Aminoacizi si proteine

Plan de lectie
1. Aminoacizi
1.1 Definitie, structura, nomenclatura
1.2 Proprietati fizice si chimice
2. Proteine
2.1Structura
2.1.1Structura primara
1.1.2.Structura secundara
2.1.2Structura tertiara
2.1.3Structura cuaternara
2.2 Relatie functie structura
2.2 Proprietati, exemple

1. Aminoacizi
1.1Generalitati definitie

Aminoacizii sunt molecule mici care contin doua grupari functionale si anume gruparea
amino (-NH2) si gruparea acida (carboxil -COOH) de unde provine si denumirea lor. Din
marea clasa a aminoacizilor pentru organismele biologice sunt importanti  aminoacizii.
Acestia au atat gruparea amino cat si gruparea acid carboxil legate la acelasi atom de
carbon numit si carbon .
Desen

R CH COOH
NH2

Gruparea carboxil legata de carbonul alfa este denumita si  carboxil, similar gruparea
NH2; legata la C alfa poarta denumirea de grupare  amino .

1. 2 Structura:

Dintre toti  aminoacizii cunoscuti, doar 20 intra in alcatuirea proteinelor motiv pentru
care sunt denumiti si aminoacizi proteinogeni. Doar acesti 20 de aminoacizi sunt
specificati de codul genetic si utilizati de organismele vii pentru sinteza proteinelor
proprii. Alti aminoacizi care ar putea fi intilniti in proteine provin din modificarea
chimica a unuia din cei 20 aminocizi.
Toti cei 20 aa prezinta o structura comuna si anume carbonul  la care sunt atasate
gruparile NH2, COOH si atomul de H, si un radical (notat R, care satisface cea de a 4-a
valenta a atomului de carbon) care difera la fiecare dintre ei. Astfel aa pot fi clasificati
dupa structura radicalului R in: aa cu radical alifatic, aa cu grupare OH, aa ce contin
atomul de S, aa cu doua grupari COOH, aa cu doua grupari NH2, aa aroamtici, aa cu
structura particulara.
1.3 Proprietati

Proprietatile fizice si chimice ale aa sunt dictate de structura lor chimica. Dintre
proprietatile fizice vom discuta : a) izomeria sterica iar dintre proprietatile chimice vom
discuta b) ionizarea si c) reactia de condensare care duce la formarea legaturii peptidice.
a) Izomeria sterica.
AA prezinta izomerie sterica numita si stereoizomerie. Aceasta proprietate este
conditionata de existenta unui carbon asimetric. Carbonul asimetric este acel C care are 4
substituenti diferiti. Acestia se aranjeaza in jurul atomului de C astfel incat pot da nastere
la doua conformatii spatiale care sunt imaginea in oglina una fata de cealalta. Cele doua
structuri spatiale numite izomeri optici sau enantiomeri sau stereoizomeri pot avea
conformatia D sau L.
La izomerul D gruparea voluminoasa, NH2, este pozitionata in partea dreapta (atunci cand
gruparea COOH este situata la varful structurii) in timp ce la izomerul L ea este
pozitionata in partea stanga. Tinand cont ca proteinele au o forma spatiala apare evident
ca structura D sau L a unui aminoacid influenteaza aranjamentul tridimensional si
implicit functia acesteia. La mamifere inclusiv om aa proteinogeni apartin seriei L

b) Ionizarea
Prin ionizare se intelege fenomenul in urma caruia o molecula sau un atom (neutru d
p d v electric) se incarca cu o sarcina pozitiva sau negativa ca urmare a transferului
unei particule purtatoare de sarcina electrica (ion) sau a unui electron.
Toti aminoacizii contin in structura lor o grupare  carboxil si  amino care ambele
sunt ionizabile adica in anumite conditii pot exista atat in forma ionica (incarcate cu
sarcina electrica) cat si in forma neutra, moleculara, (fara sarcina electrica).
Gruparea  COOH are caracter acid in timp ce gruparea  NH2 are caracter bazic.
Prin caracter acid se intelege capacitatea unei substante de a ceda un proton (H+).
Prin caracter bazic se intelege capacitatea unei substante de a accepta un proton.

Caracterul acid nu se manifesta cu aceeasi intensitate la toti acizii (lucru valabil si

pentru caracterul bazic) ci difera de la un acid la altul functie de structura chimica a
acestuia. Astfel intilnim acizi tari si acizi slabi (in mod asemantor baze tari si baze
slabe).
Prin caracter acid tare se intelege capacitatea unei substante de a ceda total (unei alte
substante) protonul. Din aceasta categorie fac parte acizii minerali HCl, H2SO4.
Caracter slab pentru un acid semnifica faptul ca acesta cedeaza partial protonul si este
cazul acizilor organici (a caror structuta generala este notata R-COOH) inclusiv a
gruparii carboxil apartinand aminoacizilor.
Prin cedarea partiala a protonului se intelege faptul ca un acid slab cedeaza reversibil
protonul, adica din numarul total de molecule unele cedeaza protonul in timp ce altele
recapteaza protonul refacand configuratia initiala a acestuia intr-un proces dinamic
care are loc pana la stabilirea unui echilibru.
Cu alte cuvinte molecula unui acid slab poate exista in functie de conditii (pH,
temperatura)nu numai in forma moleculara ci si in forma ionica.
Fenomenul de ionizare prezent la gruparea  COOH apare si atunci cand aceasta este
situata la radical.

Aceleasi afirmatii se poate face si despre gruparea amino.Gruparea amino are caracter
slab bazic (caracterul bazic este este conferit de perechea de electroni neparticipanti
apartinand atomului de azot). Aceasta insemna ca gruparea amino poate capta un
proton insa in mod reversibil.
Cu alte cuvinte molecula unei baze slabe poate exista in functie de conditii (pH,
temperatura) nu numai in forma moleculara ci si in forma ionica

Fenomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii  NH2 apare si atunci cand aceasta
grupare este situata la radical.

Ca urmare a proprietatii de ionizare a acizilor si bazelor slabe, in organism, la pH

fiziologic (pH =7,4) un aminocid se prezinta sub forma de amfion (ion dipolar sau
zwiterion), incarcat in acelasi timp cu o sarcina pozitiva si una negativa fiind neutru
d.p.d.v. electric.
Gruparea deprotonata care a pierdut un proton este gruparea carboxil care se incarca
cu o sarcina negativa in timp ce gruparea protonata care accepta un proton este
gruparea amino care se incarca cu o sarcina pozitiva.
In conditiile din organism la pH fiziologic vor suferi fenomenul de ionizare
aminoacizii care au gruparile ionizabile COOH si NH2 nu doar la C alfa ci si la
radical.

Astfel structura reala a acidului Asp si Glu la pH fiziologic va fi:

Structura reala a acizilor Arg si Lys la pH fiziologic va fi:

Ionizarea gruparilor apartinand radicalului si care apare la pH fiziologic (7,4)

este importanta pentru structura tertiara/cuaternara a proteinelor.
In concluzie la pH fiziologic 4 aminoacizi prezinta sarcina electrica (doi sarcina +,
doi sarcina -) astfel:
Arg, Lys -sarcina pozitiva
Asp, Glu – sarcina negativa
Exista un aa special si anume Hys care la pH fiziologic se gaseste in egala masura atat
in forma moleculara cat si in forma ionica. Acest comportament are consecinte
fundamentale Hys fiind situata in centrul activ al unor proteine importante cum ar fi
enzimele.

c) Reactia de condensare
O proprietate chimica esentiala pentru organismele vii este capacitatea aminoacizilor
de a reactiona intre ei prin intermediul gruparilor functionale situate la Carbonul alfa.
In urma reactiei (de condensare = eliminare de apa) dintre gruparea  COOH a unui
aa si gruparea  NH2 a altui aa se formeaza o legatura numita peptidica.

Prin urmare compusul rezultat in urma reactiei dintre doi aminoacizi poarta numele
de dipeptid si contine o legatura peptidica.
Adaugarea unui nou aa la un dipeptid duce la formarea unui tripeptid.

Repetarea procesului prin adaugarea de noi aminoacizi conduce la sinteza unor

compusi ce poarta denumirea generica de polipeptide. Aceasta denumire semnifica
faptul ca compusii obtinuti contin mai multe (poli) legaturi peptidice.
Legatura peptidica este utilizata de organismele vii in sinteza proteinelor.
Deoarece aa pot fi adaugati in mod continuu la unul din capete, lanturile polipetidice
pot atinge lungimi considerabile si prin urmare structuri complexe. Pentru
simplificare descrierii lanturilor polipeptidice au fost instituite urmatoarele conventii:
- un lant plipeptidic incepe conventional cu gruparea NH2 si se termina cu gruparea
COOH (deci adaugarea urmatorului aa se face intotdeauna la capatul
COOH)
- gruparea NH2 a primului aa si gruparea COOH a ultimului aa poarta denumirea
de grupare “amino” respectiv “carboxi” terminala
- lanturile cu un numar mai mic de 10 aa se numesc oligopeptide
- lanturile cu un numar de aa cuprins intre 10 si 100 aa se numesc polipeptide
- lanturile cu un numar mai mare de 100 aa se numesc proteine