Biochime Curs PDF

CORNELIA LUNGU
BIOCHIMIA PRODUSELOR
ALIMENTARE
Cuprins
CUPRINS
1. Proteine ........................................................................................... 4
1.1. Aspecte generale. Clasificare.................................................. 4
1.2. Aminoacizi .............................................................................. 6
1.2.1. Clasificare .................................................................... 6
1.2.2. Propriet ile generale ale aminoacizilor ...................... 10
1.2.2.1. Propriet i fizice ............................................ 10
1.2.2.2. Propriet i acido – bazice ............................. 11
1.2.2.3. Propriet i chimice ........................................ 11
1.3. Peptide ................................................................................... 17
1.3.1. Defini ie, clasificare, nomenclatur . ............................... 17
1.3.2. Propriet ile peptidelor .................................................. 18
1.3.3. Peptide naturale ............................................................ 19
1.4. Protide (Proteine) ................................................................... 20
1.4.1. Aspecte generale .......................................................... 20
1.4.2. Structura proteinelor ...................................................... 21
1.4.2.1. Structura primar ............................................ 22
1.4.2.2. Organizarea spa ial a moleculelor proteice .. 22
1.4.3. Propriet ile generale ale proteinelor ............................ 27
1.4.3.1. Propriet i electrochimice................................. 27
1.4.3.2. Solubilitatea proteinelor ................................... 27
1.4.3.3. Caracterul coloidal al proteinelor .................... 28
1.4.3.4. Denaturarea proteinelor .................................. 29
1.4.3.5. Propriet i biochimice. Reac ia antigen-anticorp
....................................................................................... 30
1.4.4. Clasificarea proteinelor ................................................. 31
1.4.4.1. Holoproteide globulare .................................... 31
1.4.4.3. Holoproteide fibrilare ....................................... 32
1.4.4.4. Heteroproteide (proteine conjugate) ................ 33
2. Acizi nucleici ................................................................................ 43
2.1. Componente structurale ale acizilor nucleici ......................... 43
2.1.1. Acidul fosforic ................................................................. 43
2.1.2. Pentozele (riboza i dezoxiriboza) ................................ 44
2.1.3. Bazele azotate .............................................................. 44
2.2. Nucleozide ............................................................................. 45
2.3. Nucleotide .............................................................................. 47
2.4. Acizii dezoxiribonucleici ......................................................... 50
2.4.1. Structura primar a AND ............................................... 51
2.4.2. Structura secundar ...................................................... 52
2.4.3. Denaturarea i renaturarea ADN ................................... 54
2.5. Acizii ribonucleici ................................................................... 55
2.5.1. Tipuri de ARN ................................................................ 55
3. Lipide ............................................................................................. 58
3.1. Aspecte generale. Clasificare. Rol. ........................................ 58
3.2. Acizii gra i din constitu ia lipidelor ......................................... 60
3.3. Lipide simple .......................................................................... 63
Biochimia produselor alimentare 2
Cuprins
3.3.1. Acilgliceroli (gliceride sau gr simi neutre) .................... 63
3.3.1.1. Propriet ile fizice ale acilglicerolilor ............... 64
3.3.1.2. Propriet ile chimice ale triacilglicerolilor ........ 65
3.3.2. Ceride ............................................................................ 68
3.3.3.Steride ............................................................................ 69
3.4. Lipide complexe ..................................................................... 72
3.4.1. Fosfolipide (fosfatide) .................................................... 72
3.4.1.1. Fosfoglicerolipide (glicerofosfolipide) .............. 73
3.4.1.2. Inozitfosfolipide (fosfatidilinozitele) ................. 74
3.4.1.3. Sfingofosfolipide (fosfosfingozine) .................. 75
3.4.2. Glicolipide ...................................................................... 76
3.4.2.1. Cerebrozidele .................................................. 76
3.4.2.2. Gangliozidele ................................................... 76
4. Glucide .......................................................................................... 77
4.1. Clasificarea glucidelor ........................................................... 77
4.1.1. Oze (monoglucide) ........................................................ 78
4.1.1.1. Propriet i structurale ...................................... 78
4.1.1.2. Izomeria monozaharidelor ............................... 78
4.1.1.3. Propriet ile fizice i chimice ale monozaharidelor
....................................................................................... 82
4.1.1.4. Monozaharide mai importante ........................ 84
4.1.1.5. Deriva i ai monozaharidelor ............................ 88
4.1.2. Oligozaharide ................................................................ 89
4.1.2.1. Dizaharide ....................................................... 89
4.1.2.2. Trizaharidele .................................................... 92
4.1.2.3. Tetrazaharidele ............................................... 92
4.1.3. Polizaharide ................................................................... 93
4.1.3.1. Glicani ( poliglucide f r aminozaharuri) ......... 94
4.1.3.2. Glicozaminoglicani (poliglucide cu aminozaharuri)
....................................................................................... 96
4.1.4. Heteropolizaharidele ..................................................... 98
5. Vitamine ....................................................................................... 101
5.1. Clasificarea vitaminelor ........................................................ 101
5.1.1. Vitamine liposolubile .................................................... 102
5.1.2. Vitamine hidrosolubile .................................................. 108
Bibliografie........................................................................................ 118

Proteine
1. Proteine
1.1. Aspecte generale. Clasificare
Proteinele sunt componen i de o deosebit importan fiind universal i

obligatoriu r spândi i în materia vie. Sunt o clas de compu i care au ca
unit i de baz aminoacizii ce pot fi elibera i prin reac ii de hidroliz acid ,
alcalin , enzimatic .
Proteinele constituie categoria structural fundamental a celulei vii.
În regnul animal proteinele celulare reprezint 50-70% din substan a uscat ,

i în regnul vegetal, 2-35%.
În organismul animal (inclusiv uman) proteinele îndeplinesc diferite roluri

(func ii):
- structural sau plastic, reprezentând principalii constituen i ai
citoplasmei i organitelor celulare, a umorilor i lichidelor biologice;
- catalitic, intervenind în calitate de enzime i hormoni în realizarea
reac iilor biochimice i metabolice specifice vie ii, în coordonarea i
reglarea acestora în condi ii compatibile cu via a;
- imunologic (de ap rare);
- de transport a unor substan e importante pentru via ;
- contractil i de rezisten mecanic ;
- de protec ie i de detoxifiere;
- fizico-chimic: interven ie în reglarea schimburilor de ap i electroli i
în interiorul i în afara celulei;
- aprovizionarea cu substan e pentru biosinteza unor compu i necesari
organismului: aminoacizii rezulta i din catabolismul proteinelor,
plasmatici i musculari, care nu mai au specificitate de origine, sunt
precursorii porfirinelor, acizilor nucleici, diferi i hormoni, creatin ,
creatinin , carnozin , anserin , glutation, baze purinice i pirimidinice.

Proteine
inând cont de natura chimic , substan ele proteice pot fi clasificate în :
Peptide care pot fi oligo i polipeptide:
Oligopeptidele includ: dipeptide, tripeptide, pentapeptide,

octopeptide, nanopeptide i decapeptide.
Polipeptidele au cel pu in 10 resturi aminoacidice i maximum

100 resturi aminoacidice. Majoritatea polipeptidelor au ac iune
hormonal , neurotransmi toare i enzimatic . Mai importante sunt:
insulina, glucagonul, hormonul adrenocorticotrop, calcitonina i
parathormonul, colecistokinina, endorfinele, polipeptid-enzimele.
Protide (proteinele) sunt macromolecule care con in minimum 100

resturi aminoacide, prezint o organizare structural determinat genetic i
clasificate în dou mari grupe: haloproteide i heteroproteide.
Haloproteide (proteine simple) care con in numai aminoacizi în

structura lor. la rândul lor pot fi: homoproteide globulare i
homoproteide fibrilare.
Heteroproteide (proteine conjugate) care sunt formate dintr-o

component prostetic de natur neproteic i co componenet
proteidic cu structur macromolecular , format dinaminoacizi. La
rândul lor se clasific în : glicoproteide, lipoproteide, metalproteide,
fosfoproteide, cromoproteide, nucleoproteide.
Dup func ia biologic proteidele se clasific în:

- proteine structurale: reticulin , glicoproteide, mucoproteide, fibrin ,
sclerotin ;
- proteine contractile: miozina i actina;
- proteine de rezerv : proteinele albu ului de ou (ovoalbumina),
cazeinele din lapte, gliadina din grâu, zeina din porumb;
- proteine de stocare: feritina;
- proteine de transport: mioglobina, hemoglobina, homocianina,
lipidoproteidele, ceruloplasmina;
- proteine de protec ie: imunoglobulinele;
- enzime din toate clasele (oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze,
liaze, izomeraze, sintetaze);

Proteine
- hormoni – proteine strict specializate cu rol în reglarea organismului

animal;
- toxine – proteine secretate de bacterii: toxina botulinic , veninul unor
animale ( erpi), existente în unele semin e (ricina din ricin);
- proteine cu alte func ii, cum ar fi func ia anticoagulare existent la
unele specii de pe ti care tr iesc în apele polare, fibroina secretat
de viermii de m tase sau p ianjeni.
Din punct de vedere nutri ional proteinele se clasific în:
- proteine din clasa I, care con in to i aminoacizii esen iali în propor ii

apropiate de cele necesare omului, cu o mare eficien în
promovarea cre terii, pe care o pot între ine chiar când aportul este
mai redus (proteine din carne, pe te, ou, lapte);
- proteine din clas a-II-a, care con in to i aminoacizii esen iali, dar nu în
propor ii corespunz toare, 1-3 aminoacizi g sindu-se în propor ii mai
reduse, care limiteaz utilizarea celorlal i. Pentru între inerea cre terii,
aceste proteine sunt necesare în cantit i aproape de dou ori mai
mari decât cele din clasa I, adaosul ponderal la organismul în
cre tere fiind mai mic, îns la adult pot men ine bilan ul azotat în
echilibru (proteinele din soia, cereale, leguminoase);
- proteine din clas a-III-a, care au absen i 1-2 aminoacizii esen iali,
(triptofan, lizin ) i un dezechilibru pronun at în balan a aminoacidic .
Proteinele din aceast clas , oricare ar fi aportul lor în diet , nu pot
între ine cre terea i nici echilibrul azotat (colagenul, zeina din
porumb).
1.2. Aminoacizi
Aminoacizii sunt combina ii organice cu func ii mixte care con in cel pu in

câte o grupare carboxil i amino legate pe acela i rest hidrocarbonat.
1.2.1. Clasificare
Aminoacizii pot fi clasifica i dup urm toarele criterii:
Dup gradul de participare la sinteza proteinelor, în care caz

aminoacizii sunt clasifica i în:

Proteine
aminoacizi proteinogenici, adic participan i la structura primar a unei

proteine;
aminoacizi neproteinogenici, care nu apar în mod normal în structura

primar a proteinei, în aceast categorie intrând:
- aminoacizi latirogeni care au ac iune neurotoxic ;
- aminoacizi care con in seleniu care sunt toxici;
- compu i cu structur apropiat aminoacizilor.
Dup polaritatea catenei laterale:
aminoacizi cu catena lateral nepolar sau hidrofobic : alanin ,

izoleucin , metionin , fenilalanin , prolin , triptofan, valin ;
aminoacizi cu catena lateral polar având gruparea polar neînc rcat

electric (hidrofilic ): serin , treonin , tirozin , asparagin , glutamin , cistein ;
aminoacizi cu catena lateral polar având gruparea polar înc rcat

electric pozitiv: lizin , arginin , histidin ;
aminoacizi cu catena lateral polar având gruparea polar înc rcat

electric negativ: acid aspartic i acid glutamic.
Dup num rul de grup ri amino i carboxilice care intr în structura

lor:
aminoacizi monoamino-monocarboxilici alifatici;
aminoacizi monoamino-monocarboxilici alifatici;
aminoacizi monoamino-monocarboxilici care con in sulf;
aminoacizi monoamino-dicarboxilic;
aminoacizi diamino-monocarboxilici;
Exist i un aminoacid diamino-dicarboxilic i anume cistina care este format

din dou molecule de cistein .
Dup importan a lor în biosinteza proteinelor în organismul uman:
aminoacizi esen iali: fenilalanin , histidin , izoleucin , leucin , lizin ,

metionin , treonin , triptofan, valin ;
aminoacizi neesen iali: alanin , arginin , asparagin , acid aspartic, acid

glutamic, cistein , glicin , glutamin , prolin , serin , tirozin .

Proteine
De remarcat c în hidrolizatele proteice, de origine animal sau vegetal ,

aminoacizii se g sesc sub forma izomerilor L. Izomerii D ai unor aminoacizi
se g sesc în pere ii celulari ai unor microorganisme i în polipeptide care au
o ac iune antibiotic .
Aminoacizi proteici
Prin hidroliza complet a proteinelor se ob in aproximativ 20 de ∝-aminoacizi

(cu excep ia prolinei i hidroxiprolinei care sunt ∝-iminoacizi) i care
reprezint unit ile structurale ale proteinelor.
Luând în considerare clasificarea cea mai ra ional , respectiv dup

polaritatea radicalilor aminoacizilor, ace tia se pot subîmp r i în:
Aminoacizi cu radicali nepolari. Aceast grup cuprinde patru

aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina i izoleucina), doi
aminoacizi aromatici (fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf
(metionina) i un iminoacid (prolina). Ace ti aminoacizi se
caracterizeaz printr-o solubilitate în ap mai mic decât a
aminoacizilor polari.
+H N CH COO- +H N CH COO-
+H N CH COO- 3 3 +H N CH COO-
3 3
CH3 CH CH2
CH
H3C CH3 CH
H3C C2H5
H3C CH3
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Izoleucina (Ile)
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2

3 3 3
CH2 CH2 (CH2)2 H2C COO-
NH +
S CH3 2
NH
Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp) Metionina (Met) Prolina (Pro)
Aminoacizi cu radicali polari neînc rca i. Din aceast grup fac

parte: un aminoacid alifatic (glicina, glicocolul), doi hidroxiaminoacizi
(serina i treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina),un aminoacid
aromatic (tirozina) i dou amide (asparagina i glutamina).

Proteine
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N

3 2 3 3 3 CH COO-
CH2OH CH OH CH2 SH
CH3
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteina (Cys)
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
CH2 CH2 CH2
CO NH2 CH2
CO NH2
OH
Tirozina (Tyr) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)
Datorit grup rilor lor polare care pot forma leg turi de hidrogen cu
moleculele de ap , ace ti aminoacizi sunt mai solubili în ap decât
aminoacizii cu radicali nepolari.
Aminoacizi cu radicali polari înc rca i negativ (acezi). Din aceast

grup fac parte doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic i glutamic).
3 3
CH2 CH2
COO- CH2
COO-
Acidul aspartic (Asp) Acidul glutamic (Glu)
Datorit grup rii carboxilice β-, respectiv -, ace ti aminoacizi prezint la

pH=7, o sarcin total negativ .
Aminoacizi cu radicali polari înc rca i pozitiv (bazici). Din aceast

grup fac parte: doi aminoacizi bazici (lizina i arginina), i un
aminoacid slab bazic (histidina).
3 3 +H N CH COO-
3
CH2 (CH2)
3 CH2
CH2 NH
+ +
CH2 C NH2 HN NH
+
CH2 NH3 NH2
Lizina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)
Datorit grup rii - amino alizinei, grup rii quanil a argininei i ciclului
imidazolic al histidinei, ace ti aminoacizi prezint , la pH=7, o sarcin total
pozitiv .
Proteine
Aminoacizi rari în proteine
În aceast grup se g sesc cca. 100 de aminoacizi identifica i în hidrolizate

proteice. Ace ti aminoacizi se deosebesc de cei neproteici prin aceea c
apar numai în anumite proteine. Spre exemplu, în compozi ia colagenului i
gelatinei intr în aminoacizii hidroxilizin i hidroxiprolin iar în elastin ,
aminoacidul desnozin . Un alt exemplu îl constituie aminoacidul tiroxin care
intr în compozi ia tireoglobulinei.
Ace ti aminoacizi provin din transform ri enzimatice ulterioare transla iei

aminoacizilor standard în lan ul proteic.
Aminoacizi neproteici
În natur sunt prezen i, în form liber sau ca deriva i, dar nu apar în

proteine, peste 200 de aminoacizi dintre ace tia se pot men iona:
Sarcozina - este un derivat metilat al glicinei, fiind un produs
intermediar de metabolism a compu ilor cu un singur atom de carbon.
Betaina – este derivatul trimetilat al glicinei, fiind un produs intermediar
al metabolismului lipidelor.
Homoserina - este un produs intermediar de metabolism.
Ornitina i citrulina – sunt produ i intermediari importan i ai
biosintezei ureei.
Acidul -aminobutiric – particip în calitate de agent chimic la
transmiterea impulsurilor nervoase.
β-alanina – se g se te în peptidele naturale carnozin i anserin i
intr în compozi ia acidului pantotenic i a derivatului s u coenzima A.
1.2.2. Propriet ile generale ale aminoacizilor
1.2.2.1. Propriet i fizice
To i aminoacizii sunt substan e solide, cristaline, nevolatile cu temperatur de

topire ridicat . Sunt insolubili în solven i nepolari, solubili în solven i polari i
cu solubilitate diferit în ap . Au conductibilitate electric diferen iat în
raport cu pH-ul solu iei apoase. Grupele ionice prezint hidrofilie, iar catenele

Proteine
hidrocarbonate, hidrofibie. Dup natura radicalului R se poate aprecia

hidrofilia sau hidrofibia aminoacizilor.
1.2.2.2. Propriet i acido – bazice
Aminoacizii au un caracter amfoter datorit prezen ei concomitente în

molecul a unei grup ri func ionale acide (-COOH) i a unei grup ri
func ionale bazice (-NH3). Moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni
bipolari de form :
+
NH3
-
R C COO
H
Amfionul bipolar poate func iona ca acid sau ca baz în prezen a acizilor sau
a bazelor.
+H N CH COO- + OH- H2N CH COO-

3
-H2O
R R
baz anion
H+ +H N CH COOH
+ +H3N CH COO- 3
R R
acid cation
Deoarece în solu ie acid aminoacizii se g sesc sub form de cationi; ei vor
migra în cursul electrolizei spre catod, iar în solu ie bazic spre anod.
Amfionul bipolar fiind atras în mod egal de anod i catod, nu migreaz în
solu ie i nu contribuie deci la transportul curentului.
În strâns leg tur cu caracterul amfoter al aminoacizilor, de o deosebit

importan apare no iunea de pH izolelectric (pHi) sau punct izoelectric,
adic pH-ul la care solu ia apoas a unui aminoacid con ine anioni i cationi,
ai aminoacidului, în propor ie egal . La pH-ul izoelectric solubilitatea
aminoacizilor este minim , iar mobilitatea în câmp electric devine nul .
1.2.2.3. Propriet i chimice
Aminoacizii fiind combina ii organice cu func iuni mixte, vor prezenta reac iile
grup rilor carboxil respectiv a grup rilor amino, reac iile catenelor laterale,

Proteine
reac ii dictate de prezen a simultan a func iilor –COOH i -NH2 i reac ii

specifice anumitor aminoacizi.
1. Reac iile grupei carboxil
Decarboxilarea aminoacizilor monocarboxilici conduce la monoamine i a

celor diamina i la diamine.
- CO2
R CH2 CH COOH R CH2 CH2 NH2
NH2
Procesul se poate realiza chimic sau enzimatic. Aminele care rezult pe cale
enzimatic au func ii biologice i organoleptice dintre cele mai semnificative
i se numesc amine biogene. Ele sunt componente ale alimentelor
neprelucrate (de exemplu: citrice, banane, leguminoase, cereale, etc.) i a
celor prelucrate dirijat în prezen a microorganismelor (lactate i brânzeturi,
produse din carne, mur turi, vin, bere, etc.). Multe amine biogene sunt toxice
i de aceea nivelul concentra iilor este strict urm rit analitic.
Amine biogene mai importante:

Histamina – rezult prin decarboxilarea histidinei. Este o amin
biogen cu importante func ii fiziologice (în primul rând regleaz
secre ia gastric , este hipotensiv, regleaz tonusul fibrelor musculare
netede) dar i cu un important poten ial toxic i alergen.
CH2 CH2 NH2

N NH
Histamina
Triptamina – rezult prin decarboxilarea triptofanului i este
hipertensiv. Serotonina este un derivat al triptaminei cu rol importnat în
func ionarea sistemului nervos central.
CH2 CH2 NH2
NH
Triptamina
Tiramina - rezult prin decarboxilarea tirozinei i este hipertensiv.

Proteine
CH2 CH2 NH2
OH
Tiramina
β-alanina – provine prin decarboxilarea acidului aspartic. Este
component a acidului pantotenic i a unor peptide libere în alimente.
HOOC CH2 CH2 NH2
β-alanina
Cisteamina – rezult prin decarboxilarea cisteinei i intr în structura
coenzimei A.
HS CH2 CH2 NH2
Cisteamina
Putresceina i cadaverina – sunt amine biogene toxice. Prima rezult
prin decarboxilarea ornitinei iar a doua se formeaz din lizin .
H2N (CH2) NH2 H2N (CH2) NH2

4 5
Putresceina Cadaverina
Esterificarea Prin barbotarea cu HCl gazos a aminoacizilor suspenda i în
alcool absolut se ob in esteri.
HCl
R CH COOH + R' OH R CH COOR' Cl-
-H2O I +
NH2 NH3
aminoacid alcool ester
Formarea amidelor. În prezen de amoniac, sau prin alte procedee,
gruparea acid se transform în amid :
R CH COOR' + NH3 R CH CONH2 + R' OH

I
NH2 NH2
aminoacid amidã
Exemple de amide naturale sunt asparagina i glutamina.
2. Reac iile grupelor amino

Proteine
- sub ac iunea acidului azotos, aminoacizii pot fi transforma i în hidroxiacizi:
R CH COOH + HNO2 R CH COOH + N2 + H2O

I
NH2 OH
aminoacid oxiacid
Reac ia fiind cantitativ , se folose te la dozarea aminoacizilor prin metoda

Van Slyke.
aminoacizii reac ioneaz cu agen ii de metilare (sulfat de metil, iodur de

metil, etc.) formând betaine, deriva i cu azot cuaternar:
În reac iile metabolice apar i deriva i monometila i, de

CH3
+
R CH N CH3 exemplu, de la glicocol – metilglicocol [HOOC – CH2 –
CH3
COO- NH(CH3)] sau sarcozina.
Betaina Gruparea aminic reac ioneaz cu aldehidele (exemplu,

formaldehid ) dând deriva i metilenici, în care gruparea –NH2 este blocat i
-
r mâne func ia –COO care poate fi titrat cu baze (metoda S rensen).
O
R CH NH2 + CH
-H2O
R CH N CH2
COOH H COOH
aminoacid aldehida
formicã
Reac ia cu ninhidrina este o reac ie de oxido-reducere de mare

importan . Aminoacizii se descompun la aldehid , CO2 i NH3 iar ninhidrina
se reduce la hidridantin ; aceasta cu NH3 format i cu o nou molecul de
ninhidrin formeaz un complex colorat. Culoarea format sau determinarea
monometric a CO2 servesc pentru dozarea aminoacizilor (proteinelor).
Compu ii aminici pot intra în reac ie cu zaharurile reduc toare conducând

la îmbrumarea neenzimatic i neoxidativ a alimentelor care se nume te
reac ia Maillard. Produ ii reac iei Maillard sunt, în principal, melanoidinele
(compu i de culoare închis , brun ).
Intermediarii reac iei Maillard sunt foarte numero i.
Reac ia Maillard se produce în mai multe etape: mai întâi are loc o adi ie a
aminoacidului la zah rul reduc tor, dup care compusul de adi ie pierzând
ap se transform într-o baz Schiff. Aceasta se cicleaz , se transform în

Proteine
N-glicozil-amin , compus ce sufer o transpozi ie (Amadori) trecând într-o

cetozamin . Cetozaminele se descompun rezultând compu i carbonilici cu
lan scurt (prin sciziune) furfurol i hidroximetilfurfurol (prin pierderea a trei
molecule de ap ) care reac ioneaz u or cu aminoacizii formând produ i de
culoare brun – melanoidine - prin condensare i polimerizare succesiv .
Prin deshidratare (pierderea a dou molecule de ap ) se mai formeaz

reductone, respectiv dehidroreductone, care reac ioneaz cu aminoacizii
(reac ia Streeker) rezultând amine, aldehide i CO2.
Câteva din consecin ele directe ale reac iei Maillard sunt:
- formarea produ ilor colora i: unii dintre ei sunt necesari, cum ar fi
îmbrumarea cafelei pr jite i închiderea culorii pâinii în timpul
coacerii; al ii nedori i, cum ar fi îmbrumarea sucurilor;
- producerea substan elor de gust, arom , normale sau nepl cute;
- formarea substan elor antioxidante, fie ca reductone, fie ca agen i de
chelatinizare a ionilor metalelor grele cu func ii prooxidante;
- reducerea valorii nutri ionale prin distrugerea unor vitamine (acid
ascorbic, tiamina i riboflavina), mic orarea con inutului de lizin
(aminoacid esen ial) i reticularea proteinelor cu efecte asupra
biodisponibilit ii lor;
- apari ia unor substan e toxice; formarea melanoidinelor cu efect
carcinogenic, mutagenic i antimutagenic.
3. Reac iile condi ionate de prezen a concomitent a celor dou grup ri

func ionale
Reac ia dintre doi sau mai mul i aminoacizi, cu eliminarea intermolecular

de ap , d na tere la di – sau poli – peptide caracterizate prin leg tur
peptidic ( – CO – NH - ).
H HO H HO
HOOC CH N + C CH N + C CH NH2
-2H2O
R1 H O R2 H O R3
HOOC CH N H CO CH NH CO CH NH2 Tripeptidã

R1 R2 R3
legãturi peptidice
Proteine
Formarea leg turilor peptidice st la baza sintezei proteinelor.
Aminoacizii formeaz cu cupru i cu unele metalele grele s ruri complexe

interne (chela i) greu solubile i stabile.
2 R CH COOH + Cu R CH NH2 H2N CH R

NH2 Cu
O C O O C O
aminoacid complex colorat
4. Reac ii radicalilor R
Radicalii aminoacizilor polari con in ca frac iuni –OH alcoolic sau –OH
fenolic, care se pot esterifica i eterifica similar alcoolilor i fenolilor
corespunz tori. Spre exemplu, esterul fosforic al serinei are importan
fiziologic . El intr în structura unor proteine (cazeina) sau enzime.
OH
CH2 O P O
OH
CH NH2
COOH
Fosforilserina
Radicalii cu grupare tiol (-SH) prezint un num r mare de reac ii specifice
importante. Cea mai important reac ie a grup rilor tiol o reprezint echilibrul
redox tiol-disulfur .
-2H
2 Cis SH Cis S S Cis
+2H
Cisteinã Cistinã
Oxidarea cu oxidan i puternici (hidroperoxizi, peracezi) conduce la acid
cisteic i în final la taurin .
Metionina se oxideaz u or la catena lateral cu formare de sulfoxizi i
sulfone.
Acidul aspartic i glutamic datorit celei de a doua grup ri carboxil (-
COOH) pot fi neutraliza i cu baze formând s ruri. Spre exemplu: glutamatul
monosodic, utilizat în industria alimentar ca poten iator de arom i gust.
HOOC CH CH2 CH2 COONa

NH2
Glutamat monosodic (GMS)

Proteine
Prezen a radicalului aromatic benzil i a grupei –OH fenolice, fac din

tirozin un aminoacid cu reactivitate deosebit . Astfel, în prezen a unei
enzime specifice, tirozina este oxidat la 3,4-dioxifenilalanin (DOPA) care
apoi ca urmare a unor reac ii spontane, neenzimatice se formeaz melanine
– compu i de culoare neagr sau brun , care pigmenteaz p rul, pielea,
ochii.
CH2 CH COOH CH2 CH COOH

NH2 NH2
+ 1/2 O2 + O2 Melanine
HO
OH OH
Catecolamine
Tirozinã DOPA
1.3. Peptide
1.3.1. Defini ie, clasificare, nomenclatur .
Peptidele sunt combina ii de tip amidic rezultate prin condensarea a dou

sau mai multe molecule de aminoacizi.
H2N CH COOH + H2N CH COOH

-H2O
H2N CH CONH CH COOH
R1 R2 R1 R2
aminoacid aminoacid dipeptid
În cadrul peptidelor se p streaz denumirea de dipeptide pentru cele
alc tuite din 2 aminoacizi, oligopeptide, pentru cele cu 3-8 resturi de
aminoacizi i polipeptide pentru cele care au cel pu in 10 resturi aminoacidice
i maximum 100 resturi aminoacidice.
Cele alc tuite exclusiv din aminoacizi i numesc homomere, iar cele care
con in i alte tipuri de molecule, heteromere.
Dup forma catenelor, peptidele se pot clasifica în peptide liniare (cele mai
r spândite în natur i implicit în alimente), peptide monociclice (ex.
gramicidina), policiclice (ex. ribonucleaza).
Leg tura care se formeaz în reac ia dintre doi aminoacizi cu eliminare de

ap se nume te leg tur peptidic .

Proteine
Capetele unui peptid sunt diferite, unul are gruparea aminic liber , cap t N-
terminal, iar cel lalt are gruparea carboxil neangajat , cap tul C-terminal.
Resturile de aminoacizi de la capetele moleculei sunt denumite resturi N-
terminale i, respectiv, C-terminale. Începutul unui peptid este cap tul N-
terminal.
Nomenclatura ra ional a peptidelor deriv de la denumirea aminoacizilor

care le alc tuiesc i primesc termina ia „il”, în ordinea care se g sesc în
molecul . Numele aminoacidului terminal (care are gruparea carboxil liber )
r mâne neschimbat . De exemplu, tetrapeptidul valil – glicil – seril – alanin :
CH(CH3)2 CH2OH CH3

H2N CH CO NH CH2 CO NH CH CO NH CH COOH
De asemenea, pentru redarea structurii unui peptid, Mai mic sau mai mare,
se folosesc prescurt ri de trei litere sau de o singur liter pentru aminoacizi.
Deci, tetrapeptidul de mai sus este redat: Val-Gly-Ser-Ala sau VCSA.
De cele mai multe ori peptidele cu un num r mic de aminoacizi au i alte

denumiri uzuale: cernozin , anserin , glutation, vasopresina, ocitocina, etc.
Datorit posibilit ii de legare a acelora i aminoacizi în secven e diferite,

peptidele pot prezenta fenomenul de izomerie, de pozi ie. De exemplu, din
aminoacizi distinc i pot da na tere la dou dipeptide izomere i a a mai
departe.
1.3.2. Propriet ile peptidelor
Majoritatea peptidelor, în special cele cu mas molecular mic , sunt solubile

în ap i insolubile în alcool absolut. Oligopeptidele formeaz solu ii
adev rate, iar polipeptidele, dispersii coloidale. Au caracter amfoter ca i
aminoacizii, dând s ruri solubile cu acizii i bazele.
Peptidele prezint propriet ile chimice generale ale aminoacizilor cu

deosebirea c , în plus, apar reac iile catenei peptidice. Peptidele cu mai mult
de trei sau patru aminoacizi în molecul dau reac ia biuretului, iar cele cu
molecule mai mari dau i alte reac ii caracteristice pentru proteine.

Proteine
Prin hidroliz total dau na tere la aminoacizii din care sunt alc tuite, în
cazul heteropeptidelor ob inându-se pe lâng aminoacizi i o component
prostetic .
1.3.3. Peptide naturale

în organismele vii se întâlnesc numeroase peptide (oligopeptide sau peptide
mai mari) cu func ii particulare.
Carnozina i anserina sunt cele mai simple peptide (dipeptide) cunoscute

de mult timp. Carnozina izolat din mu chii mamiferelor este alc tuit din
histidin i β-alanin iar anserina, din mu chii p s rilor, con ine în loc de
histidin , metil-histidina.
CH2 CH COOH CH2 CH COOH

HN N NH CO CH2 CH2 NH2 H3C N N NH CO CH2 CH2 NH2
Carnozina Anserina
(β-alanilhistidina) (β-alanilmetilhistidina)
COOH Glutationul este cea mai important tripeptid neproteic

CH NH2 COOH prezent în toate esuturile animale i vegetale. Este
CH2 CH2
format din resturi de glicin , cistein i acid glutamic. Sub
CH2 CONH
CO NH CH aspect biologic, func iile glutationului sunt multiple i
CH2 SH complexe. Una din propriet ile fundamentale ale
Glutation
glutationului const în participarea sa la reac iile de oxido-
reducere prin sistemul:
2-SH -S-S-
- 2H+ G S S G
G SH + HS G
+ 2H+
(redus) (oxidat)
În celul i alimentele neprelucrate termic, oxidarea glutationului decurge

enzimatic în prezen a glutationului dehidrogenazei.
Glutationul este localizat în cantit i mari în germeni i stratul aleuronic al

bobului de grâu.
Glutationul particip la procesele de oxido-reducere ale organismului, este un

activator al unor enzime-SH-dependente i ac ioneaz ca un antioxidant

Proteine
intervenind în protejarea unor substan e împotriva oxid rii (acidul ascorbic,

hemoglobina, Fe2+).
Ocitocina i vasopresina sunt octopeptide, primul compus având rol în

stimularea contrac iei netede i de activare a lacta iei, cel de al doilea având
rol în contrac ia vaselor sanguine; favorizeaz reabsorb ia renal a apei,
cre terea presiunii sanguine. Prezint i ac iune antidiuretic .
Bradikinina este o nonapeptid care are rol în reducerea contractibilit ii

mu chilor netezi, inhibarea secre iei gastrice i a mobilit ii intestinale.
Angiotensina I i II sunt decapeptide i au ac iune hipertensiv .
1.4. Protide (Proteine)

1.4.1. Aspecte generale
Protidele sunt macromolecule care con in minimum 100 resturi aminoacidice
i prezint o organizare arhitectural determinat genetic.
Proteinele, al turi de acizii nucleici, exist într-o varietate foarte mare.

Fiecare tip de celul , fiecare individ, fiecare specie posed un set distinct de
proteine. Ele îndeplinesc func ii vitale de construc ie, transport, intermediari
biocatalitici i contractili, surs de energie primar .
În privin a tipurilor de leg turi care asigur structura proteinelor în structura

primar sunt implicate grup rile ∝-NH2 i ∝-COOH, care se leag sub forma
unei „coloane vertebrale”, fiecare aminoacid contribuind, în aceea i m sur ,
respectiv cu aceea i lungime în structura lan ului polipeptidic. Resturile din
molecula fiec rui aminoacid, care sunt angajate în leg tura –CH – CO – NH
– CH -, pot s - i p streze i s manifeste propriet i chimice caracteristice.
Pe baza acestui poten ial de reactivitate sunt posibile cel pu in patru tipuri
principale de interac iuni: leg turi de hidrogen interpeptidice, leg turi de
hidrogen între resturile laterale, leg turi apolare (hidrofobe) i leg turi ionice,
care reprezint for ele ce asigur organizarea superioar a proteinelor.
Leg turile de hidrogen sunt destul de slabe i se stabilesc între doi atomi
electronegativi (O, N) prin intermediul unui H, datorit deficitului electronic al
H legat de un atom puternic electronegativ; atomul de H va fi atras de
perechea de electroni neparticipan i ai atomului electronegativ dintr-o alt
grupare i astfel se produce scurtarea distan ei de atomi. În afar de
Proteine
leg turile de hidrogen formate de c tre atomii implica i în leg tura peptidic ,
astfel de leg turi pot s apar i între resturile laterale ale aminoacizilor, de
exemplu, H din –OH al serinei, treoninei, tirozinei; sau între gruparea amino
înc rcat pozitiv i gruparea carboxilic , etc.
Interac iunile prin pun i de hidrogen au rol esen ial pentru c sunt cele mai
numeroase.
Aminoacizii polari localiza i la suprafa a globulelor sau fibrelor, pot forma

leg turi de hidrogen cu molecule de ap contribuind la solubilizare.
Leg turile apolare (interac iuni Van der Waals) se manifest între to i
atomii moleculelor proteice. Natura interac iilor (atrac ii sau repulsii) depind
de distan . Slaba atrac ie apare numai când grupele ce se întâlnesc se
g sesc suficient de aproape una de alta. Astfel de leg turi se pot întâlni între
grupele metil ale alaninei, resturile fenilalaninei i triptofanului.
Leg turile electrostatice implic for e de atrac ie ce se stabilesc între atomii

sau grup rile înc rcate cu sarcini de semn contrar. Asemenea sarcini apar în
resturile laterale polare ale aminoacizilor i la nivelul aminoacizilor terminali.
Ele pot atrage nu numai grup rile de semn contrar din molecula proteic ci i
diferi i ioni sau molecule din solu ie.
Leg turile disulfurice, -S – S -, sunt leg turi covalente puternice ce asigur

anumite conforma ii ale lan urilor polipeptidice de care depinde activitatea lor
biologic .
1.4.2. Structura proteinelor

Complexitatea proteinelor a f cut necesar introducerea mai multor trepte de
organizare structural denumite: structur primar , secundar , ter iar i
structur cuaternar . Propriet ile fizico-chimice i biologice caracteristice
sunt condi ionate de anumite nivele de organizare i de aceea alterarea lor
are drept consecin pierderea acestor propriet i, de exemplu, activitatea
enzimatic , antigenic , hormonal , etc.

Proteine
1.4.2.1. Structura primar
Structura primar precizeaz num rul i secven a resturilor aminoacidice din

molecul , ea red totalitatea leg turilor covalente din molecul i mai este
denumit i structur covalent .
Aminoacizii sunt lega i între ei prin leg turi peptidice formate între gruparea
func ional carboxil a unui aminoacid i gruparea func ional amino din
pozi ia ∝ a celuilalt aminoacid.
R1 H O R3 H O R5
CH N α C CH N α C CH
N α C CH N α C CH N α C
H O R2 H O R4 H O
Fragment din structura primar a unei proteine
Caracterul par ial de dubl leg tur între atomii de carbon i azot ai
leg turilor peptidice face ca libera rota ie dintre cei doi atomi s fie
împiedicat i deci atomii interesa i în leg tura peptidic s fie coplanari.
Este creat astfel posibilitatea apari iei izomeriei geometrice cis- trans. În
peptidele naturale apare îns numai izomerul trans. Resturile aminoacizilor
(R1, R2, R3…) sunt a ezate alternativ deasupra i dedesubtul planurilor
leg turilor peptidice. Varietatea lan urilor este asigurat de radicalii R lega i la
C2. Cu ajutorul celor 20 radicali diferi i se pot ob ine combina ii multiple,
deosebite prin num rul i secven a resturilor aminoacidice.
1.4.2.2. Organizarea spa ial a moleculelor proteice
Organizarea spa ial a lan urilor polipeptidice are loc prin interac iuni
necovalente (leg turi de hidrogen, atrac ii polare i ionice, interac iuni
hidrofobe) la care particip atât grup rile C = O i NH din catena
polipeptidic , cât i diversele grup ri cuprinse în catenele laterale ale lan ului.
Fiecare specie proteic este unicat în ceea ce prive te structura primar i

conforma ia. La proteinele cu lan uri lungi i un num r foarte mare de atomi
sunt posibile numeroase conforma ii (aranjamente spa iale rezultate prin
rota ia liber a atomilor sau grupurilor de atomi în jurul leg turilor simple) i
este necesar ierarhizarea nivelelor de organizare spa ial .

Proteine
Structura secundar se refer exclusiv la orientarea spa ial a lan urilor

peptidice, de-a lungul axei longitudinale a acestora, datorit leg turilor de
hidrogen formate între grup rile – CO – i - NH – apar inând diferitelor
leg turi peptidice din catenele polipeptidice sau din aceea i caten . Plecând
de la principiul c aranjamentul cel mai stabil este acela în care se realizeaz
cel mai mare num r de pun i de hidrogen, Pauling i Corey (1951) au
postulat dou structuri secundare pentru lan urile polipeptidice: ∝-helix i
structur β.
Structura ∝-helix rezult prin spiralarea catenei
polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar. În
func ie de orientarea sa, elicea poate s apar
sub dou forme: una care are sensul unui urub
cu pasul spre dreapta numit elice ∝-dreapta i
una care are sensul unui urub cu pasul spre
stânga, numit elice ∝-stânga. Predominant este
orientarea spre dreapta care este mai stabil . ∝-
Conforma ie „ -helix”
Helixul este stabilizat prin leg turi de hidrogen între grup rile - NH – i – CO
– din leg turile peptidice principale, în a a fel încât gruparea – CO – a
fiec rui aminoacid este legat de gruparea – NH – a aminoacidului situat la o
distan de patru resturi, în secven a liniar . Fiecare rest de aminoacid se
afl la o distan de 1,47Å de-a lungul helixului, pasul elicei fiind de 5,21 i
cuprinde 3,6 resturi aminoacide. Radicalii R ai tuturor aminoacizilor sunt
orienta i spre exteriorul elicei.
Modelul elicei ∝ se repet în mod identic în acela i punct al spiralei dup un

interval care cuprinde 18 resturi de aminoacizi, deci dup 5 spire. Structura
∝-elicoidal a lan urilor polipeptidice a fost g sit , în propor ie mai mare sau
mai mic , în diverse proteine, de exemplu, mioglobin 70%, insulin 38%,
pepsin 31%, ribonucleaz 16%.
Structura secundar ∝ se întâlne te în diverse propor ii atât în proteinele

fibrilare cât i la proteinele globulare. O protein fibrilar cu structur
secundar ∝ în propor ie de aproape 100% este keratina (p r, piele, unghii).
Este alc tuit din lan uri polipeptidice lungi, cu structur ∝-elice, asociate

Proteine
câte dou i superîncol cite. Prin asocierea acestor dimeri se realizeaz

fibrile i fibre rezistente.
În aceste fibrile, grup rile R pot interac iona prin valen e secundare. În plus,
structura superelicoidal este stabilizat i prin pun i disulfurice
intercatenare, keratina având un con inut ridicat în cistein .
Cele mai multe proteine au în organizarea lor structural regiuni helicoidale

de lungimi variabile, între care sunt intercalate regiuni cu torsion ri
întâmpl toare (neorganizate) ale lan urilor peptidice.
Structura β- foaie pliat corespunde conforma iei orientate în zigzag, mult

mai cutat decât ∝-helixul. În acest caz, pun ile de hidrogen sunt
intercatenare, lan urile polipeptidice se a eaz în foi. Orientarea reciproc a
lan urilor poate fi paralel sau antiparalel , ultima este cea mai stabil i de
aceea apare frecvent în proteine.
Conforma ie în „foaie pliat ”
Radicalii R ai aminoacizilor se afl repartiza i alternativ, deasupra i

dedesubtul planurilor în „zigzag” ale catenelor polipeptidice.
Structura secundar β în foaie pliat este întâlnit în propor ie de aproape

100% în proteina din m tase, fibroina. Aceast structur confer fibroinei
rezisten la întindere i flexibilitate.
Structurile β sunt întâlnite frecvent în proteinele globulare.

Proteine
Structura ter iar a proteinelor reprezint o organizare tridimensional care

este stabilizat de leg turi de hidrogen între grup rile peptidice din ∝-helix
sau structur β-pliat , leg turile de hidrogen între catenele laterale R ale
aminoacizilor, interac iuni hidrofobe între radicalii R nepolari, leg turi ionice
(între grup rile înc rcate electric) i leg turile –S – S - foarte puternice
(covalente).
Lan urile polipeptidice din

proteine prezint zone cu
structur bine determinat (∝-
helix, structur β-pliat ),
alternând cu regiuni nedefinite
conforma ional. Acest mod de
structurare a condus la
clasificarea proteinelor în:
proteine fibroase sau
scleroproteine i proteine globulare sau sferoproteine.
În proteinele fibroase pot ap rea atât structuri secundare ∝-helix în keratin ,

sau tripl în colagen cât i structuri foaie β-pliat în fibroin . În proteinele
globulare elementele de structur regulat sunt amestecate cu cele
dezorganizate.
Prima protein a c rei structur tridimensional a fost stabilit este

mioglobina. În prezent sunt cunoscute structurile ter iare ale multor proteine.
Structura cuaternar reprezint o asociere a lan urilor polipeptidice, definite

ca subunit i care pot fi sau nu identice, aranjamentul acestor „subunit i” în
structura cuaternar putând s nu fie simetric . Structura cuaternar este
stabilizat de acela i tip de leg turi ca i în cazul structurii ter iare cu
excep ia leg turilor –S – S- .

Proteine
Structur cuaternar a proteinelor
Lan urile individuale sunt denumite protomeri sau subunit i. La aceste

proteine pe lâng structurile primar , secundar i ter iar ale fiec rui
protomer, apare un nivel superior de organizare – structura cuaternar .
Aceasta define te natura, num rul i modul de asociere al protomerilor.
Un exemplu de structur cuaternar îl reprezint miozina component a

miofibrilelor celulei musculare. Miozina are ase subunit i care contribuie la
structura sa cuaternar i anume: dou subunit i care sunt reprezentate de
lan uri polipeptidice cu mas molecular de 200 000 daltoni, patru subunit i
reprezentate de lan uri peptidice din care unul cu mas molecular 20 700
daltoni, dou subunit i peptidice cu mas molecular 19 050 daltoni i unul
cu mas molecular de 16 500 daltoni. Lan urile polipeptidice cu mas
molecular mare posed regiuni cu structur ∝-helix i au un cap t globular
voluminos. La aceste capete globulare se asociaz celelalte patru lan uri
polipeptidice cu mas molecular mic .

Proteine
1.4.3. Propriet ile generale ale proteinelor
1.4.3.1. Propriet i electrochimice
Proteinele au caracter amfoter datorit prezen ei în molecula lor a grup rilor

acide (-COOH) i bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici
sau diaminici care intr în constitu ia moleculei proteice sau datorit
grup rilor terminale de la extremit ile catenelor polipeptidice. Caracterul
amfoter al proteinelor este influen at i de celelalte grup ri ionizabile din
resturile unor aminoacizi, de exemplu, de gruparea – OH fenolic a tirozinei
sau de resturile bazice ale histidinei i argininei.
La pH-ul fiziologic toate aceste func ii acide sau bazice sunt ionizate complet
iar proteina apare ca un poliamfolit. Propriet ile electrochimice ale
proteinelor sunt concretizate prin pH-ul izoelectric (pHi), pH-ul solu iei în care
proteina apare cu o sarcin electric nul , num rul grup rilor pozitive fiind
egal cu acela al grup rilor negative.
Valoarea pi a unei proteine depinde de compozi ia sa aminoacidic , de

predominen a resturilor acide, a acelor bazice. La pH-uri dep rtate de pi o
protein are o înc rcare net pozitiv sau negativ .
+
La punctul izoelectric
NH3 NH3
+ - NH2
+
+H +HO solubilitatea proteinelor este
P P P
-
- H2O -
COOH COO COO minim , adesea rezultând
Proteina la Proteina la Proteina la precipitate (precipitare
pH pHi pH pHi pH pHi
izoelectric ), iar mobilitatea
proteinei în câmpuri electrice este, de asemenea minim .
Sub form de anioni sau cationi, proteinele migreaz în câmpuri electrice,

proprietate care st la baza metodelor electroforetice de separare a
proteinelor din amestecuri.
1.4.3.2. Solubilitatea proteinelor
Solubilitatea proteinelor în ap este extrem de diferit : proteinele fibrilare

sunt insolubile în ap , pe când cele globulare prezint grade diferite de
solubilitate. Aceast însu ire este datorat repartiz rii pe suprafa a
moleculelor a resturilor aminoacide cu sarcini electrice i a acelora care
cuprind grup ri polare. Apa se fixeaz la nivelul leg turilor peptidice prin
Proteine
atrac ii dipolare sau pun i de hidrogen, iar în catena lateral prin interac ii cu
toate grupele ionizate, polare i chiar cu cele nepolare prin for e de solvatare.
Solubilitatea în ap a proteinelor este influen at de: pH, t rie ionic , natura

solventului i temperatur .
Influen a pH-ului La pH-ul izoelectric solubilitatea proteinelor este

minim , deoarece moleculele proteinelor sunt neutre, nu mai leag
moleculele polare în jurul lor. În afara pH-ului izoelectric, solubilitatea
cre te.
Influen a t riei ionice Diverse s ruri ale metalelor u oare (NaCl,

MgCl2, Na2SO4, (NH4)2SO4) influen eaz considerabil solubilitatea
proteinelor. Sa observat c ionii s rurilor neutre, cu molaritate 0,25 –
1,0M, pot cre te solubilitatea proteinelor prin efecte de dizolvare
salin . La molarit i mai mari de 1,0M, solubilitatea în ap scade pân
la precipitarea lor din solu ie (salifiere). Albuminele i globulinele se
deosebesc dup u urin a cu care sunt precipitate de c tre sulfatul de
amoniu. Prin precipitarea frac ionat a proteinelor din solu ie cu sulfat
de amoniu i sodiu, cu aceton sau al i deshidratan i se pot separa
proteinele din medii biologice complexe.
Influen a temperaturii Solubilitatea proteinelor cre te odat cu

cre terea temperaturii în intervalul 0-40°C. La temperaturi mai mari,
solubilitatea se reduce, în primul rând, datorit distrugerii structurii
cuaternare i a celei ter iare.
1.4.3.3. Caracterul coloidal al proteinelor
Proteinele prin dizolvare dau solu ii molecular disperse în care diametrul

particulelor variaz între 1-100 nm.
Starea coloidal a proteinelor în solu ie le confer acestora capacitatea de a

dispersa razele luminoase (fenomenul Tyndall) i incapacitatea de a trece
prin porii membranelor de natur vegetal i animal . Pe aceast proprietate
se bazeaz separarea proteinelor de s rurile eventual prezente în solu ie, ai
c ror ioni trec prin membranele de dializ .
Solu iile de protein , în condi ii determinate de concentra ii i temperatur ,

pot da geluri, în care proteina i solventul formeaz o mas aparent

Proteine
omogen , care prezint unele particularit i specifice substan elor solide.

Deci, gelurile apar ca sisteme de re ele tridimensionale în ochiurile c rora
este re inut lichidul. Gelurile uscate introduse ulterior în ap , absorb cantit i
foarte mari de ap , fenomen cunoscut sub denumirea de îmbibarea gelului.
Acest fenomen, care este înso it de cre terea considerabil a volumului, are
importan în industria alimentar , de exemplu, îmbibarea proteinelor din
f in la prepararea aluatului, formarea gelului la ad ugarea gelatinei în
diferite produse zaharoase, etc.
Opus îmbib rii sunt sinereza i exuda ia. Sinereza corespunde elimin rii
spontane de ap din gel, iar exuda ia apare ca proces similar dar lent, în
timp.
1.4.3.4. Denaturarea proteinelor
Modificarea conforma iei native a unei proteine (structur secundar , ter iar
i cuaternar ) poart denumirea de denaturare i agen ii care o provoac
sunt agen i denaturan i. În cursul denatur rii unei proteine nu sunt rupte
leg turile peptidice, nu se elibereaz aminoacizi.
Agen ii denaturan i pot fi grupa i în:

- agen i fizici (temperatur , radia ii ultraviolete, razele X, ultrasunetele,
agitare mecanic puternic , etc.);
- agen i chimici (pH-urile extreme, acide sau bazice, s rurile metalelor
grele, alcoolul, acetona, ureea i guanidina, diferi i detergen i, etc.).
În func ie de intensitatea agen ilor denaturan i, denaturarea poate fi

reversibil sau ireversibil (modific ri în structura superficial sau profund ).
Temperatura este unul dintre cei mai importan i factori denaturan i.

Temperatura de 50 – 60°C denatureaz cele mai multe proteine globulare;
pu ine proteine, de exemplu ribonucleaza, suport pentru scurt timp
temperaturi de 100°C f r a se denatura. La o temperatur dat ,
denaturarea proteinelor depinde de natura acesteia, de concentra ie, pH,
t rie ionic i natura ionilor.
Modificarea pH-ului la valori extreme, 0-2 i 12 -14, denatureaz majoritatea

proteinelor datorit repulsiei electrostatice dintre sarcinile identice pe lan .
Prin corectarea pH-ului, denaturarea poate deveni ireversibil .

Proteine
Ureea i guanidina, în concentra ii mari, denatureaz , reversibil, majoritatea

proteinelor. Denaturarea se produce datorit distrugerii leg turilor de
hidrogen.
Denaturarea proteinelor sub ac iunea agen ilor tensioactivi sau a solven ilor
organici se datoreaz alter rii interac iunilor hidrofobe ce intervin în
realizarea conforma iei native a proteinei.
Eficien a relativ a diferi ilor agen i denaturan i exprim , în esen , efectul lor
asupra „constantei de echilibru” în transformarea formei native în cea
denaturat ; agentul denaturant poate ac iona prin „destabilizarea” st rii
native, prin „stabilizarea” formei denaturate sau prin ambele.
Consecin ele denatur rii pot fi concretizate prin:

modificarea solubilit ii ca urmare a schimb rii hidrofobicit ii i mai
ales a raportului hidrofil/hidrofos:
sc derea capacit ii proteinelor de a lega apa;
modific ri privind capacitatea de cristalizare, vâscozitatea, presiunea
osmotic , activitatea optic i gradul de hidroliz de c tre enzimele
proteolitice;
cre terea susceptibilit ii la atacul proteazelor ca urmare a
disponibiliz rii leg turilor peptidice;
pierderea activit ii biologice (enzimele, unii hormoni de natur
proteic , proteinele contractile, etc.).
În fenomenele vitale, denaturarea ireversibil joac un rol foarte important (

de exemplu, îmb trânirea organismului). În industria alimentar , denaturarea
intervine în diferite procese tehnologice (sterilizarea termic , uscare, pr jire,
frigere, coacere, etc).
1.4.3.5. Propriet i biochimice. Reac ia antigen-anticorp
La p trunderea în organism a unui microorganism sau a unui compus

macromolecular str in, organismul sintetizeaz anticorpi (imunoglobuline),
proteine cu rol de ap rare. Sinteza de anticorpi este declan at , deci de
agen i str ini denumi i antigene (imunogeni). În urma combina iei dintre
anticorp i antigenul specific se formeaz un complex antigen-anticorp,
complex imun, care blocheaz antigenul i ini iaz procese care distrug
agentul patogen (r spuns imun).
Proteine
1.4.4. Clasificarea proteinelor
Proteinele pot fi clasificate în:

proteine globulare, u or solubile, în general proteine intracelulare;
proteine fibrilare, insolubile, de regul proteine extracelulare, cu rol de
sus inere.
În func ie de prezen a sau absen a în molecul a unei grup ri chimice

distincte de lan ul polipeptidic (grupare prostetic ) proteinele se clasific în:
proteine simple (alc tuite numai din aminoacizi );
proteine conjugate (alc tuite dintr-o protein i o grupare prostetic ).
1.4.4.1. Holoproteide globulare
Protaminele sunt cele mai simple proteine, cu o mas molecular

mic . Au caracter bazic conferit de acizii diaminomonocarboxilici
(arginina, lizina, histidina) care predomin în structura lor (80%).
Reprezentan ii mai importan i sunt: clupeina (heringi), salmina (somn)
i sturina (nisetru). Protaminele se g sesc numai în organismele
animale. Datorit caracterului puternic bazic apar de obicei legate
salin cu ADN-ul din nucleii celulari ai spermei unor pe ti.
Histonele sunt proteine bazice con inând 20 – 30 % aminoacizi

diaminomonocarboxilici. Histonele se g sesc în leucocite, sperma
pe tilor i pot fi combinate cu acizi nucleici sub form de
nucleoproteide.
Albuminele sunt formate în principal din aminoacizi monoamino-

monocarboxilici. Ele sunt r spândite îndeosebi, în regnul animal; au
caracter slab acid sau neutru; sunt solubile în ap . Se caracterizeaz
prin proprietatea de a fi precipitate cu solu ie saturat de sulfat de
amoniu. Prin fierbere, albuminele precipit . Sunt reprezentate de:
serumalbumina din sânge, mioalbumina din citoplasma fibrelor
musculare, lactalbumina din plasma laptelui, ovoalbumina din albu ul
de ou, legumina din maz re, leucozina din cereale, ricina din
semin ele de ricin.
Globulinele se g sesc atât în regnul vegetal cât i cel animal. Con in

acid aspartic i glutamic ceea ce le confer un caracter acid. Ele sunt

Proteine
insolubile sau greu solubile în ap , dar se dizolv u or în solu ii diluate

de s ruri. Precipit cu o solu ie de sulfat de amoniu 50%. Sunt
reprezentate de: serumglobulina din plasma sângelui, fibrinogenul din
plasma sângelui, transferina din sânge, ceruloplasmina din sânge,
lactoglobulina din plasma laptelui, ovoglobulina din albu ul de ou ,
legumina din maz re, linte, fasole, miozina din fibrele musculare,
fascolina din fasolea alb , amandina din migdale, arachina din alunele
americane, excelsina din nuca de cocos, imunoglobulinele (IgA, IgG,
IgM, IgD i IgE) care reprezint anticorpi ai organismului.
Prolaminele (gliadinele) sunt prezente, în special, în cereale. Sunt

bogate în prolin i acid glutamic, dar s race în lizin i triptofan.
Prolaminele au caracter acid, sunt insolubile în ap i în alcool etilic
absolut, dar solubile în solu ii alcaline diluate i în solu ii alcoolice 70 –
80%. Sunt reprezentate de gliadina din grâu, zeina din porumb,
cafirina din sorg.
Glutelinele se g sesc, în special, în cereale. Con in cantit i

importante de acid glutamic i au caracter acid; sunt insolubile în ap ,
alcool i solu ii saline, dar se dizolv în alcalii diluate, din care
precipit prin acidulare. Mai r spândite sunt gluteina din grâu i
orizeina din orez. Raportul prolamine/gluteine define te valoarea
nutritiv a cerealelor. Prin combinarea gliadinei cu gluteina (în
principal) se formeaz glutenul care confer aluatului de pâine
caracteristici speciale: vâscozitate, elasticitate, extensibilitate,
capacitate de re inere a gazelor (CO2).
1.4.4.3. Holoproteide fibrilare
Au rol în sus inere i protec ie în organismul animal. Holoproteinele solubile

sunt reprezentate de miozina L (light) dinstructura filamentelor groase; actina
F care se formeaz din actina G. Holoproteinele fibrilare insolubile sunt
reprezentate de colagen, elastin , keratin , reticulin . Se caracterizeaz
printr-un con inut procentual de azot mai mic decât a celorlalte proteine,
precum i prin con inut ridicat de sulf. Sunt stabile fa de ac iunea enzimelor
proteolitice.

Proteine
Elastinele – sunt componente ale esuturilor elastice, prezente în artere i

tendoanme. Au un con inut ridicat de glicocol, alanin i prolin , la fel ca i
colagenul, dar spre deosebire de acesta, sunt mai s race în hidroxiprolin ,
monoaminodiacizi i diaminomonoacizi i lipsit de metionin i histidin .
Sunt mult mai rezistente la ac iunea acizilor i enzimelor proteolitice
obi nuite, dar sunt degradate de o enzim specific , elastaza, din extractele
pancreatice. Se mai deosebesc de colagen prin incapacitatea de a fi
convertite în gelatin .
Colagenul – intr în constitu ia esuturilor conjunctive participând la structura

tendoanelor, ligamentelor, oaselor, cartilagiilor, pielii. În cantit i mai mici se
g sesc în mu chi, pl mân, rinichi, ficat, splin (sub 6% din azotul proteic).
Are un con inut ridicat de glicocol, prolin i hidroxiprolin . Este rezistent la
ac iunea enzimelor proteolitice (cu excep ia colagenazei), la ac iunea
agen ilor chimici (acizi, baze), dar prin fierbere se transform ireversibil în
gelatin . Gelatina rezultat este hidrolizat de pepsin i tripsin , se dizolv
în ap la u oar înc lzire formând solu ii vâscoase care prin r cire formeaz
geluri rapide.
Keratinele – sunt o grup de scleroproteine r spândite în lân , p r, coarne,

unghii, pene, solzi, caracterizate prin con inutul ridicat de cistein . Keratinele
sunt complet insolubile i au o mare rezisten mecanic i chimic ,
neputând fi hidrolizate de agen ii chimici obi nui i i de enzime. Atacul
enzimatic are loc rapid pe keratinele a c ror leg turi –S–S- au fost în
prealabil alterate prin oxidare sau reducere, ele devenind solubile i
hidrolizabile.
1.4.4.4. Heteroproteide (proteine conjugate)
Sunt formate dintr-o component prostetic de natur neproteic i o

component proteic cu structur macromolecular , format din aminoacizi.
Heteroproteidele la rândul lor se clasific în:
• Glicoproteidele au ca grupare prostetic un compus de natur

glucidic , caracterul chimic predominant fiind imprimat îns de componenta
proteic din molecul . Moleculele de glucid implicate în glicoproteine sunt
foarte variabile. Dintre oze apar: D-xiloza, mai frecvent manoza i galactoza,
rar glucoza i foarte rar fructoza, ramnoza i fucoza; dintre deriva ii amina i ai
Proteine
ozelor apar frecvent glucozamina i galactozamina, mai ales sub form

acetilat ; dintre acizii uronici, în speciala acidul D-glucuronic. Pe lâng
aceste componente au fost identificate i alte substan e, de exemplu, acidul
neuraminic i derivatul acetilat al acestuia, acidul sialic.
În raport cu natura grupei glucidice, glicoproteidele sunt acide i neutre.
Glicoproteinele acide au gruparea prostetic reprezentat de

mucopolizaharide acide: acidul hialuronic, acidul condroitin sulfuric. Ele
predomin în esutul conjunctiv i se caracterizeaz printr-o viscozitate mare
i precipitare cu acizi sau la cald.
Glicoproteinele neutre sunt r spândite în organism (plasma sanguin , tractul

gastrointestinal, urin ), distingându-se cele care dau specificitate de grup
sanguin .
Dintre glicoproteinele reprezentative amintim: glicoproteinele din sânge

(hepatoglobulinele, macroglobulinele 2, transferinele, ceroloplasmina);
glicoproteinele cu ac iune hormonal (hormonii lipofiziari cum ar fi cel tiroido -
stimulent – STH - , foliculo – stimulent – SFH-, hormonul luteinizant – LH - ,
hormonal de stimulare a celulelor intestinale – ICSH - , hormoni
coriogonadotropi); glicoproteine din ou (ovomucoidul i avidina); glicoproteine
din plante (fitohemaglutenine sau lectine din leguminoase i semin e de
ricin).
• Lipoproteide – au drept grupare prostetic colesterolul, trigliceride,

fosfolipide sau acizi gra i.
Se consider c în structura lor, pe lâng for ele de coeziune (Van der

Waals) apar i leg turi ionice între grup rile carboxilice libere ale
aminoacizilor din lan ul polipeptidic i grup rile pozitive ale fosfolipidelor
precum i între acidul fosforic din fosfatide i grup rile aminice libere din
proteine; for ele de coeziune ar avea rolul principal în legarea cu proteinele a
gliceridelor i sterolilor.
Complexele lipoproteice au caracter macromolecular i intr în constitu ia

unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii) i a unor lipide
circulante. Complexele pe care proteinele le formeaz cu lipidele, a a
numitele cenapse lipoproteice au un rol deosebit de important în solubilizarea

Proteine
i transportul lipidelor, precum i aminoacizi altor substan e liposolubile

(sterolii, carotenoidele i unii hormoni).
Lipoproteidele mai importante sunt: chilomicronii, lipoproteide cu densitate

foarte mic (VLDL); lipoproteide cu densitate mare (HDL), lipoproteide cu
densitate mic (LDL) precum -lipovitelina i livetina din albu ul de ou.
Lipoproteidele plasmatice au urm toarele roluri:
- transport trigliceridele, colesterolul exogen i cel sintetizat în ficat

spre esuturile extrahepatice i invers;
- regleaz procese metabolice celulare;
- vehiculeaz al i compu i lipidici, spre exemplu vitamine liposolubile;
- particip la p strarea compozi iei lipidice a membranelor.
• Metalproteidele au ca grupare prostetic un ion metalic legat

covalent sau coordinativ de componenta proteic .
Metalproteidele au rolul de a depozita sau de a transporta ionii metalici, mul i

dintre ace tia având rol esen ial.
Metalele care au fost puse în eviden frecvent, în structura metalproteinelor

sunt: Fe, Cu, Zn, Mn. Dintre metalproteidele cu fier de o deosebit
importan este feritina, izolat din ficat i splin , care reprezint rezerva de
fier atât pentru hemoglobine cât i pentru hemenzime. În plasma sângelui se
g se te siderofilina (transferina) care îndepline te acela i rol. Din albu ul de
ou i din lapte au fost izolate ovotransferina i lactotransferina. Dintre
numeroasele enzime,care con in fier: ferodoxina, xantinoxidaza,
colindehidrogenaza, -glicerofosfat-dehidrogenaza, succindehidrogenaza,
catalaza sunt câteva exemple.
Dintre proteinele cu, cupru cele mai importante sunt: ceruloplasmina care
asigur transportul de cupru în sânge, tirozinaza, monoaminooxidaza,
uricaza, ascorbicoxidaza, citocromoxidaza, enzime de mare importan
pentru procesele biochimice.
Zincul apare în structura unor enzime: carboxipeptidaza, fosfataza alcalin ,

dehidrogenaza, precum i în structura unor hormoni (insulina).

Proteine
Exist i metalprotide cu alte metale: amilaze care au Ca2+, aldolaz care are
Mg2+, xantioxidaz care are Fe, Mo.
• Fosfoproteidele au ca grupare prostetic radicalul fosforic esterificat

la o caten proteinic (resturi de serin , treonin i hidroxilizin ).
Principalele fosfoproteide sunt cazeina din lapte i vitelina din g lbenu ul de

ou.
Cazeinele exist sub form de fosfocazeinat de calciu, ca micele cu

30 – 300 nm dispersate în plasma laptelui care con ine proteine serice.
Cazeina este format dintr-un amestec de frac iuni: S1- , S2- , - i k-
cazeine, frac iuni cu mas molecular diferit . S1 – cazeina formeaz cu S2
- cazeina frac iunile sensibile la calciu. – cazeina este solubil în prezen a

calciului (0,03 M), la temperatur sc zut (4°C). Ea con ine mai pu in fosfor
decât S1- cazeina. K-cazeina joac rol de coloid protector având fa de
celelalte frac iuni putere stabilizatoare; ea împiedic precipitarea S –
cazeinei pân la un raport k/ 1 =1/10.
Calciul contribuie la formarea micelelor când este prezent în propor ii reduse,

de exemplu ca în lapte (0,03M). La o concentra ie de 10 ori mai mare el
provoac disocierea complexului (Ca – S – – k) i precipitarea cazeinelor
sensibile la calciu. Cazeinele nu coaguleaz prin fierberea laptelui. Ele sunt
îns , coagulate i par ial hidrolizate de unele enzime proteolitice ca
chimozina (din stomacul animalelor tinere) i pepsina. Agregarea sau
flocularea cazeinei este datorat în parte for elor de atrac ie Van der Waals,
îns aceste efect este considerat insuficient. Prezen a Ca2+ este necesar
datorit faptului c ace ti ioni reduc respingerea electrostatic i pot realiza
leg turi saline între locurile negative din micelele de paracazein .
În concluzie micela de cazein intact în prezen a enzimei trece în micele de

cazein cu stratul k-cazein îndep rtat total iar în prezen a ionilor de calciu
se formeaz coagul enzimatic (paracazeinatul de calciu).
Degradarea cazeinei de c tre chimozin prezint un interes deosebit atât

sub aspect fiziologic, în metabolismul proteinei în stomacul animalelor, cât i
tehnologic, pentru procesul de maturare a brânzeturilor.
Spre deosebire de proteinele din zer precum i de alte proteine native în

general, cazeina prezint o insolubilitate marcant la punctul s u izoelectric
Proteine
(pH=4,6). În condi iile cre terii concentra iei ionilor de hidrogen, calciul din
fosfocazeinat trece progresiv în solu ie astfel încât cazeina izoelectric este
complet lipsit de calciu. aceast demineralizare este caracteristica chimic
principal a cazeinei precipitat cu acizi spre deosebire de cazeina ob inut
cu ajutorul cheagului. Efectele acidifierii i înc lzirii asupra cazeinei se
acumuleaz astfel încât precipitarea acesteia are loc la un pH cu atât mai
ridicat cu cât temperatura este mai înalt .
Ovovitelinele sunt fosfoproteide asociate, de regul , cu lecitinele ce

se g sesc în g lbenu ul de ou, având rolul de a furniza fosforul i aminoacizii
necesari dezvolt rii embrionului i animalelor tinere.
Fosfovitelinele con in mai mult fosfor decât ovovitelinele i se

g sesc, de asemenea, în g lbenu ul de ou.
• Cromoproteide care au ca grupare prostetic o grupare colorat .

Cromoproteidele pot fi:
- porfirinice cu func ie respiratorie (hemoglobina, citocromii,

hidroxiperoxidazele, mioglobina);
- porfirinice f r func ie respiratorie (cloroglobulinele, cloroplastinele ,

care au ca grupare prostetic clorofila);
- neporfirinice cu func ie respiratorie (hemertina, hemocianina,

flavoproteidele);
- neporfirinice f r func ie respiratorie (carotenoproteidele).
Aceste proteide joac rol însemnat în transportul de oxigen în respira ie

(hemoglobina la vertebrate i hemocianina la crustacee), în transferul de
electroni de la substratul organic la oxigen (proteinele cu fier-sulf, cum sunt
feredoxina, adrenodoxina i citocromii, proteine feroporfirinice din celulele
aerobe), în numeroase sisteme enzimatice (catalaze, peroxidaze, etc.),
confer culoare florilor i esuturilor iau parte la fenomene de fotosintez
(cloroglobina din cloroplastele plantelor verzi), etc.
Toate proteidele din aceast clas sunt componente obi nuite ale
alimentelor. Prin con inutul major de ioni metalici afecteaz stabilitatea i
conservabilitatea alimentelor respective.

Proteine
Hemoglobina este o cromoproteid porfirinic , component a

hematiilor din sângele vertebratelor. Componenta proteic a hemoglobinei
este reprezentat de globine, proteine cu caracter bazic, iar componenta
prostetic colorat este hemul. Globina difer de la o hemoglobin la alta,
imprimând hemoglobinelor specificitatea, pe când hemul este acela i la toate
hemoglobinele.
Oricare form de hem este un derivat substituit i complexat cu fier al

heterociclului numit porfirin , format la rândul s u, din patru nuclee pirolice
legate prin patru pun i metinice. Deriva ii porfirinei care au câte un substituent
la fiecare dintre carbonii 1-8 se numesc porfirine.
1 2
I
N
8 H 3
IV N H N II
7 N 4
III
6 5
Porfin
H3C CH CH2
N
H3C CH3
Fe2+N
N
N
CH2 CH CH2
CH2
COOH CH2 CH3
CH2
COOH
Structura hemului

Proteine
Globinele sunt proteine cu caracter bazic din grupa histonelor, formate din
patru catene polipepetidice, dou câte dou identice.
Unirea hemului cu globina se realizeaz prin leg turi coordinative între fierul
hemului i histidina globinei.
Legat de rolul pe care-l joac în organism, cea mai important proprietate a

hemoglobinei este capacitatea acesteia de a se combina în mod reversibil cu
oxigenul, formând oxihemoglobin , transportând, astfel, oxigenul molecular
de la pl mâni la esuturi.
N N N N
2+ 2+
globina Fe globina Fe O2
N N N N
Hemoglobina (Hb) Oxihemoglobina (HbO2)
Fixarea reversibil a oxigenului are loc prin intermediul atomului de fier, de

care oxigenul se leag coordinativ f r ca fierul s se oxideze.
Tot reversibil hemoglobina reac ioneaz i cu CO2 formând
carbhemoglobina, compus foarte important în transportul CO2 de la esuturi
la pl mâni. Legarea CO2 se realizeaz prin intermediul unei grup ri amino
libere a globinei.
Hb-NH2 + CO2 Hb-NH-COO- + H+
(hemoglobina) (carbhemoglobina)
• Carboxihemoglobina (HbCO) se formeaz prin legarea coordinativ
a CO la fierul hemului. Reac ia este
N N reversibil , dar afinitatea hemoglobinei
fa de CO este cu mult mai mare decât

2+
globina Fe CO pentru ligandul fiziologic O2, ceea ce
determin o dereglare a aportului de
N N oxigen de la pl mâni la esuturi.
Carboxihemoglobina (HbCO) Problema este de mare interes pentru

sanogenez i trebuie privit în raport
cu doi parametri majori. Concentra ia de CO din aerul inspirat i timpul de

Proteine
expunere care, împreun , determin gradul de saturare al hemoglobinei din

organism cu oxid de carbon. Carboxihemoglobina este un compus toxic, care
blocheaz func ia respiratorie a hemoglobinei producând, în func ie de
concentra ie, cefalee, confuzii mintale, grea , vom , accelerarea pulsului,
convulsii, hiperreflexie, insuficien respiratorie i moarte.
Sub ac iunea oxidan ilor, Fe2+ din hemoglobin trece în Fe3+, cu formarea
methemoglobinei (Met-Hb), lipsit de capacitatea de transport reversibil al
O2. Methemoglobina se formeaz în mod continuu i fiziologic în eritrocite
dar este rapid redus astfel încât echilibrul Hb Met – Hb este puternic
deplasat spre stânga i nu permite, normal, acumularea methemoglobinei
peste 0,4 – 1% din totalul compu ilor cu hem. Reducerea este efectuat de
methemoglobinreductaze. În organismul uman cantit i m rite de
methemoglobin pot s apar ca urmare a insuficientei activit i enzimatice a
acestor enzime sau datorit unor modific ri genetice în secven a
aminoacizilor. De asemenea, cantit i mari de methemoglobin în sânge se
pot datora unor agen i oxidan i puternici, intoxica iilor cu pesticide, cu
compu i chimici oxidan i, etc.
Mioglobina reprezint pigmentul esutului muscular i este similar

hemoglobinei ca structur i rol. Este o cromoproteid cu un singur hem,
identic cu cel al hemoglobinei, globina fiind îns alc tuit dintr-un singur lan
polipeptidic.
Mioglobina are o afinitate mult mai mare pentru oxigen decât hemoglobina,
reprezentând pentru mu chi o rezerv important de oxigen.
Citocromii constituie componente importante a tuturor organismelor.

Grupa citocromilor cuprinde toate homoproteidele intracelulare, legate de
particulele subcelulare (mitocondrii, microzomi), cu rol de catalizatori redox în
lan ul respirator, în conservarea energiei, fotosintez , în diferitele oxid ri ale
substan elor endogene i exogene i în procesele metabolice ale unor
bacterii anaerobe.
Partea prostetic a citocromilor este reprezentat de diferite fier-porfirine.

Rolul transportor al electronilor se manifest prin schimbarea reversibil a
fierului.

Proteine
Peroxidazele i catalazele sunt heminenzime (cu Fe3+) cu rol

important în descompunerea apei oxigenate, toxic pentru celule ( i a unor
hidroperoxizi organici).
Cloroplastinele sunt cromoproteide a c ror component prostetic

este clorofila, componenta proteic fiind reprezentat de plastin . Sub
denumirea uzual de clorofil se în elege un complex de pigmen i de culoare
verde. Cei mai importan i sunt clorofila a i b, care au structuri similare i cu
protoporfirina din Mb i Hb, de care difer prin prezen a Mg2+ (în loc de Fe),
printr-un ciclu suplimentar i prezen a unui alcool superior fitolul. Prin
îndep rtarea magneziului se ob in feofitinele; prin eliminarea alcoolului,
clorofilidele, hidrosolubile u prin eliminarea ambelor apar feoforbidele.
Clorofila a este prezentat în toate plantele autotrofe (lipse te din bacterii);

clorofila b o înso e te în cloroplastele celor mai multe plante.
Structura celor dou clorofile este extrem de asem n toare, clorofila b

deosebindu-se de clorofila a numai prin prezen a unei grup ri formil, în ciclul
pirolic II, în locul grup rii metil. Gruparea carboxil a restului acidului propionic
legat de inelul pirolic IV este esterificat cu un alcool nesaturat numit fitol
(derivat al izoprenului) care îi confer clorofilei propriet i lipofile, manifestate
prin solubilitatea în gr simi i solven i ai acestora.
H3C CH CH2
I
N
H3C CH3
Mg N
IV N II
H2C N
CH2 CH3
H2C III
CH
H39C20OOC
C OC CH3
OCH3 O
Clorofila a
CH3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 C CH CH2 OH

CH3 CH3 CH3 CH3
Fitolul
Proteine
Clorofilele au un rol fundamental în procesul de fotosintez , func ionând ca

un catalizator în etapa fotochimic (fotoliza apei) a acestui proces. În
organele verzi ale plantelor clorofila este localizat sub form de
cloroplastin în forma iunile din citosol denumite cloroplaste.
• Nucleoproteide au drept grupare prostetic acizii nucleici care

apar in, fie acizilor dezoxiribonucleici (ADN) fie acizilor ribonucleici (ARN), de
unde deriv cele dou clase principale de nucleoproteide: ribonucleoproteide
i dezoxiribonucleoproteide. La majoritatea organismelor proteina din
constitu ia nucleoproteidelor este o histon sau o prolamin .
Nucleoproteidele sunt cele mai complexe i mai importante proteide din

natur . Nucleoproteidele se diferen iaz în func ie de natura proteinei i
structura acidului nucleic. Ribonucleotidele se g sesc în cantitate mare în
ribozomi, în cloroplasm i mai pu in în nuclee. Dezoxiribonucleotidele
formeaz nuclee celulare, fiind constituen i principali ai cromozomilor. În
cantitate mult mai mic apar în mitocondrii, cloroplaste i citoplasm .
Nucleoproteidele sunt componente ale organismelor vii cu r spândire

general i de importan biologic fundamental . Ele sunt constituente ale
tuturor celulelor, localizate cu prec dere în zonele organismului care
reprezint sediul de multiplicare a celulelor, de sintez a proteinelor.
Ribonucleotidele joac un rol determinant în biosinteza proteinelor iar
dezoxiribonucleotidele în formarea i func ionarea aparatului cromozomal al
celulei. În aceste procese o importan deosebit o au acizii nucleici.

Acizi nucleici
2. Acizi nucleici
Acizii nucleici sunt compu i macromoleculari cu caracter acid. Din punct de

vedere chimic, sunt produ i de policondensare a nucleotidelor.
Importan a deosebit a acizilor nucleici const în rolul lor esen ial de

înmagazinare a informa iei genetice i a transcrierii sale în biosinteza tuturor
proteinelor din organism.
Se cunosc dou clase de acizi nucleici : acizi dezoxiribonucleici (ADN) care

con in dezoxiriboz i acizi ribonucleici (ARN), în compozi ia c rora intr
riboza.
2.1. Componente structurale ale acizilor nucleici
Hidroliza acizilor nucleici arat c ace tia con in trei categorii de componen i,
comuni sau cu diferen e structurale:
acidul fosforic (P), comun;
baze purinice: adenina (A) i guanina (G), comune, baze pirimidinice,

comune: citozina (C) i diferite: uracilul (U) în ARN, timina (T) în ADN;
pentoze, diferite: riboza în ARN i dezoxiriboza în ADN.
2.1.1. Acidul fosforic esterific componenta glucidic imprimând

caracter acid mononucleotidelor respectiv acizilor nucleici. Esterificarea
poate avea loc în pozi ia 5’, 3’ sau 2’ din molecula ribozei sau în pozi ia 5’ i
3’ din molecula dezoxiribozei.
La pH fiziologic, grup rile – OH din resturile fosfat sunt ionizate, astfel c ,

lan ul polinucleotidic devine un polianion care leag electrostatic ioni de Na+,
Ca2+, Mg2+ sau grupe amoniu din proteinele bazice i poliaminele biogene.
Acizi nucleici
2.1.2. Pentozele (riboza i dezoxiriboza) apar numai în structur

furanozic .
5' 5'
HO H2C OH HO H2C OH
O O
4' H H 1' 4' H H 1'
H 3' 2' H H 3' 2' H
OH OH OH H
D- ribofuranoza D-2'-dezoxiribofuranoza
Pentozele particip la formarea pun ilor fosfat dintre unit ile nucleotidice prin
grupele –OH de la C-5’ i C-3’.
2.1.3. Bazele azotate care intr în structura acizilor nucleici deriv de la

dou structuri heterociclice: purina i pirimidina.
6 6
5
1N N7 1N 5
2 8 2 4
4
N N N
3 H9 3
purina pirimidina
Bazele purinice din structura acizilor nucleici sunt:
adenina (6 amino-purina);
guanina (2 amino – 6- hidroxipurina).
Bazele pirimidinice sunt reprezentate de:
uracil (2,6 - pirimidina);

citozina (2,6 amino – pirimidina);
timina (2,6 - 5metil - pirimidina).
NH2 O
N N HN N
N N H2N N
H N
adenina guanina
(6 amino - purina) (2 amino - 6 - hidroxipurina)

Acizi nucleici
O NH2 O
HN N HN CH3
O N O N O N
H H H
uracil citozina timina
(2,6 dioxipirimidina) (2 oxi-6-amino-pirimidina) (2,6-dioxi-5metil-pirimidina)
Atât ADN cât i ARN con in i baze „minore” ce reprezint forme metilate,
tiolate sau glicozilate ale bazelor majore.
2.2. Nucleozide
Nucleozidele sunt produ i de condensare ai bazelor purinice i pirimidinice

cu pentoza. Între hidroxilul semiacetalic (de la C 1’) al pentozei i atomul de
azot din pozi ia 9 a unei baze purinice sau din pozi ia 1 a unei baze
pirimidinice se stabile te o leg tur N-glicozidic .
Ribonucleozidele purinice sunt adenozina i guanozina iar cele pirimidinice:

citozina i uridina.
NH2 O
N N HN N
N N H2N N N
HO H2C O HO H2C O
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
adenozina guanozina
(9-β-D-ribofuranozil-adenina) (9-β-D-ribofuranozil-guanina)

Acizi nucleici
NH2 O
N HN
O N O N
HO H2C HO H2C O
O
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
citidina uridina
(3-β-D-ribofuranozil-citozina) (3-β-D-ribofuranozil-uracil)
Prin ad ugarea prefixului dezoxi la numele ribonucleozidului se define te

dezoxiribonucleozidul corespunz tor. Trebuie precizat c
dezoxiribonucleozidul timinei, care se g se te cu prec dere în ADN, se
nume te timidin i nu dezoxitimidin .
Ribonucleozidele con in ca pentoz -D-ribofuranoz , în timp ce

dezoxiribonucleozidele con in -2-dezoxi-D-ribofuranoza.
Nucleozidele pirimidinice sunt mai rezistente la acizi decât cele pirinice.

Toate sunt, îns , hidrolizate de nucleozidaze.
Acidul adenilic poate lega la restul s u de fosfat înc una sau dou resturi de
acid fosforic cu formarea adenozindifosfatului (ADP) sau adenozintrifosfatului
(ATP). În molecula de adenozintrifosfat, trei resturi de acid fosforic se leag
succesiv una de alta, în structura prezentat mai jos.
Se observ c ADP i ATP sunt compu i ce con in leg turi macroergice,

adic posed o cantitate mare de energie pe care o elibereaz la
descompunerea lor hidrolitic . Prin hidroliza unei leg turi esterice obi nuite
se formeaz aproape 2-3 kcal, iar prin hidroliza unei leg turi macroergice din
ATP, aproximativ 7 kcal. Aceast eliberare de energie are loc prin
defosforilarea ATP-ului cu formare de ADP sau AMP iar energia produs
este utilizat în celule pentru diferite procese de sintez sau alte scopuri. La
rândul s u, ADP se fosforileaz în ATP pe seama energiei care se
elibereaz prin oxidarea compu ilor organici. În celulele organismelor are loc
permanent procesul de fosforilare a ATP i de fosforilare a ADP sau AMP.
Reac ia ATP ADP + Pi reprezint baza bioenergeticii i reflect dinamica
fluxului de energie în cadrul celulei; prin aceast reac ie se asigur
Acizi nucleici
transferul energiei chimice utilizat în metabolismul celular al tuturor
organismelor.
2.3. Nucleotide
Nucleotidele sunt esteri fosforici au nucleozidelor la gruparea –OH de la C-5’

sau C-3’ al pentozei. Ele pot fi ribonucleotide sau dezoxiribonucleotide.
Datorit radicalilor fosfat, nucleotidele au caracter acid.
Nucleotidele care intr în constitu ia acizilor nucleici sunt: acidul adenilic

(AMP), acidul guanilic (GMP), acidul citidilic (CMP), acidul uridilic (UMP),
acidul timidilic (d TMP), acidul dezoxiadenilic (d AMP), acidul dezoxiguanilic
(dGMP), acidul dezoxicitidilic (d CMP).
O
NH2
HN N
N N
H2N N N
O O
N N
HO P O CH2 HO P O CH2 O
O
OH OH
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
acidul 5'-adenilic acidul guanilic
(adenozin-5'-monofosfat-5'-AMP) (guanozin-5'-monofosfat-5'-GMP)
O NH2
HN N
O O
O N O N
HO P O CH2 O HO P O CH2 O
OH OH
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
acidul uridilic acidul citidilic
(uridin-5'-monofosfat-5'-UMP) (citidin-5'-monofosfat-5'-CMP)

Acizi nucleici
O
NH2
HN N
N N
O O H2N N
N
N N
O
OH OH
H H H H
H H H H
OH H OH H
acidul 5'-dezoxiadenilic acidul dezoxiguanilic
(dezoxiadenozin-5'-monofosfat-5'-dAMP) (dezoxiguanozin-5'-monofosfat-5'-dGMP)
O NH2
HN CH3 N
O O
O N O N
O
OH OH
H H H H
H H H H
OH H OH H
acidul timidilic acidul dezoxicitilidic
(timidin-5'-monofosfat-5'-dTMP) (dezoxicitidin-5'-monofosfat-5'-dCMP)
Dac restul ortofosfat de la C-5’ se leag în continuare cu al doilea i al

treilea rest fosforic rezult nucleoziddifosfa ii i respectiv nucleozidtrifosfa ii
corespunz tori ribofuranozei i dezoxiribofuranozei. De exemplu, în cazul
adeninei se ob in adenozindifosfatul (ADP) i adenozintrifoafatul (ATP).
NH2 NH2
N N N N
O O N O O O
N N N
HO P ~O P O CH2 O HO P ~O P ~O P O CH2 O
OH OH OH OH OH
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
adenozin difosfat (ADP) adenozin trifosfat (ATP)
ADN are capacitatea de a stoca i transmite informa ia înscris în secven a

bazelor azotate. Fiecare caten va servi ca matri pentru sinteza unei
catene noi, complementar cu catena parental , rezultând astfel dou
molecule fiice identice cu ADN parental. Dubla elice i complementaritatea
structurii bicatenare constituie baza molecular a fenomenului de

Acizi nucleici
autoduplicare sau autoreplicare a ADN în momentul diviziunii celulare i
explic faptul c ADN, prin structura sa, reprezint unicul substrat al
eredit ii.
Celelalte difosfo- i trifosfonicleotide au structuri asem n toare; difer doar

baza purinic i pirimidinic legat -glicozidic. Denumirea complet i
prescurtarea celor mai importante nucleotide i deriva ii lor fosforila i este
urm toarea:
- adenozinmonofosfat (acidul adenilic) – AMP;

- adenozindifosfat – ADP;
- adenozintrifosfat – ATP;
- guanozinmonofosfat (acidul guanilic) – GMP;
- guanozindifosfat – GDP;
- guanozintrifosfat – GTP;
- citidinmonofosfat (acidul citidilic) – CMP;
- citidindifosfat – CDP;
- citidintrifosfat – CTP;
- uridinmonofosfat (acidul uridilic) – UMP;
- uridindifosfat – UDP;
- uridintrifosfat – UTP;
- timidinmonofosfat (acidul timidilic) – dTMP;
- timinribonucleozidmonofosfat – TMP.
Datorit faptului c leg turile dintre primul rest fosforic i cel de al doilea i
dintre acesta i cel de al treilea sunt leg turi bogate în energie, denumite
macroergice, se noteaz cu ~(P). asemenea compu i sunt deosebit de
importan i pentru celule i organisme datorit cantit ii mari de energie pe
care o posed i pe care o elibereaz la descompunerea lor hidrolitic .
În afara nucleotidelor ce intr în constitu ia acizilor nucleici exist o serie de

nucleotide care îndeplinesc roluri dintre cele mai importante i variate în
esuturi.
Astfel, adenozin – 3’, 5’- monofosfatul (AMPciclic, AMPc) mediaz ac iunea a

numero i hormoni (mesageri primi) care nu traverseaz membrana celular .
AMPc ia na tere din ATP sub ac iunea adenilatcidaza din membrana celular
stimulat de primul mesager (hormonul). AMPc (mesagerul secund) amplific

Acizi nucleici
i transmite în celul semnalul chimic primit de la hormonii respectivi.
Suprimarea ac iunii hormonului se traduce prin hidroliza AMPc sub ac iunea
fosfodiesterazei.
NH2 O
N N HN N
N N H2N N N
O CH2 O O CH2 O
H H H H
H H H H
O P O OH O P O OH
OH OH
adenozin-3',5'-monofosfat guanozin-3',5'-monofosfat
(AMPc) (GMPc)
Guanozin– 3’,5’- monofosfatul (GMPc), ca i AMPc, se comport ca un

important semnal intracelular al unor mesaje extracelulare.
Alte nucleotide joac un rol esen ial în procesele metabolice. Spre exemplu,
nicotinamidadenindinucleotidul (NAD+) i nicotinamidadenindinucleotid
+
fosfatul (NADP ), flavin mononucleotidul (FMN) i flavinadenindinucleotidul
(FAD) sunt transportori de hidrogen în reac iile de oxido-reducere; coenzima
A (CoA) intervine în metabolismul acizilor gra i.
Activarea prealabil a unor molecule, în vederea efectu rii unor reac ii de

transfer, se realizeaz adesea prin cuplarea acestora cu un nucleotid:
metionina este activat ca S-adenozil-metionin , glucoza ca uridindifosfat-
glucoz , etc.
Unele nucleotide (ex. guanozin-5’-difosfat-3’difosfatul i guanozin-5’-trifosfat-

3’difosfatul) joac un rol important în reglarea replic rii i transcrierii la unele
organisme, altele (diadenozintetrafosfatul) în activarea aminoacizilor i
replicarea ADN.
2.4. Acizii dezoxiribonucleici
Acizii dezoxiribonucleici sunt localiza i în cea mai mare parte în nucleul

celulelor, reprezentând materialul genetic al cromozomilor. ADN-ul
extracelular a fost semnalat în cantit i mici în cloroplaste i mitocondrii.

Acizi nucleici
2.4.1. Structura primar a ADN
Acizii dezoxiribonucleici sunt polidezoxiribonucleotide, cu mas molecular

mare, în care gruparea 3’-OH a unui dezoxiribonucleotid este legat de
gruparea 5’-OH a dezoxiribonucleotidului adiacent printr-o leg tur fosfat
diesteric . În felul acesta, lan ul ADN posed o polaritate: într-o parte, la
cap tul 3’-OH apare dR (dezoxiriboza) cu 3’-OH liber; în cealalt parte, 5’-
OH din dR este esterificat cu un rest de acid fosforic, care nu se mai leag cu
un alt nucleotid i constituie cap tul 5’-(P). partea variabil a ADN este
reprezentat de secven a celor patru tipuri de baze: A, G, C, T care se repet
într-un num r foarte mare.
HN CH3
T
O N
CH2 O NH2
5' O
P H H N N
H H
O A
H N
N
CH2 O O
O
P H H HN N
O H H
G
H H2N N N
NH2
CH2 O
O
P H H N
O H H C
O N
H
CH2 O
O
P H H
H H
O
H
3'
O
P
O
Structura covalent a ADN
Reprezentarea schematic a structurii primare a unui fragment de ADN este

urm toarea:

Acizi nucleici
5'-(P) 5'-(P)
P
3' T T
P
5' 3' C C
P
5' 3' G G
3'-OH 3'-OH
Conven ional,lan urile i secven a bazelor se scriu în direc ia 5’ 3’. Spre

exemplu, fragmentul de ADN redat anterior poate fi scris astfel:
pTpdApdGpdCp, p - reprezentând gruparea fosfat. Esterificarea se face la C-
5’ când acesta se g se te la stânga i la C-3’ când se g se te la dreapta.
Importan a respect rii conven iei de scriere a direc iei secven ei bazelor
(nucleotidelor)rezult din faptul c grup ri de trei nucleotide (numite codoni)
determin secven a unui aminoacid în lan ul peptidic, care se scrie în
direc ia: cap tul amino liber carboxil liber.
Prin urmare, structura primar a ADN ( i a ARN) indic natura, propor ia i

secven a bazelor azotate ale nucleotidelor care constituie macromolecula lor.
2.4.2. Structura secundar
La stabilirea structurii secundare a ADN stau urm toarele concluzii,

desprinse din cercet rile întreprinse de Chargaff, Rosalind Franklin i
Wilkins:
în toate tipurile de ADN studiate num rul de reziduuri de adenin este

egal cu cel al reziduurilor de timin iar cel al reziduurilor de guanin cu
cel de citozin ; num rul de baze purinice este egal cu cel de baze
pirimidinice (A + G = T + C);
existen a a dou perioade de identitate de-a lungul axei lungi a

moleculei: una mare, de 3,4 nm i una mic de 0,34 nm.
Pe baza acestor date, Watson i Crick (1953) au elaborat un model

tridimensional al macromoleculei de ADN cu urm toarele caracteristici:
- dou catene polinucleotidice antiparalele elicoidale r sucite spre

dreapta în raport cu o ax central de simetrie spa ial . Prin r sucire,

Acizi nucleici
grup rile fosfat acide sunt orientate spre exterior iar unit ile de baze
purinice i pirimidinice spre interior i perpendicular pe axa helixului;
- distan a dintre dou baze vecine pe lan este de 0,34 nm; perioada de
identitate este de 3,4 nm, deci structura se repet dup 10 perechi de
baze azotate;
- leg turile de hidrogen ce se stabilesc între bazele azotate de pe o

caten i cele complementare de pe cealalt caten cât i
interac iunile hidrofobe dintre bazele azotate asigur stabilitatea
dublului helix. La stabilitatea moleculei contribuie leg turile van der
Waals, stabilite între bazele azotate suprapuse.
Leg turile de hidrogen se stabilesc între o baz azotat purinic de pe o

caten i una pirimidinic de pe cealalt caten . Astfel, între adenin i
timin se stabilesc dou pun i de hidrogen iar între citozin i guanin trei
pun i de hidrogen.
H
CH3
N H O
O H H
N
N N H N N
N N H N N pentoza
pentoza N N N
O O H
N N
H pentoza
pentoza
T A C G
Cele dou catene polinucleotidice nu sunt identice ci complementare, adic ,

adeninei dintr-o caten îi corespunde întotdeauna timina de pe cealalt , iar
guaninei – citozina.
În figura de mai jos este reprezentat modelul Watson – Crick.

Acizi nucleici
Structura dublu helicoidal a AND
2.4.3. Denaturarea i renaturarea ADN
În ADN nativ, perechile de baze complementare, unite între ele prin leg turi
de hidrogen, sunt orientate, datorit caracterului hidrofob, spre interiorul
macromoleculei. La varia ii mari de pH sau de temperatur are loc ruperea
leg turilor de hidrogen i, inevitabil, suprimarea interac iunilor van der Waals.
Acest proces poart denumirea de denaturare i este înso it de o modificare
a absorb iei la 260 nm, maxim de absorb ie caracteristic bazelor azotate
libere i a celor din structura ADN (la pH=7).
Când deplierea celor dou catene complementare are loc termic la 70-80°C,
în condi ii dirijate în solu ii saline, fenomenul de denaturare termic este
asociat cu topirea ADN. Se define te „temperatura de topire” a ADN ca
temperatura la care modificarea absorbantei reprezint 50% din cea total ,
corespunz toare unei denatur ri complete.
Denaturarea termic i cea rezultat prin modificarea pH-ului sunt reversibile,

astfel c revenind la condi iile ini iale de temperatur i pH are loc
reîmperecherea lan urilor polinucleotidice. Renaturarea (termic ) se produce
la temperaturi sub temperatura de topire, prin r cire progresiv . Renaturarea
ADN st la baza hibrid rii în crearea de noi specii moleculare. Hibridarea
reprezint formarea unui heteroduplex prin combinarea unor monocatene de
ADN sau a unor monocatene de ADN cu ARN, în condi iile unui grad relativ
crescut de complementaritate a acestora.

Acizi nucleici
2.5. Acizii ribonucleici
Acizii ribonucleici sunt produ i macromoleculari care iau na tere prin

condensarea ribonucleotidelor. Se g sesc atât în citoplasm cât i în nucleu,
predominând prima. Majoritatea celulelor con in 2-8 ori mai mult ARN decât
ADN, cantitatea de ARN variind de la o celul la alta i chiar în cadrul
aceleia i celule. Acizii ribonucleici joac rol esen ial în biosinteza proteinelor.
Structura primar a acizilor ribonucleici este similar cu cea a ADN. În ceea

ce prive te legarea mononucleotidelor care se realizeaz tot prin intermediul
leg turii fosfat dieterice între gruparea OH din pozi ia 3’ a unui nucleotid i
gruparea OH din pozi ia 5’ a nucleotidului succesiv. Legarea s-ar putea
realiza i prin intermediul grup rii –OH din pozi ia 2’ (pentru c la ARN restul
de riboz con ine un hidroxil în plus la C2’) dar aceste leg turi sunt foarte
rare. Caracteristic pentru structura ARN este faptul c în secven a
mononucleotidelor timina (T) este înlocuit cu uracil (U). Pe lâng bazele
azotate „majore”, ARN con ine a a-zise baze azotate „minore”.
Componenta glucidic din ARN este riboza i nu dezoxiriboza.
Structura secundar a ARN este reprezentat de un lan polinucleotidic

care, pe anumite por iuni, acolo unde o permite complementaritatea bazelor
se organizeaz în structuri dublu helicoidale. Deoarece în aceast structur
lan ul pereche lipse te, raporturile bazelor complementare (A/U i C/G) nu
vor mai fi egale cu unitatea ca în cazul ADN.
Por iunile de baze necomplementare sunt expulzate în afara zonelor de

dublu helix ca ni te bucle care separ între ele zonele elicoidale.
2.5.1. Tipuri de ARN
Celula con ine trei tipuri majore de ARN.
ARN mesager (ARNm);

ARN de transfer sau solubil (ARNt);
ARN ribozomal (ARNr).
ARN mesager (ARNm)
Acest tip de ARN reprezint 5-10% din totalul ARN celular, cu rolul general,
în toate celulele, de mesager al informa iei ADN cromozomial i este

Acizi nucleici
caracterizat printr-o via foarte scurt i prin faptul c o molecul de ARNm
determin biosinteza unei singure molecule de protein .
Moleculele de ARNm sunt molecule monocatenare liniare, de lungime

variabil .
ARNm este sintetizat în nucleu pe matri de ADN. O gen este transcris , în

sensul complementarit ii bazelor (A corespunde la U iar G la C), ob inându-
se o molecul de ARNm a c rei compozi ie în baze reflect compozi ia în
baze a genei transcrise. ARNm nuclear iese în citoplasm unde va servi ca
matri pentru sinteza unui polipeptid cu secven specific de aminoacizi .
fiecare din miile de proteine sintetizate de celul are codificat secven a de
lan într-un ARNm sau un segment de ARNm specific.
ARN de transfer (ARNt)
În citoplasm se g se te aproximativ 10-15% din ARN total sub form liber ,

solubil (de unde denumirea de ARN solubil – ARNs) care leag specific
fiecare din cei peste 20 aminoacizi implica i în biosinteza proteinelor,
reprezentând forma lor de transport (de unde denumirea de ARNt).
La cap tul 5’ terminal, cei mai mul i ARNt au restul de acid guanilic iar la
cap tul 3’ to i, au secven a nucleotidic CCA.
În toate tipurile de ARNt apar un num r mare de baze minore.
ARNt îndepline te dou func ii în procesul de biosintez a proteinelor:
transportul aminoacizilor activa i în faza solubil , la ribozomi, sub

form de complexe aminoacil-ARNt;
adaptarea aminoacidului transportat în dreptul codonului de pe ARNm

care-l specific . Aceast racordare a aminoacidului este posibil prin
recunoa terea codon-anticodon.

Acizi nucleici
ARN ribozomal (ARNr)
ARN-ribozomal se afl în ribozomii din citoplasm i reprezint ~75% din

totalul ARN celular. Moleculele de ARNr sunt macromolecule flexibile i
deformabile, care con in zone dublu catenare întrerupte de zone
monocatenare. ARNr îndepline te un rol structural; în combina ie cu
proteinele corespunz toare formeaz structura ribozomilor. Ribozomii
constituie sediul biosintezei proteinelor. Fiecare ribozom prezint pe
suprafa a sa dou situsuri: situsul aminoacid care leag ARNt purt tor al unui
aminoacid i situsul peptid, care leag ARNt purt tor al unui lan polipeptidic.

Lipide
3. Lipide
3.1. Aspecte generale. Clasificare. Rol.
Lipidele sunt constituen i esen iali ai organismelor vii. Reprezint o clas de

substan e foarte eterogene i cuprinde compu i destul de diferi i între ei,
având un singur element comun acizii gra i. Datorit prezen ei în molecula
lipidelor a unor întinse regiuni hidrocarbonate, hidrofobe, acestea sunt
insolubile în ap , dar se dezvolt u or în solven i nepolari (eter, benzen,
cloroform, etc.)
Clasificarea lipidelor poate fi f cut dup urm toarele criterii: chimic,

localizare, provenien i nutri ional.
a) Din punct de vedere chimic lipidele se clasific în:
- lipide simple care pot fi: gliceride (gr simi neutre); steride care include
în structura lor fie zoosteroli (colesterol, caprosterol, colestanol), fie
fitosteroli (sigmasterolul, sitosterolul) sau micosteroli (ergosterolul); ceride
cum ar fi ceara Carnauba sau ceratatul de miricil (din cânep , bumbac,
trestie de zah r), ceara de albine (palmitatul de miricil) albul de balen ce
con ine o frac iune lichid (spermacetul) i una solid (watratul) i lanolina
(din lâna de oaie);
- lipide complexe (heterolipide) subdivizate în glicerofosfolipide cu azot

(lecitine, cefaline, serinfosfolipide, plasmalogene) i f r azot (acizi
fosfatidici, inozitol fosfatide, cardiolipide) i sfingolipide cu fosfor
(sfingomielina) i f r fosfor (ceramide, cerebrozide., sulfatide,
gangliozide, etc.);
- lipide derivate (nesaponificabile) care cuprind compu i rezulta i din

hidroliza lipidelor simple i complexe ce p streaz caracterul de

Lipide
solubilitate în solven i organici (acizi gra i, alcooli alifatici superiori,

steroizi, carotenoizi, vitamine liposolubile);
b) Dup localizare se disting: lipide structurate sau de constitu ie

(majoritatea lipidelor complexe) distribuite în membranele celulare sau
citoplasma celulelor i lipide de rezerv localizate mai ales în esutul
adipos.
c) Din punct de vedere nutri ional lipidele alimentare se clasific dup

con inutul în acizi gra i polinesatura i în trei clase: cu activitate
biologic ridicat , medie i redus .
În organismele vii, func iile lipidelor sunt multiple în raport cu clasa

respectiv :
Gliceridele (în special trigliceridele) reprezint forma de depozit a lipidelor

în organism i sunt localizate în esutul adipos al animalelor, în semin ele
i fructele multor plante. Din gliceridele de depozit organismul utilizeaz
acizii gra i în vederea ob inerii energiei necesare activit ilor vitale.
Trigliceridele de depozit protejeaz organismul de frig i ocuri mecanice,
asigur elasticitatea dermei i previne uscarea acesteia;
Ceridele joac rol de protec ie, dar au fost identificate i în structura

hematiilor i a altor tipuri de celule;
Fosfolipidele au rol structural, intrând în structura unor componente

celulare i subcelulare (organite) în asocia ie cu proteinele. Intervin în
reglarea permeabilit ii i transportului prin membrane. Particip direct
sau indirect în diferite procese metabolice. Împreun cu proteinele serice
formeaz complexe circulante în sânge. U ureaz i permit transportul
electronilor de-a lungul trunchiului nervos, participând la transmiterea
impulsului nervos;
Steridele i în special sterolii (colesterolul) au rol plastic, participând

împreun cu fosfolipidele la formarea membranelor. În sistemul nervos
particip la formarea tecii mielinice. Pe lâng propriet ile plastice,
colesterolul poate reprezenta i punctul de plecare pentru biosinteza
acizilor biliari, hormonilor corticosteroizi i gonadici;

Lipide
Lipidele alimentare sunt i solven i ai vitaminelor liposolubile asigurând

transportul acestor vitamine în tubul digestiv în organisme. Pe de alt
parte, unele gr simi reprezint ele îns i o surs important de vitamine.
Este cazul untului, uleiurilor vegetale (în special uleiul de porumb i grâu)
i uleiului de pe te.
3.2. Acizii gra i din constitu ia lipidelor
Acizi gra i se g sesc în cantit i mari în structura lipidelor saponificabile dar

în cantit i reduse, ca atare, în unele esuturi. Structural, acizii gra i sunt
forma i dintr-un radical alchil care prezint o grupare carboxilic acid (-
COOH). Lungimea lan ului este cuprins între 4 i 24 atomi de carbon i
chiar mai mult. Atomii de carbon sunt aranja i într-un lan drept i foarte rar
într-o structur ramificat . Se întâlnesc i structuri ciclice i de asemenea, se
g sesc i acizi gra i care pe lâng func ia carboxilic pot avea i o func ie
hidroxilic sau una cetonic a a cum este cazul hidroxiacizilor i cetoacizilor.
În plantele superioare i animale se g sesc acizi gra i cu 14 – 22 atomi de
carbon (în lapte se g sesc acizi gra i cu 4 – 10 atomi de carbon).
Principalii acizi gra i care se întâlnesc în produsele alimentare sunt:

acizi gra i satura i:
- acidul butiric CH3-(CH2)2-COOH;
- acidul n-caproic CH3-(CH2)4-COOH;
- acidul n-caprilic CH3-(CH2)6-COOH;
- acidul n-capric CH3-(CH2)8-COOH;
- acidul lauric CH3-(CH2)10-COOH;
- acidul miristic CH3-(CH2)12-COOH;
- acidul palmitic CH3-(CH2)14-COOH;
- acidul stearic CH3-(CH2)16-COOH;
- acidul arahic CH3-(CH2)18-COOH;
- acidul behenic CH3-(CH2)20-COOH;
- acidul lignoceric CH3-(CH2)22-COOH;
- acidul cerotic CH3-(CH2)24-COOH.
acizi gra i nesatura i:
- acidul palmitoleic CH3-(CH2)5-CH=CH-(CH2)7-COOH;
- acidul oleic CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH;
- acidul linoleic CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7- COOH;
Lipide
- acidul linolenic CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH;

- acidul arahidonic
CH3-(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)3-COOH.
Hidroxiacizi:
acidul ricinoleic CH3 (CH2)5 CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH

OH
acidul cerebronic CH3 (CH2)21 CH COOH

OH
Acizi ciclici:
CH
CH CH (CH2)10 COOH
acidul hidnocarpic
CH2 CH2
CH
CH CH (CH2)12 COOH
acidul chaulmoogric
CH2 CH2
Dintre acizii gra i satura i cei mai frecvent întâlni i sunt acidul palmitic i
acidul stearic. Cel mai r spândit acid gras nesaturat este acidul oleic, care se
g se te atât în lipidele de origine vegetal cât i în cele de origine animal .
Principalele propriet i ale acizilor gra i sunt urm toarele:
se pot ioniza în prezen a apei;

se pot esterifica cu alcooli sau hidroxizii metalelor alcaline;
se pot izomeriza trecând din forma cis în forma trans;
se pot hidrogena în prezen a unui catalizator (cei nesatura i);
dau reac ii de adi ie cu iodul i bromul;
formeaz s ruri, s punuri cu propriet i tensioactive;
formeaz amide;
sufer procesul de peroxidare (cei nesatura i).
Acizi gra i esen iali
Organismul uman ( i al unor animale) are nevoie de unii acizi gra i, pe care
nu-i poate sintetiza sau pe care îi produce în cantit i insuficiente, ceea ce
impune aportul lor prin alimenta ie, de unde denumirea de acizi gra i
esen iali. Deoarece lipsa din alimenta ie conduce la st ri caren iale similare
avitaminozelor, au fost considera i ca vitamina F.
Lipide
Acizii gra i esen iali adu i prin diet pot fi utiliza i în urm toarele direc ii:
• producerea de energie;
• pentru ob inerea de trigliceride de depozit;
• pentru ob inerea de fosfolipide;
• pentru ob inerea prostaglandinelor;
• particip la respira ia tisular luând parte i la alc tuirea unor enzime;
• intervin în reac iile de oxidoreducere i transportul de electroni;
• intervin în metabolismul vitaminelor din grupul B (piridoxina i tiamina);
• m resc capacitatea de eliminare a colesterolului din sânge i deci sunt
eficace în profilaxia aterosclerozei deoarece se evit depunerea
colesterolului pe pere ii vaselor sanguine i se normalizeaz func ionarea
acestora prin m rirea elasticit ii lor.
Lipsa acizilor gra i esen iali din diet provoac tulbur ri metabolice care se
manifest prin: întârzierea cre terii organismului, dermite, c derea p rului,
necroze, leziuni la rinichi, acumularea de gr simi în ficat, tulburarea func iei
de reproducere, modificarea activit ii unor enzime (citocromoxidaza,
succindehidrogenaza), tromboze coronariene.
O pozi ie special o ocup acidul linoleic din diet care îndepline te
urm toarele func ii dinamice:
contribuie la normalizarea nivelului de -lipoproteine care au în

structura lor cea mai mare cantitate de colesterol i care sunt implicate
în aterosleroz ;
reduce activitatea sintezei acizilor gra i în ficat i returnarea
colesterolului renal;
reduce hipertrigliceridemia indus de glucide i nivelul de acid
eicosatrienoic (20:3);
favorizeaz lipoliza postheparinic , nivelul de acid arahidonic,
activitatea acetilcolinesterazei i adenozintrifosfatazelor în membrane;
favorizeaz activitatea enzimelor microzomale hepatice;
favorizeaz produc ia de ceroide;
intervine în reac ia de oxidoreducere i în transportul de electroni;
reprezint un precursor al prostaglandinelor, substan e cu activitate
biologic ridicat care se comport ca modulatori ai activit ii
hormonale influen ând printre altele sinteza AMP-ciclic; joac rol
Lipide
asupra sistemului cardiovascular, comportamentului plachetelor

sanguine (trombocite), presiunii arteriale, lipolizei tisulare, debitului
coronar, travaliului mu chiului cardiac i activit ii sale anatomice,
precum i asupra complica iilor vasculare ale diabetului.
În ceea ce prive te acidul linolenic adus prin diet , acesta este rapid
transformat în acizi gra i polinesatura i C20 i C22 care sunt încorpora i în
fosfolipidele anumitor celule cum sunt neuronii i fotoreceptorii retinieni. Dac
aportul de acid linolenic este prea mare, lipidele corporale se îmbog esc în
acizi gra i polinesatura i deriva i de la acidul linolenic i în acela i timp devin
mai s race în acizi gra i polinesatura i deriva i de la acidul linoleic. Între
acidul linolenic i acidul linoleic exist o competi ie, explicat prin
asem narea structurii. Cei doi acizi gra i nu sunt convertibili între ei,
competi ia dintre cele dou familii de acizi gra i antrenând inhib ri reciproce
la nivel enzimatic. Aportul de acid linolenic alimentar nu poate compensa
simptoamele grave aduse de caren a în acid linoleic..
3.3. Lipide simple

3.3.1. Acilgliceroli (gliceride sau gr simi neutre)
Sunt lipidele cele mai abundente din natur , fiind esteri ai esteri ai
glicerolului cu acizii gra i. În func ie de felul acizilor gra i din structura
gliceridelor pot fi saturate, mononesaturate, dinesaturate i trinesaturate.
Trigliceridele mai pu in nesaturate se întâlnesc în gr simi animale (seu,
sl nin ), iar cele mai nesaturate se g sesc în semin ele plantelor
oleaginoase (floarea soarelui, rapi a, ricin, soia, mu tar, m sline, arahide).
Dup num rul grup rilor alcoolice din glicerol esterificate se împart în
monoacilgliceroli (monogliceride), diacilgliceroli (digliceride) i triacilgliceroli
(trigliceride).

Lipide
CH2 O CO R CH2 OH CH2 O CO R1

CH OH CH O CO R CH O CO R2
CH2 OH CH2 OH CH2 OH
α−sau 1-acilglicerol β−sau 2-acilglicerol α,β−sau 1,2-diacilglicerol

(monoglicerid) (monoglicerid) (diglicerid)
CH2 O CO R1 CH2 O CO R1
CH OH CH O CO R2
CH2 O CO R2 CH2 O CO R3
α,α'−sau 1,3-diacilglicerol triacilglicerol

(diglicerid) (triglicerid)
Mono- i di-gliceridele sunt intermediari în cursul sintezei i degrad rii

trigliceridelor i se g sesc în esuturi în cantit i mici. Gr simile de rezerv
sunt alc tuite aproape exclusiv din trigliceride în care acizii gra i sunt diferi i;
repartizarea acestora în molecula trigliceridei este absolut la întâmplare.
Denumirea gliceridelor se face indicând numele acizilor gra i constituen i,

urma i de sufixul – in , de exemplu: oleo-palmito-stearin ; stearodiolein ;
tristearin .
3.3.1.1. Propriet ile fizice ale acilglicerolilor

Trigliceridele au densit i mai mici decât apa. Având caracter hidrofob foarte
pronun at nu se dizolv în ap . Monoacilglicerolii au un slab caracter polar.
Datorit grup rilor hidroxil libere mono- i digliceridele pot forma cu apa
emulsii spre deosebire de trigliceride care nu formeaz , cu aceasta, micele
cu grad mare de dispersie. Trigliceridele dau, îns , emulsii cu apa în
prezen a unui emulgator.
Gr simile naturale sunt amestecuri de diver i triacilgliceroli, ele nu au un
punct de fierbere sau de topire net. Cele solide prin înc lzire se înmoaie
treptat.
Starea de agregare a triacilglicerolilor depinde de compozi ia în acizi gra i:

cele bogate în acizi gra i inferiori sau acizi nesatura i sunt lichide; cele cu un
con inut ridicat în acizi satura i superiori sunt solide. Tributirina i trioleina
sunt lichide, tristearina este solid .

Lipide
3.3.1.2. Propriet ile chimice ale triacilglicerolilor
Hidroliza gliceridelor este un proces chimic de scindare a moleculelor la

nivelul func iilor esterice prin participarea componentelor apei. Fiind
insolubile în ap , trigliceridele sunt relativ rezistente la hidroliz . Pe m sur
ce procesul înainteaz , se formeaz componente mai hidrofile, în special
monogliceride, care joac rolul de emulgatori.
Triglicerolii sunt hidroliza i chimic sau enzimatic (sub ac iunea lipazelor) în
glicerol i acizi gra i:
CH2 O CO R1 CH2 OH R1 COOH
CH O CO R2 + 3 H2O CH OH + R2 COOH
CH2 O CO R3 CH2 OH R3 COOH
triglicerid glicerol acizi grasi
Aceast reac ie este caracterizat de indicele de aciditate care reprezint

num rul de mg KOH necesar pentru neutralizarea acizilor gra i liberi i
esterifica i dintr-un gram de gr sime.
Saponificarea gliceridelor reprezint hidroliza la cald, în prezen a

alcaliilor; echilibrul se deplaseaz ireversibil i rapid spre dreapta.
-
CH2 O CO R1 CH2 OH R1 COO
CH O CO R2 -
+ 3 OH CH OH + R2 COO-
-
CH2 O CO R3 CH2 OH R3 COO
triglicerid glicerol
Prin transformarea în s ruri alcaline (s punuri), ionizarea func iei carboxilice

devine total i cre te caracterul polar al moleculei s punului, care se
orienteaz cu grup rile –COO- spre ap , în timp ce restul lan ului se
îndep rteaz de aceasta. La zona de separare a apei de o faz apolar ,
moleculele de s pun se orienteaz cu lan ul alifatic spre faza apolar i
tensiunea interfacial scade cu cre terea concentra iei s punului i se
produce o dispersie mecanic ce m re te aria interfe elor; s punurile se
organizeaz la aceste interfe e i stabilizeaz dispersia fazei apolare
(emulsionare); lan urile alifatice se asociaz între ele în micele sau alte
molecule insolubile în ap formând micelii mixte ce ajut solubilizarea. Un

Lipide
caz special, de interes biochimic, este al complec ilor coleinici, forma i cu

acizii biliari, implica i în absorb ia intestinal .
M rimea care caracterizeaz aceast reac ie se nume te indice de

saponificare i reprezint num rul de mg KOH necesar pentru saponificarea
acizilor gra i liberi i esterifica i dintr-un gram de gr sime.
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3

Ni CH O CO (CH2)16 CH3
CH O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 + 3 H2
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3
Triolein Tristearin
Hidrogenarea gliceridelor. Majoritatea gr similor, con inând acizi gra i

nesatura i, dublele leg turi din ace tia se pot hidrogena în prezen de
catalizatori (Pt, Pd, Ni, Ag, etc,). De asemenea, trioleina prin hidrogenare
total se transform în tristearin .
Hidrogenarea este asociat cu cre terea punctului de topire a gr simii.

Uleiurile vegetale solidificate prin hidrogenare sunt utilizate la prepararea
margarinei.
Halogenarea gliceridelor. La nivelul dublei leg turi se pot adi iona

halogeni, de exemplu iod, cantitatea fixat crescând propor ional cu
gradul de nesaturare. O m sur a gradului de nesaturare a gr simii o
reprezint cantitatea de iod fixat de aceasta (g iod/100g gr sime), ce
poart denumirea de indice sau cifr de iod.
Autooxidarea gliceridelor. Gr simile nesaturate, îndeosebi acelea care

cuprind acizi polietilenici, prin expunerea la lumin , la aer i în prezen a
unor factori care genereaz radicali liberi, sufer un proces de
autooxidare care le altereaz gustul i mirosul. Cinetica fix rii oxigenului
corespunde unui proces autocatalitic de reac ie în lan ; la început fixarea
este mai lent , apoi se intensific cu efectul temperaturii i luminii.
Autooxidarea gliceridelor se desf oar în trei faze:
- faza de ini iere corespunde declan rii proceselor radicalice.
Radicalii liberi forma i în aceast faz , indiferent de mecanismul prin care au

fost genera i, particip direct sau indirect, func ie de stabilitatea lor la
cre terea concentra iei de monohidroxiperoxizi i hidroperoxi-epidioxizi.

Lipide
- faza de propagare depinde de prezen a radicalilor liberi care

formeaz hidroperoxizi. Pozi ia cea mai vulnerabil la un atac radicalic este
pozi ia învecinat unei duble leg turi, pozi ia alilic :
+R
CH CH CH2 CH CH CH CH CH CH CH
-RH
O2 +RH
CH CH CH CH CH CH CH CH CH CH
-R
radical peroxid O O
CH CH CH CH CH2
O O H
hidroperoxid
- faza final const în descompunerea hidroperoxizilor, forma i în faza

de propagare, care sunt instabili. Se formeaz , astfel aldehide volatile i
nevolatile prin ruperea lan ului; compu i oxigena i stabili; dimeri sau polimeri
prin desf urarea unor reac ii de polimerizare.
În organism peroxidarea gr similor i a altor lipide nesaturate este întârziat

prin ac iunea unor factori antioxidan i, captatori de radicali liberi. Totodat ,
organismul dispune de multiple mecanisme de ap rare împotriva efectelor
nocive ale peroxizilor.
Râncezirea gr similor este un fenomen complex, general pentru toate tipurile

de gr simi, cele animale fiind mai sensibile decât cele vegetale. La depozit ri
mai îndelungate, în condi ii necorespunz toare gr simile comestibile i
alimentele preparate cu acestea sufer o degradare a calit ilor
organoleptice care se recunoa te foarte u or prin apari ia mirosului specific
de alterat sau de rânced.
Râncezirea poate fi:

- râncezire hidrolitic ;
- râncezire aldehidic sau oxidativ ;
- râncezire cetonic sau aromatic .
Râncezire hidrolitic const în hidroliza triglicerolilor în prezen a metalelor
grele sau a enzimelor. Ca urmare a punerii în libertate a acizilor gra i cu
caten scurt apare un gust str in, nepl cut. Procesele hidrolitice se
accentueaz odat cu cre terea temperaturii i a concentra iei frac iilor
polare la pr jiri repetate a alimentelor cu con inut mare în ap . Acest tip de
Lipide
râncezire are loc la pr jirea boabelor de cafea, cacao, soia, sau în procesele
de extrudere în prezen a proteinelor i polizaharidelor, componente cu mare
afinitate fa de ap . De asemenea, râncezirea hidrolitic afecteaz în
special produsele lactate.
Râncezire oxidativ este cea mai frecvent i are loc potrivit mecanismelor
prezentate la autooxidarea lipidelor. Mirosul i gustul nepl cut se explic prin
formarea aldehidelor volatile ca urmare a descompunerii hidroperoxizilor.
Râncezirea cetonic const în transformarea acizilor gra i satura i în

metilcetone sub ac iunea unor fungi ca Aspergillus, Penicillium sau
Ascomycete.
R CH2 CH2 COOH R C CH2 COOH R C CH3

- CO2
O O
acid gras cetoacid metilcetona
Deoarece oxidarea i degradarea gr similor conduce frecvent la alterarea

produselor alimentare, este de dorit ca aceste procese s fie blocate sau, cel
pu in, frânate. În acest sens, se pot utiliza antioxidan i, care datorit
caracterului reduc tor reac ioneaz cu oxigenul sco ându-l din sistem. De
asemenea, gr simile alimentare precum i produsele bogate în gr simi
trebuie ferite de lumin , contactul cu aerul i vaporii de ap .
3.3.2. Ceride
Ceridele sunt esteri ai acizilor gra i cu alcooli superiori, aciclici cu mas

molecular mare. Cerurile în constitu ia c rora intr ceridele sunt amestecuri
eterogene de compu i organici, care mai con in cantit i mari de parafine,
alcooli i acizi gra i liberi, combina ii carbonilice, terpeni, steroli, flavone, etc.
Ceridele sunt substan e amorfe, nemiscibile în ap , solubile în benzen,

cloroform i eter i insolubile în alcool etilic la rece. Nu sunt oxidabile i sunt
conservabile îndelungat.
Pe lâng acizi gra i obi nui i: palmitic, stearic, oleic, linoleic cerurile mai
con in acizi gra i cu mas molecular mare precum tetracosanoic,
hexacosanoic (cerotic), octacosanoic, triacontanoic (melisic), dotriacontanoic
i tetratriacontanoic.

Lipide
Ace ti acizi apar atât în esteri, cât i în stare liber . Al turi de alcoolii
predominan i (cerilic, carnaubic, miricilic), în multe ceruri mai apar: alcoolul
cetilic, stearilic.
Cerurile sunt larg r spândite în lumea vegetal i animal având rol de

protec ie împotriva umidit ii, preîntâmpinând pierderea apei i uscarea
precum i atacul microbian.
Dup provenien , cerurile sunt de natur vegetal , animal i fosil . Dintre

cerurile de origine vegetal amintim ceara Carnauba care este întâlnit la
numeroase plante (bumbac, trestie de zah r, cânep ). Din capul i gr simea
de ca alot au fost izolate dou ceruri: o cear solid Walratul i o cear
lichid , uleiul de spermaceti.
Ceara de albine, ca i ceara altor insecte are o compozi ie complex ,

con inând ~33% palmitat de miricil i ceroat de ceril, al turi de care apar i
al i esteri, acizi gra i liberi, parafine i alcooli superiori liberi. O cear cu
compozi ie special este lanolina (din lâna oilor) care este un amestec în
p r i egale de esteri, acizi liberi i alcooli care includ i deriva i steroidici.
De tip fosil este ceara montana ca i cerezina.
3.3.3.Steride
Steridele sunt lipide simple (esteri ai sterolilor cu acizii gra i) prezente în

plasma sanguin , esuturi, gr simi epidermice, etc. Steridele naturale con in,
în special, acid linoleic i palmitic esterifica i la grupare OH din pozi ia 3 a
colesterolului; sunt hidrolizate chimic sau enzimatic sub ac iunea
colesterazelor.
În regnul vegetal apar în special sub form de palmita i de stigmasterol sau

sitosterol.
Componen a alcoolic a steridelor (sterolii) face parte dintr-o clas mare de

substan e naturale care se numesc steroizi, r spândi i la plante, animale,
microorganisme.
Steroizii sunt deriva i ai unei hidrocarburi ipotetice denumit steran

(ciclopentanoperhidrofenantren) care cuprinde trei nuclee ciclohexanice i
unul ciclopentanic condensate:

Lipide
12 Diver ii steroizi difer între ei prin grup ri

11 13 17 func ionale i catene laterale grefate pe
1 C D
10 16 nucleul steranic, prin prezen a unor leg turi
2 9 14
8 15 duble i prin existen a unui num r foarte
A B
3 5 7 mare de stereoizomeri. Principalele grupe
4 6 de steroizi sunt: hormonii esterogeni,
Steran androgeni, gestageni, corticosuprarenali,
acizii biliari i sterolii.
Sterolii sunt alcooli steroidici prezen i în toate organismele vii. Clasificarea
sterolilor se poate face, simplu, dup originea lor, de exemplu, zoosteroli
(colesterol), fitosteroli (stigmasterol, sitosterol), micosteroli (ergosterol).
Zoosterolii, sterolii de origine animal , au la baz colesterolul. El lipse te la

plante, microorganisme, nevertebrate. Este un component esen ial al tuturor
structurilor membranare lipoproteice.
Colesterolul apare, fie în stare
liber , fie esterificat cu acid stearic,
linoleic, oleic, palmitic, etc. este o
substan solid , alb , insolubil în
ap i are un caracter hidrofob
HO pronun at. Esterii colesterolului se
Colesterol numesc colesteride i sunt

componente cu caracter hidrofob.
Colesterolul are un rol structural,
este prezent în majoritatea
membranelor celulare; are
propriet i antihemolitice, precum i
un rol antitoxic; ia parte la
emulsionarea gr similor efectuat
HO
de acizii biliari la nivelul intestinului;
7-Dehidrocolesterol este precursorul tuturor celorlal i
compu i steroizi (acizi biliari, hormoni sexuali i hormoni corticoizi). Al turi de
colesterol, în organismele animale se g se te i 7-dihidrocolesterolul
(provitamina D).

Lipide
Fitosterolii, sterolii de origine vegetal , sunt r spândi i în plantele inferioare,

în plantele superioare, în vegeta ia terestr , marin , îmn multe
microorganisme, etc. cel mai frecvent se întâlne te sitosterolul (uleiul de
soia, uleiul din semin e de bumbac, uleiul din germeni de cereale), fiind
înso it, de cele mai multe ori, de stigmasterol.
C 2H5 CH3
HO HO
β-sitosterol Stigmasterol
Micosterolii, sterolii de origine microbian , au drept reprezentant

ergosterolul, care are ca precursor biogenetic, zinosterolul separat din
gr simile din drojdie. Cantit i
mari de ergosterol con in
ciupercile, drojdiile i unele
bacterii.
CH3 Ergosterolul prezint o

HO
importan deosebit datorit
Ergosterol rolului s u de provitamin D2.
Acizii biliari sunt steroizi prezen i în bil . Ei deriv de la acidul colanic fiind
deriva i hidroxila i ai acestuia.
În bil , acizii biliari apar de obicei lega i la nivelul grup rii – COOH cu
glicocolul, salifiat sub form de s ruri alcaline (Na, K) ca de exemplu, acidul
glicocolic, glicodezoxiciclic, glicolifocolic, sau cu taurina, când formeaz
taurocola i, taurodezoxicola i, taurolitocola i.
Cel mai important acid biliar din bila
R2 omului este acidul cilic. Al i acizi biliari

sunt: acidul chenodezoxicolic, acidul
dezoxicolic, acidul litocolic
CO X R1=R2=X=OH acidul colic
R1 R1=H; R2=X=OH acidul dezoxicolic

Lipide
R2=H; R1=X=OH acidul chenodezoxicolic

R1=R2=H; X=OH acidul litocolic
X=-NH-CH2-COOH acizi glicocolici
X=-NH-CH2-SO3H acizi taurocolici
Acidul colic i chenodezoxicolic se sintetizeaz în ficat din colesterol; i se
numesc acizi biliari primari. Sinteza i eliminarea acizilor biliari prin fecale
reprezint o cale de excre ie a colesterolului. Acizii dezoxicolic i litocolic se
numesc acizi biliari secundari, deoarece se sintetizeaz în lumenul intestinal
sub ac iunea microorganismelor din cei primari.
S rurile biliare (s ruri de sodiu sau potasiu a acizilor glicocolic i taurocolic)

deversate cu bila în duoden, împreun cu unele lipide polare, au rol esen ial
în solubilizarea i încorporarea lipidelor într-o form u or absorbabil prin
peretele intestinal. Acestea au o mare capacitate de emulsionare a multor
substan e insolubile în ap , m rind astfel suprafa a de contact cu hidrolazele
pancreatice specifice: lipaze, fosfolipaze, colesterolesteraza.
3.4. Lipide complexe
În compozi ia lipidelor complexe intr , pe lâng C, H, O, i N, sau P (sau

ambii) i eventual S. Sunt lipide de constitu ie, care se g sesc în cantit i
mici în toate celulele mai ales în mitocondrii i membrana celular .
În func ie de natura substan elor din compozi ia lor, lipidele complexe se

împart în fosfolipide i glicolipide.
3.4.1. Fosfolipide (fosfatide) aceast categorie de lipoide cuprinde

cele mai importante lipide structurale. Fosfatidele împreun cu proteine i
alte lipide particip la construc ia membranelor tuturor celulelor animale i
vegetale. Deoarece, posed grup ri polare, fosfolipidele formeaz solu ii
coloidale de tipul asocia iilor micelare i/sau straturi biolamelare.
Fosfolipidele sunt substan e complexe care con in în molecula lor alcool

(glicerol, inozitol, sfingozin ), o baz azotat (etanolamina i colina) iar în
unele cazuri aminoacidul serina, acizi gra i superiori atât satura i cât i
nesatura i (palmitic, stearic, linoleic, linolenic, arahidonic, lignoceric, nevronic,
etc.) i acid fosforic, frecvent sub forma unui singur rest, mai rar dou resturi.
În func ie de natura alcoolului din structura lor, fosfatidele se împart în:

Lipide
glicerofosfolipide;
inozitfosfolipide;
sfingofosfolipide.
3.4.1.1. Fosfoglicerolipide (glicerofosfolipide)
Fosfoglicerolipide sunt cele mai simple fosfatide, în care una din grup rile
hidroxil de alcool primar din glicerin este esterificat cu acid fosforic, iar
celelalte grup ri hidroxil sunt esterificate cu acizi gra i.
În asociere cu proteine i alte lipide alc tuiesc membranele tuturor celulelor

vegetale i animale. Principalele glicerofosfolipide sunt urm toarele:
fosfatidilcolina (lecitina), fosfatidiletanolamina (cefalina), fosfatidilserina,
acetalfosfolipide (plasmalogene).
Fosfatidilcolinele (lecitine) sunt cele mai r spândite i importante lipide

complexe. Cuprind restul fosfatidil legat de colin .
Restul acil din pozi ia 1 este de

CH2 O CO R1
regul saturat iar cel din pozi ia 2
CH O CO R2
OH nesaturat, adesea provine din acid
+ CH3
CH2 O P O CH2 CH2 N CH3 linoleic, acid arahidonic. Prezen a
O CH3
acestor resturi nesaturate face ca
lecitinele s fie foarte sensibile la procesul de peroxidare.
Lecitinele au structur de amfiioni (bipolari) prin sarcina negativ a restului

fosforil i sarcina pozitiv a grup rii cuaternare de amoniu).se g sesc în
propor ia cea mai mare în structurile lipoproteice membranare. Cantit i mari
de lecitine se g sesc în g lbenu ul de ou (10%), semin e de soia (~2,5 –
3%), în creier (6%), în m duva oaselor (5%), ficat (3%), în semin e de
leguminoase i cereale (~2%), etc.
Lecitinele, ca i celelalte fosfolipide, pot fi hidrolizate enzimatic, în prezen a

fosforilazelor, care scindeaz fie acidul din pozi ia 1, fie din pozi ia 2
rezultând lizolecitine (lizofosfatide). Lizolecitinele au ac iune hemolitic
puternic , favorizând distrugerea rapid a globulelor ro ii.
Fosfatidiletanolaminele (cefaline) sunt fosfatide ce cuprind restul fosfatidil

legat de etanolamin (colamin ).

Lipide
Cefalinele înso esc lecitinele în toate

CH2 O CO R1
CH O CO R2
celulele vegetale i animale dar în
OH cantit i mai mici. Sunt mai abundente
+
CH2 O P O CH2 CH2 N H3 în lipidele din esutul nervos.
O Datorit structurii amfionice, cefalinele
au rol esen ial în schimbul de substan e neionice, amidice la nivelul
membranelor celulare.
Prin metilarea grup rii aminice se transform în lecitine.
Fosfatidilserinele (serinfosfatide) înso esc în cantit i mici celelalte

fosfolipide în membranele biologice, în
CH2 O CO R1
cloroplaste, mitocondrii i reticulul
CH O CO R2 +
O NH3 endoplasmatic.
-
CH2 O P O CH2 CH COO Serinfosfolipide se g sesc în cantit i mai
OH mari în creier i în boabele de soia. Prin
decarboxilarea restului de serin se formeaz fosfatidiletanolamine.
Acetalfosfolipidele (plasmalogene) se deosebesc de celelalte fosfatide
prin aceea c gruparea alcoolic C1
CH2 O CH CH (CH2)n CH3 din glicerol este legat eteric de un
CH O CO R enol alifatic superior; alcoolul azotat
OH
+ care esterific gruparea fosforil este,
CH2 O P O CH2 CH2 N H3
cel mai frecvent, etanolamina.
O
Plasmalogenele se g sesc în cantit i
mari în creier i în alte organe (mu chi, ficat).
Fosfatidilglicerolii sunt fosfatide f r azot. Cuprind unul sau dou resturi
CH2 O CO R1
fosfatidil legate de glicerol.
O CH O CO R2 Cardiolipina sau
CH2 O CO R1
CH2 O P CH2 difosfatidilglicerolul a fost
CH O CO R2
OH CHOH OH izolat din mu chiul
CH2 O P O CH2 cardiac. Este principala
O component fosfolipidic a
membranei interne mitocondriale.
3.4.1.2. Inozitfosfolipide (fosfatidilinozitele) Fosfatidilinozitele

cuprind restul fosfatidil legat de un polialcool ciclic, inozitol (mezoinozitol).

Lipide
Se afl al turi de celelalte lipide în toate

CH2 O CO R1
esuturile vegetale, animale. Sunt mai
CH O CO R2
O OH OH
abundente în creier, soia, cereale, drojdii
H
CH2 O P O H H i bacterii acidorezistente.
H OH
OH H OH Din esutul nervos au fost izolate i
OH H caracterizate chimic inozitolfosfatide cu 2
sau 3 resturi de acid fosforic respectiv fosfatidilinozitoli – 4 - fosfat i
fosfatidilinozitoli – 4,5 – bifosfat.
Inozitfosfatidele au roluri importante în procesele de transmitere a semnalelor
extracelulare în toate esuturile.
3.4.1.3. Sfingofosfolipide (fosfosfingozine)
Sfingofosfolipidele sunt deriva i a unui aminoalcool superior, sfingozina:
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH CH2 OH sau, mai rara, a derivatului

OH NH2 hidrogenat, dehidrosfingozina:
CH3 (CH2)14 CH CH CH CH CH2 OH Compusul de baz caracteristic

OH NH2 tuturor sfingofosfolipidelor este
ceramida, un derivat al sfingozinei
care con ine un rest de acid gras saturat sau nesaturat cu 18-26 atomi de
carbon, ce se leag amidic la gruparea –NH2 de sfingozin . Prin func ia
alcoolic primar , ceramida se leag de acidul fosforic esterificat cu colina.
O
+ CH3
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH CH2 O P O CH2 CH2 N CH3
CH3
OH NH CO R OH
Acizii gra i mai frecvent întâlni i în structura sfingofosfolipidelor sunt acizii

palmitic, lignoceric i nevronic.
Sfingolipidele sunt componente de importan vital a membranelor celulare,

atât în regnul animal cât i în cel vegetal. Creierul i esutul nervos cuprinde
cantit ile cele mai mari de sfingolipide. În lipidele din stratul de rezerv se
reg sesc doar ca urme.
Cele mai r spândite sfingolipide sunt sfingomielinele care se g sesc în creier

i în întregul sistem nervos. Ele formeaz teaca mielinic a axonilor i
substan a alb a sistemului nervos central.

Lipide
3.4.2. Glicolipide cuprind ceramid legat glicozidic de monozaharide

(hexoze)sau oligozaharide. Se împart în cerebrozide, glicolipide neutre i
gangliozide, glicolipide acide.
3.4.2.1. Cerebrozidele sunt r spândite în toate organismele vii, g sindu-

se în special în creier dar i în alte esuturi i organe (splin , glanda
suprarenal , pl mâni, eritrocite, leucocite, etc.)
în molecula cerebrozidelor intr o ceramid legat la -galactoz

(galactocerebrozid) sau, mai rara, -glucoz (glucocerebrozid).
CH2 OH
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH CH2 O O OH
H
OH NH COR H OH
H H
OH H
Galactocerebrozid
Acidul gras este legat la gruparea –NH2, printr-o leg tur amidic , i poate fi
reprezentat de acidul lignoceric, acidul cerebronic, acidul nevronic, acidul
oxinevronic, de unde i denumirea cerebrozidelor: cerazina, cerebiona,
nevrona i oxinevrona.
În creier, galactocerebrozidele mai cuprind i resturi sulfat legate esteric de

galactoz , lipide polare denumite sulfatide.
3.4.2.2. Gangliozidele con in o ceramid , în care acidul gras este

frecvent acidul stearic, legat la un oligozaharid alc tuit din glucoz ,
galactoz , N-acetilgalactozamin . Oligozaharidul este legat la rândul lui de
unul, dou sau trei resturi de acid sialic (acidul acetil-neuraminic).
Cearamida Glu Gal Gal NHAC Gal
NANA
Gangliozit monosialic
Glc = glucoz ; Gal = galactoz ; Gal – NHAC = N – acetil-galactozamin ;

NANA = acid N-acetil-neuraminic.
Cea mai mare cantitate de gangliozide se g se te în materia cenu ie a

creierului dar mai ales în termina iile nervoase având rol important în
transmiterea impulsului nervos prin sinapse.

Glucide
4. Glucide
Glucidele (hidra ii de carbon) sunt substan e ternare compuse din C, O, H

dar pot fi i glucide care con in i azot iar altele i sulf. În natur glucidele
sunt sintetizate de plante prin fotosintez clorofilian din H2O i CO2, sintez
endoterm care înmagazineaz energia furnizat de radia iile solare prin
intermediul clorofilei.
nCO2 + nH2O + h Cn (H2O)n + nO2
În organismul animal se sintetizeaz polizaharidul denumit glicogen.
4.1. Clasificarea glucidelor
Glucidele pot fi clasificate dup urm toarele criterii:
dup num rul de atomi: monozaharide, dizaharide, sau ozide (

oligozaharide), polizaharide;
dup simplitate/complexitate: glucide simple(polihidroxialdehide sau

polihidroxicetone); glucide superioare care rezult prin policondensarea
glucidelor simple i care în unele cazuri pot avea lega i i compu i
neglucidici;
dup structur : oze (monoglucide) care se grupeaz în aldoze i cetoze;

ozide sau poliglucide care la rândul lor pot fi holozide (hologlucide) cu
molecula format numai din monoglucide i heterozide (glicozide) care sunt
constituite din glucide i compu i neglucidici (agliconi)
Holozidele la rândul lor se clasific în oligozide care con in dou sau mai
multe resturi de monoglucide i poliozide (poliglucide) care con in foarte
multe resturi de monoglucide identice sau diferite.
Heterozidele în func ie de aglicon pot fi O-heterozide, S- heterozide i N-

heterozide.

Glucide
4.1.1. Oze (monoglucide)
4.1.1.1. Propriet i structurale
Monozaharidele sunt deriva i ai polialcoolilor din care se pot forma prin
oxidare. Astfel, prin oxidarea unui alcool cu trei atomi de carbon (glicerolul)
se poate ob ine o aldotrioz (aldehida
O
C gliceric ) i o cetotrioz (dioxiacetona):
H
CH OH Asem n tor ob inerii celor dou trioze se
+
CH2 OH - 2H CH2 OH poate ob ine orice alt monozaharid. Prin
CH OH aldehida glicericã
oxidarea grup rii alcoolice primare
CH2 OH
CH2 OH
C O
–CH2 –OH se formeaz aldoze, iar prin
CH2 OH oxidarea grup rii alcoolice secundare
dioxiacetona cetoze. CH OH
4.1.1.2. Izomeria monozaharidelor
Izomeria optic Cele mai multe monoglucide, având în molecula lor

atomi de carbon asimetrici, prezint asimetrie molecular i deci sunt
substan e optic active. Monoglucidele care rotesc planul luminii polarizate
spre dreapta se numesc dextrogire i se noteaz cu (+) iar cele care rotesc
planul luminii polarizate spre stânga se numesc levogire i se noteaz cu (-).
Aldopentozele sau aldohexozele sub form aciclic con in trei respectiv patru
atomi de carbon asimetrici i deci se prezint sub a 23 respectiv 24
stereoizomeri optic activi. Cetopentozele i cetohexozele au fiecare un atom
de carbon asimetric mai pu in decât aldozele izomere.
Amestecul echimolecular al celor izomeri, dextrogir i levogir, constituie un

racemic care nu prezint activitate optic .
Stereoizomerie. Din motive de sistematizare, compu ii optic activi s-au

împ r it în dou serii sterice, D i L, dup înrudirea configura ional cu un
compus de referin care este gliceraldehid . Se consider c
monozaharidele care au configura ia atomului de carbon asimetric cel mai
îndep rtat de gruparea carbonil identic cu cea a carbonului asimetric din D-
gliceraldehid apar in seriei sterice D, iar cele care au configura ia aceluia i
atom de carbon identic cu cea a carbonului din L-gliceraldehid apar in
seriei sterice L.

Glucide
CHO
H C OH
CH2 OH
D-gliceraldehida
CHO CHO
H C OH HO C H
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH
D-eritrozã D-treozã
CHO CHO CHO CHO

H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH H C OH HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH
CH2 OH
D-ribozã D-arabinozã D-xilozã D-lixozã
CHO CHO CHO CHO CHO CHO CHO

CHO
H C OH HO C H H C OH HO C H H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH HO C H HO C H HO C H HO C H
H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
D-glucozã D-manozã CH2 OH
D-alozã D-altrozã D-gulozã D-idozã D-galactozã D-talozã
Seria D al aldozelor
CH2 OH
C O
CH2 OH
dioxiacetonã
CH2 OH
C O
H C OH
CH2 OH
D-eritrulozã
CH2 OH CH2 OH
C O C O
H C OH HO C H
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH
D-ribulozã D-xilulozã
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

C O C O C O C O
H C OH HO C H H C OH HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH
D-psicozã D-fructozã D-sorbozã D-tagatozã
Serie D a cetozelor
Glucide
Nu to i stereoizomerii posibili se g sesc în natur . Cele mai r spândite i
importante din punct de vedere biologic sunt aldozele D-riboz , D-glucoz ,
D-galactoz , D- manoz i cetozele D-ribuloz i D-fructoz iar dintre
zaharurile apar inând serieie L: L- fructoza i L-sorboza. De precizat c
apartenen a la seria D sau L nu exprim sensul de rota ie a planului luminii
polarizate de c tre zah rul respectiv, ci se refer la configura ia absolut a
atomului de carbonasimetric cel mai îndep rtat de gruparea carbonil. Un
compus apar inând seriei D poate fi levogir D(-) sau dextrogir D(+).
Izomeria ∝ ⇔ β. Structurile ciclice ale monozaharidelor.
Coexisten a în aceea i molecul a grup rilor carbonilice cu grup rile OH,

face ca acestea s interac ioneze i s formeze leg turi interne. Astfel,
gruparea carbonil poate reac iona cu grup rile –OH din pozi iile 4, 5 sau 6 cu
formarea unui compus de adi ie intramolecular denumit semiacetal (în cazul
aldehidelor) sau semicetal intern (în cazul cetonelor):
O OH CH2OH CH2OH
C H C OH
H C O C
(CHOH)n (CHOH)n O (CHOH)n (CHOH)n O
CHOH H C CHOH H C
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
Gruparea hidroxil, ap rut la fostul carbon carbonilic poart denumirea de

hidroxil semiacetalic sau glicozidic i se deosebe te ca reactivitate de
celelalte.
Structurile ciclice se formeaz în cazul aldohexozelor prin participarea

carbonilor 1 i 4 sau 1 i 5, iar în cazul cetohexozelor cu participarea
carbonilor 2 i 5 sau 2 i 6. structurile monozaharidelor con inând cicluri de
cinci atomi se numesc furanozice (prin analogie cu heterociclul furan) în timp
ce acelea con inând cicluri de ase atomi se numesc piranozin (prin analogie
cu heterociclul piran).
Ca urmare a reac iei de ciclizare prin semiacetalizare, fostul carbon
carbonilic devine carbon asimetric putând s adopte dou configura ii sterice
diferite. Cei doi izomeri optici ob inu i prin rotirea hidroxilului glicozidic sau
semiacetalic, nota i cu literele grece ti ∝ i β, poart denumirea de naomeri
(izomeri supranumerari). Cei doi anomeri difer între ei prin propriet ile
chimice i fizice ca i prin valoarea unghiului de rota ie.
Glucide
CH2OH CH2OH
CHO CHOH OH
C O C
CHOH CHOH O
CHOH HC OH HC OH
CHOH O
O CHOH CH HC OH HC OH
Furan CHOH CHOH HC OH HC
Aldohexoza Structurã furanozicã Cetohexozã Structurã furanozicã
OH
HC CH2OH
HC OH COH
HC OH O CHOH O
HC OH CHOH
O HC CHOH
CH2OH CH2
Piran Structurã piranozicã Structurã piranozicã
Cele dou forme anomere pot trece una în cealalt prin intermediul formei
ciclice care, în solu ie apoas , este prezent în cantit i minime.
Structura ciclic a monozaharidelor poate fi prezentat deosebit de sugestiv

cu ajutorul formulelor Haworth. În reprezentarea Haworth, ciclurile furanozice
i piranozice sunt imaginate ca poligoane regulate perpendiculare pe planul
hârtiei iar laturile poligonului apropiate de privitor se reprezint uneori prin
linii îngro ate.
Structurile Haworth pentru anomerii ∝ i β ai glucopiranozei i fructofuranozei

se reprezint astfel:
CH2OH CH2OH
H H H OH
H H
H OH H
OH
OH OH H
OH
OH H OH
H
α-D-glucopiranoz β-D-glucopiranoz
HO H2C CH2OH
O HO H2C O OH
H OH H OH
H OH H CH2 OH
OH H OH H
α −D fructofuranozã β-D-fructofuranoza

Glucide
4.1.1.3. Propriet ile fizice i chimice ale monozaharidelor
Monozaharidele sunt substan e solide, cristalizate, solubile în solven i polari,
greu solubile în alcool i eter i foarte greu solubile în aceton .
O caracteristic principal este gustul lor dulce care nu apare la polizaharide.
Monozaharidele prezint multe propriet i caracteristice grup rii carbonil i

grup rilor hidroxil precum i propriet ilor condi ionate de prezen a
concomitent în molecula lor a acestor grup ri func ionale.
aa)) Reducerea monozaharidelor d na tere la polialcolii corespunz tori.

Astfel, D-glucoza, se reduce la D-glucitol (D-sorbitol), iar fructoza la D-
sorbitol i D-manitol.
CHO CH2 OH CH2 OH CH2 OH

H C OH H C OH C O HO C H
HO C H HO C H HO C H HO C H
D-glucozã D-sorbitol D-fructoza D-manitol
În organismul animal i vegetal se întâlnesc, al turi de polialcooli aciclici i

polialcooli ciclici (ex. inozitol i quercitol)
bb)) Oxidarea ozelor are loc, dup condi ii, la nivele i în moduri diferite.
Oxidarea grup rii aldehidice în condi ii blânde conduce la acizi aldonici.

Astfel, de la glucoz se ob ine acid gluconic; de la galactoz , acid galactonic.
CHO COOH CHO COOH

HO C H oxidare HO C H HO C H HO C H
D-glucozã Acid gluconic D-galactozã Acid galactonic
Dintre propriet ile acizilor „onici” men ion m u urin a cu care se poate
elimina o molecul de ap între gruparea carboxil i hidroxilul de la carbonul
4 sau 5 trecând în - sau -lactone.

Glucide
COOH O C
H C OH H C OH
HO C H HO C H O
H C OH - H2O H C OH
H C OH H C
CH2 OH CH2 OH
Acid D - gluconic δ- lactonã
Prin oxidarea energic a monoglucidelor se ob in acizi aldarici astfel, de la

glucoz se ob ine acidul zaharic, de la galactoz , acidul mucic.
CHO COOH
H C OH oxidare H C OH
HO C H energica HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH COOH
D-glucozã D - acid glucaric
(acid zaharic)
Printr-o oxidare special , asigurându-se în prealabil protejarea grup rii

carbonil, fiind oxidat numai gruparea hidroxil primar, se ob in acizi uronici
(glucuronic, galacturonic, etc).
H C OH H C OH
H C OH H C OH
oxidare O
HO C H O HO C H
H C OH H C OH
H C H C
CH2 OH COOH
α- D- glucopiranozã Acid glucuronic
cc)) Esterificarea ozelor cu acid fosforic reprezint o etap important în

îns i men inerea ozelor în celul ca i în metabolizarea lor ulterioar .
Printre esterii fosforici ai ozelor men ion m glucozo-6-fosfatul, fructozo-6-
fosfatul, fructozo -1,6 - difosfatul
CH2 OPO3H2
H2O3PO CH2 CH2OH H2O3PO CH2 CH2 OPO3H2
H O H O O
H H
OH H OH H OH
H OH H OH
OH OH
H OH OH H OH H
α-gluco 6 fosfat α fructozo 6 fosfat α fructozo 1,6 difosfat

Glucide
dd)) Gruparea hidroxil semiacetalic poate forma oxigen-eteri cu al i compu i
care con in o grupare –OH (de exemplu cu alcooli). Compu ii forma i se
numesc glicozide. Glicozidele se pot prezenta fie sub forma anomerului
∝, fie a celui β. Cel mai simplu compus de acest fel este ∝ i β
metilglicozidul, care în cazul glucozei se prezint astfel:
CH2 OH CH2 OH
H O OCH3 H O H
H H
OH H OH H
OH H OH OCH3
H OH H OH
metil - β-D-glucopiranozid metil - α-D-glucopiranozid
Dac eterificarea se face cu gruparea –OH al altei oze se ob in oligo- i

polizaharide.
Legarea unei componente neglucidice, denumit aglicon, duce la oxigen-,

azot-, sulf-, glicozide. De exemplu, nucleozidele sunt N_glicozide în care
agliconul este o baz azotat .
ee)) Prin înc lzirea cu acizi (HCl, H2SO4), pentozele se transform în furfurol,
hexozele în hidroximetil-furfurol.
HOH2C O H + O CHO
H
H H
H OH -3H2O
OH OH
pentoza furfurol
CH2OH
H O H + HOH2C O CHO
H H
OH H -3H2O
HO OH
H OH
hexoza 5-hidroximetilfurfurol (HMF)
Furfurolul i deriva ii s i se condenseaz cu diferi i fenoli sau amine
aromatice, formând substan e colorate, care stau la baza unor reac ii
generale sau specifice pentru zaharuri.
4.1.1.4. Monozaharide mai importante
Triozele (gliceroaldehida i dihidroxiacetona) apar ca produ i intermediari ai

metabolismului glucidelor;

Glucide
Tetrozele nu se g sesc în natur în stare liber . În cursul metabolismului
intermediar pot fi g site, sub form de esteri fosforici (ex. eritrozo-4-fosfat).
Pentozele se g sesc r spândite în natur , mai ales sub form de

polizaharide denumite pentozani.
Dintre aldopentoze cele mai importante sunt: L(+) arabinoza; D(+) xiloza; D(-)
riboza.
L(+) arabinoza este r spândit în vegetale sub form de

polizaharide denumite arabani (în gumele de cire , prun, etc)
CHO
H C OH de unde se pot ob ine prin hidroliz .
HO C H Nu este fermentat de drojdii i nu este metabolizat în
HO C H organism.
CH2 OH
L (+) arabinozã
D(+) xiloza, numit i „zah r de lemn”, se g se te liber în cantit i
mici în unele fructe (zarz re) dar este destul de r spândit
CHO sub form de polizaharide denumite xilani. Se poate ob ine
H C OH prin hidroliza polizaharidelor din cocenii de porumb.
HO C H
H C OH Este pu in metabolizat în organism i se elimin ca atare.
CH2 OH Xiloza nu este fermentat de drojdiile tipice.
D (+) xilozã
D(-) riboza nu se g se te liber în esuturi dar prezint un deosebit

interes biologic, ca parte componenet a nucleotidelor,
CHO
H C OH enzimelor, acizillor nucleici (ARN) i ca intermediari
H C OH metabolici, sub form de esteri fosforici ai β-ribofuranozidelor.
H C OH
CH2 OH
Cetopentozele mai importante xiluloza i ribuloza care joac
D (-) ribozã un rol însemnat în procesul de fotosintez .
CH2 OH CH2 OH
C O C O
HO C H H C OH
H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH
D (+) xilulozã D (-) ribulozã

Glucide
Hexozele sunt cele mai r spândite oze în natur . Unele se g sesc în stare
liber , altele intr în structura unor poliglucide i a unor glicozizi sau apar ca
produ i de hidroliz ai acestora.
Cele mai importante aldohexoze sunt: glucoza, manoza i galactoza.
D (+) glucoza este foarte r spândit în regnul vegetal i animal i

este principala oz a organismului uman. Se g se te atât sub form liber
cât i în structura oligozaharidelor (zaharoz , lactoz , maltoz , celobioz ),
polizaharidelor (amidon, glicogen, celuloz ) i sub form de deriva i (esteri
fosforici, glucozamina, etc.). în stare liber glucoza se g se te în sânge,
limf , în lichidul cefalorahidian, în sucul de struguri i al celorlalte fructe dulci,
în mierea de albine.
H
C O CH2OH
CH2OH H OH
H H C OH
H H
H HO C H OH H
OH H
H C OH OH H
OH OH
H C OH OH
H
H OH CH2 OH
α-D (+) glucopiranoz β-D (+) glucopiranoz
D(+) glucoza aciclic
Glucoza se ob ine prin hidroliz acid sau enzimatic a amidonului sau
zaharozei.
D(+) Manoza se g se te mai ales sub forma unor polizaharide

numite manani dar intr i în structura unor glicoproteine i a unor glicolipide.
CHO
HO - C - H H2C OH
H2C OH
O O
H HO - C - H H OH
H H
H
OH HO H - C - OH OH HO
HO H
HO OH
H - C OH
H H H
H
CH2OH
α-D(+)manopiranoza D(+)manoza β-D(+)manopiranoza

aciclica
D(+) Galactoza se g se te în cantit i foarte mici în sânge, lichidul

cefalorahidian, urin i în cantit i mari sub form de combina ii: lactoz ,
rafinoz , stahioz , agar-agar, gume i mucilagii, cerebrozide.

Glucide
CHO
H - C - OH H2C OH
H2C OH
O HO O
HO HO - C - H OH
H H
H
OH H HO - C - H OH H
H H
H OH
H - C OH
H H HO
HO
CH2OH
α-D(+) galactopiranoza D(+)galactoza β-D(+)galactopiranoza
Cetohexozele mai importante sunt: D(-) fructoza i L(-) sorboza.
D(-) Fructoza (zah rul de fructe, levuloza) se g se te în fructele

dulci, mierea de albine, intr i în structura zaharozei, rafinozei, stahiozei i
inulinei. Sub form de fructozo-fosfa i, fructoza este important în
metabolismul glucozei
CH2OH
C O
HO H2C O CH2OH HO H2C O OH
HO C H
H HO H HO
H OH H C OH H CH2OH
HO H H C OH HO H
CH2OH
α-D(-)fructofuranoza D(-)fructoza β-D(-)fructofuranoza
aciclica
Fructoza, spre deosebire de aldohexozele men ionate anterior, este levogir .

Este cea mai important cetohexoz . Are un gust mai dulce decât zaharoza
i glucoza.
Fructoza liber (izolat , cristalizat ) este de form piranozic , dar în

combina iile sale este furanozic .
L(-) sorboza este important pentru c serve te ca substart pentru

producerea de vitamin C. Se g se te în fructele de scoru .
CH2 OH
H CH2OH C O H O OH
O
HO C H
H OH H C OH H OH
HO H2C OH HO H2C CH2 OH
HO C H
OH H CH2 OH OH H
α L(-)sorbofuranozã L(-) sorboza aciclicã β L(-) sorbofuranozã

Glucide
4.1.1.5. Deriva i ai monozaharidelor Monozaharidele prezint o serie
de deriva i, importan i din punct de vedere biochimic, cum ar fi:
aminozaharurile, dezoxizaharurile i polialcoolii.
a) Aminozaharurile pot fi considerate c provin din monoglucide prin

substituirea unei grup ri hidroxil cu o grupare amino. Larg r spândite
în plante i animale sunt aminoglucidele care provin de la glucoz -
glucozamina i de la galactoza-galactozamina.
Glucozamina i galactozamina au gruparea amino la carbonul doi.
CH2 OH CH2 OH
H O H OH O H
H H
OH H OH H
OH OH H OH
H NH2 H NH2
α-D-glucozaminã α-D-galactozaminã
În proteoglicani se g sesc cu prec dere sub form N-acetilat sau N-
sulfatat .
CH2 OH CH2 OH
OH O H OH O H
H H H
OH H OH
H OH H OH
H HN COCH3 H HN SO3H
α-N-acetilgalactozaminã N-sulfatul- galactozaminã
Prin condensarea unei molecule de manozamin cu o molecul de acid

piruvic rezult acidul neuraminic.
COOH
C O
H
C O CH2
H2N C H H C OH
H2N C H
HO C H + CH3 C COOH
H C OH HO C H
O
H C OH H C OH
CH2 OH H C OH
CH2 OH
manozaminã acid piruvic acid neuraminic
Acilarea acidului neuraminic d na tere la N-acilderiva i denumi i acizi xialici

care intr în compozi ia glicolipidelor din membranele celulare i a unor
glicoproteine.

Glucide
b) Dezoxizaharuri pot fi considerate c provin din monoglucide prin
înlocuirea unei grup ri hidroxil cu un
CHO
atom de hidrogen.
CH2
HO H2C O H
H - C - OH Un dezoxizahar important este 2-
H H
H - C OH H OH
dezoxiriboza, componenta glucidic din
CH2OH HO H
structura acizilor dezoxiribonucleici.
D-2-dezoxiriboza
Alte dezoxizaharuri importante sunt L-ramnoza (6-dezoximanoza) i L-

fructoza (6-dezoxigalactoza).
H H Ramnoza intr în structura unor

HO O O
CH3 OH H
CH3 OH glicozizi (antociani), iar L-fructoza
H H H HO
H OH OH este prezent , al turi de acidul
HO
HO OH HO H xialic, în structura glicoproteinelor.
α-L-Ramnoza α-L-Fucoza
(6-dezoxi-L-manoza) (6-dezoxi-L-galactoza)
c) Polialcoolii sunt compu i de reducere ai monozaharidelor. Cei mai

r spândi i în natur sunt sorbitolul, rezultat prin reducerea glucozei i
manitolul ce se poate ob ine prin reducerea manozei.
CH2OH CH2OH
H C OH HO C H
HO C H HO C H
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH2OH CH2OH
Sorbitolul Manitolul
4.1.2. Oligozaharide sunt compu i glucidici rezulta i prin condensarea a

dou sau mai multor monozaharide (maximum 10). Leg tura stabilit între
monozaharide este de natur glicozidic .
Oligozaharidele pot fi: dizaharide, trizaharide, tetrazaharide.
4.1.2.1. Dizaharide
Cele mai importante i abundente oligozaharide sunt dizaharidele.

Dizaharidele rezult , formal, prin condensarea a dou molecule de
monozaharid, care se poate face:

Glucide
- cu participarea ambilor hidroxili semiacetalici, rezultând dizaharide
dicarbonilice (nereduc toare);
- cu participarea hidroxilului semiacetalic al unei oze i a unui hidroxil

alcoolic al celeilalte oze, rezultând dizaharide monocarbonilice
(reduc toare).
Cele mai importante dizaharide sunt: zaharoza, lactoza, maltoza, celobioza,

gentiobioza, melibioza, trehaloza.
Zaharoza este dizaharidul format dintr-o molecul de α-glucopiranoz i
una de β-fructofuranoz legate 1-2β glicozidic. Este un zah r nereduc tor
deoarece cele dou grup ri OH glicozidice sunt implicate în leg tura dintre
cele dou monozaharide (OH de la carbonul 1 din ∝-D-glucopiranoz i OH
de la carbonul 2 din β-Dfructofuranoz ).
Zaharoza (sucroza) este un diglucid
CH2OH
H O H HOH2C O H foarte r spândit în regnul vegetal i
H
OH H H HO anume în trestia de zah r i în
HO O CH2OH
sfecl , având o valoare nutritiv
H OH HO H
deosebit .
Zaharoza
Prin hidroliza enzimatic , sub
ac iunea zaharazei, denumit i invertaz , zaharoza, zah r dextrogir,
formeaz un amestec echimolecular de fructoz i glucoz dextrogir , care
va roti planul luminii polarizate spre stânga. Acest proces de hidroliz a
zaharozei poart , din acest motiv, i denumirea de inversie a zaharozei.
Zaharoza este un zah r fermentescibil.

Maltoza rezult formal prin eliminarea apei între hidroxilul semiacetalic al
unei molecule de ∝-D-glucopiranoz i
CH2OH CH2OH hidroxilul din pozi ia 4 a altei molecule
H O H H O H
H H de ∝-D-glucopiranoz .
OH H OH H
HO O OH Maltoza apare în cantit i mici în
H OH H OH
vegetalele mai bogate în amidon, fiind
α−Maltoza un produs de degradare enzimatic a
acestuia. Având un hidroxil glicozidic liber maltoza prezint propriet ile
esen iale ale monoglucidelor: mutarota ie, reduce solu ia Fehling.
Maltoza este un glucid fermentescibil.

Glucide
Celobioza este dizaharidul format din 2 molecule de β-glucopiranoz legate
CH2OH CH2OH 1,4 β glicozidic. Este diglucidul reduc tor
O H O OH
H
H H care st la baza structurii celulozei din
O OH H
OH H care se poate ob ine prin hidroliz acid
HO H H
H OH H OH sau enzimatic .
β−Celobioza Gen iobioza este un dizaharid format din
O CH2 2 molecule de β-D-glucopiranoz legate

CH2OH
H O H O OH 1,6 β glicozidic. Intr în structura multor
H H
OH H OH H glicozizi dintre care cel mai important
HO H HO H
H OH este amigdalina. Nu este fermentat de
H OH
drojdii. Prezint propriet ile diglucidelor
β−Gentiobioza
reduc toare.
Trehaloza este format din 2 molecule de ∝-D-glucopiranoz legate 1,1

glicozidic. Se g se te în drojdia de
CH2OH H OH
O H H H bere i ciuperci. Nu este un diglucid
H
H OH H
OH H
(1) (1')
H reduc tor.
HO O O OH
H OH CH2OH
Trehaloza
Lactoza rezult formal prin eliminarea unei molecule de ap între hidroxilul
semiacetalic al β-D-galactopiranoz i
CH2OH CH2OH
O H O H hidroxilul din pozi ia 4 a unei molecule de
HO H
H
OH H
O OH H β-glucopiranoz .
H H OH
Lactoza se g se te în laptele
H OH H OH
mamiferelor care o sintetizeaz din
α−Lactoza
glucoz . Sub ac iunea β-galactozidazei
este hidrolizat la zaharurile componente. Este un diglucid reduc tor.
Bacteriile lactice transform lactoza în acid lactic. Ea este fermentat i
alcoolic de c tre unele drojdii.
CH2 OH CH2 Melibioza este format din ∝-D-

H O H
H O galactopiranoz i A-D-glucopiranoz
H O H
OH H H
H legate 1,6 glicozidic. Este un dizaharid
OH
OH
OH OH reduc tor.
H OH
H NH2
Melibioza
Glucide
4.1.2.2. Trizaharidele
Mai importante sunt urm toarele trizaharide care se g sesc în soia, fasole,
sfecl de zah r:
Rafinoza este format din galactoz , glucoz i fructoz unite prin leg turi
1,6 i 1,2 glicozidice. Se g se te în cantitate mare sfecla de zah r.
H2C OH A
HO O H
H B
OH H
H O CH2
H HO H O H HOH2C O H
H
OH H H HO
HO O CH2OH
H OH HO H
Rafinoza
A- actiunea α−galactozidazei; B- actiunea zaharazei
Hidroliza enzimatic poate fi realizat în dou moduri, în func ie de enzima

utilizat : sub ac iunea zaharazei (invertazei) din drojdie rafinoza se
scindeaz în D-fructoz i melobioz , iar prin ac iunea galactozidazei se
scindeaz într-o molecul de galactoz i una de glucoz .
În rafinoz nu exist nici un hidroxil glicozidic liber, deci nu prezint

propriet i reduc toare.
Solatrioza este format din glucoz , galactoz i ramnoz unite prin leg turi
1,3 i 1,2 glicozidice. Este componeneta glucidic a solaninei din cartofi i
solasoninei din tomate (glicozide alcaloidice).
Maltotrioza este un trizaharid format din trei molecule de glucoz . Rezult

prin hidroliza enzimatic a amidonului. Este reduc toare.
Gen ianoza este format din dou molecule de glucoz i una de fructoz
legate β 1,6 i ∝ i β 1,2 glicozidice. Se g se te în r d cinile de gen ian . Nu
este reduc toare.
4.1.2.3. Tetrazaharidele
Aceste oligozaharide sunt mai pu in r spândite în natur . Mai importante

sunt:
Stahioza care se g se te în boabele de soia fiind format din dou molecule

de ∝-D-galactoz , o molecul de ∝-D-glucoz i una de β-D-fructoz .

Glucide
H2C OH H OH O CH2
HO O H H O H HOH2C O H
H H
H OH H
H H OH H H HO
OH O
H HO O H HO CH2OH
H CH2 H OH HO H
HO O
Stahioza
Nu con ine nici un hidroxil glicozidic liber, deci nu este reduc toare. Este
fermentat în colon cu producerea de gaze.
Maltotetroza este format din patru molecule de glucoz legate ∝-1,4

glicozidic. Se formeaz la hidroliza enzimatic a amidonului.
4.1.3. Polizaharide
Polizaharidele sunt compu i cu mas molecular mare (grad de polimerizare

de la 10 la câteva mii) i care con in unit i glicozil dar care pot avea în
structura lor i alte substan e. Polizaharidele pot fi clasificate dup mai multe
criterii i anume:
În func ie de rolul fiziologic: de structur (celuloz , hemiceluloz ) i de

rezerv (glicogen, amidon);
În func ie de monomerii existen i i anume: poliglucide f r aminozaharuri

(glicani) i poliglucide cu aminozaharuri (glicozaminoglicani).
glucani (amidon, glicogen, celulozã)

Hexozani fructani (inulina)
manani
Homopoliglucide galactani
arabani
Pentozani
xilani
Glicani
(poliglucide fãrã Formate din monoglucide diferite:
aminozaharuri) hemiceluloze, agar-agar;
Formate de acizi uronici:

Polizaharide pectine, acid alginic, alginati;
Heteropoliglucide
Gume de fermentare:
xantan, gellan, dextran;
Gume de sintezã: polidextroza.
Cu structurã omogenã: chitinã, acid sialic;

Glicozaminoglicani
(poliglucide cu aminozaharuri)
Cu structurã neomogenã: heparinã,
heparin sulfat, acid hialuronic, condroitin sulfatul.
În func ie de provenien , în care caz polizaharidele pot fi:

- din exudate ale unor arbori: gum arabic , karaya, tragacanth;

Glucide
- din alge: agar, carragenan, algina i, furcellaran;
- din fructe: pectinele;
- din fermenta ie: xanthan, dextran, gelan;
- din semin e i r d cinoase: gum guar, locust, kara, konjae;
- din cereale, tuberculi: amidon;
- din pere ii celulari ai plantelor: celuloz , hemiceluloz .
4.1.3.1. Glicani ( poliglucide f r aminozaharuri)
Homopoliglucidele de interes major i care se g sesc în materiile prime
indigene sunt glucanii respectiv amidonul, glicogenul i celuloza.
Amidonul este homoglicanul cel mai r spândit în lumea
vegetal unde reprezint rezerva glucidic principal . El este constituit
din dou componente care se diferen iaz structural i anume:
amiloza care este componentul liniar (20-30%) constituit din molecule de
glucoz legate ∝1,4. în lan ul liniar al amilozei exist por iuni helicoidale
formate din 6 unit i glucoz /spir , cavitatea hidrofob putând complexa iod,
acizi gra i, emulgatori.
H O H H O H H O H H O H
H H H H
OH H OH H OH H O OH H O
O O O
H OH H OH H OH H OH
Rest de amiloza
amilopectina este principalul constituent al amidonului (70-80%) i are

structur ramificat în care unit ile de glucoz sunt legate ∝1,4 i par ial
∝1,6, acestea din urm reprezentând 5-6% din totalul de leg turi existente.
Amilopectina este asem n toare unui ciorchine de struguri.
CH2OH
H O H
H
O OH H
O
H OH
CH2OH CH2OH CH2
H O H H O H H O H
H H H
OH H O OH H O OH H O
O
H OH H OH H OH
Rest de amilopectina

Glucide
Masa molecular a amilozei variaz de la câteva mii la jum tate de milion.
Nu este solubil în ap , formând micelii hidratate care dau cu iodul o
colora ie albastr .
Masa molecular a amilopectinei este de ordinul zecilor sau sutelor de

milioane. Nu este solubil în ap , formând solu ii coloidale sau micelare care
dau cu iodul o colora ie ro ie. Prezen a ramifica iilor în amilopectin duce la o
molecul de tip globular, foarte condensat .
Propriet ile amidonului sunt o însumare a propriet ilor celor dou

componente: amiloza i amilopectina. Dup natura plantei în care se g sesc,
granulele de amidon de rezerv au forma rotund , oval sau poliedric , cu
dimensiuni cuprinse între 0,002 – 0,15nm. În ap , amidonul nativ este
insolubil. În ap cald se produce o umflare a granulelor care la o anumit
temperatur se sparg, formând o solu ie coloidal numit clei de amidon. O
proprietate caracteristic a amidonului o constituie capacitatea sa de a da o
colora ie albastr prin introducerea unei solu ii apoase de iod în iodur de
potasiu.
Sub ac iunea enzimelor (amilaze) sau a acizilor amidonul se degradeaz într-

o serie de produ i intermediari numi i dextrine, cu molecule din ce în ce mai
mici, i care se clasific dup colora ia pe care o dau cu iodul în:
amilodextrine (culoare albastr ), eritrodextrine (ro ie), achrodextrine (nu se
coloreaz cu iodul), maltodextrine (nu se coloreaz cu iodul) pentru a ajunge,
în final, la glucoz , în hidroliz acid , i la maltoz , în hidroliza cu amilazele,
acesta desf cându-se la rândul ei tot în glucoz sub ac iunea altei enzime
(maltaz ).
Glicogenul este echivalentul animal al amidonului vegetal,

reprezentând forma de depozitare a excesului de hidra i de carbon.
Rezerve semnificative de glicogen se g sesc în mu chi i ficat. Cantit i
mici de glicogen se g sesc în toate esuturile, inclusiv în creier. Din
punct de vedere al structurii, glicogenul este asem n tor amilopectinei,
cu deosebirea c glicogenul, având un num r mare de leg turi 1,6-
glicozidice, este mai ramificat. Catenele laterale sunt formate în medie
din 10-15 unit i glucoz , în centrul moleculei întâlnindu-se o ramifica ie
de 3-5 unit i glucoz . Acest tip de organizare face ca glicogenul s
prezinte o structur arborescent .

Glucide
CH2 OH
O H O H H O H
H O H H H
H H H
H H H OH H
OH H OH OH
O O O
O O O
OH OH H OH
H OH H H
CH2 CH2 OH
CH2 CH2 OH CH2 OH
CH2 OH CH2 OH O H H O H
O H H O H H
O H O H H H H
O H H H H H H H
H H OH OH
H H H OH H OH
OH H OH H O
OH H
O O O
O O O
O H OH H OH
OH H OH
OH OH H
H OH H H
Structura glicogenului
Glicogenul are o mas molecular de ordinul milioanelor. În ap formeaz

solu ii coloidale care cu iodul dau o colora ie brun-ro cat ce nu dispare la
cald.
Celuloza este un homoglucid glucanic foarte r spândit în

natur (fructe i legume) i care este format din unit i de glucoz prin
leg turi β1,4 glicozidice. Lan urile de macromolecule de celuloz sunt
men inute într-o structur fibrilar prin intermediul leg turilor de
hidrogen.
CH2 OH CH2 OH
CH2 OH H O
H O
H O H H
H O OH H O
H O OH
OH H
O H
H H
H OH H OH
H OH
Fragment din structura celulozei
Celuloza nu poate fi digerat de organismul uman deoarece acesta nu

posed enzime de hidroliz denumite celulaze.
În pere ii celulari ai plantelor, miceliile de celuloz sunt legate prin leg turi de
hidrogen cu diferite heteropolizaharide. Aceast structur determin
caracterul fibros al celulozei i propriet ile sale mecanice care o fac
adecvat rolului s u de substan structural i cu rol de substan mecanic
în plante.
4.1.3.2. Glicozaminoglicani (poliglucide cu aminozaharuri)
Numeroase polizaharide din regnul animal i mai pu in din cel vegetal, au ca

unit i structurale în catenele principale sau secundare, resturi de D-

Glucide
glucozamin , D-galactozamin sau D-manozamin . Aceste polizaharide se
numesc mucopolizaharide sau glicozaminoglicani. Ele sunt substan e de
structur ale esuturilor sau componente ale substan elor mucoase din
organism. Ele pot fi o parte constitutiv a unor proteine conjugate numite
glicoproteine sau mucoproteine.
Mucopolizaharidele se împart în acide i neutre.
Acidul hialuronic este un polimer liniar cu mas molecular

foarte mare constituit din acid glucuronic i N-acetil-glucozamina, legate
alternativ prin leg turi β 1,3 glucuronidice i β 1,4-glucozamidice.
H2C OH COOH H2C OH COOH

O O O O
O H O H O
H H H H
H O H O OH H
OH H
HO H H HO H H
H NH H OH H HN H OH
COCH COCH
3 3
Fragment din molecula de acid hialuronic
El este prezent în peretele celular, în substan ele de baz extracelular

din esutul conjunctiv al vertebratelor, în lichidul sinovial i în umoarea
vitroas a ochiului. Acidul hialuronic leag apa în spa iile intersti iale,
men ine celulele împreun într-un complex similar gelului, previne
p trunderea în esuturi a microorganismelor patogene i a substan elor
toxice, confer lichidului sinovial propriet i lubrefiante i capacitatea de
a atenua loviturile.
Acidul condroitinic este alt mucopolizaharid acid, cu structur

aproape similar acidului hialuronic, cu deosebirea c în locul N-acetil-
glucozaminei, apare N-acetil-galactozamina. Condritin sulfatul intr în
compozi ia esutului conjunctiv (cartilagii, tendoane, piele).
SO3H
COOH CH2 OH
O O O
H O
O H H
OH H H
H H H O
H OH H HN COCH
3 n
Unitatea structuralã a acidului

condroidin-4-sulfat

Glucide
Heparina. Molecula heparieni prezint asem nare cu
mucopolizaharidele acide, fiind alc tuit din acid glucuronic i
glucozamin sulfatat . Heparina con ine mai mult acid sulfuric decât
acidul condroitinsulfuric. Heparina previne coagularea sângelui.
Mucopolizaharide neutre. Aceste mucopolizaharide con in

glucozamin , manoz , L-fructoz , acid neuraminic. Particip la
procesele de imunitate i la activitatea func ional a membranelor
celulare. Intr în structura mucoidelor (mucine) care se întâlnesc în
saliv i diferite secre ii mucoase (nazale, branhiale). Aceste mucoide
confer propriet i specifice grupelor sanguine.
4.1.4. Heteropolizaharidele con in în molecula lor resturile a dou sau

mai multe monozaharide diferite.
Hemicelulozele reprezint o grup vast de polizaharide

heterogene din regnul vegetal, ocupând ca pondere locul al doilea dup
celuloz .
Hemicelulozele sunt substan e macromoleculare alc tuite din catene

principale lugi, formate din unit i D-glucoz , D-manoz , L-ramnoz ,
acid D-galacturonic, D-xiloz i L-arabinoz , la care sunt ata ate catene
scurte laterale alc tuite în principal din acid D-galacturonic, acid D-4-O-
metilglucuronic, D-xiloz , L-arabinoz , D-galactoz , D- manoz i altele.
Hemicelulozele pot fi subdivizate în:
- polioze unitare alc tuite din acela i rest de monozaharid: xilani,

arabani, galactani, manani, fructozani, etc.
- polioze mixte: arabogalactani, arabomanani, galactomanani,

araboxilani, etc.
Xilanii se g sesc în cantit i mari în paie i fibrele plantelor. Sunt constitui i

din unit i de β-xilopiranoz legate 1,4 i 1,3 glicozidic. Xolanii pot ap rea în
structuri unitare sau slab ramificate.
Arabanii sunt alc tui i din unit i de L-arabinoz , care apar numai în
structur furanozic , legate 1,2 β sau 1,5 β glicozidic. Arabanii apar, aproape
f r excep ie, în structuri ramificate.

Glucide
Mananii sunt componen i ai hemicelulozelor din conifere sau apar în celulele
de drojdii, în sâmburi de curmale i coac ze, în nuca de filde , etc. Ei sunt
forma i din resturi D-manopiranozil legate 1,4 β glicozidic.
Galactanii sunt mai r spândi i în regnul vegetal i intr în compozi ia

pere ilor celulari ai paielor, semin elor r d cinilor. Sunt constitui i din unit i
de D-galactopiranoz i cantit i mici de L-galactopiranoz al turi de D-
galactofuranoz . Rar, apar ca structuri unitare ale galactozei neasociate.
Leg turile dintre unit ile structurale sunt 1,4 β-glicozidice.
Gume i mucilagii sunt polizaharide de origine vegetal ,

reprezentantul tipic constituindu-l gumele secretate de vi ini, pruni, migdali în
locurile cu leziuni de pe ramuri.
Gumele nu prezint o constitu ie unitar fiind alc tuite din resturi de

galactoz , manoz arabinoz , acid glucuronic, xiloz .
Mucilagiile sunt alc tuite din xiloz , arabinoz i o cantitate mic de

galactoz . Ele se g sesc în cantit i mari în semin ele de in, boabe de
secar , bame.
Pectine sau substan e pectice sunt compu i macromoleculari

poliglucidici, componen i de baz ai pere ilor celulari. În structura pectinelor
intr : lan uri liniare de acizi poligalacturonici (polimeri ai acidului galacturonic)
lega i ∝1,4 glicozidic, par ial esterifica i cu grup rile metil i care reprezint
~80% din structura pectinei; resturi de 1,2 ∝ rhamnopiranoz (pân la 4%)
distribuite în interiorul lan ului galacturonic; ramifica ii (10-15%) formate din
lan uri ce con in L-arabinoz , D-galactoz i D-xiloz .
rest de pectin
Substan ele pectice se g sesc în plante sub form de protopectin insolubil

în ap , care reprezint o asociere a acidului poligalacturonic metoxilat cu
galactani i arabani. Protopectina confer duritate fructelor necoapte, fiind
asociat cu cantit i mari de late polioze. Pe m sura matur rii protopectina

Glucide
trece în acizi pectici printr-un proces enzimatic sub ac iunea protopectinazei
i pectinmetilesterazei.
Proprietatea esen ial a pectinelor const în capacitatea remarcabil de a

forma geluri cu cele mai diverse comport ri vâscoelastoplastice.
Algina ii apar în algele brune ca polizaharid schelet al peretelui

celular. Sunt forma i din unit i de acizi β-D-manuronic i ∝-L-guluronic
legate 1,4 glicozidic.
Utiliz rile algina ilor în industria alimentar sunt foarte numeroase i se

bazeaz pe capacitatea lor de stabilizare, îngro are i de gelifiere.
Agarul este un produs gelatinos extras din algele ro ii, care cresc
îndeosebi pe coastele Japoniei. Sub aspect chimic, agarul este un complex
heterogen de polizaharide cu aceea i caten principal format din unit i de
β-D-galactopiranoz i 3,6 anhidro-∝-L-galactopiranoz , unite alternativ prin
leg turi 1,4 i 1,3 glicozidice. Ca i amidonul, agarul este format din dou
componente: agaroza (~ 70% din substan a uscat ) i agaropectina.
În afara utiliz rii pentru prepararea mediilor nutritive în microbiologie, agarul

se utilizeaz în industria alimentar pentru activitatea emulsionanat i
stabilizatoare, pentru rezisten a termic a gelului i pentru c este complet
indigerabil.
Carragenenanul este un polizaharid, care se extrage din algele

ro ii, format din D-galactoz i 3,6 anhidro-D-galactoz sulfatate în 2-, 4-, 6-
sau 2,6.
Are multiple utiliz ri în industria alimentar ca aditivi pentru stabilizarea

emulsiilor i a diverselor suspensii, agent de gelifiere i texturare.
Mucopolizaharide neutre. Aceste mucopolizaharide con in

glucozamin , manoz , L-fructoz , acid neuraminic. Particip la
procesele de imunitate i la activitatea func ional a membranelor
celulare. Intr în structura mucoidelor (mucine) care se întâlnesc în
saliv i diferite secre ii mucoase (nazale, branhiale). Aceste mucoide
confer propriet i specifice grupelor sanguine.

Vitamine
5. Vitamine
Vitaminele sunt componentele alimentelor necesare organismului în cantit i

catalitice, lipsa lor din hran putând provoca îmboln viri grave – avitaminoze.
Vitaminele ac ioneaz la nivelul întregului organism (rol coordonator,
integrator, regulator), la nivelul subcelular i molecular, unele din lele
func ionând i drept coenzime.
Vitaminele sunt sintetizate de organismele vegetale i în mai mic m sur de
unele specii de animale i de c tre om. Pentru o vitaminele provin în principal
din alimente i în mai mic m sur din biosintez în tractul intestinal de c tre
microbiota colonului.
5.1. Clasificarea vitaminelor

Vitaminele sunt clasificate, în general, dup criteriul solubilit ii în:
- vitamine liposolubile ( A, D, E, K);
- vitamine hidrosolubile ( B1, B2, B6, B12, PP, acizi folici,sau
pteroilglutamici, acidul pantotenic, biotina, acidul paraminobenzoic,
vitamina C, vitaminele P i alte substan e care prezint activitate
vitaminic ).
Exist diferen ieri între cele dou grupe printre care amintim:
• absorb ia vitaminelor liposolubile presupune nu numai existen a lipidelor
în care se solubilizeaz i care le vehiculeaz , dar i a lipazelor pancreatice
precum i a s rurilor biliare care emulsioneaz i degradeaz complexele
lipo-vitaminice;
• absorb ia vitaminelor hidrosolubile este deranjat de acidul clorhidric,
care favorizeaz distrugerea lor;
• vitaminele hidrosolubile nu se depoziteaz i atunci când se realizeaz o
anumit concentra ie specific fiec rui organ, excesul se elimin pe cale
renal ;
• vitaminele liposolubile se depoziteaz în lipidele din ficat;
Vitamine
• vitaminele hidrosolubile intervin, în principal, în reac iile ce elibereaz
energie;
• vitaminele liposolubile particip la procese anabolice care stau la baza
cre terii i form rii unor substan e proprii organismului;
• vitaminele hidrosolubile, indispensabile în metabolismul tuturor celulelor,
majoritatea lor participând la alc tuirea unor enzime, au fost denumite
enzimo-vitamine;
• vitaminele liposolubile intervin, mai ales, în realizarea unor structuri
ac ionând asem n tor cu hormonii, au fost denumite i hormon-vitamine;
• nevoile organismului în vitamine hidrosolubile cresc relativ propor ional cu
consumul de energie;
• nevoile organismului în vitamine liposolubile depind, în principal, de
intensitatea proceselor morfogenetice (cre tere, ciclu reproductiv, etc.).
5.1.1. Vitamine liposolubile

Vitaminele A sunt cunoscute i ca vitamine antixeroftalmice, vitamine
antiinfec ioase, vitamine de cre tere liposolubile, vitamine de ap rare a
epiteliilor, axeroftoli.
Cea mai important vitamin A este vitamina A1, denumit i retinol, dar
exist i vitamina A2 (izomerul vitaminei A1), vitamina A3 i neovitamina A1
dar i retinal, acid retinoic precum i al i diferi i izomeri ai vitaminelor A.
O
C C OOH
H
3,4 dehidroretinol acid 3,4 dehidroretinoic

Vitamina A1 (Retinol) Vitamina A2 (Dehidroretinol)
CH2
CH2 OH
CH2 OH
Vitamina A3 Neovitamina A1 (13 cis-Retinol)

Vitamine
O
C C OOH
H
Retinal (Retinen) Acid retinoic

Vitaminele A deriv din provitaminele carotenice. Principala carotenoid este
carotenul din care se pot ob ine dou molecule de vitamin A1 (A-caroten,
-caroten, criptoxantin , etc.). Structura principalelor provitamine este:
β -caroten
α -caroten
γ -caroten
OH
Criptoxantina
Surse importante de caroteni sunt fructele i legumele. În organismul uman i
animal carotenii sunt transforma i în vitamine A.
Vitaminele A îndeplinesc urm toarele func ii mai importante:
Vitamine
- men inerea integrit ii celulelor epiteliate;
- stimulatori pentru cre terea noilor celule;
- m resc rezisten a organismului la infec ii;
- conduc la cre terea longevit ii i întârzie senilitatea;
- asigur dezvoltarea i func ionarea normal a testiculelor i ovarelor;
- particip la procesul vederii.
În leg tur cu ultima func ie, se cunoa te faptul c retinolul sub form
aldehidic (retenina) constituie grupul prostetic-cromofor al pigmentului
proteic rodopsina prezent în retin .
Ciclul vizual decurge astfel: în prezen a luminii din rodopsin se formeaz
opsin i retinal. În întuneric rodopsina este regenerat .
RODOSPINA Lumina
Tran-retinal + opsina
Intuneric
11-cis-retinal + opsina
Deficien a în vitamine A se manifest la diferite niveluri:

• la nivel epitelial: atrofie urmat de hiperkeratinizare;
• la nivel de aparat ocular: adaptarea slab a vederii la întuneric, orbire
nocturn (hemeralopie), xeroftalmie (uscarea corneei), keratomalacie,
fotofobie, conjunctivite i astenopie;
• la nivelul sistemului osos i a din ilor: formarea defectuoas a epifizelor,
din i hipoplastici cu emailul sub ire.
La aport mare de vitamin A (hipervitaminoz ) se ajunge la cre terea
ficatului i splinei, pierderea p rului, dureri de cap, sc derea proteinelor
serice i protombinei plasmatice, cre terea activit ii fosfatazei alcalinei.
Vitaminele D
Vitaminele D sunt cunoscute i sub denumirea de vitamine antirahitice. În
natur se g sesc în stare liber i sub form de provitamine, dintre care cele
mai importante sunt ergosterolul (provitamina D2) i 7-dehidrocolesterolul
(provitamina D3).
Dintre vitaminele D cele mai importante sunt calciferolul (D2) i
colecalciferolul (D3).

Vitamine
CH3 CH3
CH2 CH2
CH3
HO H3C CH3 HO
Vitamina D2 (Calciferol) Vitamina D3 (Colecalciferol)
Vitamina D2 ca atare se g se te în ficatul unor pe ti marini iar vitamina D3 se

întâlne te în ficatul pe tilor marini, de ap dulce, în ficatul mamiferelor, lapte,
produse lactate, ou , în epiderma animalelor, inclusiv om, prin iradierea cu
UV a colesterolului ia na tere vitamina D3..
Toate vitaminele D au o ac iune antivitaminic intervenind în:
- activitatea fosfatazelor alcaline din rinichi, intestine, oase;
- absorb ia calciului i fosforului în tractul digestiv (intestine);
- cre terea concentra iei acidului citric din sângele copiilor rahitici la
nivelele normale (intervine deci în metabolismul citratului);
- favorizeaz resorb ia fosfolipidelor de c tre rinichi;
- formarea normal a oaselor.
Deficien a în vitamine D conduce la rahitism la copii, deci nu se depun
s rurile de Ca i P în oase, de i matricea organic a acestora se formeaz .
La adul i, în formele mai avansate ale caren ei vitaminei D se instaleaz
osteomalacia care se manifest prin dureri la nivelul membrelor inferioare cât
i prin fenomene alergice în partea inferioar a toracelui. Pot surveni
deform ri ale coloanei cu cifoscolioz la b trâni, iar la tineri deformarea
oaselor pelviene i chiar fracturi.
În caz de hipervitaminoz se ajunge la mobilizarea calciului i fosforului din
oase i deci demineralizarea acestora, Ca i P depunându-se în vasele de
sânge, rinichi, etc. Hipervitaminoza D mai conduce la: mic orarea apetitului,
mic orarea reten iei de Ca i P în organism, mic orarea vitezei de cre tere la
copii, dureri de cap, astenie, anorexie, diurez .
Vitaminele E se mai numesc i tocoferoli, vitaminele antisterilit ii,

vitamine de fecundare. Se cunosc , , , - tocoferoli, activitatea vitaminic
manifestându-se în ordinea: > > > .

Vitamine
R1
HO
R2 O
R3 Tocoferoli
R1=CH3; R2=CH3; R3=CH3 – -tocoferol;

R1=CH3; R2=H; R3=CH3 – -tocoferol;
R1=H; R2=CH3; R3=CH3 – -tocoferol;
R1=H; R2=H; R3=CH3 – -tocoferol;
Tocoferolii se g sesc aproape în toate produsele alimentare, sursele cele
mai bogate fiind uleiurile vegetale (ulei de germeni de porumb, ulei de
germeni de grâu), ulei din ficat de pe te marin, în ordine urmând produsele
cerealiere i ou le. Gr simile animale, c rnurile, fructele i legumele sunt
s race în tocoferoli.
Vitaminele E îndeplinesc în organism o serie de func ii printre care:
- cofactor i transportul electronilor, regulator al ciclului Krebs, regulator
al metabolismului acizilor nucleici cu implica ii în maturarea i
diferen ierea celulelor;
- regulator al biosintezei porfirinelor i hemului;
- regulator al metabolismului proteic i aminoacidic;
- de protec ie a organismului fa de anumi i agen i toxici;
- de men inere a permeabilit ii capilarelor i de protec ie a mu chiului
fa de degenerare;
- necesar pentru reproducere normal ;
- antioxidant biologic pentru vitaminele oxidabile i lipide.
Deficien a în vitamin E conduce la: pierderea capacit ii de fertilizare a
spermatozoizilor; întârzierea în dezvoltarea foetusului i degenerarea
esuturilor placentare foetale, deficien prelungit conducând la
degenerarea uterului urmat de sterilitate absolut . La nivelul musculaturii se
constat : distrofie muscular ; sc derea con inutului de creatinin urmat de
creatinurie; necroza i fibroza fibrelor musculare cardiace; depunerea de mici
globule de pigment galben în mu chi i esutul adipos.
Vitaminele K sunt cunoscute i sub denumirea de factori antihemoragici,

filokinon , vitaminele coagul rii. Mai importante sunt vitaminele K1 i K2.

Vitamine
O
CH3
CH3 CH3 CH3

CH3
CH2 CH C (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH
O CH3
Vitamina K1
O
CH3
CH3 CH3
CH2 CH C CH2 CH2 CH C CH3
O 5
Vitamina K2
Vitamina K1 se întâlne te în produsele alimentare de origine vegetal iar

vitamina K2 este sintetizat de bacterii.
Surse bogate de vitamine K sunt varza, conopida, soia, c p unele, germenii
de gr u, ficatul de porc, spanacul, urzicile, maz rea verde.
Vitaminele K sunt esen iale pentru:
• sinteza protrombinei i coagularea normal a sângelui:
PROTROMBINA (inactiva)
activator al protrombinei Ca2+ plasmatic
TROMBINA (activa)
FIBRINOGEN FIBRINA
• sunt puternic bacteriostatice.
În deficien de vitamine K cauzat de diete lipsite de aceste vitamine, de
tulbur ri în sinteza intestinal , absorb ia deficitar intestinal , leziuni hepatice
i hemoragii masive, se instaleaz hipoprotrombinemia i apar hemoragii
multiple în esuturile cutanate, timus, vezic , ochi, glande suprarenale,
rinichi, esuturi retinoperitoneale, creier, ca o consecin a coagul rii
defectuase a sângelui.
Vitaminele F se mai numesc i vitamine antidermatice i sunt reprezentate

de acizi gra i esen iali: linoleic, linolenic i arahidonic.

Vitamine
Acidul linoleic (C18H32O2) este un acid gras dinesaturat C18ϖ 6−9 (sau 9-
12). ϖ 6−9 arat pozi ia dublelor leg turi plecând de la gruparea metil-terminal,
iar 9-12 arat pozi ia dublelor leg turi plecând de la gruparea COOH
terminal.
CH3 (CH2)4 CH CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH
metil terminal carboxil terminal

Acidul linoleic poate fi denumit acid 9-12 octadecanoic sau acid
ϖ 6−9 octadecanoic. Familia acidului linoleic este cunoscut ca familia acizilor
gra i nesatura i 6. acidul linoleic este precursor al acidului linoleic
[C18:3( 6)], a acidului eicosatrienoic [C20:3( 6)] respectiv a acidului arahidonic
[C20:4( 6)] precum i a prostaglandinelor.
Acidul linolenic (C18H30O2) este un acid gras trinesaturat C18:3.
CH3 CH2 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH (CH2 )7 COOH
Se mai nume te acid 9,12,15 octadecatrienoic sau acid 3,6,9

octadecatrienoic. Acidul linolenic face deci parte din familia acizilor gra i
polinesatura i 3.
Acidul arahidonic (C20H32O2) este un acid tetranesaturat
CH3 (CH2 )4 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH (CH2 )3 COOH
Se mai nume te acid 5,8,11,14 eicosatetraenoic sau acid 3,6,9

eicosatetraenoic. Acidul arahidonic face parte din familia acizilor gra i
nesatura i 6 fiind important ca substrat în formarea prostaglandinelor.
Acizii gra i esen iali joac rol important în men inerea integrit ii celulare i a
fluidit ii acestora, asigurarea integrit ii mitocondriilor, sc derea
colesterolului seric, împiedicarea agreg rii elementelor figurate, prevenirea
fragilit ii celulelor; prevenirea hipertensiunii induse de NaCl, asigurarea
produc iei de prostaglandine.
Deficien a în acizi gra i conduce la dermatoze, întârzierea cre terii, hemoliza
eritrocitelor, tulburarea func iei de reproducere, hemoragii interne.
5.1.2. Vitamine hidrosolubile

Vitamina B1 este denumit aneurin , factorul antineuritic vitamina antiberi –
beri sau tiamina.

Vitamine
+
N CH2 N CH3
CH2 CH2 OH
H3C N NH2 S
Tiamina .
+
N CH2 N CH3 O O
CH2 CH2 O P O ~P OH
H3C N NH2 S
OH OH
Tiaminpirofosfat (TPP)
Vitamina B1 este prezent în toate esuturile de origine animal i vegetal ,
fiind necesar celulelor respective pentru utilizarea glucidelor. Sursele de
vitamin B1 sunt reprezentate de drojdia de bere i panifica ie, organele de
animale, esut muscular.
Vitamina B1 prezint o serie de func ii în organism printre care amintim:
- sub form de tiaminpirofosfat (TPP) intervine în toate reac iile de
decarboxilare oxidativ care conduc la formarea de CO2. Aceste
reac ii includ decarboxil ri, oxid ri, dismut ri i condens ri.
- Este esen ial pentru men inerea apetitului, digestiei normale i
tonusului gastrointestinal.
- Este necesar pentru cre tere, fertilitate i lacta ie precum i pentru
func ionarea normal a esutului nervos.
Deficien a în vitamin B1 se manifest prin: pierderea apetitului, atonie
gastric , colon spastic, aclorhidrie, disfagie, oboseal , somnolen , dureri de
cap, nevrit periferic , dificultate în ordinea gândirii, team , instalarea ideii de
persecu ie, confuzii mintale, palpita ii, ritm galopant, inim m rit , presiune
venoas ridicat , dureri musculare, atrofie muscular .
Vitamina B2 mai este cunoscut i sub denumirea de riboflavin ,
lactoflavin (din lapte), ovoflavin (din ou), hepatoflavin (din ficat), factor de
cre tere.
OH OH OH Vitamina B2 se g se te larg
CH2 CH CH CH CH2 OH r spândit în produsele
H3C N N O alimentare. Surse bogate în B2
NH
sunt drojdia de bere i
H3C N panifica ie, carnea, ou le,
O
Riboflavina pe tele, lactatele.

Vitamine
În organism vitamina B2 îndepline te urm toarele func ii:
- sub forma esterilor fosforici: flavinmononucleotidul (FMN) i
flavinadenindinucleotidul (FAD) intr în structura flavin-enzimelor de mare
importan biologic care fac parte din lan ul respirator, intervin în
fotosintez , în sistemul de transport microzomal, în dezaminarea
aminoacizilor, oxidarea hidroxiacizilor, aldehidelor, etc.
OH OH OH O
CH2 CH CH CH CH2 O P OH
H3C N N O OH
NH
H3C N
O
Flavinmononucleotid (FMN)
NH2
N N
OH OH OH O O
N N
CH2 CH CH CH CH2 O P O ~P O H2C O
H3C N N O OH OH
H H
H H
NH
H3C N OH OH
O
Flavinadenindinucleotid (FAD)
- Vitamina B2 împreun cu piridoxina este implicat în conversia

triptofanului în acid nicotinic;
- Riboflavina ca o component a enzimelor amintite este important în
respira ia esuturilor pu in vascularizate, cum ar fi carnea;
- Riboflavina este prezent în pigmentul retinei ochiului participând la
procesul de adaptare la lumin .
Deficien a în vitamin B2 conduce la glosit (inflamarea limbii, cheiloz ,
stomatit (leziuni la col ul gurii i a buzelor). La nivelul ochilor deficien a
conduce la vasculariza ie corneean , fotofobie, diminuarea vederii,
pigmenta ie anormal a irisului.
Vitamina PP Acidul pantotenic (niacina) i nicotinamida (niacinamida)

sunt cunoscute i sub denumirea de „Pelagra preventive factor”. Aceast
vitamin intr în compozi ia cofactorilor NAD+ (nicotinamidadenindinucleotid)
Vitamine
i NADP+ (nicotinamidadenindinucleotidfosfatul), coenzime implicate în
transportul de electroni.
COOH CONH2
N N
Acid nicotinic …………………….. Nicotinamida
NH2
CONH2 N N
+ N N R = H : NAD+
N
H
H OH H OR R = PO3H2 : NADP+
O O O O
H OH H OH
H CH2 O P O ~P O H2C H
OH OH
NAD+ si NADP+
Organismul uman nu este în întregime dependent de aportul de niacin prin

diet , deoarece aceasta se poate sintetiza i din triptofan. Pentru a înlocui 1
mg de niacin sunt necesare 60 mg triptofan.
Surse de vitamin PP sunt drojdiile, cerealele, germenii de grâu, pe tele,
laptele, t râ ele de orez.
Coenzimele nicotinamidice fac parte din constitu ia unor enzime implicate în
reac ii redox de hidrogenare-dehidrogenare. Dehidrogenazele care admit
drept coenzim NAD+ catalizeaz reac ii de oxidoreducere din catabolismul
oxidativ; spre exemplu, unele reac ii din ciclul acidului citric. Pe de alt parte,
dehidrogenazele i reductazele dependente de NADP+ particip la reac iile
din calea pentozofosfa ilor i la cele care au loc în procesul de biosintez a
acizilor gra i. Prin urmare, ca i coenzimele flavinice, coenzimele
nicotinamidice, împreun cu vitamina PP constituent , sunt compu i cu rol
metabolic important.
În deficien de vitamina PP se instaleaz pelagra manifestat prin leziuni ale
pielii (dermatite) i inflamarea limbii, diaree i demen (vitamina PP
provoac cele 3 D-uri: diaree, dermatite, demen ).
Vitaminele B6 Trei compu i cu ac iune vitaminic i anume piridoxina,

piridoxalul i piridoxamina.
Vitamine
CH2 OH CHO CH2 NH2
4
HO 3 5 CH2OH HO 4
5 CH2OH
2
3 HO CH2OH
6 2 6
H3C 1 H3C 1
N N H3C
N
Piridoxin Piridoxal Piridoxamin
Vitamina B6 se g se te în cantit i mari în drojdia de panifica ie, de bere, în
cerealele brute, în unele organe (inim , ficat, splin , rinichi). Fructele i
legumele au un con inut mai sc zut de vitamin B6.
Sub form de piridoxal fosfat i piridoxamin fosfat sunt coenzime implicate în
transaminare, decarboxilare, formarea melaninelor, metabolismul
triptofanului, transmetilare, sinteza porfirinelor, transformarea glicogenului din
ficat i mu chi în glucozo-fosfat.
Deficien a în vitamin B6 la copii cauzeaz convulsii, alte simptome incluzând
anorexie, nausea, vomiz ri, letargie, somnolen , confuzie, anemie
microcitar hipocromic .
Acidul pantotenic mai este cunoscut i sub denumirea de vitamin B3 i Bx,
factorul bios 11, factor anticromotrichia.
Din punct de vedere structural, acidul pantotenic este produsul condens rii
acidului 2,4 – dihidroxi-3,3’ – dimetil - butiric (numit i acidul pantoic) cu -
alanina.
CH3
HO CH2 C CH CO NH CH2 CH2 COOH
CH3 OH
acid pantoic β-alanina

Acidul pantotenic
Acidul pantotenic, sub form de coenzim A, este vital în metabolismul

lipidelor, glucidelor i compu ilor cu azot.
Surse bogate în acid pantotenic sunt organele, ciupercile, germenii de grâu,
brocoli, conopid , ov zul, maz rea uscat , soia, etc.
Deficien a în acid pantotenic conduce la sc derea colesterolului sanguin,
func ia anormal a adrenalinei, cre terea sensibilit ii organismului la
ac iunea hipoglicemic a insulinei. Clinic, deficien a în acid pantotenic se
manifest prin vitez mare a b t ilor inimii la efort fizic, disconfort gastric,
anorexie, constipa ie.

Vitamine
CH3
O CH2 C CH CO NH CH2 CH2 CO NH CH2 CH2 SH
CH3 OH
NH2
HO P O
O N N
HO P O
O CH2 O N N
H H
H H
O PO3H2 OH
Coenzima A (CoA-SH)
Biotina este cunoscut i sub denumirea de vitamina H, coenzima R.

În constitu ia moleculei de biotin intr ciclul hidrogenat al imidazolului
condensat cu ciclul hidrogenat al tiofenului. La aceasta din urm , în pozi ia
fa de atomul sulf se afl ata at acidul valerianic.
O Biotina reprezint gruparea prostetic
C (coenzim ) a enzimelor care intervin în
HN NH
metabolismul lipidelor (formarea i
HC CH
degradarea oxidativ a acizilor gra i) în
metabolismul glucidelor (carboxilarea
H2C CH (CH2)4 COOH
acidului piruvic pentru formarea acidului
S
oxalacetic, prezent în ciclul acidului citric)
Biotina
precum i în alte reac ii importante care
necesit fixarea CO2 în compu i organici. Surse bogate în biotin sunt
ciupercile, maz rea uscat , arahidele toastate, oul, ficatul de vit , conopida,
carnea de pas re.
Deficien a de biotin se manifest la om prin leziuni ale pielii, piele de
culoare gri, atrofia papilelor linguale, anorexie, lips de somn, dureri
musculare.
Acidul folic este cunoscut i sub denumirea de folacin , acid pteroilglutamic,

vitamina M, vitamina U, rizopterina (SRL), factorul Lactobacillus carei i
„Norite eluate factor”.

Vitamine
În structura molecular a acizilor folici se afl condensate trei substan e: un
derivat trisubstituit al heterociclului numit pteridin , acidul p-aminobenzoic i
acidul glutamic.
COOH
N 3' 2'
N CH2 NH 4' 1' CO NH CH
5' 6'
CH2
N N
CH2
rest de pteridin rest de acid p-aminobenzoic
COOH
rest de acid glutamic

În organism, acidul folic sub form de acizi tetrahidrofolici constituie
coenzima unor enzime ce particip la trecerea grup rilor cu un carbon: metil
(-CH3), metilen (>CH2), formil (-CHO), formimino (-CH=NH) de la un
metabolit la altul, intervenind în sinteza purinelor i pirimidinelor necesare
pentru formarea acizilor nucleici. Acidul folic se g se te în principal în
frunzele verzi, ficat, drojdii i rinichi.
Deficien a de acid folic conduce la anemie, leucopenie i încetarea cre terii.
Vitamina B12 este cunoscut i sub denumirea de ciancobalamin , factorul

antipernicios, factorol APF (animal, protein factor), factorul X, zooferin .
Molecula vitaminei B12 este constituit din patru nuclee pirolice par ial reduse
i care au numero i substituen i , dintr-un ribozid alc tuit din 5,6 –
dimetilbenzimidazol unit la atomul central de cobalt, o molecul de riboz
fosforilat în C3 i aminopropanol legat de o caten lateral a ciclului D al
nucleului tatrapirolic.

Vitamine
Vitamina B12 este necesar pentru dezvoltarea normal a globulelor ro ii, ca

factor de cre tere pentru copii împreun cu acidul folic. Este implicat în
metilarea homocistinei la metionin , în biosinteza purinelor i pirimidinelor.
Surse de vitamin B12 sunt carnea i organele de la animalele abatorizate,
laptele, pe tele, carnea de pas re.
Deficitul de vitamin B12 conduce la anemie pernicioas .
Vitamina C mai este cunoscut i sub denumirea de acid ascorbic, factor

antiscorbutic, acidul cevitaminic.
Structura moleculei de acid ascorbic este înrudit cu cea a hexozelor. De
fapt el poate fi considerat drept – lactona unui acid hexuronic, numit acid L-
glulonic.
Acidul ascorbic, trece reversibil în acid dehidroascorbic, ambele substan e
având activitate vitaminic .

Vitamine
Vitamina C intervine în
O C O C numeroase procese printre
C OH O C O care amintim: formarea
O -2H
C OH O C
proteinelor stromale
H C +2H H C
(colagen, elastin ), dentinei
HO C H HO C H
i oseinei, deci particip la
C H2 OH C H2 OH
formarea din ilor, oaselor i
Acid ascorbic Acid dehidroascorbic formarea calusului în cazul
fracturilor; men inerea integrit ii capilarelor; interven ie în metabolismul
aminoacizilor aromatici; hidroxilarea dopaminei, a steroizilor; influen eaz
produc ia de hormoni adrenocorticali, insulin ; men ine activitatea normal a
succindehidrogenazei miocardului i mu chilor scheletari, precum i a
fosfatazei serice la copii.
Surse bogate în vitamina C sunt m ce ele, c tina alb , varza, p trunjel,
urzici, spanac, conopid , ardei ro u i verde, varz ro ie, vinete, etc.
La deficien e în vitamina C se instaleaz scorbutul care se manifest prin
sl biciune, sl birea gingiilor, pierderea din ilor, resorb ia dentinei, umflarea
încheieturilor i hemoragii în diferite esuturi; apari ia anemiei feriprive;
fracturi la periferia osului i hemoragii sub periost; fragilitate crescut a
capilarelor.
Acidul para-aminobenzoic se mai nume te factor achromotrichial, factor de
cre tere a puiului de g in , factorul P de cre tere a bacteriilor, factor Bx,
vitamina H, vitamina H2, Gerovital H3, Aslavital.
Acidul para-aminobenzoic este
coenzima tirozinazei i
H2N COOH
îndepline te urm toarele func ii:
particip la structura acizilor
Acid para-aminobenzoic folici i folinici; are rol protector
asupra acizilor gra i esen iali, adrenalinei, vitaminelor A i E fa de oxidare;
protejeaz pielea fa de arsurile solare; are ac iune antiinfec ioas general ;
stimuleaz anabolismul substan elor, având efect de „reîntinerire”, în
geriatrie; stimuleaz transformarea glicogenului în glucoz .
Surse bogate de acid para-aminobenzoic sunt ficatul de vit , soia,
asparagus, varza, pe tele, germeni de grâu i porumb, spanacul, drojdiile.

Vitamine
Inozitolul se mai nume te factor anti-alopecia la oarece, Bios1, zah rul
mu chiului. Numai sub form inactiv mezo
H OH (mioinozitolul) este biologic activ . Se
OH OH consider c intervine în metabolismul
H
hidra ilor de carbon i gr similor.
H OH
H În cantit i mai mari se g se te în creierul i
H
inima de vit , portocale, pepene galben,
OH H
grapefruit, maz re verde i uscat , struguri,
Inozitol germeni de grâu.
Colina este considerat ca o vitamin fiind o substan care transfer
gruparea metil în vederea form rii metioninei din homocistein .
Intervine în sinteza fosfolipidelor, fiind
CH3
HO CH2 CH2 N CH3 component a lecitinelor dar i a
CH3
HO sfingomielinelor. De asemenea stimuleaz
Colina oxidarea acizilor gra i superiori i a
colesterolului.
Surse importante de colin sunt ficatul de vit , soia, asparagus, varz , pe te,
germeni de grâu i porumb, g lbenu de ou, rinichi.

Bibliografie
BIBLIOGRAFIE
1. CHEFTEL, J. C., CHEFTEL, H., BESANCON, P., 1977.

Introduction á la Biochimie et á la téchnologie des aliments. Technique
et Documentation, Paris ;
2. COSTIN, G. M., SEGAL, R. 1999. Alimente func ionale. Ed.
Academica, Gala i ;
3. CRISTEA POPA, E., POPESCU, A., TRU IA, E., DINU, V.,
1991. Tratat de biochimie medical . vol.I, Ed. Medical , Bucure ti ;
4. DICULESCU, I., .a. 1983. Biologie celular . Ed. Did. i
Pedag., Bucure ti;
5. DUMITRU, I. F., MAGER, S., TURCU, A., 1973. Biochimie
general . Ed. Did. i Pedag., Bucure ti;
6. GÂRBAN, Z., 1996. Tratat elementar de biochimie. Vol. I, Ed.
Mirton;
7. GÂRBAN, Z., 1999 vol. I, 2002 vol. II. Biochimie. Tratat
comprehensiv. Ed. Did. i Pedag.;
8. KOOLMAN, J., ROHM, K. H., 1995. Atlas de „Poche de
Biochimie”. Médicine-Science, Flammarion;
9. KRETOVICI, V. L., 1980. Biochimia rastenii. Vis aia cola,
Moskwa;
10. LEHNINGER, Vol. I, 1987, Vol. II, 1992. A. L., Biochimie. Ed.
Tehnic , Bucure ti;
11. MANTA, I., 1968. Biochimie medical . Ed. Did. i Pedag.,
Bucure ti;
12. ROSETTI-COLTOIU, M., MITREA, N., 1987. Biochimie. Ed.
Did. i Pedag., Bucure ti;
13. SEGAL, R., 1998. Biochimia produselor alimentare. vol. I, vol.
II, Ed. Alma, Gala i;
14. TAMAS, V., ERBAN, M., 1981. Biochimie medical veterinar .
Ed. Did. i Pedag., Bucure ti;
15. VOET, D., VOET, J. D., 1989. Biochemistry. John Wiley and
sons, New York;

Biochime Curs PDF

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Biochime Curs PDF

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

CORNELIA LUNGU

Biochimia produselor alimentare 3

1.1. Aspecte generale. Clasificare

Proteinele sunt componen i de o deosebit importan fiind universal i

Proteinele constituie categoria structural fundamental a celulei vii.

În regnul animal proteinele celulare reprezint 50-70% din substan a uscat ,

În organismul animal (inclusiv uman) proteinele îndeplinesc diferite roluri

Biochimia produselor alimentare 4

inând cont de natura chimic , substan ele proteice pot fi clasificate în :

Peptide care pot fi oligo i polipeptide:

Oligopeptidele includ: dipeptide, tripeptide, pentapeptide,

Polipeptidele au cel pu in 10 resturi aminoacidice i maximum

Protide (proteinele) sunt macromolecule care con in minimum 100

Haloproteide (proteine simple) care con in numai aminoacizi în

Heteroproteide (proteine conjugate) care sunt formate dintr-o

Dup func ia biologic proteidele se clasific în:

Biochimia produselor alimentare 5

- hormoni – proteine strict specializate cu rol în reglarea organismului

Din punct de vedere nutri ional proteinele se clasific în:

- proteine din clasa I, care con in to i aminoacizii esen iali în propor ii

Aminoacizii sunt combina ii organice cu func ii mixte care con in cel pu in

Aminoacizii pot fi clasifica i dup urm toarele criterii:

Dup gradul de participare la sinteza proteinelor, în care caz

Biochimia produselor alimentare 6

aminoacizi proteinogenici, adic participan i la structura primar a unei

aminoacizi neproteinogenici, care nu apar în mod normal în structura

Dup polaritatea catenei laterale:

aminoacizi cu catena lateral nepolar sau hidrofobic : alanin ,

aminoacizi cu catena lateral polar având gruparea polar neînc rcat

aminoacizi cu catena lateral polar având gruparea polar înc rcat

aminoacizi cu catena lateral polar având gruparea polar înc rcat

Dup num rul de grup ri amino i carboxilice care intr în structura

Exist i un aminoacid diamino-dicarboxilic i anume cistina care este format

Dup importan a lor în biosinteza proteinelor în organismul uman:

aminoacizi esen iali: fenilalanin , histidin , izoleucin , leucin , lizin ,

aminoacizi neesen iali: alanin , arginin , asparagin , acid aspartic, acid

Biochimia produselor alimentare 7

De remarcat c în hidrolizatele proteice, de origine animal sau vegetal ,

Prin hidroliza complet a proteinelor se ob in aproximativ 20 de ∝-aminoacizi

Luând în considerare clasificarea cea mai ra ional , respectiv dup

Aminoacizi cu radicali nepolari. Aceast grup cuprinde patru

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2

Aminoacizi cu radicali polari neînc rca i. Din aceast grup fac

Biochimia produselor alimentare 8

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

Aminoacizi cu radicali polari înc rca i negativ (acezi). Din aceast

Datorit grup rii carboxilice β-, respectiv -, ace ti aminoacizi prezint la

Aminoacizi cu radicali polari înc rca i pozitiv (bazici). Din aceast

Aminoacizi rari în proteine

În aceast grup se g sesc cca. 100 de aminoacizi identifica i în hidrolizate

Ace ti aminoacizi provin din transform ri enzimatice ulterioare transla iei

În natur sunt prezen i, în form liber sau ca deriva i, dar nu apar în

1.2.2. Propriet ile generale ale aminoacizilor

1.2.2.1. Propriet i fizice

To i aminoacizii sunt substan e solide, cristaline, nevolatile cu temperatur de

Biochimia produselor alimentare 10

hidrocarbonate, hidrofibie. Dup natura radicalului R se poate aprecia

1.2.2.2. Propriet i acido – bazice

Aminoacizii au un caracter amfoter datorit prezen ei concomitente în

+H N CH COO- + OH- H2N CH COO-

În strâns leg tur cu caracterul amfoter al aminoacizilor, de o deosebit

1.2.2.3. Propriet i chimice