Proteinele!!!

Elevi : Badea Sinziana

Racovita George
Chirachina Veronica
Balaban Constantin
Profesor: Lazar Jenea
Clasa a XI-a B

Proteinele

Proteinele sunt substane organice
macromoleculare formate din lanuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n
celulele tuturor organismelor vii n proporie de
peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele
sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena
acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare
protein are secvena ei unic de aminoacizi,
determinat de secvena nucleotidic a genei.
Sinteza proteinelor

Biosinteza
La nivelul ribozomilor se realizeaz translaia
informaiei genetice de la ARNm n lanul
polipeptidic.n nucleu ARN m copiaz informaia
genetic de la ADN nuclear iar apoi migreaz n
citoplasm.Fiecare molecul de ARNt posed la
mijlocul lanului su un anticodon a cror 3 baze
consecutive se pot asocia prin legturi de hidrogen cu
3 baze complementare de un codon ARNm.Pe baza
acestui anticodon aminoacizii vor fi poziionai conform
mesajului genetic din ARNm. Aceast poziionare a
aminoacil-ARNt se realizeaz la suprafaa ribozomului
la nivelul a 2 locusuri stereospecifice:locul"P"(peptidil)
i locul "A" (aminoacil), situate la suprafaa
subunitilor.
Rolul proteinelor!

Datorit compoziiei, fiind
formate exclusiv din aminoacizi
se ntlnesc alturi de ali
compui importani de tipul
polizaharidelor, lipidelor i
acizilor nucleici ncepnd cu
structura virusurilor, a
organismelor procariote,
eucariote i terminnd cu omul.
Denumirea proteinei
Sursa
proteinei/Izolat
din
Masa molecular
Lactalbumin lapte 17000
Gliadina gru 27.500
Insulina pancreas 12,000
Hordeina orz 27.500
Hemoglobina globule roii 68.000
Hemocianina
molute(snge) ,
artropode(snge)
2.800.00
Miozina muchi 850.000
Pepsin stomac 36.000
Peroxidaza rinichi 44.000
Virusul mozaicului
tutunului (capsida)
tutun 17.000.000
Structura proteinelor
Structura substanelor proteice este nc insuficient
cunoscut datorit dinamicitii structurii proteinelor,
deoarece ele sunt n permanen supuse unor procese
de sintez i de degradare.Pentru evidenierea
succesiunii aminoacizilor n structura proteinelor se
folosesc 2 metode:
Degradarea Edman
Prin degradarea Edman se poate identifica o secven
de pn la 30 aminoacizi, cu o eficien de
98%/aminoacid.Un alt avantaj ar fi cantitatea de
numai 10-100 picomoli de peptid necesari pentru
determinare.
Degradarea Sanger
are la baz tratarea
polipetidei cu fluoro-2,4-
dinitrobenzen, avind loc
atacul reactivului asupra
gruprii amino a
aminoacidului N-
terminal.Metoda Sanger
are dezavantajul
degradrii complete a
polipeptidei.

Structura
tridimensionala!
Structura primar
Structura primar este dat
de aminoacizii care intr n
lantul proteic prin formarea
legturilor pepetidice.
Structura secundar
Structura secundar se refer la forma i la
lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti
induse de legturile de hidrogen. Cele mai
ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha
helixul i lanurile beta.
Structura cuaternara
Structura cuaternar se refer la modul cum se
unesc subunitile proteice.Enzimele care
catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart
denumirea de holoenzime, n care o parte poart
denumirea de subuniti reglatoare i subuniti
catalitice.
Sfarsit!