Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Introducere
proteina de albus poate incapsula si retine aer, astfel creand volumul spumei. Prin urmare,
Adsorbtia proteinei la interfata aer-apa este cunoscuta pentru rolul esential pe care
il joaca in formarea si stabilizarea alimentelor sisteme disperse ca spuma. Cand aerul vine
in contact cu solutia din ou, proteina de ou poate adsorbi la interfata aer-apa si suferi
proteina de la interfata aer-apa. Pentru unele proteine, moleculele dezvelite pot adsorbi cu
o putere de spumare mai puternica decat ovalbumina native datorita flexibilitatii crescute
putea avea un impact benefic asupra formarii si stabilizarii de spuma in proteina de albus.
Materiale si metode
Materiale
studierea distributiei masei moleculare (MW), incluzand ser bovin albumin (66,000 Da),
agent reactiv.
magnetic, pentru a nu produce spuma pentru o ora la 4 grade Celsius, producand albus
omogen. Dupa aceasta, albusul a fost liofilizat si mentinut la -20 grade Celsius pana la
folosire (Kakalis & Regenstein, 1986). Modificarea oxidative a proteinei de albus a fost
dispersarea albusului (10 mg/mL, suspendata in 0.01 mol/l, tampon de fosfat de sodium,
pH 7.4) a fost amestecata cu o serie de concentratii de AAPH, iar apoi incubate prin
finala a AAPH a fost zero (control), 0.04, 0.2, 1, 5, si 25 mM. Reactia a fost oprita prin
racirea imediata a dispersiilor la 0-4 grade Celsius prin bai cu gheata. Dupa centrifugarea
la 5000 g pentru o ora la 4 grade Celsius pentru a indeparta mici cantitati de substante
insolubile care au fost formate in timpul racirii substantei, dispersiile de proteine au fost
dializate in apa deionizata la 4 grade Celsius pentru 72 de ore, pentru a indeparta AAPH
residual iar apoi au fost uscate prin congelare si au fost stocate la -20 grade Celsius.
Formarea ditirozinei a fost estimata prin metoda Morzel, Gatellier, Sayd, Renerre
si Laville (2006). Cantitati cantarite de probe uscare prin congelare (10 mg) au fost
dizolvate in 5 mL de solutie-tampon ionica puternica ) (20 mM de solutie-tampon de
fosfat la pH6 continand 0.6 M KCI). Concentratia proteinei a fost estimata prin metoda
Biuret (Kakalis & Regenstein, 1986). Continutul ditirozinei a fost estimat prin masurarea
unitati arbitrare.
Hidrofobicitatea de suprafata
et. al, (2014), Wang, Tao, et al. (2014), cu mici modificari. Fiecare mostra a fost diluata in
fosfat (pH 7.0). Apoi, au fost adaugate alicote (20 uL) ale ANS (8.0 mM in aceeasi solutie
plasate in celula unui spectrometru de fluorescenta Hitachi F4500 (Tokyo, Japonia), iar
intensitatea fluorescentei a fost masurata la 470 nm, folosind excitatie la 390 nm, latimea
fantei 5nm. Solutii de calibrare corespunzatoare solutiei tampon au fost substrase pentru
Structurile secundare
Schimbarile in structurile secundare ale proteinei de albus au fost determinate
macinate intr-un mojar cu pistil. Pudrele au fost presate in straturi subtiri sub o presiune
Omnic (versiunea 6.1a, Thermo Nicolet Corp) si Peakfit v4.12 (SYSTAT Software inc.)
Distributia moleculara
metodei descries de Liu et al. (2012). Pentru acest experiment s-a folosit un sistem de
cromatografie lichida Waters 600 (Waters Co., Milford, MA, USA), echipat cu un
detector de raze UV 2487. Detectorul de UV a fost setat la 215 nm. Coloana folosita a
fost un ape baza de silice (TSK G3000SWXL, 300 x 6.5 mm, Tosoh Co., Tokyo,
masei moleculare urmand standardele: ser bovin de albumina (66.000 Da), anhidraza
Concluzie
0.2 mmol/L AAPH) ar putea spori proprietatile de spumare ale proteinei de albus. Intre
timp, tratamentul de oxidare excesiva (25 mmol/L AAPH) a rezultat intr-o agregare mai
mare, oxidarea proteica in acest stadiu ar creste abilitatea de spumare a proteinei de albus,
oxidare ar putea fi o abordare utila pentru a modifica abilitatile de spumare ale proteinei
de albus.