Capitolul 1.

ASPECTE INTRODUCTIVE

1.1. Schema general de operaii

pentru obinerea pinii
Materii prime i materiale
Recepie
Depozitare
Pregtire
Dozare

Preparare aluat (frmntare, fermentare, re-frmntare)

Prelucrare aluat (divizare, premodelare,
repaos intermediar, modelare, dospire final)
Condiionare aluat (crestare, spoire, tanare)
Rcire
Ambalare
Depozitare
Livrare

a) Structura fabricii de pine vedere general

b) Zona de aprovizionare i depozitare a materiilor

prime i auxiliare

c) Zona de amestecare

d) Zona de preparare a aluatului

e) Zona de divizare, modelare, fermentare

f) Zona de coacere

g) Zona de congelare (opional)

h) Zona de depozitare i livrare

i) Zona de igienizare a lzilor

j) Zona de producere a utilitilor

1.2. Materii prime i auxiliare

Materiile necesare obinerii unui produs de panificaie:
Fin
Ap
Drojdie

materii prime

Sare
Ou
Grsimi
materii auxiliare
ndulcitori
Amelioratori

Roluri:
Asigur produselor un anumit coninut n substane
valoroase din punct de vedere nutriional
Imprim gustul i aroma
Prin nsuirile tehnologice nflueneaz modul de
desfurare a procesului tehnologic

I. FAINA DE GRU

provine n urma mcinrii cariopselor de gru

 constituit dintr-un amestec de particule de diferite mrimi i

compoziie chimic provenite din structura bobului de gru:
extracie mic

Germene
de gru

Endosperm

Tre

extracie mare

 particule de protein (interstiial): fragmente ale matricei

proteice a celulelor de endosperm cu dimensiuni care nu
depesc 20m; proporia lor n fin este de aproximativ
5-8%;
granule mici de amidon (sferice), cu dimensiuni pana la 10
m i fragmente de celule de endosperm care i
pstreaz intact matricea proteic n care sunt incluse
granule de amidon;
granule mijlocii i mari de amidon
(lenticulare) pana la 50m i grupe de
celule de endosperm;

 fragmente ale celulelor pericarpului i perispermului

fragmente de germene sub form de particule mici

I.1.COMPOZIIA BIOCHIMIC A FINII

1. PROTEINE
2. GLUCIDE
3. LIPIDE
4. SUBSTANE MINERALE
5. VITAMINE
6. ENZIME

I.1.1. PROTEINELE
Repartiie
bobul ntreg 12-14%
endospermul 10% - proteine de rezerv
stratul aleuronic 30% - proteine de rezerva si functii
fiziologice (enzime)
germene 34% - proteine cu funcii fiziologice
nveli 10%- proteine cornoase (nedigestibile)

Proteine totale 100%

15%
Proteine neglutenice
(solubile)

85%
Proteine glutenice
(insolubile)

Albumine
Prolamine
Globuline
(gliadina)
Peptide
25.000-100.000
Aminoacizi
- extensibil
Proteine spumante
- puin elastic
Proteine coagulante - solub. alcool 70%
Enzime
Inhibitori de enzime

Gluteline
(glutelina)
100.000-3 mil.
- puin extensibil
- elastic
- solubil n sol.
dil.baze, acizi

A.Proteinele neglutenice (solubile)

Concentrate n jurul granulelor de amidon, n special n
stratul aleuronic
Mas molecular mic
Moblitate electroforetic mare
pH izoelectric 5-8
Joac rol minor n procesul de panificaie: proteinele i
petidele care conin cistein pot intra n reacie cu diferii
oxidani influennd proprietile reologice ale aluatului
In stare hidrolizat reprezint surs de azot pentru
microbiota aluatului
Pot participa la reaciile Maillard contribuind la colorarea
cojii.

1.Albuminele
Reprezint n medie 3-5% din totalul proteinelor finii
Solubile n ap i soluii saline diluate
Mas molecular mic (21.000-28.000)
Rol fiziologic
In compoziia lor predomin aminoacizii cu caracter
neutru, ele fiind slab acide spre neutru
Cea mai important albumin este leucozina:amestec de
trei componente cu puncte electrice diferite:
-leucozin cu pHi = 4,5-4,8
-leucozina cu pHi = 4,9-5,9
-leucozina cu pHi = 6,7-8,7.

2.Globulinele
Reprezint 5-11% din proteinele finii
Sunt insolubile n ap dar solubile n soluii diluate de
sruri neutre
Au mas molecular mai mare ca i albuminele
(26.000 30.000)
Sunt uor hidrolizabile => surs de azot pentru drojdii
Cea mai important globulin identificat n fina de
gru este edestina.

3. Proteinele care formeaz compleci cu lipidele

Ligolina i purutonina
Formeaz legturi cu lipidele n timpul frmntrii
aluatului (raport 1: 1) care urmare a unei interaciuni
hidrofobe
Purutonina este agent toxic pentru o serie de bacterii,
drojdii, ca urmare a tendinei lor de a modifica continuu
permeabilitatea celular a acestor microorganisme.

4.Proteinele prezente sub form de compleci cu

glucidele
Reprezentate de aglutinine sau lecitine
Apar n embrionul grului
Mas molecular redus:17.800 - 23.500
Au proprietatea de a produce coagularea, prin legare
pe suprafaa celulei

5.Enzimele
Amilolitice, proteolitice, lipolitice, etc.
6. Inhibitorii de enzime
Sunt proteine cu aciune de inhibare a enzimelor
Cei mai muli fiind bifuncionali (inhib proteazele dar
i -amilaza)

7. Peptidele
Reprezentate de glutation: un tripeptid, care, datorit
faptului c poate exista sub dou forme (oxidat i
redus), intervine n procesele de oxido-reducere din
aluat
Sub form redus activeaz proteoliza din aluat,
jucnd un rol important n degradarea enzimatic a
proteinelor
8. Aminoacizii liberi
Proporie sczut 0,3%
Surs de azot pentru drojdii.

B. Proteinele glutenice (insolubile)

Proteine de rezerv a endospermului
Formate din
- prolamine: reprezentant gliadina
- gluteline: reprezentant glutenina

 In structura lor primar intr circa 20 aminoacizi (acid

glutamic, prolina, lisina, arginin, triptofan, cistina,
fenilalanin, leucin, etc.), din care:
- 40% sunt aminoacizi polari
- 40% aminoacizi nepolari
- 8% aminoacizi ionizabili

 In structura secundar, lanurile polipetidice ale

proteinelor glutenice au grad redus de spiralare, cea mai
mare parte a lor fiind nespiralat, datorit coninutului
ridicat de prolin a crui atom de azot din nucleul
pirolidinic mpiedic rotaie liber a legturilor peptidice.

 Structura teriar este cauzat de respingerile

dintre diferitele grupri grefate
pe lanul polipetidic. Au loc
rearanjri spaiale, cu formarea
unor buzunare cu rol esenial
Legturi
n funcionarea enzimelor
de H

Legturi
van der Waals

Lan polipetidic

Puni
di-sulfidice

Legtur ionic

 Structura cuaternar: lanul polipetidic este rsucit foarte

compact, asigurnd moleculei o form globular. In
aceast structur, cea mai mare parte a aminoacizilor
hidrofobi sunt orientai spre interior i interacioneaz
permanent ntre ei, asigurnd meninerea formei
globulare. Resturile de aminoacizi hidrofili se gsesc la
exteriorul moleculei. Ceilali aminoacizi se aeaz ntre
aminoacizii hidrofili i hidrofobi i genereaz la rndul lor
legturi intramoleculare.

Structura primar

Structura secundar
Structura teriar

Structura secundar

Structura teriar

Detaliul structurii teriare a proteinelor

Buzunar cu H2O liber

Legtur ionic

Legturi de H
ntre lanuri

Legturi de H
Buzunar cu H2O
liber
Legturi de H
Puni di-sulfidice

Modificarea structurii proteinelor:

Denaturare (nclzire - coacere): pierderea structurilor 3D
i a funciunii lor
Renaturarea (rcire): refacerea structurii 3D i a
funciunilor- mai rar
Denaturare

Protein normal
Renaturare

Protein denaturat

Gliadina
extensibil
puin elastic
solubil n soluie
de alcool 70%

Gliadina- monomer
extensibil
vscoas

Glutenina
puin extensibil
elastic
solubil n soluii diluate de
baze, acizi

Glutenina - polimer
elastic

Glutenul (gliadin+glutenin)
vscos-elastic

ROLURILE PROTEINELOR GLUTENICE

La framantare leag aprox. din apa absorbit de fin
Sub aciunea hidratrii i a aciunii mecanice a braului
framantatorului formeaz glutenul, sub forma unei reele
de filme proteice tridimensionale, care influenteaz decisiv
proprietile reologice ale aluatului
Reeaua glutenic reine gazele rezultate la fermentare i
determin gradul de afnare a produselor finale
La coacere, prin coagulare, formeaz scheletul proteic al
pinii, cu rol esenial n fixarea formei i volumului acesteia

 Produsele de hidroliz cu gruparea NH2 liber particip

la reacia Maillard de formare a melanoidinelor cu rol n
colorarea cojii
Particip la formarea substanelor de arom
Reduce viteza de nvechire a pinii.