AMINOACIZII

Aminoacizii sunt substanţe organice cu funcţiune

mixtă; conţin în moleculă atât o grupare aminică (-
NH2) cât şi una carboxil (-COOH) legate de acelaşi
atom de carbon. Aminoacizii mai conţin catene
saturate, nesaturate, aromatice sau heterociclice.
Funcţie de originea lor pot fi naturali (sintetizaţi de
organisme vii prin procese biochimice) sau artificiali,
sintetizaţi de om prin procese chimice.
Se cunosc aproximativ 300 aminoacizi (AA)
naturali, dar numai 21 dintre aceştia intră în
constituţia proteinelor (AA proteinogeni) tuturor
formelor de viaţă - plante, animale, microbi, specificaţi
prin codul genetic.
In afara AA prezenţi în proteine, care reprezintă 90% din totalul
lor, mai există (în lichidele biologice, în celulă şi extracelular) şi
AA proteinogeni liberi. Aşa de exemplu, în plasmă, proteinele
suntprezente în concentraţie de 6-8 grame / 100 ml, în timp ce
AA liberi sunt în concentraţie de aproximativ 0,05 grame / 100
ml. Existenţa AA proteinogeni liberi este în relaţie cu
metabolismul proteinelor.
Alături de cei 21 AA proteinogeni, în proteine se mai întâlnesc şi
derivaţi, care rezultă, de fapt, prin modificări chimice ale
acestora după încorporarea în lanţurile polipeptidice
(posttranslaţional); ); de -ex. hidroxiprolina, hidroxilizina,
cistina ce provine din oxidarea a două cisteine la nivelul grupării
-SH, la o legătură -S-S-, etc. Alte modificări posttranslaţionale la
nivelul aminoacizilor pot fi metilări, formilări, acetilări,
prenilări, carboxilări, fosforilări. Totodată se mai întâlnesc şi
unii aminoacizi liberi neproteinogeni, cu rol funcţional.
• Aminoacizii au o importanta deosebita pentru
organismul uman. Acestia sunt elemente structurale de
baza care intra in componenta proteinelor, compusi cu
importanta biologica remarcabila.
• Aminoacizii au fost obtinuti din proteine prin hidroliza
acida (6M HCl) a legaturilor peptidice.
• Primul aminoacid descoperit a fost asparagina (in
radacina si tulpina sparanghelului; 1806).
• Ultimul aminoacid, treonina, a fost descoperit in 1938.
• La inceput aminoacizii au fost denumiti in functie de
sursa de provenienta (asparagina din Asparagus,
glutamatul din gluten si tirozina din branza-“tyros”-
branza) sau dupa alte proprietati (Glicina-“Glykos”-
dulce).
• Aminoacizii se afla in forma libera sau combinata în
sange. De asemenea, aminoacizii sunt precursori ai
hormonilor, purinelor, pirimidinelor, porfirinelor,
vitaminelor sau aminelor cu rol fiziologic.

1.1 Structura chimică a aminoacizilor

proteinogeni

Aminoacizii proteinogeni (şi cu rare excepţii şi cei

funcţionali) sunt a-aminoacizi, având formula generală:
 Face excepţie unul din cei 21 de aminoacizi, prolina, care
are o structură ciclică, cu o funcţie aminică secundară.
Structura tridimensionala a aminoacizilor este ilustrata
in figura 1. Proprietatile aminoacizilor sunt dictate de
gruparile care sunt grefate pe atomul de carbon din
pozitia α. La acest atom de carbon disting urmatoarele
grupari:
• gruparea amino-grupare protonata (-NH3+) in conditii
de pH fiziologice ;
• gruparea carboxil-grupare deprotonata (-COO-) in
conditii de pH fiziologice;
• catena laterala-confera proprietati specifice
aminoacizilor, fiind responsabila si deasimetria atomului
de carbon din pozitia α.
 1.2 Clasificarea aminoacizilor

Aminoacizii pot fi clasificati dupa urmatoarele

criterii:
• proprietati chimice;
• utilitatea lor in biosinteza proteinelor;
• necesitatea biosintezei lor pentru organism;
• implicarea lor ca substrat al gluconeogenezei.
 
 1.2.1 Catena latera determina diferentele dintre
proprietatile chimice ale aminoacizilor.

In functie de natura catenei laterale se disting:

a) catene laterale alifatice sau aromatice nepolare:
- aminoacizi alifatici: glicina, alanina, valina,
leucina, izoleucina, metionina; Glicina este
aminoacidul cu structura cea mai simpla, avand in
catena laterala un atom de hidrogen. Alanina, valina,
leucina si izoleucina au catene laterale
hidrocarbonate
- aminoacizi aromatici: fenilalanina, tirozina si
triptofanul;
Resturi aromatice (fenilalanina, tirozina si
triptofanul) pot fi detectate prin spectroscopie in
domeniul UV (250-300 nm). Aceasta proprietate este
folosita in special pentru estimarea concentratiei
proteinelor care contin aceste resturi sau pentru
studiul impachetarii acestor macromolecule.
Proteinele absorb la 280 nm datorita triptofanului
si tirozinei. In schimb, la lungime de unda mai mari de
295 nm, absorbtia este atribuita in special
triptofanului. Astfel, triptofanul trebuie excitat la 295-
305 nm pentru a emite.
- heterociclici: prolina (singurul aminoacid care
are o grupare amino secundara)
b) catene laterale neincarcate (serina, treonina,
asparagina, glutamina, cisteina, selenocisteina).
Gruparile -OH (serina, treonina - aminoacizi
alifatici, tirozina - aminoacid aromatic) pot fi
implicate in legaturi de hidrogen.
 
 
Pe catena laterala mai pot fi prezente si alte
grupari: -SH (cisteina),-SeH (seleno-cisteina)
tioeteri (metionina), sau amidica (glutamina,
asparagina).
 Selenocisteina este de asemenea un aminoacid
codat de tripletul UGA (care este si tripletul de
oprire in sinteza proteica). Acest aminoacid este
mult mai reactiv decat cisteina.

Inlocuirea atomului de S cu Se in unele enzime

(catalizatori biochimici) determina o crestere
semnificativa (cu peste 100 de ori) a vitezei de
reactie.

 
rboxil aflate pe catena laterala a resturilor aspartat si glutamat ionizeaza la valori ale pKa-ului de 3,9 si 4,3 si sunt foarte polare in

c) catene laterale incarcate: 

pozitiv(lisina, arginina, histidina- imidazolul
are un pKa de aprox. 7 in consecinta este
deprotonat la valori ale pHului mai mari decat 7);
 negativ (gruparile carboxil aflate pe catena
laterala a resturilor aspartat si glutamat ionizeaza
la valori ale pKa-ului de 3,9 si 4,3 si sunt foarte
polare in conditii fiziologice).

Glutamina
Aceste grupari sunt implicate in interactii
electrostatice (punti de hidrogen, etc.)

Aminoacizii cu catene laterale alifatice sau

aromatice nepolare cu exceptia glicinei sunt
hidrofobi, iar cei care poseda catene laterale
incarcate sunt hidrofili.

Aminoacizii polari care au catene laterale

neincarcate au incarcari intermediare (atat
hidrofobi cat si hidrofili).
 1.2.2.In functie de aminoacizii care intra in compozitia proteinelor se
disting:

aminoacizi proteinogeni - aminoacizii care intra in compozitia

proteinelor (tabelul 2);

aminoacizi neproteinogeni - aminoacizii care nu intra in compozitia

proteinelor (tabelul 3);

-ornitina si citrulina apar in decursul ciclului ureei;

-homocisteina;
-5-hidroxi-triptofan - un precursor al serotoninei si un intermediar in
metabolismul triptofanului;
-homoserina este un intermediar al catabolismului metioninei;
-taurina intra in componenta acizilor biliari;
-β-Alanina este parte a coenzimei A.
• Aminoacizii esentiali nu pot fi
Tabelul 1
sintetizati de organismul uman.

• Aminoacizii care nu pot fi Esentiali Neesentiali

sintetizati de organismul uman, Arginina Alanina
si ca atare pot fi suplimentati prin Histidina Asparagina
aport alimentar, poarta Izoleucina Aspartat
Leucina Cisteina
denumirea de aminoacizi Lisina Glutamat
esentiali. Metionina Glutamina
Fenil-alanina Glicina
Treonina Prolina
• Pentru organismul uman sunt Triptofan Serina
esentiali: valina, leucina, Valina Tirosina
izoleucina, fenilalanina, triptofan,
lisina, metionina si treonina
(Tabelul 1).
Ceilalti aminoacizi, pot fi sintetizati de organismul uman
plecand de la acizii esentiali sau prin scindarea proteinelor, si
sunt denumiti neesentiali.
Aminoacizii esentiali se gasesc in proteinele vegetale si animale.
Compozitia in aminoacizi difera de la o proteina la alta.
Proteinele din lapte contin diverse proportii de aminoacizi in
asa fel incat asigura o nutritie adecvata. In contrast proteinele
din fasole au un continut ridicat de lisina, dar nu contin
aminoacizi cu sulf (metionina, cisteina si cistina).

Din scheletul atomilor de carbon al unor aminoacizi poate fi

sintetizata glucoza.
Scheletul hidrocarbonat al unor aminoacizi poate fi utilizat la
sinteza glucozei. Acesti aminoacizi (cu exceptia leucinei si
lisinei) se numesc aminoacizi glucogeni, iar restul aminoacizi
cetogeni deoarece sunt transformati in corpii cetonici.
1.3. Derivati ai aminoacizilor
1.3.1. Modificarea catenei laterale a
proteinelor.
 
Codul genetic “universal” care este aproape
identic in toate organismele se refera doar la cei
20 de aminoacizi standard. Exista insa si alti
aminoacizi care intra in componenta unor
proteine.
 In cele mai multe
cazuri acesti aminoacizi
apar datorita modificarilor
pe care le sufera un
aminoacid standard dupa
ce lantul polipeptidic a fost
sintetizat - modificari
post- traslationale.

Cele mai comune

modificari constau intr-o
simpla modificare a
catenei laterale:
4-hidroxiprolina este intalnita in proteinele din peretele
celular al plantelor sau in colagen, o proteina din tesutul
conjuctiv (alaturi de 5-hidroxilizina).
y-carboxi-glutamatul este un aminoacid gasit in protrombina
(proteina implicata in coagularea sangelui) sau in alte
proteine care leaga ionii de Ca2+
Metil-lisina si 3-metil-histidina, sunt aminoacizi care se afla
in catena proteinei miozina, din muschiul cardiac.
δ-hidroxi-lisina are doua functii importante in colagen:
serveste la atasare de zaharuri (galactoza sau glucozil-
galactoza).

De asemenea, pot fi atasate grupari voluminoase (lipide,

carbohidrati) pe catena laterala a aminoacizilor din
componenta proteinelor. Gruparile N- sau C- terminale din
lanturile polipeptidice pot fi modificate chimic. Aceste
modificari sunt importante pentru functia proteinelor.
1.3.2. Aminoacizi si derivati biologic activi

Cei 20 de aminoacizi standard sufera adesea

transformari chimice. Aceste transformari au drept
rezultat obtinerea altor aminoacizi sau a unor compusi
inruditi si sunt parte integranta a transformarilor care au
loc in sinteza celulara sau in procesele de degradare.

De asemenea, aminocizii pot fi utilizati la: transportul

azotului sub forma grupelor amino, sursa de energie (in
urma oxidarii) sau la comunicarea dintre celule.
Alte roluri ale aminoacizilor si derivatilor
acestora:

- glicina, acidul y-amino-butiric (AGAB, un

produs rezultat prin decarboxilarea acidului
glutamic), dopamina (un derivat de
tirosina) sunt compusi eliberati de celula
nervoasa cu scopul de a modifica
comportamentul celulelor vecine
(neurotransmitatori)
- histamina (produsul de decarboxilare al
histidinei) este un potential mediator local
pentru reactiile alergice.
- tiroxina (un alt derivat la tirozinei) este un
hormon tiroidian (contine iod) care reduce
presiunea sangvina, pulsul, temperature sau
greutatea vertebratelor.
Diversitatea aminoacizilor naturali este dată de natura lui R,
care poate fi o catenă hidrocarbonată alifatică, sau
aromatică, un heterociclu sau R cuprinde şi o grupare
funcţională adiţională.

Aminoacizi proteinogeni Tabelul 2

Aminoacizi cu catena laterală R conținînd grupari hidroxil (OH)
 

Aminoacizi cu catenă laterală R conținând grupare bazică

Aminoacizi cu catenă laterală R conținând inel aromatic

Aminoacizi neproteinogeni cu rol funcțional Tabelul 3
 1.4. Proprietăţile aminoacizilor
 

1.4.1.Proprietăţile fizice
Toţi aminoacizii sunt substanţe solide, cu puncte de
topire ridicate (peste 200°C) şi se descompun înainte de a
se topi.
Aminoacizii se dizolvă, într-o măsură mai mare sau
mai mică, în apă, dar sunt greu solubili în solvenţi
nepolari (eter, cloroform, benzen, etc.). Sunt uşor solubili
în soluţii diluate de acizi sau baze.
 1.4.2.Proprietăţile optice
Cu excepţia glicinei, toţi aminoacizii proteinogeni
posedă cel puţin un centru chiralic (cu,-carbon
asimetric) care este Ca.
Formulele de configuraţie ale enantiomerilor unui
aminoacid oarecare, reprezentate în sistemul D-L., în
care substanţa de referinţă este aldehida glicerică, sunt:

L – aminoacid D – aminoacid
 Izoleucina şi treonina au un carbon asimetric
adiţional, atomul Cβ.

In structura proteinelor nu se întâlnesc decât L-AA,

deoarece proteinele sunt sintetizate cu ajutorul
enzimelor, care au stereo specificiţate şi nu inserează
decât L-aminoacizi în lanţul proteic.

Aminoacizii din seria D apar numai ocazional, la

unele microorganisme mai ales, unde îndeplinesc roluri
specifice (de ex în antibiotice polipeptidice).
 1.4.3.Proprietăţile acido-bazice

O proprietate generală remarcabilă a aminoacizilor, cea de

electrolit amfomer, derivă din prezenţa concomitentă a cel puţin
unei grupări - COOH (acidă slabă) şi a unei grupări - NH2 (bazică
slabă) între cele două funcţii poate avea loc un transfer de proton:

La pH-ul plasmei sanguine (7,4) sau al spaţiului intracelular

(7,1), gruparea carboxil există aproape în întregime sub forma
ionului carboxilat (- COO).
La aceste valori de pH, majoritar gruparea aminică este în forma
protonată (-NH3+).
Din acest motiv reprezentarea reală a unui aminoacid, în sânge
şi în majoritatea ţesuturilor, trebuie să fie în forma ionizată B
 În prezenţa excesului de H+ (pH < 7), ionizarea se
realizează la gruparea -NH2, în timp ce la deficit de
protoni (pH > 7), ionizează gruparea -COOH:
 
 
 

 
Această comportare face ca o soluție de aminoacizi să
funcționeze ca o soluție tampon. Aminoacizii cu grupări
acide sau bazice adiționale (pe catena lateral R) (în
număr de cinci : Glu, Asp, Liz, Arg, His) prezintă o
ionizare suplimentară la această grupare funcțională.
 De exemplu formele acidului aspartic în funcție de
pH- ul soluției în care se află, sunt prezentate mai jos:

Pentru caracterizarea acidității sau bazicității aminoacizilor se

folosesc exponenții de aciditate pKa pentru grupările funcționale de
la Cα și pkR pentru gruparea funcțională de pe catena laterală R. La o
anumită valoare a pH-ului, ionizarea grupărilor NH2 și COOH este
egală; la acest pH, aminoacidul este neutru din punct de vedere
electric și are solubilitate minimă.
Acea valoare de Ph poartă numele de ph izoelectric (pl) și reprezintă
un indice de caracterizare al fiecărui aminoacid, cu valori între 2,7 și
 1.4.4.Proprietăţile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii prezintă reacţii chimice comune

determinate de prezenţa grupamarii Cα-NH2
(dezaminare, transaminare, acilare, alchilare,
formare de baze Schiff cu aldehidele, amidificare
cu gruparea -COOH de la alt aminoacid etc). şi a
grupării Cα -COOH (esterificare, anhidrizare,
decarboxilare cu formare de amine, amidificare,
de ex. cu gruparea - NH2 de la alt aminoacid cu
formarea legăturii peptidice).
 Structura componentei -R a unui aminoacid
determină proprietăţile sale particulare. Prezenţa unor
grupări suplimentare -COOH sau –NH2 au semnificaţie
prin posibilitatea realizării şi pentru aceste grupări a
reacţiilor descrise pentru grupările similare prezente la
Cα; de asemenea prezenţa suplimentară a unei grupări (-
COOH sau -NH2), creează particularităţi privind rolul
acestor aminoacizi ca electroliţi amfoteri.

Grupările funcţionale prezente în cadrul componentei

-R a unor aminoacizi sunt însă de o deosebită importanţă
şi în cadrul lanţului poliaminoacidic, ce se constituie
(peptide, proteine) cu participarea acestora.
Astfel de importanţă sunt grupările -SH ale Cis, căci în cazul
stabilirii, prin oxidare a unei legături disulfidice între două molecule
Cis prezente într-un lanţ polipeptidic se realizează o acţiune
puternică de stabilizare a structurii spaţiale a respectivului lanţ.

De asemenea, grupări -SH ale unor resturi cisteinil din constituţia

unor proteine-enzime, datorită reactivităţii lor particulare (nucleofil
excelent) participă la realizarea activităţii enzimatice a respectivelor
proteine. In acelaşi sens, grupările -OH prezente în aminoacizii
hidroxilaţ' (Ser, Tre) determină, în cadrul unei structuri
polipeptidice, posibilităţi reactive deosebite, cu semnificaţie în
relaţia enzimâ-substrat, in legarea de resturi glucidice, cu formarea
glicoproteinelor sau deesterificare fosforică, fenomen de
semnificaţie în reglarea activităţii unor enzimeLiz prin gruparea
-NH2 suplimentară are rol în realizarea unor activităţi (enzimatice)
sau în stabilirea legăturii proteină - cofactor enzimatic sau formarea
de reţele în structurile colagenului şi elastinelor
Tir şi His, prin posibilităţile oferite de componentele lor-R
specifice (de ex. HO-fenolic, respectiv -NH-imidazolic, prin
fixare respectiv cedare de protoni) au rol în activitatea
enzimatică a unor proteine, precum şi în constituirea unor
molecule funcţionale (de ex. hemoglobina).
Ala, Val, Leu şi Phe în schimb, datorită caracterului
hidrofob al componentei lor - R specifice sunt aminoacizi
care conferă proteinei în care sunt prezente, predispoziţii
privind crearea unor anumite elemente de structură
spaţială (prin legături apolare).
Aminoacizii nu absorb radiaţia luminoasă în domeniul
vizibil (sunt incolori), Fenilalanina, tirozina,
triptofanul şi histidina absorb radiaţia în domeniul
250 - 290 nm, fiind responsabili pentru absorbţia de
radiaţie a proteinelor în domeniul respectiv.
 1.5Reacţii de culoare ale aminoacizilor
 
Aminoacizii pot fi identificaţi sau determinaţi
cantitativ (μg) cu ninhidrină. Aceasta oxidează
aminoacidul cu formare de C02, NH3 şi o
aldehidă. Ninhidrina redusă reacţionează cu NH3
eliberat formând un complex albastru care
absoarbe maxim radiaţia cu lungimea de undă
570 nm.
Pro şi HO-Pro produc o coloraţie galbenă cu
ninhidrină. Reacţia este dată şi de amine, dar
fără producerea de C02.
 Amoniacul şi peptidele reacţionează cu
ninhidrină, dar mult mai încet decât cc-
aminoacizii.
Fluorescamina este un reactiv şi mai sensibil,
putându-se detecta nanograme de AA. Ca şi
ninhidrină, fluorescamina formează complexe şi
cu alte amine decât aminoacizii.
Cea mai importantă proprietate a AA este
formarea de legături peptidice. În principiu
aceasta implică eliminarea unei molecule de apă
între gruparea α-amino al unui aminoacid şi
gruparea α-carboxil a altui aminoacid.