Troponina-e o protein fibrilar, constituit din trei lanuri polipeptidice, strns asociat cu

tropomiozina. I se atribuie rolul de reglator alosteric, fiind implicat n legarea Ca. Exercit n
plus, un rol n interaciunea dintre tropomiozin i F-actin, interaciune ce are importan
fundamental pentru funcia filamentelor subiri ale miofibrilei. Ebashi a descoperit troponina
(TN) n 1963. Este o molecul globular, care este constituit din trei subuniti (Fig. 28), fiecare
ndeplinind o funcie specific. Troponina C este receptorul pentru Ca 2+ din filamentul subire.
A fost cristalizat i determinat structura sa tridimensional
Troponina I inhib ATP-aza Mg2+ dependent a actomiozinei (idem cu actina i miozin ATP-aza
dependent de Mg2+). TP-I este o protein fundamental, care complexeaz rapid cu TP-C
acid; important, Ca2+ uureaz formarea complexului. Astfel, dup stimularea muchiului, TP-
C leag Ca2+ i apoi se combin cu TP-I; aceasta se produce printr-un mecanism simplu de
reducere a inhibiiei actomiozin Mg2+-ATP-az de ctre TP-I. Se cunosc o serie de izomeri ai
TP-I, avnd masa molecular cuprins ntre 21-23 kDa.
Troponina T este o molecul asimetric ce interacioneaz cu TM. Diverse studii au localizat
legarea TP-T la captul C-terminal al TM ; helixul al TP-T i ncolcirea TM particip la
aceast legtur. Interaciunea TM - TP-T servete la fixarea poziiei ntregului complex TN n
interiorul filamentului subire, astfel nct acast incluzie care schimb conformaia acestor
proteine, poate regla contracia. n acest raport, este important ca TP-T s lege de asemenea TP-
C, deci schimbrile conformaionale induce de Ca2+ n TP-C sunt transmise prin TP-T la TM.
Recent, o zon mare a proteinei conservate a fost descris prin secvena aminoacid a TP-T
(Stefancsik .a., 1998), care a
fost caracterizat printr-o repetiie de apte cu un potenial pt formarea dublei nfurri -
elicoidale. Similar, zona potenial formatoare a dublei nfurri, a fost de asemenea pstrat n
toate secvenele TP-I cunoscute, sugernd c aceste zone ale proteinei au un rol n interaciunea
TPT TP-I. Acesta e un alt ex. despre cum interaciunile specifice ale subunitilor TN
construiesc ntrega molecul TN.
Troponina T, similar TP-C i TP-I, prezint o serie de izomeri cu masa molecular cuprins ntre
30-35 kDa.
Cartea lui Perry (1996) este o surs bun pt cunotine suplimentare n ce privete structurai
proprietile sistemului troponin-tropomiozin.
3. Proteinele sarcoplasmatice (solubile) - reprezint un ansamblu de proteine cu proprieti
fizicochimice apropiate, solubile n ap sau soluii saline diluate (0,03-0,05 M NaCl sau KCl)
denumite generic miogen, localizate n sarcoplasm, respectiv n spaiul celular n care sunt
dispuse miofibrilele; reprezint 20% din proteinele esutului muscular. n majoritatea lor (2/3),
sunt enzime ale sistemului glicolitic (-glucanfosforilaza, creatinfosfokinaza, dezaminaza AMP),
participnd la generarea ATP pe cale anaerob-glicoliza sarcoplasmatic. Se evideniaz
mioalbulina care, este asemntoare cu albumina seric din punct de vedere al proprietilor.
Mioglobina-e o homoproteid muscular, cu proprietatea de a lega reversibil O2
(oximioglobin); ea constituie cea mai important surs de O necesar desfurrii proceselor
biochimice de degradare oxidativ, prin care se genereaz energie (ATP). Fibrele musculare de
tip I (lente) sunt bogate n mioglobin; fibrele de tip II (rapide) au rezerve mici.
Mioglobina, ca i hemoglobina, sunt hemproteine, a cror importan fiziologic este
datorat abilitii lor de a lega oxigenul molecular. Mioglobina este o hemprotein monomer
(conine un singur lan polipeptidic cuprinznd 153 de aminoacizi, cu M=17 kDa), ce se gsete
mai ales n esutul muscular, unde ndeplinete rolul de zon de depozitare intracelular a
oxigenului. n timpul perioadelor de lips de oxigen, oximioglobina se realizeaz prin legarea
oxigenului (Mb + O2 MbO2), care apoi va fi utilizat pentru necesitile metabolice.
Structura teriar a mioglobinei este una tipic de protein globular solubil n ap.
Structura sa secundar este una neobinuit (atipic), n care conine o proporie ridicat (75%)
de structur secundar -elicoidal. O polipeptid mioglobin este format din 8-elicii spre
dreapta separate, dispuse de la A la H, care sunt conectate prin scurte regiuni neelicoidale.
Gruprile de aminoacizi-R mpachetate n interiorul moleculei au predominant caracter hidrofob
n timp ce cele expuse la suprafaa moleculei sunt n general hidrofile, ceea ce are ca rezultat
caracterul relativ solubil n ap.
Fiecare molecul de mioglobin conine o grupare prostetic hem inserat ntr-o fant hidrofob
din protein. Fiecare reziduu hem conine un atom de Fe legat coordinativ n centrul acestuia,
care este normal Fe2+ sau feros, ca stare de oxidare. Oxigenul purtat de hemoproteine este legat
direct la atom de Fe (feros) din gruparea prostetic hem. Oxidarea Fe la starea de oxidare Fe3+
(feric), conduce la o molecul incapabil de a lega oxigen normal. Interaciunile hidrofobe dintre
inelul tetrapirolic i gruprile aminoacide R hidrofobe din interiorul fantei proteinei stabilizeaz
puternic proteina hem conjugat. n plus, un atom de azot din gruparea histidin R localizat
deasupra planului inelului hem este coordinat cu un atom de Fe, care va stabiliza interaciunea
dintre hem i protein. n oxihemoglobin, zonele de legare rmase la atomul de Fe (a 6-a poziie
de coordinare) este ocupat de oxigen, a crui legare este stabilizat de un reziduu histidin
secundar.
Aceste proprieti explic calitatea Mb de a lega mult mai uor O: afinitate mai mare, la
presiuni mai sczute (ex: la presiunea sngelui venos, Mb e saturat n proporie de 95%). n
timpul contraciei musculare, mai ales n condiiile unor exerciii fizice severe, asociate cu
privaiuni de O, oximioglobina elibereaz f. uor O su n celule, unde poate fi utilizat de
mitocondriile musculare pt resinteza ATP pe calea fosforilrii oxidative.
Concentraia intramuscular de Mb poate crete la sportivi, printr-un antrenament practicat la
altitudine. n timpul exerciiilor fizice, coninutul Mb musculare nu se modific semnificativ.
Dup exerciii se constat o cretere n plasma sanguin (mioglobinemie), care se coreleaz cu
fora dezvoltat, intensitatea i durata exerciiilor respective.
4. Proteinele asociate ale muchiului striat (reglatoare i structurale), ndeplinesc roluri
importante n meninerea structurii muchiului i reglarea contraciei musculare. Formeaz
aproximativ 25% din proteinele miofibrilare. Dintre acestea, cele reglatoare pot fi clasificate n:
Miozin-asociate-include trei proteine descoperite n discurile M: proteina M (165 kDa),
miomezina (185 kDa) i creatinkinaza (un dimer din subuniti 42 kDa). Creatinkinaza, e cea
mai important, deoarece favorizeaz regenerarea rapid a ATP consumat n timpul contraciei
musculare. Asocierea proteinei M, a miomezinei i creatinkinazei cu discul M asigur
integritatea structural a filamentelor de miozin Au mai fost identificate i: proteina C (135
kDa), proteina F (121 kDa), proteina H (74 kDa) i proteina I (50 kDa). Proteina C e localizat n
liniile dispuse ordonat n banda A; inhib
activitatea ATP-azic a miozinei la for ionic joas i o activeaz la for ionic fiziologic.
Actin-asociate cuprind: -actina (homodimer din subuniti de 95 kDa), -actina
(heterodimer, subuniti de 37 i 34 kDa), -actina (monomer de 35 kDa) i paratropomiozina
(homodimer din uniti de 34 kDa). -actina are rol de fixare a filamentelor subiri de actin la
discurile Z; -actina este o protein de coronament, fixnd specific captul filamentului de actin
5. Proteinele citoscheletice (proteinele stromei, 15% din proteinele totale miofibrilare) sunt:
Conectina (titina)-protein elastic (se poate ntinde sub presiune), const din dou proteine:
-conectina (titina 1) i -conectina (titina 2), ultima fiind produsul proteolitic al primei. Au
mase moleculare foarte mari: 2800 kDa titina 1 i 2100 kDa, titina 2.
Nebulina