REFERAT LA CHIMIE

NICHITA PETRU THEODOR

Clasa a X a C

PROTEINELE
Clasificare
Proprietăți
Răspândire în natură și importanță
 Structura proteinelor

Proteinele sunt principalii componenți ai protoplasmei celulelor animale sau vegetale, compuși naturali macromoleculari,
obținuți din aminoacizi.

În macromolecula unei proteine, unitățile de aminoacidsunt unite prin legături peptidice (-CO-NH-)
 CLASIFICAREA PROTEINELOR

După sursa de proveniență:

-proteine de origine animală;
-proteine de origine vegetală;

După solubilitatea în apă și în soluții de

electroliți:
-insolubile (fibroase);
-solubile (globulare);

După produșii rezultați la hidroliza totală:

-proteine propriu-zise;
-proteine conjugate (proteide);
 După sursa de proveniență

Proteine (cu sursă)de origine animală:

carne (16-20%), lapte (3-6%),ouă (12-14%), pește
(7-19%), brânzeturi (20-30%), alge (5-40%)

Proteine de origine vegetală:

pâine (10%), grâu (12-16%), linte (29%), orz (12-
13%), soia (39%), porumb (8-14%), orez (7-9%),
bumbac (20%), susan (24%), năut (24%), alune
(30%), floarea-soarelui (17%), nuci (17%).
 După solubilitatea în apă
și în soluții de electroliț
Proteine insolubile (fibroase):
fibrinogenul din sânge (rol de coagulare), miozina și
actina din mușchi, keratinele din păr, lâna, penele,
unghiile, copite, coarne, tendoane, cartilagii, oase,
mătasea naturală.

Proteine solubile (globulare):

albuminele din albușul de ou și lapte, globulinele din
sânge, lapte și legume, gluteinele din cereale,
hemoglobina din sânge.
 După produșii rezultați la
hidroliza totală
Proteine propriu-zise:
proteine enzimatice, proteine de rezervă, proteine
de transport, hormoni, toxine, proteine structurale;

Proteine conjugate (proteide):

fosfoproteide, lipoproteide, glicoproteide,
metaloproteide, nucleoproteide;
 Denaturarea proteinelor
Este una dintre cele mai utilizate proprietăți ale proteinelor și
constă în modificarea aranjamentului spațial al macromoleculelor
proteice, când au loc scindăriale unor interacțiuni și legături, care
stabilizează acest aranjament, fără ca secvența aminoacizilor să
se modifice.
1. Denaturarea reversibilă- determinată de agenți fizici (ex.
temperaturi scăzute). Prin revenire la temperatura camerei,
proteinele își recapătă proprietățile inițiale.

2. Denaturarea ireversibilă- determinată de agenți fizici, chimici (ex.

săruri ale metalelor grele) și biochimici (enzime). În urma acesteia,
proteinele nu-și mai pot reface structura și proprietățile inițiale.
 Factorii care cauzează
denaturarea proteinelor
pH ul- la valori extreme, indiferent dacă pH ul este acid sau
bazic, proteina își poate pierde configurația tridimensională.
Denaturarea prin pH poate fi reversibilă în unele cazuri, iar în
altele ireversibilă.
Temperatura- la organismele care trăiesc în condiții normale
de mediu, proteinele încep să se destabilizeze la temperaturi
peste 40 ° C.
Substanțe chimice- Substanțele polare - cum ar fi ureea - în
concentrații mari afectează legăturile de hidrogen. Detergenții
pot, de asemenea, să destabilizeze structura proteinelor. Cu toate
acestea, nu este un proces agresiv și sunt în mare parte
reversibile.
Surse de proteine în natură
Importanța
proteinelor

Piramida alimentară 
arată cantitățile și tipurile de alimente
necesare zilnic pentru menținerea stării
de sănătate. Alimentația sănătoasă
vizează obținerea cantității corecte de
nutrienți – proteine, grăsimi,
carbohidrați, vitamine și minerale de
care ai nevoie pentru a te menține o stare
bună de sănătate
************************************************
************************************************
************************************************
************************************************
************************************************
************************************************
******************************************
Q******
***s*ar******************************************
************************************************
************************