PROTEINE

Proteinele sunt compusi macromoleculari naturali rezultati prin policondensarea aminoacizilor.

Pe baza de solubilitate se disting doua clase de proteine : proteine insolubile si proteine
solubile. Cele dintai, numite proteine fibroase sau scleroproteine, se gasesc in organismul animal in
stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica( proteine de schelet) sau protectie impotriva
agentilor exteriori. De exemplu, keratina din par, unghii, copite, epiderma, colagenul din piele, oase si
tendoane,miosina din muschi si fibroina din matase. In vegetale nu se gasesc proteine fibroase;
functiunea lor este indeplinita in plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in acizi si baze
concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a macromoleculelor; din solutiile
obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala.
Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri
hidratate. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze, saruri);
globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti. Din categoria aceasta fac parte toate proteinele
cu proprietati fiziologice specifice : proteinele din serul sanguin, enzimele, hormonii proteici, anticorpii
si toxinele.Gluteinele din cereale sunt solubile in apa.
O categorie importanta sunt proteidele sau proteinele conjugate (heteroproteine), combinatii
ale unei proteine cu o componenta neproteica (prostetica).
Exemple:
Proteida
Grupa prostetica
Fosfoproteide
Acidul fosforic legat in forma esterica
Lipoproteide
Resturi de gliceride
Glicoproteide
Resturi de glucide
Metaloproteide Atomi de metal (Fe, Cu)
Nucleoproteide Acizi nucleici
Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati
mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,87,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma in amino-acizi.
STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE
Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au
fost numite structuri primare, secundare, tertiare si cuaternare.
a. Structura primar
Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor
pepetidice.
n structura primar se observ lanul de aminoacizi
n proteinele naturale legtura peptidic se stabilete ntre gruparea carboxilic de la C1 i
gruparea aminic de la C2, nct lanul peptidic va fi format dintr-o succesiune de uniti CO-NH-CH
,legate cap-cap.
La unul din capetele lanului peptidic se gsete o grupare -NH 2 liber,iar la cellat capt seafl
o grupare -COOH liber
Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putnd s
apar n planuri diferite. Datorit lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte i
de alta a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este ramificat.
b. Structura secundar

Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti induse

de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha helixul i lanurile
beta.
c. Structura teriar
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o
conformaie tridrimensional , realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri
polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legturile intercatenare pot
fi principale sau secundare:
o Legturi de hidrogen , sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uurin ntre
gruparea carbonil C=O (electronegativ) i gruparea NH- (electropozitiv), din 2 lanuri
polipeptidice alturate, sau n cazul formelor lactam-lactim ntre gruparea -OH i azotul iminic
=NH. Legturile de hidrogen se pot stabili i ntre catenele lateralecare au grupri carboxil, hidroxil,
amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legtura de hidrogen nu este puternic dar datorit
rspndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic ofer proteinei stabilitatea necesar.
o Legtura disulfidic este foarte puternic ,50-100kcal/mol i are un rol foarte importantn
stabilizarea arhitecturii spaiale a moleculei proteice .Legtura este rezistent la hidroliz, ns se
poate desface iar prin reducere formeaz tioli(SH), iar prin oxidare formeaz acizi.n general
legtura sulfidic se ntlnete la proteinele transformate, care au o rezisten mecanic mare.
o n afar de aceste legturi se mai pot stabili alte tipuri de legturi: legturi ionice (stabilite de obicei
ntre gruprile aminice i cele carboxilice ionizate), legturi de tip van der Waals (legturi
electrostatice slabe care se stabilesc ntre radicalii hidrofobi), legturi fosfodiesterice (ntre 2 resturi
de serin i acid fosforic)legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupri hidroxilice.
d. Structura cuaternar
structura cuaternar se refer la modul cum se unesc subunitile proteice.Enzimele care catalizeaz
asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte poart denumirea de
subuniti reglatoare i subuniti catalitice.
DENATURAREA PROTEINELOR
Denaturarea proteinelor consta in modificarea aranjamentului spatial al macromoleculelor
proteice cand au loc scindari ale unor interactiuni si legaturi care stabilizeaza acest aranjament. Prin
denaturare, secventa aminoacizilor din macromolecula proteinei nu se modifica.
Denatuarea proteinelor poate fi:
- reversibila este determinata de agenti fizici, de exemplu de temparaturile scazute. Prin revenire
la temperatura camerei, proteinele isi recapata proprietatile initiale.
- ireversibila este determinata de agenti fizici (temperatura ridicata, raze X), agenti
chimici(saruri ale metalelor grele, acizi concentrati) si de agenti biochimici (enzime). In urma
acestei denaturi proteinele nu-si mai pot reface structura si nici proprietatile biochimice initiale.
Pentru biosinteza proteinelor, plantele folosesc substanteorganice cu azot extrase din sol.
In organismul omului si al animalelor, proteinele sunt sintetizate din aminoacizii obtinuti prin
hidroliza proteinelor din hrana, in procesul de digestie.
Reactii de identificare a proteinelor
- Reactia biuretului:
Proteinele formeaza cu sulfatul de cupru, in mediu bazic, combinatii complexe colorate in
albastru-violet.
- Reactia xantoproteica:
Prin tratare cu acid azotic concentrat, proteinele dau o coloratie galbena datorita formarii unor
nitroderivati, care se intensifica la adaugare de solutie de NaOH sau de amoniac.