5

Ciclurile glucozei
Muschi
, Muschi
,
Eritrocite Pyr Ala
Glucozã Ala
Glucozã Lactat
Ficat
G Pyr Ala
Ficat
Ciclurile glucozei
Tesutul
, adipos Glicerol+ATP↔Glicerol-3-P+ADP
TG Glicerol (glicerol kinaza)
Glicerol 3-P+NAD+↔DOAP+ NADH + H+

(glicerol 3 P DH)
Glucozã Glicerol
DOAP ↔ GA-3-P
(trizofosfat izomeraza)
Ficat
G GA-3-P Glicerol
Ciclurile glucozei
Degradarea altor monozaharide
pe cale glicolitică
MUSCHI
, HOH2C CH2OH
O FICAT
ATP H
H HO Fructozurie esentiala
OH
CH2OPO 32-
OH H
ADP 1 C O
Fructoza
hexokinaza fructokinaza HO C H
-2
O3POCH 2
O
CH2OH HOH2C O
CH2OPO 32- H C OH Intoleranta ereditara
H HO
H OH H
H HO H C OH la fructoza
OH
OH H CH2OH
OH H
Fructozo-6-fosfat Fructozo-1-fosfat Fructozo-1-fosfat
2 CH2OH
ADP ATP aldolaza B
C O
HC O 3 HC O
GLICOLIZA CH2OPO 32-
gliceraldehid
HC OH HC OH DOAP
kinaza
CH2OPO 32- CH2OH
Gliceraldehid Gliceraldehida
triozofosfat 3- fosfat NADH
alcool
izomeraza dehidrogenaza 4
ADP ATPCH OH NAD+

CH2OH
NADH NAD+ CH2OH 2
6 5
C O HC OH HC OH
glicerol fosfat glicerol
CH2OPO 32-dehidrogenaza CH2OPO 32- kinaza CH2OH
DOAP Glicerol Glicerol
3-fosfat
pe cale glicolitică CH2OH
H O H
H O O
OH H
HO O P O P O Uridina
H OH -
O-
UDP- Glucoza O
Glucozo-
CH2OH ADP 1-fosfat CH2OH
ATP CH2OH
HO O H HO HO O H
H 1 O H 2 O
H H O
OH H galacto OH H OH H
H OH kinaza OPO 32- galactozo-1 H O P O P O Uridina
H
H OH fosfat uridil
H OH H OH
transferaza O- O-
Galactoza Galactozo UDP- Galactoza
1- fosfat 3 UDP-galactozo
4-epimeraza
CH2OPO 32- CH2OH UTP PPi CH2OH

H O H mutaza H O H H O H
H H 4 H O O
OH H 5 OH H OH H
2- UDP-glucozo- O
HO OH HO OPO 3 HO P O P O Uridina
H OH H pirofosforilaza H OH
OH O- O-
Glucozo Glucozo
6- fosfat UDP- Glucoza
1- fosfat
pe cale glicolitică
CH 2OH CH 2OPO 32-
ATP ADP -2
H O H O3POCH 2 CH 2OH
H O H O
H HO H HO
OH hexokinaza OH fosfom anozo H H HO
HO OH HO OH izom eraza OH
H H H H OH H
Manoza Manozã-6-fosfat Fructozo-6-fosfat
Intoleranţă la lactoză, este o boală congenitală determinată de

deficitul de lactază. Copiii afectaţi nu pot consuma lapte
deoarece lactoza din lapte se acumulează, iar apoi este
convertită de bacteriile tractului intestinal în produşi toxici, în
special acizi organici iritanţi, care cauzează diaree. Odată cu
producerea acizilor organici se degajă mari cantităţi de CO2 şi
H2 care provoacă crampele abdominale.
Căile secundare de oxidare a CH2 OH
C O
glucozei
CHO
HC OH
COO-
HC OH
CH2 OH
C O
Ribozo
fosfat
HC
HC
O
OH
HO CH
G-6-P DH 6-P-gluconat DH izomeraza
HO CH HO CH HC OH
HC OH HC OH
HC OH HC OH HC OH
NADP+ NADP+ C O2 HC OH HC OH
HC OH NADPH+H+ HC OH NADPH+H+ HC OH
CH2 OPO32- CH2 OPO32-
CH2 OPO32- CH2 OPO32- Ru-5-P R-5-P
CH2 OPO32-
G-6-P 6-P-Gluconat Sedoheptulozo-7-P
3-Epimeraza
Trans F-6-P
cetolazã
Trans
CH2 OH HC O aldolazã
HC O
C O HC OH
HC OH
HO CH CH2 OPO32-
GA-3-P HC OH
HC OH
CH2 OPO32-
CH2 OPO32-
Eritrozo-4-P
Xu-5-P
Trans
cetolazã
GA-3-P
F-6-P
Căile secundare de oxidare a
glucozei
Prima reacţie producătoare de NADPH,
dehidrogenarea G 6-P, este puternic deplasată
spre dreapta, deci ireversibilă. Ea este reacţia
limitatoare de viteză în condiţii fiziologice servind ca
punct de control al şuntului. NADPH exercită un efect
inhibitor datorită acţiunii sale competitive la centrul de
asociere al NADP+. Deci, în faza sa oxidativă şuntul
hexozomonofosfat este reglat prin nivelul NADP+ ceea
ce face ca viteza acestei faze să depindă de viteza
oxidării NADPH în procesele de biosinteză
reducătoare. În faza sa reversibilă (neoxidativă) şuntul
este controlat tot de cererea de substrat. În acest sens
există câteva situaţii distincte:
glucozei
Cerere de R-5-P mai mare decât de NADPH. În acest caz

cea mai mare parte din G-6-P este convertit în F-6-P
şi GA-3-P pe cale glicolitică. În continuare cei doi
metaboliţi sunt convertiţi de sistemul transaldolază-
transcetolază în R-5-P prin inversarea fazei
neoxidative a şuntului datorită reversibilităţii
acesteia.
Necesităţile de NADPH şi R-5-P sunt comparabile. În acest
caz este activă faza oxidativă a şuntului.
glucozei CH2 OH
CHO C O
COO- CH2 OH HC O
HC OH Ribozo HO CH
HC OH C O fosfat HC OH
HO CH HO CH HC OH
HC OH HC OH
HC OH HC OH HC OH
CH2 OPO32-
3-Epimeraza
Trans F-6-P
cetolazã
Trans
HC O
C O HC OH
HC OH
HO CH CH2 OPO32-
GA-3-P HC OH
HC OH
CH2 OPO32-
CH2 OPO32-
Eritrozo-4-P
Xu-5-P
Trans
cetolazã
GA-3-P
F-6-P
glucozei
Celule cu echipament gluconeogenetic care necesită
cantităţi mult mai mari de NADPH decât de R-5-P.
În acest caz G-6-P este complet oxidat pe calea
pentozofosforică.
Celule fără echipament gluconeogenetic care necesită
cantităţi mult mai mari de NADPH decât de R-5-P. În
acest caz G-6-P este oxidată în prima fază a căii
pentozofosforice cu producere de NADPH. R-5-P
rezultată este transformată în faza a doua în F-6-P şi
GA-3-P, care, fiind intermediari glicolitici, sunt
degradaţi până la Pyr. În acest caz alături de NADPH
este produs şi ATP.
glucozei CH2 OH
CHO C O
COO- CH2 OH HC O
HC OH Ribozo HO CH
HC OH C O fosfat HC OH
HO CH HO CH HC OH
HC OH HC OH
HC OH HC OH HC OH
CH2 OPO32-
3-Epimeraza
Trans F-6-P
cetolazã
Trans
HC O
C O HC OH
HC OH
HO CH CH2 OPO32-
GA-3-P HC OH
HC OH
CH2 OPO32-
CH2 OPO32-
Eritrozo-4-P
Xu-5-P
Trans
cetolazã
GA-3-P
F-6-P
glucozei
10% din glucoza oxidată pe calea pentozofosforică
Eritrocitele nu au mitocondrii
HbFe2+ +O2 HbFe3+ +O2- (methemoglobin reductaza)
Superoxid dismutaza 2O2- + 2H+ H2O2 + O2
Catalaza 2 H2O2 2H2O+ O2
Peroxidazele (glutation peroxidaza)
2G-SH + H2O2 G-S-S-G + 2H2O
Glutation reductaza G-S-S-G+NADPH+H+ 2G-SH+NADP+
Deficit de G-6-P DH anemie hemolitică indusă (aspirina, sulfamidele,...)
AH2 + O2 H2O2 + Aox [NADPH+H+] vit.E
Deficit de transcetolază tulburări neurologice
Wernicke-Korsakoff, ameliorări cu B1
glucozei
CH 2OPO32- CH 2OH CH 2OH
Fosfo H UDP- Glucozã
H O H O H H O H
gluco pirofosforilaza
H H H
OH H m utaza OH H OH H
HO OH HO OPO32- HO O UDP
H OH H OH H OH
Glucozo-6-fosfat Glucozo-1-fosfat UDP- Glucozã
UTP PPi
NAD +
UDP-G-DH
NADH+H +
COO - COO -
H O H H O H
H H
OH H OH H
HO OH HO O UDP
H OH H OH
Glucuraonat UDP H2O UDP- Glucuraonat
glucozei
OH COO-
H O O
H
COO- OH H
HO H
H O H
H H OH
OH H UDP-glucuronil transferaza
HO O UDP RCOOH
H OH -
UDP- Glucuraonat COO
H O O CO R
H
OH H
HO H
H OH
Metabolismul glicogenului
Sinteza G-6-P
G+ATP→ G-6-P+ADP
Excesul de glucoză, provenit din alimentaţie sau
gluconeogeneză, este stocat sub formă de glicogen. Această
sinteză se petrece în aproape toate ţesuturile animale, însă
cea mai mare intensitate o are în ficat şi muşchiul scheletic.
Enzima care catalizează aceasată priă reacţie este catalizată
de hexokinază (HK) în muşchi şi de glucokinază (GK) în ficat.
După digestia glucidelor şi absorbţia glucozei, glucoza
ajunge prin vena portă în ficat unde o parte rămâne pentru
sinteza rezervei de glicogen.
Izomerizarea G-6-P
G-6-P ↔ G-1-P
Enzima care catalizeză acestă reacţie este una din cele mai
răspândite enzime - fosfoglucomutaza -
Sinteza UDP-glucozei
Pentru ca reacţia să aibă loc este necesară activarea

glucozei-1-P cu UTP pentru formarea UDP-G enzima care
catalizează această reacţie este UDP-G-pirofosforilază
CH 2OH O O O
H O H
H + O P O P O P O Uridinã
OH H
HO OPO32- O O O
H OH
Glucozo-1-fosfat
UDP-G-Pirofosforilazã
CH 2OH
H O H
H O O
OH H
HO O P O P O Uridinã + PPi
H OH
O O
Sinteza catenelor a (1→4) glicozidice
Glicogen sintaza este enzima care acţionând la capătul

nereducător al unei catene a(1-4) preexistente, măreşte
catena cu câte o unitate, adusă de UDP-glucoză.
Gn + UDP-G→ Gn+1 + UDP (glicogen sintaza)
Ramificarea catenelor de glicogen
Glicogen sintaza nu poate forma legături a(1-6) glicozidice
adică, nu poate foram ramificaţii. Enzima ramificantă este
amilo-1,4 →1,6-transglicozidază (ramificază) care catalizează
transferul unui fragment de 6-7 inele glucidice de la capătul
nereducător pentru formarea unei legături a (1→6) cu o
moleculă de glucoză, din interiorul catenei.
Ramificaza acţionează atunci când catena a(1→4) s-a

alungit cu minimum 11 resturi de glucoză.
Ramificaţiile se alungesc apoi cu noi subunităţi
glucidice legate a(1→4) sub acţiunea Gn-sintazei.
Importanţa biologică a ramificării este
multiplă, astfel creşterea numărului de capete
nereducătoare ale biopolimerului constituie
substratul acţiunii simultane a mai multor
molecule de glicogen sintază, de asemenea
ramificarea duce la creşterea solubilităţii
biomoleculei
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
Ramificaza O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
O
Iniţierea sintezei glicogenului
Pentru a putea începe sinteza unei noi molecule de glicogen

este necesară o proteină primer numită glicogenină. Primul
rest de glucoză, din UDP-G, se condensează cu un radicalul
Tyr al glicogeninei. În etapa următoare glicogenina
formează cu glicogen sintaza un complex stabil (l:l) care
catalizează condensarea a încă 7 molecule de glucoză, din
UDP-G, cu formarea unei catene a(1→4) glicozidice într-o
nişă creată de complexul glicogenină-sintază. În continuare
complexul se disociază şi sintaza preia cataliza sintezei
catenelor a(1→4), în combinaţie cu ramificaza completează
particula de glicogen, glicogenina rămânând îngropată în
miezul acesteia.
Iniţierea sintezei glicogenului
Protein-tirozin-glicoziltransefearaza
Fosforoliza glicogenului
Este o reacţie care mobilizează glucoza din glicogen.

Reacţia constă în clivajul legăturilor a(1→4) glicozidice
de la capetele nereducătoare ale catenei glicogenului şi
eliberarea esterilor fosforici ai resturilor glucidice atacate.
Reacţia are loc numai dacă există cel puţin 4 resturi
glucidice până la prima ramificaţie (legătură a(1→6)
glicozidică).
Enzima, glicogen fosforilaza este un dimer, format din doi
monomeri identici, reglată atât prin mecanism covalent
cât şi alosteric.
Fosforoliza glicogenului
Fosforilaza are ca centru activ o "fisură". Lungimea

acesteia permite asocierea a 4-5 resturi glucidice
legate a(1→4)glicozidic. Ea este prea "strâmtă"
pentru a permite asocierea catenelor ramificate
ceea ce explică de ce eliberarea G1-P de la capătul
nereducător al catenei glicogenului poate avea loc
numai dacă distanţa dintre capăt şi prima
ramificaţie este de 4-5 resturi glucidice. Piridoxal
fosfatul este cofactorul fosforilazei
Izomerizarea G-1-P
enzima fosfoglucomutază
Deramificarea catenelor Gn
Pentru degradarea glicogenului este necesară
eliminarea ramificaţiilor. La acest proces concură
două subunităţi ale enzimei deramificatoare: (a) Oligo
a(1→6)- a(1→4)-glucan transferaza, mai scurt 1,4-
glucan transferaza şi (b) amilo-1,6 glicozidază.
Prima subunitate, (a), acţionează ca o glicozil
transferază, care mută o oligazaharidă de la o
"ramificaţie limită" a glicogenului la capătul
nereducător al altei ramificaţii. Aceasta reacţie
formează o nouă legătură a(1→4), elongând catena
care poate fi supusă din nou fosforolizei.
Legătura a(1→6) a restului glicozil rămas în ramificaţia

catenei principale este hidrolizată de a doua subunitate
(b) a enzimei deramificatoare. Această reacţie produce
glucoză şi catena neramificată. Prezenţa celor 2
subunităţi (a şi b) asigură o înaltă eficienţă în procesul
de deramificare.
Reglarea metabolismul glicogenului
Enzimele care controlează

metabolismul glicogenului sunt
glicogen fosforilaza şi glicogen
sintaza care, la rândul lor, sunt
reglate atât prin efectori alosterici
cât şi prin mecanism covalent
(fosforilare-defosforilare).
Reglarea glicogenolizei
Reglarea prin fosforilare defosforilare
Activarea proteinkinzei AMPc dependentă
Fosforilazokinaza musculară este o enzimă cu structură

cuaternară complexă. Subunităţile proteice sunt de 4
tipuri: a,b,g,d iar formula oligomerului este (a,b,g,d)4.
Subunităţile a şi b conţin radicalii de Ser a căror stare
(liberă sau fosfoesterificată) determină forma inactivă sau
activă a enzimei. Subunitatea d este calmodulina, proteină
monomerică cu înaltă afinitate pentru ionii de calciu.
La calmodulină se asociază 4 ionii Ca2+ determinându-i
modificarea structurii terţiare. Această modificare este
sesizată de subunitatea g care este partea enzimatică a
oligomerului.
Asocierea ionilor de Ca2+ activează în acest fel

fosforilazokinaza b chiar dacă aceasta nu a fost
convertită în forma a. Prin efectul său stimulator
asupra fosforilazokinazei şi contracţiei miocitului,
Ca2+ sincronizează glicogenoliza cu contracţia
musculară. Totuşi, activarea enzimei numai prin
asocierea ionilor Ca2+ la calmodulină este parţială.
Activarea totală a fosforilazokinazei are loc, cum s-a
arătat mai sus, prin fosforilarea acesteia (conversia
b→a). Această conversie este catalizată de o
proteinkinază AMPc-dependentă.
În muşchi, fosforoliza glicogenului este activată de
adrenalină. Această activare nu se poate produce în mod
direct, hormonul neavând acces în interiorul miocitului. El
se asociază la un receptor b adrenergic care expune pe
suprafaţa extracelulară a miocitului un locus de asociere
necovalentă a adrenalinei. El conţine, drept componentă
intramembranară, o proteină de transducţie, proteina G (Gs)
care, după asocierea adrenalinei, activează adenilat ciclaza.
Această enzimă, situată pe suprafaţa internă a membranei,
catalizează reacţia ATP→AMPc+PPi. O moleculă de
adrenalină cauzează sinteza a 40 molecule de AMPc ceea ce
înseamnă că sistemul adenilic are un caracter amplificant.
Proteinfosfataza-1 dezactivează atât fosforilaza cât şi
fosforilazokinaza. La rândul ei proteinfosfataza-1 este
inhibată de inhibitor-1 care îşi poate exercita acţiunea
numai după fosforilarea lui, catalizată de proteinkinaza
AMPc-dependentă. O molecula de adrenalină stimulează
eliberarea a zeci de mii de molecule de G-1-P din glicogen.
În fapt, adrenalina este eliberată în sânge de glandele
suprarenale atunci când organismul omului sau animalului
este confruntat cu o situaţie critică. Fosfoglucoza eliberată
prin glicogenoliză este rapid degradată glicolitic
producând ATP . Atunci când situaţia critică este depăşită,
eliberarea adrenalinei încetează, fosforilazokinaza revine la
starea inactivă.
În ficat această stimulare se face sub acţiunea
glucagonului. Glucagonul este eliberat de pancreas
atunci când glicemia scade sub nivelul normal şi se
asociază la receptori glucagonergici situaţi pe
suprafaţa hepatocitelor. Prin intermediul sistemului
adenilic el determină reacţii similare cu cea din muşchi.
Fosforilaza la nivelul muşchiului scheletic nu este
influenţată de glucagon dar, cea din miocard este
activată de acest hormon. O altă deosebire între
glicogenolizele celor două organe este că
proteinfosfataza-1hepatică este inhibată de fosforilaza
a, nu de proteinkinaza AMPc-dependentă ca în
muşchiul scheletic.
Reglarea prin mecanism alosteric
Control alosteric al glicogenolizei este mult mai rapid decât

covalent. Fosforilaza b este activată de AMP şi inhibată de
ATP şi G-6-P. Efectul inhibitor al ATP se datorează asocierii
sale competitive la centrul alosteric al AMP. În muşchiul
relaxat aproape toată fosforilaza b se găseşte în
conformaţia tensionată (T) care este inactivă. Contracţia
musculară intensă măreşte raportul AMP/ATP ceea ce
determină trecerea rapidă a fosforilazei b în stare relaxată
(R) datorită asocierii AMP. În felul acesta fosforilaza b este
activată prin conversia T→R fără intervenţia
fosforilazokinazei care, activează fosforilaza prin
conversia b→a.
Reglarea glicogenogenezei
Glicogen sintaza există în două forme, fosforilată şi

nefosforilată. Totuşi, spre deosebire de fosforilază, sintaza
activă (a) este neesterificată iar cea inactivă (b) este
esterificată cu Pi. Sintaza este un tetramer, fiecare
subunitate conţinând 7 centre de fosforilare pentru care
există 6 proteinkinaze diferite. Una din ele este
1.proteinkinaza AMPc dependentă şi alta este
2.fosforilazokinaza descrise la glicogenoliză. În stare
activă aceste kinaze stimulează glicogenoliza şi inhibă
glicogenogeneza. Mai există o 3.proteinkinază Ca2+ -
calmodulin-dependentă reglată ca şi fosforilazokinaza. (K-
3, K-4, K-5)
Rolul jucat de fosforilazokinază este diferit, ea controlând
direct activitatea sintazei. Glucozo-6-fosfat este activator
alosteric al sintazei b căreia îi măreşte afinitatea pentru
UDP-G (G-6-P este inhibitor alosteric al fosforilazei b).
Insulina intensifică sinteza glicogenului micşorând
glicemia. Ea acţionează printr-un sistem de transducţie
specific. Prin acţiunea stimulatoare asupra unei
proteinfosfataze insulina activează sintaza glicogenului prin
defosforilare. Această fosfatază diferă de proteinfosfataza-1
care are acelaşi efect însă este sub controlul proteinei
inhibitor-1, care este activat de proteinkinaza AMPc
dependentă, la fel ca în glicogenoliză.
La nivel hormonal întregul metabolism al

glicogenului în muşchi este controlat
de adrenalină şi insulină iar în ficat de
glucagon şi, într-o mai mică măsură, de
adrenalină.
Hormonii care ridică nivelul AMPc în ficat
măresc glicemia şi (uneori) intensifică
glicoliza, iar în muşchi intensifică
glicoliza.
Reglarea prin mecanism alosteric
În ficat un rol important îl are glicemia. Când aceasta

creşte, glucoza pătrunde în hepatocite şi se
asociază alosteric la fosforilaza a producând
conversia R→T, adică inactivarea. În plus, această
modificare de conformaţie determină expunerea
radicalilor Ser fosfoesterificaţi la acţiunea hidrolitică
a proteinfosfatazei-1, care conduce la conversia
a→b a glicogen fosforilazei. Invers, scăderea
glicemiei hepatice favorizează starea relaxată a
fosforilazei a ceea ce stimulează glicogenoliza şi
restabilirea glicemiei normale.
Boli de stocaj a glicogenului
(glicogenoze)
În cazul lipsei congenitale a glucozo-6- fosfatazei
hepatice, apar simptomele bolii von Gierke, respectiv
pacientul suferă de hipoglicemie, hepatomegalie și
datorită intensificării glicolizei hepatice apare acidoza
lactică.
O altă afecțiune cauzată de deficitul amilo-1,6-
glicozidază este boala Cori, care clinic poate fi
confundată cu boala von Gierke. Biochimic glicogenul
din ficat și din mușchi nu poate fi deramificat, se poate
deosebi de boala von Gierke prin examinarea
glicogenului hepatic, care are o structura supra
ramificată la boala Cori și una normală la boala von
Gierke
(glicogenoze)
(glicogenoze)
În absența glicogen
fosforilazei musculare
se manifestă
glicogenoza McArdle.
Capacitatea
pacientului de efort
fizic este limitată, apar
crape musculare care
se intensifică cu
intensitatea efortului.
Sinteza nucleotid glucidelor
Sinteza acestor compuși , necesită consum de energie și

glicozil transferaze specifice. Multe dintre nucleotid glucide,
funcționează ca donori de substrat și/sau de energie. Sinteza
are loc printr-o reacție catalizată de o pirofosforilază
specifică.
NTP+ gluci-1-fosfat nucleotid-glucid + Ppi
După acest mecanism se sintetizează UDP-G, UDP-N-acetil
glucozamina,GDP-manoza
Alte sinteze
CTP+NANA(ac.sialic) CMP-NANA + PPi
UDP N-acetil glucozamina UDP N-acetil galactozamina
Sinteza nucleotid glucidelor
Sinteza acestor compuși , necesită consum de energie și
glicozil transferaze specifice. Multe dintre nucleotid
glucide, funcționează ca donori de substrat și/sau de
energie. Sinteza are loc printr-o reacție catalizată de o
pirofosforilază specifică.
NTP+ gluci-1-fosfat nucleotid-glucid + Ppi
După acest mecanism se sintetizează UDP-G, UDP-N-acetil
glucozamina,GDP-manoza
Alte sinteze
CTP+NANA(ac.sialic) CMP-NANA + PPi
UDP N-acetil glucozamina UDP N-acetil galactozamina
UDP-G+ NAD+ UDP-glucuronat + NADH+H+ (Ox.)
UDP glucuronat UDP-xiloza + CO2 (decarbox.)
F-6-P + Gln glucozamino-6-P+ Glu (transaminare)
Sinteza oligozaharidelor și a
glicoproteinelor
Sinteza oligoglucidelor
O H O O R
O O
glicozil transferaza
O P O P O C H2 Bazã + R OH + NDP
- -
O glucid oligoglucid
O O HH
H H
Nucleotid glucid OH OH
Sinteza lactozei: enzima lactozo sintaza (galactozil

transferaza+a Lactalbumina)
Galactozil transferaza catalizeaz reacția:
UDP-galactoză+N-acetil-glucozamina N-acetil
lactozamina + UDP
a Lactalbumina o proteină neezimatică care altereaza
specificitatea galactozil transferazei ca atare în reacție
pote să intre glucoza în loc N-acetil-glucozamina
Sinteza oligozaharidelor și a
glicoproteinelor
UDP - Galactoza Glucoza
CH2OH CH2OH
HO O H H O H
H + H
OH H OH H
H O UDP HO OH
H OH H OH
lactozo sintaza
CH2OH CH2OH
HO O H O H
H O H
OH H OH H
H H OH
H OH H OH
Lactoza
DIGESTIA GLUCIDELOR
Digestia amidonului, începe în cavitatea bucală sub
acţiunea amilazei salivare. Această enzimă clivează
hidrolitic, în ordine întâmplătoare, legăturile a(1→4)
glicozidice. Aciditatea stomacală dezactivează a-
amilaza care a redus amilaza şi amilopectina la
fragmente mai mici de 8 unităţi glucidice. Digestia
continuă în intestinul subţire sub influenţa a-amilazei
pancreatice, care acţionează similar cu a-amilaza
salivară, până la maltotrioză, formată din 3 resturi de
glucoză unite prin legături a(1→4) şi oligozaharide
cunoscute sub numele de dextrine limită care conţin
şi legături a(1→6).
DIGESTIA GLUCIDELOR
Alături de lactoză, zaharoză şi maltoză, acestea sunt
hidrolizate până la monozaharide sub acţiunea
dizaharidazelor, oligozaharidazelor şi dextrinazelor
intestinale secretate de celulele epiteliale cu
suprafaţă stufoasă din segmentul jejuno-ileal.
Hidroliza di- şi oligozaharidelor este necesară
întrucât în condiţii normale ele nu pot fi absorbite în
intestin.
Maltaza hidrolizează maltoza şi maltotrioza formând
glucoză care este absorbită prin transport activ.
DIGESTIA GLUCIDELOR
Transportorul de glucoză este o proteină
complexă a cărei activitate este conectată cu
pompa de Na+-K+. Glucoza şi galactoza nu
se pot asocia la transportor decât după ce
acesta s-a încărcat cu ioni Na+.
Un alt sistem de transport care funcţionează
prin mecanismul difuziei facilitate asigură
absorbţia fructozei în intestin.
DIGESTIA GLUCIDELOR
DIGESTIA GLUCIDELOR
Proteinele transportare de glucoză GLUT sunt
proteine membranare integrale, care conţin 12-porțiuni
helicale transmembranare. Atât capătul amino terminal şi
carboxil terminal sunt expuse pe partea citoplasmatică a
membranei celulare. Proteinele GLUT transportă glucoză
și hexoze înrudite, conform unui model, respectiv
transortorul expune alternativ locusul de legare a
glucozei fie spre exteriorul fie spre interiorul celulei.
Legarea de glucozei în locusul specific provoacă o
schimbare conformationala asociată cu transportul
urmată de eliberarea glucozei în cealaltă parte a
membranei. Locusurile de legare ale glucozei, interior
sau exterior, sunt obligatoriu, situate în segmentele
transmembranare 9, 10, 11
DIGESTIA GLUCIDELOR
GLUT4, este transportatorul de glucoză controlat de
insulină și este localizat în ţesuturile adipoase şi
muscular striate (scheletic și cardiac). Această proteină
se exprimă în principal în celulele musculare şi adipoase,
celule care raspund la insulina. În situaâia în care nivelul
de insulină este scăzut, GLUT4 este sechestrat in
vezicule intracelulare din celulele musculare şi adipoase.
Insulina induce o creştere rapidă a absorbţiei de glucoză
prin translocarea GLUT4 din aceste vezicule în
membrana plasmatică. Are loc fuziunea veziculelor cu
membrana plasma, GLUT4 sunt incluse şi devin
disponibile pentru a transporta glucoza, şi astfel
absorbţia de glucoză creşte
DIGESTIA GLUCIDELOR
HORMONII GASTROINTESTINALI
Tractul gstrointestinal comunică cu restul organismului
uman prin intermediul impulsurilor nervoase și hormoni-
lor gastrointestinali, aceștia fie ajung în circulația sangu-
ină și de acolo la țesuturile țintă, fie acționează paracrin.
Colecistokinina – hormon polipeptidic se gasește în
intestinul subțire și creier. Are rolul biologic de stimulare
a contracției vezicii biliare, secreția enzimelor
pancreatice, determina apariția senzației de sațietate.
Gastrina – hormon polipeptidic secretat de celulele G din
pilor și pancreas, stimulat de aminoacizi și proteine
parțial hidrolizate . Are rolul biologic de a stimula secreția
de pepsinogen și HCl în stomac. Secreția mai poate fi
stimulată de excitația nervului vag determinată de
extensia stomacului.
Colecistokinina Secreția este inhibată de HCl. În cazul
tumorilor ale insulelor Langerhans apare sindromul
Zollinger-Ellison, în care secreția crescută de gastrină
provoacă o eliberare a unor cantități excesive de HCl care
provaocă o puternică erodare a peretelui stomacal.
Secretina – este de asemeanea un hormon polipeptidic,
secretată de celulele duodenale S ca urmare a secreției
de HCl stomacal. Secretina stimulează secreția de apă și
de ion dicarbonat de către pancreas, ceea ce
neutralizează pH-ul bolului alimentar.
Peptidul inhibitor gastric polipeptid produs de mucoasa
duodenală și jejunală la ingestia de glucoză cu rolul de a
inhiba secreția de acid clorhidric, diminuează mobilitatea
stomacului, încetinind golirea acestuia
Peptidul inhibitor gastric are ca principală funcție
biologică stimularea eliberării insulinei de către pancreas
dar și, în mai mică masură, a glucagonului.
Neurotensina polipeptid hormonal care inhibă secreția
insulinei este prezent în hipotalamus și la nivelul tractului
gastrointestinal. Neurotensina are deci proprietăți
hiperglicemiante și stimuleaza secreția de hormoni
hipofizari. De asemenea, provoacă contracția mușchilor
netezi ai intestinului, diminuează secreția acidă a
stomacului.

5

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

5

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Ciclurile glucozei

Glicerol 3-P+NAD+↔DOAP+ NADH + H+

ADP ATPCH OH NAD+

CH2OPO 32- CH2OH UTP PPi CH2OH

Intoleranţă la lactoză, este o boală congenitală determinată de

Cerere de R-5-P mai mare decât de NADPH. În acest caz

Pentru ca reacţia să aibă loc este necesară activarea

Glicogen sintaza este enzima care acţionând la capătul

Ramificaza acţionează atunci când catena a(1→4) s-a

Pentru a putea începe sinteza unei noi molecule de glicogen

Este o reacţie care mobilizează glucoza din glicogen.

Fosforilaza are ca centru activ o "fisură". Lungimea

Legătura a(1→6) a restului glicozil rămas în ramificaţia

Enzimele care controlează

Fosforilazokinaza musculară este o enzimă cu structură

Asocierea ionilor de Ca2+ activează în acest fel

Control alosteric al glicogenolizei este mult mai rapid decât

Glicogen sintaza există în două forme, fosforilată şi

La nivel hormonal întregul metabolism al

În ficat un rol important îl are glicemia. Când aceasta

Sinteza acestor compuși , necesită consum de energie și

Sinteza lactozei: enzima lactozo sintaza (galactozil

S-ar putea să vă placă și