3.

Imunoglobulinele
Imunoglobulinele sau anticorpii (Ig sau Ac) sunt proteine plasmatice cuprinse n fracia
sintetizate de organism ca rspuns la prezena unui corp strin, denumit antigen (Ag) (disting
ntre self i nonself).
Antigenele pot fi virusuri, bacterii, proteine, diferite substane chimice, etc.
Imunitatea specific dobndit este condiionat de producerea anticorpilor specifici fa de
agentul agresor, patogen.
Rspunsul imun poate fi:
umoral, caracterizat de producerea de anticorpi (Ig) circulani, de a cror sintez rspund
limfocitele bB(din mduva ososas)
celular, caracterizat de apariia limfocitelor T, care sunt implicate n distrugerea celulelor
int
Caracteristicile rspunsului imun: specificitatea, adaptarea i memoria.
Prin reacia Ag cu Ac se formeaz complexul Ag-Ac sau complex imun, primul pas n
distrugerea Ag. Poriunile de pe suprafaa Ag, implicate n declanarea sintezei de Ac i
formarea complexului imun se numesc determinani antigenici. n organismul uman se produc
10
6
-10
8
tipuri diferite de Ac, dar cu structur de baz similar.

Ig sunt tetrameri alctuii din dou subuniti dimerice, care conin un lan greu H i un lan
uor L. H
2
L
2


Lanurile uoare conin o regiune variabil (VL) la
captul N-terminal i o regiune constant la captul
COOH-terminal (CL). Lanurile grele conin o regiune
variabil VH i trei regiuni constante CH. Unele Ig se
gsesc sub form de polimeri, dimeri (IgA) sau
pentameri (IgG).
Fiecare lan H i L are:
o zon variabil -care confer specificitate mare
interaciunii Ag-Ac
o zon constant care confer diferitelor clase de Ig
proprieti fizice i biologice specifice
Resturile de aa din regiunile hipervariabile, care sunt n
zona variabil, formeaz situsul de legare a Ag.
Ac sunt molecule bifuncionale:
Captul N-terminal (Fab) situat n regiunea variabil a ambelor lanuri leag Ag
Captul COOH-terminal (Fc) interacioneaz cu componentele sistemului imun sau
complementul
Numrul determinanilor antigenici determina valena
Regiunea balama este o regiune flexibil care i permite moleculei Ig s adopte
conformaii diferite n funcie de interaciunea cu Ag (trece din forma T, n absena Ag ,
n forma Y, n prezena Ag).


n funcie de natura lanului H se disting 5 clase de
Ig: Ig A () IgG (), IgM (), IgD () i IgE ().
Lanurile uoare sunt de 2 feluri: i .
IgG- sunt principalii anticorpi circulanio, combat
infeciile, strbat placenta;
IgA- segsesc n saliv, lacrimi, lapte, secreii
intestinale;
IgD- funcia nu este stabilit clar;
IgE- sunt implicate n reacii alergice, n eliberarea
histaminei i combatetea paraziilor intestinali
IgM-sunt implicate n rspunsul imun primar
4. Fibrinogenul
Protein plasmatic solubil (conc 200-
400mg/100ml), o glicoprotein

Este format din 3 perechi de lanuri
polipeptidice (AB)2, legate prin puni
disulfidice

Lanurile sunt sintetizate n ficat

Are rol important n coagularea sngelui
-sub aciunea trombinei se formeaz fibrina
monomer, care prin agregare spontan trece n
fibrina polimer
-fibrina polimer atrage trombocite, hematii
i alte componente i formeaz cheagul

Conc este crescut n procesele inflamatorii
(pneumonii, pleurezii) traumatisme, afeciuni
coronariene, afeciuni cardiovasculare, etc
Proteine fibrilare
Au structur fibroas sau lamelar i sunt insolubile n ap.
Au mare rezisten mecanic, de aceea au rol structural n organism
1. Colagenul -este cea mai abundent protein din organism
Un adult de 70kg conine aprox 12-14 kg proteine, din care 6-7 kg reprezint colagenul
Este o protein extracelular
Se gsete n toate tipurile de esut conjunctiv, tendon, piele, os, cornee, dini (dentin),
cartilaj
Structura unitatea structural a fibrelor de colagen este tropocolagenul, care este o
protein oligomer (trimer), alctuit din 3 lanuri polipeptidice care conin fiecare aprox
1000 resturi de aa.
Exist mai multe tipuri de tropocolagen (18), n funcie de natura aa, care sunt diferite ca
proprieti si localizare (n esuturi diferite);
Sinteza colagenului are loc n celule specializate: fibroblaste (es conjunctiv) osteoblaste
(oase), odontoblaste (dini);
Structura primar: fiecare al treilea aa este Gly , deci procent mare de Gly (33%)
-(Gly-X-Y)n-
Conine Pro n conc mare
Conine aa atipici: hidroxiprolina i hidroxilizina
Structura secundar este specific fiind determinat de secvena aa n lanul
polipeptidic

Nu se poate forma o -elice, dar poate forma structuri elicoidale cu alt
geometrie determinat de proporia mare a resturilor de Pro;

Lanurile se rsucesc cte 3 spre drepta, tripluhelix, rezultnd o structur
trimeric, tropocolagenul.

Fiecare lan are o rsucire elicoidal proprie, datorit Gly care permite
asocierea lanurilor

Radicalii R ai resturilor de aa sunt orientai spre exteriorul elicei

Atomul de hidrogen al Gly se afl n interiorul elicei

Tropocolagenul se prezint sub forma unui bastona cu lungimea de 3000
i un diametru de 15, fiind una din cele mai lungi molecule

n fibrele de colagen, moleculele de tropocolagen sunt asociate lateral i
longitudinal, n iruri paralel; la microscopul electronic au aspect striat
Resturile de Pro i Lys sunt
hidroxilate, proces ce necesit
vitamina C, -cetoglutarat, O
2
, Fe
+2



Legturi chimice n tropocolagen:
- legturi de H ntre gruparea -NH a resturilor de Gly i
gruparea >C=O a celorlalte resturi de aa
- legturi de H ntre grup alcoolice din resturile de
hidroxiPro i hidroxiLys
-interaciuni hidrofobe ale resturilor de aa nepolari
-cel mai import factor n stabilizarea fibrelor de colagen
este formarea de leg ncruciate inter- i intramoleculare n
tropocolagen care implic:
oxidarea unor resturi de lys la alizin
Condensarea resturilor de alizin cu Lys
Condensri aldonice i crotonice ale resturilor de alizin
Tipurile de colagen se difereniaz i prin
gradul de interconectare (ex. Colagen de tip I
din dentin este alctuit din fibre mai groase cu
coninut mare de hidroxiLys i glucide).
Gradul de interonectare crete cu vrsta, ceea
ce duce la scderea solub i supleii fibrelor de
colagen
Biosinteza colagenului include urmtoarele etape:

n fibroblast:
1. Sinteza lanurilor polipeptidice
2. Hidroxilarea i glicozilarea
3. Formarea triplei elice
4. Secreia ---------------Se secret procolagenul
5. Hidroliza leg peptidice de la capete-----rezult tropocolagenul
6. Asamblarea tropocolagenului n fibre -----fibre de colagen(solubil)
7. Formarea de leg ncruciate------- fibra de colagen matur (insolubil)

Boli cauzate de anomalii ale
metab colagenului:
Scorbut (deficiena de vit C)
Osteogeneza imperfect
2. Elastina
Este prezent n es conjunctive mpreun cu colagenul i proteoglicanii
Predomin n tes elastice: pereii vaselor, ligamente

Este insolubil n ap
Are o structur ordonat, nu conine hidroxiLys iar con de hidroxiPro este mic

Conine aa nepolari (ala), Gly (30%) i Pro (10%)
Principalele proprieti sunt elasticitatea i extensibilitatea (datorit prezenei aa
desmozin, izidesmozin care permit revenirea la starea iniial)

Este asociat cu glucide i lipide, de aceea perturbarea metab elastinei are ca efect
acumularea de lipide n tes elastic al vaselor, coronarelor, aortei i reprezint factor de
risc n producerea ateroscerozei.
3.Keratinele
Proteine fibrilare insolubile, specifice es de acoperire: smal, piele, gene, ln, pr
Coninut mare de Cys care le confer rezisten mecanic, chimic i enzimatic