COMPOZIIA CHIMIC A MATERIEI VII Constituenii de baz ai lumii vii: proteinele, hidraii de carbon, lipidele i acizii nucleici; alte

substane organice: pigmenii verzi din plante (clorofila), enzimele, hormonii, vitaminele etc.; elemente i sruri anorganice - indispensabile pentru existena i funcionarea normal a organismelor. Organismele snt formate din: A) bioelemente B) biomolecule A) Bioelemente numr mic de elemente: H (63%); O (25,5%); C (9,5%), N (1,4%); P, Cl, K, S, Na, Mg (<1%) - % din numrul total de atomi ai organismului uman sau C (61,7%), N (11,0%), O (9,3%), H (5,7%), Ca (5,0%), P (3,3%), K (1,3%), S (1%), Cl, Na, Mg etc.( < 1%) - % de mas uscat C, H, O, N, P, S - cca 99% din masa unei celule vii *abundena mare a hidrogenului i oxigenului se explic prin faptul c apa reprezint ntre 70 i 90 % din greutatea celor mai multe organisme vii; * C, H, O, N - legturi covalente (inclusiv legturi multiple); geometria tetraedric a carbonului; Dup proporia n care se gsesc n organismul viu: - macrobioelemente sau bioelemente plastice - intr n compoziia tuturor celulelor i a lichidelor biologice . Exemple: nemetalele C, H, O, N, P, S i metalele Na, K, Ca, Mg, Fe (sub form de ioni) ; -oligobioelemente i microbioelemente n cantiti sub 0,1%, inegal distribuite n esuturi; au un rol foarte important n organism, lipsa lor provocnd dereglri funcionale; fac parte din structura unor enzime (Mn2+, Cu2+, Zn2+), hormoni (I), vitamine (spre ex. Co n vitamina B12); -ultramicrobioelemente se gsesc n cantiti extrem de mici i apar accidental n esuturi n urma unor contaminri: Sr2+, Ag+, Ba2+ etc.

B) Biomolecule - componentele de baz ale materiei vii; asigur organizarea structural i funcional specific organismelor -biomolecule anorganice - apa - sruri: PO43-, HCO3-, SO42-, Cl-, I-biomolecule organice, cu urmtoarele roluri: -plastic i energetic: proteine, glucide, lipide -informaional: acizi nucleici -catalitic: enzime -de reglare: vitamine, hormoni Apa Apei i-a fost dat puterea de a deveni seva vieii pe pmnt (Leonardo da Vinci) purttoarea vieii pe pmnt, unul dintre solvenii cei mai buni creai vreodat de natur Coninutul hidric al organismului variaz invers proporional cu vrsta: un embrion conine cca 90% ap, un copil 70-75%, un adult de 30 ani 60-65%, corpul unui vrstic de 70 ani aprox. 46%ap. Dup provenien, apa este -exogen introdus prin alimentaie -endogen format n organism prin oxidarea la nivel celular a unor compui redui. In organism este de dou feluri: -intracelular sau legat (cca 60% din cantitatea total) particip la formarea structurii celulare, a sistemelor coloidale i hidrateaz ionii i moleculele; -extracelular sau liber *cca 4/5 se afl n: fluidul interstiial + plasm i n lichidele transcelulare * aprox. 1/5 n spaiile intravasculare (artere, vene, capilare limfatice). Importana apei n organism se bazeaz pe proprietile sale: * polaritatea moleculelor (= 1,84 D), constant dielectric mare (~80, la 20 C - permite disocierea moleculelor organice i a biomoleculelor, multe devenind astfel active biologic) => capacitatea de a hidrata ionii pozitivi i cei negativi
2

* formare de legturi de hidrogen => realizarea i stabilizarea structurii spaiale a biomoleculeor; stabilizarea mediului celular Interacia biomoleculelor cu biomoleculelor (majoritatea amfipatice) apa influeneaz structura

*Exemplu: proteinele se pliaz astfel nct grupele polare i cele ncrcate electric din aminoacizii polari s se afle spre exteriorul moleculei, la suprafaa de contact cu apa, iar resturile de aminoacizi nepolari se orienteaz spre interior; fosfolipidele din stratul dublu lipidic al membranelor celulare se orienteaz cu capetele polare ale fosfatidil serinei sau fosfatidil etanolaminei ctre ap, n timp ce restul catenelor nepolare din acizii grai se grupeaz mpreun, crend o zon hidrofob (din care apa este exclus) => favorizarea formrii unui numr maxim de interaciuni iondipol, dipol-dipol i de legturi de hidrogen ntre biomolecule i ap * n mediu apos compuii nepolari au tendina de a se auto-asocia, motorul acestei asocieri fiind necesitatea de minimizare a interaciilor acestora cu apa (interacii defavorizate energetic) * ntre sarcinile de sens contrar ale unei biomolecule sau aparinnd unor biomolecule diferite se stabilesc interacii electrostatice numite puni de sare (similare ca trie cu legturile de hidrogen dar la distane mai mari) => stabilizarea structurii biomoleculelor respective Rolurile apei n organism: 1. structural particip la formarea coloizilor celulari; 2. solvent biologic; 3. mediu de reacie n ap au loc reacii biochimice necesare meninerii strii vii; 4. reactant particip la reacii de hidroliz i hidratare; este un nucleofil foarte bun 5. generator de ioni H3O+ i HO- necesari proceselor de tamponare i cataliz enzimatic; 6. stabilizator al mediului biologic; 7. termoreglator meninerea temperaturii organismului n limite constante prin evaporare cutanat i respiraie

C Sisteme tampon *Lichidele biologice sunt caracterizate de valori caracteristice i foarte bine determinate ale pH-ului: plasma sanguin i lichidul interstiial 7,4; lichidul intracelular din muchi - 6,1; lichidul intracelular din ficat 6,9; sucul gastric 1,2 - 3; saliva 6,35 - 6,85; urina 5 - 8 etc.; * reaciile biochimice au loc n limite riguros meninute ale valorilor de pH, compatibile cu viaa Un sistem tampon este amestecul la echilibru al unor cantiti echivalente dintr-un acid slab i baza sa conjugat, capabil s-i pstreze pH-ul n limite constante la adugarea unei cantiti mici dintr-un acid sau o baz tare. Capacitatea de tamponare a unui sistem este maxim cnd pH = pK 1. Exemplu - pentru meninerea constant a pH-ului sngelui/plasmei: sistemul tampon acid carbonic / bicarbonat (pK=6.1), hemoglobina i cuplul fosfat monosodic / fosfat disodic * Sistemul H2CO3 / HCO3- este corelat cu sistemul respirator (eliminarea CO2 n exces) i cu rinichii (eliminarea HCO3- i a altor ioni). a) fosfat monosodic / fosfat disodic

H2PO4

HPO 4 + H

b) acid carbonic bicarbonat

H2CO3
CO2 (aq) + H 2O CO2 (g) + H 2O

_ + HCO 3 + H
H2CO3 (2)

(1)

CO2 (aq) + H 2O (3)

Perturbri n funcionarea sistemului tampon => acidoz, respectiv alcaloz..

Biomolecule organice numr foarte mare de biomolecule componente (E. coli - aprox. 3000 de tipuri de proteine i aprox. 1500 de tipuri de acizi nucleici; n organismul uman - peste 100 000 de tipuri de molecule din care aprox. 10000 de tipuri de proteine). organizare ntr-o ierarhie de complexitate molecular progresiv: -precursori chimici - molecule simple, cu mas molecular mic: CO2, H2O. N2 etc care prin procese metabolice intermediare (de biosintez) n care apar metabolii intermediari (cu mase moleculare cuprinse ntre 50 150) sunt transformai n biomolecule de baz utilizate pentru biosinteza macrobiomoleculelor: aminoacizi, zaharuri, acizi grai, mononucleotide etc.; au mase moleculare medii (100-350); - biomacromoleculele rezultate prin unirea prin legturi covalente a biomoleculelor simple, cu mase moleculare relativ mari (103 - 109). Spre exemplu: aminoacizi proteine; acizi grai lipide; monozaharide polizaharide; nucleotide acizi nucleici. * numrul f. mare de biomolecule deriv de la un numr foarte redus de molecule simple: 20 aminoacizi, 8 nucleotide ce cuprind doar 2 baze purinice (adenina, guanina)i 3 baze pirimidinice (uracil, timin, citosin), 8 monoglucide. n cursul evoluiei s-au selectat doar acele biomolecule care au funcionalitate multipl i care asigur existena proceselor vitale integrate i o complementaritate structural absolut indispensabil pentru formarea structurilor supramoleculare, tridimensionale, active biologic. - biomacromoleculele (conin legturi covalente) se asociaz ntre ele => sisteme supramoleculare (mase moleculare foarte mari 106 - 109): complexe enzimatice, lipoproteine, glicoproteine, nucleoproteine, ribozomii etc. * structura supramoleculelor este realizat prin legturi de hidrogen, fore van der Waals, interacii hidrofobe asociere necovalent foarte specific rezultatul unei complementariti geometrice i structurale precise a prilor componente.

- cel mai nalt nivel de organizare, diferitele complexe i sisteme supramoleculare snt asamblate mpreun n organitele celulei: nuclei, mitocondrii, cloroplaste etc. - celule => esuturi => organe => organisme Principalele clase de biomolecule au funcii identice n toate tipurile de celule. Fiecare specie are are un set propriu de proteine i de acizi nucleici care este specific i distinct. Natura legturilor chimice n biomolecule *legturi covalente - cele mai puternice i stabile legturi; caracterizate prin: geometrie i lungimi fixe ale legturilor, valori exacte ale unghiurilor, rotaie liber a atomilor n jurul legaturilor simple, rigiditatea legturilor multiple, mobilitatea i delocalizarea electronilor ; *legturi coordinative se formeaz prin cedarea unei perechi de electroni de ctre atomul donor ctre un atom acceptor; *legturi ionice (electrovalente) fore de atracie electrostatic. (exist trei tipuri de fore electrostatice: ion-ion, dipol-dipol i ion-dipol. *legturi de hidrogen snt legturi slabe, de natur electrostatic i se stabilesc ntre atomi de hidrogen legai de atomi electronegativi i ali atomi cu electronegativitate mare (O, F, N); se pot stabili intra i intermolecular i au rol n meninerea configuraiei spaiale a biomoleculelor; *fore van der Waals snt fore mai slabe dect legturile de hidrogen ce apar ca urmare a interaciilor dintre dipolii temporari produi de micarea rapid a electronilor n atomi. Pot fi fore de atracie sau de respingere, *interaciuni hidrofobe se manifest ntre molecule sau grupe de atomi cu caracter nepolar aflate n mediu apos conducnd la tendina lor de a se agrega n ap; nu reprezint legturi propriu-zise; intervin n stabilirea structurii proteinelor globulare i n organizarea structural a biomembranelor.