Proiect realizat de Alistar Vlăduț

Ghiuzan Andreea
Gogu Diana
Lungu Maria
Rotaru Roxana

PROTEINE
Cuprins

I. Caracterizare generală
– Definiție
II. Aminoacizi
1. Definiție
2. Denumire
3. Izomerie
4. Proprietăți fizice
5. Proprietăți chimice
III. Structură
IV. Clasificare
V. Proprietăți
VI. Răspândirea în natură și importanță
I. Caracterizare generală
-Definiție
• Proteinele sunt substanțe organice
macromoleculare formate din lanțuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în
celulele tuturor organismelor vii în proporție de
peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele
sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvența
acestora este codificată de către o genă. Fiecare
proteină are secvența ei unică de aminoacizi,
determinată de secvența nucleotidică a genei.
II. Aminoacizi
•1.  Definiție
• Aminoacizii sunt compuși polifuncționali care
conțin în moleculă grupe amino(-) și carboxil(-
COOH).
• În general, un aminoacid care conține în
moleculă o grupă amino și una carboxil legate
de un radical hidrocarbonat(-R-) se scrie sau
|
R
2. Denumire
• Dintre grupele funcționale amino și carboxil, prioritară în
denumiri este grupa carboxil.
• Denumirea unui aminoacid se obține prin adăugarea
prefixului amino la numele acidului. În cazul aminoacizilor cu
mai mult de trei atomi de carbon în moleculă, se indică și
poziția grupei amino pe catena acidului carboxilic. Aceasta se
poate face în două moduri:
o prin numerotarea atomilor de carbon începând cu cel
din grupa carboxil;
o prin notarea cu litere din alfabetul grecesc: α,β etc.
începând cu atomul de carbon vecin grupării carboxil;
acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă de
același carbon, β dacă grupările amino și carboxil se
leagă de atomi de carbon alăturați.
• Sunt însă mult mai utilizate denumirile aminoacizilor preluate din
biochimie.
Tipul aminoacizilor Formula plană Denumirea Denumirea
prescurtată
glicocol sau glicină
(acid aminoetanoic, acid Gli
aminoacetic)

alanină
(acid 2- Ala
aminopropanoic)
acizi monoamino- valină
monocarboxilici (acid 2-amino-3-metil Val
butanoic)

leucină
(acid 2-amino-4-metil- Leu
pentanoic)

izoleucină
(acid 2-amino-3-metil- Ile
pentanoic)

fenilalanină
(acid 2-amino-3-fenil- Fen
propanoic)
Tipul aminoacizilor Formula plană Denumirea Denumirea
prescurtată
acid aspartic/ acid
asparagic Asp
aminoacizi (acid 2-aminobutanoic)
dicarboxilici
acid glutamic
(acid 2- Glu
aminopentandioic)

amidele
aminoacizilor aspargină Asn
dicarboxilici

lisină
aminoacizi bazici (acid 2,6-diamino- Lis
hexanoic)

treonină
(acid 2-amino-3- Tre
hidroxiamino- hidroxibutanoic)
acizi
tirosină
acid 2-amino-3- Tir
(p-hidroxifenil)-propanoic
Tipul aminoacizilor Formula plană Denumirea Denumirea
prescurtată
cisteină
(acid 2-amino3-tio- Cis
aminoacizi ce propanoic)
conțin sulf
metionină
(acid 2-amino-4- Met
metiltiobutanoic)

prolină Pro

aminoacizi triptofan Trp

heterociclici

histidină His
3. Izomerie

• Cu excepţia glicinei, α-aminoacizii naturai conţin cel

puţin un atom de carbon asimetric şi sunt optic activi.
Atomul de carbon asimetric din poziţia α are
configuraţia S. În formulele de proiecţie, grupa amino
se află în stânga, iar atomul de hidrogen în dreapta.
4. Proprietăți fizice

• Între sarcinile de semn contrar ale amfionilor

aminoacizilor se stabilesc atracţii
electrostatice puternice.
• Aminoacizii sunt substanţe solide cristalizate
care se topesc la temperaturi ridicate(peste
250°C) cu descompunere. Aminoacizii sunt
solubili în apă şi insolubili în solvenţi organici.
• Mulţi amonoacizi au gust dulce.
5. Proprietăți chimice
a)
•   Reacția de condensare și policondensare
• Prin eliminarea unei molecule de apă între grupa
amino() a unui α-aminoacid și grupa carboxil(-
COOH) , a altuia, identici sau diferiți, se stabilește
o legătură numită legătură peptidică. Prin reacția
de condensare se obține o dipeptidă.

• În continuare, prin reacții de policondensare se

obțin polipeptide și în final proteine.
• Proteinele sunt compuși macromoleculari
naturali rezultați prin policondensarea
α-aminoacizilor; resturile de aminoacizi sunt
unite între ele prin grupări peptidice.
III. Structură
• Structura primară a unei proteine se
referă la identitatea aminoacizilor
componenţi, la numărul lor şi la modul în
care aceştia se succed în macromolecula
proteinei.
• Structura secundară se referă la
orientarea în spaţiu a macromolculelor
proteice şi la cauzele şi consecinţele
acestei orientări.
• Unele proteine adoptă un aranjament
elicoidal, de spirală cu pasul pe dreapta,
numit elice α, stabilizat de legături de
hidrogen intramoleculare.
• Alte proteine adoptă o structură pliată(panglică
ondulată) ce permite asocierea mai multor
macromolecule proteice prin legături de hidrogen
intermoleculare. Acest aranjament se numeşte
structură secundară ß şi este adoptat de proteinele
fibroase.
• Structura terţiară se referă la dispunerea în
spaţiu a unei macromolecule proteice cu o
anumită structură secundară.
• Structura cuaternară se referă la asocierea
mai multor macromolecule prooteice care au
o structură primară, secundară sau terţiară
bine determinată, într-o enitate cu un anumit
rol biologic.
 IV. Clasificare
1. După sursa de provenienţă :
a) proteine de origine vegetală
b) proteine de origine animală

2. După solubilitatea în apă şi în soluţii de electroliți:

a) insolubile (fibroase) sau scleroproteine- se găsesc în
organismul animal în stare solidă; au funcția de a conferi
organelor rezistență mecanică sau protecție împotriva
agenților exteriori; nu sunt hidrolizate de enzimele digestiei
și de aceea nu au valoare nutritivă;
b) solubile (globulare)- apar în celule, în stare dizolvată, sau
sub formă de geluri hidratate, majoritatea au funcții
fiziologice importante. Ele se împart în:
– Albumine, solubile în apă şi în soluţii de electroliţi (acizi,
baze, săruri);
– Globuline, solubile numai în soluţii de electroliţi.
3. După compoziție:
a) proteine simple sau holoproteine – dau prin hidroliză
totală numai aminoacizi(ex: albumina din sânge)

b) proteine conjugate sau

proteide (heteroproteine) -
dau prin hidroliză totală
aminoacizi și compuși cu
structură neproteică.
Proteidele sunt formate
dintr-o moleculă proteică
legată de o grupă
prostetică(resturi fără
structură de aminoacizi) .
• Proteidele intră în compoziţia celulelor vii, dar
şi în constituţia enzimelor şi virusurilor.
• Virusurile sunt responsabile de apariţia şi
răspândirea multor boli infecţioase(sunt
germeni patogeni). Proteinele provenite din
virusuri, numite antigeni provoacă formarea în
organismul animal a altor proteine, de apărare
împotriva virusurilor, numite anticorpi.
• Vaccinurile conţin anticorpi care dau imunitate
organismului faţă de diferitele virusuri.
V. Proprietăți
a) Reacția de hidroliză

• Proteinele hidrolizează la cald sub influenţa

acizilor, a bazelor sau a enzimelor. Prin hidroliza
parţială se obţin amestecuri de peptide, iar prin
hidroliza totală se obţin amestecuri de α-
aminoacizi. Proteinele sunt hidrolizate
enzematic în procesul de digestie al alimentelor.
b) Denaturarea
• În procesul de denaturare a unei proteine, nu are loc
hidroliza grupelor peptidice, ci sunt afectate
interacţiunile necovalente care stabilizează
aranjamentul spaţial al proteinei. Prin denaturare, se
pierde parţial sau total activitatea biologică specifică.
• Agenții mai importanţi care provoacă denaturarea
sunt: radiaţii UV, X, temperaturi ridicate, acizi, baze,
alcooli, acizi organici, solvenţi etc.
VI. Răspândirea în natură și importanța
• Proteinele se găsesc în corpurile animalelor și în
părți ale plantelor. Colagenul contribuie la forma
corpului nostru. Alte proteine (keratina) formează
părul și unghiile.
• Împreună cu apa, proteinele sunt principalele
substanțe din alcătuirea mușchilor, organelor
interne și ale pielii. Tot proteine sunt și moleculele
enzimelor din corpurile vii care catalizează reacțiile
chimice prin care se digeră hrana, se alimentează
corpul cu energie și se fabrică țesuturile corpului.
• În general, organismul unui om matur are
nevoie zilnic de 70- 80 grame de proteine.
• Necesarul de proteine însă depinde de
necesitățile organismului:
-Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
-Adulți:1,2-1,5 g/kgc/zi
-Gravide și mame care alăptează: 2 g/kgc/zi
-Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3
g/kgc/zi
 Aliment Proteine (%) Aliment Proteine

Brânză topită 9 Mazăre 4

Parmezan 36 Făină de porumb 9

Alune 27 Banană 1

Carne de pui 21 Morcovi 1

Pește 15-21 Ciuperci 5

Carne de vită 16-20 Orez 7

Lapte 8 Fasole 8

Ouă 13 Nuci 21

Făină de grâu 11-13 Zmeură 2

Cartofi 2 Cireșe 1
• Datorită compoziției, fiind formate exclusiv din aminoacizi, se întâlnesc alături de alți
compuși importanți de tipul polizaharidelor, lipidelor și acizilor nucleici începând cu
structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote și terminând cu omul. Practic
nu se concepe viață fără proteine.
• Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacții biochimice în organism, altele pot
juca un rol important în menținerea integrității celulare, în răspunsul imun și autoimun al
organismului.
• Intră în alcătuirea materialului constitutiv al organismului uman cu rol fundamental sau
auxiliar(suport mecanic pentru piele și oase).
• Sunt transportatori, de exemplu hemoglobina din sânge este purtătorul de oxigen de la
plămâni la nivelul celulelor și de fier care este transportat și stocat în ficat.
• Funcționează în cardul unor fotoreceptori, de exemplu rodopsina participă la
transmiterea impulsurilor nervoase spre celulele retinei, asigurând formarea imaginilor ,
adică vederea.
• Sunt biocatalizatori(enzime)- catalizează procesele chimice majore din organism.
• Sunt compuși responsabili de apariția imunității și de controlul creșterii, în corelare cu
individualitatea și specificitatea organismului uman; ele pot prelua o parte din
informațiile stocate în ADN.
• Constituie rezerva energetică- de exemplu 1g de proteină furnizează organismului 17,6
kJ prin oxidare enzimatică.