C3 Utilizarea Enzimelor

INGINERIA PROCESELOR
BIOTEHNOLOGICE I ALIMENTARE
C3. UTILIZAREA ENZIMELOR

N PROCESE BIOTEHNOLOGICE I ALIMENTARE
INGINERIA PROCESELOR
BIOTEHNOLOGICE I ALIMENTARE
C3. UTILIZAREA ENZIMELOR

N PROCESE BIOTEHNOLOGICE I ALIMENTARE
1. NOIUNI INTRODUCTIVE
2. OBINEREA ENZIMELOR PRIN BIOSINTEZ
3. ENZIME I PREPARATE ENZIMATICE IMOBILIZATE
4. UTILIZRILE ENZIMELOR
INGINERIA PROCESELOR BIOTEHNOLOGICE I ALIMENTARE
C3. UTILIZAREA ENZIMELOR N PROCESE BIOTEHNOLOGICE I ALIMENTARE
1. 1. Natura i rolul enzimelor
Enzimele sunt componente de natur proteic produse de celulele

vii care prezint stereoselectivitate pentru anumii reactani i
acioneaz drept catalizatori n transformarea structural a acestora.
Enzimele pot fi de natur vegetal (proteaze, papaina, bromelina),
animal (pepsina) sau microbian.
1. 2. Constituia enzimelor
Din punct de vedere structural, enzimele pot fi:

o de natur exclusiv proteic: tripsina, pepsina, papaina;
o de natur heteroproteic (holoenzime): formate dintr-o parte
proteic (apoenzim) i una neproteic (cofactor enzimatic); cele
dou pri separate sunt inactive catalitic.
Apoenzima manifest proprietile generale ale proteinelor:

o este termolabil i nedializabil;
o stabilete legtura enzimei cu substratul;
o manifest grade diferite de afinitate fa de cofactor;
o este susceptibil de modificri conformaionale n anumite limite.
Cofactorul imprim specificitate de aciune, respectiv tipul i viteza de

reacie catalitic, n timp ce apoenzima imprim specificitate de
substrat, deci determin substana asupra creia acioneaz enzima.
Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se

clasific n:
o coenzime = compui organici, derivai din vitamine, care se
ataeaz temporar la apoenzim i care sunt uor disociabili de
aceasta; trec uor de la o apoenzim la alta, putnd s participe
la transformarea altor molecule de substrat dup terminarea unei
anumite reacii;

clasific n:
o coenzime: NAD+ (nicotinamida adenin nucleotida forma
oxidat), NADP+ (nicotinamida adenin nucleotida fosfat forma
oxidat), FMN (flavin mononucleotid), FAD (flavin adenin
dinucleotid), ATP (adenozin trifosfat), acid lipoic etc.;

clasific n:
o grupri prostetice (piridoxalfosfat, hem etc.) substane
organice fixate pe apoenzim, care disociaz greu, deoarece sunt
legate prin legturi covalente i imprim mecanismul unor procese
enzimatice;

clasific n:
o ioni metalici (Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cu2+, Fe2+, Fe3+, Mo2+)
indispensabili pentru exercitarea funciei catalitice a unor enzime.
Exercitarea proprietilor catalitice ale enzimelor se realizeaz prin

intermediul situsurilor catalitice care reprezint ansamblul gruprilor
chimice din structura enzimei ce particip efectiv n manifestarea
activitii enzimatice.
n funcie de organizarea structural se disting:

o enzime monomerice constituite dintr-un lan polipeptidic care
nu poate fi disociat n subuniti fr pierderea activitii catalitice;
o enzime oligomerice agregate moleculare constituite din doi sau
mai muli protomeri, respectiv lanuri polipeptidice similare sau
diferite, care prin disociere sau asociere devin catalitic active.
Pentru unele enzime s-au descoperit forme moleculare multiple care

catalizeaz realizarea aceleiai reacii dar care difer ntre ele prin
configuraii spaiale (compoziie n aminoacizi), prin proprietile
fizico-chimice (pH, temperatur, comportare fa de inhibitori sau
activatori), prin proprietile imunologice etc.
Se cunosc i complexe multienzimatice constituite din enzime intim

legate prin interaciuni necovalente, care particip la realizarea unor
secvene de reacii biochimice consecutive i nlnuite, n care
produsul de reacie al primei enzime devine substrat pentru cea de a
doua enzim, al crei produs de reacie devine substrat pentru a treia
enzim etc. pn la realizarea ntregului ir de reacii prin care se
metabolizeaz n celule un component biochimic.
1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor
Enzimele catalizeaz producerea reaciilor chimice, termodinamic

posibile, fr schimbarea echilibrului de reacie, prin scderea
energiei de reacie a reactanilor i prin creterea vitezei de reacie a
reactanilor.
In vivo, enzimele condiioneaz desfurarea, coordonarea i

autoreglarea reaciilor biochimice ale materiei vii, prin care se
realizeaz procesele metabolice ale creterii, dezvoltrii, reproducerii
i tuturor activitilor celulare.
ntr-o reacie catalizat enzimatic, enzima E formeaz cu substratul S

un complex intermediar de tranziie ES foarte reactiv i instabil, care
se transform rapid, conducnd la eliberarea produsului sau
produilor de reacie P i a enzimei care poate relua reacia.
Mecanismul catalizei enzimatice, sub raportul interaciunii dintre

enzim i substrat, al formrii complexului activ i transformrii
acestuia n produi de reacie, se bazeaz pe diferite interpretri,
explicndu-se prin ipotezele broasc-cheie, potrivirii induse,
catalizei covalente, catalizei generale prin acizi i baze etc.
O serie de enzime catalizeaz reacii n care pot interaciona dou

sau mai multe substraturi (e. g. transferazele catalizeaz transferul
unei grupri chimice funcionale de pe un substrat donor pe un alt
substrat acceptor realiznd reacii de simpl sau dubl deplasare).
Viteza reaciilor catalizate enzimatic este dependent de:

o concentraia enzimei i a substratului;
o afinitatea enzimei fa de substrat;
o temperatur;
o pH;
o efectori (inhibatori, activatori);
o potenial redox ;
o radiaii etc.
n anumite limite, viteza reaciilor catalizate enzimatic este direct

proporional cu concentraia enzimei, pentru ca la concentraii
crescute ale enzimei, s devin aproape constant.
Creterea concentraiei substratului determin iniial o cretere rapid

a vitezei de reacie, pentru ca ulterior viteza de reacie s creasc
lent, iar la concentraii mari de substrat s devin maxim, cptnd
o valoare constant.
n anumite limite (pn la 60 80 C), viteza reaciilor enzimatice

crete o dat cu temperatura (temperatura la care viteza de reacie
este maxim corespunde temperaturii optime de aciune a enzimei).
La temperaturi mai mari dect temperatura optim, viteza de reacie
scade rapid, avnd loc un proces de denaturare termic a enzimei.
Temperatura optim a enzimelor este influenat i condiionat de

structura chimic a enzimei, a substratului i de concentraia
acestora n sistemul de reacie.
n general, activitatea enzimelor scade la temperaturi de peste
50 60 C.
Unele enzime care i pstreaz activitatea i la temperaturi crescute:
papaina este activ i la 80 C; peroxidaza din hrean e activ i la
110 C.
Activitatea enzimelor este dependent de pH-ul mediului n care i

exercit aciunea.
pH-ul la care enzima are activitate maxim se numete pH optim, iar
cel la care i menine activitatea n cele mai bune condiii se
numete pH optim de stabilitate.
1. 4. Clasificarea enzimelor
n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

(IUB) i a Uniunii Internaional de Chimie Pur i Aplicat (IUPAC)
au clasificat enzimele n 6 clase:
o oxidoreductaze catalizeaz reaciile de oxidoreducere prin
transfer de hidrogen sau electroni sau prin combinarea unui
substrat cu oxigenul molecular;

o transferaze catalizeaz diferitelor grupri chimice de la un
substrat donator la un alt substrat acceptor;

o hidrolaze catalizeaz scindarea hidrolitic a diferitelor
substraturi, prin adiia apei la nivelul diferitelor grupri chimice;

o liaze catalizeaz adiia sau ndeprtarea unor grupri chimice,
prin mecanisme diferite fa de hidroliz;

o izomeraze catalizeaz rearanjri intramoleculare;

o ligaze (sintetaze) catalizeaz sinteza unor noi legturi prin
unirea a doi compui ntr-unul singur, folosind ca surs energetic
nucleozidtrifosfaii.
Clasele de enzime se mpart n subclase i sub-subclase, n funcie

de o serie de detalii privind gruprile supuse transformrii i natura
cofactorilor implicai n reacia catalizat enzimatic.
Pentru nomenclatura enzimelor se folosesc:

o nume uzuale (-amilaz, lipaz etc.) numele substratului
asupra cruia acioneaz enzima, urmat de sufixul -az;
Pentru nomenclatura enzimelor se folosesc:

o nume sistemice (E.C. 3.2.1.2 -1-4-glucan maltohidrolaza; E.C.
3.1.1.3. glicerol ester hidrolaza) formate din numele substratului
i tipul de reacie catalizat, urmat de terminaia -az, nsoite de
un cod (alctuit din 4 cifre care reprezint clasa, subclasa, sub-
subclasa i numrul de ordine) i precedate de grupul de litere EC
(Enzyme Commission).
1. 5. Uniti de msur ale activitii enzimelor
Activitatea enzimelor se exprim cantitativ n:

o unitate de activitate enzimatic (nerecomandat n prezent)
cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea unui mol
substrat/min n condiii standard (25 C, pH i concentraie de
substrat optime);
1. 5. Uniti de msur ale activitii enzimelor
Activitatea enzimelor se exprim cantitativ n:

o katal (kat) cantitatea de enzim care catalizeaz transformarea
unui mol substrat/s n condiii standard;
o activitate specific numrul de uniti enzimatice/mg protein;
o activitate enzimatic molar (numr de transfer) numrul de
molecule de substrat transformate de ctre o enzim ntr-un minut
sau ntr-o secund.
2. 1. Principiu de obinere
Tehnologia de obinere a enzimelor din microorganisme este

asemntoare cu cea de fabricare a proteinelor din biosintez.
Procesul tehnologic este cel al culturii n profunzime ntr-un mediu de
cultur adecvat, ce conine surse de carbon, azot, factori de cretere,
sruri minerale i suficient aer pentru favorizarea proceselor
biochimice.
Procesul de biosintez a enzimelor se realizeaz n bioreactoare de

tip fermentator, cu volume de 100 200 m3, dotate cu dispozitive de
omogenizare a unor medii vscoase ce pot avea coninut n
substan uscat de pn la 350 g/L.
Biosinteza se efectueaz n condiii aseptice riguroase, sub o uoar

suprapresiune de aer, timp de 30 150 ore, n funcie de natura
enzimei dorite.
Izolarea ulterioar a enzimelor biosintetizate din biomas se

realizeaz prin centrifugare moderat (pentru evitarea distrugerii
mecanice), filtrare, extracie, evaporare, precipitare fracionat (prin
modificarea pH-ului pentru enzimele de natur animal, prin ridicarea
temperaturii pentru enzimele termostabile, prin utilizare de sruri
anorganice, solveni) etc.
3. 1. Imobilizarea enzimelor
Vizeaz atingerea urmtoarelor obiective:

o mrirea stabilitii enzimelor;
o micorarea pierderilor prin antrenare;
o facilitarea separrii i recuperrii enzimei n vederea reutilizrii;
Vizeaz atingerea urmtoarelor obiective:

o mrirea productivitii prin posibilitatea de a opera n regim continuu;
o posibilitatea stoprii instantanee a procesului catalizat prin simpla
imersiune;
o posibilitatea asigurrii unui control riguros ai parametrilor procesului.
Natura suportului folosit pentru imobilizarea i modificrile suferite de

proteina enzimatic n procesul de imobilizare condiioneaz
performanele catalitice ale enzimei imobilizate.
Activitatea enzimelor este legat de meninerea integritii
conformaionale a situsului activ.
n procesul de imobilizare o parte din activitatea enzimatic se pierde

din cauza:
o posibilei imobilizri a unor resturi de aminoacizi implicate n
procesul catalitic;
o mpiedicrii sterice a accesului substratului la situsul activ al
enzimei;
n procesul de imobilizare o parte din activitatea enzimatic se pierde

din cauza:
o modificrilor produse n conformaia enzimei;
o limitrilor difuzionale intervenite n fenomenele de transfer.
Imobilizarea enzimelor se poate realiza prin:

o legarea de suport: adosrbie, legturi ionice sau covalente,
formarea de chelai;
o incluziunea pe suport macromolecular: gel, fibre,
microncapsulare;
o mbinarea prin reactivi bifuncionali, fr folosirea suportului.
3. 1. Imobilizarea enzimelor Includerea n matrice
Enzimele pot fi imobilizate prin formarea de legturi covalente pe un

polimer reticulat.
Enzima este solubilizat i dispersat n soluia unui monomer
(supus ulterior polimerizrii) fiind astfel nglobat ntr-o reea
tridimensional.
Procedeul se aplic pentru enzime mai voluminoase dect substratul.

Polimerii utilizai pot fi naturali sau sintetici.
Reeaua tridimensional de legturi covalente a polimerilor reticulai
poate fi substituit cu structuri mai simple de geluri insolubile
(gelatin, colagen, agar) care pot fi nchegate prin simpla rcire a
soluiilor apoase.
Alturi de enzime pot s fie imobilizate i microorganisme

(Kluyveromyces lactis, Aspergillus niger, Streptomyces griseus etc.).
Pentru imobilizarea microorganismelor se utilizeaz frecvent geluri de
acrilamid reticulate cu N, N metilenbisacrilamid care permit:
o nlturarea folosirii solvenilor organici;
o posibilitatea modificrii pH-ului, pentru optimizarea activitii enzimei;
o dispersarea uniform a enzimei n structura gelului;
o mrirea accesibilitii la centrii activi i sporirea vitezei de reacie.
3. 1. Imobilizarea enzimelor Microncapsularea
Const n includerea enzimelor n microsfere cu perei cu

permeabilitate selectiv (permeabili pentru moleculele de subsrat i
produs dar impermeabili pentru macromoleculele de enzim).
Microcapsulele sunt obinute prin:
o coacervare = separarea fazelor n soluia de polimer (polistiren,
etil-celuloz, nitrat de celuloz etc.) i formarea unei membrane
semipermeabile datorit solubilitii mai mici a polimerului la
suprafaa picturii;
Const n includerea enzimelor n microsfere cu perei cu

permeabilitate selectiv (permeabili pentru moleculele de subsrat i
produs dar impermeabili pentru macromoleculele de enzim).
Microcapsulele sunt obinute prin:
o polimerizare interfacial = sinteza unu copolimer (1,6-
hexametilendiamin, 1,10-clorur de decanoil etc.) insolubil n ap
la suprafaa picturii.
Microncapsularea se folosete i pentru protejarea suplimentar a

enzimelor cuplate cu un purttor.
Pentru aceasta se utilizeaz celuloza aminoetilat, poli-p-
aminostirenul diazotat etc.
Enzima reacioneaz cu suportul activat chimic, iar produsul obinut
se acoper cu o pelicul de alginat de sodiu, etil-celuloz,
carboximetil celuloz, colodiu, poliacrilamid, nylon etc.
3. 1. Imobilizarea enzimelor Proceduri chimice
Imobilizarea prin proceduri chimice se poate realiza prin:

o reticulare intermolecular prin intermediul unui reactiv bifuncional;
o formarea de legturi covalent cu suporturi insolubile anorganice
sau polimeri naturali sau de sintez.
Procesele de cuplare a enzimei cu suprafaa suportului implic

anumite grupri ale enzimei de tip:
o amino ( i ) care reacioneaz preferenial cu ageni de acilare
sau alchilare, aldehide, izocianai, izotiocianai etc.;
o carboxil (, i );
o sulfhidril provenit din resturile de cistein care reacioneaz
preferenial cu agenii de alchilare;
Procesele de cuplare a enzimei cu suprafaa suportului implic

anumite grupri ale enzimei de tip:
o hidroxil, provenite din resturile de serin, care reacioneaz
preferenial cu agenii de acilare;
o imidazolil, provenite din resturile de histidin;
o fenolic, provenite din resturile de tirozin, care reacioneaz
preferenial cu srurile de diazoniu.
Reactivitatea suportului joac un rol important n mrirea stabilitii i

reinerii enzimelor imobilizate.
O reactivitate ridicat a gruprilor de cuplare poate afecta ireversibil
structura situsului activ al enzimei.
Protejarea situsului activ al enzimei se poate realiza prin:

o folosirea unui inhibitor pentru micorarea reactivitii gruprilor;
o modificarea enzimei nainte de cuplare prin introducere de grupe
reactive deprtate de centrii activi.
Un procedeu des utilizat n preparea suporturilor anorganice reactive

(sticl poroas, alumin, silicat de aluminiu, oxid de nichel, silicat de
magneziu, bioxid de titan etc.) este silanizarea acestora.
Reactivul silanic (ester, halogenur, amin etc.) se cupleaz cu
gruprile reactive ale suportului.
Prezena apei determin o prehidroliz a reactivului silanic cu
formarea degrupri hidroxil libere care se cupleaz la gruprile
suportului.
Dintre polimerii de sintez, cel mai utilizat este nylonul, la care, dup
o prealabil activare, enzimele se pot cupla la grupa aminic sau la
cea carboxilic.
Dintre polimerii naturali, colagenul constituie suportul ideal pentru
imobilizarea enzimelor deoarece asigur posibilitatea realizrii
procesului de cuplare a enzimelor n condiii blnde, are un cost
sczut i prezint o densitate mare a grupelor reactive pe suprafaa
suportului.
3. 2. Proprietile enzimelor imobilizate
ntr-un complex suport enzim, moleculele de enzim nu au

aceeai activitate, ceea ce ine de orientarea lor, situarea pe
suprafaa sau n interiorul porilor suportului, numrului de legturi sau
grupe reactive implicate.
Parametrii cinetici difer pentru aceeai enzim de la un mod de
fixare la altul.
Prin imobilizarea enzimelor, timpul de njumtire a activitii lor

crete de la 1 2 zile la cteva zile.
Sarcina electric a suportului influeneaz comportarea preparatului
enzimatic imobilizat n diferite condiii de pH, prin modificarea
cmpului electrostatic din imediata vecintate a enzimei.
Concentraia ionilor de hidrogen este diferit n zona suportului fa

de mediul global de reacie.
n majoritatea cazurilor, stabilitatea enzimelor imobilizate este mai
mare datorit faptului c fixarea pe suport reduce modificrile
structurii conformaionale a proteinei.
3. 3. Preparatele enzimatice
Se obin din materii prime de origine animal, vegetal sau

microbian fiind constituite din celule ntregi, din pri de celule sau
extracte complet lipsite de celule.
Pot conine una sau mai multe componente enzimatice active,
suporturi, solveni, ageni de conservare, antioxidani etc.
Se pot prezenta sub form lichid, semilichid, uscate sau
imobilizate, avnd o culoare care poate s varieze de la qvasi incolor
la brun nchis.
esuturile de origine animal folosite pentru obinerea preparatelor

enzimatice trebuie s rspund normelor veterinare aplicate crnii i
manipularea lor s satisfac exigenele unei bune practici igienice.
Materialele vegetale folosite ca surse de enzime sau ca ingrediente

pentru prepararea mediilor de cultur pentru microorganismele
productoare de enzime, trebuie s nu elibereze niciun reziduu nociv
pentru sntate.
Preparatele enzimatice de origine microbian trebuie produse prin

folosirea controlat fr pentrare de microorganisme susceptibile de
a conduce la apariia de substane toxice sau alte produse nedorite.
n cazul preparatelor de enzime imobilizate, n care insolubilizarea

enzimei se realizeaz prin procedee fizice i/sau chimize, suportul i,
n special, agent de imobilizare folosit trebuie s fie inert sau admis a
fi utilizat n produsele alimentare, iar orice eliberare de enzim de pe
suport, i mai ales eliberarea de agent de imobilizare, trebuie s
rmn n limitele acceptabile.
Aditivii (inclusiv adjuvanii de transformare) i ingredientele care

intervin n producerea preparatelor enzimatice trebuie s fie
substane acceptate pentru afi utilizate n produsele alimentare ca:
apa, substane insolubile care pot fi ndeprtate o dat ce s-a produs
procesul de transformare.
Enzimele obinute ca preparate brute sau parial purificate, sub form

lichid, semilichid sau uscat sunt utilizate n industria alimentar ca
atare, fiind adugate i acionnd n mediile pe care urmeaz s le
transforme ca enzime libere, respectiv solubilizate n medii apoase i
fr a mai putea fi ulterior recuperate.
Activitatea preparatelor enzimatice, dup ce au realizat transformrile

dorite, este de obiei oprit prin diferite tratamente, mai ales pe cale
termic, prin acidulare sau alcalinizare.
n unele cazul ele mai rmn active i n produsul finit.
4. 1. Industria alimentar
Microorganism
Enzim Aplicaii
de origine
Bacillus sp., hidroliza amidonului n dextrine, n matloz i glucoz;
Amilaze Aspergillus niger, ndeprtarea amidonului;
Aspergillus oryzae zaharificarea substanelor amidonoase.
hidroliza proteinelor;
Bacillus lichiformis,
fabricarea brnzeturilor;
Bacillus subtilis,
Proteaze fabricarea sosului de soia;
Saccharomyces
fabricarea condimentelor pe bazde aminoacizi;
cerevisiae
frgezirea crnii.
Microorganism
Enzim Aplicaii
de origine
Cheag fungic
Endothia parasitica coagularea laptelui.
(renin)
Saccharomyces fabricarea untului;
Lipaz
lipolytica fabricarea gliceridelor
limpezirea sucurilor de fructe;
Pectinaz fungic Aspergillus sp.
limpezirea vinurilor.
Microorganism
Enzim Aplicaii
de origine
Saccharomyces
Invertaz invertirea zaharozei n glucoz i fructoz.
cerevisiae
nlturarea oxigenului i antisepsia (ansamblu de
Glucoxidaz i Corynebacteryum
msuri de combatere a microorganismelor) alimentelor;
cetalaz sp.
fabricarea prafului de ou (pentru eliminarea glucozei).
Aspartaz i producerea de acid aspartic pornind de la acid fumaric;
Bacillus sp.
fumeraz producerea de acid malic pornind de la acid fumaric..
4. 2. Industria alimentar i alte industrii
Enzim Industrii utilizatoare

detergeni;
Enzime proteolitice alcaline bacteriene produse alimentare;
pielrie.
Enzime proteolitice bacteriene neutre industria alimentar.
panificaie;
Enzime proteolitice fungice
brnzeturi.

amidon;
detergeni;
amilaze bacteriene
bere;
textile.
amidon;
amilaze fungice
panificaie.
amidon;
Amiloglucozidaze
bere.

Lactaz industria laptelui.
Invertaz industria textil.
Rafinaz rafinarea zahrului.
industria alimentar;
Lipaze
teste de diagnostic.

industria sucurilor;
Pectinaze
industria buturilor alcoolice.
Glucozizomeraz amidon.
industria sucurilor;
Glucozoxidaz industria buturilor alcoolice;
teste de diagnostic.
Catalaz industria sucurilor.
Penicilinacilaz antibiotice.

C3 Utilizarea Enzimelor

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

C3 Utilizarea Enzimelor

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

INGINERIA PROCESELOR

C3. UTILIZAREA ENZIMELOR

C3. UTILIZAREA ENZIMELOR

1. 1. Natura i rolul enzimelor

Enzimele sunt componente de natur proteic produse de celulele

Din punct de vedere structural, enzimele pot fi:

Apoenzima manifest proprietile generale ale proteinelor:

Cofactorul imprim specificitate de aciune, respectiv tipul i viteza de

Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se

Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se

Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se

Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se

Exercitarea proprietilor catalitice ale enzimelor se realizeaz prin

n funcie de organizarea structural se disting:

Pentru unele enzime s-au descoperit forme moleculare multiple care

Se cunosc i complexe multienzimatice constituite din enzime intim

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

Enzimele catalizeaz producerea reaciilor chimice, termodinamic

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

In vivo, enzimele condiioneaz desfurarea, coordonarea i

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

ntr-o reacie catalizat enzimatic, enzima E formeaz cu substratul S

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

Mecanismul catalizei enzimatice, sub raportul interaciunii dintre

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

O serie de enzime catalizeaz reacii n care pot interaciona dou

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

Viteza reaciilor catalizate enzimatic este dependent de:

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

n anumite limite, viteza reaciilor catalizate enzimatic este direct

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

Creterea concentraiei substratului determin iniial o cretere rapid

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

n anumite limite (pn la 60 80 C), viteza reaciilor enzimatice

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

Temperatura optim a enzimelor este influenat i condiionat de

1. 3. Cinetica reaciilor i factorii care influeneaz activitatea enzimelor

Activitatea enzimelor este dependent de pH-ul mediului n care i

n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

n 1973 Comisia de Enzime a Uniunii Internaionale de Biochimie

Clasele de enzime se mpart n subclase i sub-subclase, n funcie

Pentru nomenclatura enzimelor se folosesc:

Pentru nomenclatura enzimelor se folosesc:

1. 5. Uniti de msur ale activitii enzimelor

Activitatea enzimelor se exprim cantitativ n:

1. 5. Uniti de msur ale activitii enzimelor

Activitatea enzimelor se exprim cantitativ n:

2. OBINEREA ENZIMELOR PRIN BIOSINTEZ

Tehnologia de obinere a enzimelor din microorganisme este

2. OBINEREA ENZIMELOR PRIN BIOSINTEZ

Procesul de biosintez a enzimelor se realizeaz n bioreactoare de

2. OBINEREA ENZIMELOR PRIN BIOSINTEZ

Biosinteza se efectueaz n condiii aseptice riguroase, sub o uoar

2. OBINEREA ENZIMELOR PRIN BIOSINTEZ

Izolarea ulterioar a enzimelor biosintetizate din biomas se

3. ENZIME I PREPARATE ENZIMATICE IMOBILIZATE

Vizeaz atingerea urmtoarelor obiective:

3. ENZIME I PREPARATE ENZIMATICE IMOBILIZATE

Vizeaz atingerea urmtoarelor obiective: