BIOCHIMIE-CURS 1-2010

1. Aminoacizi
Aminoacizii au o importanta deosebita pentru organismul uman. Acestia sunt
elemente structurale de baza care intra in componenta proteinelor, compusi cu importanta
biologica remarcabila. Aminoacizii au fost obtinuti din proteine prin hidroliza acida (6M
HCl) a legaturilor peptidice. Primul aminoacid descoperit a fost asparagina (in radacina si
tulpina sparanghelului; 1806). Ultimul aminoacid, treonina, a fost descoperit in 1938. La
inceput aminoacizii au fost denumiti in functie de sursa de provenienta (asparagina din
Asparagus, glutamatul din gluten si tirozina din branza-“tyros”-branza) sau dupa alte
proprietati (Glicina-“Glykos”-dulce).
Aminoacizii se afla in forma libera sau combinata in sange. De asemenea,
aminoacizii sunt precursori ai hormonilor, purinelor, pirimidinelor, porfirinelor,
vitaminelor sau aminelor cu rol fiziologic.
1.1. Structura aminoacizilor
Structura tridimensionala a aminoacizilor este ilustrata in figura 1. Proprietatile
aminoacizilor sunt dictate de gruparile care sunt grefate pe atomul de carbon din pozitia
. La acest atom de carbon disting urmatoarele grupari:
a) gruparea amino-grupare protonata (-NH3+) in conditii de pH fiziologice ;
b) gruparea carboxil-grupare deprotonata (-COO-) in conditii de pH fiziologice;
c) catena laterala-confera proprietati specifice aminoacizilor, fiind responsabila si de
asimetria atomului de carbon din pozitia .
Din cei 21 de aminoacizi existenti in proteine 20 (exceptie face
aminoacidul glicina) se afla in conformarie L (Figura 1).
Pana in prezent se cunosc peste 200 de aminoacizi. Unii sintre acestia
apar numai in plante sau in anumite microorganisme. In natura
aminoacizii exista si in conformatia D. De exemplu, D-alanina si
acidul D-glutamic intra in componenta peptidelor din peretele Figura 1
bacterian.
1.2. Clasificarea aminoacizilor
Aminoacizii pot fi clasificati dupa urmatoarele criterii:
- prorietati chimice;
- utilitatea lor in biosinteza proteinelor;
- necesitatea biosintezei lor pentru organism;
- implicarea lor ca substrat al gluconeogenezei.
1.2.1. Catena latera determina diferentele dintre proprietatile chimice ale
aminoacizilor
In functie de natura catenei laterale se disting:
a) catene laterale alifatice sau aromatice nepolare:
- aminoacizi alifatici: glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, metionina;
Glicina este aminoacidul cu structura cea mai simpla, avand in catena laterala un atom de
hidrogen. Alanina, valina, leucina si izoleucina au catene laterale hidrocarbonate (de la
gruparea metil in alanina la gruparile butiril izomere din izoleucina si leucina).
 - aromatici: fenilalanina, tirozina si triptofanul;
Resturi aromatice (fenilalanina, tirozina si triptofanul) pot fi detectate prin
spectroscopie in domeniul UV (250-300 nm). Aceasta proprietate este folosita in special
pentru estimarea concentratiei proteinelor care contin aceste resturi sau pentru studiul
impachetarii acestor macromolecule.
Fluorescenta proteinelor (polimeri care au drept unitati structurale aminoacizii)
este in general obtinuta prin excitarea acestor molecule la lungimi de unda mai mari de
280 nm (dat fiind faptul ca fluorescenta fenil alaninei este mai mica si maximul de
absorbtie al acestui aminoacid este in jurul valorii de 260 nm se prefera excitarea la valori
mai mari ale absorbantei). Proteinele absorb la 280 nm datorita triptofanului si tirozinei.
In schimb, la lungime de unda mai mari de 295 nm, absorbtia este atribuita in special
triptofanului. Astfel, triptofanul trebuie excitat la 295-305 nm pentru a emite. Maximele
de emisie ale tirozinei si triptofanului (aminoacizi individuali) in solutie apoasa sunt 303
respectiv 348 nm.sau de fluorescenta (triptofanul desi putin abundent in proteine are
proprietati fluorescente datorita nucleului indolic si tirozina).

- heterociclici: prolina (singurul

aminoacid care are o
grupare amino secundara)

b) catene laterale neincarcate (serina, treonina, asparagina, glutamina, cisteina,

selenocisteina). Gruparile -OH (serina, treonina – aminoacizi alifatici, tirozina –
aminoacid aromatic) pot fi implicate in legaturi de hidrogen.
Pe catena laterala mai pot fi prezente si alte grupari: -SH (cisteina),-SeH (seleno-cisteina)
tioeteri (metionina), sau amidica (glutamina, asparagina).
Selenocisteina este
deasemenea un aminoacid
codat de tripletul UGA (care
este si tripletul de oprire in
sinteza proteica). Acest
aminoacid este mult mai
reactiv decat cisteina.
Inlocuirea atomului de S cu Se
in unele enzime (catalizatori
biochimici) determina o crestere semnificativa (cu peste 100 de ori) a vitezei de reactie.
c) catene laterale incarcate:
-pozitiv (lisina, arginina, histidina-
imidazolul are un pKa de aprox. 7 in consecinta
este deprotonat la valori ale pHului mai mari
decat 7);

- negativ (gruparile carboxil aflate pe

catena laterala a resturilor aspartat si glutamat
ionizeaza la valori ale pKa-ului de 3,9 si 4,3 si
sunt foarte polare in conditii fiziologice).

Aceste grupari sunt implicate in interactii electrostatice (punti de hidrogen, etc.)

Aminoacizii cu catene laterale alifatice sau aromatice nepolare cu exceptia glicinei sunt
hidrofobi, iar cei care poseda catene laterale incarcate sunt hidrofili. Aminoacizii polari
care au catene laterale neincarcate au incarcari intermediare (atat hidrofobi cat si
hidrofili).
 1.2.2. In functie de aminoacizii care intra in compozitia proteinelor se disting:
a) aminoacizi proteinogeni-aminoacizii care intra in compozitia proteinelor;
b) aminoacizi neproteinogeni-
aminoacizii care nu intra in
compozitia proteinelor:
-ornitina si citrulina apar in decursul
ciclului ureei;
-homocisteina;
-5-hidroxi-triptofan – un precursor al
serotoninei si un intermediar in
metabolismul triptofanului;
-homoserina este un intermediar al
catabolismului metioninei;
-taurina intra in componenta acizilor
biliari;
--Alanina este parte a coenzimei A.

1.2.3. Aminoacizii esentiali nu pot fi sintetizati de organismul uman

Aminoacizii care nu pot fi sintetizati de organismul uman, si ca atare pot fi
suplimentati prin aport alimentar, poarta denumirea de aminoacizi esentiali. Pentru
organismul sunt esentiali: valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, triptofan, lisina,
metionina si treonina Tabel 1
(Tabelul 1). Ceilalti aminoacizi, pot fi sintetizati de
organismul uman plecand de la acizii esentiali sau prin Esentiali Neesentiali
scindarea proteinelor, si sunt denumiti neesentiali. Arginina Alanina
Histidina Asparagina
Aminoacizii esentiali se gasesc in proteinele vegetale si Izoleucina Aspartat
animale. Compozitia in aminoacizi difera de la o Leucina Cisteina
proteina la alta. Proteinele din lapte contin diverse Lisina Glutamat
proportii de aminoacizi in asa fel incat asigura o nutritie Metionina Glutamina
adecvata. In contrast proteinele din fasole au un continut Fenil-alanina Glicina
Treonina Prolina
ridicat de lisina, dar nu contin amino acizi cu sulf
Triptofan Serina
(metionina, cisteina si cistina). Din acest motiv este Valina Tirosina
recomandata o dieta echilibrata de proteine (atat de
origine vegetala cat si animala) pentru a oferi raportul optim aminoacizi esentiali /
neesentiali organismului uman. Clasificarea in aminoacizi esentiali si neesentiali este
relativa deoarece toti cei 20/21 aminoacizi sunt necesari pentru o buna functionare a
proceselor biochimice din organism.
1.2.4. Din scheletul atomilor de carbon al unor aminoacizi poate fi sintetizata
glucoza
Scheletul hidrocarbonat al unor aminoacizi poate fi utilizat la sinteza glucozei.
Acesti aminoacizi (cu exceptia leucinei si lisinei) se numesc aminoacizi glucogeni, iar
restul aminoacizi cetogeni deoarece sunt transformati in corpii cetonici.
 1.3. Propritatile acido-bazice ale aminoacizilor
1.3.1. Aminoacizii sunt amfoliti
Aminoacizii pot ceda sau accepta protoni si ca atare pot sa se comporte asemeni
acizilor si bazelor (amfolit).
Gruparea amino poate fi protonata:

Valoarea constantei de aciditate, pKa, a acestei reactii este de 9-10,5 (in functie de catena
laterala a aminoacidului). In conditii fiziologice de pH gruparea amino este protonata.
Gruparea carboxil din aminoacizi
poate fi deprotonata:
Valoarea constantei de aciditate, pKa, pentru reactia de deprotonare a gruparii carboxil
este de 1,7-2,4. Acest fapt dicteaza o incarcare negativa la valori fiziologice ale pHului.
Proprietatile acido-bazice ale gruparilor din catena laterala
De asemenea, grupele disociabile din catena laterala a aminoacizilor au valori ale pKului
specifice si pot contribui la proprietatea de amfolit a acestora. O importanta deosebita o
are nucleul imidazolic din catena laterala a histidinei (cu un pK = 6). Din acest motiv
unele resturi de histidina din enzime iau parte la diverse reactii.
Cisteina ionizeaza la pH bazic (pKa = 8,3) sau poate fi oxidata la cistina, acest fapt
confera resturilor de cisteina un rol deosebit in impachetarea tridimensionala a
proteinelor.

De asemenea, tirozina, un aminoacid aromatic, poseda o gruparea fenolica ce ionizeaza la

valori mari ale pHului (pKa =10,1).
 1.3.2. Punctul izoelectric
Daca la valori mici ale
pHului (pH1) toate grupele
disociabile sunt protonate si
aminoacizii sunt incarcati pozitiv la
valori mari ale pHului (pH11) toate
grupele functionale sunt deprotonate
si grupele carboxil incarcate negativ.
Exista insa si situatii in care la
anumite valori ale pHului o parte din
gruparea carboxil este deprotonata (reactie de echilibru), pe cand gruparea amino este
protonata. Valoarea pHului la care incarcarea neta a aminoacidului este 0 poarta numele
de punct izoelectric.

In cazul aminoacizilor dicarboxilici punctul izoelectric are valori mai mici comparativ cu
cei monocarboxilici (pIaspartic = 2,97). In schimb, acizii diaminocarboxilici poseda puncte
izoelectrice mai ridicate (pIlisina = 9,74) comparativ cu cei amino carboxilici.
este intalnit in proteinele care interactioneaza cu acizii nucleici.

1.4. Derivati ai aminoacizilor

1.4.1. Modificarea
catenei laterale a proteinelor.
Codul genetic
“universal” care este aproape
identic in toate organismele se
refera doar la cei 20 de
aminoacizi standard. Exista insa
si alti aminoacizi care intra in
componenta unor proteine. In
cele mai multe cazuri acesti
aminoacizi apar datorita
modificarilor pe care le sufera un
aminoacid standard dupa ce
lantul polipeptidic a fost
sintetizat – modificari post-
traslationale. Cele mai comune
modificari constau intr-o simpla
modificare a catenei laterale:
hidroxilarea, metilarea, acetilarea carboxilarea sau fosforilarea.
4-hidroxiprolina este intalnita in proteinele din peretele celular al plantelor sau in
colagen, o proteina din tesutul conjuctiv (alaturi de 5-hidroxilizina). -carboxi-
glutamatul, este un aminoacid gasit in protrombina (proteina implicata in coagularea
sangelui) sau in alte proteine care leaga ionii de Ca2+.
Metil-lisina si 3-metil-histidina, sunt aminoacid care se afla in catena proteinei miozina,
din muschiul cardiac.
-hidroxi-lisina are doua functii importante in colagen: serveste la atasare de zaharuri
(galactoza sau glucozil-galactoza) sau joaca un rol important in stabilizarea intra sau
intermoleculara (resturile de lisina sau -hidroxi-lisina sunt dezaminate oxidativ in
pozitia  unde formeaza grupari aldehidice, grupari care pot fi reticulate cu resturile de
lisina intacte).
De asemenea, pot fi atasate grupari voluminoase (lipide, carbohidrati) pe catena laterala
a aminoacizilor din componenta proteinelor. Gruparile N- sau C- terminale din lanturile
polipeptidice pot fi modificate chimic. Aceste modificari sunt importante pentru functia
proteinelor.

1.4.2. Aminoacizi si derivati biologic activi

Cei 20 de aminoacizi standard sufera adesea transformari chimice. Aceste
transformari au drept rezultat obtinerea altor aminoacizi sau a unor compusi inruditi si
sunt parte integranta a transformarilor care au loc in sinteza celulara sau in procesele de
degradare. De asemenea, aminocizii pot fi utilizati la: transportul azotului sub forma
grupelor amino, sursa de energie (in urma oxidarii) sau la comunicarea dintre celule.
Alte roluri ale aminoacizilor si derivatilor acestora:
- glicina, acidul -amino-butiric (AGAB, un produs rezultat prin decarboxilarea
acidului glutamic), dopamina (un derivat de tirosina) sunt compusi eliberati de celula
nervoasa cu scopul de a modifica comportamentul celulelor vecine (neurotransmitatori)
- histamina (produsul de decarboxilare al histidinei) este un potential mediator local
pentru reactiile alergice.
- tiroxina (un alt derivat
la tirozinei) este un
hormon tiroidian
(contine iod) care
reduce presiunea
sangvina, pulsul,
temperature sau
greutatea
vertebratelor.

Compusi derivati de la aminoacizi

cu proprietati biologice