Oxidoreductaze

-sunt enzime capabile să catalizeze transferul de e- și/sau p+ de pe un substrat pe altul în

vederea obținerii produsului de reacție
Din categorie oxidoreductazelor fac parte mai multe subclase:
1. dehidrogenaze
2. oxidaze
3. oxigenaze

Dehidrogenaze catalizează dependent de natura coenzimei transferul:

- 1 proton și 1 electron
-2 protoni și doi electroni
-1 ion de hidrură și un proton

În subclasa dehidrogenazelor se întâlnesc dehidrogenazele NAD-dependendte/ NADP-

dependente și respectiv dehidrogenazele FAD/ FMN-dependente (flavinenzime)
Dehidrogenazele NAD sau NADP-dependente catalizează transferul unui ioan de hidrură și
a unui proton la nivelul formelor oxidate și respectiv reduse ale coenzimelor nicotinamidice care la
rândul lor au rolul de a prelua sau transfera echivalenții reducători.
Cele 2 specii de nicotinamide simple și respectiv fosforilate se pot obține una din cealaltă în
prezența transferazelor specifice grupării fosfat (chinaze).
Toate dehidrogenazele NAD sau NADP-dependente funcționează în anaerobioză (transferul
echivalenților de reducere se realizează pe orice moleculă, dar nu pe molecula de Oxigen.
Între formele oxidate și respectiv cele reduse ale celor două specii de coenzime există la
nivelul organismelor vii întotdeauna un echilibru dinamic. Raportul NAD raportat la NADH este
întotdeauna mai mare decât 1, deoarece Nicotinamidele oxidate sunt utilizate în numeroase procese
de oxidare metabolică.
În cazul nicotinamidfosfaților concentrația formei reduse este mai mare deoarece aceste
specii coenzimice se utilizează preferențial în biosinteze.
Nicotinamidele posideă o structură în care forma activă derivă de la piridină în care forma
oxidată posedă un nucleu aromatic în care atomul de N(heteroatomul) este încărcat pozitiv (avid de
electroni), iar forma redusă (după ce este acceptat ionul hidrură și cationul de hidrogen) prezintă o
formă chinoidică în care lisește sarcina pozitivă sau negativă.
Nicotinamidele nu absorb radiația în domeniul vizibil, dar au capacitatea de a absorbi
radiația din domeiul UV apropiat. Dacă forma oxidată absoarbe la 260 nm, forma redusă absarbe
atât la 260 nm cât și la 340 nm. Pe baza acestei observații este posibilă urmărirea în dinamică a
reacției catalizate de oxidoreductazele NAD-dependente prin măsurarea absorbției la 340 nm
corespunzătoare strict nicotinamidei reduse.

Oxidoreductazele FAD-dependente sunt metaloenzime în care cationii de Fe sau Molide

sunt cehaltizați.
Oxidoreductazele FAD-dependente se mai numesc și flavoproteine, ele posedă în cpndiții
normale culoarea galbenă și absorb radiația în domeniul vizibil la 450 nm, dacă se găsesc în formă
oxidată coenzimele și sunt incolore dacp coenzimele sunt în formă redusă.
Și în acest caz se poate urmări în dinamică procesul redox prin înregistrarea în timp a
absorbției la 450 nm.
Flavinele atât în formă redusă cât și în formă oxidată prezintă fluorescență naturală doar în
formă liberă. Atât cele oxidate cât și cele reduse.
Această fluorescență nu se mai menține atunci când coenzimele flavinice interacționează cu
proteinenzimele.
 Flavinenzimele catalizează procesul de transfer în condiții reversibile a unui număr de 2
protoni și 2 electroni (2 atomi de Hidrogen).
În zona activă a flavinelor există o strucutră de tip dienă conjugată în care se întâlnesc doi
atomi de N în pozițiile 1, 4. La nivelul acestei zone se realizează procesul de transfer al
echivalenților reducători. Din forma oxidată (dienică) se trece în forma redusă de tip dublă legătură
după adiția de tip 1, 4, cu mutarea legăturii duble în pozițiile doi trei.
Spre deosebire dee dehidrogenazele NAD/ NADP-dependente flavinezimele pot fi
dehidrogenaze atât anaerobe cât și aerobe când echivalenții de reducere sunt transferați pe molecula
de O cu formarea întotdeauna a peroxidului de hidrogen (apă oxigenată). Peroxidul de hidrogen
poate rezulta în organismul viu atât în conițiile unui metabolism normal, dar și în condițiile în vcare
se desfășoară și unele procese datorită prezenței unor compuși toxici din mediu preluați.
Întotdeauna la nivelul organismelor vii concentrația peroxidului de hidrogen trebuie
menținută la valori relativ joase deoarece acest compus la concentreții mari este toxic deoarece se
transformă relativ ușor în radicalii hidroxili care sunt bogați energetic și tind să de strabilizeze pe
baza moleculelor (macromoleculelor) din organism (proteine, acizi nucleizi) și astfel pot să apară la
nivelul organismului compuși cu alte funcții decât cele în condiții normale care pot conduce la
apariția unor procese patologice.
Speciile reactive ale oxigenului (ROS) sunt deosebit de periculoase pt organismele vii și
acestea induc stresul oxidativ care presupune apariția unor compuși diferiți decât cei rezultați din
metabolismul normal.

Oxidazele sunt specii enzimatice capabile să transfere electronii direct pe molecula de

oxigen și transformarea acestuia în apă.
În cadrul oxidazelor se deosebesc hidroperoxidazele care au rolul de a acționa asupra
aceluiași substrat (H2O2). Se cunosc două sub-subclase de hidroperoxidaze: Peroxidazele și
catalazele. Dacă peroxidazele au rol de a transfera electronii pe peroxidul de Hidorgen cu formarea
apei, catalazele au rolul de a transfera electronii dintr-un mol de peroxid de hidrogen pe alt mol de
peroxid de Hidorgen în vederea formării apei și formarea oxigenului molecular. Oxigenul molecular
rezultat în cazul catalizei în prezența catalazelor se poate utiliza la nivel celular în scopuri proprii.

Oxigenazele presupun cataliza pătrunderii sau introducerii unuia sau mai multor atomi de
oxigen în molecula unui substrat. Prin această cataliză se obțin compuși cu caracter hidrogil
pronunțat raportat la caracterul substratului și astfel acești compuși prezintă solubilitate mărită și
respectiv reactivitate cresuctă. Pot exista monooxigenaze sau dioxigenaze.
Monooxigenazele se numesc și hidroxilaze în timp ce dihidrogenazele introduc doi atomi de
O.

Transferazele

Catalizează traerul grupărilor funcționale de pe un substrat pe altul și denumirea lor ține cont
de numele substratului sau denumirea procesului catalizat.
Glicoziltransferazle au rolul de a cataliza transferul unei molecule de monozaharid pe
molecula de ATPsau molecula altei structuri cu caracteristici macroergice.
Fosforilazele au rolul de a transfera pe molecula de acid fosforic un rest glucozil din
molecula glicogenului.
Aminotransferazele au rolul de a transfera gruparea amino dintr-un alfa aminoacid pe un
alfa cetoacid în vederea obținerii altui alfaaminoacid (biosinteza aminoacizilor neesențiali)
Aminotransferazele întotdeauna au rolul de a completa necesarul de aminoacizi în vederea
asigurării biosintezei porteice (în absența unui singur aa în procesul biosintetic proteic, proteina nu
se mai biosintetizează.
Coenzima aminotransferazelor este întotdauna piridoxalfosfatul.
Fosfotransferazele sau kinazele sunt capabile să transfere gruparea fosfat sau pirofosfat pe
substraturi în vederea formării esterfosfaților corespunzători.
De regulă gruparea fosfat este preluată din moleculele macroergice ATP fiind cea mai
uzitată.
Hidrolazele sunt enzime care catalizează degradarea substratului în prezența apei (ruperea
legăturii colvalente).
• Esterazele catalizează ruperea legăturilor din esteri. Ele respectă cinetica de tip Michaelis-
Menten în care activitatea enzimatică variază cu concentrația substratului după o curbă de
tip hiperbolă echilateră.
• Colinesterazele
• Fosfoesterazele -fosfomonoesteraze= fosfataze
-fosfodiestearaze- nucleaze (catalizează ruperea legăturilor fosfodiester din
acizii nucleici sau din oligonucleotide)
• lipazele catalizează ruperea legăturilor sigma la nivelul esterilor acizilor carobxilici. Se mai
numesc și carboxilesteraze. Din această cauză există o diferență între esteraze și lipaze în
ceea ce privește solubilitatea substraturilor în mediile biologice. În genere, esterii acizilor
carboxilici sunt insolubili în lichidele biologice și din această cauză necesită pt interacția cu
enzimele hidrosolubile prezența unor agenți activi de suprafață (tansioactivi). În organismele
vii tensioactivii cei mai utilizați sunt acizii biliari și sărurile lor de amoniu sau de sodiu sau
potasiu.
-în avsența acizilor sau sărurilor biliare interacția dintre esteri acizilor carboxilici și
enzime nu s-ar realiza. Agenții activi de suprafață au rolul de a diminua pe cât posibil repulsiile
dintre cele două specii E-S, intercalându-se prin intermediul zonelor puternic hidrofobe între aceste
specii determinând în acest mod în zona centrală a gemului statistic enzimatic hidrofobă)
posibilitatea pătrunderii, recunoașterii și legării la nivelul centrului activ enzimatic a substratului.
-Agentul activ de suprafață trebuie să posede o concentrație minimă numită concentrație
critică micelară când se pot constitui agregate de tip icelar care să faciliteze interacțiile dintre cele
două specii. Sub concentrația critică micelară (CMC) reacția este neseminificativă, în timp ce peste
această valoare, viteza reacției crește brusc.

Liazele

-catalizează ruperea legăturii covalente în absența apei

Izomerazele catalizează transformarea unui izomer în altul.

• Racemazele
• Epimerazele
• Cis-Trans izomerazele
• Oxidoreductazele intramoleculare

Ligazele/ sintetazele
catalizează specific biosintezele