Reacii ale gruprii carboxil

Aminoacizii reacioneaz cu bazele cu formare de sruri obinuite. n

unele condiii experimentale aminoacizii formeaz sruri complexe cu cationii
metalelor grele. Glicocolul, de exemplu, n prezena cuprului formeaz
compleci intramoleculari colorai n albastru, care au structura urmtoare:
 Aminoacizii reacioneaz cu pentaclorura de fosfor cu formare de
halogenuri acide, instabile:

Mult mai stabile sunt halogenurile acide ale aminoacizilor acilai, care de
altfel sunt utilizate pentru sinteza peptidelor:

Aminoacizii pot fi decarboxilai cu formare de bioxid de carbon i amine:

 Dintre reaciile gruprilor carboxil ale aminoacizilor n biochimie
prezint o importan practic reacia de esterificare care este folosit
pentru protejarea gruprilor carboxil n cazul sintezei peptidelor. Esterii (a)
metil-, (b) etil-, (c) benzil-, (d) p-nitrobenzil- i (e) t-butil- ai aminoacizilor
sunt cei mai frecvent utilizai n sinteza peptidelor:
 Reacii specifice radicalului R
Sunt utilizate pentru identificarea calitativ a aminoacizilor
- reacia Sakaguchi specific pentru arginina care n prezena -naftolului
d o coloraie roie;
- reacia cu nitroprusiat specific cisteinei cu care d o coloraie roie;
- reacia Pauli (soluie alcalin de acid sulfanilic diazotat) reactivul d o
coloraie roie cu histidina i tirozina;
- reacia Ehrlich este specific pentru triptofan care d o coloraie
albastr;
- reacia Folin-Cioclteu (acid fosfomolibdiwolframic) specific pentru
tirozina care d o culoare roie;
- reacia xantoproteic prin fierbere cu acid azotic concentrat, aminoacizii
ciclici dau o coloraie galben care trece n portocaliu la adugarea de baze.

Reacii datorate ambelor grupri funcionale

Aminoacizii particip la reacii de condensare i
policondensare formnd peptide i protide.
 Peptide

Peptidele sunt produi de policondensare a dou sau mai multe molecule

de aminoacizi. Resturile de aminoacizi sunt legate prin legtura amidic numit
legtur peptidic (NHCO). Sunt substane naturale care se gsesc n plante
n stare liber sau apar ca intermediari la hidroliza proteinelor. Structura i
funciile peptidelor sunt determinate de secvena de aminoacizi din molecul.
 Peptidele naturale sunt sintetizate de microorganisme, plante i animale
i ele ndeplinesc n celulele i organismele vii cele mai diferite roluri:
componente structurale ale esuturilor, transportori de electroni, factori de
eliberare ai hormonilor, hormoni, antibiotice, toxine, inhibitori naturali ai
enzimelor .a.
n funcie de numrul de aminoacizi din molecul peptidele se mpart n:
- oligopeptide conin pn la 10 aminoacizi n molecul (dipeptide,
tripeptide etc);
- polipeptide conin ntre 10 i 100 aminoacizi.
 Din dou molecule de aminoacizi
se formeaz o dipeptid:

Numele peptidelor conine denumirea

tuturor resturilor de aminoacizi ai
secvenei i ncepe cu aminoacidul N-
terminal.
 n diferitele organe vegetale se gsesc peptide i polipeptide, care
ndeplinesc anumite roluri fiziologice sau constituie produi intermediari n
anabolismul i catabolismul proteinelor.

1. Peptide biologice
Una din primele peptide naturale cunoscut, izolat din drojdia de bere de
ctre Hopkins n anul 1921, este glutationul. Glutationul este o tripeptid
deosebit de important din punct de vedere biologic.

Se gsete i n numeroase organe vegetale, ndeosebi n semine, unde

cantitatea lui sporete n cursul ncolirii.
 2. Hormoni peptidici

O serie de hormoni au structur

polipeptidic: insulina, glucagonul,
ocitocina, vasopresina, ACTH.

Insulina este o protein-hormon, cu

masa molecular de 6000, a crei
structur a fost stabilit de Sanger. Este
secretat de celulele ale insulelor
Largenhans grupuri de celule ale
pancreasului exocrin Este alctuit din
dou catene polipeptidice: catena A, care
conine 21 resturi de aminoacizi i
prezint o punte disulfuric intracatenar
format de resturile de cistein n poziia
6 11 i catena B care este alctuit din
30 resturi de aminoacizi.
 Glucagonul sau factorul hiperglicemiant-glicogenolitic a fost pus n
eviden nc din anul 1923, cnd s-a constatat c extractele pancreatice
injectate animalelor de laborator provoac creterea glicemiei sanguine.
Este un hormon polipeptidic secretat de celulele -pancreatice din
insulele Langerhans.

Glucagonul alturi de epinefrin se opune multora dintre aciunile

insulinei

Cel mai important este faptul c glucagonul acioneaz n vederea

meninerii nivelurilor sanguine ale glucozei prin activarea glicogenolizei i
gluconeogenezei hepatice.
 Hormonul adrenocorticotrop, corticotropina (ACTH) (hormonul
stresului) este o polipeptid secretat de celulele acidofle din adenohipofiz i
care acioneaz asupra glandei suprarenale, stimulnd sau inhibnd creterea ei
i secreia de hormoni corticosteroizi.
Hormonul adrenocorticotrop a fost izolat din hipofiza mai multor specii de
animale i de la om (Li, Dixon,Chung, 1958; Lee i alii, 1974) i s-a dovedit a
fi o polipeptid liniar, alctuit din resturile a 39 de aminoacizi i avnd o
mas molecular de 4500 (Brown, Davies, Englert, Cox, 1956).
 Vasopresina i ocitocina. Lobul posterior al glandei hipofize
neurohipofiza sau pars nervosa elibereaz doi hormoni de natur
peptidic vasopresina i ocitocina care au o structur chimic
apropiat, ns aciuni fiziologice diferite.
Ambii hormoni sunt peptide alctuite din cte nou resturi de
aminoacizi; resturile primilor ase aminoacizi sunt legate ntre ele printr-o
punte disulfuric la care particip Cys1 Cys6 (du Vigneaud i colab. 1954,
1957, 1958).

Vasopresina injectat omului, n doze foarte mici (0,0001 mg), are un

efect antidiuretic: volumul urinei eliminate din organism este mai mic
dect n mod normal, ns acesta este mai concentrat, deoarece conine
cantiti mari de cloruri, fosfai i substane azotoase uree, creatinin .a.
 Ocitocina acioneaz asupra musculaturii netede, ndeosebi a
musculaturii uterului a crui contracie este provocat i de soluii de
ocitocin diluat de 1x10-7. Ocitocina stimuleaz contracia musculaturii din
jurul alveolelor mamare determinnd astfel eliminarea laptelui din canalele
glandei mamare la animale avnd deci i o aciune lactogog.

3. Peptide cu aciune antibacterian.

Penicilinele, gramicidinele (A, B, C), bacitracinele i polimixinele au

structur polipeptidic.
Penicilinele sunt polipeptide atipice care conin acid 6-amino-penicilanic
pe molecula cruia sunt grefai diveri radicali. Cnd radicalul este C6H5
CH2 compusul se numete benzilpenicilina (penicilina G).
 Proteinele

Polipeptidele care conin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi n

molecul poart numele de proteine.
Proteinele sunt substane organice macromoleculare prezente n celulele
microorganismelor, plantelor i animalelor unde alctuiesc peste 50% din
greutatea uscat a acestora. Proteinele ndeplinesc n celulele vii diferite roluri:
plastic sau structural, reprezentnd constituenii principali ai citoplasmei i
infrastructurilor celulare, a umorilor i fluidelor organismelor vii; catalitic,
mediaz accelernd selectiv reaciile biochimice specifice vieii n calitate de
enzime; energetic furniznd energia necesar meninerii funciilor normale n
cazuri limit pentru celul sau pentru organism (inaniie, subalimentaie,
procese inflamatorii i patologice), de transport, hormonal, imunologic .a.
 Structura proteinelor

Structura primar a proteinelor

Se refer la numrul, felul i secvena resturilor de aminoacizi din

molecul, deci la organizarea catenei polipeptidice, dac proteina este
alctuit din mai multe catene polipeptidice. Resturile de aminoacizi sunt unite
ntre ele n cadrul structurii primare prin legturi peptidice formate ntre
gruparea funcional carboxil a unui aminoacid i gruparea funcional amino
din poziia a unui alt aminoacid:
 Structura secundar a proteinelor reprezint al doilea nivel de
organizare al acestora. Definete orientarea spaial a lanului polipeptidic
pe o singur ax. Pauling i Corey (1951) au postulat dou structuri
secundare pentru lanurile polipeptidice: modelul -elicoidal (-helix) i
structura (planurile pliate).
 Modelul -elicoidal (-helix) prevede dobndirea de ctre o caten
polipeptidic a unei conformaii elicoidale numit -helix, rezultat i
stabilizat prin legturi de hidrogen intracatenare. Legturile de hidrogen
sunt dispuse aproape perfect paralel cu axa -helixului. Radicalii R ai
aminoacizilor constitueni ai -helix-ului sunt aezai alternativ deasupra i
sub planurile legturii peptidice i proiectate radial n jurul elicei.

n funcie de direcia de
spiralare teoretic -helix-ul poate s
apar sub dou forme: -helix-ul de
dreapta, care are sensul unui urub
cu pasul spre dreapta i -helix-ul de
stnga, care are sensul unui urub cu
pasul spre stnga. n ambele forme
radicalii R ai aminoacizilor sunt
proiectai spre exteriorul elicei.
 Modelul straturilor pliate (sau Structura
). i acest model reprezint o conformaie
ordonat i stabilizat prin legturi de
hidrogen intercatenare, dispuse aproape
perpendicular pe axa catenei polipeptidice.
Lanurile polipeptidice se aeaz n foi.
Structura secundar n foaie pliat este
ntlnit n proporie de aproape 100% n
proteina din mtase, fibroina.
 Structura teriar a proteinelor

Aceast structur reprezint un stadiu avansat de organizare spaial a

proteinelor. Acest nivel de organizare structural reprezint rezultatul
interaciunilor dintre resturile aminoacizilor din catenele polipeptidice (R),
interaciuni care apar deja i n cazul lanurilor polipeptidice mai lungi care
au o structur secundar proprie. Pauling a sugerat c fiecare elice poate fi la
rndul ei nfurat sub forma unei supraelici (superhelix) ce posed o spir
mare pentru fiecare 35 de spire a elicei . ase astfelde suprahelixuri sunt
mpletite n jurul unui al aptelea spre a forma o arhitectur molecular
complex asemntoare unei funii formate din apte fire torsionate.
 Meninerea structurii teriare se realizeaz prin forele de atracie
care se nasc ntre radicalii catenelor polipeptidice ce pot ajunge n
poziii favorabile formrii unor legturi.
Structura teriar prezint un grad mare de labilitate n raport cu
diferii factori fizici i chimici, desfacerea legturilor implicate n
organizarea structurii teriare determin denaturarea proteinelor,
proces nsoit de regul de pierderea proprietilor biologice.
Structura cuaternar a proteinelor reprezint nivelul de organizare cel
mai nalt al proteinelor. Structura cuaternar a proteinelor oligomere
(proteine constituite din mai multe lanuri polipeptidice oligomeri) indic
modul n care lanurile polipeptidice individuale, se asociaz, se asambleaz
pentru a realiza structura proteinei date, structura sa funcional. Structura
cuaternar este un nivel de organizare care rezult prin interaciunea dintre
lanurile polipeptidice independente care au deja o structur primar,
secundar i teriar bine definit.
 Proprietile proteinelor

Proprieti fizice:

Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura

solventului, structura chimic, temperatur, pH. Ea se datoreaz
prezenei pe suprafaa moleculei a gruprilor polare, hidrofile (COOH,
NH2, OH) ce se orienteaz spre ap cu care interacioneaz
electrostatic. n acest mod, molecula proteic se izoleaz de celelalte
molecule i se dizolv. Proteinele globulare, avnd molecule ovoidale,
se asociaz greu i de aceea sunt solubile.
 Denaturarea proteinelor
Conformaiile native ale
proteinelor globulare realizate prin
interaciunile specifice dintre
lanurile polipeptidice sunt fragile,
fiind uor deranjate de aciunea aa
numiilor ageni denaturani. Aceti
ageni acioneaz prin ruperea Agenii denaturani sunt foarte
legturilor necovalente din diferii:
structurile secundar, teriar i - temperatur ntre 5060C;
cuaternar, dar nu afecteaz - valori extreme de pH;
legturile covalente, legturile - ureea i guanidina n
peptidice rmn intacte (nu se concentraii mari;
elibereaz aminoacizi). - ageni tensioactivi;
- solveni organici.