AMINOACIZI.POLIPEPTIDE.

PROTEINE
PROF. DR. IOAN CRÎSNIC
Formarea legăturii peptidice
20 de AA comuni (proteinogeni)
Alţi animoacizi

• Nu intră în structura proteinelor.

Proprietăţile aminoacizilor

• Caracterul amfoter
• Formarea legăturii peptidice
• Punctul izoelectric
Acid glutamic
Stereoizomeria aminoacizilor

• L – aminoacizii predomină în natură

• Nomenclatra D, L se bazează pe D- şi L-
gliceraldehidă
 PEPTIDE

• Polimeri scurţi de aminoacizi

• 2 resturi de AA – dipeptid
• 3 resturi de AA – tripeptid
• 12-20 resturi AA – oligopeptid
• Mai mulţi AA - polipeptid
Legătura peptidică

• Este coplanară
• Între C şi N stabilitatea – mai mare decât
în legăturile C sau N cu celelalte grupări
Coplanară
 PROTEINE

• UNUL SAU MAI MULTE LANŢURI POLIPEPTIDICE

• UN SINGUR LANŢ = UN MONOMER
• MAI MULTE LANŢURI = POLIMERI
• HETEROMULTIMERI – MAI MULTE LANŢURI
DIFERITE
• HOMOMULTI MERI – DIN ACELEAŞI LANŢURI
• HEMOGLOBINA - HETEROTETRAMER
DENUMIRI SPECIFICE PENTRU
PROTEINE
• INSULINA – 51 AA, 2 lanţuri polipeptidice
• GLUTAMIN SINTETAZA – 468 AA, 12
subunităţi
SECVENŢA AA ÎN PROTEINE

• Caracteristică unică pentru fiecare

proteină
• Fiecare lanţ polipeptidic are un C şi un N
terminal
• Secvenţa AA este ordonată genetic prin
secvenţa nucleotidelor din ADN
Secvenţa ribonucleazei
 Arhitectura proteinelor

• Proteine
– globulare
– Fibroase
• Nivele de structură:
– Primară
– Secundară
– Terţiară
– Cuaternară
 Structura primară

• Se referă la felul, numărul şi ordinea AA

într-un lanţ polipeptidic, legaţi prin
legătură peptidică.
• Este caracteristică pentru fiecare lanţ
polipeptidic, respectiv proteină şi
inflenţează atât structura proteinei, cât şi
funcţia ei.
Structură secundară

• Se referă la poziţia şi legăturile între

lanţurile polipeptidice.
• Legătura principală este legătura de
hidrogen, care poate fi paralelă sau
perpendiculară pe axul lanţului polipeptidic
• Se deosebesc 3 tipuri de strcuturi
secundare
 Structura terţiară

• Determină formarea proteinelor globulare

tridimensionale.
• Legătura de hidrogen este legătura
principală.
• Mai intervin legături ionice, legături
apolare (forţe van der Waals)
Colagen

• Are structură terţiară

• Predomină prolina
• Are o strcutură de triplu helix, care îi
conferă rezistenţă.
• Prin structura tridimensională rezultă
proteine globulare, ca rezultat al
interacţiunilor dintre componentele R- ale
AA.
Structura cuaternară

• Se referă la aranjamentul catenelor

polipeptidice şi a legăturilor dintre ele.
• Legăturile sunt cele prezente şi în
structura terţiară şi anume legături de
hidrogen, legături ionice, legături apolare.
• Ex. Hemoglobina
Structura tetramerică a
hemoglobinei
Heteroproteină