T 1

1 Care este unitatea structurală a proteinelor simple şi prin ce legături se unesc aceste elemente
structurale?
a) [ ] mononucleotidele -beta-glicozidică;
b) [ ] glucoză - esterică;
c) [x] aminoacizii - peptidică;
d) [ ] acizii graşi - eterică ;
e) [ ] glicerolul - disulfidică.
I
nr. 2: Grupările libere COOH (carboxil) se pot intîlni în:
a) [x] proteine conjugate;
b) [ ] triacilgliceroli;
c) [ ] glucoză;
d) [x] aminoacizi;
e) [ ] baze azotate. .
nr. 3Grupările libere NH2 (amino) se pot întîlni în:

a) [x] proteine simple;
b) [ ]glucoză liberă;
c) [ ] trigliceride;
d) [x] aminoacizi;
e) [ ]uracil.
\
4: Care compuşi conţin fosforul?
a) [ ] proteinele simple;
b) [ ] grăsimile neutre;
c) [ ] glucoza liberă;
d) [] glicogenul;
e) [X]ADN-ul.
.5: Care compuşi conţin azotul ?

a) [X ] proteinele simple;
b) [ ] grăsimile neutre;
c) [ ] glucoza liberă;
d) [x] ADN-ul;
e) [x] mARN-ul.
. 6: Ce grupări funcţionale se pot întîlni în proteinele simple?

a) [ ]- CH = O;
b) [X]-NH2;
c) [ ] –CH=CH2;
d) [x] –COOH;
e) [x] - NH - C(NH2) =NH.
7iCe grupări funcţionale conferă proteinelor proprietăţi acide?

a) [ ] guanidinică;
b) [ ] imidazolică;
c) [X] carboxilică;
d) [ ] amino;
e) [ ]metilică.
Intrebarea nr. 8: Intrebarea8Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
proteinelorMod de punctare: A1Grad de dificultate: scazutPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0
secAutor: L. Lisii
Ce grupări funcţionale conferă proteinelor proprietăţi bazice?
a) [ ] fosfуrica;
b) [ ] carboxнlica;
c) [ ] tiolică;
d) [ ]metilică;
e) [x] guanidinică.
secAutor: L. Lisii
În componenţa căror compuşi se întîlneşte gruparea SH?
a) [ x] proteine simple;
b) [ ] triacilgliceroli;
c) [] amidon;
d) [ x] aminoacizi ;
e) [ ] baze azotate.
secAutor: L. Lisii
În componenţa căror compuşi se întîlneşte gruparea OH?
a) [x ]proteine simple;
b) [ ]trigliceride;
c) [] adenina;
d) [ ]cisteină;
e) [ ]valina.
secAutor: L. Lisii
Selectaţi polimerii biologici :
a) [ ] nucleozide;
b) [] aminoacizi;
c) [ X] glicogen;
d) [X ] ADN;
e) [X ] colagenul.
Intrebarea nr. 12: Intrebarea 12Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Ce grupe de aminoacizi sunt prezente în proteine?
a) [ X] hidroxiaminoacizii ;
b) [x] aminoacizii homociclici;
c) [ ] beta-aminoacizi;
d) [ ]aminoacizii diaminodicarboxilici;
e) [ ] seria D a aminoacizilor.
secAutor: L. Lisii
Unităţile constituente ale aminoacizilor întîlnite în lanţul polipeptidic:
a) [ ] purina;
b) [ ] tiofen;
c) [x] imidazol;
d) [ ] pirimidină;
e) [ ] scatol .
secAutor: L. Lisii
Selectaţi aminoacizii hidrofobi nepolari:
a) [ ] Ser;
b) [x] Val;
c) [x] Ile;
d) [x] Trp;
e) [ ]Glu.

secAutor: L. Lisii
Selectaţi aminoacizii hidrofili polari:
a) [X ] Ser;
b) [] Val;
c) [] Ile;
d) [] Trp;
e) [ ]Leu.
Intrebarea nr. 16: Selectaţi aminoacizii bazici:

a) [ ]Ala;
b) [] Ser;
c) [] Tyr;
d) []Gln;
e) [ X]Lys.
Intrebarea nr. 17:

Selectaţi aminoacizii acizi:
a) [ ]Ala;
b) [] Asn;
c) [X] Asp;
d) []Gln;
e) [ ]His.
nr. 18Care afirmaţii sunt corecte referitor la histidină?

a) [ ] este un iminoacid;
b) [] este un tioaminoacid;
c) [] este un aminoacid hidrofob nepolar;
d) [] poseda proprietati acide;
e) [X ] La pH 7,0 se deplaseaza spre catod.

proteinelorMod de punctare: A3Grad de dificultate: mediuPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte in legatură cu serina sunt:
a) [x] este un hidroxiaminoacid;
b) [ ]are punctul izoelectric in zona de pH bazic;
c) [x] intra in categoria aminoacizilor "neesentiali"
d) [ ]intra in categoria aminoacizilor "esentiali";
e) [ ] intr-o solutie cu pH=4 migreaza spre anod.
Intrebarea nr.20: Intrebarea20Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Referitor la arginină- care afirmaţii sunt corecte:
a) [ ] la pH 3 are sarcină negativă;
b) [x] are PH-uI izoelectric in mediul bazic;
c) [ ] în forma hidroxilată intră in structura colagenului;
d) [ ] este un aminoacid acid;
e) [x] are în structură un rest de guanidină.

secAutor: L. Lisii
Referitor la triptofan, care afirmatii sunt corecte?
a) [ X] este un aminoacid heterociclic;
b) [] este un aminoacid homocicilic;
c) [X ] contine heterociclul indol;
d) [] contine heterociclul imidazol;
e) [ ] este un aminoacid neesenţial.
secAutor: L. Lisii
Care afirmări sunt corecte referitor la lizină?
a) [ ] este un aminoacid acid;
b) [ ] este aminoacid "neesential";
c) [x] prin prelucrare posttraducere poate forma hidroxilizina;
d) [ ] într-o solutie cu pH=8 are 2 sarcini negative;
e) [ ] pHi este în mediul slab acid.
secAutor: L. Lisii
Care afirmări sunt corecte referitor la tirozină :
a) [ ] conţine heterociclul indolil;
b) [] este un aminoacid esenţial;
c) [X ] este aminoacid hidrofil nepolar;
d) [ ] are pH-izoelectric in zona de pH-bazic;
e) [ ] este un derivat al acidului butanoic.

secAutor: L. Lisii
Care afirmaţii sunt corecte referitor la metionină :
a) [x] este un derivat al acidului butanoic;
b) [ ] în structura sa sulful este slab fixat;
c) [ ] la pH-izoelectric aminoacidul migrează spre catod;
d) [ ] în solutie cu pH mai mic decat pHi, el migreaza spre anod;
e) [ ] este un aminoacid neesenţial.
secAutor: L. Lisii
Referitor la glutamină, care afirmaţii sunt corecte:
a) [] la pH =8 are sarcina pozitivă;
b) [x ] este amida acidului glutamic;
c) [x] într-o solutie cu pH =4 migrează spre catod;
d) [ ] participă la detoxifierea NH3 în ţesuturi;
e) [ ] este un iminoacid alifatic.
secAutor: L. Lisii
Care amestec de aminoacizi are sarcina pozitivă majoră
intr-o solutie cu pH=6?
a) [ ] Glu, Asp, Ser;
b) [ ] Glu, Pro, Tyr;
c) [ ] Pro, Val, Gln;
d) [x] Lys, Arg, Ala;
e) [ ] Cys, Met, Tyr.

secAutor: L. Lisii
pH-izoelectric al tetrapeptidei Glu - Asp - Cys - Ser se afla in zona pH-lui :
a) [ ] 9,0 - 10;
b) [ ] 7 – 9,0;
c) [ ] 8 - 10;
d) [x] 4,0 - 4,5;
e) [ ] 6,0 - 7,0.
secAutor: L. Lisii
Care combinaţie de aminoacizi are sarcină negativă majoră într-o soluţie cu pH=8?
a) [x] Glu, Asp, Ser;
b) [ ] Gln, Pro, Tyr ;
c) [ ] Pro, Val, Gly;
d) [ ] Lys, Arg, His;
e) [ ] Cys, Met, Trp.
secAutor: L. Lisii
pH izoelectric al tetrapeptidei Arg - Lys - His - Ala se afla in zona pH -lui:
a) [ ] 3.6 - 4.0;
b) [ ] 4.0 - 4.5;
c) [ ] 5.0 - 7.0;
d) [ ] 2,0 – 3,0;
e) [x] 7.7 - 8.8.
secAutor: L. Lisii
Proteina contine in % urmatorii AA: Arg - 10, Lys - 26, Val - 13, Pro - 35, Ala - 8, Gly - 8. La pH
fiziologic proteina:
a) [x] migrează spre catod;
b) [ ] migrează spre anod;
c) [x] are sarcină netă pozitivă;
d) [ ] are sarcină netă negativă;
e) [ ] nu posedă sarcină electrică.
secAutor: L. Lisii
Care tetrapeptid la pH-fiziologic va migra spre anod?
a) [ ] Gly - Arg - Lys - Pro;
b) [ ] Val - Leu - Ile - Met;
c) [ ] Pro-Asn-Gln-Thr;
d) [ ] Phe - Cys - Arg - His;
e) [x] Tyr - Cys - Glu - Asp.
secAutor: L. Lisii
În legătură cu treonina sunt corecte afirmaţiile :
a) [ ] este un aninoacid aromatic;
b) [ ] este un aminoacid diaminomonocarboxilic;
c) [x] este un aminoacid esenţial;
d) [x] formează legături de hidrogen cu H2O;
e) [ ] în soluţie cu pH=4 migrează spre anod.
Întrebarea nr. 33: Intrebarea33Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

proteinelorMod de punctare: A1Grad de dificultate: scăzutPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0
secAutor: L. Lisii
Aminoacizii arginina şi lizina au următoarele caracteristice comune:
a) [ ] au in structură un rest guanidinic;
b) [x] au un pH - izoelectric mai mare decit 8;
c) [] ambii sunt aminoacizi semiesenţiali;
d) [ ] sunt derivati ai acidului caproic;
e) [ ] ambii participă în ciclul ornitinic.

secAutor: L. Lisii
Referitor la aspartat, care afirmaţii sunt corecte:
a) [] este un aminoacid cu proprietăţi neutre;
b) [ ] la pH - fiziologic are sarcina neta pozitiva;
c) [X ] este un aminoacid neesenţial;
d) [x ] participă la sinteza bazelor azotate purinice;
e) [ ] este un aminoacid aromatic
Intrebarea nr. 35: Intrebarea35 Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

secAutor: L. Lisii
Sarcina netă a proteinei depinde de:
a) [x] componenţa aminoacidică;
b) [x] PH-ul solutiei;
c) [ ] gruparile alfa-COOH si alfa-NH2 ale lanţului polipeptidic;
d) [] temperatura soluţiei;
e) [ ] radicalii hidrofobi.
secAutor: L. Lisii
Afirmaţii corecte referitor la salifiere:
a) [ ] este hidratarea moleculei proteice
b) [x] este dehidratarea moleculei proteice ;
c) [ ] este un proces ireversibil;
d) [ ] este trecerea micromoleculelor prin membrana semipermiabilă,
e) [ ] se distruge structura terţiară a proteinei.
secAutor: L. Lisii
Care afirmaţii referitor la molecula proteică denaturată sunt corecte:
a) [ ] se distruge structura primara,
b) [ ] creste activitatea biologica;
c) [x] se distruge structura tertiara, cuaternară;
d) [] se distrug legăturile peptidice;
e) [] nu se modifică starea nativă
secAutor: L. Lisii
Referitor la alfa-alanină si beta-alanină sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] sunt aminoacizi proteinogeni;
b) [ ] sunt componentele ale coenzimei A;
c) [x] la decarboxilare formează un compus unic;
d) [ ]în structura proteinelor se găseşte alfa-alanină;
e) [ x] sunt derivaţi ai acidului propionic.
secAutor: L. Lisii
Pentru identificarea aminoacidului N - terminal peptidic sunt utilizaţi:
a) [ ] hidrazina;
b) [x] fluordinitrobenzenul;
c) [x] dansilclorida;
d) [x] fenilizotiocianatul;
e) [ ] tripsina, pepsina.
secAutor: L. Lisii
Pentru identificarea aminoacidului C - terminal peptidic sunt utilizaţi:
a) [ ] ureia;
b) [x] carboxipeptidazele A şi B;
c) [ ] fenilizotiocianatul;
d) [ ] dansilclorida;
e) [x] hidrazina.
Intrebarea nr. 41 Intrebarea41Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
În calitate de soluţii coloidale, proteinele posedă:
a) [ ] putere de difuzie sporită;
b) [x] viscozitate mărită;
c) [x] difuzie redusă;
d) [x ] proprietăţi optice;
e) [ ] viscozitate redusă.

secAutor: L. Lisii
Stabilitatea proteinei în soluţie e determinată de:
a) [x] membrana apoasă (MA), ce apare la hidratarea grupelor funcţionale hidrofile;
b) [x] sarcina electrică, dependentă de pH-ul mediului;
c) [ ] sarcina electrică, dependentă de radicalii hidrofobi ai aminoacizilor;
d) [ ] MA - rezultatul adsorbtiei simple a apei;
e) [ ] NH si OH poseda capacitate maximă de a fixa H2O.
secAutor: L. Lisii
Condiţiile de sedimentare ale proteinelor sunt:
a) [x] afectarea membranei apoase (MA);
b) [x] neutralizarea sarcinei electrice (SE);
c) [ ] readucerea proteinei bazice la pHi prin adaus de acid;
d) [ ] readucerea proteinei acide la pHi prin adaus de baza;
e) [ ] afectarea MA prin înlăturarea apei imobilizate.
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte referitor la funcţiile proteinelor simple sunt:
a) [] prezintă sursa de energie preferenţială;
b) [ ] alfa globulinele îndeplinesc funcţia de apărare;
c) [ x] sunt biocatalizatori;
d) [x ] determină presiunea oncotică a plasmei sanguine;
e) [] participă la transportul O2 şi CO2.
secAutor: L. Lisii
Referitor la structura primară a proteinelor sunt corecte afirmaţiile:
a) [x ] prezintă o secvenţă de aminoacizi uniţi prin legături peptidice;
b) [ x]este determinată genetic;
c) [] legăturile peptidice sunt legături chimice slabe, necovalente;
d) [] e distrusă la denaturare;
e) [] este afectată prin salifiere.
Intrebarea nr.46 : Intrebarea46Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte în legatură cu structura primară a proteinelor:
a) [ ] fiecare aminoacid se poate încorpora în lanţ numai o singură dată;
b) [ ] este consolidată de legaturile disulfidice;
c) [x] este o insusire structurală a tuturor proteinelor;
d) [x] se distruge prin hidroliza acidă sau enzimatică;
e) [] în ea nu găsim formele hidroxilate ale aminoacizilor.

secAutor: L. Lisii
Referitor la legatura peptidică sunt corecte afirmaţiile:
a) [x] fiecare grupare peptidică poate forma 2 legături de hidrogen;
b) [ ] legatura peptidica nu exista sub 2 forme de rezonanţa;
c) [x] faţă de legatura C-N atomii de oxigen si hidrogen se află in poziţia trans;
d) [ ] legatura peptidică poate fi inumai în forma –enol;
e) [x] atomi grupei peptidice se află în acelaşi plan.

secAutor: L. Lisii
Care din afirmaţiile de mai jos sunt corecte?
a) [] lantul polipeptidic (LP) conţine mai mulţi aminoacizi N- si C-terminali;
b) [ x] toţi radicalii AA sunt echivalenţi;
c) [ ] la formarea LP acidul glutamic participă cu ambele grupe carboxil;
d) [x ] porţiunile -CH-R se rotesc liber in spatiui;
e) [ ] legatura peptidică este specifică structurii secundare.

secAutor: L. Lisii
Structura secundară a proteinei prezintă:
a) [x] arangamentul intr-o structură ordonată;
b) [] e stabilită de interacţiuni hidrofobe şi ionice;
c) [x ]este alfa helixul şi beta structură;
d) [ ] nu este stabilizată de legături de hidrogen;
e) [ ] este stabilizată de legăturile peptidice.
secAutor: L. Lisii
În legătură cu structura secundară sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] apare graţie formării leg. ionice între lanţurile polipeptidice adiacente;
b) [ ] posedă periodicitate maximă şi minimă;
c) [x] prezinta atît alfa-helix cît si beta-structură;
d) [ x] apare graţiei formării legăturilor de hidrogen în limitele unui singur lanţ cît şi între lanţurile
adiacente;
e) [ ] participă şi legăturile disulfidice dintre radicalii de Met.
secAutor: L. Lisii
Referitor la alfa - elice sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] predomină în moleculele proteinelor fibrilare;
b) [x] ] posedă simetrie elicoidală;
c) [] radicalii aminoacizilor participă la formarea alfa-elicei;
d) [x]legăturile de hidrogen se formează între grupările - CO şi - NH – de pe aceeaşi catenă
polipeptidică;
e) [] legăturile de hidrogen se formează între grupările - CO şi - NH – de pe catene polipeptidice
diferite.

secAutor: L. Lisii
Pentru structura secundară (beta-structură) este caracteristic:
a) [x] lanţurile polipeptidice (LP) sunt legate prin leg. de hidrogen interlanţ;
b) [] lanţurile polipeptidice (LP) sunt legate prin leg. de hidrogen intralanţ;;
c) [x ] posedă formă pliată
d) [] lanţurile polipeptidice adiacente nu pot fi antiparalele;
e) [x] lanţurile polipeptidice adiacente pot fi paralele şi antiparalele.

secAutor: L. Lisii
Care aminoacizi destabilizează alfa-elicea:
a) [x] Prolina;
b) [x] Glicina;
c) [x] Acidul glutamic;
d) [x] Serina ;
e) [ ] Triptofanul.
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte referitoare la structura terţiară a proteinelor:
a) [x] este aranjamentul tridimensional al lanţului polipeptidic;
b) [ ] e stabilizată numai de legături covalente;
c) [x] este determinată de secvenţa AA, forma şi polaritatea radicalilor;
d) [ ] apare graţie interacţiunii sterice a AA situaţi în apropiere;
e) [ ] nu se distruge la denaturare;

secAutor: L. Lisii
Structura terţiară a proteinelor:
a) [x] apare graţie interacţiunii. sterice a AA amplasati liniar departe unul de altul
b) [x] este stabilizată si de legături necovalente, slabe;
c) [ ] nu determină activitatea biologică a proteinelor;
d) [ ] include în sine numai segmente în conformaţie beta;
e) [x] se realizează şi prin legături hidrofobe.
secAutor: L. Lisii
Structura terţiară a proteinelor:
a) [ ] este o însusire structurală a hemoglobinei;
b) [x] formarea ei posedă un grad înalt de cooperare;
c) [x] se caracterizează printr-un anumit grad de flexibilitate;
d) [x ] include atît segmente alfa, cît şi beta;
e) [ ] e posibilă interacţiunea între radicalii AA: Asp - Gly.
secAutor: L. Lisii
Referitor la structura terţiară, care sunt afirmaţiile corecte:
a) [x] la baza funcţiei stau modificările conformaţionale;
b) [x] domeniile se includ in structura respectivă;
c) [x] domeniile determină funcţii speciale în proteină;
d) [ x] e posibilă interacţiunea între radicalii AA- Cys-Cys;
e) []e posibilă interacţiunea între radicalii AA-Ser - Ser.

secAutor: L. Lisii
Structura cuaternară a proteinelor:
a) [x] este organizarea subunităţilor într-o moleculă proteică unică funcţională;
b) [x] se formează prin legături necovalente dintre suprafetele de contact ale domeniior;
c) [ ] posedă rigiditate şi este stabilă;
d) [ ] se realizează prin legături covalente;
e) [ ] nu se distruge prin denaturare.
secAutor: L. Lisii
Structura cuaternară a proteinelor:
a) [x ] asamblarea moleculei finale decurge prin faza de formare a intermediarilor;
b) [ x] e favorizată de interacţiuni hidrofobe dintre radicalii AA;
c) [ x] funcţionarea proteinelor e corelată cu deplasarea domeniior;
d) [x ] e o însuşire structurală a hemoglobinei;
e) []e o însuşire structurală a mioglobinei .
secAutor: L. Lisii
Selectaţi oligomerii:
a) [x] Hb;
b) [ ] mioglobina;
c) [x ] LDH (lactatdehidrogenaza);
d) [x] imunoglobulinele;
e) [x] creatinkinaza.
secAutor: L. Lisii
Referitor la hemoglobină (Hb) sunt corecte afirmaţiile:
a) [x] este tetramer format din 2 tipuri de subunităţi;
b) [] prezintă tetramer format din 4 lanţuri de tip alfa;;
c) [x] ]fiecare subunitate conţine gruparea prostetică "hem";
d) [] protomerii sunt asociaţi prin legături glicozidice;
e) [ ] protomerii constituenţi sunt fixaţi prin forţe covalente.
Intrebarea nr. 62: Intrebarea 62Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

secAutor: L. Lisii
Colagenul: particularităţile compoziţiei:
a) [x] conţine circa 1/3 glicină ;

b) [ ] practic în el lipseşte alanina;
c) [ x] conţine lizină, 5-hidroxilizină şi alizină;
d) [ ] nu conţine acid gama carboxiglutamic;
e) [ ] nu conţine prolină şi hidroxiprolină.

secAutor: L. Lisii
Colagenul::
a) [ x] este o proteină fixatoare de Ca ;
b) [] este o proteină globulară intracelulară;
c) [ x] e o proteină fibrilară extracelulară;
d) [ ] e solubil în apă ;
e) [ ] unitatea structurală este procolagenul.

secAutor: L. Lisii
Structura colagenului:
a) []structura primară reprezintă o catenă polipeptidică liniară;
b) [x ] structura primară reprezintă o catenă polipeptidică frîntă, datorită conţinutului de prolină şi
hidroxiprolină;
c) [ ] structura secundară este alfa spirală elicoidală;
d) [ x] structura secundară este alfa spirală colagenică;
e) []alfa spirală colagenică este răsucită spre dreapta.

secAutor: L. Lisii
Colagenul. Particularităţile conformaţiei:
a) [ ]tropocolagenul are o configuraţie globulară ;
b) [x ]unitatela structurală a colagenului este tropocolagenul;
c) [x ] tropocolagenul este stabilizat de legăturile de hidrogen dintre grupele peptidice ale catenelor
vecine;
d) [ ]tropocolagenul este format din 2 catene polipeptidice;
e) []tropocolagenul este stabilizat de legăturile fosfodiesterice.

secAutor: L. Lisii
Enzimele, afirmaţii corecte:
a) [x] sunt catalizatori biologici;
b) [ ] prezinta catalizatori anorganici;
c) [ ] se pot forma numai in celulele vii;
d) [x] există si în formă neactivă în organism;
e) [ ] Catalizează numai reacţiile de sinteză.
secAutor: L. Lisii
Proprietăţile generale comune ale enzimelor şi catalizatorilor anorganici:
a) [x] nu modifică direcţia reacţiei;
b) [x] nu modifică echilibrul reacţiei ;
c) [ ] catalizează reacţiile în condiţii blînde;
d) [ ] activitatrea lor se reglează;
e) [x] nu se consumă în decursul reactiei.

secAutor: L. Lisii
Enzimele se deosebesc de catalizatorii anorganici prin faptul că:
a) [ ] intervin în reacţii posibile din punct de vedere termodinamic;

b) [x] posedă specificitate;
c) [ ] au viteza catalitică mult mai mică;
d) [x] catalizează reacţiile în condiţii blînde;
e) [ ] majorează energia de activare a procesului chimic.

secAutor: L. Lisii
Natura chimică a enzimelor:
a) [ ]prezintă numai proteine simple;
b) [ ] sunt glicolipide;
c) [x] prezintă compuşi macromoleculari;
d) [ ] sunt numai nucleoproteide.
e) [ ] sunt heteropolizaharide.

secAutor: L. Lisii
Referitor la natura chimică a enzimelor:
a) [x] constituenţii fundamentali sunt aminoacizii;
b) [ ] sunt compusi termostabili;
c) [x] în apă formează soluţii coloidale;
d) [ ] sunt compusi micromoleculari;
e) [x] prezintă substanţe termolabile.

secAutor: L. Lisii
Enzimele coniugate:
a) [] posedă specificitate, determinată de cofactor;
b) [x ] posedă specificitate, determinată de apoenzimă;
c) [ ] cofactorul e componenta termolabilă;
d) [x ] efectul enzimatic e dependent de ambele componente;
e) [ ] cofactorul e componenta proteică a enzimei.
secAutor: L. Lisii
Referitor la cofactor, sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] drept coenzimă frecvent sunt utilizaţi anionii metalici;
b) [ ] în calitate de coenzimă apar lipidele;
c) [ ] grupa prostetică prezintă cofactor slab legat de apoenzimă;
d) [ ] coenzima prezintă cofactor strîns legat in enzima;
e) [x] cofactorii sunt partea neproteică a enzimei.

secAutor: L. Lisii
În legatură cu cofactorii sunt corecte afirmaţiile:
a) [x ] stabilizează conformaţia activă a enzimelor;
b) [x ] nemijlocit îndeplinesc funcţie catalitică;
c) [] determină specificitatea de acţiune;
d) [x ] îndeplinesc funcţia de legatură între substrat si enzimă;
e) [ ] cofactorii sunt componenţi ai enzimelor simple.

secAutor: L. Lisii
Organizarea enzimelor in celulă:
a) [x ] sunt organizate în complexe multienzimatice;
b) [x ] pot fi fixate de structuri supramoleculare;
c) [x ] pot conţine mai multe subunităţi;
d) [ ]pot avea numai o singură localizzare;
e) [] sunt libere şi nu pot fi ataşate la diverse structuri.
Intrebarea nr. 75 Intrebarea75Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Centru activ al enzimelor reprezintă:
a) [ ] linie frintă în molecula enzimei;

b) [ ] un plan in moleculă;
c) [x] structură compusă unicală tridimensională;
d) [ ] un punct din structura terţiara;
e) [ ] locul unde se fixează modulatorii.
Întrebarea nr. 76: Intrebarea76Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Centru activ al enzimelor:
a) [x ] se formează la interacţiunea enzimei cu substratul;
b) [] grupele funcţionale aparţin aminoacizilor amplasaţi succesiv în lanţul polipeptidic:
c) [ ] în centrul activ se fixează activatorul sau inhibitorul;
d) [ ] centrul activ se formează numai pe baza structurii cuaternare;
e) [ ] centrul activ se formează numai pe baza structurii terţiare.
secAutor: L. Lisii
La formarea centrului activ al enzimelor participă grupele funcţionale:
a) [ x] OH – Ser;
b) [x] COOH- Glu;
c) [ ] COOH - Asn;
d) [ ] COOH - Gln;
e) [x] NH2 – Lys.
secAutor: L. Lisii
Indicaţi afirmările corecte referitor la substrat (S) :
a) [ x] e substanţa asupra careia acţionează enzima;
b) [] toate enzimele fixează numai un singur substrat;
c) [x ] unele enzime interacţionează cu cîteva substrate;
d) [ ] este legat de centru activ prin legături covalente;
e) [ ] este inhibitor sau activator al enzimei.

secAutor: L. Lisii
Centrul alosteric:
a) [x] este separat spaţial de centrul activ;
b) [ ] este locul fixării substratului;
c) [ ] este caracteristic tuturor enzimelor;
d) [ ] este locul fixării numai a activatorilor;
e) [ x] este locul în care se fixează activatorii şi inhibitorii .

secAutor: L. Lisii
Enzimele alosterice:
a) [ ] modulatorii se leaga covalent in centrele alosterice;
b) [ ] cinetica reacţiilor alosterice e asemănătoare cu a enzimelor obişnuite;
c) [ ] efectorii fixîndu - se nu modifica conformatia moleculei enzimei;
d) [ ] modulatorii se leagă covalent în centrul activ al enzimei;
e) [x] modulatorii modifică conformaţia moleculei enzimei.

secAutor: L. Lisii
Referitor la mecanismul de acţiune al enzimelor sunt corecte afirmările:
a) [x] scade energia de activare a reacţiei respective;

b) [x ] are loc formarea complexului enzima - substrat [ES];
c) [] complexul ES e o structura rigidă, stabilă;
d) [ x] complexul ES e o structură instabilă;
e) [x] formarea complexului ES este prima etapă a mecanismului de acţiune.

secAutor: L. Lisii
Mecanismul de acţiune al enzimelor, afirmaţiile corecte:
a) [ ] în complexul ES - substratul nu se modifică;

b) [x] în complexul ES - substratul se deformează;
c) [ x] în centrul activ al enzimi are loc cataliza covalentă;
d) [x ] în centrul activ al enzimei are loc cataliza acido-bazică;
e) [] la interacţiunea substratului şi enzimei se modifică atît structura enzimei cît şi a substratului.

secAutor: L. Lisii
Mecanismele activării enzimatice sunt:
a) [x] proteoliză parţială;

b) [x] modificarea covalentă;
c) [ ] autoasamblarea secundară;
d) [ x] activarea alosterică;
e) [ ] activarea prin exces de substrat.

secAutor: L. Lisii
Proprietăţile generale ale enzimelor:
a) [ ] posedă numai specificitate strict absolută;
b) [x] termolabilitatea;
c) [ ] posedă numai specificitate strict relativă;
d) [x] posedă specificitate;
e) [ ] activitatea nu e dependentă de pH mediului.
secAutor: L. Lisii
Specificitatea enzimatica (afirmatiile corecte ):
a) [ ] e dependenta de coenzima;
b) [ ] depinde de partea proteică si de coenzimă;
c) [x] poate fi absolută de substrat- catalizează transformarea unui singur substrat;
d) [x] poate fi relativă de grup - unui grup de S cu acelaşi tip de legatură;
e) [x] poate fi stereochimică – catalizează transformările unui stereoizomer al substratului.

secAutor: L. Lisii
Termolabilitatea (T) enzimatică:
a) [x] T determină afinitatea E fata de S, de modulatori;
b) [ ] e dependentă de coenzimă;
c) [x ] temperatura optimă pentru majoritatea enzimelor e cuprinsă între 20-400 C;
d) [ ] la temperatura mai mult de 50 C activitatea E creşte;
e) [ ] la temperatura scăzută, mai mici de 10 C, activitatea nu se modifică.

secAutor: L. Lisii
Influenţa pH-ului asupra activităţii enzimelor:
a) [ x] fiecare enzimă are pH-ul său optim;
b) [ ] pH-ul optim pentru pepsină este 7-8;
c) [] pH-ul nu modifică activitatea catalitică a enzimei;
d) [] pH-ul optim al tripsinei este 1-2;
e) [ ] pH-ul optim al arginazei este 7.
secAutor: L. Lisii
Anhidraza carbonică prezintă specificitate:
a) [ ] relativă de substrat;
b) [ ] relativă de grup;
c) [ ] stereochimică ;
d) [x] absolută de substrat;
e) [] absolută de grup.
secAutor: L. Lisii
Care enzime posedă stereospecificitate?
a) [x] Fumaraza;
b) [ ] Ureaza ;
c) [] citratsintaza;
d) [ ] Carbanhidraza;
e) [] alcooldehidrogenaza.
secAutor: L. Lisii
Activarea enzimelor e posibilă prin:
a) [x] mărirea concentraţiei substratului;
b) [x] surplus de coenzime;
c) [ ] denaturare;
d) [x] proteoliză limitată;
e) [x] modulatori alosterici.
secAutor: L. Lisii
Inhibiţia specifică enzimatică e posibilă prin:
a) [ ] denaturare;
b) [ ] salifiere;
c) [x ] exces de substrat;
d) [x] modulatori alosterici;
e) [ ] fierbere.
secAutor: L. Lisii
Inhibitia competitivă:
a) [x] reprezintă o inhibiţie reversibilă;
b) [ ] reprezintă o inhibiţie ireversibilă;
c) [x] inhibitorul se aseamană dupa structură cu S;
d) [ ] e posibilă simultan fixarea substratului şi a inhibitorului;
e) [] inhibitorul se leagă cu centrul alosteric.

secAutor: L. Lisii
Inhibiţia competitivă:
a) [ ] e posibil simultan fixarea S si a inhibitorului;
b) [ ] cu enzima se leagă compusul a carui concentraţia e mai mică;
c) [x ] inhibiţia se inlatură prin exces de substrat;
d) [] inhibitorul este scindat fermentativ;
e) [ ] inhibitorul concurează cu S pentru fixarea in centrul alosteric.

secAutor: L. Lisii
Referitor la inhibitorii competitivi sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] se leagă de enzima la nivelul centrului alosteric;
b) [] legătura inhibitorului cu enzima este de tip covalent ;
c) [ x] legătura inhibitorului cu enzima este de tip necovalent;
d) [ ] inhibitorul micsoreaza viteza maximală;
e) [x ] inhibitorul creşte Km, deci scade afinitatea enzimei pentru substrat.

secAutor: L. Lisii
Inhibiţia enzimatică necompetitivă:
a) [ ] inhibitorul se fixează în centrul activ catalitic;

b) [ ]inhibitorul influenţează asupra legăturii S cu E;
c) [ ] inhibiţia se inlatură prin exces de substrat;
d) [x] se formează un complex triplu: ESI;
e) [ ] se formează un complex dublu: EI.
96)Intrebarea nr.96: Intrebarea105Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

secAutor: L. Lisii
Inhibitia necompetitivă:
a) [ ] inhibitorul se aseamănă după structură cu substratul;
b) [ ] se inlatură prin exces de substrat;
c) [ ] între inhibitor şi substrat se realizează o competiţie pentru a se lega de enzimă;
d) [ ]V max scade dar creşte Km;
e) [x] V max scade dar nu se modifică Km;

secAutor: L. Lisii
Inhibiţia alosterică:
a) [x] apare la enzimele oligomere;
b) [] inhibitorul se uneşte cu centrul activ şi schimbă conformaţia enzimei;
c) [ ] interactiunea protomerilor nu modifică conformaţia enzimei;
d) [ ] enzimele respective preponderent au structură terţiară;
e) [ ] stă la baza efectului substanţelor medicamentoase.
Intrebarea nr. 98: Intrebarea98 Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura
secAutor: L. Lisii
Referitor la succinatdehidrogenază (SDH) si reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] face parte din clasa transferazelor;
b) [ ] acidul malic provoacă o inhibiţie ireversibilă;
c) [ ] în inhibiţie se modifică structura primară a S;
d) [ ] inhibiţia nu depinde de concentraţia acidului malic;
e) [x] SDH catalizează reacţia: Succinat + FAD →Fumarat + FADH2.
99)Intrebarea nr. 99: Intrebarea108Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

secAutor: L. Lisii
Referitor la pepsină şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] nu face parte din clasa hidrolazelor;

b) [ ] face parte din clasa liazelor;
c) [x] apare la proteoliza limitată (PL) a pepsinogenului;
d) [ ] proteoliza limitată e un proces reversibil;
e) [x] în urma PL se formează centrul activ al enzimei.

secAutor: L. Lisii
Referitor la amilază şi reglarea activităţii ei sunt corecte afirmaţiile:
a) [x] face parte din clasa hidrolazelor;
b) [ ] face parte din clasa liazelor;
c) [x] NaCl este activator şi nu modifică structura primară a substratului;
d) [ ] NaCl provoaca denaturarea enzimei ;
e) [x] amilaza scindează amidonul.
secAutor: L. Lisii
Efectul sulfanilamidelor asupra enzimelor:
a) [x] provoacă o inhibiţie competitivă;
b) [x] majorează Km şi nu modifică V max;
c) [ ] inhibă ireversibil enzima bacteriană ;
d) [ ] modifică structura primară a enzimei;
e) [x] nu acţionează asupra enzimelor umane .
secAutor: L. Lisii
Afirmaţiile corecte în legatură cu Km a enzimelor:
a) [ x] se exprima in unităţi de concentraţii de S;
b) [ x] reflectă afinitatea enzimi faţă de substrat;
c) [ ] Km de o valoare mare semnifică o afinitate mare pentru S;
d) [] este crescută în prezenţa unui inhibitor necompetitiv ;
e) [x ] este egală cu concentraţia [S] pentru care viteza reacţiei este jumătate din viteza maximă.
secAutor: L. Lisii
Katalul prezintă:
a) [ ] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µmol de S in 1 min la 250 C;
b) [ ]cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S in 1 min la 250 C;
c) [x]cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S in 1 sec la 250 C;
d) [ ] numarul mol de S ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă;
e) [ ] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µkmol de S in 1 min la 250 C raportată la 1
mg proteină.
secAutor: L. Lisii
Activitatea specifică este:
a) [ ] Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µmol de S in 1 min la 250 C;
b) []Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S in 1 min la 250 C ;
c) [ ] Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S in 1sec la 250 C ;
d) [ ] Numarul mol de S ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de E;
e) [x ] Cantitatea de E necesară pentru transformarea 1µmol de S în 1 min la 250 C raportată la
1mg proteină.

secAutor: L. Lisii
Unitatea internaţională este:
a) [ x] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 µmol de S în 1 min la 250 C;
b) [] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S în 1 min la 250 C ;
c) [] cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S în 1 sec la 250 C ;
d) [ ] numarul mol de S ce se transformă în 1 min cu ajutorul 1 molecule de E;
e) [ ] cantitatea de E necesară să transf. 1 µmol de S în 1 min la 250 C raportată la 1 mg proteină.

secAutor: L. Lisii
Izoenzimele:
a) [ ] sunt preponderent protomeri;
b) [x] sunt,de regulă, oligomeri;
c) [x] catalizează una si aceeaşi reacţie;
d) [ ] catalizează diferite reacţii;
e) [x] au rolul de reglatori în metabolism.
secAutor: L. Lisii
Viteza de reacţie este dependentă de:
a) [x] concentraţia enzimei;
b) [ ] este independentă de concentraţia enzimei;
c) [ ] nu se constată o dependenţă de concentraţia S ;
d) [x] Vmax are o curba cu aspect de hiperbolă;
e) [x] e dependentă de valoarea temperaturii.
secAutor: L. Lisii
Care afirmaţii sunt corecte referitor la izoenzimele LDH?
a) [x] sunt tetrameri de două tipuri M si H;
b) [ ] sunt dimeri de două tipuri M si H;
c) [ ] reacţia catalizată este ireversibilă;
d) [ ] lanţurile M si H sunt sintetizate de aceleaşi gene ;
e) [ ] se află în ţesuturi în 2 forme.

secAutor: L. Lisii
Referitor la izoenzimele LDH:
a) [x] LDH se găseşte în ţesuturi în 5 forme;
b) [x] concentraţia serică a LDH5 se modifică în afecţiunile hepatice;
c) [ ] LDH2 este produsa, preponderent, in ficat;
d) [x] concentraţia serică a LDH1 creşte după infarctul miocardic;
e) [ ] după infarctul miocardic în ser creşte LDH5.

secAutor: L. Lisii
Creatinfosfokinaza (CPK) :
a) [ ] este compusă din lanţuri M si H, prezentînd 3 izoenzime;
b) [ ] este compusă din lanturi M si B, prezentînd 5 izoenzime;
c) [x] este un dimer alcătuit din asocierea de lanţuri M si B;
d) [x] cresterea concentratiei serice MB confirmă infarctul miocardic;
e) [ ] creşterea concentraţiei serice BB confirmă infarctul miocardic;

secAutor: L. Lisii
SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura proteinelorMod de punctare: A3Grad de
dificultate: mediuPunctajul: 10Timp pe intrebare: 0 secAutor: L. Lisii
Vitamina B1:
a) [ x] coenzima sa de bază este tiaminpirofosfatul;
b) [ ] coenzima sa de bază este flavinmononucleotidul;
c) [ x] coenzima sa participă la decarboxilarea oxidativă a alfa cetoacizilor;
d) []coenzima sa participă la decarboxilarea aminoacizilor;
e) [ ] este cunoscută şi sub nume de riboflavină.
secAutor: L. Lisii
Vitamina B2:
a) [x] FMN este esterul monofosforic al vitaminei B2;
b) [ ] FAD este esterul difosforic al B2;
c) [ ] FAD este dinucleozidul B2;
d) [ ] FMN şi FAD sunt coenzime din clasa liazelor;
e) [x ] FMN şi FAD sunt coenzime din clasa oxidoreductazelor.

secAutor: L. Lisii
Coenzimele vitaminei B2:
a) [x] FAD este coenzima pentru dehidrogenarea acil-CoA;
b) [ ] FMN este coenzima alcooldehidrogenazei;
c) [ ] la inelul izoaloxazinic se adiţionează numai electronii;
d) [ ] la inelul izoaloxazinic se adiţionează numai protonii;
e) [ ] FAD şi FMN catalizează reacţiile de carboxilare.

secAutor: L. Lisii
Referitor la coenzimele FAD si FMN sunt corecte afirmaţiile:
a) [ ] în structura lor este prezentă nicotinamida;
b) [ ] vitamina din structura lor este B6;
c) [ ] vitamina din structura lor este B1;
d) [ ] sunt coenzime pentru reacţia: R-CH2-COH-CH2-COSCoA -> R-CH-CO-CH2-COSCoA ;
e) [x] FAD participă la dehidrogenarea succinatului.

secAutor: L. Lisii
Coenzima NAD+ :
a) [ x] ia parte în transferul unui hidrid - ion;
b) [] legătura sa cu componenţii proteici este covalentă;
c) [ x] legatura sa cu componenţii proteici este slabă, necovalentă;
d) [ ] enzimele cu coenzima NAD+ participa în anabolism;
e) [ ] în componenţa ei intră vitamina B3.

secAutor: L. Lisii
Coenzima NADP :
a) [x] enzimele NADP dependentă participă în reacţiile de oxidoreducere;
b) [ ] contin un rest fosfat fixat la 2' OH al acidului nicotinic;
c) [ ] este o formă redusă a coenzimei;
d) [ ] se leagă covalent la toate apoenzimele;
e) [x] componentul activ e amida acidului nicotinic.
secAutor: L. Lisii
Vitamina B6 si coenzimele sale:
a) [x ] vitamina B6 există în 3 forme: piridoxina, piridoxamina, piridoxalul;

b) [ ] sunt coenzime ale oxidoreductazelor;
c) [x ] sunt coenzime în reacţiile de decarboxilare a aminoacizilor;
d) [] ca coenzime ale transaminazelor sunt piridoxamina şi piridoxalul;
e) [x] sunt coenzime în reacţiile de transaminare a aminoacizilor.

secAutor: L. Lisii
Acid pantotenic si coenzima A:
a) [x ] conlucrează la transferul grupei acil datorită grupului reactiv SH;

b) [x] participă la activarea acizilor graşi,
c) [x] CoA participă în decarboxilarea oxidativă a piruvatului;
d) [ ] CoA este componentă a oxidoreductazelor;
e) [ ] este coenzima pentru transformarea: acid piruvic acid lactic.

secAutor: L. Lisii
Vitamina H (biotina):
a) [ ] serveşte ca coenzimă a enzimelor in reacţiile de decarboxilare;
b) [x] este gruparea prostetică a acetil-CoA-carboxilazei;
c) [ ] participă la transformarea piruvatului în lactat;
d) [ x] participă la transformarea piruvatului în oxaloacetat;
e) [ ] participă în reacţiile de transaminare.

secAutor: L. Lisii
Vitamina B12:
a) [x] conţine în structura sa ionul de Co;
b) [ ] conţine in structura sa ionul de Cu+;
c) [x] participă la transformarea metilmalonil CoA în succinil CoA;
d) [ ] participă la transformarea succinil Co A în succinat;
e) [ ] participă la transformarea prolinei în hidroxiprolina;

secAutor: L. Lisii
Acidul folic:
a) [ x] contine: nucleul pteridinic,acid p-aminobenzoic si Glu;

b) [x ] ca coenzimă serveşte forma sa redusă: acidul tetrahidrofolic (FH4);
c) [x] transferă fragmentele monocarbonice în diverse reacţii enzimatice;
d) [ ] se sintetizează în organismul uman;
e) [ ] Ser + FH4 N5N10-metilenFH4 + Glu.
Intrebarea nr. 121: Acidul ascorbic:
a) [x] participă la reactii de hidroxilare a prolinei în hidroxiprolină;
b) [ ] este precursorul CoA;
c) [ ] este necesară la transformarea noradrenalinei in adrenalina;
d) [] e parte la decarboxilarea oxidativa a piruvatului;
e) [x] este necesară la transformarea dopaminei în noradrenalina.

secAutor: L. Lisii
Care coenzime conţin sulf ?
a) [ ] NAD+;
b) [x] TPP;
c) [] FAD;
d) [ ] Piridoxalfosfatul;
e) [x] Acidul pantotenic (CoA).

secAutor: L. Lisii
Care vitamine trec în coenzime prin fosforilare:
a) [x] Vitamina B1;
b) [x] Vitamina B2;
c) [ ] Acidul folic;
d) [x] Vitamina B6;
e) [] Vitamina K.

secAutor: L. Lisii
Microelementele ca cofactori:
a) [x] posedă funcţie catalitică la o anumită reacţie chimică;
b) [x] modifică conformaţia enzimei;
c) [] nu poate avea rol de acceptori de electroni;
d) [x] poate stabiliza structura enzimei;
e) [ ] modifică structura primară a enzimei.

secAutor: L. Lisii
Asamblarea proteinelor:
a) [ x] se mai numeşte folding;
b) [x] stabilitate proteinei creşte cu apropierea de starea nativă;
c) [x] rezultanta finală a foldingului este conformerul nativ;
d) [] stabilitate proteinei scade cu apropierea de starea nativă;
e) [] se mai numeşte denaturare.

secAutor: L. Lisii
Ciaperoninele:
a) [x] favorizează asamblarea corectă a proteinelor;
b) [ ] favorizează transportul membranar;
c) [ x] formează spaţiul protector pentru asamblarea proteinei;
d) [x] procesul decurge prin utilizarea majoră de ATP;
e) [ ] participă în coagularea sîngelui.

secAutor: L. Lisii
Peptidele active (endotelinele):
a) [x] endotelinele sunt factori vazoactivi efectivi;
b) [] se sintetizează în forme active;
c) [ ] endotelinele (ET-1, 2, 3) sunt codificate de aceeaşi genă;
d) [x] efectul lor e mediat de receptori specifici, G-proteine;
e) [] sunt rezultatul degradării glicogenului.
128: Sinteza endotelinelor:

a) [x] se sintetizează sub formă de precursor;
b) [x] apar ca rezultat al proteolizei limitate;
c) [ ] apar ca rezultat al autostructurării cuaternare;
d) [ ] se sintetizează direct în formă activă;
e) [ ] sinteza are loc în nucleu.
130: Clasificarea enzimelor:
a) [x] se clasifica în şase clase;

b) [x] clasa indică tipul de reacţie chimică;
c) [ ] clasa indică gruparea sau legătura chimică a substratului;
d) [ ] fiecare enzimă posedă un cod alcătuit din 3 cifre;
e) [ ] cifra a doua a codului indică numărul de ordine a enzimei în clasa respectivă.
131: Oxidoreductazele:
a) [] catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale;

b) [x] catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor;
c) [x ] dehidrogenazele se referă la oxidoreductaze;
d) [ ] catalizează reacţii de interconversiune a izomerilor optici;
e) [ ] catalizează reacţii cu utilizarea ATP-ului.

secAutor: L. Lisii
La oxidoreductaze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [x] hidroxilazele;
c) [x ] reductazele;
d) [ ] hidrolazele;
e) [ ] kinazele.
secAutor: L. Lisii
Transferazele:
a) [x] catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale;
b) [] catalizează reacţii de transfer al electronilor şi protonilor;
c) [ ] fumaraza se referă la transferaze;
e) [ ] catalizează reacţii cu utilizarea ATP-ului.

secAutor: L. Lisii
La transferaze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [x] transaminazele;
c) [ ] dehidrogenazele;
d) [ ] carboxilazele;
e) [ x] kinazele.
135: Hidrolazele:
a) [x] catalizează reacţii de scindare a legăture covalente cu adiţionarea apei;
c) [ x] fosfatazele se referă la hidrolaze;
e) [ ] reacţiile catalizate de hidrolaze sunt reversibile.
136 La hidrolaze se referă:

a) [] hidratazele;
b) [] hidroxilazele;
d) [x ] esterazele;
e) [ x] nucleazele.
137:Liazele:
a) [] catalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului;
c) [x ] fumaraza se referă la liaze;
e) [ x] decarboxilazele se referă la liaze.

secAutor: L. Lisii
La liaze se referă:
a) [x] hidratazele;
b) [x] aldolazele;
d) [ ] epimerazele;
e) [] mutazele
secAutor: L. Lisii
Izomerazele:
a) [] catalizează reacţii de transfer al grupărilor funcţionale;
c) [ ] peptidazele se referă la izomeraze;
d) [x ] catalizează reacţii de interconversiune a izomerilor;
e) [ x] reacţiile catalizate de izomeraze sunt reversibile.

secAutor: L. Lisii
La izomeraze se referă:
a) [] hidratazele;
b) [] transaminazele;
d) [x ] epimerazele;
e) [ x] mutazele.
141 Ligazele:
a) [x] catalizează reacţii de formare a legăturilor covalente cu utilizarea ATP-ului;
b) []catalizează reacţii de scindare a legăturilor covalente;
c) [x ] glutaminsintetaza se referă la ligaze;
d) [ ] ATP-ul serveşte ca donor de grupare fosfat pentru substrat;
e) [ ] reacţiile catalizate de ligaze sunt reversibile.
I 142 La ligaze se referă:
a) [] alcooldehidrogenaza;
b) [] aldolaza;
c) [x ] piruvatcarboxilaza;
d) [ ] epimeraza;
e) [] glucokinaza.

T 1

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

T 1

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

1 Care este unitatea structurală a proteinelor simple şi prin ce legături se unesc aceste elemente

nr. 3Grupările libere NH2 (amino) se pot întîlni în:

.5: Care compuşi conţin azotul ?

. 6: Ce grupări funcţionale se pot întîlni în proteinele simple?

7iCe grupări funcţionale conferă proteinelor proprietăţi acide?

Intrebarea nr. 15: Intrebarea15Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 16: Selectaţi aminoacizii bazici:

Intrebarea nr. 17:

nr. 18Care afirmaţii sunt corecte referitor la histidină?

Intrebarea nr. 19: Intrebarea18Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 21: Intrebarea21Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 24: Intrebarea24Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr.27: Intrebarea27Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Întrebarea nr. 33: Intrebarea33Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 34: Intrebarea34Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 35: Intrebarea35 Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 42: Intrebarea42Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 47: Intrebarea47Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 48: Intrebarea48Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 49: Intrebarea49Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 52: Intrebarea52Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 53: Intrebarea53Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 55: Intrebarea55Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

e) []e posibilă interacţiunea între radicalii AA-Ser - Ser.

Intrebarea nr. 58: Intrebarea58Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 62: Intrebarea 62Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [x] conţine circa 1/3 glicină ;

Intrebarea nr. 63: Intrebarea63Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 64: Intrebarea64Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 65: Intrebarea65Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 66: Intrebarea66Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 68: Intrebarea68Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [ ] intervin în reacţii posibile din punct de vedere termodinamic;

Intrebarea nr. 69: Intrebarea69Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 70: Intrebarea70Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 71: Intrebarea71Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 73: Intrebarea73Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 74: Intrebarea74Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [ ] linie frintă în molecula enzimei;

Intrebarea nr. 79: Intrebarea79Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 80: Intrebarea80Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 81: Intrebarea81Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [x] scade energia de activare a reacţiei respective;

Intrebarea nr. 82: Intrebarea82Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [ ] în complexul ES - substratul nu se modifică;

Intrebarea nr. 83: Intrebarea83Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [x] proteoliză parţială;

e) [ ] activarea prin exces de substrat.

Intrebarea nr. 84: Intrebarea84Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 86: Intrebarea86Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 87: Intrebarea87Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr.93: Intrebarea92Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 94: Intrebarea94Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 95: Intrebarea95Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [ ] inhibitorul se fixează în centrul activ catalitic;

96)Intrebarea nr.96: Intrebarea105Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 97: Intrebarea106Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

99)Intrebarea nr. 99: Intrebarea108Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

a) [ ] nu face parte din clasa hidrolazelor;

Intrebarea nr. 100: Intrebarea100Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

105)Intrebarea nr. 105: Intrebarea121Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

106)Intrebarea nr. 106: Intrebarea122Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura

Intrebarea nr. 109: Intrebarea109Colectia: SP2011rom.col(3).colCapitol: Aminoacizi, Structura