Proteinele sunt substane organice macromoleculare formate din lanuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente

n celulele tuturor organismelor vii n proporie de peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, n care secvena acestora este codificat de ctre o gen. Fiecare protein are secvena ei unic de aminoacizi, determinat de secvena nucleotidic a genei.

Proteinele sunt substane solide, macromoleculare, solubile n general n ap i insolubile n solveni organici nepolari. Unele proteine sunt solubile n ap dar insolubile n alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de electrolii, acizi organici. Datorit gradului dif erit de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot izola, identifica i separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legturile care se stabilesc ntre gruprile libere de la suprafaa macromoleculelor i moleculele solventului. La suprafaa macromoleculelor proteice se gsesc grupri libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupri cu caracter hidrofil care favorizeaz dizolvarea proteinelor n ap. De asemenea exist grupri de tip apolar, hidrofobe, de regul radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizeaz dizolvarea proteinelor n alcool. ns n marea lor majoritate predomin gruprile polare, determinante pentru caracterul hidrofil. n contact cu apa proteinele greu solubile manifest fenomenul de gonflare, datorit tendinei de hidratare datorat gruprilor polare. Gelatina de exemplu se mbib foarte puternic cu apa dnd natere prin rcire la geluri. La dizolvarea proteinelor n ap, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat c n soluii diluate se gsesc macromolecule proteice izolate, iar n cazul soluiilor concentrate se formeaz agregate de macromolecule proteice. Soluiile coloidale ale proteinelor, coaguleaz prin nclzire, prezint efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumin).

Sinteza chimic
[5]

Procesul de sintez chimic poate avea loc n laborator, dar pentru lanuri mici de proteine. O serie de reacii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza peptidelor, permit producerea de cantiti mari de proteine. Prin sinteza chimic se permite introducerea n lanul proteic a aminoacizilor ne -naturali, ataarea de exemplu a unor grupri fluorescente. Metodele sunt utilizate n biochimie i in biologia celulei. Sinteza are la baz cuplarea gruprii carboxil -COOH (carbon terminus) cu gruparea -amino NH2 (segmentul N terminus). Se cunosc 2 metode de sintez pe cale chimic_ Sinteza n faz lichid, metoda clasic, care a fost nlocuit cu sinteza n faz solid. Sinteza n faz solid (Solid-phase peptide synthesis SPPS), a crei baz a fost pus de Robert Bruce Merrifield. Prin aceat metod, se pot sintetiza proteine D, cu aminoacizi D. n prima faz Merrifield a folosit metoda tBoc (ter-butil-oxi-carbonil). Pentru nlturarea acestuia din lanul peptidic se folosete acidul fluorhidric (HF), care este foarte nociv, periculos, iar din acest motiv, metoda nu se mai utilizeaz. Atunci cnd este vorba de sinteza analogilor peptidici non -naturali de tip baz (depsipeptidele) este necesar.

O alt metod este cea introdus de R.C. Sheppard n anul 1971, i are la baz folosirea Fmoc (fluorenil metoxi carbonil), iar pentru neprtarea acesteia se folosete de obicei mediu bazic asigurat de o soluie 20% piperidin/DMF (dimetil formamid). ndeprtarea gruprii din lanul proteic se face prin incubare n acid trifluoracetic (TFA).

Protejarea gruprii prin intermediul Fmoc este de obicei lent, deoarece anionul nitro produs la sfritul reaciei nu este un produs favorabil desfurrii reaciei. [modificare]Rol Datorit compoziiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se ntlnesc alturi de ali compui importani de tipulpolizaharidelor, lipidelor i acizilor nucleici ncepnd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote i terminnd cu omul.Practic nu se concepe via fr proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizeaz diferite reacii biochimice n organism, altele pot juca un rol important n meninerea integritii celulare (proteinele din peretele celular), n rspunsul imun i autoimun al organismului. [modificare]Nutriia Majoritatea microorganismelor i plantelor pot sintetiza toi cei 20 aminoacizi standard, n timp ce organismele animale obin anumii aminoacizi din diet (aminoacizii eseniali). Enzime cheie, cum ar fi de exemplu aspartat kinaza, enzim care catalizeaz prima etap n sinteza aminoacizilor lisin, metionin i treonin din acidul aspartic, nu sunt prezente n organismele de tip animal. La aceste organisme aminoacizii se obin prin consumul hranei coninnd proteine. Proteinele ingerate sunt supuse aciunii acidului clorhidric din stomac i aciunii enzimelor numite proteaze, proces n urma cruia lanurile proteice sunt scindate (denaturate). Ingestia aminoacizilor eseniali este foarte important pentru sntatea organismului, deoarece fr aceti aminoacizi nu se poate desfura sinteza proteinelor necesare organismului. De asemenea, aminoacizii sunt o surs important de azot; unii aminoacizi nu sunt utilizai direct n sinteza proteic, ci sunt introdui n procesul de gluconeogenez, proces prin care organismul asigur necesarul de glucoz n perioadele de nfometare (mai ales proteienele aflate n muchi). [modificare]Tipuri de proteine n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic: colagenul, cheratina i elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel: Glicoproteine Lipoproteine Nucleoproteine