CURS 5

P
R
O
T
E
I
N
E
L
E
 Proteinele sunt substanţele cu cel
mai mare grad de complexitate şi
varietate moleculară din organismele
vii.
 Compoziţie:
 carbon, hidrogen, azot şi oxigen; unele proteide conţin şi
alte elemente, în special: fosfor, sulf, fier, cupru etc.
 C = 50,6 - 54,3%,
 H = 6,5 - 8%,
 O = 20 - 23,5%,
 N = 15 - 18,6%,
 S = 0,3 - 3%.

100
proteină brută = Nt . = 6,25 . Nt
16
 Funcţii fundamentale
 asigură diversitatea şi specificitatea fiinţelor
vii
 au rol structural major
 au rol catalitic
 au rol în activitatea locomotorie şi
contractilă
 au rol reglator
 au rol de transport şi de depozitare a unor
compuşi chimici cum ar fi: oxigen, bioxid de
carbon, ioni metalici, vitamine
 au rol de protecţie a organismelor
 Unităţile structurale ale
proteidelor sunt α aminoacizi
 peptide
 oligopeptide (2 –10 aminoacizi )
 polipeptide ( ~ 100 aminoacizi)
 proteide –
 holoproteide ( formate numai din aminoacizi)
 heteroproteide ( formate din aminoacizi şi o
grupare prostetică- cu altă structură decât
aminoacizii, care poate să fie glucidă, lipidă, acid
nucleic, metal, grupare cromoforă)
 Aminoacizii
H grupare carboxil

R C COOH
NH2 grupare amino

20 de α aminoacizi sunt codificaţi în genele structurale şi

încorporaţi în proteine
 Clasificare
hidroxiaminoacizi
monoaminomonocarboxilici
tioaminoacizi

Aminoacizi alifatici monoaminodicarboxilici

diaminomonocarboxilici
Aminoacizi
aromatici
Aminoacizi ciclici
heterociclici
 Structura α-aminoacizilor

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici (m.a.m.c.)

 Glicocol (Gli sau G) -intră în structura tripeptidei

numită glutation şi în acizii biliari conjugaţi.
 Alanina (Ala sau A)- se găseşte în toate proteinele
naturale. A fost izolată din fibrină (proteina din
mătasea naturală).
 Valina (Val sau V), Leucina (Leu, L) – aminoacizi
esenţiali
 Hidroxiaminoacizi – serina (Ser – S), treonina (Thr –T)
 Tioaminoacizi – cisteina (Cis – C), metionina (Met-M)
 Aminoacizii monoaminodicarboxilici
(m.a.d.c.)

 Acidul aspartic (Asp, D), şi amida sa

asparagina (Asn, N)
 Acidul glutamic (Glu, E), şi amida sa
glutamina (Gln, Q)
Aminoacizii diaminomonocarboxilici
(d.a.m.c.)

Lizina (Lis –K) şi hidroxilizina (OH-Lis)

Arginina (Arg –R)
 Aminoacizii aromatici şi
aminoacizii ciclici

 Fenilalanina (Phe- F)

 Tirozina (Tir- Y)

 Triptofanul (Trp – W)

 Histidina (His – H)

 Prolina şi hidroxiprolina (Pro - P, OH-Pro)

 Aminoacizi neproteici
CH2 CH2 COOH CH2 CH2 CH2 COOH

NH2 NH2 Acid γ aminobutiric

β alanina GABA
CH2 CH2 CH COOH CH2 CH2 CH COOH
SH NH2 OH NH2
Homocisteina Homoserina

H2N C NH CH2 CH2 CH2 CH COOH CH2 CH

CH2 CH2 COOH
O NH2
NH2 NH2

Citrulina Ornitina
 Proprietăţile aminoacizilor

 Proprietăţile fizice
• substanţe cristaline cu punct de topire ridicat (peste
200ºC),
• solubile în apă - cea mai scăzută o au cistina şi tirozina
şi cea mai ridicată prolina şi hidroxiprolina.
• clorhidraţii sau sărurile de sodiu ale aminoacizilor
prezintă solubilitate mai mare decât aminoacizii în stare
liberă.
• termenii inferiori din grupa aminoacizilor alifatici, au
gust dulce iar cei superiori au gust amar.
 Proprietăţile fizico-chimice
ale aminoacizilor
R CH COO -
amfiion - poate funcţiona ca acid
+
NH3 sau ca bază
amfiion

R CH COO- + H3O
+
R CH COOH + H2O
+
NH3 NH3+

R CH COO- + HO - R CH COO- + H2O

+
NH3 NH2
 Aminoacizii pot acţiona ca soluţii
tampon:
R CH COO- + Cl- + H3O+ R CH COOH + H2O + Cl-
+
NH3 acid tare NH3+
acid slab
R CH COO- + Na+ + HO- R CH COO- + H2O + Na+
NH3+ bază tare NH2
bază slabă

punct izoelectric (pHi) - este acea valoare de pH la care

numărul sarcinilor pozitive este egal cu numărul sarcinilor
negative.
La pHi aminoacidul nu migrează în câmpul electric iar
solubilitatea lor este minimă.
  a.a. m.a.m.c. pHi = 6
 a.a. d.a.m.c. pHi = 7,5 - 11,0
 a.a. m.a.m.c. pHi = 3,0 - 3,2

•la pH > pHi - aminoacidul va migra spre catod ( - )

•la pH < pHi - aminoacidul va migra spre anod ( + )

•la pH = pHi - aminoacidul nu migrează

Izomeria aminoacizilor
 Izomerie optică
 Este data de existenta în molecula aminoacizilor a atomilor de
carbon asimetrici
 Numărul stereoizomerilor posibili se calculează cu formula
N=2n, unde n = numărul de atomi de carbon asimetrici.
 Toţi aminoacizii naturali care intră în structura protidelor fac
parte din seria stereochimică L.

O O O O
C H C H C OH C OH
H C OH HO C H H C NH2 H2N C H
CH2OH CH2OH CH3 CH3

D alanina L alanina
D aldehida glicerică L aldehida glicerică
 Proprietăţile chimice ale
aminoacizilor
 Reacţii ale grupării carboxil  Reacţii ale grupării amino
• Reacţia cu bazele.  Reacţia cu acizii .
• Reacţia cu alcoolii  Reacţia de alchilare
• Reacţia cu  Reacţia de acilare
pentaclorura de
fosfor  Reacţia cu acidul azotos
• Decarboxilarea  Reacţia cu CO2
• Reacţia de reducere  Reacţia cu aldehida
cu borohidrura de formică
litiu  Reacţia cu ninhidrina
 Reacţii date de ambele  Reacţii date grupările
grupări laterale
 Formarea legăturii  Gruparea tiol (- SH)
peptidice .  Gruparea alcool (-OH )
 Formarea chelaţilor
 Gruparea guanidinică
 Rolul biologic al aminoacizilor

 sunt transformaţi în alte substanţe cu rol biologic

cum sunt: hormonii, aminele biogene, amidele, etc.
 aminoacizi glucoformatori- se pot transforma în
glucide şi se pot transforma în lipide;
 metionina joacă rolul de donor a grupărilor metil –
CH3
 glicocolul este precursor în biosinteza hemului
 acidul glutamic are rol în detoxifierea organismului
(prin legarea amoniacului).
 aminoacizii pe care organismul animal îi
poate sintetiza - aminoacizi neesenţiali
(dispensabili - pot lipsi din hrană):
glicocol, alanina, serina, cisteina, acid
aspartic, acid glutamic, arginina, tirozina,
prolina, hidroxiprolina, histidina;

 aminoacizii pe care organismul animal nu

îi poate sintetiza - aminoacizi esenţiali
sau indispensabili. valina, leucina,
izoleucina, treonina, metionina, lizina,
fenilalanina, triptofan.