Capitolul I: Noiuni generale

Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi

de lipide, zaharide, vitamine, enzime, apa si saruri anorganice, formand
impreuna un sistem complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii
chimice care asigura reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a
fiintelor vii.
Sunt componente ale structurilor celulare si au functii biologice
fundamentale: enzimatice, hormonale , imunologice.
Sunt proteine unele substante cu puternica activitate biologica ale
celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori, multi hormoni si anticorpii.
Substanta contractila din fibrele musculare, din cilii si din flagelele
organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma energia
chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina. Ele intra in
structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea si refacerea celulelor.
Ca aspect , la microscop, proteinele sunt subtiri, ca niste bastonase
gelatinoase. In organele animale apar sub forma de muschi , piele ,par .
Ele se gasesc si in plante , in cantitati mai mici . Toate contin carbon,
hidrogen , azot, oxigen, uneori si fosfor, fier, iar de multe ori sulf.
Proteinele sunt principalii constituenti ai corpului animalelor.
Indeplinind o mare varietate de functii , se descopera o diversificare
deosebita in alcatuirea lor.
S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai insemnata din
substanta uscata a celulelor. In corpul omenesc, 15 % din greutate se
datoreaza proteinelor. Analiza lor elementara a fost facuta de chimistul
olandez Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ), extragandu-le din
tesuturi animale si vegetale. Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia
fostului sau profesor J.J. Berzelius, numele de proteine, de la grecescul
protos, care inseamna primul, in prima linie. Mulder publica aceasta
denumire in 1840 ( in unele tratate apare anul 1843 ) , in limba olandeza ,
tradusa apoi si in limba franceza.
Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea:
proteinele diferitelor specii vegetale si animale se deosebesc intre ele,
existand deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor din aceeasi specie. Se
apreciaza ca intr-un organism animal exista circa 100.000 de proteinele
specifice. Fiecare macromolecula de proteina este alcatuita din 50 pana la
10.000 de unitati de - aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.
1

Proteinele ndeplinesc n organismele vii mai multe funcii biochimice

absolut indispensabile tuturor proceselor metabolice i fiziologice.
a) Rolul plastic este jucat de proteinele structurale ce reprezint
constitueni principali ai membranei celulare, citoplasmei, organitelor
subcelulare, umorilor i fluidelor tuturor organismelor vii.
b) Rolul energetic este asigurat prin faptul c n urma degradrii lor
catabolice se elibereaz o mare cantitate de energie ce se nmagazineaz
n legturile macroergice ale moleculelor de ATP, energie ce va fi utilizat n
diferite procese vitale (efort fizic i intelectual, procese de biosintez etc.).
c) Rolul reglator este ndeplinit de o serie de hormoni cu structur
polipeptidic (hormonii reglatori ai hipotalamusului, ai hipofizei, hormonii
pancreasului, hormonii paratiroidieni, ai timusului i cei gastrointestinali).
d) Rolul de aprare este ndeplinit de proteinele specifice din clasa
imunoglobulinelor (anticorpi) care prezint proprieti speciale de a
interaciona cu proteinele strine (antigene) n procesul complex de
aprare a organismului fa de agenii patogeni din mediul extern.
e) Rolul de transport al proteinelor se refer att la transportul activ
prin membranele biologice care se efectueaz cu consum energetic, contra
gradientului de concentraie al metabolitului transportat, ct i la transportul
specific al unor metabolii sau elemente absolut necesare vieii. n acest din
urm caz, un exemplu concludent l reprezint hemoglobina al crui rol
biologic const n transportul oxigenului de la plmni la nivelul tuturor
organelor i esuturilor i a dioxidului de carbon pe calea invers.
f) Rol n contracia muscular. Procesul contraciei musculare, care
st la baza efortului fizic, este un proces fiziologic i biochimic complex
realizat prin consum energetic (cnd se utilizeaz energia nmagazinat n
legturile macroergice ale moleculelor de ATP) de ctre o serie de proteine
specifice actina i miozina ce formeaz un complex proteic cuaternar
cunoscut sub numele de complexul acto-miozinic.
g) Rolul catalitic este ndeplinit de ctre enzime care sunt, fr
excepie, substane proteice. n afara funciilor enumerate mai sus,
proteinele reprezint instrumentul molecular al expresiei informaiei
genetice coninute n acidul deoxiribonucleic din cromozomi. De aceea,
proteinele sunt componente structurale i funcionale intim legate de
procesele vieii, procese ce nu pot i concepute n lipsa substanelor
proteice.

Capitolul II: Clasificarea proteinelor

n funcie de structura loc chimic, de rolul pe care l ndeplinesc n
organismele vii i de proprietile lor fizico-chimice, proteinele pot fi
clasificate n mai multe moduri.
Delimitarea net ntre proteine i polipeptide este foarte dificil deoarece
exist proteine alctuite numai din catene polipeptidice (aa-numitele
proteine simple sau holoproteine). Majoritatea autorilor delimiteaz aceste
dou clase de biomolecule dup masa lor molecular considernd c
polipeptidele au o mas molecular de pn la 10.000 Da, iar proteinele au
masa molecular superioar acestei valori. n funcie de forma moleculelor,
proteinele sunt de dou tipuri:
proteine fibrilare care au molecula filiform i sunt, n general, insolubile
n ap. Din aceast grup fac parte de exemplu fibroina, keratinele,
colagenul etc.
proteine globulare a cror molecul are form sferic sau elipsoidal i
sunt uor solubile n ap. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate
enzimele, globulinele serice i alte.
n funcie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele
se mparte n 6 clase astfel:
proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de proteinele ce joac
rol plastic, adic acele proteine ce intr n structura membranelor biologice,
a esuturilor i organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt:
colagenul ntlnit n esutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
etc., elastina ce intr n structura esutului conjunctiv elastic din ligamente,
fibroina din mtasea produs de Bombix mori, sclerotina ntlnit n
exoscheletul insectelor, keratina ce se gsete n cantiti mari n derm,
pr, pene etc., proteinele membranare ce intr n structura tuturor
membranelor biologice i altele.
proteinele de rezerv au rolul principal de a constitui principala rezerv
de aminoacizi a organismelor vii. Din aceast grup fac parte cazeina care
este componenta proteic major a laptelui, gliadina din cariopsele
cerealelor, zeina ce reprezint principala protein de rezerv din boabele
de porumb, ovalbumina i lactalbumina din ou i respectiv din lapte,
feritina care faciliteaz acumularea ionilor de fier n splin i altele.
proteinele contractile au un rol important pentru micarea organismelor
vii fiind implicate n contracia muchilor, cililor, flagelilor etc. Cele mai bine
3

studiate proteine contractile sunt actina i miozina implicate n contracia

miofibrilelor i dineina care asigur micarea cililor i flagelilor la
nevertebrate.
proteinele de transport sunt proteine cu o structur deseori complex
ce ndeplinesc un important rol n transportul diferiilor metabolii n
organism. Cele mai bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina
care asigur transportul oxigenului i dioxidului de carbon, mioglobina cu
rol n transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele serice care
realizeaz transportul acizilor grai n circulaia sanguin, -lipoproteinele
serice care asigur transportul lipidelor n snge etc. Tot din aceast
categorie fac parte i transportorii membranari care realizeaz transportul
activ, contra gradientului de concentraie, al diferiilor metabolii prin
membranele biologice.
proteinele cu rol catalitic i hormonal reprezint o grup extrem de
important de proteine funcionale. Din aceast grup fac parte enzimele
(care sunt toate, fr nici o excepie, proteine), precum i unii hormoni
(hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei pancreatici,
hormonii paratiroidieni, hormonii timusului etc.).
proteine cu rol de protecie. Acestea sunt proteine implicate n diferite
procese fiziologice de protecie i aprare a organismului fa de anumii
factori externi. Cele mai bine studiate sunt trombina (o protein ce particip
la procesul coagulrii sanguine), fibrinogenul (care este precursorul fibrinei,
protein implicat, de asemenea, n procesul coagulrii sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile s formeze compleci
anticorp antigen cu proteinele strine organismului respectiv i altele.
n funcie de structura lor chimic, proteinele se mpart n dou mari
grupe: proteine simple i proteine complexe.
proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale cror
molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost
demonstrat prin faptul c prin hidroliz complet, holoproteinele pun n
libertate numai aminoacizi. Din aceast grup fac parte o serie de proteine
ce ndeplinesc importante funcii biochimice i fiziologice: , i globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina,
actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
proteinele complexe (numite i conjugate, sau heteroproteine) conin n
molecula lor, pe lng componenta proteic i o component de alt natur
numit grupare prostetic. La rndul lor, heteroproteinele se mpart n mai
multe grupe n funcie de natura chimic a gruprilor prostetice.
cromoproteinele conin n molecula lor o grupare prostetic de natur
protoporfirinic. Din aceast categorie fac parte o serie de proteine ce
4

ndeplinesc importante funcii biochimice i fiziologice: hemoglobina,

mioglobina, citocromii, catalaza, peroxidaza etc.
lipoproteinele conin n molecula lor grupri prostetice de natur lipidic.
Din aceast grup fac parte de exemplu lipoproteinele serice.
fosfoproteinele. Gruprile prostetice ale hetero-proteinelor din aceast
grup sunt reprezentate de resturi de serin esterificate cu acid fosforic.
Cele mai cunoscute fosfoproteine sunt cazeina, vitelina, vitelenina, fosvitina
i altele.
glicoproteinele conin grupri prostetice de natur glucidic (galactoza,
manoza, unele hexozamine, acidul N-acetilneuraminic etc.). Din grupa
glicoproteinelor sunt bine studiate -globulinele, orosomucoidul plasmatic,
ovalbumina, glucoproteinele serice ce determin grupele sanguine i altele.
metaloproteinele conin unii ioni metalici (Fe2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) n
calitate de grupare prostetic. Din aceast grup fac parte de exemplu
alcooldehidrogenaza, enolaza, feritina, conalbumina, ceruloplasmina i
altele. Trebuie menionat faptul c la metaloproteine, ionul metalic este
legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice i nu este
inclus ntr-o alt structur (cum ar fi nucleul protoporfirinic la
cromoproteine).
flavoproteinele conin un flavinnucleotid n calitate de grupare
prostetic. Din aceast grup fac parte flavoenzimele FMN- i FADdependente (succinat-dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.).
nucleoproteinele sunt poate cele mai importante proteine complexe
datorit faptului c gruparea lor prostetic este reprezentat de un acid
nucleic. n funcie de natura acidului nucleic ce joac rol de grupare
prostetic ele se mparte n ribonucleoproteine (nucleoproteine ce conin
ARN) i deoxiribonucleoproteine (ce conin ADN n calitate de grupare
prostetic).
n moleculele proteinelor, resturile de aminoacizi sunt unite prin
legturi peptidice ca i n cazul peptidelor:
O
O
II
II
H2N CH C N CH C .......... N CH COOH
I
I
I
I
I
R
R1
H R2
H
n
Datorit efectelor electronice, i n cazul proteinelor legtura
peptidic prezint un caracter parial de legtur dubl, mpiedicnd rotirea
liber a substituenilor.
5

Dupa sursa de provenienta, proteinele se clasific n:

- proteine de origine vegetala
- proteine de origine animala
Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
Dupa produsii rezultati la hidroliza totala :
- proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai aminoacizi)
- proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine, pe
langa - aminoacizi, si o alta substanta, care in structura proteinei apare ca
grupa prostetica)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si
confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de schelet) sau protectie
impotriva agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si
coarne se disting printr-un continut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile
in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta
keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de
enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in
acest material inconjurata cu o componenta amorfa, cleioasa, sericina,
care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale
viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie
concentrata, vascoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive,
tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de peste.
Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie
deosebita de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si
hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu
apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina
sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a
cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane, cum este de exemplu
tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere
cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt
compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este
indeplinita in plante de celuloza. Proteinele fibroase se dizolva numai in
6

acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o

degradare a macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza
proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate de enzimele
implicate in digestie si deci nu au valoare
nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in

celule in stare dizolvata sau sub forma de
geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice
specifice
si
se
subimpart
in albumine si globuline.
Albuminele
sunt
solubile in apa si in solutii diluate de electroliti
(acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt
solubile numai in solutii de electroliti.
Exemple de proteine solubile:
- albuminele din oua
caseina din lapte
globulinele si albuminele din sange
(hemoglobina, fibrinogenul)
proteinele din muschi (miogenul si miosina)

Structura unei albumine

-

proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)

proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
anticorpii
nucleoproteidele
enzimele
hormonii proteici (insulina)

Proteinele din sange

Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la
microscop, globulele albe si rosii, intr-un lichid omogen numit plasma.
Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma
contine in solutie fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la
indepartarea globulelor si a fibrinogenului se numeste serul sanguin.
Coagularea sangelui se datoreaza transformarii fibrinogenului intr-un gel
ireversibil, fibrina.
7

Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O

importanta deosebita o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice
cu anticorpii din serul sanguin.
Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul
animal devine imun, un timp mai lung sau mai scurt, fata de o noua infectie
cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi
in serul animalului infectat. Substantele care determina formarea
anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de bacterii sau
provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina
straina introdusa prin injectie in organism actioneaza ca antigen.
Proteinele din muschi
Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate :
miogenul, miosina, globulina X, stroma musculara, tropomiosina si actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de
albumine si globuline. Miogenul contine enzimele esentiale ale muschiului:
fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a
muschiului. Tropomiosina este o proteina unitara.
PROTEINE VEGETALE
Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de
albumine.de exemoplu globulinele din semintele oleaginoase :edestina, din
samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale
si corilina din alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din
fasole, legumina din mazare, precum si globulinele din cartofi, tomate,
spanac,etc. Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza
caracterului special al proteinelor din endospermul, bogat in amidon, al
semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin
framantarea fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de
amidon, lasand glutenul sub forma unei mase lipicioase. Spre deosebire de
celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si in solutii saline.
Cercetarea clasica a glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de
8

doua proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura proteina
solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina.
Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele solubile fac parte
din categoria proteinelor conjugate, in care grupa prostetica poate fi o lipida
(lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide), un metal (metaloproteide) sau
un acid nucleic (nucleoproteide).

Capitolul III: Structura proteinelor

Elucidarea structurii proteinelor a reprezentat i continu s
reprezinte una din problemele principale ale biochimiei aplicate. Fiecare
protein nativ reprezint un edificiu tridimensional complex a crui
conformaie depinde de dispoziia spaial a catenelor polipeptidice din
care este format. Orientarea n spaiu a catenelor polipeptidice
componente poart denumirea de conformaie. Comparativ cu celelalte
biomolecule, proteinele prezint o structur chimic mult mai complex de
care depind n mod direct funciile lor biologice i care se caracterizeaz
prin existena a patru nivele de organizare numite structur primar,
secundar, teriar i respectiv cuaternar.
1. Structura primar a proteinelor este dat de numrul, natura i
succesiunea resturilor de aminoacizi n catenele polipeptidice ce intr n
structura acestora.
n structura primar, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi
peptidice identice cu cele ntlnite n structura peptidelor:
legtur peptidic

........NHCHCONHCHCO .......
I
I
R
R'
Studiul peptidelor sintetice cu ajutorul metodei difraciei de raze X
prin cristale pure a permis determinarea distanelor interatomice ntr-o
caten polipeptidic, precum i a unghiurilor dintre atomii componeni.
Aceste determinri au demonstrat existena unei perioade de identitate de
7,2 pentru fiecare dou resturi de aminoacizi. Totodat s-a observat c
9

distana interatomic C N este mai mic, iar distana C = O este mai

mare dect cele normal ntlnite n ali compui.

H
R

C
1,53
117

110

121
1,23

120 1,32

122
120

1,47

120
110

R'

Reprezentarea schematic a distanelor interatomice i unghiurilor de

valen n catenele polipeptidice
Aceste rezultate indic prezena unei stri de rezonan a legturii
peptidice ntre dou forme limit din care cauz, legtura peptidic C N
nu este simpl ci parial dubl, fiind astfel mpiedicat rotaia liber a
substituenilor. Acest caracter de legtur parial dubl are o importan
deosebit pentru structurile de ordin superior ale proteinelor.
La nivelul legturilor peptidice se ntlnete izomeria de tip trans, iar
rotaia liber este permis numai la nivelul celorlalte legturi covalente.
Orientarea spaial a catenelor polipeptidice este datorat, n principal,
acestor rotaii libere n jurul legturilor menionate:

10

H
I
C
I
R

N
I
H

R'
I
C
I
H

2. Structura secundar a proteinelor

Structura secundar este dat de orientarea spaial a catenei
polipeptidice, fr a lua n calcul interrelaiile dintre radicalii aminoacizilor.
Posibilitatea de rotaie a radicalilor de aminoacizi n jurul axelor de legtur
C-C i C-N din lanul polipeptidic favorizeaz apariia unei structuri
spaiale specifice a macromoleculelor de protein, cunoscute sub numele
de structur secundar. Structura secundar este stabilizat de puni de
hidrogen care se formeaz intracatenar sau intercatenar ntre grupele
carbonilice i iminice ale legturilor peptidice. Legturile de hidrogen sunt
dispuse aproape paralel cu axa -helixului. Cea mai rspndit variant a
structurii secundare a lanurilor polipeptidice este -helixul sau structura helicoidal.

Reprezentarea schematic a modelului -helicoidal al structurii secundare

a proteinelor (dup Buckow, 2006)
Fiecare tur (spir) este alctuit din 3,6 resturi de aminoacizi.
Distana ntre ture de-a lungul axei -helixului este egal cu 0,541nm ().
Diametrul -helixului este de 0,101nm (). O alt variant a structurii
secundare a proteinelor este structura -pliat care este de dou tipuri:

11

 modelul straturilor pliate antiparalele format din lanuri polipeptidice n

form de zig-zag, ale cror grupe NH2 terminal i COOH terminal sunt
orientate n direcii opuse;
modelul straturilor pliate paralele alctuit din lanuri polipeptidice cu
aceeai orientare.Ambele tipuri, existente n proporii diferite, sunt
stabilizate prin puni de hidrogen intercatenare ntre grupele carbonilice i
aminice ale legturilor peptidice din lanurile polipeptidice adiacente.

Reprezentarea schematic a modelului straturilor pliate ale structurii

secundare a proteinelor(dup Buckow, 2006)
Structura teriar
Structura teriar reprezint replierea i nfurarea segmentelor helicoidale i -pliate ntr-o organizare spaial complex sub form de
ghem sau globul. Structura teriar a proteinelor se constituie ntr-un
sistem stabil datorit interaciunilor hidrofobe ntre radicalii laterali ai
aminoacizilor, legturilor de hidrogen, legturilor ionice i legturilor
disulfidice.
Structura cuaternar
Structura cuaternar este specific numai anumitor proteine i
reprezint nivelul de organizare structural cel mai nalt. Este rezultatul
asocierii a dou sau mai multe catene polipeptidice numite protomeri,
fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar ntr-un conglomerat
spaial complex. Proteinele formate din mai multe lanuri (catene)
polipeptidice se numesc proteine oligomere.
12

Capitolul IV: Proprieti specifice proteinelor

Masa molecular a proteinelor este foarte mare i diferit de la
cteva mii pn la sute de mii i chiar milioane de daltoni. De ex. insulina5.700 D, hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul 339.700 D. Solubilitatea
proteinelor este diferit. Unele se dizolv uor n ap i soluii saline, altele
numai n soluii de sruri sau n amestecul de ap i alcool. Sunt insolubile
n solveni organici. Precipitarea proteinelor poate fi reversibil sau
ireversibil. Precipitarea ireversibil se mai numete denaturare care poate
fi cauzat de factori fizici (cldur, radiaii, agitare) sau de diferii reactivi.
Denaturarea conduce la schimbarea proprietilor fizice i reactivitii
moleculelor proteice. De cele mai multe ori prin denaturare, proteinele pierd
activitatea lor biologic.
Soluiile de proteine au comportare de acid sau baz (amfoter) n
funcie de partenerul cu care reacioneaz, deoarece conin grupe NH 2 i
-COOH libere, aparinnd aminoacizilor constitueni. Caracterul amfoter al
proteinelor se afl la baza funciei lor de sisteme tampon care asigur
meninerea constant a pH-ului lichidelor biologice n organismul animal i
vegetal. Starea de ionizare a proteinelor determin migrarea lor n cmpul
electric Pe aceast proprietate se bazeaz separarea i determinarea
cantitativ a proteinelor cu ajutorul electroforezei. La un pH specific pentru
fiecare protein denumit punct izoelectric (pI), moleculele ei sunt neutre din
punct de vedere electric i nu se deplaseaz sub aciunea curentului
electric. Molecula proteic se ncarc pozitiv dac pH-ul mediului este mai
mic dect pI i negativ dac pH-ul mediului este mai mare dect pI.

Capitolul V: Compoziia proteinelor

Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine

se mai gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si Br. Continutul procentual
al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N
15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza
proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu enzime. Hidroliza
13

acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de

20% sau mai bine cu acid formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu
hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin
hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi.
Se formeaza si amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei si
glutaminei.
ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR
Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor,
respectiv a aminoacizilor care le compun, plantele se folosesc de
combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din
sol. Unele vietuitoare inferioare, bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul
molecular.
Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice
ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de origine animala sau
vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare,
ci sunt hidrolizate in timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza
prin peretele intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru sinteza
proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism,
fiecare celula isi poate construi proteina ei specifica.
Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii
provin din proteinele hranei. De aceea, nu este suficient ca hrana
animalelor sa contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa
cuprinda o cant. suficienta din fiecare aminoacid esential. Proteinele din
lapte, carne, peste, oua, creier, serum, fibrina, soia si din embrionul de grau
contin aminoacizii esentiali in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina,
gelatina si multe proteine din vegetale sunt deficiente in unul sau altul din
aminoacizii esentiali. Folosirea exclusiva in alimentatie a acestor proteine
duce la tulburari grave. Lipsa aminoacizilor esentiali din proteinele hranei
se manifesta la animalele tinere a caror crestere inceteaza sau este
incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se completeaza dieta cu
lapte.
STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE
Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa
complexitatea lor. Acestea au fost numite structuri primare, secundare,
tertiare si cuaternare.
14

Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si

succesiunea specifica a aminoacizilor din catena polipeptidica. Structura
secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a
catenei polipeptidice si de legaturile care se stabilesc intre catene.
Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are
forma extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare :
structurile secundare sunt determinate de legaturile de hidrogen dintre
grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se
pot stabili legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente
spre exterior , ale aminoacizilor. Sunt folosite 4 feluri de legaturi intre grupe
R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o
structura tertiara. La adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii
tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de
structura secundara este acela al keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand
structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt aceleasi ca in structurile
tertiare, dar ele actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene
polipeptidice sau elice L-diferite. Un exemplu de structura cuaternara este
acela al hemoglobinei.
IZOLARE SI PURIFICARE
Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc
in organismele animale, grasimi, hidrati de carbon sau proteine solubile,
asa ca izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot
fi purificate prin dizolvare.
Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor,
a bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi chimici, o transformare
numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica.
Denaturarea proteinelor consta in modificarea ireversibila a formei lor
spatiale, naturale, in urma desfacerii unor legaturi din structura moleculei
proteice. Aceste modificari se produc fie sub actiunea unor agenti fizici
(caldura, radiatii, ultrasunete) fie sub actiunea unor agenti chimici (solutii de
acizi, baze sau saruri, solventi organici, etc.)
Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o
solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca glicerina sau acetona,
diluate cu apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice;
indepartarea acestora se face cu ajutorul dializei prin membrane
permeabile pentru aceste substante dar impermeabile pentru proteine.
15

Proteinele insolubile in apa distilata se precipita la sfarsitul dializei.

Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin suprapunerea unei
electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa).
Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate
prin dializa consta in precipitare cu saruri neutre, sulfat de amoniu sau
sulfat de sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt
procedeu, precipitarea proteinei se face cu etanol.

Capitolul VI: Rolul proteinelor in organismul uman

1. Plastic.
2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acidobazic; participa la constituirea enzimelor; hormonilor; constituie receptori
membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).
3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor
sistemelor de aparare specific si nespecific; creste rezistenta fata de
actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen,
toluen, amine, nitrobenzen, cloroform, CCl 4, pesticide organoclorurate,
sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).
4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand
nastere unor substante toxice (amine toxice: indol, triptamina, histamina)
care cer un efort hepatic suplimentar.
SURSE DE PROTEINE
- Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine),
carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai
putin).

16