COMPUŞI ORGANICI CARE CONŢIN FUNCŢIA CARBOXIL ALĂTURI DE ALTE

GRUPE FUNCŢIONALE

Prezenţa în compuşii organici a altor grupe funcţionale X, -OH, =CO, -NH2, alături de
grupa -COOH conduce la compuşi cu funcţiune mixtă (acizi halogenati,
hidroxiacizi, acizi carbonilici, aminoacizi).

Aminoacizi

Aceşti compuşi au in structura gruparea –COOH si

gruparea –NH2. După natura radicalului de care se
leagă grupele funcţionale aminoacizii sunt :
►alifatici
►aromatici
►heterociclici
După poziţia reciprocă a celor două grupe funcţionale aminoacizii pot fi α, β, γ, δ-
aminoacizi.

Denumirea se face indicând poziţia grupei –NH 2 faţă de gruparea -COOH prin litere
greceşti la care se adaugă numele acidului.

Aminoacizii ( excepţie glicocolul) au atom de C asimetric şi ca urmare prezintă

activitate optică. Izomerii optici sunt D şi L putând exista şi sub formă de
amestec racemic. Cei 20-22 aminoacizi naturali care intră în structura
proteinelor şi care sunt metabolizaţi în organisme vii fac parte din seria L
Principalii aminoacizi din structura proteinelor naturale se împart în:

Aminoacizi alifatici:
O O O O O

H 2N CH2 C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH

CH3 CH2 CH2 CH2

OH SH CH2

CH3

Glicocol, glicina (Gly, G) α-Alanina (Ala, A) Serina (Ser, S) Cisteina (Cys, C) Metionina (Met, M)

O O O O O

H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH

CH OH CH CH3 CH2 CH CH3 CH2

CH3 CH3 CH CH3 CH2 C O

CH3 CH3 OH

Treonina (Thr, T) Valina (Val, V) Leucina (Leu, L) Izoleucina (Ile, I) Acid aspartic (Asp, D)
 O O
O O O

H 2N CH C OH H 2N CH C OH
H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH

CH2 CH2
CH2 CH2 CH2

CH2 CH2
C O CH2 CH2

CH2 CH2
NH2 C O C O

CH2 NH
OH NH2

NH2 C NH

NH2
Asparagina (Asn, N) Acid glutamic (Glu, E) Glutamina (Gln, Q) Lizina (Lys, K) Arginina (Arg, R)

Aminoacizi ciclici
O O O O O

H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH C OH

CH2 CH2 CH2 CH2

HN

HN NH

OH
Fenilalanina (Phe, P) Tirozina (Tyr, Y) Triptofan (Trp, W) Histidina (His, H) Prolina (Pro, P)
Proprietăţi chimice
Aminoacizii există în soluţie apoasă sub formă de ioni bipolari (amfioni). În mediu acid se
comportă ca baze iar în mediu bazic, ca acizi:
H _
H3 N + C COO

R
Datorită acestei proprietăţi aminoacizii migrează în câmp electric (electroliză), în soluţie
acidă spre catod iar în soluţie bazică spre anod. La un anumit pH, moleculele de
aminoacizi nu mai migrează în câmp electric deoarece în aceste condiţii numărul
sarcinilor pozitive este egal cu al celor negative. Această valoare a pH-ului se
numeşte pH-izoelectric sau punct izoelectric.
Proprietăţi chimice datorate prezenţei grupei COOH
- cu hidroxizii alcalini formează săruri:
H H
NH 2 C COOH + NaOH NH 2 C COONa + H 2O

R R

- cu alcoolii, în cataliză acidă, formează esteri:

H H+ H
NH2 C COOH + HOR' NH2 C COOR' + H2 O

R R
Decarboxilarea conduce la amine fiziologic active.
H H
NH 2 C CH2 COOH NH 2 C CH3
- CO2
R R

În prezenţa NH3 aminoacizii conduc la formarea amidelor.

Ex.: acidul α-aminosuccinic (acid aspartic) formează amida acidului aspartic
(asparagină). O
HOOC CH CH2 COOH + NH3 HOOC CH CH2 C + H2 O
NH 2
NH 2 NH 2

Proprietăţi chimice datorate prezenţei grupei –NH 2

Aminoacizii reacţionează cu acizi minerali conducând la formarea de săruri.
Alchilarea – duce la obtinerea de săruri cuaternare de amoniu denumite
betaine. Reprezentantul clasei este derivatul trimetilat al glicocolului, betaina
care se găseşte în sfecla de zahăr:

H2
H3N+ C COO- + 3CH3I (CH3)N+ CH2 COO-

3
Reacţia de transaminare - În organismul viu aceste reacţii se petrec sub acţiunea
transaminazelor când are loc transferul unei grupării -NH2 de la un aminoacid la un
cetoacid rezultând un nou aminoacid şi un nou cetoacid:
CH 3 C COOH + HOOC CH CH 2 CH2 COOH

O NH2
acid piruvic acid α-amino glutaric
H
CH 3 C COOH + HOOC C CH 2 CH2 COOH

NH2 O
α-alanina acid α-cetoglutaric
Dezaminarea aminoacizilor este importantă în metabolismul organismelor vii şi se
realizează: R CH NH 2 + 1/2O 2 R C O + NH3
►oxidativ când conduce la α-cetoacizi: HOOC COOH
H
R CH NH 2 + HOH R C OH + NH 3
►hidrolitic când conduce la α-hidroxiacizi: HOOC COOH
H2
R CH NH 2 + H 2 R C COOH + NH 3
►reductiv când conduce la acizi carboxilici: HOOC
Proprietăţi determinate de prezenţa simultană a celor două grupe funcţionale
Aminoacizii participă la reacţii de condensare cu eliminare de apă între grupele -NH2 şi
–COOH, rezultând peptide sau proteine, în funcţie de numărul de aminoacizi care
participă la reacţie. Legătura dintre aminoacizi se numeşte legătură amidică sau
peptidică. De exemplu, glicina şi alanina se condensează formînd o tripeptidă
numită glicil-alanil-glicina:
NH 2 CH2 COOH + NH 2 CH COOH + NH 2 CH2 COOH

CH3 Legatura peptidica

NH 2 CH2 C NH CH C NH CH 2 COOH

Aminoacid N-terminal O CH3 O Aminoacid C-terminal

Peptide - combinaţii organice ce rezultă prin eliminarea de apă între doi sau mai mulţi
aminoacizi (între o grupă carboxil a unui aminoacid şi o grupă amino a altuia).
Resturile de aminoacizi din peptide sunt legate covalent prin legături peptidice.
Datele experimentale indică faptul că legătura peptidică constituie un sistem simplu conjugat, în care
conjugarea se realizează între perechea de electroni π a grupării carbonilice şi perechea de electroni
neparticipanţi de la atomul de N vecin. În urma delocalizării electronilor, legătura peptidică manifestă un
caracter pronunţat de legătură dublă.

Peptidele - cu număr mai mic de 10-20 resturi de aminoacizi - oligopeptide.

- cu număr mai mare de 20 resturi de aminoacizi în moleculă sunt numite polipeptide
- cu mai mare de 50 resturi de aminoacizi în moleculă sunt proteine
PROTEINE

Proteinele şi acizii nucleici - cei mai importanţi componenţi chimici ai materiei vii.
Proteinele sunt polimeri rezultaţi în urma condensării unui număr mare de aminoacizi
uniţi prin legături peptidice.
Proteinele se caracterizează prin patru niveluri de organizare structurală:
Structura primară este dată de numărul, natura şi succesiunea resturilor de
aminoacizi.

1 vlspadktnv kaawgkvgah ageygaeale rmflsfpttk tyfphfdlsh gsaqvkghgk

61 kvadaltnav ahvddmpnal salsdlhahk lrvdpvnfkl lshcllvtla ahlpaeftpa
121 vhasldkfla svstvltsky r

Structura secundară este dată de orientarea spaţială a catenei polipeptidice, fără a

lua în calcul interrelaţiile dintre radicalii aminoacizilor.
Posibilitatea de rotaţie a radicalilor de aminoacizi în jurul axelor de legătură Cα-C şi
Cα-N din lanţul polipeptidic favorizează apariţia unei structuri spaţiale specifice a
macromoleculelor de proteină, cunoscute sub numele de structură secundară.
 Linus Pauling, Robert Corey si Herman Branson in 1951

α-helixul (structura α-helicoidală).

structura β-pliată
Structura terţiară - replierea şi înfăşurarea segmentelor α-helicoidale şi β-pliate într-o
organizare spaţială complexă sub formă de ghem sau globulă.

Structura cuaternară este specifică numai anumitor proteine şi reprezintă nivelul de

organizare structurală cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau mai multe
catene polipeptidice numite protomeri, fiecare cu structura sa primară, secundară şi
terţiară într-un conglomerat spaţial complex.

Hemoglobina ATP-sintaza