2.

ENZIME

Organismele vii, mono- şi pluricelulare sunt caracterizate prin unele activităţi ca: mişcare, producere de
energie, lumină etc., activităţi care au la bază reacţii chimice. Organismele vii sunt supuse primului
principiu al termodinamicii, adică legii conservării masei şi energiei. Energia pentru sinteza moleculelor
complexe din elemente sau molecule mai mici este furnizată prin degradarea moleculelor complexe în
intermediari şi compuşi mai simpli. În consecinţă este necesară cuplarea celor două aspecte ale
metabolismului (anabolism şi catabolism)printr-un transfer de energie. O reacţie chimică de forma A + B
→ C + D poate avea loc când o parte din moleculele A şi B se găsesc într-o stare de energie ridicată, stare
activată (stare de tranziţie) în care există o mai mare probabilitate calegăturilor din compuşii A şi B să se
rupă şi să se formeze produşii C şi D. starea de tranziţie este o barieră înaltă de energie care delimitează
reactanţii de produşii de reacţie. Viteza unei astfel de reacţie este proporţională cu moleculele aflate în
stare de tranziţie (activată). Există două posibilităţi de accelerare a reacţiei chimice:

- creşterea temperaturii ce favorizează agitaţia moleculară, creşterea numărului de molecule activate şi

accelerarea vitezei de reacţie care în cele mai multe reacţii este aproximativ dublă pentru o creştere a
temperaturii cu 10oC;

- utilizarea catalizatorilor

. ASPECTE GENERALE
Insusiri cum sunt capacitatea catalitica deosebita, specificitatea, inhibarea prin diversi compusi
etc, se studiaza in detaliu urmarind comportarea enzimelor extrase, purificate si dizolvate in
mediu apos; in aceste conditii, atunci cand se studiaza actiunea unui anumit factor, de exemplu
a unui inhibitor, ceilalti parametrii cum sunt temperatura, pH-ul, concentratia enzimei si
substratului, prezent cofactorilor etc, se mentin la valorile dorite (de regula cele optime).
Si pentru enzimele care isi desfasoara activitatea in organismele vii, o parte dintre
factorii mentionati se mentin la valori constante sau variaza in limite restranse. Apar totusi
relativ frecvent si situatii deosebite; intre acestea variatiile mari m timp ale concentratiei
substratului (de exemplu a glucidelor, lipidelor si proteinelor in tractul digestiv) si acumularea
peste limite a produsilor finali a cailor metabolice sunt cele mai frecvente.
REGLAREA CANTITATII ENZIMELOR
Cantitatea oricarei proteine din organism, deci si a enzimelor, rezulta din dinamica
proceselor de biosinteza si degradare. Se stie ca proteinele se sintetizeaza din aminoacizi; pe de
alta parte, produsii de degradare ai proteinelor sunt, de asemenea, aminoacizii.

Reglarea metabolismului

Reacţiile catalizate de enzime au loc cu viteze anumite, determinate de concentraţia enzimei, a

substratului, pH-ului, temperaturii etc. Aceste reacţii nu sunt independente unele de altele, ele sunt
grupate şi se succed formând căi metabolice care funcţionează simultan şi în mod coordonat calitativ şi
cantitativ.
Principalele mecanisme prin care se modulează activitatea enzimelor dintr-o cale metabolică sunt
reprezentate de: reglarea alosterică, transformarea pre-enzimelor inactive în enzime active şi sinteza de
noi molecule de enzime.

• Reglarea alosterică este mecanismul cel mai complex al coordonării metabolice. Enzimele
implicate în această reglare sunt enzime alosterice.

Reglarea covalentă

Un grup mare de enzime îşi reglează activitatea prin adiţia sau îndepărtarea unei grupări fosfat la
un rezidiu de serină, treonină, tirozină. Fosforilarea se face pe baza ATPului, în prezenţa unei familii
de enzime, denumite kinaze, iar defosforilarea se face în prezenţa apei şi a unor fosfataze.

• Reglarea sintezei de enzime reprezintă un aspect particular al sintezei de proteine şi se află sub
controlul aparatului genetic al celulelor, realizându-se prin procese de inducţie sau represie.
Inducţia se referă la sinteza “de novo” a unei proteine ca răspuns la semnalul transmis de o
moleculă de inductor care, de multe ori, este chiar substratul enzimei (de exemplu lactoza induce
sinteza de beta-galactozidază). Represia reprezintă reprimarea sintezei “de novo” a unei proteine ca
răspuns la prezenţa din mediu a unui represor. De multe ori produşii reacţiei catalizate de o
anumită enzimă acţionează în calitate de represori limitând sinteza respectivei enzime.