TRANSFORMARI BIOCHIMICE

Transformarile pe care le sufera a-AA in organismele vii sunt reactii catalizate de enzime specifice.
Biochimia AA include toate transformarile chimice pe care le sufera a-AA in organismele vii.
In transformarile biochimice sunt implicate direct grupele functionale NH2 si COOH si chiar radicalul pe care
sunt grefate aceste grupari.
Tipuri de transformari biochimice:
I.Reactii de decarboxilare
II.Reactii de transaminare
III.Reactii de deaminare
IV.Reactii de decarboxilare si deaminare.
In prezenta unor microorganisme au loc si degradari mai profunde, scindari de legaturi carbon-carbon,
concomitente cu reactii de oxidare, esterificare s.a. explicandu-se astfel diversitatea de compusi organici
identificati in organism.

I. Decarboxilarea
Anumite microorganisme (ex: bacteria E. Coli) transforma AA in amine primare.
Aminele formate pot fi:
Amine biogene substante cu bune proprietati fiziologice si farmacologice (ex: Histamina)
Amine toxice (ex: Putresceina si Cadaverina).

II. Transaminarea
Reactie de transfer a unei grupari NH2 de la un AA la un a-Cetoacid, in prezenta unei aminotransferaze.
Prin transaminare se biosintetizeaza AA specifici fiecarei celule vii, in concentratia necesara si la momentul
adecvat.

III. Reactia de deaminare oxidativ

Reactia are loc in prezenta unor enzime specifice fiecarui AA (Aminoacid oxidaze).
AA in exces (proveniti din alimentatie sau din metabolismul proteinelor proprii organismului) sunt degradati
oxidativ la acizi cetonici. NH3 este eliminat sub forma de uree sau de acid uric.

Prin reactia de deaminare se refac CETOACIZII care ulterior sunt utilizati de organism pentru sinteze de ACIZI
GRASI sau de GLUCIDE.

IV. Reactia concomitenta de deaminare si decarboxilare

Sub influenta enzimelor din drojdia de bere, unii AA se transforma in alcooli primari.

Rolul proteinelor in organism

Functia proteinei este dependenta de structura tridimensionala a proteinelor (determinata de secventa de
AA).
Proteinele contin o varietate de grupari functionale, care participa la un spectru larg de functii biologice.
Proteinele pot interactiona intre ele si cu alte macromolecule, cu formarea unor ansambluri complexe (ex:
Ribozomi).
Aceste ansambluri pot actiona sinergetic pentru a genera proprietati care lipsesc in proteinele individuale.
Anumite proteine:
sunt usor rigide, si pot astfel functiona ca elemente structurale in celule si tesuturi.
prezinta o flexibilitate considerabila pot aciona n calitate de balamale sau prghii care sunt cruciale
pentru functiile biologice sau pentru asamblarea complecsilor proteici.

Funcii fundamentale ale Proteinelelor (specifice organismelor vii):

Rol structural major. Proteinele constituie substantele de baza din care sunt construite toate structurile celulare:
membrane, organite celulare precum si materialul intercelular al tesuturilor si organelor.
Actiune catalitica. Toate enzimele sunt proteine, ceea ce determina o varietate larga de reacii biochimice
specifice transformrilor chimice din organismele vii.
Activitate contractil i locomotorie. Organismele vii ndeplinesc aceste activitati cu ajutorul proteinelor contractile.
Funcii de transport i de depozitare a unor compusi chimici precum: ioni metalici, vitamine, oxigen, dioxid de carbon
etc.
Functii reglatoare. Proteinele pot stoca si transmite mesaje chimice.
Functii de aparare. Proteinele au sarcina de a apra organismul mpotriva unor corpi strini (macromolecule,
virusuri, bacterii s.a.). Reactiile imunologice sunt mediate de o clasa de proteine specializate Imunoglobuline.

Alte functii: Proteinele participa la totalitatea reactiilor metabolice din organism, unele indeplinind rolul de
hormoni. In afara de rolul de furnizor energetic, proteinele indeplinesc si un rol plastic, facandu-si indispensabila
prezenta de-a lungul vietii.

Proteine din lapte (cazeine si derivati)

Cazeinele sunt principalele proteine din lapte.
Reprezint 80% din totalul proteinelor coninute n laptele de vaca (concentratia acesteia n lapte fiind de 2,53,2%) si intre 20-45% din totalul proteinelor existente in laptele uman.
Sunt proteine mici care au o greutate molecular de ~24 kDa.
Este relativ hidrofoba greu solubila n ap.
Se gsete n lapte ca o suspensie de particule numite "micele de cazein", cu resturile gruparilor hidrofile
orientate la suprafa.
Are pI = 4,6 cazeinele au o sarcin negativa n lapte (pH lapte ~ 6,6).
Cazeinele = grup eterogen de fosfoproteine ce contin ~ 200 AA.
Compozitia cazeinelor:
- AA (ex: destul de multe resturi de Prolin)
- Glucide
- Elemente anorganice (Ca si P).

Obinere cazeine
Se pot obine din lapte de vac degresat prin:
1.Precipitare cu un acid (ex. acid acetic, acid lactic, acid fosforic);
2.Prin coagulare cu Renina/Chimozina (Cheag);
3.Acidifiere cu ajutorul culturilor pure de bacterii lactice.

Derivati de caseina. Cazeinaii

Srurile alcaline (de Na i Ca) ale cazeinelor.

Posed o mare solubilitate n ap, ceea ce le mrete gradul de utilizare n ind. alimentara.

Obtinere
Cazeinaii se obin din cazein deshidratat parial, prin tratare cu sruri sau cu baze ale metalelor alcaline
(Ex: NaHCO3, Ca(OH)2 )

Proteine din zer (Proteine serice)

Zer = Supernatant rmas dup precipitarea cazeinelor.
Compoziia chimic a zerului variaz n funcie de caracteristicile laptelui i de procesul de fabricaie a tipului de brnz.
Principalele proteine din zer* = proteine serice:
- a-Lactoalbumina
- b-Lactoglobulina
- Anticorpi/Macroglobuline (un tip de Imunoglobuline)

a-Lactoalbumine
Sunt albumine coninute n lapte i obinute din zer.
Se gsesc n laptele mamiferelor.
Utilizate la prepararea unor produse alimentare i n industria lacurilor si a adezivilor.
Exist a i b lactalbumine.

b-Lactoglobulina
Protein majoritara in zerul din laptele de vac.
NU se gaseste si n laptele matern.
Proteina relativ mic, formata din 162 AA.
In condiii fiziologice, este predominant sub forma dimera, dar disociaz la monomer la pH < 3.

Imunoglobuline
Proteine care ajung n lapte (prin sinteza din glandele mamare).
Reacioneaz specific cu antigenele i faciliteaz distrugerea lor alaturi de alte componente ale mecanismului de
aprare din organism.

*In zer mai pot fi regasite: CaCl2, NaCl, acizi, colorani (adaugati n lapte n procedeele de fabricare a
brnzeturilor).

Proteine din carne

Colagenul:
Este cea mai raspandita proteina din corpul uman. Reprezinta 1/3 din masa proteica a unui organism viu.
Este componentul majoritar al tesutului conjunctiv din oase, dinti, tendoane, cartilagii, cornee si din matricea
fibroasa a pielii si a vaselor de sange.
Exista > 25 de tipuri de colagen care ajuta la reconstructia celulara sau la repararea tesuturilor.
Unitatea de baza a colagenului este Tropocolagenul, format din 3 lanuri polipeptidice.
Fiecare lan polipeptidic este format din ~ 1000 AA.
Colagenul conine ca AA majoritari:
- Gly (~ 30%) i Pro (~ 15%)
- Hidroxiprolina i Hidroxilizina (AA atipici, proportie mica).
Este o glicoproteina.

Mioglobina:
Proteina ce leaga Oxigen si Fier. Se gaseste in fibrele musculare scheletice i cardiace.
Este prezenta la majoritatea vertebratelor i la aproape toate mamiferele.
Este pigmentul care transport oxigenul esuturilor musculare => rol in legarea oxigenului.
Protein globular format dintr-un singur lan de 154 de AA, coninnd o grupare Hem (Fe-Protoporfirina)
infasurata de o Apoproteina (Apoproteina = parte proteica fara grupare prosteica).
Este formata din 8 alfa-helixuri i un miez hidrofob.

Hemoglobina:

Cromoproteid prezent n Eritrocite.

Pigmentul respirator al tuturor vertebratelor (colorantul sngelui).
Constituit din:
- Component proteic (Globin)
- Component prostetic, colorat (Hem) .
Hemoglobina indeplineste 2 functii esentiale:
- transportul oxigenului (Oxihemoglobin);
- transportul CO2 (Carbohemoglobin).

Miozina:
Proteine contractile din muchi (~55% din proteinele musculare).
Conine AA acizi i bazici.
Structura parial globulara, parial fibrilara.
Familie de proteine (> 15 membri identificati).
Miozina I = specie monomera care se leaga de membranele celulare. Poate servi ca o legtur ntre microfilamente i
membrana celular n anumite zone.
Miozina II = se leaga cu Actina si este responsabila pentru proprietatile elastice si contractile ale muschiului.

Globuline:
Glicoproteine sintetizate n ficat.
Exemple:
- a1 Globuline (Ex: Lipoproteine, Glicoproteine)
- a2 Globuline (Ex: Ceruloplasmina)
- b1 Globuline (Ex: Transferina, Lipoproteina)
Au rol n transportul lipidelor i al vitaminelor liposolubile.

ENZIME
Particularitati structurale ale enzimelor :
In HETEROPROTEINE, centrul activ prezinta:
situs de fixare care se combina cu substratul prin legaturi labile (la formarea caruia participa AA auxiliari)
situs catalitic (format din AA colaboratori care actioneaza asupra substratului). AA care nu sunt implicati in reactia
enzimatica sunt AA necolaboratori.
Situs catalitic
Parte a proteinei formata din resturi de AA ce sunt responsabili de transformarea propriu-zisa a Substratului.
Situs alosteric
Parte a proteinei, care dupa legarea unui efector alosteric, modifica activitatea enzimatica a Enzimei.

Nomenclatura enzimelor:

(cele 6 clase)

Oxido-reducere 1.OXIDOREDUCTAZE catalizeaza r. de oxido-reducere, actionand asupra grupariilor : > C

OH; > C = O; > = CH -; > CH-NH2; > CH NHTransfer de grupari 2.TRANSFERAZE transferul unei gr. Functionale (Ex:aldehida sau cetona, acil, glicozil,
fosfat, etc.) de la un substrat la altul.
Hidroliza 3.HIDROLAZE catalizeaza scindari de leg. Covalente C-N,C-O,C-S sau O-P (Ex: leg. Esterice,
glicozidice, peptidice, fosfat etc.) Ex: esteraze, glicozidaze, peptidaze, fosfataze, amilaze.
Scindari de legaturi 4.LIAZE catalizeaza r. de aditie (la leg. Duble: > C = C <, > C = O, > C = N-) sau reactii
de eliminare (cu form. Leg. Duble).
Izomerizare 5.IZOMERAZE catalizeaza reactii de izomerizare (Ex: racemaze, epimeraze, tautomeraze).

Formare de legaturi 6.LIGAZE catalizeaza r. de sinteza (formare de leg. C O, C S, C N, C C) prin

condensarea a 2 molecule simultan cu hidroliza leg. Fosforice din ATP sau din alt compus

Specificitatea enzimelor
I. Specificitatea de reactie
Intalnita atunci cand o ENZIMA catalizeaza un anumit tip de reactie biochimica.
Sta la baza clasificarii enzimelor in cele 6 clase.
Multe enzime digestive prezinta acest tip de specificitate.
Exemplu: Proteaze, Amilaze i Lipaze:
Catalizeaza hidroliza moleculelor mari din produsele alimentare.
Prezinta o specificitate destul de larg n substratele lor.
Tripsina:
acioneaz asupra multor tipuri de proteine din intestin, dar
prefer resturile de AA bazici (Lys si Arg).

II. Specificitatea de substrat

1.Absoluta
Ureaza catalizeaz numai hidroliza i scindarea ureei i a acidului carbonic.
2. Relativa de grup
Hexochinaza prefer D - glucoza, dar deasemenea poate aciona i asupra altor hexoze.
3. Stereospecifica
Succinat dehidrogenaza (SDH) cataliz r. de obt. a ac. fumaric (forma trans), NU si a ac. maleic (forma cis).
D aminoacid oxidaza reac. doar cu D-aminoacid (NU cu L-aminoacid)

Mecanisme de actiune in cataliza enzimatica

1. Mecanismul lacat-cheie (Ficher) - Complementaritate structurala intre S si

centrul activ al E. Mecanism specific r. enzimatice cu specificitate absoluta
de substrat.
2. Mecanismul ajustarii induse (Koshland) - Enzima in stare libera NU se afla
in conformatia optima pentru cataliza. Modificarea conformatiei
geometrice a situsului catalitic in vederea formarii complexului ES.

3. Mecanismul prin cataliza covalenta - Crearea de leg. covalente, cu

formarea unui complex ES instabil si reactiv, cu ajutorul unor grupari
nucleofile din resturile de AA (ex: - OH, - NH2), care se leaga de un atom
de carbon electrofil din S.

Rolul enzimelor in industria alimentara

Enzime in panificatie
Lipooxigenaze (LOX):
Lipoxigenazele (LOX) = enzime ce contin Fe = cele mai studiate enzime din plante i regnul animal, care se
gsesc n > 60 de specii
Prezente n:
organe biologice i esuturi,
n seminele de leguminoase (fasole i mazre) abundente i cartofi.
Aplicabilitate in industria alimentara:
- in operatiile de fabricare a pinii;
- in producia de arome.
Exemplu: Lipoxigenaza din fina de soia, este utilizata in industria panificatiei pentru a mbunti
proprietile aluatului i performana la coacere.

Enzime in produse alimentare variate

Transglutaminaze:
Transglutaminaza (TG-aza) = transferaza larg distribuita n secreiile organismului si cele mai multe esuturi
animale.
Funcia TG-azei:
- de a cataliza o reacie specifica de transfer a gruparii acil ntre o grupare de tip donor i o grupare de
tip acceptor (ex: o gr. amino din amine primare).

sunt formate noi legturi intra- i intermoleculare, ceea ce duce n final la modificarea structurii proteinelor

Disulfid izomeraza:

Enzima de oxido-reducere ce se gaseste in cele mai multe tesuturi vertebrate, dar i n vegetale (ex: mazre, varz,
drojdie, gru).
Catalizeaza formarea de leg. disulfurice (in general n proteinele ce contin Gluten).
Se utilizeaza cu succes in industria de panificaie pentru a mbunti calitatea produselor alimentare.

ENZIME de importanta biochimica

Enzime proteolitice ale tractului intestinal
PEPSINA

Se gaseste n sucul gastric al tuturor vertebratelor

Prima enzim care acioneaz n interiorul moleculelor de Proteine.

SINTEZA Pepsinei
In organism este sintetizat sub forma zimogenului su inactiv Pepsinogen.
Conversia Pepsinogenului n Pepsin activ are loc la pH acid, dup care continu autocatalitic.
Pepsina format catalizeaz conversia n continuare a Pepsinogenului n enzima activ.

GASTRICSINA
Enzim digestiv proteolitica produs n stomac.
Constituie o component major a sucului gastric.
Este o Aspartic proteinaza.
Este inrudita cu Pepsina.

SINTEZA
Este sintetizat sub forma zimogenului sau inactiv (Progastricisna)
Zimogenul include un prosegment ce contine 43 de resturi peptidice.

Este convertita n forma sa activ prin scindarea secvenial a prosegmentului (efectuat de ctre enzima
nsi).

RENINA

Enzim ntlnit n stomacul rumegtoarelor i n stomacul sugarilor.

Denumire: Chimozin, Labferment.
pH optim de aciune = 3,5.
Folosit la fabricarea brnzeturilor.

Sinteza Reninei:
Se sintetizeaz n mucoasa gastric sub forma zimogenului sau (Prorenina).
Mecanismul conversiei n Renin este asemntor cu cel al activrii Pepsinogenului.

Enzime proteolitice secretate de pancreas

TRIPSINA

Este o serin proteaza produsa n form inactiv de pancreas (sub forma de Tripsinogen).
Se regaseste in sistemul digestiv al multor vertebrate.

SINTEZA Tripsinei
1. Sintetizat i secretat de ctre pancreasul endocrin sub forma Zimogenului su inactiv Tripsinogen.
2. Conversia Tripsinogenului n enzim activ este iniiat de Enterokinaz enzim secretat n sucul
intestinal.
3.Continuarea procesului de conversie Autocatalitic.

Primele molecule de Tripsin formate catalizeaz transformarea a noi molecule de Tripsinogen in Tripsina
activa

Mecanismul de funcionare al Tripsinei in procesul digestiv

Acioneaz pentru a descompune moleculele de Proteine alimentare in peptide i AA.
Continu procesul de digestie (nceput n stomac n urma aciunii Pepsinei din sucul gastric) n intestinul
subire.
La pH uor alcalin (pH = 8) activitatea enzimatic a Tripsinei este maxim.

CHIMOTRIPSINA

Enzima digestiva sintetizat i secretat de ctre pancreas sub forma precursorului sau inactiv
Chimotripsinogen.
Conversia Chimotripsinogenului n enzim activ (Chimotripsina) se poate realiza:
1.Sub actiunea Tripsinei (la nivelul duodenului)
2.Autocatalitic

ELASTAZA
Sintetizat i secretat de ctre pancreas sub forma precursorului inactiv (zimogenului) Proelastaz.
Zimogenul este transformat n forma activ (Elastaz) sub actiunea Tripsinei (la nivelul duodenului).

CARBOXIPEPTIDAZE
Sunt sintetizate i secretate de pancreasul exocrin sub form de 2 zimogeni = Procarboxipeptidaze.
Zimogenii sunt activati de ctre Tripsina, cu formarea a 2 Carboxipeptidaze:
1.Carboxipeptidaza A

2.Carboxipeptidaza B

Enzimele proteolitice de la nivelul intestinului subire

AMINOPEPTIDAZE

Scindeaz resturile AA localizate la extremitile N-terminale ale peptidelor i proteinelor substrat.

TRIPEPTIDAZE
Enzime proteolitice rspndite att n intestin ct i n alte organe (piele, snge, plmni, muchi, esuturi).

DIPEPTIDAZE
Dipeptid-hidrolaze ce hidrolizeaz Dipeptidele cu formare de AA liberi.

Digestia si absorbtia Proteinelor din alimente

Etapele procesului de DIGESTIE:
1.Debutul procesului de digestie implica existenta unei faze initiale = faza cefalica .
Are loc o secretie hormonala: Gastrina (hormon peptidic format din 34 AA).
Gastrina actioneaza la nivelul celulelor parietale ale stomacului determinand secretia de acid gastric

2.Acidul gastric actioneaza asupra Pepsinogenului, realizand activarea Pepsinei prin hidroliza
(Activare intramoleculara).
Pepsina formata poate actiona la randul ei drept catalizator, determinanad formarea de noi molecule de Pepsina
activa (Activare intermoleculara).

3. Generarea hormonilor la nivelul pancreasului.

Insuficiena pancreasului are consecine grave asupra funcionrii organismului uman, hidroliza proteinelor
alimentare nemaiputnd avea loc n lipsa Enzimelor secretate de acesta.

4. Actionea Exopeptidazelor.
Carboxipeptidaze
Sunt Exopeptidaze secretate la nivelul pancreasului;
Hidrolizeaza AA de tip C-terminal.

5. Definitivarea hidrolizei se soldeaz cu implicarea enzimelor secretate la nivelul

intestinului subire

Aminopeptidaze
- Exopeptidaze secretate de enterocite (celule ale mucoasei intestinale);
- Sunt caracteristice capatului amino.
Dipeptidaze
- hidrolizeaza fragmentele peptidice mici (ex: dipeptide).
Fosfataza
- indeparteaza fosfatul din AA fosforilati prezenti in alimente.

Activarea ENZIMELOR digestive:

Transformarea Zimogenilor in Enzime active se realizeaza printr-o Cascada de activare = succesiune de r. de
hidroliza la nivelul Zimogenilor.
Prima enzima implicata in procesul de activare este Enterokinaza

Functiile biochimice ale LIPIDELOR

Rol energetic:
principala forma de transport i de stocare a rezervelor de energie a organismelor vii (Triacilgliceroli).
Rol structural (plastic):
- constitueni de baza ai membranelor celulare si intracelulare (Fosfolipide i Colesterol). Rol protector:
- izolatori termici, mecanici (Trigliceridele din esutul adipos) si hidrici (lipidele mpiedica evaporarea apei din
fructe, legume si piele).
Functii reglatoare: regleaza procesele biologice din organism (Vitamine si Hormoni).
Functie de transport: actioneaza drept solventi si mijloc de transport pentru compusii liposolubili (ex: vitamine
A, D, K, E, F, carotinoide.)
Functie biologica: asigura recunoaterea i comunicarea intercelulara.
Rol de susinere pentru anumite organe interne (rinichi, splina, etc.).

Metabolismul GLUCOZEI
Toate reaciile metabolice ale GLUCIDELOR implic Glucoza.
Glucoza este degradata prin intermediul a 3 procese distincte:
1.Glicoliza,
2.Ciclul lui Krebs (Ciclul citratului)
3.Lanuri de oxido-reducere
Glucoza serveste in mare masura la sinteza moleculelor de ATP.
Daca rezervele de Glucoza sunt foarte mari: Glucoza este transformata in Glicogen si este stocata pentru
utilizare ulterioara

GLICOLIZA
Prin GLICOLIZA (conditii aerobe), Glucoza este convertita in Acid piruvic i ATP. Glicoliza are loc in 10 etape
distincte
Prin GLICOLIZA (conditii anaerobe), Piruvatul este transformat in Lactat (in muschii scheletici) sau in Etanol (in
drojdii)

Ciclul lui Krebs (Ciclul citratului)

Cuprinde o serie de reacii biochimice care au ca finalitate tot degradarea Glucozei.
Reactiile se desfasoara in mitocondrii.

Lanuri de oxido-reducere
Anumiti produsi de degradare (obtinuti in reactiile anterioare) sufera ulterior reactii de oxido-reducere.
Reacii-cascad care au loc n membrana interna a mitocondriilor
Furnizeaz o mare cantitate de energie sub forma de ATP.

GLUCONEOGENEZA
Gluconeogeneza = cale metabolica prin care in citosulul celulelor hepatice are loc BIOSINTEZA Glucozei
pornind de la Piruvat.
Gluconeogeneza se desfasoara majoritar in FICAT (90%), dar si in RINICHI.

Digestia si absorbtia Glucidelor alimentare

Procesul de DIGESTIE include 6 activitati:
1.Ingerare,
2.Propulsie,
3.Digestie mecanica sau fizica,
4.Digestie chimica,
5.Absorbtie,
6.Defecare.

Etapele procesului de DIGESTIE:

Carbohidratii (cu exceptia Celulozei) sunt descompusi sub actiunea Enzimelor din sucurile digestive in
componentele lor mai simple.
Amidonul principalul carbohidrat din dieta zilnica a unui individ.
ETAPE:
1.Digestia GLUCIDELOR ncepe n cavitatea bucal (sub aciunea Amilazei salivare) i se continu n stomac.
2.Amilaza salivar (Ptialina) acioneaz asupra leg. a-glicozidice din Amidon

3.a-Amilaza impreuna cu alimentele ingerate rmne activa in timp ce bolul alimentar trece prin Esofag, dar
este rapid inactivata n mediul acid al stomacului.
4.Ajuns n duoden*, bolul alimentar cu coninut de Glucide sufer aciunea masiv a Amilazei pancratice
(secretat la nivelul pancreasului)
5.Produsii majori ai hidrolizei complete ai Dizaharidelor i Polizaharidelor sunt:
Glucoza
Fructoza
Galactoza
6.Glucidele nedegradate ajungnd n intestinul gros unde sufer aciunea florei microbiene.

Amidonul:
Format din Amiloza i Amilopectina (> 1300 unitati de Glucoza).
Greu digerabil in stare cruda (sucurile digestive desfac greu molecula de amidon).
Pe parcursul digestiei, molecula de Amidon este desfacuta progresiv pana la Glucoza.

Enzime implicate in digestia GLUCIDELOR

1. a-AMILAZA
Se gaseste in saliva i in sucul pancreatic (activitatea n saliva NU este semnificativ n comparaie cu cea din sucul
pancreatic).

2. DEXTRINAZE
Sunt enzime ce hidrolizeaza Dextrinele, cu formarea unor Dizaharide diferite (ex: Maltoza, Izomaltoza).

3. LACTAZA
Catalizeaz hidroliza Lactozei,
Este tot o enzim bifuncionala: se afl pe acelai lan polipeptidic cu Florizin hidrolaza.

Digestia si absorbtia Lipidelor din alimente

Etape ale procesului de DIGESTIE:

Lipaza gastrica
Enzim secretata la nivelul STOMACULUI (de glandele stomacului).
Initiaza spargerea globulelor de grasime (formate dintr-un miez de TAG acoperit de un strat de Fosfolipide
si Proteine).

Lipaza pancreatic
Realizeaza cea mai mare parte a digestiei TAG (la nivelul DUODENULUI*).

Este secretat n sucul pancreatic

Mecanisme de absorbie ale LIPIDELOR:

1.Difuzie pasiv simpl (pentru Acizii grai cu lan scurt). Acizii grai cu lan scurt (ex: cei din lapte, unt etc),
sunt direct absorbii si trec n sngele portal.
2.Transport mediat de Proteine (pentru Acizii grai cu lan lung i Monoacilgliceroli). Acizii grai cu lan lung
sunt convertii n TAG (la nivelul Enterocitelor).