n timpul transla?iei ARNm transcris din ADN este decodat de ribozomi pentru sinte za proteinelor.Acest proces este divizat n 3 etape: Ini?ierea Elongarea Faza terminala. Ribozomul are situsuri de legare care permit altei molecule de ARNt (ARN de tran sfer), sa se lege de o molecula de ARn m, proces nso?it de prezen?a unui anticodo n. Pe masura ce ribozomul migreaza de-a lungul moleculei de ARNm (un codon o dat a) o alta molecula de ARNt este ata?ata ARNm. Are loc eliberarea ARNt primar, ia r aminoacidul care este ata?at de acesta este legat de ARNt secundar, care l leag a de o alta molecula de aminoacid. Transla?ia continua pe masura ce lan?ul de am inoacid este format. La un moment dat apare un codon de stop, o secven?a formata din 3 nucleotide (UAG, UAA), care semnaleaza sfr?itul lan?ului proteic. Chiar du pa termminarea transla?iei lan?urile proteice pot suferi modificari post-transla ?ionale ?i plierea lan?ului proteic, responsabila de structura secundara ?i cea ter?iara. Modificarile post-transla?ionale se refera la posibilitatea formarii d e legaturi disulfidice, sau de ata?area la scheletul proteic a diferite grupari ca rol biochimic: acetat, fosfat etc. Sinteza chimica[modificare | modificare sursa] Procesul de sinteza chimica poate avea loc n laborator, dar pentru lan?uri mici d e proteine. O serie de reac?ii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptid elor, permit producerea de cantita?i mari de proteine. Prin sinteza chimica se p ermite introducerea n lan?ul proteic a aminoacizilor ne-naturali, ata?area de exe mplu a unor gruparifluorescente. Metodele sunt utilizate n biochimie ?i in biolog ia celulei. Sinteza are la baza cuplarea gruparii carboxil -COOH (carbon terminu s) cu gruparea -amino -NH2(segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sinteza pe cale chimica_ Sinteza n faza lichida, metoda clasica, care a fost nlocuita cu sinteza n faza soli da. Sinteza n faza solida (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a carei baza a fost p usa de Robert Bruce Merrifield. Prin aceata metoda, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. n prima faza Merrifield a folosit metoda tBoc (ter?-butil-oxi-c arbonil). Pentru nlaturarea acestuia din lan?ul peptidic se folose?te acidul fluo rhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizeaza. Atunci cnd este vorba de sinteza analogilor peptidici non-natu rali de tip baza (depsi-peptidele) este necesara. O alta metoda este cea introdusa de R.C. Sheppard n anul 1971, ?i are la baza fol osirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar pentru nepartarea acesteia se folose ?te de obicei mediu bazic asigurat de o solu?ie 20% piperidina/DMF (dimetil form amida). ndepartarea gruparii din lan?ul proteic se face prin incubare n acid trifl uoracetic (TFA).