CURS S5

METABOLISMUL-noiuni introductive

Metabolismul constituie caracteristica esenial, fundamental a lumii vii, indiferent de

treapta de evoluie a fiecrei specii de vieuitoare.
Definiie: Prin metabolism se nelege totalitatea reaciilor biochimice i a
transformrilor energetice ce au loc n organismul viu.
Aceste reacii au ca rezultat meninerea vieii i adaptarea organismelor la condiiile
schimbtoare ale mediului nconjurtor cu care au schimb permanent de energie. De aceea, n
sens larg, prin metabolism se nelege schimbul de substane i energie, ce are loc ntre
organismul viu i mediu.
Metabolismul substanelor se compune dintr-o multitudine de transformri chimice pe
care le suport n organism, att combinaiile chimice din propria structur, supuse uzurii i
renoirii, ct i substanele nutritive luate din mediu. Acestea aduc materialul structural i
energetic pentru reconstruciile morfologice i ndeplinirea funciilor celulare i tisulare.
n funcie de sensul transformrilor, distingem dou ramuri ale metabolismului:
Dezasimilaia (catabolismul)
Asimilaia (anabolismul)
Catabolismul cuprinde reaciile de degradare a biomoleculelor din alimente
(exogene) sau din structurile celulare (endogene) cu formarea unor produi finali simpli
(dioxidul de carbon, ap, uree etc.) i cu eliberarea unei anumite cantiti de energie. O parte
din energia rezultat n urma degradrilor catabolice este nmagazinat n legturile
macroergice ale moleculelor de ATP, iar o parte se pierde sub form de cldur.
Anabolismul cuprinde totalitatea reaciilor de biosintez care sunt, n general,
cuplate cu hidroliza moleculelor de ATP deoarece ele decurg cu consum de energie.
n general cele 2 procese se afl n echilibru, dar n anumite perioade ale vieii intensitatea lor poate fi diferit, variabil. De exemplu, n perioada de cretere sau n convalescen,
anabolismul este mai intens; la btrnee sau n cursul unor eforturi mari predomin
catabolismul.
Procesele metabolice se desfoar simultan, sunt catalizate enzimatic, sunt reversibile
i interconectate. Procesele metabolice care se desfoar la nivel celular, constituie
metabolismul intermediar.

CURS S5

Metabolismul intermediar = totalitatea reaciilor chimice la care particip produii

absorbii la nivel intestinal, reacii ce realizeaz nglobarea lor n edificii macromoleculare ale
organismului sau degradarea acestora pn la forme excretabile.
Deci, metabolismul intermediar reprezint schimbul de substane i energie dintre
celul i mediul intern.
n celul, sinteza i degradarea substanelor chimice se realizeaz printr-o serie de
reacii enzimatice succesive numite ci metabolice; produii intermediari sunt numii
metabolii.

Metabolismul intermediar al proteinelor

n organism are loc un permanent transfer proteic intertisular. La fondul comun de

aminoacizi contribuie att aminoacizii de origine alimentar, ct i cei provenii din
degradarea proteinelor tisulare. Fondul comun de aminoacizi va fi utilizat pentru sinteza de
proteine, pentru sinteza de produi specializai (serotonina, adrenalina, tiroxina), sau pentru
degradare n scopuri energetice.
Cantitatea minim de proteine necesar organismului este de aproximativ 30 g/zi.
Aceast cantitate este compatibil cu viaa, dar nu constituie o alimentaie raional i, n
consecin, rezistena organismului scade. Cnd consumul de proteine este inadecvat, ficatul
nu poate sintetiza suficiente proteine plasmatice pentru meninerea balanei ntre fluide i
esuturi, favoriznd apariia edemelor.
Cantitatea optim de proteine este de 30-60 g/zi pentru un adult (aproximativ 1g/kg
corp), reprezentnd 10-12% din valoarea caloric a raiei alimentare. n perioada de cretere la
copii, n sarcin i alptare, necesarul este de 1,5-2,5g/kg corp/zi.
Aportul de proteine n alimentaie este necesar zilnic deoarece proteinele ingerate,
chiar n cantiti mari, nu se depoziteaz n organism ca glucidele i lipidele pentru a fi
utilizate n momentul cnd hrana nu conine proteine, ci sunt degradate i eliminate.
Proteinele organismului sunt ntr-o continu transformare i renoire. Ele au o durat de via
relativ scurt (2-10 sptmni); pe msur ce se distrug n organism, n aceeai msur se
resintetizeaz din aminoacizi.

CURS S5

Valoarea biologic a unei proteine alimentare depinde de compoziia sa n aminoacizi.

Valoarea este cu att mai mare cu ct coninutul n aminoacizi este mai bogat, mai variat i
mai apropiat de compoziia proteinelor proprii organismului.
Proteinele de origine vegetal au valoare biologic redus, iar cele de origine animal
au valoare biologic ridicat. Din alimentaie nu trebuie s lipseasc aminoacizii eseniali;
cnd unul dintre aminoacizii eseniali lipsete, sinteza proteinelor n componena crora intr
aceti aminoacizi nu mai are loc, iar ceilali aminoacizi sunt dezaminai i degradai.
Valoarea biologic a unei proteine depinde i de digestibilitatea ei; proteinele din
plante, fiind protejate de un nveli de celuloz, sunt mai greu digerabile.

CURS S5

1. Digestia i absorbia proteinelor

n tubul digestiv, proteinele nu pot fi absorbite ca atare i de aceea sunt supuse aciunii
unor enzime numite peptidaze sau proteaze, care le scindeaz pan la aminoacizi.
Dup specificitate, peptidazele se mpart n:

endopeptidazecapabile s scindeze legturile peptidice situate n mijlocul unui lan

polipeptidic
exopeptidaze (aminopeptidaze+carboxipeptidaze)scindeaz legturi peptidice aflate
la capetele unui lan polipeptidic

Peptidazele digestive sunt elaborate sub form inactiv n scopul de a proteja celulele
i canalele secretoare de aciunea lor proteolitic. Aceti precursori (proenzime sau zimogeni)
devin activi n lumenul tubului digestiv. Activarea lor se realizeaz prin hidroliza unor legturi
peptidice care fie c detaeaz anumite peptide sau aminoacizi, fie c modific plierea lanului
polipeptidic, demascnd centrul activ al enzimei.
Digestia proteinelor alimentare ncepe n stomac. Principala enzim proteolitic
gastric este pepsina.
Pepsinao endopeptidaz, este secretat de celulele mucoasei gastrice sub form de
pepsinogen. Activarea are loc sub aciunea HCl din stomac. Acioneaz optim la un
pH= 1-2 i prezint specificitate pentru legturile peptidice a cror grupare NHprovine de la tirozin i fenilalanin.
Labfermentul (chimozina)este prezent numai n sucul gastric al sugarilor avnd
drept funcie coagularea laptelui a.. se ntrzie evacuarea coninutului stomacal;
transform cazeinogenul n cazein n prezena Ca2+

CURS S5

Din stomac, digestia proteinelor se continu n intestinul subire sub aciunea

combinat a enzimelor proteolitice pancreatice i intestinale.
Enzimele intestinale nu sunt libere n lumenul intestinal, ele gsindu-se la nivelul
marginii n perie a enterocitelor.
Enzimele pancreatice (tripsina, chimotripsina, elastaza, carboxipeptidaza) acioneaz
att asupra proteinelor neatacate de pepsina gastric, ct i asupra produilor de digestie ale
acesteia. Sub aciunea combinat a proteazelor pancreatice rezult di- sau oligopeptide.
Tripsinaendopeptidaz ce rezult din tripsinogenul activat de enterokinaz; Are pH
optim la 7-8 i specificitate pentru legturile peptidice a cror grupare carboxil provine
de la un aminoacid bazic, cum ar fi arginina, lizina.
Chimotripsinaendopeptidaz

pancreatic

secretat

sub

forma

inactiv

de

chimotripsinogen i activat de tripsin; are specificitate pentru legturile peptidice n

care sunt implicate gruprile carboxil ale fenilalaninei, tirozinei i triptofanului.
Elastaza este secretat ca proelastaz i activat n lumenul intestinal de tripsin
Carboxipeptidazaeste secretat sub form de procarboxipeptidaz, este activat de
tripsin; scindeaz specific legturile peptidice la care particip cu gruparea NH,
aminoacizii C-terminali.
Asupra di- i oligopeptidelor acioneaz aminopeptidaza i dipeptidazele intestinale
care le transform n aminoacizi:
Aminopeptidaza este o exopeptidaz produs de celulele mucoasei intestinale
Dipeptidazele acioneaz asupra dipeptidelor
Aminoacizii rezultai prin hidroliza proteinelor traverseaz membrana intestinal i pe
calea venei porte ajung la ficat; o parte rmn aici, iar restul sunt distribuii prin sngele
circulant la celelalte esuturi.
Absorbia aminoacizilor prin mucoasa intestinal este n parte o difuzie pasiv, dar n
cea mai mare msur este un transport intermediat de proteinele transportoare specifice
(translocaze).
La ficat aminoacizii pot fi utilizai pentru sinteza de proteine proprii ficatului i

proteinelor plasmatice, pot fi degradai sau transformai n ali compui. O parte a AA (1/10)
trec n snge constituind aminoacidemia, iar o mic parte sunt eliminai prin urin (800mg/zi).

CURS S5

Concentraia AA circulani este meninut prin schimburile de AA dintre diferite

esuturi. Astfel, muchiul genereaz peste 50% din ntreaga rezerv de AA liberi, n timp ce
ficatul, prin capacitatea de sintez a ureei este principalul esut n care are loc degradarea AA.
Cele dou esuturi au rol major n meninerea concentraiei AA circulani.
Din muchi, AA liberi, n special Ala i Gln, sunt eliberai n circulaie; Ala, care este
principalul transportor de azot. este captat de ficat, iar Gln este preluat de intestin i rinichi
i transformat n princiapal n Ala. Gln preluat de rinichi este i principala surs de amoniac
ce se excret pe aceast cale.
Rinichiul asigur n mare parte necesarul de serin pentru esuturi, inclusiv pentru ficat
i muchi. AA ramificai, n principal Val, este eliberat din muchi i preluat de creier.
Alanina (Ala) este principalul AA glucogenic. Ficatul are o capacitate apreciabil de
sintez a glucozei (gluconeogenez) din alanin.

2. Metabolismul aminoacizilor
Metabolismul aminoacizilor se desfoar n strns legtur cu ciclul acizilor
tricarboxilici. Astfel, scheletul de atomi de carbon pentru biosinteza celor mai muli
aminoacizi este furnizat de ciclul Krebs, care fiind un proces amfibolic, va asigura i
degradarea scheletului de carbon din aminoacizi.
2.1 Biosinteza aminoacizilor
Digestia proteinelor nu asigur ntreaga cantitate de aminoacizi necesar organismului.
n consecin, proporia de aminoacizi trebuie reechilibrat prin sintez. Organismul uman nu
poate realiza acest lucru deoarece nu poate sintetiza toi cei 20 aminoacizi, nedispunand de
unele enzime necesare. De exemplu aminoacizii aromatici (Phe, Trp) nu pot fi sintetizai, iar
alii, cum ar fi arginina poate fi sintetizat n ciclul ureei, dar nu n cantiti suficiente. Totui,
un numr de 12 aminoacizi neeseniali pot fi sintetizai din intermediari metabolici, iar trei
aminoacizi (Cys, Tyr, His) se sintetizeaz din aminoacizi eseniali.
n biosinteza aminoacizilor, un rol central l ocup, glutamat-sintetaza i
transaminazele; prin aciunea lor combinat, amoniacul anorganic este transformat n gruparea
amino din aminoacizi.

CURS S5

Exist trei ci principale de sintez a aminoacizilor:

1. aminarea direct a cetoacizilor sau a acizilor organici nesaturai
2. transaminarea ntre aminoacizi i -cetoacizi: transferul grupei amino de la un
aminoacid la un cetoacid, cu obinerea unui nou aminoacid i a unui nou cetoacid. n
acest proces sunt implicate enzimele=transaminaze sau aminotransferaze.
3. transformarea enzimatic a diferiilor aminoacizi: de exemplu, treonina se
transform n glicin, n prezena enzimei glicinogenaz.
2.2 Catabolismul aminoacizilor
Aminoacizii sintetizai n celulele vii sunt folosii pentru biosinteza de proteine
specifice organismelor respective, de enzime i de hormoni de natur polipeptidic i proteic
sau pot fi metabolizai cu formarea unor compui intermediari utilizai la rndul lor n sinteza
bazelor azotate sau a altor compui. Ei pot suferi de asemenea o degradare oxidativ complet
i n acest caz servesc ca surs energetic. O serie de reacii de degradare sunt comune tuturor
aminoacizilor, iar restul hidrocarbonat se degradeaz apoi pe ci diferite, specifice fiecrui
aminoacid.

CURS S5

Spre deosebire de acizii grai i glucoz, aminoacizii nu pot fi stocai n organism.

Surplusul de aminoacizi care depete necesarul pentru sinteza de proteine i alte
biomolecule, este supus degradrii.
Principalele ci comune de degradare a aminoacizilor, ntalnite att la plante i
animale, ct i la microorganisme, sunt dezaminarea, transaminarea i decarboxilarea.
Catabolismul gruprii amino
Animalele superioare i omul, excret azotul proteic sub form de uree, compus
solubil n ap i netoxic. Prin catabolizarea aminoacizilor, gruparea -amino eliberat sub
form de ion NH4+, este convertit la uree, iar scheletul de C rmas este transformat in acetil
CoA, piruvat sau alt intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici. Aceti din urm compui
sunt utilizai drept surs de energie i pentru sinteza de acizi grai, corpi cetonici i glucoz.
ndeprtarea gruprii -amino se realizeaz prin dou procese:

dezaminarea oxidativ a aminoacizilor, prin care se elibereaz NH 3, convertit ulterior

n uree.

transaminarea, n care gruprile amino de la diferii AA sunt colectate sub form de

glutamat
Dezaminarea oxidativ a aminoacizilor const n eliminarea azotului aminic sub

form de amoniac cu formarea -cetoacidului corespunztor, sub aciunea aminoacidoxidazelor specifice.

n acest proces, aminoacidul este dehidrogenat la iminoacid de ctre o flavoprotein,
apoi iminoacidul format, spontan, n prezena apei, pierde amoniacul i trece n cetoacid.

Singura aminoacid-oxidaz cu activitate destul de mare este glutamat-dehidrogenaza

(Glu-DH) distribuit n toate esuturile i n special n ficat.
Transaminarea const n transferul gruprii amino de la un aminoacid la un cetoacid
fr formarea amoniacului liber; aminoacidul devine cetoacid, iar cetoacidul devine
aminoacid. Reacia general a acestui proces este:

CURS S5

Enzimele care catalizeaz transaminarea se numesc aminotransferaze (transaminaze)

i sunt localizate att intramitocondrial, ct i n faza solubil a citoplasmei celulelor
eucariote, iar rolul lor este extrem de diferit. Cele mai importante i mai intens studiate
aminotransferaze sunt: alanin-aminotransferaza (ALT sau TGP) i aspartat-aminotransferaza
(AST sau TGO). Aceste transaminaze sunt eliberate n snge n urma lezrii esuturilor sau
prin moartea celulelor. n consecin dozarea activitii lor n plasm este utilizat n
diagnosticul bolilor de inim i ficat, cum ar fi infarctul miocardic i hepatita.
Prin transaminare se acumuleaz gruprile amino de la majoritatea aminoacizilor pe
acidul glutamic care, prin dezaminare oxidativ va elibera NH4+ i acidul a -cetoglutaric
necesar unui nou proces de transaminare.

Pentru metabolismul proteic, transaminarea aminoacizilor prezint o importan

deosebit deoarece aceste reacii fac parte din cile de degradare a unor aminoacizi i, n
acelai timp, de biosintez a altora. Pe de alt parte, participarea -cetoacizilor face ca aceste
reacii s reprezinte puncte de ntretiere ale cilor metabolismului proteic, glucidic i lipidic.
n urma acestor reacii, alturi de cetoacid, se formeaz acidul glutamic care, la randul su se
poate dezamina oxidativ sau poate intra n alte ci de degradare sau biosintez. Fiind
reversibil, reacia de transaminare servete la biosinteza aminoacizilor neeseniali prin
utilizarea n calitate de precursori a acidului glutamic i a - cetoacizilor corespunztori.
Decarboxilarea (eliminarea gruprii carboxil)
Procesul de eliminare a grupelor COOH din moleculele aminoacizilor este catalizat
de enzime specifice numite aminoacid-decarboxilaze. Reprezint o alt modaliatate de
catabolizare a AA, n urma creia se obin amine biogene.
Reacia general de decarboxilare a aminoacizilor poate fi reprezentat astfel:

CURS S5

Majoritatea aminelor biogene ndeplinesc funcii biochimice i fiziologice bine

determinate n organismele vii. Unele dintre ele se utilizeaz n practica medical datorit
aciunii lor farmacodinamice deosebite. Tiramina format prin decarboxilarea tirozinei este o
substan biologic activ ce manifest o aciune vasoconstrictoare, ca i triptamina rezultat
prin decarboxilarea triptofanului. Tot din triptofan se formeaz i serotonina care particip la
fenomenul de transmitere a influxului nervos, la reglarea presiunii sanguine, a respiraiei,
temperaturii corpului etc. Din histidin se formeaz histamina, o amin biogen cu aciune
vasodilatatoare. Ea se formeaz n cantiti mari n zonele inflamate i este implicat n
transmiterea senzaiei dureroase.
Multe amine biogene sunt deosebit de toxice pentru organismul uman i animal, din
care cauz, excesul lor n organism poate fi letal.
n procesul de putrefacie se formeaz numeroase amine, numite ptomaine
(cadaverina, putresceina), prin decarboxilarea aminoacizilor de ctre microorganisme.
O cantitate relativ crescut de amine biogene se poate forma prin alterarea alimentelor
de origine animal bogate n proteine, sub aciunea decarboxilazelor microorganismelor. Acest
fenomen explic toxiinfeciile alimentare cauzate de consumul de preparate din carne alterat,
mai ales cele din ficat i pete care sunt alimentele cele mai uor alterabile.
La consumuri exagerate de proteine de origine animal, procesul de decarboxilare a
aminoacizilor este deosebit de intens datorit necesitii degradrii rapide a excesului de
aminoacizi. Aminele biogene formate n acest caz sub aciunea decarboxilazelor endogene pot
determina apariia gutei.
Catabolismul radicalului hidrocarbonat al AA
Scheletul de carbon al celor 20 AA este degradat cu formarea a doar 7 metabolii
intermediari: acid piruvic, acetil-CoA, acetilacetil-CoA, acid -cetoglutaric, succinil-CoA,
acid fumaric, acid oxalilacetic.

CURS S5

Aminoacizii care sunt degradai la acetil-CoA i acetilacetil-CoA se numesc AA

cetogenici (cetoformatori), pentru c aceti produi intermediari servesc pentru sinteza
corpilor cetonici; exemple: Leu
Aminoacizii care sunt catabolizai cu formare de piruvat, -cetoglutarat, succinil-CoA,
fumarat i oxaloacetat se numesc AA glucogenici (glucoformatori), pentru c din aceti
produi intermediari pot fi sintetizate glucide (glucoza); exemple: Ala, Asp, Glu.
Phe, Tyr, Trp, Ile, Lys sunt AA att cetogenici ct i glucogenici.

3. Metabolismul amoniacului
Amoniacul rezultat n urma proceselor de dezaminare a aminoacizilor, precum i din
alte procese metabolice este un produs toxic pentru celula vie, chiar i n concentraii relativ
mici. La mamifere, acest produs final de metabolism este convertit n uree, fiind apoi eliminat
pe cale renal.
Calea metabolic prin care amoniacul este convertit n uree poart numele de ciclul
ureogenetic (ciclul Krebs Henseleit) sau ureogeneza.
Un adult ce presteaz o activitate moderat consum zilnic aproximativ 300 g glucide,
100 g grsimi i 100 g proteine i excret 16,5 g azot; 95% azot este eliminat la nivelul
rinichiului, iar 5% prin materiile fecale.
Calea major de eliminare a azotului la om este ureea. Ureea este sintetizat n ficat,
trecut n sange i filtrat la rinichi. n caz de boli ale ficatului, n celula hepatic uzat, nu se
mai poate realiza aceast transformare, concentraia amoniacului n snge crete i survine
moartea. n ciroza hepatic avansat, sngele nu mai trece prin ficat i astfel se produce iari
o cretere a amoniacului sangvin.
n ureogenez are loc o succesiune de reacii enzimatice sub forma unui ciclu la care
iau parte o serie de substane: ornitina, citrulina, arginina, acidul aspartic, ATP (care
furnizeaz energia necesar). Etape ciclului ureogenetic sunt:

transformarea ornitinei n citrulin, prin ncorporarea n molecula ornitinei a

unei molecule de NH3 i una de CO2

transformarea citrulinei n arginin prin ncorporarea unei molecule de NH3

scindarea moleculei de arginin de ctre arginaz, ntr-o molecul de uree i

una de ornitin

CURS S5

Ureea trece n circulaie i este eliminat prin rinichi, iar ornitina reia ciclul
ureogenetic.
Ornitina + NH3 + CO2 citrulin + NH3 Arginin + H2O Ornitin + Uree
Uremia=concentraia ureei n snge=0,20-0,40 g0
Dozarea ureei n snge are o mare nsemntate pentru stabilirea funciei de detoxifiere
a ficatului i a funciei de epurare a rinichiului.
Transformarea amoniacului n glutamin sau asparagin reprezint a doua cale
de detoxifiere a organismului i se produce prin combinarea unei molecule de amoniac cu o
molecul de acid glutamic sau aspartic n prezena ATP; reacia are loc la nivelul ficatului,
rinichiului, n esutul nervos i-n esutul muscular.
Glutamina i asparagina reprezint forme de depozitare netoxic a amoniacului n
organism; aceste amide servesc ca surse de grupe amidice i aminice n diferite procese
metabolice (sinteza bazelor purinice, sinteza glucozaminei).
Intoxicaia cu amoniac se manifest prin tremurturi ale membrelor, dificulti n
vorbire, tulburri de vedere, iar n cazuri severe, coma i moartea. Simptomele se instaleaz
atunci cand nivelurile hepatice i cerebrale de amoniac sunt crescute. Intoxicaia cu amoniac
este considerat factor important n etiologia comei hepatice, motiv pentru care tratamentul, n
asemenea situaii, este orientat spre scderea amoniacului sanguin.

4. Biosinteza proteinelor
n toate organismele vii, biosinteza proteinelor reprezint principalul proces prin
intermediul cruia se asigur expresia informaiei genetice codificat n succesiunea bazelor
azotate din moleculele de ADN ntr-un tip de metabolism, specific fiecrei specii de
vieuitoare n parte.
Principala caracteristic a procesului de biosintez a proteinelor const n exactitatea
sa deosebit. Structura proteinelor este programat genetic i se conserv din generaie n
generaie, moleculele proteice sintetizandu-se de mai multe ori n acelai organism, fr
abateri eseniale de la succesiunea dat a aminoacizilor. Aceast exactitate deosebit este
asigurat de ctre mecanismele moleculare ce stau la baza cilor de biosintez proteic.

CURS S5

Succesiunea AA n lanul polipeptidic nou sintetizat trebuie s fie conform cu

secvena deoxiribonucelotidelor din segmentul de ADN ce conine informaia necesar pentru
biosinteza unei anumite proteine. Aceast relaie dintre acizii nucleici i proteine este mediat
de sistemul biochimic de codificare-decodificare=CODUL GENETIC.
Codul genetic
Plecand de la faptul c n moleculele de ADN exist patru tipuri de baze azotate, iar n
structura proteinelor intr de regul 20 de aminoacizi, prin calcul matematic se constat c
secvena nucleotidic suficient pentru codificarea unui aminoacid este reprezentat de o
combinare de trei nucleotide adiacente, aceasta primind numele de triplet sau codon. Din
cele patru nucleotide se pot forma C 43 = 64 de triplete diferite, fapt ce ofer posibilitatea
codificrii tuturor celor 20 de aminoacizi proteinogeni. Decodificarea codului genetic, adic
stabilirea compoziiei nucleotidice concrete i a succesiunii tripletelor pentru toi cei 20 de
aminoacizi proteinogeni a fost elucidat relativ recent. Deoarece n procesul de biosintez a
proteinelor se decodific informaia coninut n ARNm, codonii se reprezint grafic de regul
sub forma tripletelor de ribonucleotide.

Aceeai informaie, codificat ns sub forma tripletelor de deoxiribonucleotide, este

coninut i n catena de ADN care a servit drept matri la biosinteza ARNm.

CURS S5

Din cei 64 codoni posibili, numai trei dau semnalul de terminare a translaiei i anume
tripletele UAA, UAG i UGA, ele fiind denumite codoni terminatori sau codoni non sens.
Ali doi codoni (AUG i GUG) marcheaz debutul biosintezei catenei polipeptidice, acetia
fiind denumii codoni de iniiere sau codoni iniiatori. Deoarece pentru codificarea celor 20
de aminoacizi proteinogeni exist 64 3 = 61 codoni, deci un numr triplu de posibiliti, unii
aminoacizi pot fi codificai de doi sau chiar mai muli codoni, acetia fiind cunoscui sub
numele de codoni sinonimi.
O alt caracteristic a codului genetic o constituie universalitatea sa. Aceasta
nseamn c un anumit codon codific acelai aminoacid la toate organismele vii. O a treia
caracteristic a codului genetic o constituie faptul c acesta este neacoperit i fr virgule.
Aceasta nseamn c tripletele succesive, vecine ntr-o gen nu se acoper, adic nu au
nucleotide comune. Deci, codonii reprezint uniti de sine stttoare, nesuprapuse. Pe de alt
pare, ntre sfaritul unei triplete i nceputul tripletei urmtoare nu exist nucleotide izolate.

Sinteza proteinelorse desfoar n dou etape: transcripia i translaia

(biosinteza propriu-zis a proteinelor)
Transcripia (transcrierea) copierea informaiei genetice din ADN n ARNm cu
ajutorul enzimei ARN-polimeraza
Translaia procesul prin care o secven de nucleotide din ARNm este transformat
ntr-o secven de AA n moleculele proteice
Procesul propriu-zis de biosintez a proteinelor=translaia, se realizeaz la nivelul
ribozomilor n mai multe etape: activarea aminoacizilor, iniierea translaiei, translaia
propriu-zis, terminarea translaiei i modificarea post-translaional a proteinelor:

are loc activarea aminoacizilor din citoplasm prin legarea lor de ATP (donator de
energie) sub aciunea enzimelor numite aminoacil-sintetaze:
AA +ATP AAAMP +PP

aminoacizii activai sunt transferai la ARNt care-i transport la ribozomi (locul

biosintezei proteice):
AAAMP +ARNt AAARNt +AMP

CURS S5

aminoacizii se unesc ntre ei prin legturi peptidice cu ajutorul enzimelor numite

peptid-polimeraze rezultnd catene polipeptidice, iar moleculele de ARNt sunt puse n
libertate i refolosite:
AA1ARNt1 + AA2ARNt2 AA1AA2 +ARNt1 +ARNt2
ncetarea biosintezei proteice se realizeaz n momentul apariiei codonilor non-sens

(UAA, UAG sau UGA) din molecula de ARNm pe ribozomul funcional. Acesti codoni pun
punct mesajului, biosinteza lanului peptidic este sistat si n, acelasi timp, se rupe legtura
dintre peptid si ARNt care a transportat ultimul aminoacid

5. Catabolismul proteinelor
Proteinele din organism sunt nlocuite pe msur ce se degradeaz. Holoproteinele
sunt hidrolizate pn la stadiul de aminoacizi, care vor fi degradai mai departe prin cile
enumerate mai sus.
n cazul proteinelor complexe, trebuie s fie degradate i gruprile prostetice, pe cile
specifice acestora.
5.1 Catabolismul nucleoproteinelor
Din catabolismul bazelor azotate purinice rezult acidul uric, proces numit
uricogenez; are loc n ficat sub influena unor enzime specifice (dezaminaze, oxidaze).
Valoarea concentraiei de acid uric din snge este de 3-5g 0.
Creterea concentraiei de acid uric i scderea eliminrii acestui produs prin urin
poate duce la tulburri, cum ar fi:

Guta boal genetic n care acidul uric cristalizeaz formnd sruri=urai-ce se

depun la nivelul articulaiilor determinnd crize dureroase

Insuficiena renal cu apariia de nisip la rinichi (litiaza renal)

Hiperuricemia poate fi cauzat de un consum exagerat de carne sau de o tulburare

genetic n sinteza ribonucleotidelor.

CURS S5

5.2 Catabolismul cromoproteinelor (hemoglobinei)

Catabolismul Hb are loc la nivelul ficatului, splinei, rezultnd bilirubina (pigment
biliar galben, liposolubil) i porfirine (compui care se regsesc att n snge, ct i n urin).
Prin analiza unei probe de snge se determin numrul de porfirine din snge; acest tip
de analiz este util n diagnosticul porfiriilor (boli metabolice cauzate de un deficit enzimatic
n biosinteza hemului) i al unor intoxicaii care altereaz sinteza hemului (porfirinele sunt
precursori ai hemului, iar hemul intr n compoziia Hb eritrocitare).
Bilirubina se formeaz n organism prin desfacerea oxidativ a inelului porfirinic din
Hb i alte hemoproteine. Locul de formare al bilirubinei este reprezentat de celulele
sistemului reticulo-endotelial din splin, ficat (celulele Kupfer), ganglioni limfatici i
macrofagele din diverse esuturi.
Sursa principal de bilirubin este Hb hematiilor mbtrnite.
n snge, bilirubina se fixeaz pe albumin formnd fracia plasmatic a
bilirubinei=bilirubina indirect sau neconjugat, liposolubil. Prin fixarea pe albuminele
serice, bilirubina este reinut n lumenul vaselor i transportat la ficat. Aici este preluat de
pe albumin de ctre celulele hepatice i se conjug cu acidul glucuronic bilirubina direct
sau conjugat, hidrosolubil. Acest fapt favorizeaz eliminarea ei prin bil i meninerea ei n
soluie pe cile biliare intra- i extrahepatice.
Bilirubina ajunge prin bil n intestin; cea mai mare parte din bil se reasoarbe i
ajunge iar n ficat i de aici n circulaie, iar o mic parte ajunge n intestinul gros unde
formeaz pigmeni (stercobilina din materiile fecale). Bilirubina din circula ie ajunge i la
nivelul rinichilor, apoi n urin (urobilina-pigmentul din urin).
Acesta este circuitul hepato-enterohepatic.
Creterea pigmenilor biliari n urin are loc n cazul unor afeciuni hepatice (ictere).

Reglarea metabolismului proteic se face prin mecanism neuro-umoral.

Simpaticul stimuleaz catabolismul, iar parasimpaticul stimuleaz anabolismul.
Somatotropul (STH), insulina i hormonii estrogeni au rol anabolic. Glucocorticoizii i
hormonii tiroidieni au rol catabolic.
Un rol important au i mecanismele genetice de reglare prin feed-back a biosintezei
proteice.