UNIVERSITATEA “DIMITRIE CANTEMIR”

Facultatea Stiințe fundamentale

Departamentul Stiințe biologice si genomice

DISCIPLINA: ENZIMOLOGIA

LUCRU INDIVIDUAL
CARACTERISTICA OXIDOREDUCTAZELOR
ROLUL LOR; REPREZENTANȚII

A prezentat: Croitoru Tatiana

Profesor: Dascaliuc Alexandru
 OXIDOREDUCTAZE
Definiție și Caracteristici generale

• Oxidoreductazele sunt enzime care catalizează reacţiile de oxidoreducere

din celulele vii.
• Reacţiile redox sunt deosebit de importante pentru organism întrucât
eliberează o mare parte din energia liberă de care are nevoie pentru diferite
activităţi fiziologice.
• Catalizează procesele celulare de oxidoreducere, procese ce se desfăşoară
prin transport de hidrogen, electroni şi oxigen de la un substrat donor la
acceptor.
• Cofactorii oxidoreductazelor se pot diferenţia în:
- transportori de hidrogen
- transportori de electroni
- transportori de oxigen.
Dehidrogenaze - catalizează (de obicei reversibil) transferul de hidrogen de la un
substrat donor de hidrogen (notat DH2) la acceptorul de hidrogen (notat A)

DH2 + A ↔ D + AH2

Denumirea sistematică: donor de echivalenţi reducători: acceptor de echivalenţi

reducători oxidoreductaze.

Oxidaze sau oxigenaze = catalizează scoaterea hidrogenului de pe un substrat

(DH2) utilizând oxigenul ca acceptor.
Produşi de reacţie: apa (H2O) sau peroxidul de hidrogen (H2O2).
 Oxigenazele - două grupe:
A. Dioxigenaze – încorporează ambii atomi de oxigen în molecula
substratului (notat D):
D + O2 → DO2
B. Monooxigenaze sau hidroxilaze – catalizează încorporarea unui
singur atom de oxigen în molecula de substrat (notat, în acest caz,
DH), iar celălalt este redus la apă:
DH + O2 + AH2 → D-OH + A + H2O
unde DH – substrat donor de hidrogen; AH2 – cosubstrat donor de
hidrogen; D-OH este substrat hidroxilat.

• Transhidrogenazele sau dehidrogenazele sunt de două feluri:

anaerobe şi aerobe. Dacă acceptorul de hidrogen este oxigenul,
dehidrogenazele sunt aerobe, iar în cazul când acceptorul este un alt
compus diferit de oxigen, dehidrogenazele sunt anaerobe.
• În transferul hidrogenului sau a electronilor de la un substrat donor la un
substrat acceptor se interpun coenzimele care joacă un rol de
transportor intermediar de hidrogen sau electroni.
Transportori de hidrogen

COENZIME NICOTINICE
(COENZIME PIRIDINICE)
 COENZIME TRANSPORTOARE DE HIDROGEN
• COENZIME NICOTINICE (COENZIME PIRIDINICE).
Structură chimică: cele două forme biologic active ale amidei nicotinice (vitamina B3):
Nicotinamid adenindinucleotid - NAD+ (în forma oxidată)
Nicotinamid adenindinucleotid fosfat -NADP+ (forma oxidată).
Acestea sunt compuse din
două nucleotide legate
între ele prin intermediul
grupărilor fosfat, printr-o
legătură fosfoanhidridică

NADP+ posedă o
grupare fosforil
în plus, legată
de C2 al restului
de riboză legat
de adenină
 Mecanism de acţiune
• Nucleotidele NAD+ şi NADP+ funcţionează ca acceptori reversibili ai echivalenţilor
reducători: protoni şi electroni, şi deci ca transportori de hidrogen.
Reacţia generală :
NAD+ + 2H (2e- + 2H+) ↔ NADH + H+
NADP+ + 2H (2e- + 2H+) ↔ NADPH + H+
 Unul din electroni este utilizat pentru neutralizarea sarcinii atomului de azot
cuaternar în poziţia 1 iar un electron şi un proton dau naştere atomului de
hidrogen care se fixează în poziţia 4, formâdu-se NADH şi NADPH.
Cel de-al doilea proton (H+) eliberat de substrat rămâne liber în mediul de
reacţie.
 Caracteristici funcționale
• NAD+ și NADP+ au funcție de coenzime, adică sunt slab legate de
suportul proteic apoenzimatic
• au potențial de oxidoreducere foarte scăzut:

E’o= - 0,32 V

• reacțiile catalizate de enzimele NAD+ și NADP+ dependente sunt, în

general reversibile
• formele reduse NADH + H+ intervin în prima etapă în transportul de
hidrogen din cadrul lanțului respirator mitocondrial (reacționează
direct cu substratul).
• formele reduse NADH + H+ și NADPH + H+ reprezintă o rezervă de
echivalenți reducători necesari pentru diverse reacții de biosinteză
• formele reduse NADPH + H+ nu intervin în lanțul respirator
mitocondrial.
• formele reduse NADPH + H+ intervin în reacțiile de hidroxilare
microzomală.
 Exemple de enzime NAD+ dependente

Alcool dehidrogenaza – denumire convențională

Alcool : NAD + oxidoreductaza, EC: 1.1.1.1
Enzime NAD+ dependente
 Enzime NAD+ dependente

α-Glicerofosfat : NAD+ oxidoreductaza, EC 1.1.1.95

Enzime NAD+ dependente
Enzime NADP+ dependente
 Enzime NADP+ dependente

Enzima care intervine în biosinteza colesterolului

Enzime NADP+ dependente
 In tabelul de mai jos sunt reletate oxidoreductaze NAD+ si NADP+
dependente indicînduse substraturie asupra carora actionează precum și
produșii rezultați
 Flavin-enzime.
Cofactori transportori de hidrogen
cu structură flavinică
FAD
FMN
 Cofactori cu structură flavinică- transportori de hidrogen.
Flavin-enzime

Flavin mononucleotid – FMN

Flavin adenindinucleotid – FAD

• Sunt grupări prostetice pentru un număr relativ mare de flavoproteine şi

flavin-enzime (strâns legate de partea proteică a enzimei)
• Alte denumiri: fermentul galben al lui Warburg, ovoflavină, lactoflavină
• sunt forme biologic active ale vitaminei B2 (riboflavina).

• FMN are structură mononucleotidică,

• FAD are o structură dinucleotidică.
Structura flavin mononucleotidului (FMN) = izoaloxazină-ribitil-
fosfat
Structura flavin adenindinucleotidului (FAD)
 Mecanism de acţiune

FMN şi FAD pot funcţiona drept transportori de hidrogen datorită

capacităţii lor de a lega reversibil hidrogenul la atomii N1 şi N10 din nucleul
izoaloxazinic.
În forma oxidată nucleul izoaloxazinic este plan iar în forma redusă are loc o
pliere a sa în jurul unei axe imaginare N1-N10.`
 Caracteristici structurale
• Legătura dintre ribitil şi dimetil-izoaloxazină nu este N-heterozidică
• Legătura cu partea proteică a enzimelor este puternică
(grupare prostetică)
• O grupare funcţională de alcool primar din ribitil este
esterificată cu H3PO4, (FMN reprezintă de fapt esterul fosforic al
vitaminei B2)
• sunt metal-flavoproteine, cu ioni metalici în structură:
– succinat-dehidrogenaza are fier neheminic,
– xantinoxidaza conţine fier şi molibden,
– butiril ~ SCoA dehidrogenaza are cupru

• Potenţialul de oxidoreducere a enzimelor flavinice are valoare

negativă:
– FAD - Eo’= - 0,05V
– FMN - Eo’= - 0,10V
• FAD şi FMN participă la lanţul respirator mitocondrial, preluând
hidrogenii de la coenzimele nicotinice pe care îi cedează
coenzimelor Q (ubichinonelor)
• Legătura cu partea proteică a enzimelor este puternică (grupare prostetică)
Exemple de enzime dependende de FAD
Oxidarea aminoacizilor : flavin-enzimele în reacţia catalizată de
L/D aminoacid oxidaze FMN/FAD dependente (EC 1.4.32)
UBICHINONELE (COENZIMELE Q)
COFACTORI ENZIMATICI
TRANSPORTORI DE HIDROGEN
 Ubichinonele sau coenzimele Q = grup de compuşi liposolubili omologi,
cu structură benzochinonică, specifici mitocondriei
Denumire:
• ubi = răspândire ubicuitară: la plante, la microorganisme, la animale
• chinone - au structură chinonică
• prezentă în toate celulele şi ţesuturile
• Structură: nucleu de benzochinonă substituit cu: 2 gr. metoxi:
1 gr. metil și
1 lanț poliizoprenoidic
 Particularități structurale ale moleculelor de
ubichinone

• denumirea de “coenzimă” este improprie deoarece ea nu intră în

componenţa unei enzime;
• lanţul poliizoprenic din structura coenzimei Q10 îi permite
integrarea în zonele bogate în lipide din celulă, în special în
structurile de membrană;
• sunt solubilizate în complexe fosfolipidice => rol de transportor de
hidrogen mobil, făcând naveta între transportorii fixaţi la nivel
mitocondrial.
 Mecanism de acțiune
• acceptă şi cedează reversibil 2 atomi de hidrogen:

• Potenţial de oxidoreducere Eo’= -0,01V

• => deci în celulă ele oxidează enzimele cu potențial redox mai scăzut, cum sunt
enzimele flavinice
• în lanţul respirator mitocondrial se plasează între sistemele enzimatice cu
• potenţial redox negativ –flavinele, şi cele cu potenţial pozitiv -citocromii
Oxidoreductaze transportoare de
electroni
TRANSELECTRONAZE
 Oxidoreductaze cu fier heminic. Hem-enzime

Citocromii
• Keilin – 1925
• Fier-proteine cu localizare mitocondrială
• Participanți activi la lanțul respirator
• Unii sunt localizați în microzomi
• Se cunosc aproximativ 100 citocromi
• Gruparea prostetică: fier-porfirinică
• Au structură heminică
• Realizează transferul reversibil al unui singur electron- prin
intermediul atomului de fier situat în centrul hemului Fe(II) ↔ Fe(III).
 Mecanism de acţiune
• Citocromiii a, b, şi c sunt prezenţi la nivelul membranei mitocondriale
şi fac parte din complexele lanţului respirator.
• Structurile heminice din citocromii a şi b nu sunt leagate covalent de
partea proteică.
• Potenţialele de oxidoreducere ale citocromilor sunt pozitive, ei fiind
plasaţi în lanţul respirator mitocondrial în ordinea crescătoare a
potenţialelor lor redox.
• Transportul electronilor se face pe baza transformărilor redox
reversibile ale atomului de fier heminic:
CITOCROMII – Structură chimică
 Transelectronaze

• CATALAZA - HEM-ENZIME, cu masa moleculară de 250.000 Daltoni,

constituită din 18 lanţuri polipeptidice notate cu A, B, C şi D.
• Fiecare catenă conţine 120 resturi de aminoacizi, în care predomină
acidul aspartic
• Catalaza are drept grupare prostatică patru molecule de hem, deci patru
atomi de fier.
• Catalaza produce reacţia de dismutare a peroxidului de hidrogen; 1 mol de
catalază descompune 5 x 10⁶ moli H2O2.
 Oxidoreductaze cupru-dependente

• Transelectronaze cu cupru (cupru-enzime) - sunt oxidaze care

transferă electroni de pe un metabolit pe oxigenul molecular
(deci reacţionează direct cu O2)
• Transportul electronilor se face pe baza transformărilor redox
reversibile ale atomului de cupru, mecanismul de acţiune fiind:

Cu2+ + e- ↔ Cu+

Exemple de transelectronaze cu cupru:

• Uricaza
• fenol oxidazele
• ascorbat oxidaza
• ceruloplasmina
• superoxid-dismutaza