Curs 11

COENZIME Molecule organice necesare unor enzime pentru a-i ndeplini funciile catalitice se leag de enzim, particip la reacia catalizat, se transform n urma reaciei dar se regenereaz, concentraia lor la nivel celular meninndu-se constant In aceste reacii ele nu sunt considerate ca substrat fiecare categorie de reacii necesit o anumit coenzim ca exemplu putem cita dehidrogenazele care folosesc NADH drept cofactor sute de tipuri diferite de enzime iau electroni de la substratul lor, reducnd NAD+ la NADH nicotinamida adenin-dinucleotidul (NAD+)

nicotinamid adenin dinucleotid fosfat (NADP+)

thiamina (vitamina B1) nicotinamid adenin dinucleotid fosfat (NADP+) piridoxalul piridoxin piridoxamina

toate sunt convertite la forma biologic activ a vitaminei B6, fosfatul de piridoxal, caretransfer grupri aminice

adenozin trifosfat (ATP)

O C HN CH H2C S NH CH CH (CH2)4 COOH

cofactorul cerut de enzimele care sunt implicate n reaciile de carboxilare cum ar fi acetil-CoA carboxilaza i piruvat carboxilaza va tranfera bioxid de carbon

(biotin) factorii care influeneaz viteza reaciilor enzimatice pH ,temperatur ,concentraia n saruri ,inhibarea enzimelor ,inhibiie necompetitiv ,inhibiie competitiv, saturaia, cofactori grupri prostetice

efecte datorate pH-ului

majoritatea enzimelor sunt sensibile la pH, au valori specifice pentru a-i exercita activitatea toate au o valoare optim majoritatea funcioneaz la un pH cuprins ntre 6 i 8;pH-ul poate bloca activitatea enzimei prin denaturarea ei, alterndu-i conformaia tridimensional i distrugnd legturile slabe, cum ar fi cele de hidrogen sau cele ionice efecte datorate temperaturii toate enzimele acioneaz ntr-un domeniu de temperatur specific organismului n care activeaz creteri ale temperaturii conduc la creteri ale vitezelor de reacie exist ns o limit a acestei creteri temperaturi mai ridicate conduc la scderi accentuate ale vitezelor de reacie acest fenomen are ca explicaie denaturarea proteinei pentru enzimele umane, valoarea optim a temperaturii este cuprins ntre 35 i 40 oC denaturarea enzimelor (indiferent de cauz) duce la moartea celulei saturaia cnd este asigurat un exces de substrat, viteza de reacie va crete liniar cu concentraia enzimei creterea vitezei este ns limitat de fenomenul de saturaie enzima va fi saturat atunci cnd toi centrii activi vor fi ocupai cea mai mare parte a timpului aceasta presupune un exces mare de substrat n acest punct, viteza nu va mai crete, orict de multe molecule de substrat vom aduga viteza va rmne constant ea va putea crete numai dac n mediu se mai adaug enzim

concentraia n sruri
marea majoritate a enzimelor nu pot tolera concentraii mari de sruri pentru c ionii saline interfer cu legturile ionice din protein

inhibarea enzimelor
Am afirmat anterior c una din cele mai bune comparaii care s descrie funcionarea enzimelor ar fi broasca i cheia care se potrivete unde substratul este cheia care se potrivete n broasc (enzima) unele substane chimice pot inhiba activitatea enzimelor n cazul n care ele se leag de enzim printr-o legtur covalent, inhibarea este ireversibil, substratul fiind mpiedicat s se ataeze de enzim avem de-a face cu o inhibiie necompetitiv DDT-ul inhib enzime cheie ale sistemului nervos penicilina blocheaz centrul activ al unei enzime pe care multe bacterii o utilizeaz ca s-i construiasc pereii celulari

diclorodifeniltricloroetan DDT

dac legtura care se realizeaz este de natur mai slab, inhibarea este reversibil acest caz se numete inhibiie competitiv reglarea allosteric.n enzimele conjugate, catenele laterale ale aminoacizilor faciliteaz orientarea centrului activ, contribuind la fixarea, orientarea i conversia substratului n afar de centrul activ, unele enzime posed i un centru reglator sau allosteric (alt spaiu) el este situat undeva pe scheletul enzimei majoritatea enzimelor allosterice au n compoziie dou sau mai multe lanuri polipeptidice legarea enzimelor de membrane multe enzime se insereaz n membranele

celulelor cum ar fi:

membrana plasmatic membranele mitocondriilor i cloroplastelor reticulum endoplasmic nveliul nuclear

Metabolism
Termenul metabolism provine de la cuvntul grec "metabolismos" care semnific schimbare (schimb), eliminare n termenii generali ai chimiei i fiziologiei, ar nsemna procesele n care alimentele sunt transformate pentru a furniza energie, a construi i menine n via celulele i a ntreine esuturile organismelor n general, prin metabolism nelegem totalitatea reaciilor care au loc n celulele vii aceste procese constituie baza vieii, permind celulelor s creasc i s se reproduc, s-i menin structura i s reacioneze la mediul nconjurtor reaciile chimice ale metabolismului sunt organizate n ci metabolice prin care o molecul este transformat n alta prin intervenia unei serii de enzime tot enzimele sunt cele care permit reglarea cilor metabolice ca rspuns la modificarea condiiilor de mediu ale celulelor sau transmiterea de semnale ctre alte celule metabolismul va determina ce substane vor fi hrnitoare i care otrvitoare pentru un organism ca exemplu, putem da unele celule procariote care se hrnesc cu hidrogen sulfurat, n timp ce acesta este toxic pentru animale mai trebuie menionat i c viteza cu care se desfoar metabolismul va determina cantitatea de alimente de care are nevoie organismul una din caracteristicile importante ale metabolismului const n faptul c pentru specii total diferite, principalele ci metabolice sunt similare ca exemplu se poate da setul de acizi carboxilici care particip la ciclul acidului citric i care este prezent n toate celulele vii (de la bacterii unicelulare ca

Escherichia coli pn la elefani)

metabolismul include dou subcategorii: catabolismul care const n aportul de energie (consumul alimentelor n procesul de respiraie celular) anabolismul care utilizeaz aceast energie pentru a construi componente de care are nevoie celula (cum ar fi proteinele sau acizii nucleici)