Proteinele

Proteine, sunt printre cele mai complexe compuşi organici şi care sunt elementele constitutive fundamentale ale tuturor
celulelor animale şi plante. Din punct de vedere chimic, o proteină este un polimer (şi de asemenea, o macromolecula) de
reziduuri de aminoacizi unite printr-o legătură peptida, de multe ori în asociere cu alte molecule şi / sau ioni de metal (în
acest caz vorbim de conjugat de proteine).

Descriere
Proteinele au o organizaţie tridimensionala (structura) problemă mult mai complexă este legată de o funcţie biologică. Din
această consideraţie vine unul dintre principiile de bază ale biologiei: "Structura <-> Function", în sensul că fiecare
organizaţie posedat diferite structurale ale unei proteine (proteina numita nativ), este asociat cu o funcţie biologice
specifice.
Din acest punct de vedere, proteinele pot fi clasificate în două familii: proteine şi proteine globulare sau structura fibroasa
prelungit. Aceste două organizaţii reflectă cele două divizii majore funcţionale această marcă:
• proteine extinse sau fibroasă şi îndeplini funcţiile, de obicei, biomecanice, acestea se încadrează în Constituţia unghii,
păr, stratul cornos, se opune o apărare valabilă împotriva lumii din afara.
• În schimb, proteinele globulare sunt implicate în diverse funcţii specifice şi biologice, de multe ori de o importanţă
considerabilă pentru celula, proteine sunt enzime, pigmenţi respiratorii, multi hormoni, toxine, şi de anticorpi, responsabili
pentru apărarea sistemului imunitar. Alimentele deosebit de bogat in proteine sunt carne, peşte, ouă, brânză şi legume.

Proteinele
Proteinele sunt una dintre componentele fundamentale ale celulelor. Compoziţia lor de aminoacizi este variabilă şi sub
control genetic astfel încât greutatea lor moleculară poate fi foarte variabilă şi depinde de numărul şi tipul de aminoacizi
(monomeri), care formează molecula. În cazul în care molecula constă dintr-o câteva unităţi de aminoacizi (de obicei nu
mai mult de 15 la 20) se numeşte oligopeptide. Un polimer este declarat polipeptide polipeptide.Uno mai mult sau mai
constituie o proteina. Ar trebui să fie clar imediat ca o proteina in organizarea de origine, şi, prin urmare, funcţional activ,
poate exista numai în soluţii de sare diluat. Structura acesteia depinde exclusiv de proprietăţile chimice şi fizice ale soluţie
apoasă în care se află (pH-ul, prezenţa ionilor de sare, temperatura, presiunea, prezenţa de compuşi organici, cum ar fi
ureea, alcooli, etc.). Variaţie a acestor parametri pot determina modificări în structura (schimbărilor structurale sau
conformationala), care pot modifica proprietatile functionale, pentru a anula (proteină denaturată).
Proteinele care conţin acelaşi tip şi numărul de aminoacizi pot să difere de cele în care se află în structura moleculei.
Acest aspect este foarte important deoarece o mică variaţie în Secvenţa de aminoacizi a unei proteine poate duce la
variaţii în structura tridimensionala a macromolecula care pot face proteine nefunctional. Un exemplu bine cunoscut este
cazul lanţului beta a hemoglobinei umane, care transportă în secvenţa sa normală constă dintr-o intindere: valină -
histidină - leucina - treonină - prolina - acid glutamic - lizină.

Elemental compoziţia
Molecule de proteină este compus din atomi de carbon, oxigen, hidrogen şi azot, de multe ori conţine, de asemenea, de
sulf (găsite în aminoacizi metionină cisteina, cistina şi), şi, uneori, fosfor şi / sau metale, cum ar fi fier, cupru, zinc şi altele.
Proteinele sunt polipeptide cu mai mult de 9-10 aminoacizi.

Aminoacizii
Scheletul a proteinei constă într-o secvenţă de 20 de tipuri diferite de aminoacizi, plus unele tipuri speciale de acizi amino
modificat (cum ar fi hydroxylysine în colagen).
Structura generală a acizilor amino ordinare este după cum urmează:
R
|
H2N-C-COOH
|
H
R reprezintă un grup specific de fiecare aminoacid, si este numita lanţului lateral sau de grup lateral, pentru ao distinge de
alte acid polipeptidic care formeaza coloana vertebrala de proteine, acest grup este de a oferi fiecare aminoacid
caracteristicile sale chimice. În funcţie de proprietăţile chimice ale acelui grup, un aminoacid este clasificat ca acide, de
bază, hidrofile (sau polar) şi hidrofobe (sau apolar).
În "fuziune", formarea unei molecule de apă e prin condensare (aşa cum are în abordarea detaşament de ioni de
hidrogen pozitiv şi hidroxil OH grup negativ), grupa amino a unui aminoacid poate lega la grupul carboxil o alta:
H2N-CH-COOH + H2N-CH-COOH -> H2N-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O
||||
R R "R R"
Legătură între doi aminoacizi numita o obligaţiune peptida. Un lanţ de amino-acizi mai mult legate de obligaţiuni peptide ia
numele generic de polipeptide, unul sau mai multe polipeptide, uneori însoţite de alte molecule auxiliar, formează o
proteină.
Aminoacizi prezente în organismele vii sunt numeroase, dar numai douăzeci dintre ele (toate stereochimie seria L) sunt
supuse controlului genetic, ca urmare a proceselor evolutive în proteine şi de conţinut:
1. aspartic (monoamminodicarbossilico)
2. glutamic acid (monoamminodicarbossilico)
3. alanin (monoamminomonocarbossilico)
4. arginina (diamminomonocarbossilico)
5. asparagina
6. cisteina (monoamminomonocarbossilico)
7. fenilalanină (monoamminomonocarbossilico)
8. glicină (sau glicina)
9. glutamina
10. izoleucină
11. histidină
12. leucina
13. lizină (diamminomonocarbossilico)
14. metionină
15. prolina (iminoacido)
16. serina (monoamminomonocarbossilico)
17. tirozină
18. treonina
19. triptofan (monoamminomonocarbossilico)
20. valină

Aminoacizii sunt esenţiale pentru organismul nostru 9 (histidină, izoleucina, leucina, lizina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptofan si valina). Unele dintre ele sunt "condiţionat esenţiale", care sunt indispensabile numai în anumite
condiţii fiziologice sau patologice (de exemplu, cisteina, tirozina, taurina, glicină, arginină, glutamină, prolină). Aveţi
nevoie, de asemenea, o ofertă adecvată de azot prezenţi în aminoacizi, care pot fi îndeplinite de acizii menţionate mai sus
aminoacizi, aminoacizi neesentiali, sau din alte surse.
Compoziţia a unei proteine depinde de numărul şi tipul de amino-acizi care se formează. Considerând, de asemenea,
faptul că un aminoacid poate apărea de mai multe ori în lanţul polipeptidic aceeaşi, numarul de combinatii posibile este
enorm. Cu toate acestea, cele mai multe dintre aceste proteine nu pot exista in natura, deoarece acesta previne perechi
de unghiuri de rotaţie de fiecare amino ei, sau pentru că ar fi foarte instabil, deci mai puţin de un miliard pe ar putea
exista. Numai faptul persistă şi proteine stabile sunt selectate de evoluţie, nu ar putea supravietui poseda o proteina de
celule de la jumătate prea scurt, prea variabil din funcţia, sau imposibil să se adapteze. Schimbarea de chiar şi un singur
aminoacid în termen de o proteina poate fi tăcut şi nu schimbarea semnificativă a funcţiei, dar, de asemenea, poate
modifica structura şi funcţia, prin urmare, acest lucru este dovedit de multe boli este responsabil pentru mutatie a unui
singur aminoacid într-o proteină. Acesta include, însă, oricât de mare număr de proteine diferite posibil ca au fost
generate prin procese evolutive, care au implicat (şi care implică) toate speciile care trăiesc în natură. În om se pare că
cel puţin 24 mii de proteine diferite care codifica.

Structura
Pliere
O proteina, fiind o macromolecula formata din zeci de mii de atomi, ar putea avea potential un număr incredibil de mare
de falduri posibile. Cu toate acestea, consideraţiile fizice limita potenţialul de introspecţie şi, prin urmare, mai mult de
forma finală a unei proteine. Între timp, atomii nu se suprapun, şi niciodată nu se poate comporta ca aproximativ sfere cu
o rază de defiinito a spus van der Waals rază, care limitează numărul de unghiuri mici, nu într-un lanţ polipeptidic. Fiecare
aminoacid contribuie la formarea lanţului polipeptidic cu trei legături.
1. peptida de obligaţiuni (NC) între carbon dintr-un grup de cetona un aminoacid şi azot din grupa amino de adiacente,
2. convenţional se numeşte o obligaţiune Cα-C şi este prezentă între centrale de carbon, care se anexează la lanţul
lateral R şi de carbon al grupului carboxil,
3. Cα-N legătură între carbon şi azot central al grupului amino de aminoacizi aceeaşi.
Obligaţiuni peptida este plane şi previne o rotaţie, în timp ce de rotaţie este permis pe celelalte două obligaţiuni. Astfel,
conformaţie a atomilor coloana vertebrală a unei proteine este determinată de o pereche de aceste unghiuri de rotaţie
pentru fiecare aminoacid.
Structura tridimensională a unei proteine este determinată exclusiv de regimul secvenţială de acizi amino sale şi tinde să-
şi asume conformare cu energia liberă mai mică. Cu toate acestea, nu toate proteinele pot denaturat ori spontan o dată în
conformaţie lor originală. Conformaţie de o proteina, deşi este, de obicei, cel mai stabil posibil pentru secvenţa de amino
acizi sale, nu este imuabilă, şi suferă modificări mici după interacţiunea cu liganzi sau alte proteine. Această posibilitate
este baza celor mai multe dintre funcţionalitatea de proteine.
O parte din proteine care se pliază independent de restul lanţului polipeptidic este numit domeniu de proteine si o proteina
pot avea unul cât mai multe.
α-helix şi β-coli
L'α-irecuperabile β-coli şi conformaţiei sunt cele mai comune găsit în lanţuri polipeptidice ale unei proteine. O singura
proteina poate fi format de către ambele α-şi β-helices foi în număr de diferite.
• α-helix conformaţie este cel mai frecvent intalnite in proteine, mai ales prezent in membrana plasmatice receptorilor de
celule în cazul în care acesta este cufundat în celulă, de multe ori cu mai α-helices pentru o singura proteina (lanţuri
polipeptidice legate printr-o U). În acest caz, grupurile de hidrofobe sunt în contact cu membrana plasma si grupuri
hidrofile sunt din interiorul sau vecinatatea citoplasma şi spaţiul extracelular. Elicei este una dintre cele mai favorabile
conformaţiei desigur, deoarece minimizează energiei libere, poate fi lăsat-sau dreptaci. Această conformaţie este luată de
obicei atunci când fiecare elice are cele mai multe lanţuri laterale de acizi amino hidrofobe pe de o parte, în acest fel,
profitând de hidrofobe atracţii, se pot încadra în jurul valorii de helices reciproc.
• conformaţie β-coli, iar a doua cele mai comune in proteine, foarte prezent în unele enzime şi proteine implicate în
apărarea sistemului imunitar. Β-coli este format din mai multe lanţuri polipeptidice care compun o adiacente reciproc,
conectate într-o structură continuu de scurte secvente U Aceste lanţuri pot paria pe toate în aceeaşi direcţie (lanţuri
paralele) sau în direcţii alternative (lanţuri antiparalel). Din nou, lanţuri polipeptidice adiacente sunt unite într-o structură
rigidă prin legaturi de hidrogen care se conectează la obligaţiunile peptida de un lanţ cu o adiacente.
Niveluri de organizare
O proteina este o molecula ca un întreg în care acestea sunt niveluri distincte de organizare convenţional, care poate fi de
trei sau patru, în funcţie de proteine.
• structura primară este format din secvenţă specifică de aminoacizi, lanţul peptidic şi acelaşi număr de lanţuri, numai
determină pliere a proteinelor.
• structura secundară este conformaţia spaţială a lanţurilor, cum ar fi forma de spirala (sau alfa helix), întreţinute şi
permise de legaturi de hidrogen, plane (sau foaie de beta), bobina spiralat (colagen) sau cele aparţinând globulare KEMF
grup (keratina, epidermina, myosin, fibrinogen). În termen de o singura proteina, poate exista o combinaţie de secvenţe
de helices α, β foaie şi non-repetitive secvenţe, şi sunt la un nivel de complexitate între structura secundar şi terţiar.
• domeniu este o unitate alcătuită din lanţuri fibroase şi globular polipeptidul împăturit în mai multe regiuni compacte, sunt
divizii ale structurii terţiare, are caracteristica de a renunţa la mai mult sau mai puţin independent de restul de proteine. Un
domeniu este în general între 30 şi 350 aminoacizi. Multe dintre proteine sunt mai multe combinaţii complexe din diferite
domenii de proteine modulare. Printre cele mai frecvente sunt citate SH2 şi SH3, proteina Src are un domeniu SH2, SH3
domeniu şi o kinaza C-terminal domeniu catalitică.
• Structura terţiară (din punctul de vedere al termodinamicii este forma cu cel mai mic de energie liberă) este reprezentat
de complet tri-dimensională de configurare presupune că lanţul polipeptidic în mediul în care aceasta locuieşte.
Este permisă şi menţinut de către mai mulţi factori, cum ar fi bisulfura de poduri, şi der Waals forţe van. Formarea sa de
bază sunt chaperonins, proteine, de asemenea, cunoscut sub numele de "stress" sau "soc termic" (HSP, "proteinele de
soc termic), pentru rolul lor în revitalizarea a proteinelor denaturate.
Cele mai multe dintre structurile terţiare pot fi clasificate ca globular sau fibroase.
• structura cuaternar este cea care derivă din asocierea a două sau mai multe polipeptide, unite prin legături slabe (şi,
uneori, obligaţiuni disulfit), într-un mod foarte specifice, cum se intampla in formarea hemoglobinei, format din patru
subunităţi , două α şi două globulinele β globulina.
• Structura quinary, care a fost sugerat de Edwin H. McConkey, un cercetator de la Universitatea din Colorado. El a
dezvoltat o teorie interesantă care a fost pe nedrept trecut cu vederea prin efectuarea de experimente gel de
electroforeza pentru a compara populaţii diferite în cadrul organismelor de proteine au fost în diferite stadii de evolutie.
Rezultatele au condus cercetătorului de a defini quinary structura, referindu-se la toate că, în termen de o polipeptidă,
poate se referă la toată perioada de tranziţie a declarat interacţiunile în unele proteine (in vivo), pentru a proteja procesul
evolutiv. În special, această structură poate fi considerat ca all'invarianza tendinţă, nu şi la schimbările morfologice în
special, structura de o polipeptidă.
Proteinele conţin, de asemenea, un non-polipeptida, grup protetice, sunt numite proteine conjugate. Doua proteine
izoforme spun dacă, la aceeaşi structură primară, ele diferă în una dintre celelalte niveluri ale structurii. Denatura
înseamnă distrugerea unui loc de conformaţie de proteine, de rupere de obligaţiuni pe bază de hidrogen şi poduri disulfit
prin mijloace de acizi, baze, căldură, radiaţii sau agitaţie (un exemplu comun de denaturare este gătit de un ou în care
albumină, care este cea mai albuminei este denaturată). O proteina denaturat, păstrând în acelaşi timp intactă structura
primar, nu mai este capabil să efectueze funcţia, dacă nu sunt în măsură să re-stabilească structura terţiar
Hemoglobină
Hemoglobina este o proteina globulară structura cuaternare de prezenta solubil culoare roşie în celulele roşii din sânge de
vertebrate, responsabil pentru transportul de oxigen molecular dintr-un compartiment cu o concentraţie mare de O2 la
tesuturi care au nevoie. Fiecare dintre proteine, celule numite 4 globinei, are în termen de o molecula de protoporfirina
coordonează un atom de fier (Fe II), situat uşor în afara planului de molecula, numita heme grup ca întreg. Hemoglobina
este o proteină, de asemenea, allosteric.
Hemoglobina (care este notată cu simbolul Hb) este sintetizată la nivelul iniţial de proeritroblasti policromatice (precursori
de celule roşii din sânge), acesta va rămâne în concentraţii mari în eritrocit matur. Atunci când se leagă de oxigen este
numit oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin în formă nelegat.
Modificările de origine genetica a structurii primare a moleculei, care modifica funcţia sau o expresie care modifica
valoarea într-un cerc, du-te sub numele de hemoglobinopatii.
Structura cuaternar şi gene
Este un'oloproteina solubil tetrameric, o greutate de aproximativ 64000 daltoni. Lanţuri de tetramer fiziologic este acelaşi
în două de om doi "de gene lanţului α sunt situate pe cromozomul 16 şi sunt intercalate cu cele din grupa 2 şi
pseudogene β pe cromozomul 11 sunt intercalate cu un singur pseudogene.
Structura terţiară
Fiecare monomer are o structură terţiară similară cu cea a mioglobinei. Fiecare lanţ peptidic care constă într-un buzunar
hidrofobic conţine grupul de protetice (heme grup), inima adevărată a macromoleculă, legat de proteine prin substituenţi
sale laterale interactiuni ionice şi hidrofobe,
În structura deoxygenated de proteine heme presupune un uşor concav. Moleculă de cofactor legarea de oxigen suferă o
schimbare: ea se aplatizează out. "Colaps al cupolei" cauzele deplasarea ion feroase şi de "histidină obligat să-l, se misca
helix α, care este legat cu privire la părţile de proteine (ideal fixe) care se leaga de grupul protetice determină o schimbare
conformaţionale care implică toate cele patru subunitati, consecinţele vor fi văzut în detaliu în secţiunea următoare.
Primar şi secundar structura
Monomeri au, de asemenea, o structură secundară aproape complet identice, în ciuda aminoacizi în comun este de
aproximativ 20%. Acestea sunt toate formate de 8 helices α (indicată prin literele de la A la H), intercalate cu segmente
scurte de conectare pereche de litere marcate cu elice care preced şi urmaţi-l (de exemplu, bucla BC). Excepţie este
lanţul α al segmentului lipsă D.
Hemoglobina în respiraţie
Aceasta molecula (ca şi pentru alte animale) este necesară, în ciuda oxigen se dizolvă în apă se dizolvă, deoarece suma
este prea mică pentru nevoile metabolice ale unui animal mai mare de 1 mm.
Reacţiile schimbul de gaze sunt posibile prin prezenţa ionilor de fier din fiecare grup. Acest cofactor se leagă de oxigen în
timpul trecerii de sânge în plămâni, şi apoi transferă-l în ţesuturi, în circulaţia periferică. Trecerea de oxigen (O2) se
datorează faptului că obligaţiunile cu heme sunt slabe şi pentru că, în ţesuturi, este produsă de dioxid de carbon, care
reduce afinitatea dintre hemoglobina si oxigen la schimbarea pH-ului. Această ajustare se numeşte efectul Bohr.
Saturaţia de oxigen pentru hemoglobinei este afectată de presiunea parţială a oxigenului creste cu legarea de cooperare
pentru a afinitate oxigen hemoglobinei, ca răspuns la o creştere a cantitatea de oxigen care schimbă forma hemoglobina
merge de la de stat conformaţionale de afinitate mică pentru oxigen, de stat numit T (timpul), într-o afinitate mare pentru
oxigen, numit R-stat (eliberat), acest lucru se intampla la oxigen alveolar permiţând capturarea " hemoglobinei, în timp ce
se intampla exact opusul în periferie, în cazul în care hemoglobina trece de la R la T a fost eliberarea de oxigen în
ţesuturi, astfel ele pot angaja-l să-l folosească, prin oxidare. Hemoglobina are un comportament extrem de cooperant:
coeficientul Hill = 2,8.
Alte influenţe asupra saturaţia de oxigen pentru hemoglobina sunt: temperatura şi 2,3-diphosphoglycerate, acesta din
urmă în celulele roşii din sânge reduce afinitatea hemoglobinei pentru oxigen, deoarece se stabilizează formularul
deoxygenated.
Mioglobina
Mioglobina este o proteina globulară a cărui funcţie este specific de a lega oxigenul reversibil. Acesta a fost proiectat de
câştigătorul Ioan Nobel Kendrew prin ţesuturile de cetacee.

Funcţie
Funcţia sa fiziologică este faptul că de transport intracelular de oxigen in celule specializate (celule musculare), că cea
mai bună performanţă pentru funcţia lor contractila în condiţii aerobe, care necesită cantităţi mari de oxigen sunt
transportate la mitocondriile la nevoile din lanţul respirator. Mioglobina, în practică, promovează difuzarea rapidă a
oxigenului în aceste celule şi mecanismului său de acţiune este oarecum diferită de cea a hemoglobinei. Prin urmare,
aceasta se găseşte în cantităţi mari în muşchii care îi conferă culoarea roşie caracteristică, datorită heme.
Structura
Structura sa este similară cu cele ale subunităţilor hemoglobinei au acelaşi "ori" (globinei ori), dar diferă în funcţie,
deoarece el are o afinitate pentru oxigen mult de şase ori şi nu este o proteina allosteric. Mioglobinei este format din 153
reziduuri de aminoacizi si este o proteina globulară monomerice, care constă dintr-un lanţ polipeptidic unic înfăşurat pe ea
însăşi. Prin urmare, faptul că mioglobinei este capabil de a lega doar o moleculă de oxigen pentru un timp.
Singur lanţ polipeptidic de mioglobinei conţine heme ca un grup de proteze, cu un atom central de fier feros, Fe (II), la fel
ca hemoglobina.
Dacă liza a celulelor musculare (rabdomioliză) a valorilor mioglobinei traumatism sau boala (de exemplu atac de cord),
din fibrele musculare pot scăpa şi de a fi transportat în sânge (mioglobinemia), acesta este transmis de la sânge la rinichi
pentru a fi eliminate (mioglobinurie ). O condiţie de mare mioglobinemia (de exemplu, prin strivire traume musculare
extinse, aşa cum se găseşte în oameni îngropaţi în timpul cutremurelor devastatoare şi leziuni de la accidente de masina
sau cu trenul la strivire, etc. Poate duce la insuficienţă renală acută şi deces cauza.
EME
Heme (Fe-protoporfirina IX)
Heme "(sau heme sau hematin) este un membru al unei familii chimice complexe de compusi numiti porfirinelor care
conţin un atom de fier. Heme este grupul protetice, adică proteine non-(proteină se numeşte apoproteina), o serie de
proteine, cum ar fi hemoglobinei, mioglobinei şi citocromilor. Aceasta molecula datorează importanţa acestuia pentru
faptul că se poate lega de oxigen în formă moleculară este că alţi compuşi (de dioxid de carbon CO2, monoxidul de
carbon, CO, H2O, etc), datorită atom de fier.
Structura
Heme este compus din patru inele pyrrole legate prin poduri methine (-CH =), formând o tetrapyrrole inel. În această
structură sunt legate de patru grupuri de metil (-CH3), două de vinil (CH2 = CH-) şi două de acid propionic (-CH2-CH2-
COO-). Atom de fier este legat la sfârşitul patru atomi de azot aranjate în centrul ringului. De fier se poate transforma în
tren alte două link-uri, unul pe fiecare parte a heme (denumit coordonarea cincea şi a şasea). Hemoglobinei şi mioglobinei
în poziţia a cincea este ocupată de o histidină. Heme poate exista in trei forme diferite: o heme, heme b şi c heme
• heme a: diferă de la "b heme ca un grup de metil este oxidat la un grup formil (CHO), şi unul dintre lanturile este înlocuit
de un izopren vinil. Printre enzimele care conţin heme, cum ar fi oxidaza citocromului c este.
• heme b: este cea mai comună a celor trei, printre altele, prezente în hemoglobinei şi mioglobinei
• heme c: heme b este similar cu excepţia faptului că cele două lanţuri sunt covalent legate de apoproteina vinil sale.
Printre proteine care posedă această formă nu există citocromului c

Funcţie
Funcţia acestei molecule se bazează pe atom de fier, poate lega de oxigen reversibil, folosindu-l pentru transportul
electronilor în lanţul respirator, reducerea specii reactive de oxigen (catalaza şi peroxidază), sau pur şi simplu transportate
în sânge ( hemoglobinei) sau stocarea în muşchi (mioglobina). Deoarece celulele din site-ul primar de oxidare sunt
mitocondriile, care conţin multe enzime hem sunt aici.
heme sinteza
Sinteza de heme are loc în citoplasma şi mitocondriile a celulei. Procesul de enzimatice care produce heme este
cunoscut sub numele de porphyrin sintetice, deoarece heme este parte din familia de porfirinelor. Acest proces de
sinteză, şi enzimele care fac parte din ea, sunt foarte conservate intre specii diferite. La om, acest traseu sinteză este
folosit aproape exclusiv pentru a produce heme, în alte specii este, de asemenea, folosite pentru a produce substanţe,
cum ar fi cobalamina (vitamina B12). Principalele organe implicate în sinteza hemului sunt ficatul şi măduva osoasă, deşi
toate celulele nevoie pentru a funcţiona bine. Celulele rosii nu-l producă, deoarece acestea sunt celulele nu mai sunt
viabile, dar hemului este sintetizată din precursorii săi în măduva osoasă.
Intervine în procesul de enzima uroporphyrinogen sintetaza III.

Degradare
Heme nu este refolosit, dar este degradat de heme enzima oxygenase (HO-2) duce la formarea de bilirubina, un puternic
agent antioxidant gălbui. Heme de celule roşii din sânge, dar este degradat în splină. Mai corect, prin deschiderea a
porfirinei provine de monoxid de carbon prima şi a biliverdin, cu eliberarea din fier atom centrale biliverdin, apoi, este
convertit in bilirubina de biliverdin reductaza enzima.

Enzime
Enzimele face cel mai mult de proteine cunoscute şi sunt adesea proteine globulare. Aproape toate enzimă sfârşitul nume
în "-ASE" la Convenţie. Ei nu se leaga numai la un ligand, dar catalizează o reacţie, adică se reduce de energie,
accelerarea şi crearea de noi produse, fără a schimba prea mult. Din acest motiv, pot cataliza multe reacţii şi viteză
incredibilă, astfel încât catalizatori cele mai puternice cunoscute sunt enzime. Ligand a unei enzime numite un substrat şi,
în general, este mult mai mică decât a enzimei în sine. Rolul de enzime face ca aceste proteine sunt baza vieţii şi a
metabolismului de fiecare organism, în cazul în care acesta este asociat cai enzimatice in ordine. Unele enzime sunt
utilizate în scopuri industriale. Sinteza chimică de mai multe medicamente, de exemplu, se realizează prin utilizarea
enzimelor. Chiar şi diferite produse de uz casnic folosesc foarte mult de enzime: detergenti diferite conţin enzime pentru a
accelera degradarea de proteine si lipide care alcătuiesc pete. Papaina, o enzima extrase din papaya, este in schimb
folosit in multe produse pentru proteolitic sale: dall'intenerimento carne, un proces deja cunoscute de către americani
indigene, pentru utilizarea în aplicaţii de actualitate de pe răni şi cicatrici.

Enzimele sunt clasificate în:

• CE 1 - oxidoreductaza: catalizează reacţii redox;
• CE 2 - transferazei: catalizeaza transferul unui grup funcţional;
• CE 3 - hidrolazelor: catalizeaza hidroliza a diferitelor tipuri de obligaţiuni chimice;
• CE 4 - liasic: catalizeaza de rupere de obligaţiuni covalente sau prin hidroliză metode alternative all'ossidoriduzione;
• CE 5 - izomeraza: catalizează izomerizare în termen de o molecula, catalizeaza reorganizare intramoleculare
• CE 6 - ligase: cataliza legătura între două molecule printr-o legătură covalentă.
Funcţiile biologice
Enzimele efectuează un număr mare de funcţii în organisme vii.
• Una din cea mai importantă enzimă este abilitatea de a lucra în succesiune, creând o cale metabolică. În cai, fiecare
enzimă utilizează produsul de reactie anterioare ca un substrat. Reţeaua de metabolismului celular, astfel, depinde de set
funcţională a enzimelor.
• O altă funcţie importantă este legată de enzime digestive la animale. Enzime, cum ar fi amilază şi protează sunt capabili
de a reduce macromolecule (în acest caz, amidon si proteine), în unităţi simple (acizi maltoză şi amino) absorbită din
intestin.
• Ele sunt, de asemenea, critice pentru semnal transducţie şi reglementarea proceselor celulare. În special, aceste
procese sunt coordonate de obicei, de kinaze şi fosfatazele.
• Enzimele sunt, de asemenea, capabile să genereze circulaţie, aşa cum este cazul cu myosin, care hidrolizează ATP
contractia musculara sau generatoare de transport de molecule din diferite departamente prin citoscheletului celulei.
ATPase • Alte localizată la membrana celulelor, sunt pompele de ioni, implicate în transportul activ.
• viruşi conţin mai multe enzime care le permit să infecteze celulele. Acestea includ integraza şi activitatea RT.
• Enzimele sunt, de asemenea, implicate în funcţiile mai exotice, cum ar fi generarea de lumină în luciferase licurici făcut
posibil de prezenţa a.
Structura şi funcţionarea
Activitatea enzimei este determinată de structura cuaternare de [(de exemplu, dispunerea spaţială a subunităţi) şi
structura terţiar (de exemplu, conformaţie tridimensională) ale aceloraşi enzime. Cea mai mare parte a enzimelor
substraturi mult mai mari să acţioneze asupra. De obicei, enzimă implicată în regiune catalitic este foarte mic (de multe ori
are doar 3-4 amino acizi), regiunea care conţine aceste reziduuri catalitică, cunoscut sub numele de site-ul activ, este
responsabil de a lua contact cu substrat şi pentru a finaliza. reacţie. Enzimele pot conţine, de asemenea, regiunile care se
leaga de cofactors necesare pentru cataliza. Unele enzime au, de asemenea, site-uri cu caracter obligatoriu pentru
molecule mici, de multe ori produse de reacţie catalizată directă sau indirectă. O astfel de legătură poate mări sau
micşora activitatea enzimei, printr-un regulament feedback negativ.
Specificitate

Schema model de adaptare induse

Cele mai multe dintre enzimei are o specificitate remarcabila pentru catalizat de reacţie şi substraturi implicate. Această
specificitate este legat de mai mulţi factori care caracterizează asocierea dintre substrat şi site-ul activ, cum ar fi
complementare în ceea ce priveşte taxele structurale, electrice, natura hidrofobe sau hidrofile. Enzimele arată adesea
niveluri ridicate de stereospecificity, regioselectivity şi chemoselettività.
Unele dintre enzime care arată o mai mare specificitate sunt implicate în replicarea şi expresie a genomului. Aceste
enzime au dovada-lectură mecanisme (corectură). De exemplu, enzimele, cum ar fi ADN-polimeraze sunt capabili de a
cataliza prima reacţie de alungire a firului ADN-ului, apoi mai târziu pentru a evalua eficienţa şi corectitudinea tranzacţiei
[20]. Acest proces cu două etape permite reduce dramatic greşelile făcute (se estimează că polimerazele mamifere DNA
au o rată de eroare de 1 la 100 de milioane de catalizator reacţii. [21]), astfel de dovada-lectură mecanisme sunt, de
asemenea, prezente în ARN-polimerazei, [22] în aminoacyl tARN-sintetazei [23] şi ribozomi [24].
Model cheie de blocare
Primul model a fost dezvoltat pentru a explica specificitatea enzimelor este sugerat de Hermann Emil Fischer în 1894, în
conformitate cu care enzimă şi substratul au forma exact complementare, care permite o potrivire perfectă [26]. Acest
Modelul este adesea menţionată ca un sistem de blocare şi cheie. În orice caz, acest model funcţionează bine de
specificitatea enzimelor, dar este mult mai puţin de încredere în explicarea stabilizarea starea de tranzitie în cazul în care
enzima ajunge la legătura cu substrat.
Model de adaptare-induse
În 1958 Daniel Koshland propus o modificare a modelului de blocare-şi-cheie:. Deoarece enzimele sunt structuri relativ
flexibile, el a sugerat că site-ul activ ar putea fi întotdeauna după modelul bazat pe prezenţa sau absenţa substrat [27] Ca
urmare, substrat pur şi simplu se leagă de un site activ rigidă, ci generează o remodelare a site-ului în sine, ceea ce duce
la o relaţie mai stabilă, în scopul de a efectua în mod corespunzător în activitatea catalitică, [28] aşa cum se întâmplă, de
exemplu, pentru hexokinazei [29] şi alte enzime glycolytic. În unele cazuri, cum ar fi glycosidases, substratul poate
schimba subtil, de asemenea, forma la intrarea site-ul activ. [30]
Operaţie
Legarea iniţial între enzimă şi substratul este, de asemenea, necesară din punct de vedere energetic. De energie de
obligaţiuni nu vine numai de la orice legaturi covalente, dar şi de o reţea densă de interacţiuni slabe, ionice sau
electrostatice. Numai substrat corect este capabil să participe la toate interacţiunile cu condiţia. Acest lucru nu numai
explica stabilitatea surprinzătoare a legăturii între enzimă şi substrat, ofera o perspectiva asupra mecanismelor care
conferă specificitate mare pentru a enzimei în sine.
Reducerea energiei de activare pot fi în schimb explică prin faptul că toate interacţiunile între enzimă şi substrat sunt
posibile numai în cazul în care substratul este în stare de tranziţie. Aceasta stare este apoi stabilizat (într-un sens, este
forţat) de către legătura între enzimă şi substrat.
Afinitate a enzimei pentru substratul este, prin urmare, o condiţie necesară pentru funcţionarea sa, dar acest lucru nu
înseamnă că forţele de interacţiune globală trebuie să fie foarte mare: dacă complex enzimă-substrat a fost prea stabile,
de exemplu, " enzimă tinde să formeze produse. Dacă ar fi fost prea mare, dar afinitate între enzimă şi starea de tranzitie
(sau între enzimă şi de produs) ar bloca reacţie, nu permite complex de a disocia şi eliberarea de produse.
Strategii catalitică
Unele dintre strategiile de obicei puse în aplicare de către enzimele pentru a cataliza reacţii sunt după cum urmează [31].
• covalente cataliza. Site-ul conţine un grup activ reactivă (de obicei nucleophile), care este covalent temporar în timpul
reacţiei. Acesta este mecanismul utilizat de către enzimele, cum ar fi chemotripsina.
• acido-bazic cataliză. În site-ul activ este un reziduu de aminoacizi care actioneaza ca un donator sau acceptor de
electroni. În acelaşi chemotripsina, de exemplu, este un'istidina capabil să crească puterea nucleophile serin, cap de
obligaţiuni cu substrat.
Cataliza • mediată de ioni metalici. Ionilor de metal poate juca funcţii catalitică în moduri diferite. De exemplu, pot acţiona
drept catalizatori electrofile, stabilizarea sarcina negativa de o reacţie de intermediar. În mod similar, un ion metalic poate
genera o nucleophile prin creşterea acidităţii a unei molecule situate în apropiere, aşa cum este cazul pentru molecula de
apă în timpul hidratarea de dioxid de carbon catalizate de anhidrazei carbonice. În unele cazuri, ioni metalici, de
asemenea, se poate lega direct pe substrat, sporind astfel energia de legătură. Aceasta este strategia urmată de astfel de
nucleosidemonofosfato kinazei (cunoscut, de asemenea, kinaze NMP).
Cataliza • pentru abordare. În multe reacţii care implică mai multe substraturi, factorul de limitare este lipsa de
oportunitate pe care le-am vecini şi substraturi în orientarea corectă. Aceleaşi enzime ca, de exemplu, NMP kinaze sunt
capabili de a avea două nucleotide aproape unul de altul, facilitarea transferului de un grup de fosfat de nucleotide la altul.

Allosteric modulare
Unele enzime sunt oferite, precum şi site-ul activ, de asemenea, numit allosteric site-uri, care actioneaza ca switch-uri,
acestea pot bloca sau activa a enzimei. Atunci când o molecula special, este de fapt un substrat pentru aceste site-uri,
structura a enzimei este complet schimbat, astfel încât să nu mai poate lucra. În contrast, deformare poate fi pus în
funcţiune enzimei. Foarte des, deformare constă într-o reorientare a domeniilor care alcătuiesc enzima, astfel încât site-ul
activ mai accesibil (activatori) sau mai puţin accesibile (inhibitori). Aceste molecule care reglementează activitatea
enzimatică sunt numite efectori allosteric şi Modulatoare allosteric.
Site-ul allosteric poate fi, de asemenea site-ul aceeaşi substanţă activă: în acest caz, în general, sunt activatori reactivi
aceleaşi, în timp ce inhibitorii allosteric sunt produse.
Efectori Mulţi au efecte similare asupra mai multor enzime diferite: în acest fel, allosteric pot fi folosite pentru a sincroniza
reacţii diferite, care sunt pe aceeaşi rută sau rute diferite. De exemplu, ATP allosteric este un inhibitor de enzime, care
operează pe mai multe reacţii de catabolism (glicoliza, ciclul Krebs ...): astfel încât atunci când concentraţia este mare, şi
anume celula are o multime de energie disponibile, la fel ATP încetineşte căile care duc la producerea de suplimentare de
energie înaltă molecule.
Mecanisme de reacţie a două substraturi
Două mecanisme de reacţie sbsstrati sunt:
• Bi-Bi ordonat: acestea se leaga substraturi S1 şi S2 şi desprinde produsele P1 şi P2, în vederea (la fel ca în multe
oxidoreductaza NAD + (P) salariaţi).
• Random Bi-Bi: cele două substraturi lega şi se detaşează două produse în ordini diferite (la fel ca în multe kinaze şi
unele dehidrogenaza).
• Ping Pong (sau deplasare dubla): S1 ataşează substrat şi scoateţi P1 produs, apoi se ataşează şi se desprinde P2 S2
(ca pentru amminotrasferasi şi serin proteaze).
Cofactori
Conţin mai multe enzime non-proteină molecule implicate în funcţia catalitică. Aceste molecule, care se leaga de enzima
este de multe ori aproape de site-ul activ, sunt numite cofactori. Combinată cu forma inactivă a enzimei (apoenzima),
acestea dau naştere unei enzime catalitic activ (holoenzyme).
Aceste molecule sunt adesea împărţite în două categorii pe baza caracteristicilor chimice ale metalelor şi coenzime (mici
molecule organice).
Pe baza de obligaţiuni cu enzima, cu toate acestea, face distincţia între grupurile de protezare şi cosubstrati. Grupurile
protetice sunt, de obicei, enzime strâns legate, de obicei, permanent. Cosubstrati sunt mai slab legat de enzima (o
singura molecula cosubstrato pot fi asociate, uneori mai târziu, cu diferite enzime) şi servesc ca suport pentru molecule
mici, de la o enzima la altul. Cele mai multe dintre vitamine, compusi care oamenii şi alte animale nu sunt în măsură să se
sintetizeze, sunt co-factori (sau precursori de cofactori).
Termodinamică
Ca şi în cazul tuturor catalizatori, enzimele nu modifică echilibrul chimic de reacţie. De obicei, în prezenţa unei enzime,
reacţia are loc în aceeaşi direcţie, care ar avea loc fără ea. Singura diferenţă este viteza de reactie. În consecinţă,
enzimele pot cataliza reacţia este echivalent cu directa si inversa. De exemplu, anhidrazei carbonice catalizează reacţia
în ambele direcţii, în funcţie de concentraţia de reactivi.
(Ţesuturile cu concentratie mare de CO2)
(În plămâni, cu concentratie scazuta de CO2)
În orice caz, în cazul în care soldul sa mutat decisiv într-o singură direcţie (de exemplu, în cazul unei reacţii exergonic),
reacţia devine ireversibil, iar enzima este, de facto, numai pentru a cataliza reacţia în această direcţie.
Desi singura diferenţă între prezenţa şi în absenţa unei enzime este rata de reactie, uneori lipsa de enzime pot declanşa
dezvoltarea de alte non-catalizate reacţii, care duc la formarea de substraturi diferite. În absenţa unor catalizatori, de fapt,
reacţii diferite pot apărea, caracterizată printr-o energie de activare mai mică.
Prezenţa a enzimelor poate permite, de asemenea, cuplarea a două sau mai multe reacţii, astfel încât o reacţie favorizat
de punctul de vedere termodinamic poate fi exploatata pentru a scoate un underdog. Aceasta este ceea ce se întâmplă cu
hidroliza ATP, utilizate în mod obişnuit pentru a porni multe reacţii biologice.
Cinetică

Cinetica enzimă este în cauză, în special, aspectele cinetice (de exemplu, referitoare la factorul timp) de obligaţiuni
enzimă-substrat şi generarea ulterioară a unui produs
În prima fază, substrat se leagă reversibil de enzimă, care formează enzimă-substrat (ES), uneori numit complexul
Michaelis-Menten în cinstea lor. Următorul pas este reală de conversie a substratului la produs.
Viteza depinde de condiţiile de soluţie enzimei şi concentraţia de substrat. Denaturare condiţii, cum ar fi temperaturile
ridicate, departe de a pH neutru sau concentraţii mari de sare reduc activitatea enzimei. Concentraţii mari de substrat, cu
toate acestea, tind să crească activitatea.
Viteza maximă de o reacţie enzimatică poate fi detectat prin creşterea concentraţiei de substrat pentru a ajunge la un
nivel la care viteza în sine rămâne constantă (curba de saturaţie, la nivelul specificat în partea dreaptă sus). Saturaţie se
produce deoarece, cu creşterea concentraţiei de substrat, o cantitate mai mare de enzimă liber este convertită în
scenariul de expunere formular. La viteza maximă (Vmax definit) a enzimei, toate site-urile enzima activa sunt saturate cu
substrat, precum şi cantitatea de ES complexe este egal cu cel al enzimei în sine.
Inhibarea enzimei

Inhibitori competitivi leaga reversibil de enzima, împiedicând legătura cu substrat. Legătura cu substrat, prin contrast,
previne legarea de inhibitor.

Inhibitorii non-competitiv se leaga de site-ul alternativ care se leagă susbstrato. De legare a acestor inhibitori, cu toate
acestea, generează modificări conformaţionale care să împiedice intrarea de substrat sau genera expulzarea sa.
Inhibitorilor enzimei sunt substanţe care reduc sau a anula acţiunea catalitică a unei enzime. Ele pot acţiona prin legarea
competitivă de substrat pentru site-ul activ (inhibarea competitivă) sau cu caracter obligatoriu la un site allosteric.
Inhibarea pot fi reversibile, care să permită restabilirea funcţiei catalitică a enzimei prin creşterea concentraţiei de inhibitor
decât substrat, sau ireversibil cu incapacitatea de a fi capabil de a restabili activitatea catalitică. Inductoare, cu toate
acestea, sunt substanţe capabile să interactioneze cu site-uri enzimei, pentru a spori funcţionalitatea enzimei.
Inhibitori reversibile
Acestea sunt molecule care se leaga de non-covalent de enzimă după motivul lor pentru a scoate enzima devine
funcţional.
] Competitive inhibarea
Inhibitori competitivi ocupa site-ul substrat obligatoriu, prevenirea substrat pentru a lega în mod corespunzător (EI
formarea complex în loc de un ES). Dacă, totuşi, are loc înainte de obligaţiuni enzimă-substrat, inhibitor competitiv pierde
eficacitatea. Coerenţa de inhibiţie este deci dependentă de concentraţia de inhibitor că, din substrat. Adesea inhibitori
competitivi imita în mod semnificativ forma substraturi care inhiba obligatoriu. De exemplu, metotrexat este un inhibitor
competitiv al dihidrofolat reductazei, care catalizeaza reducerea dihidrofolat la tetrahidrofolat.
Odată cu creşterea concentraţiei de kmapp inhibitor creşte rata de reacţie. Asimptotic, cu toate acestea, încă tinde să
viteză Vmax pentru care efectul inhibitor poate fi inversat prin creşterea concentraţiei de substrat.
Non-competitive Inhibiţie
Inhibitorii non-competitive sunt capabili de a lega diferite site-uri de site-ul activ. Ei sunt, prin urmare, să poată obliga atât
enzimei libere, ES este în configurare. Obligaţiunilor lor de a enzimei produce o schimbare conformationala a enzimei în
sine, ceea ce poate duce la inhibarea legătura între enzimă şi substrat. Deoarece nu există concurenţă între inhibitor şi
substrat, prin urmare, importanţa de inhibiţie depinde numai de concentraţia de inhibitor de sine.
Inhibitor determină o scădere în Vmax, dar nu se schimba km.
Acompetitiva Inhibiţie (şi necompetitiv)
Acompetitivo un inhibitor se leagă de un site diferită de cea a substratului, prezentă numai în scenariul de expunere
complexe: ES interacţionează numai, şi nu cu E.
Inhibarea mixt
În inhibarea acompetitiva practică şi inhibiţie apare numai în două sau mai multe enzime cu substraturi.
Inhibitori de ireversibile
Unii inhibitori sunt capabile să reacţioneze cu enzima şi formează o legătură covalentă. Inactivare aşa-induse este
ireversibil. Există mai multe componente de acest tip: o categorie importanta este inhibitori de aşa-numita sinucidere, care
au în ei eflornitină, un medicament utilizat pentru a trata boala somnului. Deşi penicilină şi derivaţi ai acestuia să
acţioneze în acest mod. Antibiotice din această clasă sunt obligate prin site-ul enzimei ţintă activă (transpeptidaza) şi sunt
convertite la un intermediar care reacţionează ireversibil, cu unele reziduuri în site-ul activ.
Utilizarea inhibitorilor
Inhibitorii sunt adesea folosite ca medicamente, dar ele pot acţiona, de asemenea, ca o otravă real. De fapt, diferenţa
dintre medicament şi otravă este doar o chestiune de dozare a compusului: majoritatea de droguri, de fapt, atunci cand
este administrat in doze mari pot fi toxice, Paracelsus astfel cum a subliniat deja în secolul XVI: "În toate lucrurile c" este o
otravă, o otravă, şi nu nimic. Principiul este aceeaşi doză de antibiotice şi alte medicamente anti-infecţie agenti sunt
otravuri pentru a agentului patogen şi nu pentru organismul uman.
• Un exemplu de inhibitor de utilizat ca un drog este aspirina, care inhibă activitatea a ciclooxigenazei COX-1 şi COX-2,
care produc prostaglandine, mediatori de inflamaţie, reducând astfel senzaţia de durere.
• Cianura este mai degrabă un inhibitor ireversibil, care este combinat cu cupru şi fier în site-ul activ al enzimei
citocromului c oxidazei, blocarea lanţul de transport de electroni şi, în consecinţă, respiratia celulara [46].
În multe organisme de produse de enzime, de asemenea, poate acţiona ca un fel de inhibitori, printr-un mecanism de
feedback negativ. În cazul în care o enzimă produce produs prea mult, poate acţiona în fapt, ca un inhibitor al enzimei în
sine, reducerea sau blocarea producerii de un alt produs. Acest mecanism este foarte frecvente în enzime implicate in cai
metabolice: hexokinazei, de exemplu, este inhibată de cantităţi mari de glucoză-6-fosfat.
Regulamentul de activitate enzimatică
Celula este capabil de a monitoriza activitatea enzimelor în cel puţin cinci moduri cheie.
1. Producţia de enzime. Sinteza transcriere şi proteine de gene pentru enzimele sunt controlate cu mecanisme comune
care regleaza expresia genelor. În special, ajustarea de multe ori raspunde la stimuli in afara celulei. De exemplu, unele
bacterii pot deveni rezistente la antibiotice prin inducerea enzimelor ad-hoc (de exemplu, rezistenţă la penicilină se
datoreaza enzimei beta-lactamaze, care genereaza hidroliza beta-lactamic care caracterizează molecula) . Un alt
exemplu este inducerea de oxidaza citocromului P450 în ficat, implicate în metabolizarea de droguri.
2. Compartimentarea de enzime. Utilizarea de vezicule şi organite din celula este esenţială pentru a permite dezvoltarea
de metaboliţi cale diverse (de asemenea, bazate pe substrat de bază acelaşi). De exemplu, acizii graşi sunt biosintetizzati
o serie de enzime din citosol, reticulului endoplasmatic şi aparatul Golgi în, în timp ce acizii graşi sunt utilizate aceleaşi în
mitocondrii ca o sursă de energie prin oxidare beta [47].
3. Feedback negativ. Produsele finale ale o cale metabolică sunt frecvent inhibitori ai enzimelor prima cale metabolică
acelaşi (de obicei, cele care caracterizează reacţiile ireversibile), care reglementează astfel fluxul de calea de
metabolizare întregul. Un astfel de mecanism de reglementare se numeşte feedback negativ, deoarece cantitatea de
produs generate depinde de concentraţia produsului însuşi. Mecanismele de feedback negativ sunt capabili să ajusteze
activitatea enzimelor în celulă după cum este necesar, permiţând o optimizare a managementului de metaboliţi disponibile
şi întreţinerea corespunzătoare a homeostaziei.
4. Post-translationale modificări. Fosforilarea, myristyl şi glicozilare sunt doar câteva dintre schimbările posibil ca
aminoacizi individuali de o enzimă ar putea suferi ca urmare a traducerii sale. Aceste modificări sunt utilizate pe scară
largă pentru reglementarea transductie de semnal. De exemplu, celula ficatul este capabil să răspundă la semnalul de
insulina prin fosforilarea a mai multor enzime, inclusiv glicogen-sintetazei, care începe sub forma de glicogen, reducerea
de zahăr din sânge. [48] Un alt exemplu de post-translationale modificare este decuparea secţiunilor de proteine întregi.
Chemotripsina, de exemplu, este biosintetizzata într-o formă inactivă (ca chimotripsinogeno) în pancreas şi este
transportat in intestinul subtire, unde este activat. Această enzimă nu poate iniţia activitatea proteolitică la locul de
producţie (în pancreas, în acest caz), dar numai în cazul în care aceasta este cu adevărat necesar (în tractul digestiv).
Aceste tipuri de precursori sunt numite zymogens inactive.
5. Activarea medii diferite de cele de producţie. O ajustare final este foarte popular pe biosinteza de enzime active numai
în condiţii foarte diferite. Hemaglutinină de virus gripal, de exemplu, este activat numai după o schimbare semnificativă
conformationala induse de contactul cu endosome acid al celulei infectate [49] procese similare. Sunt enzime lizozomale,
care sunt activate numai în prezenţa pH-ul acid organelle tipic.
Cascade enzimatice
Cascade enzimatice sunt sisteme compuse din mai multe enzime care acţionează între care le determină modificările
covalentă. Cade poate fi biciclice monocyclic, sau multicicliche.
Efectul pH-ului asupra activităţii enzimelor
Enzime, ca şi alte proteine, au un pH optim de activitate maximă. O reziduuri de câteva aminoacizi la protonation pH-ului
diferite sau deprotonation sunt schimbarea structurii site-ul activ enzimei, şi, în general. Aceasta scade sau inhibă
activitatea catalitică.
Enzime şi boli
Întrucât controlul asupra activităţii enzimei este necesar pentru homeostaziei celulă, orice funcţionare defectuoasă poate
duce la constatările sale patologice. Mutaţie, supraproductie sau subproducţia a genei care codează pentru o enzimă
poate provoca o astfel de boala genetica. Importanţa enzimelor în procesele celulare poate fi mai departe demonstrat de
faptul că eşecul de o singură enzimă (în mii) poate determina o condiţie medicale grave.
De exemplu, fenilcetonuria este cauzata de mutatia un aminoacid in gena pentru hidroxilaza fenilalanină, care catalizează
primul pas în transformarea de fenilalanina la tirozina, esentiale pentru organism, pentru a evita efectele toxice cauzate
de acumularea de fenilalanină din sânge. Această mutaţie duce la pierderea oricărei activităţi enzimatice, cu consecinţe
grave neurologice, inclusiv un retard mental important.
De acid nucleic
Acizii nucleici sunt acizi prezente în nucleul celulei. Ei sunt deputaţi la păstrarea şi transmiterea de informaţii biologice în
lucrurile vii.
Acizii nucleici sunt macromolecule liniare de polimer, sau polimeri de nucleotide ale căror monomeri sunt aceleaşi
nucleotide. Acestea constau dintr-un zahăr, o bază de azot si grupuri de fosfat. În organismele vii există două tipuri de
acizi nucleici:
• ADN-ul (acid dezoxiribonucleic sau acid dezoxiribonucleic)
• ARN (acid ribonucleic)
Legăturile dintre cele trei grupuri care formeaza o nucleotidelor este o legătură între carbon fosfoestereo 3 "şi grupul de
fosfat, o legătură între grupul de fosfat de carbon şi 5" următorul text nucleotidelor. Baza azotate se află în afara scheletul
format de cele două alte grupuri şi se spune că "cu care se confruntă" în lanţ. Lanţul are forma de elice obligaţiuni
disosfato care se formează în structura sa secundară.
Toate organismele contin acizi nucleici, în formă de ADN şi ARN.
ADN-ul este depozit de informatii genetice care se înregistrează - care este copiat - în molecule de ARN. ARN-ul conţine
codul de a sintetiza proteine specifice.
ARN-ul este riboza zahăr, ADN-ul este dezoxiriboză. În ambele substanţe, există două tipuri de baze azotate: purine -
adenina si guanina - şi pirimidine - timina, citozina si uracil -, respectiv, rezultă din purină şi pirimidină. Bazele azotate
care alcătuiesc ADN-ului sunt adenina (A), guanină (G), citozina (C) şi timină (T). Bazele azotate care alcătuiesc ARN
sunt adenina (A), guanină (G), citozina (C) şi uracil (U). Spirala dubla a ADN-ului integrează un pirimidinic şi un purinic,
perechi adenina cu timina and citozina cu guanina. ARN-ul (deşi singur chain) perechi în timpul transmisiei şi traduceri
adenina all'uracile (timină nu este prezentă în ARN) si citozina cu guanina.
În bacterii si celulele organismelor superioare, ambele sunt prezente, unele au doar virusuri ARN (cum ar fi poliomielita
sau SIDA), altele numai ADN-ul.
În eucariote, ADN-ul este situat în nucleul şi mitocondriile, in timp ce ARN-ul este situat în nucleu, dar mai ales in
citoplasma. ADN-ul are de întreţinere de caractere ereditare, aparţin ARN-ului, în timp ce alte sarcini, cum ar fi de
transmitere a informaţiilor conţinute în ADN-ul la site-urile de sinteza proteinelor.
A, acid nucleic este obţinut printr-un proces de deshidratare sinteză între două sau mai multe nucleotide.
Molecule de ARN şi ADN-ul sunt foarte complexe: este, prin urmare, evoluţia probabilă de molecule care sunt deja
existente. Deşi strămoşii lor lipsesc din formele de viaţă actuale au fost create în laborator, mai multe acizilor nucleici
sintetice, care au, de exemplu, alte zaharuri cum ar fi scheletul a moleculei. A, acid nucleic de interes special pentru
această ipoteză este ANF (treofuranosilnucleico acid).