BIOCHIMIA

desciptiv

PROTEINELE: STRUCTURA,
CLASIFICAREA, ROLUL
BIOLOGIC

Silvia Stratulat
Confereniar universitar
 OBIECTIVE:
Nivelurile de organizare structural-funcional a moleculei
proteice: structura primar, secundar, teriar i cuaternar;
caracteristica general, legturile specifice acestor structuri.
Noiuni despre domeniile structurale.
Clasificarea contemporan a proteinelor.
Proteinele simple, proprietile, particularitile structurale.
Rolul biologic.
Proteinele conjugate: nucleoproteinele, fosfoproteinele,
lipoproteinele, glicoproteinele, metaloproteinele,
cromoproteinele (hemo- i flavoproteinele), caracteristica lor
general.
Proteinele fibrilare: colagenul i elastina particularitile
componenei aminoacidice i structurale. Rolul biologic.
 PROTEINELE
protos- primul, de prima
importan
sunt substane organice azotate,
polimere, monomerii crora sunt
-aminoacizii unii ntre ei prin
legturi peptidice
ROLUL BIOLOGIC AL PROTEINELOR:

1. structural (colagenul, elastina, keratina);

2. catalitic (amilaza, pepsina, LDH);

3. contractil i locomotor (dinamic) actina,

miozina;tubulina

4. transport i depozitare (Hb transport

oxigenul, iar Mb l depoziteaz n muchi;
transferina i feritina transport i depoziteaz
fierul n snge, ficat, ceruloplasmina transporta
Cu; albuminele transport AG, bilirubina)
 ROLUL BIOLOGIC AL PROTEINELOR:

6. reglator i hormonal - reglarea creterii i

diferenierii celulelor (insulina, STH,
proteinele- represor);
7. imunologic: de protecie fa de corpi
strini, virui, bacterii (imunoglobuline);
8. homeostatic meninerea constantelor
sngelui (albuminele determin presiunea
oncotic cantitatea, volumul lichidului n
vasele sanguine);
9. de rezerv, trofic proteinele alimentare.
STRUCTURA PROTEINELOR
Structur primar a proteinei -
secvena aminoacizilor n protein, legai prin
legturi peptidice

-Este determinat genetic;

-Determin structurile ulterioare ale proteinei i proprietile
ei
ORICE DEREGLARE A STRUCTURII PRIMARE A
PROTEINELOR DUCE LA AFECTAREA
PROPRIETII BIOLOGICE.

Ex: - dac n poziia 6 a lanului

al Hb n loc de Glu se
include Val Hb S care
devine mai nestabil, mai ru
fixeaz O2 , este insolubil i
duce la apariia anemiei cu
celule falciforme.
La indivizii homozigoi hematiile
iau frecvent forma de secer n
special n condiii de presiune
sczut a oxigenului.
STRUCTURA SECUNDAR
reprezint modul npachetarii catenei polipeptidice ntr-o
structur ordonat, datorit formrii legturilor de
hidrogen ntre grupele peptidice ale unei catene sau a
catenelor nvecinate.
 STRUCTURA SECUNDAR
Dup configuraie structura secundar
se mparte n:
1. -spiral (Mb)
2. -structur (fibroina din mtase,
acvapurinele)
3. spirala de colagen
 PARTICULARITILE DE BAZA ALE
-SPIRALEI:
1. Format de o singur caten
polipeptidic
2. orientat spre dreapta
3. posed simetrie elicoidal;
4. legturile de hidrogen se
formeaz ntre grupele
peptidice ale 1i ale celui de al
4 rest de AA;
5. radicalii laterali ai AA nu
particip la formarea -spiralei
i snt dispui n exterior.
PARTICULARITILE DE BAZA ALE
-SPIRALEI:
6. regularitatea i
identitatea spirelor:
h unei spire=0,54 nm (5,4A)
i cuprinde 3,6 resturi
de AA
(nlimea unui AA este de
0,15 nm sau 1,5 A).
PARTICULARITILE DE BAZA ALE
-SPIRALEI:

7. Periodicitatea regularitii
-spiralei este egal cu 5
spire sau cu 18 AA.
Lungimea unei perioade
este de 2,7 nm.
 AMINOACIZII CE DIMINUIEAZ
FORMAREA ELICEI:

Prezena:
prolinei (atomul de N nu are H i nu e capabil s
formeze legturi de hidrogen intracatenar se
formeaz o ndoire, o ncovoiere n lan)
radicalilor voluminoi (Val, Ile; Asn confer o
strngere steric a elicei)
Ser, Thr gr. OH pot forma puni de H pot servi
ca factori destabilizatori
Glu, Lyz, His, Arg apar fore electrostatice de
respingere sau atragere
 -STRUCTUR
are configuraia curbat, care se formeaz cu
ajutorul legturilor de hidrogen intercatenare n
limit unor sectoare a aceluiai lan polipeptidic sau
a lanurilor alturate.
Aceast structur se mai numete structur n
straturi pliate.
 -structur poate fi
de 2 tipuri:
1. cross form particip
un singur lan
2. -structur complet
particip 2 sau mai multe
catene, care poate fi:
paralel (N-terminaiile
catenelor polipeptidice
sunt ndreptate n aceeai
direcie)
antiparalel (N-terminaiile
snt ndreptate n diferite
direcii).
 DEOSEBIRILE DE ALFA
SPIRAL :
are form plat
distana ntre 2 resturi de AA este de 3,5 A
punile de H sunt intercatenare dar nu
intracatenare ca la spiral
radicalii AA se orienteaz n ambele pri
ale structurii beta
Met, Val, Ile favorizeaz formarea
structurii plisate, Lys, Ser, Asp - o
destabilizeaz
 STRUCTURA TERIAR
reprezint modul de mpachetare a lanului
polipeptidic n spaiu tridimensional.
proteinele se mpart n:

globulare (Mb) i

fibrilare (cheratina, fibrina, miozina,elastina)

 LEGTURILE CE STABILIZEAZ
STRUCTURA TERIAR:
se
formeaz datorit interaciunii dintre radicalii
AA situai la distanta.

I. Legturile covalente:
disulfidice (Cys-SH + HS-Cys --- Cys-S-S-
Cys,
Esterice (Glu-COOH + HO-Ser ----- Glu-CO-O-
Ser
Pseudopeptidice - Glu-COOH + H2N-Lys ---
Glu-CO-HN-Lys
 LEGTURILE CE STABILIZEAZ
STRUCTURA TERIAR:

II. Legturi
necovalente,
slabe
- de hidrogen,
- hidrofobe,
- ionice,
- -forele Van der
Waals (doi atomi
se apropie la o
distan de 3-4 A)
Anume organizarea n
structur tridimensional
confer proteinelor activitate
biologic.
Radicalii AA, care posed
rotaie liber interacioneaz,
catena ciudat se curbeaz n
diferite locuri.

 Radicaliihidrofobi evitnd apa se concentreaz n

interior pe cnd grupele hidrofile se situeaz la
suprafaa moleculei i interacioneaz cu apa, de
aceia molecula gigant de protein se dizolv
bine n ap.
 STRUCUTRA CUATERNAR

aranjarea spaial ntr-o molecul unic a

mai multor catene polipeptidice
Proteina integr reprezint oligomerul i posed
structur cuaternar.
Fiecare lan n parte e numit protomer sau
subunitate.
Activitate biologic posed doar molecula
integr, protomerii separai sunt inactivi.
Ex.: CK (2); Hb (4); LDH (4); GDH (6)
MOLECULA HEMOGLOBINEI CONST
DIN 4 PROTOMERI
 LEGTURILE CE DETERMIN I
STABILIZEAZ STRUCTURA
CUATERNAR:
legturile
necovalente (de hidrogen, forele Van
der Waals, electrostatice, fore hidrofobe etc.).

Ct
privete legturile covalente (disulfidice,
pseudopeptidice), ele deasemenea stabilizeaz
aceste structurii, ns nu determin formarea lor.
 CLASIFICAREA
PROTEINELOR
SIMPLE - sunt alctuite numai din
aminoacizi
COMPLEXE alctuite din:
partea proteic (apoprotein)+ partea
neproteic (grupare prostetic),
necesar pentru activitatea biologic a
proteinei de exemplu hemul n
hemoglobin.
 PROTEINELE SIMPLE
(HOLOPROTEINE)
Histonele
localizate n nucleu,

conin AA bazici pn la 30% (Arg,

Lys).
au sarcina pozitiv,

sunt legate electrostatic cu AN.

Rolul: reglarea metabolic a activitii

genomului, funcie structural
 ALBUMINELE
- principalele P plasmatice.
Albuminele:
1. mas molecular mic,
2. PI 4,7,
3. sarcin negativ,
4. solubile n ap.
Rolul: determin presiunea oncotic, particip la
transportul substanelor (vitamine, metale, hormoni).

 PROTEINELE COMPLEXE
(HETEROPROTEINE, PROTEIDE):
1. Nucleoproteine
2. Cromoproteine
3. Fosfoproteine
4. Lipoproteine
5. Metaloproteine
6. Glicoproteine
 NUCLEOPROTEINELE
compuse din proteine i acizi nucleici.
Ex.: cromatina; ribosomul
Componena proteic o alctuiesc
histonele, bogate n Arg i Lys.
Rol: stocarea, transmiterea i exprimarea
informaiei genetice, biosinteza proteinelor,
diviziunea celular.
 CROMOPROTEINELE COMPUSE DIN
PROTEIN I PARTEA NEPROTEIC
COLORAT.
Reprezentanii:
Hemoproteidele (Mb; Hb, sistemul de citocromi, catalaza,
peroxidaza) i
Flavoproteinele contin un flavinnucleotid n calitate de
grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte
flavoenzimele FMN- si FAD-dependente (succinat-
dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.)
Rolul:
1. transportul oxigenului i CO2
2. reaciile de oxido-reducere
 MIOGLOBINA
STRUCTUR:
Mb - alctuit dintr-un singur lan polipeptidic (153
AA) de care este legat hemul prin legturi
necovalente.
Are form globular (77%- alfa helix nfurat spre
dreapta; 23%- structur nehelicoidal, unde
predomin Pro).
Rolul: fixeaz n mod reversibil o mol de O2 din
muchi
 HEMOGLOBINA
STRUCTUR:
Hb: format din 4 lanuri polipeptidice: 2 alfa
i 2 beta. Fiecare lan polipeptidic este legat
de un hem.
Rolul:
Transportul oxigenului (4 mol de O2)
ca sistem tampon
 MB I HB
Mb protein monomeric
Hb heterotetramer (a2b2)

myoglobin

hemoglobin
FOSFOPROTEINELE: P+ACIDUL
FOSFORIC (LEGATE PRIN LEGTURI ESTERICE-
DE HIDROXIAMINOACIZI SER, TRE ) :
Reprezentani: glicogen fosforilaza; cazeina
(proteina laptelui), vitelina, vitelenina (din
glbenuul de ou), ihtulina (din icre de pete).
Rolul:

- servesc ca material energetic, plastic n

porocesul de embriogenez i cretere
postnatal
- alimentar
LIPOPROTEINE - PROTEINE + LIPIDE
(FOSFOLIPIDE, ACIZI GRAI LIBERI,
COLESTEROL)

Rolul:
n plasma sanguin lipoproteinele se difereniaz n 4
fraciuni pe baza densitii lor:
1. chilomicronii
2. VLDL
3. LDL
4. HDL
GLICOPROTEINELE PROTEINE +
GLUCIDIC (GLUCOZAMIN, GALACTOZAMIN,
A. HIALURONIC, GLUCOZAMINGLICANI)
Ex: -globulinele, glucoproteinele serice ce
determina grupele sanguine si altele.
Rolul:
1. Receptori
2. sunt constituieni plastici ai celulei, intr n
componena membranelor biologice
3. au rol de protecie
4. sunt componente specifice de grup sanguin
 METALOPROTEINE: PROTEIN
+METAL (FE, CU, ZN, )

Feritina conine Fe, localizat n ficat, constituie

rezerva, depozitul de Fe din organism
Transferina conine Fe, Cu i Zn, se afl n plasma
sanguin, transport Fe n oprganism
Ceruloplasmina conine Cu, se afl n plasma
sanguin, transportor al Cu n organism i aciune
oxidazic asupra vitaminei C.
 COLAGENUL
cea mai rspndita protein din
organism (30-35% din cantitatea total
de proteine).
este o protein extracelular, fibrilar,
componenta major a esutului
conjuctiv i osos.
Rolul:
1. n esutul conjuctiv ea ofer rezisten,
2. n cel osos constituie carcasa organic
a mineralizrii.
 PARTICULARITI
STRUCTURALE:
1. Fiecare al treilea AA din caten este
prezentat prin glicin (30%)
2. Fiecare al patrulea - prin Pro i hidroxiPro
(25%)
3. Conine 10% Ala
4. Conine hidroxilizin
5. Coninut redus de Tyr, absena Trp i Cys

Sedeosebesc 3 tipuri de lanuri peptidice:

1, 2, 3. 1 prezint 5 subtipuri:: 1I,
1II, 1III, 1IV, V. Prin combinarea lor se
formeaz diverse tipuri de colagen.
 (I)PARTICULARITILE STRUCTURII
PRIMARE:

prezint o caten polipeptidic curbat

alctuit din circa 1000 AA.
succesiune repetitiv (Gly-X-Y)n,
unde X i Y sunt n majoritatea
cazurilor Pro i Hyp
un numr mare de legturi peptidice
atipice, formate de grupa imino a Pro
i hidroxi Pro
 II. PARTICULARITILE STRUCTURII
SECUNDARE:

-spirala colagenic (alfa spiral cu simetrie

elicoidal nu se poate forma din cauza Pro, OH-
Pro i Gly)
stabilizat de interaciuni sterice ntre inelele
Pro i Hyp
rsucit spre stnga
mai lax dect -spirala clasic: 1 spir 3,3
resturi de AA
A. Alpha-helix B.Collagen helix
 PARTICULARITILE STRUCTURII
COLAGENULUI (III)
nu posed structur teriar tipic
3 alfa catene spiralate, rsucite mpreun
sub forma unei spirale comune formeaz
tropocolagenul
Tropocolagenul - unitatea structural a
colagenului
este stabilizat de legturi de hidrogen
ntre grupele peptidice din diferite catene
 COLAGENUL:
Structura cuaternar:
aezarea subunitilor de
tropocolagen sub form de
trepte, fiecare molecul fiind
deplasat cu din lungime
fa de moleculele vecine.
Monomerii sunt legai stabil
prin legturi covalente
ncruciate inter i
intramoleculare, care le
confer microfibrilelor
rezisten mecanic.
 COLAGENUL:
Prin asocierea
microfibrilelor se
formeaz fibrilele, iar
din ele - fibra de
colagen.
Colagenul este
proteina care activ
fixeaz ionii de Ca2+.
 Catenele polipeptidice pot fi de cteva tipuri: 1 (I, II,
III, IV), 2 (circa 30 de tipuri), i se deosebesc prin:
hidroxilarea prolinei i lizinei;
secvena aminoacidic.

Se cunosc mai mult de 30 de tipuri de colagen, care

difer prin tipul catenelor polipeptidice constituiente.
Cele mai importante sunt primele 5 tipuri de colagen.

Colagenul de tip I, II i III se numete fibrilar deoarece

formeaz fibre, care particip n formarea structurii
esutului conjunctiv;

Colagenul tip IV i V se refer la tipurile amorfe de

colagen (formeaz membrana bazal a vaselor
sanguine).
 ELASTINA
este proteina principal a fibrelor elastice,
alctuind 90% din masa lor. Spre deosebire de colagen
este extensibl.
Elastina conine circa 10% prolin, 30% glicin, este
bogat n lizin, conine muli aminoacizi nepolari,
puin hidroxiprolin i hidroxilizin.
n spaiul extracelular formeaz agregate unite prin
legturi covalente. Aa structur i atribuie
elasticitate).
 PROTEINELE FIXATOARE DE CA
sunt proteine ce posed afinitate major de
legare a ionilor de Ca.
conin resturi de carboxiglutamat de care se
fixeaz ionii de Ca.
carboxiglutamatul se formeaz din Glu sub
aciunea enzimei, care ca coenzim are
vitamina K.
Exemple:
1. calmodulina o protein mic ce posed patru
locusuri de fixare pentru ionii de Ca
2. factorii coagulrii sngelui(II,VII,IX, X)
3. fosfolipaza C
4. Colagenul
5. Ca-ATP-aza