Reacții ale grupării carboxil

Aminoacizii reacționează cu bazele cu formare de săruri obișnuite. În

unele condiții experimentale aminoacizii formează săruri complexe cu
cationii metalelor grele. Glicocolul, de exemplu, în prezența cuprului
formează complecși intramoleculari colorați în albastru, care au structura
următoare:
 Aminoacizii reacționează cu pentaclorura de fosfor cu formare de
halogenuri acide, instabile:

Mult mai stabile sunt halogenurile acide ale aminoacizilor acilați, care de
altfel sunt utilizate pentru sinteza peptidelor:

Aminoacizii pot fi decarboxilați cu formare de bioxid de carbon și

amine:
 Dintre reacțiile grupărilor carboxil ale aminoacizilor în biochimie
prezintă o importanță practică reacția de esterificare care este folosită
pentru protejarea grupărilor carboxil în cazul sintezei peptidelor. Esterii
(a) metil-, (b) etil-, (c) benzil-, (d) p-nitrobenzil- și (e) t-butil- ai
aminoacizilor sunt cei mai frecvent utilizați în sinteza peptidelor:
 Reacții specifice radicalului R
Sunt utilizate pentru identificarea calitativă a aminoacizilor
- reacția Sakaguchi – specifică pentru arginina care în prezența α-naftolului
dă o colorație roșie;
- reacția cu nitroprusiat – specifică cisteinei cu care dă o colorație roșie;
- reacția Pauli (soluție alcalină de acid sulfanilic diazotat) – reactivul dă o
colorație roșie cu histidina și tirozina;
- reacția Ehrlich – este specifică pentru triptofan care dă o colorație
albastră;
- reacția Folin-Ciocâlteu (acid fosfomolibdiwolframic) – specifică pentru
tirozina care dă o culoare roșie;
- reacția xantoproteică – prin fierbere cu acid azotic concentrat,
aminoacizii ciclici dau o colorație galbenă care trece în portocaliu la adăugarea
de baze.
Reacții datorate ambelor grupări funcționale
Aminoacizii participă la reacții de condensare și
policondensare formând peptide și protide.
 Peptide

Peptidele sunt produși de policondensare a două sau mai multe molecule

de aminoacizi. Resturile de aminoacizi sunt legate prin legătura amidică
numită legătură peptidică (–NH–CO–). Sunt substanțe naturale care se găsesc
în plante în stare liberă sau apar ca intermediari la hidroliza proteinelor.
Structura și funcțiile peptidelor sunt determinate de secvența de aminoacizi din
moleculă.
 Peptidele naturale sunt sintetizate de microorganisme, plante și animale
și ele îndeplinesc în celulele și organismele vii cele mai diferite roluri:
componente structurale ale țesuturilor, transportori de electroni, factori de
eliberare ai hormonilor, hormoni, antibiotice, toxine, inhibitori naturali ai
enzimelor ș.a.
În funcție de numărul de aminoacizi din moleculă peptidele se împart în:
- oligopeptide – conțin până la 10 aminoacizi în moleculă (dipeptide,
tripeptide etc);
- polipeptide – conțin între 10 și 100 aminoacizi.
 Din două molecule de aminoacizi
se formează o dipeptidă:

Numele peptidelor conține denumirea

tuturor resturilor de aminoacizi ai
secvenței și începe cu aminoacidul N-
terminal.
 În diferitele organe vegetale se găsesc peptide și polipeptide, care
îndeplinesc anumite roluri fiziologice sau constituie produși intermediari în
anabolismul și catabolismul proteinelor.

1. Peptide biologice
Una din primele peptide naturale cunoscută, izolată din drojdia de bere de
către Hopkins în anul 1921, este glutationul. Glutationul este o tripeptidă
deosebit de importantă din punct de vedere biologic.

Se găsește și în numeroase organe vegetale, îndeosebi în semințe, unde

cantitatea lui sporește în cursul încolțirii.
 2. Hormoni peptidici

O serie de hormoni au structură

polipeptidică: insulina, glucagonul,
ocitocina, vasopresina, ACTH.

Insulina este o proteină-hormon, cu

masa moleculară de 6000, a cărei
structură a fost stabilită de Sanger. Este
secretată de celulele β ale insulelor
Largenhans – grupuri de celule ale
pancreasului exocrin Este alcătuită din
două catene polipeptidice: catena A, care
conține 21 resturi de aminoacizi și
prezintă o punte disulfurică intracatenară
formată de resturile de cisteină în poziția
6 – 11 și catena B care este alcătuită din
30 resturi de aminoacizi.
 Glucagonul sau factorul hiperglicemiant-glicogenolitic a fost pus în
evidență încă din anul 1923, când s-a constatat că extractele pancreatice
injectate animalelor de laborator provoacă creșterea glicemiei sanguine.
Este un hormon polipeptidic secretat de celulele α-pancreatice din
insulele Langerhans.

Glucagonul alături de epinefrină se opune multora dintre acțiunile

insulinei

Cel mai important este faptul că glucagonul acționează în vederea

menținerii nivelurilor sanguine ale glucozei prin activarea glicogenolizei și
gluconeogenezei hepatice.
 Hormonul adrenocorticotrop, corticotropina (ACTH) (hormonul
stresului) este o polipeptidă secretată de celulele acidofle ε din adenohipofiză și
care acționează asupra glandei suprarenale, stimulând sau inhibând creșterea ei
și secreția de hormoni corticosteroizi.
Hormonul adrenocorticotrop a fost izolat din hipofiza mai multor specii de
animale și de la om (Li, Dixon,Chung, 1958; Lee și alții, 1974) și s-a dovedit a
fi o polipeptidă liniară, alcătuită din resturile a 39 de aminoacizi și având o
masă moleculară de 4500 (Brown, Davies, Englert, Cox, 1956).
 Vasopresina și ocitocina. Lobul posterior al glandei hipofize –
neurohipofiza sau pars nervosa – eliberează doi hormoni de natură
peptidică –vasopresina și ocitocina – care au o structură chimică
apropiată, însă acțiuni fiziologice diferite.
Ambii hormoni sunt peptide alcătuite din câte nouă resturi de
aminoacizi; resturile primilor șase aminoacizi sunt legate între ele printr-o
punte disulfurică la care participă Cys11 – Cys66 (du Vigneaud și colab. 1954,
1957, 1958).

Vasopresina injectată omului, în doze foarte mici (0,0001 mg), are un

efect antidiuretic: volumul urinei eliminate din organism este mai mic
decât în mod normal, însă acesta este mai concentrată, deoarece conține
cantități mari de cloruri, fosfați și substanțe azotoase – uree, creatinină ș.a.
 Ocitocina acționează asupra musculaturii netede, îndeosebi a
musculaturii uterului a cărui contracție este provocată și de soluții de
ocitocină diluat de 1x10-7-7. Ocitocina stimulează contracția musculaturii din
jurul alveolelor mamare determinând astfel eliminarea laptelui din canalele
glandei mamare la animale având deci și o acțiune lactogogă.

3. Peptide cu acțiune antibacteriană.

Penicilinele, gramicidinele (A, B, C), bacitracinele și polimixinele au

structură polipeptidică.
Penicilinele sunt polipeptide atipice care conțin acid 6-amino-penicilanic
pe molecula căruia sunt grefați diverși radicali. Când radicalul este C 66H55–
CH22– compusul se numește benzil–penicilina (penicilina G).
 Proteinele

Polipeptidele care conțin mai mult de 100 de resturi de aminoacizi în

moleculă poartă numele de proteine.
Proteinele sunt substanțe organice macromoleculare prezente în celulele
microorganismelor, plantelor și animalelor unde alcătuiesc peste 50% din
greutatea uscată a acestora. Proteinele îndeplinesc în celulele vii diferite roluri:
plastic sau structural, reprezentând constituenții principali ai citoplasmei și
infrastructurilor celulare, a umorilor și fluidelor organismelor vii; catalitic,
mediază accelerând selectiv reacțiile biochimice specifice vieții în calitate de
enzime; energetic furnizând energia necesară menținerii funcțiilor normale în
cazuri limită pentru celulă sau pentru organism (inaniție, subalimentație,
procese inflamatorii și patologice), de transport, hormonal, imunologic ș.a.
 Structura proteinelor

Structura primară a proteinelor

Se referă la numărul, felul și secvența resturilor de aminoacizi din

moleculă, deci la organizarea catenei polipeptidice, dacă proteina este
alcătuită din mai multe catene polipeptidice. Resturile de aminoacizi sunt unite
între ele în cadrul structurii primare prin legături peptidice formate între
gruparea funcțională carboxil a unui aminoacid și gruparea funcțională amino
din poziția α a unui alt aminoacid:
 Structura secundară a proteinelor reprezintă al doilea nivel de
organizare al acestora. Definește orientarea spațială a lanțului polipeptidic
pe o singură axă. Pauling și Corey (1951) au postulat două structuri
secundare pentru lanțurile polipeptidice: modelul α-elicoidal (α-helix) și
structura β (planurile pliate).
 Modelul α-elicoidal (α-helix) prevede dobândirea de către o catenă
polipeptidică a unei conformații elicoidale numită α-helix, rezultată și
stabilizată prin legături de hidrogen intracatenare. Legăturile de hidrogen
sunt dispuse aproape perfect paralel cu axa α-helixului. Radicalii R ai
aminoacizilor constituenți ai α-helix-ului sunt așezați alternativ deasupra și
sub planurile legăturii peptidice și proiectate radial în jurul elicei.

În funcție de direcția de
spiralare teoretic α-helix-ul poate să
apară sub două forme: α-helix-ul de
dreapta, care are sensul unui șurub
cu pasul spre dreapta și α-helix-ul de
stânga, care are sensul unui șurub cu
pasul spre stânga. În ambele forme
radicalii R ai aminoacizilor sunt
proiectați spre exteriorul elicei.
 Modelul straturilor pliate (sau Structura
β). Și acest model reprezintă o conformație
ordonată și stabilizată prin legături de
hidrogen intercatenare, dispuse aproape
perpendicular pe axa catenei polipeptidice.
Lanțurile polipeptidice se așează în foi.
Structura secundară β în foaie pliată este
întâlnită în proporție de aproape 100% în
proteina din mătase, fibroina.
 Structura terțiară a proteinelor

Această structură reprezintă un stadiu avansat de organizare spațială a

proteinelor. Acest nivel de organizare structurală reprezintă rezultatul
interacțiunilor dintre resturile aminoacizilor din catenele polipeptidice (R),
interacțiuni care apar deja și în cazul lanțurilor polipeptidice mai lungi care
au o structură secundară proprie. Pauling a sugerat că fiecare elice poate fi
la rândul ei înfășurată sub forma unei supraelici (superhelix) ce posedă o
spiră mare pentru fiecare 35 de spire a elicei α. șase astfelde suprahelixuri
sunt împletite în jurul unui al șaptelea spre a forma o arhitectură moleculară
complexă asemănătoare unei funii formate din șapte fire torsionate.
 Menținerea structurii terțiare se realizează prin forțele de atracție
care se nasc între radicalii catenelor polipeptidice ce pot ajunge în
poziții favorabile formării unor legături.
Structura terțiară prezintă un grad mare de labilitate în raport cu
diferiți factori fizici și chimici, desfacerea legăturilor implicate în
organizarea structurii terțiare determină denaturarea proteinelor,
proces însoțit de regulă de pierderea proprietăților biologice.
Structura cuaternară a proteinelor reprezintă nivelul de organizare cel
mai înalt al proteinelor. Structura cuaternară a proteinelor oligomere
(proteine constituite din mai multe lanțuri polipeptidice – oligomeri) indică
modul în care lanțurile polipeptidice individuale, se asociază, se
asamblează pentru a realiza structura proteinei date, structura sa
funcțională. Structura cuaternară este un nivel de organizare care rezultă
prin interacțiunea dintre lanțurile polipeptidice independente care au deja o
structură primară, secundară și terțiară bine definită.
 Proprietățile proteinelor

Proprietăți fizice:

Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura

solventului, structura chimică, temperatură, pH. Ea se datorează
prezenței pe suprafața moleculei a grupărilor polare, hidrofile (–COOH,
–NH22, –OH) ce se orientează spre apă cu care interacționează
electrostatic. În acest mod, molecula proteică se izolează de celelalte
molecule și se dizolvă. Proteinele globulare, având molecule ovoidale,
se asociază greu și de aceea sunt solubile.
 Denaturarea proteinelor
Conformațiile native ale
proteinelor globulare realizate prin
interacțiunile specifice dintre
lanțurile polipeptidice sunt fragile,
fiind ușor deranjate de acțiunea așa
numiților agenți denaturanți. Acești
agenți acționează prin ruperea Agenții denaturanți sunt foarte
legăturilor necovalente din diferiți:
structurile secundară, terțiară și - temperatură între 50–60ºC;
cuaternară, dar nu afectează - valori extreme de pH;
legăturile covalente, legăturile - ureea și guanidina în
peptidice rămân intacte (nu se concentrații mari;
eliberează aminoacizi). - agenți tensioactivi;
- solvenți organici.