1/2 1/3 1/9

Enzime
1. Definiţii
2. Proprietăţi
3. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor
4. Specificitatea enzimelor
5. Structura enzimelor
6. Centrii activi ai enzimelor
7. Mecanismul catalitic al enzimelor
8. Modele de formare a complexului ES
1. Definiţii

Enzime = proteine cu funcţie înaltă specializată, aceea de a

cataliza multitudinea de reacţii, care constitue metabolismul
intermediar al celulei

Substrat = substanţa asupra căreia acţionează enzima

2. Proprietăţi Condiţiile în care are loc o reacţie:
1. Ciocnire
Specifice tuturor 2. Energie suficientă (condiţie energetică)
3. Potrivire sterică (condiţie sterică)
catalizatorilor
active în nu se consumă în
a) Ciocnire slabă
concentraţii timpul reacţiei
mici catalizate
influenţează numai
reacţiile termodinamic
posibile

nu modifică echilibrul reacţiei, ci

numai viteza cu care se atinge
acest echilibru b) Ciocnire puternică
(reacţia are loc)

măresc viteza reacţiei prin scăderea

energiei de activare a substratului
 2. Proprietăţi
Specifice structurii
proteice
au proprietăţi electrochimice
şi coloidochimice specifice
proteinelor

sensibilitate la variaţii
au o mare
de pH, temperatură şi
specificitate
electroliţi

posibilitatea de a cataliza reacţii

endergonice prin cuplarea
acestora cu reacţii exergonice
a) Ciocnire cu energie suficientă, dar fără
orientare potrivită a moleculelor
b) Ciocnire eficace – energie suficientă şi
orientare potrivită (reacţia are loc)
 3. Nomenclatura şi clasificarea enzimelor
• Unor enzime li se păstrează denumirea neştiinţifică, ex.: pepsină, tripsină, chimotripsină, etc.

• după procesul chimic catalizat + sufixul „ază” – ex.: hidrolază, dehidrogenază, izomerază;
• după substratul transformat + sufixul „ază” – ex.: piruvat-kinază, creatin-kinază, etc.

1964 Comisia E.C. 1.1.1.27 -

cod este format din 4 cifre, precedat de prescurtarea E.C.
de Enzimologie Lactat - DH

Cifra I 1. Oxidoreductaze - catalizează reacţii de oxidoreducere;

2. Transferaze - catalizează reacţii de transfer ale unor grupări
3. Hidrolaze catalizează scindarea hidrolitică a substraturilor;
4. Liaze - catalizează scindarea nehidrolitică a substraturilor;
5. Izomeraze - catalizează reacţii de izomerizare;
6. Ligaze sau sintetaze - catalizează formarea unor noi legături.
4. Specificitatea enzimelor

= capacitatea unei enzime de a selecta dintr-un

număr mare de compuşi, substratul particular şi
a-l transforma printr-o reacţie de un anumit tip.
4. Specificitatea enzimelor

Specificitatea absolută, în cazul în care enzima catalizează o singură reacţie, a unui singur substrat

Ex:

Ex: amilaza şi zaharaza

4. Specificitatea enzimelor

Specificitatea de grup - caracteristică enzimelor care acţionează asupra unui grup de substrate.

Ex. Alcool-DH catalizează transformarea prin dehidrogenare a alcoolilor inferiori la aldehidele

4. Specificitatea enzimelor

Specificitatea largă - caracteristică hidrolazelor

Ex. Pepsina, Tripsina

Ex. Lipaza pancreatică
5. Structura enzimelor
holoenzime
= sunt proteine simple, de obicei unicatenare, cu
masă moleculară mică.
- sunt puţine enzime din această clasă, mai ales
din clasa hidrolazelor, (pepsina, tripsina,
chimotripsina, lizozimul, etc.).
- Centrul activ care leagă substratul şi realizează
procesul catalitic, este format din radicalii unor
aminoacizi, care spaţial ajung în apropiere.
heteroenzime
= au o structură binară, formate din 2 părţi:
- o parte proteică, inactivă din punct de vedere catalitic,
denumită apoenzimă
- o parte neproteică, fixată de apoenzimă denumită
cofactor, care posedă activitate catalitică
- Unele enzime au 2 sau mai mulţi cofactori, diferiţi
structural şi funcţional.
6. Centrii activi (CA) ai enzimelor
- reprezintă o anumită regiune a moleculei proteice,
caracterizată printr-o anumită secvenţă de aminoacizi şi o
anumită conformaţie spaţială, unde are loc fixarea şi
transformarea substratului.
- la majoritatea enzimelor această regiune reprezintă  5%
din totalul structurii proteice.
holoenzime

- CA este alcătuit din resturi de aminoacizi, din acelaşi lanţ sau

din lanţuri polipeptidice diferite, apropiate spaţial în
structura terţiară sau cuaternară.
- în CA al acestor enzime se află, în majoritatea cazurilor,
resturi de aminoacizi chimic activi, cum sunt: Cys, Ser, Thr,
Glu, Asp, Lys, Arg, His, Tyr.
- resturile de aminoacizi din centrul activ au rolul de a
recunoaşte şi lega substratul (resturi de specificitate), dar şi
de a realiza procesul catalitic (resturi catalitice).
6. Centrii activi ai enzimelor

heteroenzime

- există, de obicei, doi CA, unul situat în structura

apoenzimei, denumit centru (situs) de legare,
de care se leagă substratul pentru formarea
complexului ES, altul în structura cofactorului
care reprezintă centrul catalitic.
- ambele centre sunt apropiate spaţial,
constituind CA al enzimei.
7. Mecanismul catalitic al enzimelor
Exemplu descompunerea H2O2 :
• în absenţa catalizatorilor Ea este de 18 Kcal/mol,
• în prezenţa catalizatorilor (Pt) este de 12 Kcal/mol
Exergonice • sub acţiunea catalazei Ea scade la 2 Kcal/mol.
Reacţii
Endergonice

• reacţiile biochimice necesită o cantitate de energie iniţială (pentru amorsare) care are rolul de a mări
numărul de ciocniri eficace,
• această energie reprezintă energia de activare (Ea)
• se exprimă în Kj/mol sau Kcal/mol şi este specifică fiecărei reacţii.
• în cataliza enzimatică, scăderea Ea are loc prin formarea intermediară a complexului activat ES

E + S ↔ ES → E + P E – enzima
S – substrat
ES – complex enzimă - substrat
P – produsi de reacţie
Energie
Substrat

Reacția în Produsi de
Ea absența enzimei reacție

Reacția catalizată
enzimatic

Timp

E + S ↔ ES → E + P
 8. Modele de formare a complexului ES

E + S ↔ ES → E + P
Modelul Koshland (centrul indus)
Modelul Fischer (lacăt-cheie)
• flexibilitate a zonei în care se află centrul activ (se
• centrul activ al enzimei are o conformaţie fixă, rigidă şi este
adapteaza în funcţie de conformaţia substratului)
apt de a lega numai substratul a cărei conformaţie este
• se explică specificitatea relativă de substrat şi
complementară
inhibiţia competitivă
• se explică specificitatea absolută de substrat);

substrat
centrul activ substrat

enzimă
enzimă

complex
complex
ES
ES