Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Structura proteinelor
Proteinele= sunt substane macromoleculare alctuite dintr-un numr foarte mare de
aminoacizi unii prin legturi peptidice. Numrul, natura i modul de aranjare al aminoacizilor
n molecul variaz de la o proteina la alta.
Structura polipeptidic este apt s asigure proteinelor cele 2 caractere, diversitate
molecular, pe de-o parte, i specificitate de form, pe de alt parte. Un polipeptid:
cuprinde o caten principal cu o structur monoton n care se repet grupul de atomi NHCH-CO-. Varietatea lanurilor este asigurat de radicalii R legai la C . Cu ajutorul celor 20
de radicali diferii se pot obine combinaii multiple, deosebite prin numrul i secvena
resturilor aminoacide. Lanurile polipeptidice, unidimensionale i flexibile, se convertesc
spontan n edificii cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice pentru o anumit secven de
aminoacizi.
Fiecare protein nativ reprezint un edificiu tridimensional complex a crui
conformaie depinde de dispoziia spaial a catenelor polipeptidice din care este format.
Orientarea in spaiu a catenelor polipeptidice componente poart denumirea de conformaie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezint o structur chimic mult mai
complex de care depind n mod direct funciile lor biologice i care se caracterizeaz prin
existena a patru nivele de organizare numite structur primar, secundar, teriar i respectiv
cuaternar.
1. Structura primar a proteinelor este dat de numrul, natura i succesiunea
resturilor de aminoacizi n catenele polipeptidice ce intr n structura acestora. n structura
primar, resturile de aminoacizi sunt unite prin legturi peptidice identice cu cele ntalnite n
structura peptidelor:
..........NHCHCONHCHCO .......
R
R1
polipeptidic proiectat ntr-un plan, are form de zig-zag, iar catenele laterale ale resturilor
de aminoacizi constituieni sunt dispuse alternant deasupra i dedesubtul planurilor formate de
legtura peptidic.
2. Structura secundar a proteinelor reprezint aranjarea spaial a moleculei proteice
pe o singur ax datorit punilor (legturilor) de hidrogen care se formeaz intracatenar sau
intercatenar ntre grupele carbonilice i iminice ale legturilor peptidice. Deci, nafara
legturilor dintre aminoacizii vecini apar i legturi ntre aminoacizii aflai la distan, dar n
cadrul aceleiai catene.
Cea mai mare contribuie la elucidarea structurii secundare a proteinelor au avut-o
lucrrile lui Pauling si Corey (1951) care au elaborat dou modele teoretice: modelul
helicoidal (spiralat) sau -helix i modelul straturilor pliate sau structura - pliat, modele
care explic destul de bine proprietile fizico-chimice i biologice ale moleculelor proteice:
Structura sau modelul helicoidal rezult prin spiralarea catenei polipeptidice in
jurul unui cilindru imaginar. Catenele laterale ale resturilor de aminoacizi ies nafara
corpului propriu-zis al -helixului i pot interaciona ntre ele sau cu solventul n care
este dizolvat proteina. Aceast structur este meninut n spaiu datorit legturilor
de hidrogen n care sunt implicate toate legturile peptidice. Legturile de hidrogen
sunt paralele cu axul elicei i se realizeaz ntre gruparea carboxil a unui aminoacid i
gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.
3. Structura teriar a proteinelor -reprezint replierea i nfurarea segmentelor helicoidale i -pliate ntr-o organizare spaial complex sub form de ghem sau globul.
Structura teriar a proteinelor se constituie ntr-un sistem stabil datorit interaciunilor
hidrofobe ntre radicalii laterali ai aminoacizilor, legturilor de hidrogen, legturilor ionice i
legturilor disulfidice.
4. Structura cuaternar a proteinelor - este specific numai anumitor proteine i
reprezint nivelul de organizare structural cel mai nalt. Este rezultatul asocierii a dou sau
mai multe catene polipeptidice numite protomeri sau subuniti, fiecare cu structura sa
primar, secundar i teriar ntr-un conglomerat spaial complex. Proteinele formate din mai
multe lanuri (catene) polipeptidice se numesc proteine oligomere.
Structura cuaternar definete natura, numrul i modul de asociere a protomerilor.
Reacia xantoproteicprin tratarea unei soluii de protein cu acid azotic, la rece sau
la cald, apare o coloraie galben datorit formrii unor nitroderivai;
Reacia biuretului prin tratarea unei soluii de protein cu reactiv biuret (o soluie
alcalin de sulfat de cupru) se formeaz un complex de culoare violet caracteristic.
Reacia este utilizat n practic pentru dozarea proteinelor din snge.
Specificitatea biochimic a proteinelor:
-fiecare specie conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n aceleai organe ale altor
specii;
-fiecare individ conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n aceleai organe ale altor
indivizi;
-fiecare organ conine conine proteine specifice, care nu se ntlnesc n alte organe ale
aceluiai individ.
Aceste deosebiri se pot pune n eviden prin metode imunologice. Dac se inoculeaz
unui animal o protein strin, organismul se apr producnd anticorpi care o distrug.
Clasificarea proteinelor
n funcie de structura loc chimic, de rolul pe care l ndeplinesc n organismele vii i
de proprietile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate n mai multe moduri.
1. n funcie de forma moleculelor, proteinele sunt de dou tipuri:
proteine fibrilare (scleroproteine) care au molecula filiform i sunt, n general, insolubile
in ap. Din aceast grup fac parte de exemplu fibroina, keratinele, colagenul, actina, miozina,
elastina etc.
proteine globulare (sferoproteine) a cror molecul are form sferic sau elipsoidal i sunt
uor solubile n ap i n soluii saline diluate. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate
enzimele, albuminele, globulinele serice, histonele, protaminele
2. n funcie de rolul biologic principal pe care l ndeplinesc, proteinele se mpart n 6
clase astfel:
proteine structurale proteinele ce joac rol plastic, adic acele proteine ce intr n
structura membranelor biologice, a esuturilor i organelor:
proteine simple (holoproteine) acestea sunt proteine ale cror molecule sunt formate
numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul c prin hidroliz
complet, holoproteinele pun n libertate numai aminoacizi.
Din aceast grup fac parte o serie de proteine ce ndeplinesc importante funcii biochimice i
fiziologice: , i -globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul,
miozina, actina, colagenul, fibroina, keratinele etc.
proteine complexe (conjugate, sau heteroproteine) conin n molecula lor, pe lng
aminoacizi i o component de alt natur numit grupare prostetic; n funcie de natura
gruprii
prostetice
deosebim
urmtoarele
tipuri
de
heteroproteine:
fosfoproteine,
A. Proteine simple=HOLOPROTEINE
Dup solubilitate, caracterul chimic i proprietile biologice, proteinele simple se
grupeaz n: globulare (albumine, globuline, histone, protamine, gluteline, prolamine) i
fibrilare (colagene, keratine, elastine, fibrinogen, proteinele contractile).
I. Proteine globulare
1. Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina)
au caracter slab acid, sunt solubile n ap, coaguleaz la nclzire, au pHi mai mare
decat 7 i precipit cu o soluie de sulfat de amoniu.
au mas molecular mic, ceea ce uureaz ptrunderea lor prin membrane subiri
sunt insolubile n ap, dar se dizolv uor n soluii apoase de electroli i (NaCl,
Na2SO4); coaguleaz prin nclzire
au caracter acid mai pronunat dect albuminele datorit coninutului ridicat de acid
aspartic i acid glutamic; conin n proporie mare glicocol i leucin
prin electroforez au fost separate trei fraciuni: , i -globuline, fiecare cu rol bine
definit; i -globulinele-rol n transportul glucidelor i lipidelor, iar -globulinele au
rol n imunitate (motiv pentru care se mai numesc imunoglobuline).
Imunoglobulinele sau anticorpii apar n serul sanguin sau n alte celule ca rspuns la
ptrunderea n organism a unei proteine sau a unei macromolecule provenit de la alt specie,
compus care poart numele de antigen. Exist 5 clase de imunoglobuline (Ig):
Imunoglobulinele G
Imunoglobulinele A
Imunoglobulinele M
Imunoglobulinele D
Imunoglobulinele E
3. Histonele
se gsesc numai n regnul animal, au mase moleculare mici i caracter bazic (pH=12)
sunt insolubile in ap, dar prin fierbere ndelungat se transform n gelatin solubil
3. Elastinele
o protein fibrilar format din ase lanuri polipeptidice unite prin puni disulfidice
Actina reprezint 15% din proteinele musculare; are activitate ATP-azic i rol n
contracia muscular
proteine conjugate care au drept grupare prostetic -acidul fosforic legat prin legtur
esteric de gruparea hidroxil a unui rest de serin sau treonin din molecula proteic.
Acidul fosforic se gsete sub forma srii sale de Ca sau K.
exemple:
2. Glicoproteinele
sunt de 2 tipuri:
lipoproteine membranare
4. Metaloproteinele
sunt combinaii complexe ale proteinelor cu ionii metalici: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.
exemple:
Exemple:
n care este inclus molecula de hem. Legarea hemului de globin se face prin intermediul a
dou resturi de histidin. Hb=4 grupri hem i o molecul de globin (cu 4 catene
polipeptidice)
sunt componentele cele mai importante ale celulei vii avnd rol n transmiterea
caracterelor ereditare, n nmulirea i creterea celulelor
sunt o clas de heteroproteine care au drept grupare prostetic un acid nucleic (ADN
sau ARN) ataat la o histon sau o protamin (=componenta proteic).
legarea celor dou componente se face prin legturi de tip salin (ionice) ntre resturile
acide fosfatice din acizii nucleici i gruprile bazice NH3 + din componenta proteic
formate din peste 2000 de subuniti numite nucleotide, deci sunt substane polinucleotidice.
Alctuirea unei nucleotide:
-baz azotat purinic: adenina, guanina
pirimidinic: citozin, timin (n ADN), uracil (ARN)