5.II.

I Imunoglogina G

Imunoglobulinele reprezintă circa 20% din totalul proteinelor serice. IgG este imunoglobina majoritară în
ser, reprezetând aproximativ 70-75% din totalul anticorpilor din ser, cu o concentrație de
1250mg/100ml, cu variații indiviuale normale între 800-2000 mg/100ml.

Imunoglobinele G apar mai târziu in cursul răspunsului imun primar, după IgM, dar sunt produse rapid,
ca anticorp principal, în răspunsul secundar. IgG este singura care poate traversa bariera placentară și de
aceea exercită protecția antiinfecțioasă la făt și apărarea la nou-născut. Este formată din 2 lanțuri grele γ
și 2 lanțuri ușoare identice κ sau λ. Ca la toate imunoglobulinele, conține glucide (sau glicoproteine), care
la IgG sunt în cantitate de 2-3% și sunt fixate pe domeniul C H2. La om există 4 tipuri de lanțuri grele λ, cu
diferențe structurale și funcționale minore între ele, denumite λ1, λ2, λ3, λ4, care formează subclasele
IgG1, IgG2, IgG3 și IgG4.

Proprietățile biochimice si chimice

- Cele mai multe subclase ale IgG au o greutate moleculară de 150 kDa (IgG3 are o greutate de
170 kDa)
- În ser majoritatea iGg este dată de IgG1
- Imunoglobulinele G prezintă o mare afinitate pentru legarea antigenului
- IgG difuzează mai rapid decît alte clase de imunoglobuline în spațiile extravasculare și are
afinitate mai mare pentru antigenul specific. Din aceste motive imunitatea antitoxică este realizată
exclusiv de IgG (neutralizarea toxinelor bacteriene).
- La om IgG este singura imunoglobulină care poate traversa bariera placentară
- IgG constituie anticorpul produs majoritar în răspunsul imun secundar.
- Moleculele de IgG pot activa complementul pe cale clasică. Situsul de legare a a componentului
C1q este plasat in domeniul CH2 și conține trei reziduuri cu sarcini electrice la suprafața proteinei
(318-acid glutamic), 320-lizină, 322-lizină). Complexele formate din bacterii și molecule de IgG
declanșează activarea caii clasice atunci cand cel puțin două regiuni Fc complexate cu antigenul,
leaga C1q.
- Timpul de înjumătățire al IgG este de aproximativ 21 de zile
- IgG este principala imunoglobulină opsonizată implicată in fagocitoză; neutrofilele au receptori
pentru fragmentele Fc ale IgG1 și IgG3.

5.II.I.I Receprorii Fc

Există mai multe tipuri de receprori Fc:

1. Receptorul FcλI (FcλRI) leagă cu mare afinitate IgG. Este prezent pe monocite și în mai mică
masură pe macrofage nestimulate. Funcționează eficient în medierea uciderii extracelulare a
celulelor țintă acoperite cu anticorpi (ADCC- antibody-dependent cell mediated cytotoxicity)
Receptorii Fcλ tip I intervin înreglarea nivelului global de IgG din corp: rata de catabolizare
depinde direct de concentrația totală a IgG. Datorită faptului că sunt receptori de mare afinitate,
FcλRI pot lega și IgG monomer, endocitoza receptorilor Fc fiind implicată în degradarea IgG.
2. Receptorul FcλII (FcλRII) are afinitate mică pentru IgG, este distribuit pe monocite. neutrofile,
eozinofile trombocite si limfocite B. Legarea receptorilor FcλII de pe celulele B are ca rezultat
diminuarea responsivitații limfocitelor B, această particularitate fiind implicată în feedback-ul
negativ al producerii de anticorpi.
3. Receptorul FcλIII (FcλRIII) este de asemenea un receptor de mică afinitate pentru IgG, prezent
pe macrofage eozinofile și limfocite NK. Mediaza ADCC-ul realizat de celulele NK și clearence-ul
complexelor imune din circulație de către macrofage.