Biochimia este studiul chimiei vieții, urmărește să înțeleagă

relația dintre structura și funcția moleculelor care alcătuiesc

organismele vii.
 Capacitatea biologică a compușilor organici
- dintre cele 90 elemente chimice naturale din scoarța pământului, numai 27
sunt componente esențiale ale diferitelor organisme vii (tabel 1-1).
 - elementele chimice din organismele vii nu sunt distribuite în aceeași
proporție ca în scoarța pământului (tabel 1-2).
 - cele patru elemente răspândite în organismele vii formează compuși care
posedă o capacitate moleculară unică de a participa la procesele ce constituie în
ansamblu starea vie;

Carbonul, hidrogenul, azotul și oxigenul au o proprietate comună: ele

formează cu ușurință legături covalente prin punerea în comun a electronilor.
Hidrogenul are nevoie de un electron, oxigenul de doi, azotul de trei și
carbonul de patru pentru a-și completa ultimul strat de electroni și astfel să
formeze legături covalente stabile. Aceste patru elemente se combină între
ele formând un mare număr de compuși covalenți diferiți. În plus, trei dintre
aceste elemente (C, N și O) pot pune în comun una sau două perechi de
electroni pentru a forma legături simple sau duble, proprietate care le conferă
o mobilitate considerabilă a legăturilor chimice.
 Carbonul, hidrogenul, azotul și oxigenul mai au o proprietate și anume
sunt cele mai ușoare elemente capabile să formeze legături covalente. De
altfel, deoarece tăria unei legături covalente este invers proporțională cu
masele atomice ale atomilor, aceste patru elemente pot forma legături
covalente foarte puternice.

Atomii de carbon posedă încă o proprietate și cea mai semnificativă,

capacitatea de a se lega între ei. Deoarece un atom de carbon poate fie să
accepte, fie să doneze 4 electroni pentru a forma un octet exterior, el poate
forma legături covalente cu alți patru atomi de carbon. Atomii de carbon legați
covalent în acest fel pot forma catene liniare, ramificate sau ciclice pentru o
imensă varietate de molecule organice diferite. În plus, deoarece atomii de
carbon formează legături covalente și cu oxigenul, hidrogenul, azotul și sulful,
în structura moleculelor organice pot fi introduse nenumărate tipuri de grupări
funcționale.
 Ierarhia în organizarea moleculară a celulelor

Biomoleculele organismelor vii

sunt organizate într-o ierarhie de o
complexitate moleculară progresivă
(fig. 1):
Toate biomoleculele derivă din precursori foarte simpli, cu masă moleculară
mică, proveniți din mediu, în special dioxidul de carbon, apa și azotul
atmosferic. Acești precursori sunt transformați de către materia vie, prin
diferite etape metabolice intermediare, în compuși organici cu masă
moleculară ceva mai mare, reprezentând biomoleculele de bază, sau
unitățile constituente. Acestea se leagă între ele prin legături covalente
formând macromoleculele proprii celulei, cu mase moleculare relativ mari.
 Astfel, aminoacizii sunt unitățile constituente ale proteinelor,
nucleotidele, ale acizilor nucleici, monozaharidele, ale polizaharidelor și
acizii grași, ale majorității lipidelor. Deși masele moleculare ale lipidelor
individuale sunt mici (mase moleculare între 750 și 1500), comparativ cu
cele ale proteinelor, ale acizilor nucleici și ale poliaharidelor, unele lipide
se asociază spontan în structuri de tipul unor particule mari și uneori
funcționează în sisteme macromoleculare. Putem deci să le considerăm
în mod arbitrar ca macromolecule.
 La un nivel de organizare celulară imediat superior, macromoleculele
diferitelor clase se asociază între ele formând sisteme supramoleculare, cum
sunt lipoproteinele (complecși ai lipidelor și proteinelor) sau ribozomii
(complecși ai acizilor nucleici și proteinelor).

Principalele clase de biomolecule au funcții identice în toate tipurile de celule.

Acizii nucleici servesc pretutindeni la depozitarea și transmiterea informației
genetice. Proteinele sunt în toate celulele produșii și efectorii direcți ai
acțiunii genelor. Unele au activitate catalitică specifică și funcționează ca
enzime; altele servesc ca elemente structurale. Proteinele formează cea mai
complexă clasă de macromolecule.
 Polizaharidele au două funcții importante în toate celulele. Unele, de
exemplu amidonul, servesc ca forme de depozitare a materialului care
furnizează energia necesară activității celulei, altele, cum este celuloza, servesc
ca elemente structurale extracelulare. Lipidele au, de asemenea, același rol în
toate celulele și anume fie sub formă de componenți structurali principali ai
membranelor, fie ca formă de depozitare a materialului bogat energetic.
 Aminoacizii sunt substanțe organice în a căror structură se întâlnesc
concomitent două grupări funcționale: amino și carboxil și au următoarea
formulă generală:

În structura aminoacizilor naturali (numiți și α-aminoacizi), gruparea

amino se găsește în poziția α față de gruparea carboxil. De la acestă regulă
generală fac excepție aminoacizii, puțini la număr, în a căror structură se
întâlnesc două grupări carboxil și două grupări amino, cei care conțin grupări
imino, sau aminoacizii la care gruparea funcțională amino nu este legată de
atomul de carbon din poziția α.
 Aminoacizii constituie unitatea structurală fundamentală a moleculelor
de proteină. Hidroliza proteinelor, la cald și în prezența acidului sulfuric
concentrat evidențiază, de regulă, prezența în compoziția lor a cel puțin 20
aminoacizi.
Aminoacizii separați din hidrolizatele de proteină pot fi clasificați, în
funcție de structura lanțului hidrocarbonat, în două mari categorii: aminoacizi
alifatici sau aciclici și aminoacizi ciclici. Dacă se ia în considerare poziția
grupării amino față de gruparea carboxil se deosebesc α și β-aminoacizi, iar
după numărul grupărilor amino și carboxil – acizi monoaminomonocarboxilici,
monoaminodicarboxilici și diaminomonocarboxilici.
 După natura ciclului aminoacizii ciclici pot fi grupați la rândul lor în două
subgrupe: aminoacizi aromatici și aminoacizi heterociclici.
 După structura lor chimică, se disting șase grupe de aminoacizi, izolați din
produsele de hidroliză a proteinelor:

1. Grupa aminoacizilor monocarboxilici:

2. Grupa aminoacizilor dicarboxilici:

3. Grupa hidroxi-aminoacizilor:
4. Grupa tio-aminoacizilor:

5. Grupa diamino-acizilor:
6. Grupa aminoacizilor heterociclici:
 Majoritatea aminoacizilor cunoscuți astăzi în biochimie au fost
separați de nenumărate ori din hidrolizatele proteice și structura lor a fost
confirmată prin analiză chimică sau prin sinteză de laborator. Din diferite
produse naturale au fost izolați însă și alți aminoacizi care nu se întâlnesc
constant în compoziția proteinelor sau care se găsesc în natură în stare
liberă în cantități relativ mici. Alți aminoacizi reprezintă produse
intermediare ale metabolismului.

Aminoacizii sintetizați de organism se mai numesc și aminoacizi

neesențiali, iar cei care nu pot fi sintetizați de acesta – aminoacizi
esențiali.
 Aminoacizii esențiali sunt: valina (Val), leucina (Leu), izo-leucina (Ile),
fenilalanina (Phe), triptofan (Trp), metionina (Met), lizina (Lys), treonina
(Thr).

Aminoacizi neesențiali: alanina (Ala), glicina (Gly), cisteina (Cys),

serina (Ser), histidina (Hys), arginina (Arg), asparagina (Asn), glutamina
(Gln), acidul glutamic (Glu), acidul aspartic (Asp), prolina (Pro), tirozina
(Tyr).

Aminoacizii nu se pot înlocui unii pe alții.

 Aminoacizii care se întâlnesc în structura proteinelor native au fost
izolați sub formă de substanțe incolore, cristalizate, stabile în stare solidă și la
temperatura obișnuită (25ºC). Forma cristalelor este caracteristică pentru
fiecare aminoacid. Prin încălzire, la temperaturi moderate, aminoacizii se
topesc cu descompunere, punctul de fuziune al cristalelor neconstituind un
criteriu de diferențiere. Aminoacizii sunt substanțe solubile în apă, însă
gradul de solubilitate este diferit de la un aminoacid la altul.
 Cu excepția glicinei, toți aminoacizii conțin atomi de carbon asimetric,
motiv pentru care prezintă activitate optică: la pH = 7 unii sunt dextrogiri
(+), iar alții sunt levogiri (-). Cu toate acestea ei aparțin seriei L deoarece au
configurația L-glicerinaldehidei.
 Aminoacizii sunt substanțe cu caracter amfoter datorită prezenței
concomitente în moleculă a unei grupări funcționale acide ( -COOH) și
a unei grupări funcționale bazice ( - NH2) între acestea poate avea loc
transferul de protoni:

La pH fiziologic, ca și în stare cristalină, aminoacizii prezintă o

astfel de structură amfionică.
 Datorită caracterului lor amfoter, aminoacizii se comportă în mediu acid
ca baze iar în mediu bazic ca acizi.
 Proprietatea aminoacizilor de a reacționa atât cu ionii hidroxil cât și cu
ionii de hidroniu permite utilizarea lor ca substanțe tampon.
Un sistem tampon este o soluție care nu își modifică pH-ul în urma
adăugării de acizi sau baze. Un sistem tampon poate fi obținut prin amestecul
dintre un acid slab (HA) și baza conjugată a acestuia (A-). Dacă în această
soluție se introduce un acid de tip HCl, baza A- îl poate neutraliza prin
transformarea acestuia în HA. Dacă în soluție este introdusă o bază, acidul HA
o va neutraliza prin transformarea acesteia în forma A- .
 Punctul izoelectric reprezintă pH-ul la care un aminoacid este neutru din
punct de vedere electric – cu alte cuvinte, suma sarcinilor pozitive este egală cu
suma sarcinilor negative ale moleculei.
La pH izoelectric solubilitatea aminoacizilor este minimă datorită faptului
că dipolmomentul mare al amfionului duce la o puternică atracție între
molecule. Pe măsură ce pH-ul devine mai acid sau mai alcalin, iau naștere
cantități mai mari de cationi sau anioni, mai solubili decât amfionul.
 Proprietăți chimice

Proprietățile chimice ale aminoacizilor sunt datorate atât celor două grupări
funcționale –NH2 și –COOH cât și prezenței radicalului R. Unele dintre aceste
reacții se petrec și în organism, altele sunt utilizate în studiul proteinelor
(identificarea aminoacizilor din hidrolizatele proteice, stabilirea secvenței de
aminoacizi în proteine, identificarea aminoacizilor specifici pentru funcția
proteinelor, modificarea chimică a resturilor de aminoacizi din moleculele
proteice în vederea modificării activității lor biologice), precum și pentru
sinteza lanțurilor polipeptidice în laborator.
 Reacții ale grupării amino

1. Reacția cu acidul azotos din care rezultă hidroxiacizi (reacție

utilizată pentru dozarea aminoacizilor prin metoda van Slyke – se
determină azotul aminic al aminoacizilor prin măsurarea volumului de
azot degajat în timpul reacției)
 2. Reacția de alchilare – atomii de H de la gruparea amino pot fi
înlocuiți cu radicali alchil (de obicei metil), cu formare de betaine
(compuși în care atomul de azot este cuaternar).

Betaina glicocolului este un important donor de grupare metil în organism.

3. Reacția de acilare – în prezența acizilor carboxilici, a anhidridelor
sau a clorurilor acide gruparea amino poate fi acilată. De la glicocol prin
acilare la nivel hepatic se obține acidul hipuric, compus ce reprezintă forma
de eliminare a acidului benzoic din organism.
4. Reacția cu formaldehida – gruparea amino poate reacționa reversibil
cu aldehidele, formând compuși denumiți baze Schiff. Această reacție stă
la baza metodei de dozare a aminoacizilor prin metoda Sörensen
(determinarea cantitativă a aminoacizilor prin titrarea grupărilor carboxil
rămase libere cu o soluție titrată de alcalii). Bazele Schiff apar și în
organism sub formă de compuși intermediari în unele procese
(transaminare, decarboxilare etc.).
 5. Reacția cu ninhidrina – ninhidrina este un agent oxidant care produce
decarboxilarea α-aminoacizilor cu eliberare de CO2, NH3 și o aldehidă cu un
atom de C mai puțin. Ninhidrina redusă reacționează cu amoniacul eliberat,
formând un complex colorat în albastru, ce prezintă absorbție specifică la 570
nm; această reacție stă la baza uneia din cele mai utilizate metode de dozare a
aminoacizilor.
 Reacții ale grupării carboxil

Aminoacizii reacționează cu bazele cu formare de săruri obișnuite. În

unele condiții experimentale aminoacizii formează săruri complexe cu cationii
metalelor grele. Glicocolul, de exemplu, în prezența cuprului formează
complecși intramoleculari colorați în albastru, care au structura următoare:
 În mediu acid (HCl) și sub acțiunea alcoolului, aminoacizii formează
esteri din care se obțin ușor amide și hidrazide ale aminoacizilor, precum și
amidoalcooli:
 Aminoacizii reacționează cu pentaclorura de fosfor cu formare de
halogenuri acide, instabile:

Mult mai stabile sunt halogenurile acide ale aminoacizilor acilați, care de
altfel sunt utilizate pentru sinteza peptidelor:

Aminoacizii pot fi decarboxilați cu formare de bioxid de carbon și amine:

 Dintre reacțiile grupărilor carboxil ale aminoacizilor în biochimie
prezintă o importanță practică reacția de esterificare care este folosită
pentru protejarea grupărilor carboxil în cazul sintezei peptidelor. Esterii (a)
metil-, (b) etil-, (c) benzil-, (d) p-nitrobenzil- și (e) t-butil- ai aminoacizilor
sunt cei mai frecvent utilizați în sinteza peptidelor:
 Reacții specifice radicalului R
Sunt utilizate pentru identificarea calitativă a aminoacizilor
- reacția Sakaguchi – specifică pentru arginina care în prezența α-naftolului
dă o colorație roșie;
- reacția cu nitroprusiat – specifică cisteinei cu care dă o colorație roșie;
- reacția Pauli (soluție alcalină de acid sulfanilic diazotat) – reactivul dă o
colorație roșie cu histidina și tirozina;
- reacția Ehrlich – este specifică pentru triptofan care dă o colorație
albastră;
- reacția Folin-Ciocâlteu (acid fosfomolibdiwolframic) – specifică pentru
tirozina care dă o culoare roșie;
- reacția xantoproteică – prin fierbere cu acid azotic concentrat, aminoacizii
ciclici dau o colorație galbenă care trece în portocaliu la adăugarea de baze.

Reacții datorate ambelor grupări funcționale

Aminoacizii participă la reacții de condensare și policondensare formând
peptide și protide.