ENZIME

1.DEFINITIE.GENERALITATI.ROL IN ORGANISM
2.STRUCTURA ENZIMELOR
3.CARACTERISTICILE ENZIMELOR
4.NOMENCLATURA ENZIMELOR
5.MECANISMUL REACTIEI
6.CLASIFICAREA ENZIMELOR
7.CUM ACTIONEAZA ENZIMELE
8.ALIMENTE BOGATE IN ENZIME
9.CARENTA DE ENZIME
10.FACTORII CARE INFLUENTEAZA ACTIVITATEA ENZIMATICA

1.DEFINITIE.GENERALITATI
Enzimele (din limba greacă - zymosis - ferment; "en zime" = drojdie) sunt proteine sau proteide cu
ajutorul carora celulele vii participa la reacţii complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului
înconjurător.
Ele sunt substanţe care catalizează reacţiile biochimice din organism, avînd un rol esenţial în
biosinteza şi degradarea substanţelor din materia vie, întalnindu-se în toate organismele animale,
vegetale şi în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză biocatalizatori.
Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfăşura cu viteze foarte mici.
Numărul enzimelor este de ordinul miilor deoarece, în lumea vie, fiecărei molecule organice, existente
aici, trebuie să-i corespundă cel puţin o enzimă, care să participe la sinteză şi/sau degradarea ei.
ROL IN ORGANISM
 Descompunerea moleculelor mari;
 Accelerează procesele metabolice;
 Coordonează unele etape ale ciclului metabolic
2.STRUCTURA ENZIMELOR
Enzimele sunt substante de natură proteică. Acestea reprezintă macromolecule, compuse din lanţuri
polipeptidice, având o masă moleculară între 10.000 - 1.000.000.
2 categorii:
1. formate numai din aminoacizi; structură exclusiv proteică. Ex proteaze, lipaze, ribonucleaze
2. componenta proteică sau APOENZIMA + componenta neproteică sau
COFACTOR=HOLOENZIMA; majoritatea enzimelor
COFACTORI:-ORGANICI

1
 -ANORGANICI
COFACTORI ORGANICI:
A. GRUPARE PROSTETICA
1.Componenta neproteică legată de apoenzima prin legături ferme, stabile, neputându-se desprinde de
aceasta. Ex.: FAD, FMN(Flavin adenin dinucleotide, Flavin mononucleotide)-sunt derivati proteici ai
riboflavinei(vit B2)
B.COENZIMA
Majoritatea sunt derivaţi ai vitaminelor hidrosolubile, componenta neproteică legată de apoenzima prin
legături labile.
Poate trece uşor de la o apoenzima la alta.
Ex:NAD+; NADH, H+; NADP+ (Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD)(DERIVAT DE LA VIT
B3=NICOTINAMIDA)
COFACTORI ANORGANICI:
A. Ionii metalici
Sunt necesari pentru activitatea a numeroase enzime. După modul de legare a şi rolul ionului metalic,
enzimele sunt:
 - metaloenzime ce conţin o cantitate bine definită de ion metalic funcţional, fiind strâns legat de
apoenzima.
 - enzime metaloactive, a căror activitate creşte în prezenţa ionului metalic, care leagă metalul slab,
iar cantitatea acestuia nu este strict delimitată.
Metaloenzime:
- Fe-enzime: grup prostetic hem (citocromi, catalaze, peroxidaze);
- Cu-enzime: citocromoxidaza, superoxid-dismutaza, tiroxin-hidroxilaza;
- Mn-enzime: peptidaza, arginaza, izocitrat-dehidrogenaza;
- Co-enzime: cobalamin-enzime;
- Se-enzime: glutationperoxidaza
Unele enzime necesită pentru a fi active prezenţa coenzimelor, altele a gruparilor prostetice sau a ionilor
metalici.
3.CARACTERISTICI ALE ENZIMELOR
Biosinteza enzimelor este similara cu cea a proteinelor fiind dirijata de acizii nucleici si de substanţele
specifice din fiecare organism.
Deşi sinteza lor se face numai în interiorul organismului, enzimele îşi pot exercita acţiunea lor atunci
când sunt extrase din organism, şi în afara acestuia.
-Au o ToC si pH optim de functionare
-Nu sunt produse sau consumate in timpul unei reactii chimice
-Nu declanseaza o reactie chimica ci intensifica viteza reactiei chimice
2
-Enzimele modifica viteza reactiei dar nu constanta de echilibru a reactiei catalizate.
-Coordonează toate procesele metabolice
-O enzima catalizează un număr redus de reacţii, foarte frecvent numai una; se caracterizează printr-o înaltă
specificitate
4. NOMENCLATURA ENZIMELOR
2 denumiri:
A. Denumirea recomandată sau comună
1. “- ază “ la numele substratului reacţiei
Ex.: glucozidază, urează sau lipaze(generic)
2.”-aza” la formula care descrie acţiunea desfăşurată
Ex.: lactat dehidrogenază, adenilat ciclază
Există enzime care îşi păstrează în continuare denumirea originală, istorică, neavând legătură cu reacţia
catalizată. Ex : pepsina, ptialina
5.MECANISMUL REACTIEI
Enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viaţă scurtă.
Sub această formă intermediară, substratul intrat în reacţie suferă modificări electronice sub acţiunea
centrilor activi ai enzimei, rezultând produsul de reacţie.

6.CLASIFICAREA ENZIMELOR
A)După reactivitate
 Apoenzimă - enzimă, care devine activă numai la unirea cu anumite substanţe de natură neproteică;
 Cofactor - substanţă de natură non-proteică, ce-i conferă activitate enzimatică apoenzimei;
 Holoenzimă - macromolecula rezultată în urma unirii cofactorului cu o apoenzima.

3
B)După tipul reactiei catalizate

1. Oxidoreductazele - catalizeaza reactii de oxido-reducere;

2. Transferazele - catalizează transferuri ale grupelor funcţionale de la un S la altul (metil, amino, acil,);
3. Hidrolazele - catalizeaza reactiile de scindare ale substratelor, prin aditia de apa la nivelul unor legaturi
chimice;
4. Liazele - catalizează ruperea leg. C-C,C-S şi C-N; fără adiţionarea apei, adiţia la legături duble şi reacţiile
inverse.
5. Izomerazele - catalizeaza reactii de izomerizare intramoleculara;
6. Ligazele sau sintetazele - catalizeaza reactii de sinteza cu formare de noi legaturi chimice, catalizează
formarea de legături între carbon şi O, S, N, cuplate cu hidroliza legăturilor macroergice (utilizarea ATP).
C)Clasificare generala
1. Enzimele metabolice, care ne directioneaza organismul-sintetizate de corpul uman(endogene)
Ele actioneaza pe post de catalizatori in procesul de crestere a oaselor, refacerea tesuturilor, reglarea
metabolismului, vorbire, respiratie, reproducere, auz si contractia oricarui muschi. Aceste enzime metabolice
se gasesc in mod natural in biochimia organismului nostru. Totusi, pe masura ce imbatranim, activitatea
enzimelor metabolice scade.
Toate celulele vii produc enzime metabolice, dar pancreasul, ficatul și vezica biliară joacă un rol important
în determinarea cantității de enzime metabolice pe care corpul uman este capabil să o producă.
Enzimele metabolice NU POT FI SUPLIMENTATE cu enzime din exterior: nici cu alimente nici cu
suplimente.
2. Enzimele digestive sunt necesare pentru digestia hranei-sintetizate de corpul uman(endogene)
 -proteolitice(proteine in aminoacizi)
4
  -lipolitice(grasimi in acizi grasi si glicerol)
 -amilolitice(glucide complexe in glucide simple)
 (ex: enzime gastrice-PEPSINA,AMILAZA GASTRICA, LIPAZA GASTRICA)
Aceste enzime descompun proteinele, glucidele si grasimile din alimente. Enzimele digestive sunt, de
asemenea, responsabile cu extragerea, asimilarea, metabolizarea si absorbtia substantelor nutritive,
a vitaminelor si a mineralelor.
3. Enzimele alimentare (EXOGENE) ajuta procesul digestiv
Ele trebuie sa provina din alimentele pe care le consumam. Toate alimentele crude, mai precis fructele,
legumele, semintele, nucile, anumite alimente superconcentrate de importanta capitala, in special germenii,
sunt resursa principala pentru enzime alimentare.
AMILAZA
 descompune carbohidrații
 reglează nivelul histaminei, dacă este luată pe stomacul gol
 crește glicemia
 reduce pofta de mâncare
BROMELAINA (se găsește în ananas)
 descompune proteinele
 efect anti-inflamator
CATALAZA
 efect antioxidant prin descompunerea peroxidului de hidrogen în apă și oxigen
 se găsește în aproape toate celulele din organism
CELULAZA
 descompune celuloza și chitina
HEMICELULAZA
 descompune carbohidrații
 utilă pentru polizaharidele din plante
LACTAZA
 descompune lactoza (zahărul din lapte)
 folosită pentru tratarea intoleranței la lactoză
LIPAZA
 descompune lipidele și îmbunătățește circularea grăsimilor
 reduce nivelul de colesterol
 ajută la slăbire
 sprijină producția de hormoni
5
  ajută la funcționarea vezicii biliare
MUCOLAZA
 descompune mucusul
 utilizată pentru congestii și sinuzite
PAPAINA
 descompune proteina
 efect anti-inflamator
PROTEAZA
 descompune proteina
 ajută sistemul imunitar, dacă este luată pe stomacul gol
 reduce inflamațiile și îmbunătățește circulația
SERATO-PEPTIDAZA
 anti-inflamator
7.CUM ACTIONEAZA ENZIMELE ALIMENTARE?
Cand consumam alimente, enzimele prezente in acestea sunt activate de caldura si umezeala din cavitatea
bucala si impreuna cu enzimele produse de organism digera o parte din alimente inainte ca acestea sa ajunga
in stomac.
Alte enzime digera hrana pe tot traseul ei pentru ca apoi enzimele metabolice sa foloseasca nutrientii
respectivi pentru a regenera tesuturile existente si pentru a produce tesuturi noi.
Fiecare celula din organism depinde de un anumit grup de enzime. Fiecare enzima are o anumita functie. De
exemplu o enzima care digera proteine nu digera si grasimi.
8.ALIMENTE BOGATE IN ENZIME
-Alimente crude bogate în enzime
(măslinele din copac, miere crudă, varză, struguri, smochine şi curmale proaspete, banane, avocado, papaya,
ananas, kiwi, mango, cereale germinate crude (fără inhibitori) şi nuci)
-Lactatele crude şi alimentele fermentate sunt de asemenea surse de enzime
-Consumul de grăsimi crude, cu suplimentul lor de lipază, este de asemenea o modalitate minunată de
realimentare a stocurilor de enzime.
Toate enzimele sunt dezactivate la o temperatură de peste 42 de grade Celsius.
Ca sa beneficiem la maximum de enzimele din fructe si legume trebuie sa tinem cont si de aceste sfaturi:
 1. Consuma fructe si legume bine coapte, deoarece au un continut enzimatic mult mai ridicat
decat cele mai crude.
 2. Bea lichide numai intre mese, si nu in timpul mesei, deoarece acestea pot dilua enzimele
digestive.

6
  3. Consuma sucurile de fructe la temperatura camerei sau chiar si mai calde. Sucurile prea reci
forteaza organismul sa consume enzime importante pentru a ridica temperatura bauturii.
9.CARENTA DE ENZIME
 Fiecare dintre noi mostenim un potential enzimatic, optim pana la 20 de ani (perioada in care
organismul le produce la capacitate maxima) si in scadere odata cu trecerea timpului. Enzimele se
imputineaza si-si pierd totodata si eficienta, cu fiecare an in plus.
 Studiile arata ca un om de 70 de ani are de 30 de ori mai putine enzime digestive decat un om de 30
de ani. Acest lucru vine ca o explicatie a faptului ca oamenii in varsta se confrunta din ce in ce mai
des cu probleme ale aparatului digestiv (balonari, indigestii, ulceratii etc.) si de aici cu multe alte
afectiuni.
 Pancreasul este principalul producator de enzime digestive. Consumarea de alimente sarace in
enzime suprasolicita pancreasul pentru a produce cantitatea optima de enzime necesara
organismului.
 Rezultatul:- trecerea de hrana nedigerata in intestin fara absorbtia substantelor esentiale
precum aminoacizi, acizi grasi si monozaharide.
-particulele de alimente nedigerate care pot ajunge direct in sange, vor fi percepute de catre sistemul
imunitar drept invadatori, iar reactia este similara simptomelor specific alergiilor: dureri de cap,
migrene, ameteli, iritabilitate, nervozitate, depresie, conjunctivita, eczeme,arsuri la stomac, cresterea
tensiunii arteriale, dureri in piept, dificultati de respiratie, umflarea fetei si a ochilor etc.
 Carenta de enzime din organism poate provoca de la dezechilibre digestive, pana la afectiuni grave,
precum sindrom de malabsorbtie sau sindromul Shwachman intalnit la copii.
 Insa nu doar la nivel fizic putem suferi, ci si psihic, deoarece si creierul are nevoie de enzime - se
pare ca enzima AMPK, cunoscuta pentru rolul sau in protectia impotriva diabetului, cancerului si
a hipertensiunii, are si rolul de a mentine functiile creierului la parametrii optimi.
FACTORII CARE INFLUENTEAZA ACTIVITATEA ENZIMATICA
1.TEMPERATURA
La creşterea temperaturii creşte şi activitatea enzimatică. La temperaturi însă prea mari, enzimele încep să
se descompună şi activitatea enzimatică se micşorează.(activitate maxima la tempertauri<42 grade C, la 60
grade C activitatea enzimatica este nula).

2.PH-ul
Activitatea enzimatică este în strânsă legătură cu pH-ul mediului în care se află. De exemplu, pepsină, o
enzimă digestivă, este în condiţii optime la pH cuprins între 1,5 - 2.Tripsina, chimotripsina actioneaza optim
la Ph=8-11, identic cu Ph-ul sucului pancreatic.
Majoritatea enzimelor vegetale acţionează bine la un pH în jur de 6-7. Dea s e m e n e a , p H -
u l o p t i m d e a c t i v i t a t e a l u n e i e n z i m e a r e o v a l o a r e caracteristică numai în condiţii bine
precizate. Aceste valori pot suferi variaţii sub influenţa a numeroşi factori:
- cu temperatura: la 40°C amilaza din malţ are pH-ul optim 4,4 iar la 60° C - pH-ul optim este de 6,6;
- c u s u b s t r a t u l : maltaza a r e p H - u l o p t i m p e n t r u m a l t o z ă 6 , 0 i a r pentru metilglucoză 6,7;

7
- cu originea enzimei: amilaza din malţ are pH-ul optim de acţiune5,2; cea din pancreas 7,0; iar cea
din ficat 6,0.
L a m a j o r i t a t e a e n z i m e l o r i n t e r v a l u l d e p H î n i n t e r i o r u l c ă r u i a î ş i m a n i f e s t ă acţiunea
se întinde pe câteva unităţid e p H , d e o b i c e i 6 - 8 . A b a t e r i l e d e l a acest
i n t e r v a l c o n d u c l a i m p o s i b i l i t a t e a e n z i m e i d e a - ş i m a i e x e r c i t a acţiunea.
3.CONCENTRATIA SUBSTRATULUI
La cresterea concentratiei substratului si activitatea enzimatica creste.