiunii
mai multor tipuri de structuri sau niveluri de organizare şi anume: primar,
secundar, terţiar şi cuaternar. Această organizare reflectă, de fapt existenţa unei
structuri de bază şi a unei structuri spaţiale tridimensionale încorporate în structura
de ansamblu a proteinelor.
Structura primară reprezintă organizarea intracatenară care este
determinată de numărul, tipurile, proporţia şi secvenţa aminoacizilor care intră în
constituţia unei anumite proteine. Caracteristicile esenţiale ale structurii primare
sunt: existenţa legăturilor peptidice (-CO-NH-) care se găsesc între diferiţi -
aminoacizi constituienţi; existenţa unei secvenţe (succesiuni) bine definite a
aminoacizilor în catenele polipeptidice, secvenţă care este sub control genetic;
constituie „ coloana vertebrală” a oricărei molecule proteice, structura
tridimensională şi activitatea biologică a proteinei fiind dependente şi controlate de
secvenţa de aminoacizi caracteristică structurii primare.
Proteinele sunt alcătuite din catene polipeptidice a căror specificitate
structurală este determinată de secvenţa de aminoacizi.
În figura 1.2. este prezentat un fragment dintr-o catenă polipeptidică. În
structura primară, atomii de C şi N implicaţi în stabilirea legăturilor peptidice sunt
coplanari şi nu se pot roti liber, iar radicalii aminoacizilor constituenţi (R 1, R2, R3
etc) aferenţi atomilor C sunt dispuşi alternativ deasupra şi sub planurile legăturilor
peptidice într-un aranjament trans-repetabil.

R1 H O R3 H O R5
CH N  C CH N  C CH
  
N C CH N C CH N C
H O R2 H O R4 H O

Fig. 1.2. Structura primară a unui fragment format dintr-o catenă polipeptidică

78
 Radicalii aminoacizilor au o importanţă decisivă pentru organizarea globală a
structurii proteinelor. Aceşti radicali constituie un element de variabilitate în
structura primară şi pot interacţiona în diferite moduri în cadrul catenelor
polipeptidice ale moleculelor proteice; unii radicali sunt polari şi ionizabili (acid
aspartic, acid glutamic, lizină, arginină), alţii sunt polari şi neionizabili (serină,
cisteină, fenilalanină, tirozină) sau sunt nepolari (alanină, valină, leucină).
Fiecare proteină are o catenă de o anumită lungime şi o anumită succesiune a
aminoacizilor, care diferă de la o proteină la alta. Operaţiile analitice necesare
elucidării structurii primare a proteinelor sunt extrem de complexe, laborioase şi de
mare fineţe.
Structura secundară reprezintă organizarea spaţială a catenelor polipeptidice,
organizare stabilizată datorită legăturilor de hidrogen intracatenare şi intercatenare
între grupele NH şi CO din legăturile peptidice. Stabilitatea structurii
secundare este asigurată prin posibilitatea formării legăturilor de hidrogen într-un
număr mare şi prin repartizarea lor uniformă de-a lungul catenelor polipeptidice.
Structura secundară se prezintă în trei variante structurale: modelul  - helix,
modelul în planuri pliate şi modelul tip colagen.
Modelul - helix prevede dobândirea de către o catenă a unei conformaţii
elicoidală numită  - helix, conformaţie rezultată şi stabilizată prin legături de
hidrogen intracatenare (fig. 1.3)

H O R H O R H

N C CH N C CH N
C CH N C CH N C CH
O R H O R H O R

H R O H R O H R
trans N CH C N CH C N CH
H C N CH C N CH C N
C N C
trans O H R O H R O H
O O

H O R H O R H O
H H
N C N N C CH N C CH N C
CH N C CH N C CH
O
a b R H O R H O R

Fig. 1.3. Legături de hidrogen stabilizate între două (a) şi respectiv trei (b) catene
polipeptidice

79
 În figura 1.4. sunt redate reprezentări ale conformaţiei  - helix, cu
evidenţierea legăturilor de hidrogen caracteristice.
Conformaţia  - elicoidală rezultată prin spiralarea catenei peptidice prezintă
o orientare spaţială spre dreapta, orientare predominantă în structura proteinelor
native; această orientare este energetic favorizată şi are o stabilitate mai mare în
raport cu orientarea spre stânga. Din aceste consideraţii structurale, Pauling şi
Corey au stabilit că  - keratinele constau în lanţuri polipeptidice dispuse în  -
helix răsucit spre dreapta. În  - keratinele din păr şi lână, trei, respectiv şapte,
asemenea  - helixuri pot fi răsucite unul în jurul altuia formând frânghii ale căror
fibre componente sunt ţinute strâns de către legăturile disulfidice stabilite între ele.
Pe baza analizelor de difracţie cu raze X rezultă că  - helixul este caracterizat
printr-un pas al elicei de 5,4 Å şi conţine pentru fiecare tură a sa 3,6 aminoacizi.
Deci distanţa dintre ture, care constituie perioada de identitate în  - helix e egală
cu 5,4 Å. Pasul  desemnează existenţa unui număr de 3,6 radicali de aminoacizi
care se găsesc repartizaţi pe fiecare tură a  - helixului.

R
H R
C C C
H N H H
O N
R
C C H C
H N
O R H O
C C N C
H R
O
O C
H
C N H H
R
HO C C H
H R
C C
O
H
H O C
R
N C R O
H C
H C N
R H O H
C R
C R C
H C O H H
H N

C H R H C
N C N
O H O

Fig. 1.4. Reprezentări ale conformaţiei -helix

Proteinele native nu sunt alcătuite din conformaţii  - helix regulate decât în

anumite proporţii, structura lor conţinând şi regiuni neelicoidale, intercalate în
regiuni elicoidale. Conţinutul elical ( - helix) sau gradul de spiralare al proteinelor
globulare variază de la o proteină la alta, majoritatea prezentând porţiuni  - helix,
cât şi porţiuni răsucite, neelicoidale.
Modelul în planuri pliate reprezintă o conformaţie ordonată şi stabilizată prin
legături de hidrogen, dar aceste legături se stabilesc intercatenar. Legăturile de

80
hidrogen sunt dispuse aproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice. Modelul
în planuri pliate este caracteristic multor proteine fibrilare, o asemenea
conformaţie constituind o forţă de stabilizare în alinierea catenelor polipeptidice
de-a lungul fibrilei. Plierea catenei se realizează prin formarea legăturilor de
hidrogen între grupa carboxilică a unui aminoacid şi grupa aminică (iminică) a
aminoacidului vecin, după cum se arată în figura 1.5.
90°

H O H O
R  R
CH N C CH N C CH
R R
C CH N C CH N
 
O H O H
R
R
R R
H R O H R O
 
N CH C N CH C
CH C N CH C N CH R

O H O H
R
90°
a b

Fig. 1. 5. Fragment polipeptidic în faza de pliere

a) cu evidenţierea legăturilor de hidrogen
b) reprezentare simplificată

Mai multe lanţuri polipeptidice pliate formează un grilaj, o reţea. Între

lanţurile pliate se pot stabili, de asemenea legături de hidrogen.
Modelul tip colagen. Colagenul este o proteină fibrilară, care se găseşte în
oase, cartilagii, tendoane, piele etc. Constituie aproximativ 30% din totalul
proteinelor organismului animal. Colagenul este alcătuit din fibre liniare,
individuale, insolubile în apă rece, solubile la fierbere. Structura moleculei de
colagen se prezintă ca o superelice, formată din trei catene polipeptidice spiralate
care formează o triplă elice. Fiecare catenă spiralată este răsucită spre stânga şi
înfăşurată în jurul axei proprii, precum şi în jurul unei axe comune celor trei catene.
Astfel, fibra de colagen se prezintă ca un cablu împletit, model ce se caracterizează
printr-o rigiditate extremă.
Structura terţiară reprezintă un stadiu avansat de organizare spaţială a
proteinelor. Constă în replierea catenelor polipeptidice elicoidale asupra lor însele.
În structura terţiară, catena polipeptidică manifestă tendinţa de a suferi o înfăşurare
spontană într-o organizare spaţială complexă.
Structura secundară de tip -helix nu explică structura compactă a proteinelor
globulare pentru care este caracteristică structura terţiară.

81
 Structura terţiară se caracterizează, de asemenea, prin alternanţa, de-a lungul
catenei polipeptidice respective, a unor porţiuni elicoidale regulate şi rigide, cu
porţiuni neelicoidale şi flexibile aleatoriu înfăşurate. În figura 1.6. este sugerată o
conformaţie a structurii terţiare, printr-o reprezentare stilizată. Prin structura
terţiară se asigură orientarea tridimensională completă şi specifică a proteinelor de
tip globular.
Orice proteină posedă o conformaţie spaţială, sui generis, conferită de
secvenţa de aminoacizi caracteristică; specificitatea funcţională a fiecărei proteine
este consecinţa directă a conformaţiei sale.
Structura terţiară este organizată şi
menţinută prin forţe de stabilizare
(legături şi interacţiuni) diferite:
- legături covalente disulfidice (-S-
S-) stabilite între radicali de cisteină,
aşa cum s-a arătat în fig. 1.1.;
- legături ionice sau legături
saline, stabilite între grupele polare
aminice –NH3+ din aminoacizii
diaminomonocarboxilici şi –COO- din
aminoacizii monoaminodicarboxilici.
Legăturile saline sunt legături
heteropolare, spre deosebire de cele
Fig. 1.6. Structura terţiară a proteinelor.
disulfidice care sunt homeopolare.
- legături de hidrogen peptidice care se stabilesc între diferite segmente pliate
ale catenei polipeptidice;
- legături de hidrogen nepeptidice, stabilite între grupele –OH ale
aminoacizilor hidroxilaţi şi atomii de oxigen din grupele carboxilice libere sau alte
grupe. Legăturile de hidrogen predomină în proteinele globulare.
- interacţiuni dipol-dipol stabilite între grupele alcoolice din serină;
- forţe Van der Waals şi interacţiuni hidrofobe, stabilite între radicali nepolari
din aminoacizi (radicali alchil). Regiunile hidrofobe, constituite aproape numai din
aminoacizi cu catene nepolare, sunt localizate spre interiorul moleculei proteice
globulare, exercitând o funcţie esenţială de stabilizare a componentei structurale
interne. Regiunile hidrofile se găsesc expuse spre exteriorul moleculei.
Structura terţiară prezintă un grad mare de labilitate în raport cu diferiţi factori
fizici şi chimici. Desfacerea legăturilor implicate în organizarea structurii terţiare
determină denaturarea proteinelor, proces însoţit, de regulă, de pierderea
proprietăţilor biologice.
Structura cuaternară reprezintă cel mai înalt nivel de organizare a
proteinelor, rezultat din interacţiunea dintre lanţurile polipeptidice independente
care au deja o structură primară, secundară, terţiară bine definită.
Structura cuaternară (fig. 1.7.) indică modul caracteristic în care lanţurile
polipeptidice individuale, pliate se aşează unele faţă de altele, realizând
conformaţia iniţială a unei proteine oligomere. Printre cele mai simple proteine

82
oligomere este hemoglobina (Hb), care are o moleculă tetrameră formată din patru
lanţuri polipeptidice, fiecare cu structura sa primară, secundară şi terţiară, legate
între ele prin legături de hidrogen, forţe Van der Waals, legături polare. O astfel de
structură cuaternară poate fi cu uşurinţă dezorganizată, obţinându-se „monomerul”,
prin varierea pH-ului soluţiei în care se găseşte proteina. Restabilirea condiţiilor
iniţiale este însoţită de reasamblarea resturilor şi de refacerea structurii cuaternare.

Fig. 1.7. Structura cuaternară a proteinelor.

În prezent, studii de mare interes au ca obiect dezvoltarea metodelor de

identificare şi analiza structurală a macromoleculelor biologice – proteinele.
Astfel, în anul 2002, John B. Fenn, Koichi Tanaka şi Kurt W üthrich au fost
recompensaţi cu premiul Nobel pentru chimie, pentru lucrările lor asupra
structurii proteinelor, contribuţii la dezvoltarea spectroscopiei prin RMN pentru
identificarea structurii tridimensionale a macromoleculelor. Metodele lor permit o
mai bună înţelegere a modului de identificare şi funcţionare a proteinelor în
interiorul celulelor şi pun la punct noi metode în depistarea cancerului, sinteza
unor noi medicamente.

1.3.2. CLASIFICAREA PROTIDELOR

Proteinele se împart după compoziţia lor în două mari clase: proteine simple
(holoproteide), cum este albumina din serul sangvin, care dau la hidroliză numai
aminoacizi şi proteine conjugate sau proteide (heteroproteide), care dau la
hidroliză şi alţi compuşi pe lângă aminoacizi cum sunt hidraţii de carbon
(glicoproteine), grăsimi (lipoproteine) sau acizi nucleici (nucleoproteine). De
asemenea, mai există fosfoproteine, cum este caseina care conţine esteri fosforici
(4%) şi metaloproteine ca hemoglobina care conţine fier.

83
 Astfel, holoproteidele, denumite în mod curent proteine, sunt constituite
numai din aminoacizi. Heteroproteidele au o structură complexă, conţin pe lângă
aminoacizi şi o componentă neproteică, denumită componentă prostetică. De
exemplu, hemoglobina din sânge este o proteidă ce conţine pe lângă lanţurile
polipeptidice şi o grupă, hem, constituită dintr-un atom de fier şi un sistem
heterociclic.
După structura lor, proteinele pot fi globulare şi fibroase.
Proteinele globulare se află sub formă de nuclee compacte aproape sferice;
sunt solubile în apă, ca insulina, lisozima, ribonucleaza, albuminele,
imunoglobulinele etc.
Proteinele fibroase cum sunt colagenul şi cheratina sunt constituite din catene
de polipeptide aranjate una după alta în filamente lungi. Ele sunt insolubile în apă
şi intră în ţesuturi cu structură de rezistenţă ca tendoanele, muşchii şi coarnele.
În funcţie de numărul aminoacizilor constituenţi, protidele pot fi oligopeptide
şi polipeptide.
O clasificare simplă a proteinelor se prezintă:
Oligopeptide

Peptide

Polipeptide
Protide
Holoproteide (proteine)

Proteide

Heteroproteide

Peptidele sunt constituite dintr-un număr relativ restrâns de aminoacizi;

oligopeptidele conţin în structura lor până la 10 aminoacizi, iar polipeptidele
rezultă din condensarea unui număr superior de aminoacizi.

1.3.3. AMINOACIZI
Aminoacizii reprezintă unităţile chimice de bază care intră în alcătuirea
structurii protidelor. Deşi în natură se cunosc aproximativ 400 aminoacizi, totuşi
organismele utilizează un număr restrâns de aminoacizi pentru biosinteza
diferitelor tipuri de protide. La edificiul structural al protidelor participă frecvent
numai 20 – 24 aminoacizi.
Structura fiecărei protide se caracterizează printr-un număr finit şi variabil de
aminoacizi. Varietatea enormă a tipurilor de proteine este determinată de natura
diferită a aminoacizilor constituienţi, de numărul şi proporţia în care aceştia
participă la structura moleculelor de proteine, precum şi de ordinea înlănţuirii lor în
aceste molecule (insulina, 1.3.1., fig. 1.1.). Fiecare tip de aminoacid reprezintă o
cantitate distinctă, datorită compoziţiei şi structurii chimice caracteristice.

84
 Aminoacizii prezintă ca trăsătură comună existenţa unei
grupe funcţionale amină primară (-NH2) şi a unei grupe R CH COOH
funcţionale carboxil (-COOH), ambele grupate la acelaşi NH2
atom de carbon, denumit carbon . Structura generală a
 - Aminoacid
aminoacizilor se prezintă astfel:
Toţi aminoacizii care intră în structura protidelor sunt -aminoacizi. Se cunosc
însă şi  sau -aminoacizi naturali.
Când grupa amino se găseşte într-o catenă la capătul opus grupei carboxil,
poziţia ei se notează cu . Majoritatea aminoacizilor au denumiri speciale folosite
curent.

1.3.3.1. Clasificarea şi structura aminoacizilor constituenţi ai proteinelor

Clasificarea aminoacizilor se poate face după natura radicalului pe care sunt
grefate cele două grupe funcţionale. Se deosebesc, astfel, aminoacizi alifatici, în
care grupele funcţionale sunt legate de o catenă alifatică, aminoacizi aromatici, în
moleculă existând nuclee aromatice şi aminoacizi heterociclici, având un
heterociclu.
În funcţie de caracterul pe care-l manifestă catenele lor laterale (R),
aminoacizii se pot clasifica în: aminoacizi cu catene apolare: glicocol, alanina,
valina, leucina, izoleucina, metionina, fenilalanina, triptofanul; aminoacizi cu
catene polare: serina, treonina, cisteina, tirozina; aminoacizi cu catene
ionizabile: acidul aspartic, acidul glutamic, lizina, arginina, histidina, prolina.
După numărul de grupe amino sau carboxil din moleculă, se disting: acizi
monoamino-monocarboxilici, care pot reacţiona atât ca acizi, cât şi ca baze, dar
au caracter neutru; acizi monoamino-dicarboxilici, cu caracter acid şi acizi
diamino-monocarboxilici cu caracter bazic.
Acizi monoamino-monocarboxilici. Sunt aminoacizi simpli, conţinând o
singură grupă funcţională amino şi o singură grupă funcţională carboxil. Catenele
laterale (R) sunt nepolare, hidrofobe, solubilitatea în apă a acestor aminoacizi este
redusă. Componentul cel mai slab hidrofob al acestei clase este alanina, care este
astfel aproape de graniţa dintre aminoacizii nepolari şi cei cu radicali polari
neîncărcaţi. Exemple:

CH2 COOH CH3 CH COOH CH3 CH CH COOH

NH2 NH2 CH3 NH2

Acid aminoacetic Acid aminopropionic Acid aminoizovalerianic

CH3 CH CH2 CH COOH CH3 CH2 CH CH COOH

CH3 NH2 CH3 NH2

Leucinã Izoleucinã
(Acid  - aminoizocapronic) (Acid  - amino - - metil valerianic)

85
 Glicocolul, Gly, G (glicina sau acidul aminoacetic) este cel mai simplu -
aminoacid, singurul care nu prezintă activitate optică. Se găseşte în cantităţi relativ
mari în gelatină, din care se poate obţine printr-un proces de hidroliză şi în diverse
proteine vegetale (edestina conţine 2,5-3,8% glicocol). Deşi se găseşte atât în
regnul vegetal, cât şi în regnul animal (în majoritatea proteinelor animale, în
proporţie mică), glicocolul nu se întâlneşte în structura tuturor proteinelor.
Glicocolul se găseşte şi liber în seminţele unor plante. Organismul animal
sintetizează glicina şi o utilizează în procesele de dezintoxicare, prin combinarea sa
cu produşi toxici (acid benzoic, acid nicotinic).

Acidul hipuric a fost găsit în urina de cal.

Prin metilarea glicocolului rezultă sarcozină şi betaină.

CH3 NH CH2 COOH (CH3)3+N CH2 COO-

Sarcozinã Betainã
Betaina este foarte răspândită în regnul vegetal, mai ales în sfecla de zahăr.
Glicocolul reacţionează cu guanidina şi rezultă acidul guanidin-acetic, iar
acesta prin metilare conduce la creatină.

H2N C NH2 H2N C NH CH2 COOH H2N C N CH2 COOH

NH NH NH CH3

Guanidinã Acid guanidinacetic Creatinã

Creatina fosforilată sub formă de acid creatinofosforic constituie unul din

constituenţii de bază ai muşchilor vertebratelor. În fenomenele de contracţie
musculară, acidul creatinofosforic se degradează hidrolitic în creatină şi acid
fosforic, iar în perioada de regenerare a muşchiului se reface acidul
creatinofosforic.
H2O3P HN C N CH2 COOH + H2O H2N C N CH2 COOH + H3PO4
NH CH3 NH CH3

Acid creatinofosforic Creatinã

Sarcozina, creatina şi creatinina (lactama creatinei) apar în organismele
animale ca produse finale ale metabolismului aminoacizilor.

86
 Glicocolul participă la sinteza nucleului purinic, a uraţilor şi porfirinelor. Este
componentul tripeptidului din sânge numit glutation alături de acid glutamic şi
cisteină.
L-Alanina, Ala, A ( acidul -aminopropionic) este o componentă de bază a
proteinelor, fiind nelipsită din toate proteinele animale şi vegetale. Este o substanţă
solidă, incoloră, cristalină, cu gust dulce. Este solubilă în apă. Este optic activă şi în
natură nu se găseşte decât în forma dextrogiră. În afară de alanina obişnuită ( -
alanina), în structura carnozinei şi anserinei (dipeptide), precum şi în compoziţia
acidului pantotenic, a fost identificată -alanina, fapt ce constituie o excepţie,
deoarece în natură se întâlnesc numai -aminoacizi. Din punct de vedere al
cofiguraţiei, aparţine seriei L, ca majoritatea aminoacizilor naturali. În
Lactobacillus arabinosus, a fost identificată prezenţa D-alaninei.
Zeina este foarte bogată în alanină. În stare liberă, alanina a fost identificată în
diverse alge şi în frunze de tutun.
Alanina are un rol important în metabolism. Prin dezaminare rezultă acid lactic
sau acid piruvic. Drojdiile pot fermenta alanina dextrogiră la alcool etilic. Alanina
este o substanţă cu rol intermediar între metabolismul glucidelor, proteinelor şi
lipidelor.
L-Valina, Val, V (acidul -aminoizovalerianic) se găseşte în general, în
cantităţi mici, în numeroase proteine vegetale şi animale, cu excepţia proteinelor
din seminţele de in, care sunt bogate în valină.
L-Leucina, Leu, L (acidul -aminoizocapronic) se găseşte în toate proteinele
animale şi vegetale (unde predomină, în special în zeină şi edestină). Deosebit de
bogată este globina din hemoglobină (o treime din aminoacizi sunt reprezentaţi de
leucină).
L-Izoleucina, Ile, I (acidul -amino--metilvalerianic) conţine în moleculă doi
atomi de carbon asimetrici şi se poate prezenta sub forma a patru izomeri optici: L
şi D-izoleucină alături de L şi D-aloizoleucină. Componentul normal al proteinelor
este L-izoleucina, însă din unele actinomicine a fost izolat şi izomerul D-
aloizoleucina.
Acizi monoaminomonocarboxilici hidroxilaţi (Hidroxiaminoacizi). Grupa
alcool fiind puternic hidrofilă conferă acestor aminoacizi o mare solubilitate în apă.
Din această grupă fac parte: serina, treonina.

CH2 CH COOH CH3 CH CH COOH

OH NH2 OH NH2

Serinã Treoninã
(Acid  - amino -  - hidroxi - (Acid  - amino -  - hidroxi -
propionic) butiric)

L-Serina, Ser, S (acidul -amino--hidroxipropionic) se găseşte în proteinele

din mătase (sericină), în fibrină, cazeină, adesea sub formă de esteri fosforici.
Printre proteinele mai bogate în serină se numără salmina din sperma peştilor,

87
edestina din seminţele de cânepă şi unele proteine din migdale şi din algele marine.
Liberă se găseşte în transpiraţie şi în seminţele germinate.
Serina este o substanţă solidă, cristalină, cu gust dulceag, foarte solubilă în
apă.
L-Treonina, Thr, T (acidul -amino--hidroxibutiric) se găseşte în cantităţi
mari în lactoglobulină, edestină şi în proteinele din cereale, soia, cartofi, alge
marine. Intră şi în constituţia antibioticelor din grupa actinomicinelor. Treonina din
drojdii accelerează procesul de fermentaţie alcoolică. Având doi atomi de carbon
asimetrici, se prezintă sub formă de patru izomeri optici (două treonine şi două
alotreonine). Treonina are o istorie interesantă a descoperirii ei: a fost găsită ca un
factor necesar complementar unui amestec nutritiv sintetic (Rose, 1935), devenind
prin aceasta primul aminoacid recunoscut ca indispensabil.
Acizi monoaminomonocarboxilici cu sulf (Tioaminoacizi). Conţin în
moleculă sulf sub formă de grupă tiol (-SH), grupă disulfidică (disulfură) (-S-S-)
sau grupă tioeter (-S-CH3). Din această grupă fac parte: cisteina, cistina şi
metionina.

Aminoacizii cu sulf prezintă roluri multiple şi fundamentale. Astfel, grupa –

SH cedează uşor hidrogenul, fiind un agent reducător puternic (glutationul); trece
uşor de la un aminoacid la altul prin procesul de transtiolare; în grupa –SCH3,
metilul este mobil şi participă la reacţiile de transmetilare.
L-Cisteina, Cys (Cis), C (acidul -amino--tiopropionic) se găseşte în toate
proteinele animale şi vegetale, fie în stare redusă, fie în stare oxidată ca cistină. Nu
reprezintă un aminoacid esenţial deoarece organismul animal o poate sintetiza din
serină sau metionină. În soluţie acidă este stabilă, dar în mediu bazic se oxidează
uşor:

2 Cis SH Cis S S Cis + 2 H

Pe baza acestei reacţii reversibile, sistemul cisteină-cistină funcţionează ca un

sistem oxidoreducător, participând la procesele de transport de hidrogen din cadrul
respiraţiei.

88
 În cursul proceselor metabolice din organismul uman şi animal, cisteina dă
naştere, prin oxidare la acid cisteinic şi apoi prin decarboxilare, la taurină, care în
organism este, de obicei, cuplată cu acizi biliari, sub formă de acid taurocolic:
oxidare
CH2 CH COOH CH2 CH COOH CH2 CH2
- co2
SH NH2 SO3H NH2 SO3H NH2

Cisteinã Acid cisteinic Taurinã

Grupa –SH a cisteinei joacă şi un rol important în manifestarea activităţii

catalitice a enzimelor care conţin grupe –SH.
L-Cistina (acidul -amino--ditiopropionic) se găseşte în scleroproteinele
ţesuturilor animale (unghii, păr, copite, piele), precum şi în unele proteine de
origine vegetală (cartofi, orz, secară, porumb). Este o substanţă cristalină, greu
solubilă în apă şi alcool, solubilă în soluţii acide sau bazice. Fiind greu solubilă,
poate forma, în anumite condiţii, calculi vezicali şi renali. În reacţiile redox
celulare, cistina este acceptor de hidrogen, iar cisteina este donor de hidrogen.
L-Metionina, Met, M (acidul -amino--metiltiobutiric) este un tioeter prezent
în brânza de vacă, în gelatină, în keratină etc. Metionina este un aminoacid esenţial
creşterii animalelor. Are rol de metilant (donor de grupe –CH 3) în procesele
metabolice sub forma aşa-numitei „metionine active”.
Acizi monoaminodicarboxilici. Conţin în molecula lor o a doua grupă
funcţională carboxil (-COOH), fapt ce le conferă un pronunţat caracter acid. Au un
rol important în procesul de biosinteză a celorlalţi aminoacizi. Stabilesc în mare
parte legătura metabolică între glucide şi protide. Cei mai importanţi sunt acidul
aspartic şi acidul glutamic, liberi sau sub formă de amide (asparagina şi glutamina).

HOOC CH2 CH COOH HOOC CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2
Acid aspartic Acid glutamic
(Acid aminosuccinic) (Acid  - aminoglutaric)

H2N CO CH2 CH COOH H2N CO CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2

Asparaginã Glutaminã

Cei doi aminoacizi şi amidele lor sunt aminoacizi universali răspândiţi în

plante şi animale. Aceşti aminoacizi se pot transforma uşor în hidroxiacizi (acizii
malic şi citric) cu rol metabolic important.
Acidul L- aspartic sau asparagic, Asp, D ( acidul -aminosuccinic) este foarte
răspândit, mai ales în lumea vegetală (mazăre, migdale), îndeosebi sub formă de
asparagină, Asn, N (monoamida acidului asparagic). Asparagina este în multe

89
specii vegetale forma principală de transport a azotului de la rădăcină la organele
florale.
Acidul aspartic este unul din aminoacizii care dă uşor reacţii de transaminare:

HOOC CH2 CH COOH + R CO COOH HOOC CH2 CO COOH + R CH COOH

NH2 NH2
Acid aspartic  - Cetoacid Acid oxalilacetic  - Aminoacid

Acidul oxalilacetic are existenţă efemeră. El face legătura între hidroxiacizi şi

aminoacizi. În organismul animal, acidul aspartic este o sursă de acid citric.
Animalele îşi produc acidul citric de care au nevoie, prin sinteză din acidul aspartic
luat din proteinele alimentare. Sub acţiunea unei enzime, aspartază, acidul aspartic
pierde amoniac şi se transformă în acid fumaric.
aspartazã
HOOC CH2 CH COOH HOOC CH CH COOH + NH3
NH2
Acid aspartic Acid fumaric

Acidul L-glutamic, Glu, E (acidul -aminoglutaric) este constituentul principal

al glutenului din grâu (43%). Toate proteinele animale şi vegetale conţin cantităţi
mari de acid glutamic (între 10 şi 40%).
Acidul glutamic este incolor, cristalin, solubil în apă. Soluţia are caracter acid.
În plantele tinere, în seminţele încolţite, apare acid glutamic. De asemenea, în
plante, acidul glutamic apare şi sub formă de amidă, glutamina, Gln, Q
(monoamida acidului glutamic). Glutamina se găseşte în mlădiţele sfeclei de zahăr
şi în conifere. Din acidul glutamic se poate obţine pirol:

CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 CH 2

CO CH COOH CO CH COOH CO CH 2
- HOH - co2 N
OH NH 2 NH NH H

Acid glutamic Acid pirolidin - Pirolidonã Pirol

carboxilic
Acesta este un mod de formare a nucleului pirolic necesar pigmenţilor pirolici
ca: hemoglobina şi clorofilele.
Drojdiile prin fermentaţie transformă acidul glutamic în acid succinic.
Glutamatul de sodiu este folosit la prepararea unor sosuri şi bulionuri.
Acidul glutamic se întâlneşte în natură şi sub formă D (de exemplu, în
proteinele tumorilor canceroase) fiind cel mai răspândit aminoacid din seria D.
Acizi diaminomonocarboxilici. Prezenţa unei a doua grupe funcţionale amino
în molecula acestor aminoacizi le conferă un caracter bazic şi o creştere a gradului

90
de solubilitate. Se găsesc predominant în regnul vegetal. Contribuie în mare parte
la formarea unor amine şi a unor alcaloizi. Dintre aceştia cei mai importanţi sunt:
ornitina, lisina, citrulina, arginina.

L-Ornitina (acidul -diaminovalerianic) se găseşte în organism sub forma

derivatului său arginina, în care grupa funcţională amino este înlocuită cu un rest
de guanidină. Ornitina nu se întâlneşte în structura proteinelor, dar are o importanţă
deosebită în organism, obţinându-se prin hidroliza argininei în ciclul ureogenetic
(are loc în ficat).

Prin decarboxilare, ornitina trece în putresceină, o diamină toxică din grupa

toxinelor cadaverice.
L-Arginina, Arg, R ( acidul -amino--guanidinovalerianic) este prezentă în
compoziţia tuturor proteinelor. Sub influenţa arginazei, arginina este hidrolizată cu
formare de ornitină şi uree.
L-Citrulina se găseşte liberă în natură, de exemplu în sucul pepenelui verde
(Citrullus vulgaris). În organism se formează din ornitină.

91
 L-Lisina, Lys, K (acidul -amino--diaminocapronic) se găseşte în toate
proteinele, îndeosebi în proteinele din lapţii peştilor. Organismul animal nu poate
sintetiza lisină şi de aceea ea este preluată prin alimentaţie. Dintre vegetale, soia
este cea mai bogată în lisină. Prin decarboxilare în decursul proceselor de
putrefacţie (sub acţiunea bacteriilor), lizina trece în diamina corespunzătoare
numită cadaverină.

CH2 CH2 NH2 CH2 CH2

Lizina CH2 CH2 NH
- co2 - NH3
CH2 CH2 NH2 CH2 CH2

Cadaverina Piperidina

Cadaverina este o toxină. Piperidina participă la formarea alcaloizilor în plante

(tutun, piper etc.).
Aminoacizi ciclici. Conţin în molecula lor un nucleu benzenic sau fenolic.
Din această grupă fac parte: fenilalanina şi tirozina.

CH2 CH COOH HO CH 2 CH COOH

NH 2 NH 2

Fenilalanina Tirozina
(Acid  - amino -  - fenil - ( - Hidroxifenilalanina)
propionic)

L-Fenilalanina, Phe, F (acidul -amino--fenilpropionic) se găseşte în

majoritatea proteinelor. Reprezintă substanţa de plecare în biogeneza hormonilor
tiroidieni (2.3.4.1.).
Unele bacterii decarboxilează fenilalanina şi rezultă fenil-etilamină, care este
un constituent normal al unor brânzeturi.
L-Tirozina, Tyr, Tir, Y (acidul -amino--hidroxifenilpropionic,
hidroxifenilalanina) este unul dintre cei mai răspândiţi aminoacizi naturali. Se
caracterizează prin slaba sa solubilitate în apă. Tirozina intră în proporţie mare în
compoziţia proteinelor din porumb (10%), în seminţele de castraveţi, pepeni,
bostani (4-5%).
Tirozina se obţine din aminoacidul esenţial fenilalanina, printr-o reacţie de
hidroxilare catalizată de fenilalanin-4-monooxigenază.
Prin decarboxilarea tirozinei sub acţiunea unor bacterii rezultă tiramină (p-
hidroxifenil-etilamină), cu o acţiune vasoconstrictoare slabă, dar de lungă durată.
Tiramina se găseşte în brânzeturi. Derivatul dimetilat al tiraminei se numeşte
hordeină şi apare în cursul germinării orzului.

92
 De asemenea, tirozina prezintă o importanţă deosebită în organismele animale
întrucât participă la biosinteza adrenalinei (2.3.4.2.).
Adrenalina este un hormon secretat de glanda suprarenală şi are acţiune
antagonistă insulinei, producând creşterea glicemiei. De asemenea, este un
vasoconstrictor puternic, producând creşterea tensiunii arteriale şi accelerarea
pulsului.
Aminoacizi heterociclici. Sunt aminoacizi care conţin în molecula lor un
heterociclu. Din această grupă fac parte: histidina, triptofanul, prolina şi
hidroxiprolina.

CH2 CH COOH CH2 CH COOH

N
NH2 NH2
N N
H H
Histidina Triptofan
(Imidazolil - alanina) (Indolil - alanina)

CH2 CH2 HO CH CH2

CH2 CH COOH CH2 CH COOH

N N
H H
Prolina Hidroxiprolina
(Acid pirolidin -2- carboxilic) (Acid 4- hidroxipirolidin -2- carboxilic)

L-Histidina, His, H (imidazolil-alanina) este foarte răspândită în proteinele

vegetale şi animale. Este o substanţă cristalină, dulce, solubilă în apă, cu caracter
bazic. Este abundentă în hemoglobină. Are acţiune antianemică pentru că reface
globulele roşii. Prin decarboxilarea enzimatică a histidinei, în prezenţa histidin-
decarboxilazei, o enzimă cu piridoxal-fosfat, se formează histamina. Histamina
este o amină biogenă cu acţiune vasodilatatoare asupra capilarelor sanguine.
Histamina este substanţa care înroşeşte pielea şi care este eliberată în ţesuturi ca
rezultat al unei inflamaţii sau al unei sensibilităţi alergice. Histamina se găseşte şi
în plante (cornul secarei) alături de unii alcaloizi.

CH2 CH COOH CH2 CH2 NH2

N N
NH2 Histidin decarboxilazã
+ CO2
N N
H H
Histidinã Histaminã

L-Triptofanul, Trp, W (indolil-alanina) are la bază nucleul indolic. A fost

descoperit în produşii de digestie din intestinul subţire. Este un component extrem

93
de răspândit al proteinelor, indispensabil bunei funcţionări a organismului, lipsa lui
producând tulburări grave. Are un rol important în metabolism, fiind strâns legat de
formarea vitaminei PP şi a coenzimelor nucleotidice. În proteinele unor alge,
concentraţia L-triptofanului ajunge până la 8,8%. Organismul animal nu distruge
inelul indolic. Bacteria, Escherichia coli, transformă aproape cantitativ triptofanul
în indol şi scatol, compuşi urât mirositori care apar în fermentaţiile intestinale.
CH2 CH COOH
CH2 C COOH
NH 2 [O]
N O
- NH3 N
H
H
Triptofan Acid  - ceto -  - indolil -
propionic

CH2 COOH CH 3
[O]
- co2 N - co2
N N
H H H
Acid indolilacetic Scatol Indol

Prin decarboxilarea enzimatică a triptofanului rezultă triptamina, o amină

biogenă cu rol hipertensiv.
Acidul indolilacetic a fost identificat în vegetalele în curs de germinare, fiind
un activator de creştere (auxină naturală). Auxinele sunt substanţe care stimulează
formarea rădăcinilor adventive, a frunzelor partenocarpice provenite din flori
nefecundate, fructe fără seminţe la tomate, citrice etc. (2.3.7.)
L-Prolina, Pro, P (acidul pirolidin-2-carboxilic) este un aminoacid răspândit în
aproape toate proteinele vegetale şi animale, predominând în prolaminele din
cereale. Prolina reprezintă, de asemenea, “substanţa mamă” a hidroxiprolinei,
întâlnită în colagen.
Cinci aminoacizi, printre care şi prolina (alături de arginină, histidină,
glutamină şi acid glutamic) intră în ciclul acizilor tricarboxilici pe calea -
cetoglutaratului; toţi aceşti aminoacizi sunt glucogeni.
L-Hidroxiprolina (acidul 4-hidroxipirolidin-2-carboxilic) este derivatul
hidroxilat al prolinei cu o răspândire mai puţin generală în compoziţia proteinelor.
Prezenţa sa este caracteristică numai pentru proteinele ţesutului conjunctiv
(gelatina conţine 14% hidroxiprolină), iar în regnul vegetal doar în unele proteine
(cazeina şi gliadina).
Importanţa aminoacizilor. Aminoacizii sunt substanţe care au o mare
importanţă pentru organismele vii.
Organismele îşi sintetizează din aminoacizi, proteinele proprii. Unii
aminoacizi sunt transformaţi în substanţe cu rol biologic important: hormoni,
amine, cetoacizi etc. Se cunosc 20 aminoacizi naturali, cu configuraţia L, care se
găsesc în organismul uman, mulţi dintre aceştia fiind sintetizaţi de către organismul

94
animal. Aminoacizii care nu pot fi sintetizaţi de către organismul animal şi care
sunt absolut necesari pentru creşterea şi dezvoltarea organismului animal sunt
denumiţi aminoacizi esenţiali. Aminoacizii esenţiali sunt: valina, leucina,
izoleucina, lisina, treonina, metionina, histidina, triptofanul, fenilalanina.
Aminoacizii care pot fi sintetizaţi de organismele animale se numesc aminoacizi
neesenţiali. Histidina este un aminoacid esenţial pentru organismul copilului, dar
pentru adult devine un aminoacid neesenţial, întrucât organismul matur are
capacitatea de a-l sintetiza.

1.3.3.2. Aminoacizi neproteici

În afară de cei 20 de aminoacizi comuni şi câţiva aminoacizi rari din proteine
(5-hidroxilizină, -N-metillizină, 3-metilhistidină, dezmozină, izodezmozină), peste
150 de aminoacizi sunt prezenţi în natură sub forma liberă sau combinată, dar
niciodată în proteine. Majoritatea sunt derivaţi ai L- -aminoacizilor găsiţi în
proteine, dar se cunosc şi  şi aminoacizi.

CH2 CH COOH CH2 CH2 CH2 COOH CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2 OH NH2
 - Alaninã GABA Homoserinã
(Acid  - aminobutiric)

CH2 CH2 CH COOH H2N C NH O CH2 CH2 CH COOH H2N COOH

SH NH2 NH NH2

Homocisteinã Canavaninã Acid p - aminobenzoic

HOOC CH CH2 S CH2 S CH2 CH COOH N C CH2 CH COOH

NH2 NH2 NH2

Acid djencolic  - Cianalaninã

Unii aminoacizi neproteici sunt precursori importanţi sau intermediari în
metabolism. Astfel, -alanina este un element constitutiv al acidului pantotenic;
homocisteina şi homoserina sunt intermediari în metabolismul aminoacizilor;
citrulina şi ornitina sunt intermediari în sinteza argininei. Alţi aminoacizi
neproteici funcţionează ca agenţi chimici pentru transmiterea impulsurilor
nervoase, cum este acidul -aminobutiric.
Unii aminoacizi neproteici au configuraţie D, de exemplu acidul D-glutamic
găsit în cantităţi substanţiale în pereţii celulari ai unor bacterii, D-alanina, găsită în
larvele sau pupele unor insecte şi D-serina găsită în râme.
Fungii şi plantele superioare conţin o varietate extraordinară de aminoacizi
neproteici, unii având structuri foarte interesante. Funcţiile metabolice ale celor
mai mulţi dintre aceşti aminoacizi specializaţi în plante nu sunt încă înţelese; unele,

95
de exemplu canavanina, acidul djencolic şi -cianalanina, sunt toxice pentru
anumite forme de viaţă.
Acidul p-aminobenzoic este un factor de creştere pentru unele bacterii şi un
component al acidului folic.

1.3.3.3. Proprietăţi ale aminoacizilor

Proprietăţi fizice. Aminoacizii sunt compuşi incolori, cristalini, cu
temperaturi de topire mult mai ridicate decât ale acizilor corespunzători. De
exemplu, glicocolul are T.t. =232°C faţă de acidul acetic pentru care T.t. =16,6°C.
Nu pot fi distilaţi deoarece se descompun la temperatura de topire. Sunt solubili în
apă şi puţin solubili sau insolubili în solvenţi organici. Unii dintre ei au gust dulce.
Aminoacizii care intră în compoziţia proteinelor au configuraţia L (în
reprezentarea prin formule plane, au grupa NH 2 în partea stângă, configuraţie
asemănătoare cu a aldehidei L-glicerice). Astfel, un L- -aminoacid sau un (S)--
aminoacid (în configuraţie absolută) se reprezintă:
NH2 COOH COOH

C H2N C H H2N H
R COOH
H R R

Formule de perspectivã Formulã de proiectie Fischer

Cel mai simplu aminoacid, glicocolul, este achiral. Începând cu alanina,
datorită prezenţei atomului de carbon asimetric din , apare activitatea optică.
Unii dintre aminoacizii naturali, care în soluţie apoasă sunt levogiri sau
dextrogiri, în soluţie de acid clorhidric îşi pot schimba semnul activităţii optice.
Prin sinteză rezultă amestecuri racemice, din care pot fi separaţi prin diverse
metode (separare mecanică, cristalizare selectivă, separare cromatografică,
biologică folosind enzime care atacă exclusiv un antipod optic etc). O metodă
specifică aminoacizilor constă în hidroliza N-acilaminoacizilor cu ajutorul enzimei
deacilaza, catalizator în organismele vii. Ea hidrolizează numai N-acilaminoacizii
cu configuraţie L, rezultând un amestec de L-aminoacid şi D-N-acilaminoacid, din
care se separă uşor aminoacidul.
-
COO
+
H 3N C H
- R
R CH COO (CH 3CO)2O R CH COOH Deacilazã
L - Aminoacid
+
NH 3 NH CO CH 3 COOH
H C NHCOCH 3
DL - Aminoacid DL - N - Acilaminoacid
R
D - N - Acilaminoacid

96
 Dintre aminoacizii comuni, numai trei (care conţin un inel benzenic), absorb
în UV la peste 250 nm: fenilalanina (~260 nm), tirozina (~275 nm) şi triptofanul
(~280 nm). Când aceşti aminoacizi se află în proteine se poate măsura concentraţia
proteinelor în soluţie cu ajutorul spectrometriei UV.
Proprietăţi chimice. Aminoacizii prezintă proprietăţi chimice datorate celor
două grupe funcţionale –COOH şi –NH2. Astfel, ei pot da săruri atât cu acizii, cât
şi cu bazele, sunt amfoteri. În soluţie, aminoacizii se comportă ca zwitterioni
(amfiioni) sau ioni bipolari datorită disocierii grupelor funcţionale carboxil şi
amină:

+
R CH NH 3
-
COO
Amfiion
(ion bipolar)

Existenţa acestor ioni explică solubilitatea în apă şi nevolatilitatea

aminoacizilor.
La pH-ul fiziologic, ca şi în stare cristalină, aminoacizii prezintă o astfel de
structură amfiionică. În funcţie de pH, aminoacizii pot exista în soluţie sub trei
forme: amfiioni, cationi, anioni:

Datorită caracterului lor amfoter, aminoacizii se comportă în mediul acid (H +)

ca baze, disociind sub formă de cationi, iar în mediul bazic (HO -) ca acizi,
disociind sub formă de anioni.
Prin adăugarea unui acid sau a unei baze, pH-ul aminoacidului nu se schimbă
mult datorită comportării sale. De aceea, aminoacizii se folosesc ca soluţii tampon.
La o anumită valoare a pH-ului caracteristică pentru fiecare aminoacid (de
exemplu, pentru glicocol 6,1), valoare numită punct izoelectric, moleculele
aminoacidului nu migrează în câmpul electric deoarece se găsesc sub formă de
amfioni. La punctul izoelectric, solubilitatea aminoacizilor este minimă (tabelul 4).
Punctul izoelectric al aminoacizilor monoaminomonocarboxilici se găseşte la
un pH diferit de 7, datorită ionizării mai puternice a grupei –COOH decât a grupei
–NH2. Acizii monoaminodicarboxilici au punctul izoelectric la un pH
corespunzător unui mediu foarte acid, în timp ce acizii diaminomonocarboxilici la
pH corespunzător unui mediu bazic.

97
 Tabelul 4. Punctul izoelectric (pHi) al unor aminoacizi
Aminoacid Simbol pHi Solubilitatea Aminoacid Simbol pHi Solubilitatea în
în apă la apă la punctul
punctul izoelectric
izoelectric g/100g/20°C
g/100g/20°C
Acid aspartic Asp 3,00 0,4 Glicocol Gli 6,10 22,5
Acid glutamic Glu 3,20 0,7 Alanină Ala 6,10 15,8
Serină Ser 5,68 4,3 Valină Val 6,00 6,8
Cisteină Cis 5,10 Foarte solubilă Prolină Pro 6,30 154,3
Tirozină Tir 5,97 3,0 Triptofan Trp 5,90 1,1
Leucină Leu 6,00 2,4 Histidină His 7,60 4,0
Lisină Lis 9,70 Foarte solubilă Arginină Arg 10,80 Foarte solubilă

Proprietăţi chimice datorate grupei –COOH

1. Aminoacizii prin tratare cu pentaclorură de fosfor (PCl 5) trec în clorhidraţi
de cloruri acide. Astfel, din glicocol şi PCl 5 se obţine clorhidratul clorurii de
glicocol:
+
CH2 NH2 CH2 NH3 Cl-
+ PCl5 + POCl3
COOH COCl

Glicocol Clorhidrat de glicocol

2. Aminoacizii reacţionează cu alcoolii în mediu de acid clorhidric şi se
formează intermediar clorhidraţi de esteri. Esterii se obţin prin reacţia
clorhidratului format cu baze:
HCl KOH
+ -
R CH NH2 + R' OH R CH NH3 Cl R CH NH2 + KCl + H2O
- H2O
COOH COOR' COOR'
Aminoacid Clorhidrat de ester Ester

Esterii aminoacizilor se pot izola sub formă de săruri. Liberi nu sunt stabili, ei
dând reacţii de condensare între grupele NH2 şi COOR cu formare de
dicetopiperazine.
3. Aminoacizii reacţionează cu bazele, la nivelul grupei carboxilice şi
formează săruri:

R CH NH2 + NaOH R CH NH2 + H2O

- +
COOH COO Na
Aminoacid Sare de sodiu a
aminoacidului

4. Sub acţiunea unor enzime specifice (decarboxilaze), aminoacizii din

organism se decarboxilează, pierd CO2 şi se transformă în amine.

98
 Aminele care iau naştere din aminoacizi, prin decarboxilarea acestora se
numesc amine biogene sau proteinogene.
5. În prezenţă de amoniac în exces, esterul aminoacidului formează amide, cu
eliberarea alcoolului:

R CH NH2 + NH3 R CH NH2 + R' OH

COOR' CO NH2
Ester de Amidã
aminoacid

6. Prin reducere energică, aminoacizii se transformă în aminoalcooli:

CH2 NH2 + 2 H2 CH2 NH2 + H2O

COOH CH2 OH

Glicocol Colaminã
(Etanolaminã)

Proprietăţi chimice datorate grupei –NH2

1. Aminoacizii se alchilează prin metilare, în prezenţa iodurii sau sulfatului
de metil, formând derivaţi cuaternari. Astfel, prin metilarea glicocolului se obţine
derivatul metilat numit betaină, care se găseşte în cantitate mai mare în sfeclă.

CH3
+ 3 CH3 I
+ + + +
CH2 NH3 CH2 N CH3 3 NaI 3 H2O
+ 3 NaOH
- -
COO COO CH3
Glicocol Betainã

Betaina reprezintă un compus important pentru organism, deoarece furnizează

grupe –CH3 necesare în diferite reacţii biochimice de sinteză.
2. În prezenţa clorurilor şi anhidridelor acide, aminoacizii se acilează la grupa
–NH2, cu formare de N-acil-derivaţi. Astfel, prin tratarea glicocolului cu clorura de
benzoil, în mediu bazic, se formează acidul hipuric:

CH2 NH2 + C6H5COCl CH2 NHCOC6H5

- HCl
COOH COOH
Glicocol Acid hipuric

99
 Acidul benzoic, ca produs toxic, este cuplat sub formă de acid hipuric şi astfel
eliminat pe cale renală. Acidul hipuric este un component frecvent în urina
animalelor erbivore. În cantitate mare este prezent în urina cabalinelor şi în
seminţele diferitelor plante.
3. Aminoacizii reacţionează cu acidul azotos, analog aminelor primare şi
formează hidroxiacizi. Din glicocol se obţine acidul glicolic, iar din alanină se
obţine acidul lactic:
CH2 NH 2 + HNO2 CH2 OH + N2 + H 2O

COOH COOH

Glicocol Acid glicolic

CH 3 CH NH 2 + HNO2 CH3 CH OH + N 2 + H 2O

COOH COOH
Alanina Acid lactic

Aminoacizii reacţionează aproape cantitativ cu acidul azotos. Din volumul de

azot care se degajă se poate stabili numărul grupelor aminice din molecula
aminoacidului. Această proprietate stă la baza dozării aminoacizilor prin metoda
Van Slyke.
4. Aminoacizii reacţionează cu aldehidele şi formează prin reacţii de
condensare baze Schiff. Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid şi se
utilizează pentru dozarea volumetrică a aminoacizilor. Prin această proprietate,
grupa funcţională bazică a unui aminoacid poate fi blocată şi astfel aminoacidul
poate fi titrat în mod obişnuit cu hidroxizi alcalini (metoda Sörensen ).

H H
R CH NH2 + O C R CH N C
R - H2O R
COOH COOH
Aminoacid Bazã Schiff
5. Aminoacizii reacţionează cu 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen (DNFB),
formând dinitrofenil-aminoacizi (DPN-aminoacid), derivaţi de culoare galbenă:

O2N O2N

R CH NH2 + F NO2 R CH NH NO2

- HF
COOH COOH
Aminoacid DNFB DPN - Aminoacid

Reacţia este utilizată pentru identificarea aminoacizilor H 2N-terminali din

structura polipeptidelor şi proteinelor, constituind astfel un procedeu analitic de
determinare a structurii acestora.

100
 6. Aminoacizii reacţionează cu ninhidrina (o tricetonă) formând produşi
coloraţi în albastru-violet. Reacţia este utilizată în scopuri analitice pentru
identificarea cromatografică a aminoacizilor şi determinarea lor cantitativă.
Se lucrează în prezenţă de clorură stanoasă (reducător) pentru a proteja sarea
de acţiunea oxigenului.
O O
C C
C O + H 2N CH COOH C N CH COOH
- H2O
C C
R R
O O
Ninhidrinã Aminoacid

O O
C C O
H + H2O H
C C + R C H
- CO2
C N CH C NH 2

O R O

O
C
O C O O O
C H
C C C
H O
C C N C
C NH 2 - H2O C C
O O O
-
O O
C C
C N C
+
-H C C
O O
Albastru - violet

Produşii de reacţie coloraţi intens în albastru-violet sunt caracteristici

aminoacizilor care posedă grupa amină în poziţia . Prolina, hidroxiprolina şi
triptofanul, care sunt amine secundare (ciclice) formează cu ninhidrina compuşi
coloraţi în galben. Reacţia este dată şi de către proteine, peptide, aminoaldehide,
derivaţi ai ureii şi sărurile de amoniu ale acizilor organici.
7. Sub acţiunea unor enzime specifice numite dezaminaze, aminoacizii pot
pierde grupa aminică şi se transformă în acizi.
Prin dezaminare intramoleculară, aminoacizii pot conduce la acizi nesaturaţi:

101
 R CH2 CH COOH R CH CH COOH
- NH3
NH2
Aminoacid Acid nesaturat

Dacă dezaminarea este reductivă se obţine un acid saturat.

În organism au loc, sub influenţa enzimelor, dezaminări reductive, oxidative
sau hidrolitice. Astfel, grupa aminică poate fi transferată sub acţiunea unei enzime
numite transaminază (reacţia de transaminare):

CH2 CH COOH + CH3 CO COOH CH2 CO COOH + CH3 CH COOH

COOH NH2 COOH NH2
Acid aspartic Acid piruvic Acid oxalilacetic Alanina

Proprietăţi chimice datorate ambelor grupe funcţionale

1. Cu unele metale grele (Cu, Ni, Co, Pb, Fe) -aminoacizii formează
combinaţii complexe ( săruri interne) denumite chelaţi. De exemplu, prin
încălzirea CuO cu o soluţie apoasă de glicocol se formează ace bleu, complexul
rezultat având următoarea structură:
H2
H2C N O C O
Cu
O C O N CH2
H2
Glicolat de cupru

Astfel de combinaţii complexe sunt stabile, greu solubile şi colorate. Chelaţii

formaţi sunt folosiţi la dozarea aminoacizilor pe cale cromatografică.
2. La încălzire, aminoacizii suferă transformări ce depind de poziţia
relativă a celor două grupe funcţionale.
-Aminoacizii prin încălzire pot elimina o moleculă de apă intermolecular cu
formarea unei dipeptide:

O
2 H2N CH2 COOH H2N CH2 C NH CH2 COOH + H2O

Gicocol Glicil - glicinã

Prin eliminarea a două molecule de apă rezultă compuşi ciclici derivaţi de la

piperazină.

102
 H
NH2 HO N O
O
H2C C H2C C
+ + 2 H2O
C CH2 C CH2
O OH O N
H2N
H
2,5 - Dicetopiperazinã
(dioxipiperazinã)

-Aminoacizii elimină amoniac intramolecular cu formare de acizi -

nasaturaţi:

H2N CH2 CH2 COOH CH2 CH COOH

- NH3
 - Alaninã Acid acrilic

şi -Aminoacizii elimină uşor apă intramolecular între grupele funcţionale

şi se transformă în lactame (heterocicli cu azot, analogi lactonelor):
H2C CH2
CH2 CH2 CH2 +
C H2O
H2C O
NH2 COOH N
H

Acid  - aminobutiric  - Butirolactamã

Lactamele pot exista în două forme tautomere:

CH2 CH2
H2C CH2 H2C CH2
H2C C H2C C
O OH
N N
H
Lactamã Lactimã

3. Prin eliminare de apă între două sau mai multe molecule de aminoacizi
identici sau diferiţi rezultă peptide. De exemplu, din glicocol şi alanină pot rezulta
două peptide.

CH3 CH3
H2N CH2 CO NH CH COOH H2N CH CO NH CH2 COOH

Glicil - alaninã Alanil - glicinã

Se formează legături amidice –CO-NH- numite legături peptidice.

103