BIOCHIMIA

AMINOACIZII: STRUCTURA,
CLASIFICAREA, ROLUL
BIOLOGIC

Silvia Stratulat
Conferențiar universitar
 Obiectivele:
• Aminoacizii – rolul în organismele vii. Proprietățile
aminoacizilor: stereoizomeria, solubilitatea,
proprietățile acido-bazice.
• Clasificarea aminoacizilor după structura chimică,
proprietățile fizico-chimice, principiul biologic.
• Proprietățile chimice ale aminoacizilor: reacțiile de
carboxilare și decarboxilare, hidroxilare și transaminare.
• Structura primară a proteinelor. Proprietățile legăturii
peptidice. Notarea şi citirea aminoacizilor în peptide şi
proteine. Aminoacizii N- și C-terminali
• Metodele de determinare a compoziției și succesiuni
aminoacizilor în lanțul polipeptidic.
• .
 Biochimia:

• pentru prima dată ca termen a fost

introdus in 1903 de către Carl Neiberg.
• “bios” - înseamnă viaţă
• ştiinţa despre structura şi
transformarea substanţelor chimice
în organism, proceselor fizico-
chimice care stau la baza activităţii
vitale.
 Deosebim:

• Biochimia statică (structurală,descriptivă) -

prezintă structura chimică a materiei vii (P, G; L;
AN) , proprietăţile și rolul lor.
• Biochimia dinamică (metabolică) – prezintă
metabolismul P; G, L; AN şi reglarea hormonală
sau enzimatică ale proceselor metabolice în
organism.
• Biochimia funcţională (clinică)– cercetează
procesele chimice ce stau la baza diferitelor
manifestări ale vitalităţii.
 Importanța biochimiei
• oferă cunoștințele necesare înțelegerii stării de
sănătate și a mecanismelor patogenice în orice
boală;

• permite tratarea cu succes a avitaminozelor, a

insuficienței sau hiperfuncțiilor endocrine;

• explică modul de acțiune al medicamentelor, ca

modulatori ai activității enzimatice, oferind datele
necesare pentru sinteza de substanțe cu acțiune
farmacologică dorită.
 BIOCHIMIA (semestru I -
compartimente)
• Bioelementele, unități constituiente și macromolecule
• Aminoacizii
• Proteine: structura și
• proprietăți Structura,
• Acizi nucleici: structura și Proprietăți
• proprietăți
• Enzime.Vitamine și coenzime
Rolul
• Cinetica enzimatică Reacțiile
• Reglarea activității enzimelor metabolice
• Bioenergetica Reglarea
• Metabolismul glucidic
Compoziţia chimică şi organizarea materiei vii:

• Din cele cca. 100 elemente chimice

întâlnite în litosferă şi atmosferă, un număr
relativ mic participă la alcătuirea materiei
vii.
• Acestea se numesc bioelemente.
 Compoziţia chimică şi organizarea
materiei vii:

• Din ele circa 28 se găsesc în mod constant în toate

organismele vii:
• 13 nemetale:C,H,O,N,S,P,Cl,F,Br,I,As,Si,B
• 15 metale:Ca,Na,K,Mg,Fe,Zn,Cu,Ni,Co,Mn,Al,Pb,Ti, Mo,Sn

După ponderea lor, bioelementele se clasifică în:

• Macroelemente: reprezintă 99,9% din total, şi ca elemente
majore sunt:C, O, H, N
• Microelemente:0,09% din total, si ca ex: P, Ca, S, Cl, Mg,
Na, K
• Oligoelemente:0,01% din total, I, Al, Si, Mn, Se etc
 Bioelemente

Organogene Minerale

Metale (Na, K,
Ca, Mg, Zn, Mn, Nemetale
C, H, O, N, P и S Fe, Cu, Cr, V, (Cl, I, F, Br)
Мо)
 Bioelemente

Macroelemente Microelemente

Nemetale Metale Metale

Nemetale
(С, О, Н, N, Р, (Na, K, Ca, (Zn, Mn, Fe,
(I, F, Br)
Сl) Mg) Cu, Cr, Mo, V)
Conținutul principalelor bioelemente în % în
organismul uman.
 Biomoleculele

Biomoleculele sunt molecule sintetizate de organism cu

destinație structurală (anatomică) și fiziologică. Ele pot fi
divizate în biomacromolecule sau biopolimeri,
biomolecule complexe și biomicromolecule.
 Biomolecule

Biomicromolecule Biomolecule Biomacromolecule

(monomeri) complexe (biopolimeri)

aminoacizii, Proteine, amidonul,

aminele, acizii Lipidele glicogenul,
carboxilici, și nucleotidele celuloza, acizii
monozaharidele, nucleici
bazele azotate
Contituienți fundamentali ai
materiei vii
 GRUPE FUNCȚIONALE
Grupa funcțională Clasa compușilor Prefixul Sufixul
–СООН Acizii carboxilici - -oic
carboxi-
–СНО Aldehide oxo- -al
formil-
–ОН Alcooli hidroxo- -ol

–NН2 Amine amino- -amină

–СОNН2 Amide - -amidă

–SH Tiole mercapto- -tiol

Cetone oxo- -оna
C O
Grupa funcțională carboxil ( - COOH )
Grupa funcțională hidroxil ( - OH )
Grupa funcțională sulfhidril ( - SH )
Grupa funcțională amino ( - NH2 )
Grupa funcțională amidică ( - CONH2 )
Grupa funcțională carbonil ( =CO )
 Tipuri de legături chimice

Legătura
covalentă
nepolară-
se stabileste
intre atomi
identici de
nemetale
 Tipuri de legături chimice

Legătura
covalentă
polară
 Tipuri de legături chimice

Legătura
covalentă
donor-
acceptor
 Tipuri de legături chimice
Interacțiunile non-covalente

Forțele van der Waals

Forțele van der

Waals între
macromolecul
e
 Tipuri de legături chimice

Legăturile
ionice- prin
atractia
electrostatica
dintre ioni de
semn contrar
 Tipuri de legături chimice

Legăturile
de
hidrogen
k
 Tipuri de legături chimice

Interacțiuni
hidrofobe
PARTICULARITĂȚILE MATERIEI
VII
PARTICULARITĂȚILE MATERIEI
VII
 PARTICULARITĂȚILE MATERIEI VII
• Gradul superior de organizare structurală (caracterizat
prin structura compusă şi diversitatea de molecule)
• Funcţia strict determinată şi sensul său specific pentru
fiecare parte componentă.
• Capacitatea de a transforma şi a utiliza energia
• Schimbul de substanţe cu mediul înconjurător şi
autoreglarea transformărilor chimice.
• Capacitatea de autoreplicare sau transmitere a
informaţiei genetice.
 Aminoacizii (AA)
• unităţi fundamentale ce participă la sinteza unei
proteinelor
• sunt de tip -aminoacizi.
• au în structura lor o grupare amino, o grupare
carboxil, un atom de hidrogen şi o catenă
“ataşată” (R), toate acestea legate la un atom
de carbon (C)
• in categoria aminoacizilor naturali sunt cuprinşi
peste 300 de aminoacizi, dar proteinogeni sunt
doar 20 dintre aceştia.
Stereoizomeria aminoacizilor
• Toţi reprezentanţii -aminoacizilor cu excepţia
glicinei conţin atomul de carbon α-chiralic şi
formează stereoizomeri (enantiomeri) – L și D.

• În organismele vii în structura proteinelor se

utilizează doar L-α-aminoacizii.
• STRUCTURA CHIMICĂ A AA
AA structura chimică

Glicina

Alanina

Serina Cisteina
 AA structura chimică

Tirozina
Fenilalanina
 AA structura chimică

Triptofan
Histidina
 AA structura chimică

Treonina

Metionina
AA structura chimică

Izoleucina

Arginina
Valina
 AA structura chimică

Leucina

Lizina
 AA structura chimică

Acid glutamic
Acid aspartic (aspartat)
(glutamat) -Glu
Asp

Asparagină - Asn Glutamină Gln

AA structura chimică

Prolina
 Clasificarea AA
a. după proprietățile fizico-
chimice ale radicalului
• 1. Cu radical nepolar (hidrofob): glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina,
prolina, fenilalanina, triptofanul şi metionina. Toţi sunt mai puţin solubili în
apă decât aminoacizii polari;

• 2. Cu radical polar (hidrofil) neutru (la pH=6): serina, treonina, cisteina,

tirozina, asparagina, glutamina. Aceşti aminoacizi sunt mai solubili în apă
decât cei nepolari, deoarece catena poate stabili legături de hidrogen cu
apa, datorită grupărilor –OH, -NH2 amidice şi -SH pe care le conţine;

• 3. Cu radical polar (hidrofil) încărcat negativ (la pH=6): acidul aspartic şi

acidul glutamic;

• 4. Cu radical polar (hidrofil) încărcat pozitiv (la pH=6): lizina, arginina,

histidina.
Clasificarea: b. după rolul biologic:
Aminoacizi

Esențiali Neesențiali
indispensabili (dispensabili):
: Glicina
Valina* Semiesențiali Alanina
Leucina* (semi- Prolina

Izoleucina* indispensabili): Serina

Tirozina
Fenilalanina*
Arginina* Cisteina
Triptofanul* Asparagina
Metionina* Histidina*
Glutamina
Treonina* Acidul aspartic
Lizina* Acidul glutamic
Nu se sintetizează în Se sintetizează în organism,
organism, e necesar sa-i dar în cantități insuficiente, Se sintetizează în organism
primim cu alimentele e necesar sa-i primim cu
alimentele
 Clasificarea:
c. după structura chimică a
radicalulului:
Exemple:

• după numărul grupărilor –COOH şi –NH2:

Exemple:
 Clasificarea după structura
chimică:
• după prezenţa în catenă a altor grupări
funcţionale –

Exemple:

• Iminoacizi-
După structura R lateral
După structura R lateral
Clasificarea aminoacizilor după
prezența în proteine și
codificarea genetică
Aminoacizi

Proteinogeni – intră Neproteinogeni –

în componența nu intră în
proteinelor componența
proteinelor

Codificați genetic – cei 20 Necodificați (modificați

de aminoacizi, care posedă posttranslațional)- nu au codoni,
codoni în codul genetic sunt sintetizați din cei
proteinogeni
Aminoacizi proteinogeni
necodificați (modificați
posttranslațional)
Aminoacizi neproteinogeni –
nu intră în componența
proteinelor:
 AMINOACIZII
Proprietăţi fizico-chimice
 AA sunt substanţe solide, cristalizate, solubile în apă (cu
excepţia Cys, cistinei şi Tre), insolubile în solvenți organici (Pro).
 Au punct de topire şi fierbere relativ ridicate, peste 200°C.

 Cu excepţia glicinei , atomul de carbon α din structura

aminoacizilor este asimetric.
 În consecinţă, aminoacizii prezintă activitate optică, având
capacitatea de a roti planul luminii polarizate.
 În natură se găseşte de obicei, numai una din formele optic
active, dextrogiră sau levogiră.

54
Spectre de absorbţie ale aminoacizilor

• Aminoacizii uzuali nu absorb

lumina în vizibil (în
ultravioletul îndepărtat).
• Numai Tyr, Phe şi Trp dau
spectre de absorţie la lungimi
de undă mai mari de 250nm
(în violet), datorită nucleului
aromatic din catenă.
 Proprietăţile acido-bazice ale -
aminoacizilor
R
+H N CH
3
-
COO
Amfion
(ion bipolar)
În condiții de pH fiziologic, în soluţii apoase -aminoacizii
există în formă de ioni bipolari (amfiioni):
• gruparea amino este protonată (-NH3+ ) – are proprietăti
bazice – este acceptor de protoni;
• gruparea carboxil este disociată (deprotonată) (-COO- )
– are proprietăți acide – este donor de protoni;
Astfel, aminoacizii posedă proprietăți amfotere - și de bază, și
de acid.
 Proprietăţile acido-bazice ale -
aminoacizilor
În soluție acidă (pH <7) un aminoacid este protonat și există ca
un cation;
în soluție bazică (pH>7), un aminoacid este deprotonat și
există ca un anion.

Datorită capacităţii lor de a disocia ca anioni sau cationi, AA

se pot deplasa sub acţiunea unui câmp electric, astfel:
-în mediu acid - AA migrează spre catod,
- în mediu bazic - spre anod.
 Proprietăţile acido-bazice ale -
aminoacizilor
În cazul în care catenele laterale conţin şi alte grupări
ionizabile ca de exemplu:
- o grupare –COOH adiţională (cazul acizilor aspartic şi
glutamic) aminoacizii au caracter acid;
- o grupare –NH2 suplimentară (cazul argininei, lizinei)
aminoacizii respectivi au caracter bazic.
 Proprietăţile acido-bazice ale -
aminoacizilor

Pentru fiecare aminoacid există o anumită valoare a

pH-ului, numită punct izoelectric (pI) pentru care gradul
de disociere ca acid este egal cu cel de disociere ca bază
sau
numărul sarcinilor pozitive este egal cu cel al sarcinilor
negative, iar molecula în ansamblu este neutră.
!!! În punctul izoelectric amfiionul are sarcina
sumară = 0
 pI=punctul izoelectric
• Reprezinta pH-ul la care sarcina neta a AA este
nula
• La pH=pI solubilitatea AA este minimă
• AA nu migrează în câmpul electric
• pI pt aminoacizii neutri 5-6
• pI pt aminoacizii acizi ~2,97-3,22
• pI pt aminoacizii bazici : 7,58 – 10,76
 Aminoacizii se unesc în catene prin
legături peptidice
Legătura peptidică se formează între grupa α-carboxil al unui aminoacid și
grupa α-amino a aminoacidului următor:
 Proprietățile legăturii peptidice:

• Legătura peptidică clasică este o legătură covalentă trainică și are

proprietăți de legătură parțial dublă.

• Legătura peptidică este coplanară – toți atomii grupării peptidice se

află în același plan.
Proprietățile legăturii peptidice:
• Legătura peptidică clasică are conformație trans.

• Are 2 forme de rezonanță – ceto și enol:

Proprietățile legăturii peptidice:
• Fiecare legătură peptidică clasică este capabilă să
formeze 2 legături de hidrogen cu alți atomi polari.

• Prolina formează legătură peptidică atipică:

 PEPTIDE și PROTEINE

Produsele policondensării a α-aminoacizilor, legați

prin legături peptidice se numesc peptide:

• O peptidă, ce conține 2 aminoacizi se numește

dipeptidă; care conține 3 aminoacizi- tripeptidă;
etc.

• Catena, ce conține până la 50 de aminoacizi, se

numește oligopeptidă; care conține 50-100
aminoacizi – polipeptidă;

• Dacă numărul de aminoacizi este mai mare de

100, polipeptida se numește proteină.
• Capătul catenei peptidice, la care se găsește gruprea amino
-NH2 se numește capăt N-terminal, considerat începutul
catenei, iar capătul la care se află grupa carboxil -COOH se
numește capăt C-terminal.
Conformația unui lanț peptidic – are forma unui zig-zag:

• "R" – radicalii aminoacizilor constituienți - sunt maximal

depărtați în spațiu unul de altul.
• Fiecare proteină are o secvență specifică de aminoacizi,
care este determinată genetic și se asamblează sub
controlul acizilor nucleici.
 Nomenclatura peptidelor
Toţi aminoacizii situaţi la stânga în catena polipeptidică faţă de cel C-
terminal capătă terminaţia -il, iar cel C-terminal îşi păstrează denumirea sa
trivială. De exemplu: tripeptidul Gli-Ala-Ser se va numi glicil-alanil-serină.
 Gradele de organizare ale
moleculei proteice

Structura:
primară secundară terţiară cuaternară
 Structura primară
• succesiunea AA din
lanţul polipeptidic

• determinată genetic.

• este stabilizată de
legăturile peptidice
covalente
Determinarea structurii primare

• 2 etape:
• A. determinarea compoziției AA
• B. determinarea succesiunii AA
 Determinarea compoziției
AA în proteină
1. Hidroliza acidă completă (fierberea proteinei în soluţie de acid
clorhidric)

2. prin cromatografie are loc determinarea fiecărui aminoacid în

hidrolizat
În prezent o astfel de analiză se realizează în mod automat cu ajutorul
unor aparate speciale numite analizatoare de aminoacizi.
 PRINCIPIILE DE DESCIFRARE A
SUCCESIUNII AA-ETAPELE:
• Determinarea AA N și C terminal

• hidroliza selectivă a proteinei (prin metodele

enzimatice (tripsina, chimotripsina, pepsina) sau
chimice (cu bromura cianidică)

• identificarea succesiunii AA în fragmentele obţinute

prin metoda Edman.

• restabilirea structurii primare a proteinelor prin

suprapunerea diferitor segmente de peptide stablindu-
se astfel segmentele de coincidenţă (metoda
“amprentelor digitale” sau ” metoda hărţilor de
peptidă”
 Principiile de descifrare a AA N
şi C terminal:
La determinarea AA N-terminal se utilizează:
1. -metoda Sandger (cu fluordinitrobenzol)
2. - metoda Edmann (cu fenilizotiocianat)
3. -metoda cu dansyl
4. - metoda enzimatică (cu aminopeptidaza)
Determinarea AA C-terminal se efectuează prin:
5. metoda chimică cu hidrazina (metoda Acabori)
6. metoda enzimatică (carboxipeptidază)
7. folosind reducători: NaBH4 sau LiBH4
suprapunerea diferitor segmente
de peptide
 Metoda Edman
- constă în interacţiunea aminoacidului N-terminal cu
fenilizotiocianat în mediu slab bazic.
- La o tratare ulterioară cu un acid slab fără încălzire se
. produce scindarea aminoacidului N-terminal sub formă de
derivat feniltiohidantoinic, care se identifică în continuare
prin metoda cromatografică. Acest procedeu se repetă de
mai multe ori până la scindarea completă a fragmentului de
peptidă:

Metoda Edman s-a dovedit a fi utilă pentru

reproducere într-un aparat automat numit
secvenator cu ajutorul căruia pot fi realizate
40–50 etape de scindare.
Metoda lui Edman
Metoda lui Acabori
Metoda folosind reducători:
NaBH4 sau LiBH4