Structura primar

Structura primar este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea legturilor
peptidice.
n proteinele naturale legtura peptidic se stabilete ntre gruparea carboxilic de la C1 i
gruparea aminic de la C2, nct lanul peptidic va fi format dintr-o succesiune de uniti CONH-CH, legate cap-cap.
La unul din capetele lanului peptidic se gsete o grupare -NH2 liber, iar la cellat capt
seafl o grupare -COOH liber
Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putnd
s apar n planuri diferite. Datorit lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja
de o parte i de alta a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este ramificat.
Datorit deplasrii altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea
dublei legturi de la atomul de carbon i oxigen la atomul de azot, fomrndu-se astfel cele 2
forme mezomere.
Structura secundar

Structura secundar se refer la forma i la lungimea lanurilor polipeptidice, proprieti

induse de legturile de hidrogen. Cele mai ntlnite tipuri de structura secundar sunt alpha
helixul i lanurile beta.
Elicea alpha se formeaz prin rotaia unui lan polipeptidic n jurul propriei axe
Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formrii structurii
secundare. Prolina i glicina sunt cunoscui ca aa numiii "helix breakers" (sprgtori de
helix), deoarece afecteaz configuraia scheletului proteic; ambii aminoacizi au abiliti
conformaionale neobinuite i de regul se gsesc n colurile scheletului proteic.
Aminoacizii care prefer s adopte conformaia helixului proteic fac parte din aa numita
serie MALEK (codurile formate din 1 liter a aminoacizilor: metionin, alanin, leucin, acid
glutamic i lizina); prin contrast aminoacizii aromatici (triptofanul, tirosina i fenilalanina,
dar i aminoacizii cu legare prin carbonul beta (izoleucina, valina i treonina, adopt
configuraia .
Structura secundar cunoate cteva ipoteze privind formarea ei:

Teoria polipeptidic formulat de ctre E. Hoffmeister n 1902 i dezvoltat ulterioe

de ctre E.Fischer, are la baz conceptul conform cruia moleculele proteice sunt
formate din lanuri polipeptidice foarte lungi. Teoria are cteva dezavantaje:
o nu explica diferenierea biologic a anumitor proteine

o unele proteine sunt rezistente la aciunea enzimelor proteolitice (dei datorit

lungimii lanului nu ar trebui)

Teoria plierii i rsucirii lanului polipeptidice a fost elaborat de ctre Corey i

Pauling n 1943 i a fost confirmat prin spectrele de difracie cu raze X,
microscopului electronic , prin msurarea unghiurilor de valen, a distanelor
interatomice, au confirmat faptul c lanul polipeptidic se gsete sub form pliat.
o Structura n foaie pliant. Plierea catenei are loc prin formarea legturilor de
hidrogen ntre gruparea carboxilic a unui aminoacid i gruparea aminic a
aminoacidului vecin. Lanul polipetidic pliat se prezintz ca o panglic ndoit
alternativ la dreapta i la stnga, plierea avnd loc n dreptul carbonilor
metinici. Mai multe lanuri pliate polipeptidice pliate dau natere unei reele,
ntre aceste lanuri pliate putndu-se de asemenea forma legturi de hidrogen,
acestea fiind n numr mai mare cnd gruprile terminale a 2 lanuri sunt
aranjate diferit (-NH2 i COOH, sau HOOC-i -NH2). Catenele polipeptidice
pliate predomin n proteinele fibrilare i mai puin n cele globulare. Dup
valoarea perioadei de identitate se cunosc mai multe tipuri de proteine cu
structur pliat. Prin perioada de identitate se nelege distana cea mai mic la
care se repet aminoacizii identici din molecul.
o Structura elicoidal, ipotez lansat de Corey i Pauling, ipotez conform
creia lanul polipeptidic se poate prezenta i nfurat sub form de spiral. n
acest model, fiecare spir conine de obicei 27 aminoacizi, iar distana ntre
spire este de 5,44 A0. Fiecare aminoacid mrete spira cu 1,47 A0. n faa
fiecrei grupri -CO- va apare la o distan de 2,8A0. o grupare NH de la al
treilea aminoacid. ntre aceste grupri se stabilesc punile de hidrogen care
asigur stabilitatea helix-ului. n acest model lanul polipeptidic se prezint
sub forma unui surub cu pasul fie spre dreapta, fie spre stnga. n cazul
proteinelor naturale, acestea datorit coninutului n L-aminoacizi, pasul
helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies n afara corpului propriu-zis
putnd reaciona fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice.
Canalul format n interiorul helixului este foarte ngust, n el nu poate ptrunde
molecula solventului. Legturile peptidice sunt plane, iar 2 planuri consecutive
-CO-NH- formeaz un unghi de 1800, rotirea lanului se face la carbonul
(metinic).

Structura teriar
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o
conformaie tridrimensional, realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai multor lanuri
polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legturile
intercatenare pot fi principale sau secundare:

o Legturi de hidrogen, sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc

cu uurin ntre gruparea carbonil C=O (electronegativ) i gruparea NH-

(electropozitiv), din 2 lanuri polipeptidice alturate, sau n cazul formelor

lactam-lactim ntre gruparea -OH i azotul iminic =NH
Legturile de hidrogen au lungimea cuprins ntre 2,7-3,1A i energia de 3-7Kcal/mol la
peptide, iar la ap 2-3Kcal/mol
[6]

.Legturile de hidrogen se pot stabili i ntre catenele lateralecare au grupri carboxil,

hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic legtura de hidrogen nu este
puternic dar datorit rspndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic ofer
proteinei stabilitatea necesar.

o Legturi disulfidice

Legtura disulfidic este foarte puternic ,50-100kcal/mol i are un rol foarte

importantn stabilizarea arhitecturii spaiale a moleculei proteice
. Legtura este rezistent la hidroliz, ns se poate desface iar prin reducere
formeaz tioli(SH), iar prin oxidare formeaz acizi. n general legtura
sulfidic se ntlnete la proteinele transformate, care au o rezisten mecanic
mare.
n afar de aceste legturi se mai pot stabili alte tipuri de legturi: legturi ionice (stabilite de
obicei ntre gruprile aminice i cele carboxilice ionizate), legturi de tip van der Waals
(legturi electrostatice slabe care se stabilesc ntre radicalii hidrofobi), legturi fosfodiesterice
(ntre 2 resturi de serin i acid fosforic), legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu
grupri hidroxilice).

Structura cuaternar
Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile proteice. Enzimele care
catalizeaz asamblarea acestor subuniti poart denumirea de holoenzime, n care o parte
poart denumirea de subuniti reglatoare i subuniti catalitice.
Vedere 3 D a hemoglobinei cele 4 subuniti rou i galben, iar unitatea hemic verde.numele
de hemoglobin vine este format din hem i globin, denumire ce denot faptul c
hemoglobina are la baz proteine globulare cuplate cu o grupare hem
. Proteine care au structura cuaternar :hemoglobina, ADN polimeraza i canalele ionice, dar
i nucleozomi i nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi
transformri n structura cuaternar, transformri care se reflect fie n structurile individuale
fie n reorientrile fiecrei subuniti proteice. Numrulsubunitilor din oligomerice sunt
denumite prin adugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele
subunitii.