Zimogenii

In tubul digestiv, proteinele alimentare sunt degradate hidrolitic pana la aminoacizi,

forma sub care sunt absorbite. La hidroliza legaturilor peptidice participa enzimele
proteolitice (peptidazele).

In sucul digestiv acestea sunt sintetizate si secretate sub forma de zimogeni pentru a
proteja celulele producatoare si canalele prin care sunt excretate, de actiunea lor.

Activarea lor se realizeaza hidrolitic si

consta in detasarea, de la capete sau
din interior, a unei oligopeptide sau
dipeptide, ceea ce determina formarea
sau demascarea centrului activ.

Forma inactiva a enzimei se numesteproenzimasauzimogen, in care

centrul activ al enzimei este mascat. Prin eliminarea unei parti din molecula,
centrul activ este demascat, enzima devenind activa.

Digestia proteinelor
alimentare incepe in stomac,
unde pH-ul acid le
denatureaza, fiind mai usor
atacate de enzimele
proteolitice,in principal de
pepsina.

Pepsinogenul
Pepsina este produsa n stomac n stare
inactiva sub forma de pepsinogen. Activarea
sa este autocatalitica la contactul cu acidul
clorhidric din sucul gastric, prin indepartarea
de la capatul N-terminal al zimogenului (un
peptid cu 42 de aminoacizi).

pH-ul optim variaza n functie de natura

substratului, dar se situeaza n general n
jurul lui 2. Aceasta si mentine stabilitatea
la valori de pH cuprinse ntre 1 si 6.

Pepsina are preferinta pentru legaturile

peptidice la care gruparea NH2 provine
de la Phe sau Tyr.

Digestia intestinala a proteinelor, are

loc sub actiunea sucului pancreatic si
intestinal. Sucul pancreatic contine
tripsinogen, chimiotripsinogen,
proelastaza si procarboxipeptidaza.

Zimogenele trec din Reticolul

Endoplasmatic in Aparatul Golgi unde
se acopera cu o membrana
lipoproteica formand asa numitele
granule de zimogen - secretate in
duoden ca urmare a unui semnal
hormonal sau impuls nervos.

Tripsinogenul

Tripsina este produsa n pancreas n stare inactiva sub forma de

tripsinogen. Activarea are loc la contactul cu enterochinaza din
mucoasa intestinala , prin scindarea unui hexapeptid de la
capatul N-terminal. Ca urmare, se produce o modificare
conformationala, ceea ce permite apropierea spatiala a His (29),
His (46) si Ser (183), care formeaza centrul activ.

Tripsina actioneaza optim la pH 8,0 hidrolizand legaturile

peptidice la care participa prin grupari carbonil resturi de
aminoacizi bazici ( Lys si Arg )

Chimotripsinogenul

Se activeaza prin scindarea a 2

dipeptide, sub actiunea tripsinei. Cele
3 lanturi sunt legate prin 2 punti
disulfurice, care mentin conformatia
moleculei. Prin golurile create, se
permite accesul substratului la centrul
activ al enzimei.

Chimotripsina scindeaza legaturi

peptidice in care Trp, Phe, Tyr
participa cu gruparea carboxil.

Procarboxipeptidaza

Procarboxipeptidaza dupa activare la carboxipeptidaza,

hidrolizeaza legaturile peptidice de la capatul C-terminal.

Va multumesc !