Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
STRUCTURA
PROTEINELOR
Obiectivele:
1.Rolul biochimiei în sistemul de instruire a medicului
2.Particularităţile materiei vii
3. Metodele de studii biochimice
4. Cele mai importante descoperiri ale secolului XX
5. Proteinele, rolul lor biologic
6. Teoria polipeptidică a structurii proteinei
7. Gradele de organizare ale moleculei proteice
a) AA, structura, principiile de clasificare
b) structura primară şi principiul descifrării ei
c) Structura secundară
d) Structura terţiară. Domenile.
e) Structura cuaternară
8) Proteinele fixatoare de Ca
9) Colagenul
10) Clasificarea proteinelor
11) Endotelinele
Biochimia:
pentru prima dată ca termen a fost întrodus in
1903 de către Carl Neiberg.
“bios” - din greacă înseamnă viaţă
Structura:
primară secundară terţiară cuaternara
Structura primară
succesiunea AA din
lanţul polipeptidic,
determinată genetic.
este stabilizată de
legăturile peptidice
covalente, care se
formează la
interacţiunea grupei -
carboxilice a unui AA cu
-aminogrupa
următorului AA.
Proprietăţile legăturii peptidice:
este o legătură covalentă
coplanarea – toţi atomii
grupelor peptidice se află într-
un singur plan
2 forme de rezonanţă (ceto sau
enol)
poziţia trans a substituienţilor în
raport cu leg C-N
capacitatea de a forma legături
de hidrogen (fiecare gr.
peptidică poate forma 2 legături
de hidrogen)
Principiile de descifrare a succesiunii
AA-etapele:
hidroliza selectivă a proteinei (prin metodele enzimatice
(tripsina, chimotripsina, pepsina) sau chimice (cu bromura
cianidică))
– identificarea succesiunii AA în fragmentele obţinute prin
metoda Edman.
hidroliza selectivă a proteinei printr-o metoda deosebita de prima
pentru a primi alte fragmente şi determinarea succesiunii AA în
aceste fragmente.
restabilirea structurii primare a proteinelor prin suprapunerea
capetelor segmentelor obţinute prin alte metode, stablindu-se
astfel segmentele de coincidenţă.
Principiile de descifrare a AA N şi C
terminal:
La determinarea AA N-terminal se utilizează:
1. -metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)
2. - metoda Edman (cu fenilizotiocianat)
3. -metoda cu dansil
4. - metoda enzimatică (cu aminopeptidaza)
Determinarea AA C-terminal se efectuează prin:
1. metoda chimică cu hidrazina (metoda Acabori)
2. metoda enzimatică (carboxipeptidază)
3. folosind reducători: NaBH4 sau LiBH4
Metoda lui Sandger
Metoda lui Edman
Metoda lui Acabori
Orice dereglare a structurii primare a
proteinelor duce la afectarea proprietăţii
biologice.
BUFET –BUKET
Modificarea unui singur AA provoacă
tulburări grave în metabolism.
Ex: - dacă în poziţia 6 a lanţului β al Hb
în loc de Glu se include Val – Hb – S –
care devine mai nestabilă, mai rău
fixează O2 , este insolubilă şi duce la
apariţia anemiei cu celule falciforme.
Structura secundară
reprezintă modul înpachetarii catenei
polipeptidice într-o structură ordonată, datorită
formării legăturilor de hidrogen între grupele
peptidice ale unei catene sau a catenelor
învecinate.
După configuraţie structura secundară se
împarte în:
-spirală
-structură
Particularităţile de baza ale -
spiralei:
orientată spre dreapta
posedă simetrie elicoidală;
legăturile de hidrogen se
formează între grupele
peptidice ale primului şi ale
celui de al patrulea rest de
aminoacid;
radicalii laterali ai
aminoacizilor nu participă la
formarea -spiralei şi sînt
dispuşi în exterior.
Particularităţile de baza ale -
spiralei:
regularitatea şi identitatea
spirelor: înalţimea unei spire
constituie 0,54 nm (5,4 A) şi
cuprinde 3,6 resturi de
aminoacizi (înălţimea unui
aminoacid este de 0,15 nm
sau 1,5 A).
Periodicitatea regularităţii -
spiralei este egală cu 5 spire
sau cu 18 aminoacizi.
Lungimea unei perioade este
de 2,7 nm.
Aminoacizii ce diminuiează (împedică)
formarea elicei:
Prezenţa:
prolinei (atomul de N nu are H şi nu e capabil să formeze legături de hidrogen
intracatenar – se formează o îndoire, o încovoiere în lanţ.