POLIPROTIDE SUPERIOARE (PROTEIDE)

Protidele (poliprotidele superioare) sunt compui organici macromoleculari, biopolimeri, cu structur complex i importan vital deosebit, care se pot clasifica n: holoproteide, poliprotide constituite numai din aminoacizi; heteroproteide, poliprotide care pe lng aminoacizi mai cuprind i componente de alt natur (prostetic) (glucide, lipide, acid fosforic, pigmeni vegetali, acizi nucleici). Proteidele se deosebesc de celelalte componente ale organismelor vii, att prin proprieti ct i prin funciunile importante pe care le ndeplinesc n organism. Astfel, sunt proteide: enzimele, biocatalizatori ai tuturor procesele biochimice din organism, pigmenii respiratori i cei nerespiratori ct i numeroi hormoni. Masa molecular depinde de tipul i numrul de aminoacizi componeni si este considerat ncepnd cu limita inferioar de aproximativ 10000, avnd ca limit superioar valori pn la zeci de milioane. Cantiti mari de proteide sunt biosintetizate n plante din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, la care se adaug dou amide: glutamina i asparagina. n solul arabil se gsesc proteide provenite din resturile organismelor vegetale i animale moarte, cea mai mare parte a azotului din sol fiind azot organic, de natur proteic. El reprezint rezerva de azot n procesul de nutriie a plantei, devenind accesibil numai dup transformarea de ctre microorganisme n azot amoniacal i azotai.

Holoproteide (Proteine)
Compoziia i structura proteinelor Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alctuii dintr-un numr foarte mare, care variaz mult de la protein la alta, de aminoacizi legai prin legturi peptidice. Deoarece prin hidroliza total a proteinelor rezult aminoacizi (unitatea structural) se impune ca pentru cunoaterea structurii proteinelor s se determine (prin hidroliz, urmat de separare i dozare cromatografic) n primul rnd, numrul i natura aminoacizilor componeni, precum i succesiunea lor de legare n macromolecul (secvena lor). Se impune apoi analiza configuraiei catenei polipeptidice, care are mrimi i structuri interne specifice, ce imprim proteinei configuraii cu diferite orientri i interaciuni. Pornind de la aceste consideraii, Lindenstrom i Lang au stabilit urmtoarele nivele de organizare a structurii complexe a proteinelor: structura primar, structura secundar, structura teriar, i structura cuaternar. Structura primar a proteinelor reprezint organizarea catenei macromoleculare, respectiv numrul i secvena aminoacizilor legai prin legturi peptidice. inndu-se seama c fiecare caten polipeptidic posed la una dintre extremiti o grup amino liber, s-a putut stabili, prin hidroliz enzimatic, numrul lanurilor polipeptidice, prin determinarea numrului acizilor N-terminali sau C-terminali. Secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic se stabilete pe cale genetic i are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvene (nlocuirea unui singur aminoacid, de exemplu n globina hemoglobinei) poate altera sau modifica complet funcia biologic a macromoleculei proteice. Cunoaterea doar a structurii primare nu permite aprecierea modului n care structura proteinei determin activitatea biologic. Structura secundar a proteinelor. Acest tip de structur tridimensional ia n considerare aranjamentul spaial, conformaiile posibile ale catenei macromoleculare proteice. Deoarece catena macromolecular are grupe funcionale polare, capabile s formeze legturi

de hidrogen (ntre grupele CO i NH) cercetrile lui Pauling i Corey au condus la propunerea a dou modele structurale: modelul helicolidal (-helix) i modelul straturilor pliate. Modelul spiralat, helicoidal sau -helix, presupune rsucirea n spiral a lanului polipeptidic (grilajului peptidic). Acesta este format din catene polipeptidice ntre care se stabilesc legturi de hidrogen (ntre grupa C=O) a unei legturi peptidice dintr-o caten i grupa NH a legturii peptidice din catena vecin) n jurul unui cilindru imaginar.
R N H O C CH R CH C O H N C O O CH R R CH N H C N H O C CH R R CH C O H N

H N

Numele de -helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dat aceast structur n -keratin. Sensul de orientare a -helixului poate fi spre dreapta sau spre stnga, ns toi aminoacizii participani n ambele cazuri aparin seriei L, iar resturile R ale aminoacizilor sunt proiectate spre exteriorul spiralei (-helixului). n cazul L-aminoacizilor din proteinele naturale, rsucirea spre dreapta a helixului confer structurii mai mult stabilitate dect rsucirea spre stnga. Elicea are forma unei scri n spiral, n care fiecrei trepte i corespunde un aminoacid. nlimea unei trepte este de 1,5 i fiecrei spire i corespund 3,6 aminoacizi (trepte), iar distana dintre spire este de 5,4 . (3,6 1,5). Stabilitatea deosebit a -helixului i deci a proteinelor se datoreaz legturilor de hidrogen stabilite ntre grupele -C=O ale unei catene i grupele -NH- ale catenei vecine. Catenele laterale n modelul -helix sunt orientate n afar, putnd reaciona cu moleculele solventului sau cu alte catene polipeptidice. Natura radicalului -R legat la C influeneaz formarea -helixului, favoriznd sau nu, rsucirea lanului peptidic. De exemplu: valina, izoleucina, i treonina, datorit substituenilor voluminoi, nu favorizeaz rsucirea catenei polipeptidice iar prolina este un ntreruptor al helixului, datorit faptului c neavnd atom de H la atomul de N nu poate forma legturi de hidrogen. Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazeaz pe formarea legturilor de hidrogen ntre grupele -C=O i -NH- de la dou catene polipeptidice, care pot fi dispuse n dou moduri: conform modelului paralel, caracteristic -keratinei i modelului antiparalel, caracteristic fibroinei din mtase. n modelul paralel, lanurile peptidice sunt situate paralel, cu resturile -R orientate n acelai sens, iar n modelul antiparalel, lanurile peptidice sunt fa n fa (antiparale), cu resturile -R orientate n direcii opuse. Legturile de hidrogen n aceast structur sunt aproape perpendiculare pe axa lanului peptidic (n contrast cu structura -helix). n modelul paralel al structurilor pliate fiecare structur cuprinde catene paralele situate la intervale de 4,6 , intervale care permit formarea legturilor de hidrogen intercatenare. n cazul -keratinei, perioada de identitate de-a lungul lanurilor peptidice este de 6,5 , iar n cazul fibroinei este de 7,2 .

R C H R C H C O C O HN HN H C R H C R O C O C NH NH R C H R C H C O C O
modelul paralel

R C H C O HN H C R O C NH R C H C O

C C HN H C C C

H O R R O

H HN

C C C H NH C

R O

C C HN H C C C

H O R

O R

NH H C O

C H HN

O R

NH H C O

modelul antiparalel

Structura teriar a proteinelor reprezint un alt nivel de organizare structural, exprimnd gradul de mpachetare a lanului polipeptidic (cu diferite structuri: -helix sau straturi -pliate) pentru realizarea unei conformaii compacte (de protein globular) ct mai avantajoas energetic. Aceasta reprezint rezultatul interaciilor dintre resturile R ale aminoacizilor din catenele polipeptidice, interaciuni care apar deja n cazul lanurilor polipeptidice mai lungi, cu structur secundar proprie. Aceast suprastructur se realizeaz i se menine datorit forelor de atracie ntre catenele laterale ale lanurilor peptidice, care pot s formeze urmtoarele tipuri de legturi: legturi de hidrogen (altele dect cele peptidice) ntre grupele OH ale hidroxiaminoacizilor i restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa OH fenolic a tirozinei i un rest carboxilic (-COOH); legturi covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii cistein, metionin;
CH2 R1 SH + HS CH2 R2
[O] - H2O

CH2 R1

CH2 R2

legturi fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale hidroxiaminoacizilor (de exemplu, serina) cu acid fosforic:
R C HC R NH O OH + HO O P OH O OH + HO C CH HN R R
- H2O

C HC

O O

O P OH

O O

C CH HN

NH

legturi ionice ntre resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul aspartic, acidul glutamic) i gruprile amoniu (NH3+) ale aminoacizilor diaminici (lisin, arginin); legturi apolare prin fore van der Waals (legturi hidrofobe) realizate ntre catenele laterale ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legturile hidrofobe apar i acioneaz mai ales n interiorul moleculelor proteice, minimaliznd interaciile prilor hidrofobe cu apa i maximaliznd forele van der Waals ntre grupele hidrofobe. Tipurile de legturi implicate n structura teriar sunt mai puin stabile dect legturile chimice obinuite, ceea ce determin labilitatea proteinelor (denaturarea lor) sub influena

diferiilor factori fizico-chimici (pH, temperatur, reactivi chimici etc.), proces care poate fi nsoit de pierderea proprietilor biologice. Structura cuaternar a proteinelor reprezint cel mai nalt grad de organizare a acestora i rezult din interaciunea lanurilor polipeptidice independente, care au deja o structur primar, secundar, i teriar bine definit. Suprastructura cuaternar are specific asocierea unor catene polipeptidice individuale (protomeri) ntr-un agregat denumit oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). n funcie de numrul protomerilor constitueni, agregatele structurii cuaternare sunt: dimeri, trimeri, tetrameri. Poriunile funcionale ale proteinelor oligomere i catenele polipeptidice sunt asamblate prin alturarea unor poriuni din suprafaa protomerilor i realizarea unor legturi de hidrogen i electrostatice la suprafaa fiecrei polipeptide sau oligomer. Ansamblul oligomer va avea geometria spaial deformat din cauza complementaritii suprafeelor de contact, ca urmare a existenei unor grupri hidrofile, radicali polari sau grupri cu sarcini opuse. Principiul complementaritii subunitilor asigur, datorit preciziei i exactitii cu care se realizeaz asamblarea, specificitatea i stabilitatea configuraiei proteice oligomere. Un exemplu tipic de astfel de structur cuaternar este structura hemoglobinei, un agregat tetramer format din patru lanuri polipeptidice, fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar, legate ntre ele prin legturi de hidrogen, legturi van der Waals, legturi polare. Astfel de structuri cuaternare pot fi dezorganizate uor, cu formarea monomerului, mai ales prin modificarea pH-ului soluiei n care se gsete proteina. Restabilirea condiiilor iniiale este nsoit de reasamblarea resturilor i de refacerea structurii cuaternare. Proprieti fizice ale proteinelor Proteinele izolate din diferite surse sunt substane solide, n general amorfe, care prin purificare avansat pot fi obinute n stare cristalin. Solubilitatea proteinelor n ap este foarte diferit: proteinele globulare sunt mai mult sau mai puin solubile, pe cnd cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea n ap depinde de mai muli factori: natura, numrul i aezarea n caten a aminoacizilor care compun macromolecula, de existena grupelor funcionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH i de concentraia n sruri a soluiei. Prezena grupelor funcionale polare (-OH, -NH2, -COOH,-SH) favorizeaz dizolvarea n ap, deoarece moleculele polare ale apei sunt atrase electrostatic de grupele funcionale polare ale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor solvatului de moleculele solventului, adic la fenomenul de solvatare (hidratare n cazul apei) indispensabil dizolvrii. Natura solventului are un rol mare n procesul de solubilitate a proteinelor. Solvenii organici produc o scdere a constantei dielectrice a mediului apos i n consecin, fenomenul de hidratare se reduce odat cu solubilitatea. O cantitate prea mare de solvent organic poate produce pierderea sarcinilor electrice i o deshidratare a proteinei care poate produce denaturarea ei (modificarea structurii i proprietilor iniiale). Solubilitatea proteinelor este influenat i de pH-ul mediului. La pH izoelectric, moleculele proteinelor devin perfect neutre, nu mai leag moleculele polare ale apei n jurul lor, n consecin, nu mai are loc fenomenul de hidratare i dizolvare. La pHi, solubilitatea proteinei devine minim i din aceast cauz proteina precipit uor, particulele proteice gsinduse sub form de amfioni. Prezena ionilor de semn contrar influeneaz solubilitatea proteinelor, deoarece macromoleculele posed la suprafa grupri ionizate i rein selectiv diferite substraturi cu molecule mici.

Masa molecular a proteinelor variaz de la cteva mii la cteva milioane, n funcie de numrul catenelor polipeptidice i a aminoacizilor componeni. Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificil deoarece ele formeaz prin dizolvare soluii coloidale, astfel c nu pot fi aplicate metodele obinuite de determinare a masei moleculare, ci metode speciale. Starea coloidal a proteinelor n soluie le confer proprietile caracteristice sistemelor coloidale: presiune osmotic mic, putere de difuziune redus, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc. Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzeaz prin membrane ale cror pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.), proprietate pe care se bazeaz separarea lor de srurile prezente n soluie i ai cror ioni trec prin membranele de dializ. Soluiile proteice pot forma geluri n care proteina i solventul formeaz o mas omogen, cu particulariti specifice substanelor solide. Fenomenul este important pentru realizarea reelei tridimensionale a scheletului protoplasmei, care este insolubil n ap, pe care o reine datorit procesului de imbibiie. Imbibiia gelului, nsoit de creterea considerabil a volumului este utilizat n industria alimentar (gelifierea alimentelor prin adugare de gelatin, imbibiia proteinelor din fin la prepararea aluatului etc.). Precipitarea proteinelor poate fi: reversibil, n prezena soluiilor concentrate de electrolii tari (sruri ale metalelor alcaline, alcalino-pmntoase, (NH4)2SO4 sau a solvenilor miscibili cu apa (alcool, aceton). Precipitarea reversibil se explic prin fenomenul de salifiere, care const n deshidratarea parial a proteinelor, datorit competiiei pentru moleculele de ap dintre ionii electroliilor folosii la precipitare i grupele polare sau ionice ale proteinelor. Macromoleculele proteice deshidratate parial, se aglomereaz i precipit. La adugarea unui exces de ap, precipitatul se dizolv, ceea ce dovedete c la precipitarea reversibil, proteinele sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu se produce denaturarea structurilor moleculare. Precipitarea ireversibil se produce n prezena srurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni etc.), a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric, sau cu unii acizi anorganici compleci (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea mai poate avea loc la nclzire puternic (coagulare), sub aciunea razelor X, UV, etc. La ncetarea aciunii agenilor precipitani, proteinele nu revin la forma iniial, deoarece structura spaial a proteinelor (secundar, teriar) sufer o depliere, o dezorganizare, care ns nu afecteaz i structura primar. Precipitarea ireversibil a proteinelor este nsoit de transformri chimice mai profunde ale proteinelor (denaturarea proteinelor). Un proces de precipitare este i coacervarea, proces lent de separare a coloizilor din soluie, ca urmare a modificrilor lente ale condiiilor soluiei coloidale proteice. Caracterul amfoter al proteinelor se datoreaz prezenei n molecula lor a gruprilor acide (-COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din constituia proteinelor. Caracterul amfoter al proteinelor este influenat i de resturile unor aminoacizi cu grupri ionizabile (-OH din tiroxin, resturile bazice ale histidinei, argininei). Datorit sarcinilor electrice, proteinele migreaz n cmp electric spre anod n soluie bazic i spre catod n soluie acid. Fenomenul st la baza separrii i purificrii proteinelor prin metoda numit electroforez. Proteinele prezint activitate optic, datorit att aminoacizilor constitueni care conin atomi de carbon asimetrici, ct i asimetriei ntregului agregat macromolecular. Orice modificare a structurii proteinei este nsoit de schimbarea rotaiei specifice, care indic denaturarea proteinei.

Proprieti chimice ale proteinelor Proprietile fizice i chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura molecular, natura legturilor intra- i intermoleculare, natura grupelor funcionale. Proteinele prezint (asemntor aminoacizilor) reacii chimice corespunztoare grupelor funcionale: -NH2 i -COOH libere, precum i reacii al radicalilor -R pe care i conin. Sunt caracteristice de asemenea o serie de reacii de culoare, care servesc la identificarea lor (reacia biuretului, reacia xantoproteic, reaciile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.). Hidroliza. Sub influena acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidic se scindeaz cu formarea unor fragmente polipeptidice, care n final hidrolizeaz, punnd n libertate toi aminoacizii constitueni. Denaturarea. Sub aciunea unor ageni fizici i chimici proteinele sunt modificate structural, cu pstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este nsoit de pierderea activitii fiziologice a proteinelor. Agenii denaturani pot fi clasificai astfel: ageni fizici: temperaturile ridicate, radiaii UV, razele X, ultrasunetele etc.; ageni chimici: soluii concentrate de acizi i baze tari, srurile unor metale grele (Hg, Pb, Cd etc.), compui ai arsenului, solveni organici etc. Denaturarea proteinelor reprezint un proces complex, care implic modificri ale structurii secundare i teriare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legturilor de hidrogen, a legturilor disulfurice, ionice etc.), nsoite de deplierea catenelor i modificarea arhitecturii moleculare. n funcie de natura agenilor chimici, denaturarea poate fi reversibil sau ireversibil. Denaturarea determin scderea solubilitii i a capacitii proteinelor de a absorbi apa, modific viscozitatea, presiunea osmotic, activitatea optic i gradul de hidroliz, ca i activitatea fiziologic. Denaturarea ireversibil a proteinelor joac un rol important n fenomenele vitale, de exemplu, mbtrnirea seminelor i pierderea capacitii de germinare, fenomenul de mbtrnire la oameni, animale etc. n industria alimentar denaturarea proteinelor este utilizat la prepararea produselor alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc. Proprieti biochimice ale proteinelor Organismele vii prezint proprietatea specific de a putea sintetiza proteine proprii din aminoacizii preluai prin alimentaie sau rezultai la hidroliza enzimatic a proteinelor alimentare. Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiai plante sau al aceluiai animal conine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiai individ. Proteinele sunt totodat i specie-specifice, deoarece acelai organ de la diferite specii, animale sau vegetale, conine proteine specifice, diferite de ale aceluiai organ al unui individ din alt specie. Specificitatea proteinelor se manifest i prin proprietile lor imunologice: inocularea unei proteine strine n organismul unui animal provoac apariia n serul acestuia a unei substane capabile s precipite numai proteina care a fost inoculat. Substanele inoculate se numesc antigeni i pot fi: proteine, poliglucide, asociaii complexe glucide-lipide-poliprotide, care sunt strine pentru organismul n care au ptruns i declaneaz n consecin biosinteza unor

proteine specifice de aprare, denumite anticorpi. Antigenul reacioneaz cu anticorpii formai, determinnd reacia antigen-anticorp, prin care este anihilat aciunea nociv a antigenului. Formarea anticorpilor coincide cu instalarea n organism a unei rezistene specifice (imunitate) fa de agentul patogen. Reaciile imunologice stau la baza preparrii i utilizrii serurilor i vaccinurilor n vederea imunizrii organismelor contra infeciilor microbiene. Clasificarea proteinelor. Reprezentani La baza clasificrii proteinelor au fost propuse dou criterii: - forma particulelor (globulare i fibrilare); - constituia chimic. Deoarece forma particulelor nu reprezint un criteriu suficient de difereniere, iar structura majoritii proteinelor nu este elucidat complet, clasificarea lor se face dup mai multe criterii: complexitatea structurii, mrimea masei moleculare, unele proprieti fizico-chimice i proveniena proteinelor. Astfel, proteinele pot fi clasificate n grupe neomogene, care reprezint de fapt amestecuri de holoproteide cu proprieti asemntoare. Nu exist pn n prezent o clasificare unanim recunoscut a proteinelor, dei unii autori propun clasificarea n trei clase: histone, albumine i globuline, ncadrnd protaminele ca polipeptide i nerecunoscnd glutelinele i prolaminele drept clase independente. Proteine globulare sau sferoproteine Sunt proteine solubile n ap sau n soluii diluate de sruri, ale cror macromolecule cu structur tridimensional sunt nfurate, rezultnd o form compact, aproape sferic a lanului polipeptidic. Au un rol metabolic important deoarece se gsesc n interiorul celulelor i n lichidele din organism i intr n constituia unor enzime (ca parte proteic), a unor pigmeni (cloroglobinele, hemoglobina). n funcie de solubilitate, caracter chimic, proprieti biologice, proteinele globulare se difereniaz astfel: Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate n ap i uurina de a fi precipitate cu o soluie saturat de electrolii (sulfat de amoniu). Au mas molecular mic i caracter slab acid. Prin nclzire la 70 0C coaguleaz ireversibil. Deoarece albuminele sunt asociate cu globulinele, de care se separ pe baza diferenei de solubilitate, ele se ntlnesc mpreun n proteine. Albuminele sunt rspndite n toate organele plantelor, mai frecvent n semine. Cele mai cunoscute sunt: leucozina (n gru, secar, ovz), legumelina (n mazre, linte, soia), ricinina (semine de ricin), faseolina (n fasole). Albuminele care conin aminoacizi eseniali au valoare nutritiv deosebit. Ele conin aminoacizi cu sulf, dar puin glicocol. Se cunosc i albumine toxice, de exemplu: crotina din seminele de Croton tiglium i folina din ciupercile otrvitoare, albumina din ricin, care au proprietatea de a aglutina globulele roii. Albuminele sunt prezente i n plasma sanguin (serumalbumina), lapte (lactalbumina), albuul de ou (ovalbumina) etc. Globulinele formeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare. Globulinele se gsesc ca substane de rezerv, alturi de albumine mai ales n semine. Sunt insolubile sau greu solubile n ap i solubile n soluii diluate de sruri. Precipit uor cu soluie de sulfat de amoniu 50%. Prezena n structura lor a acidului aspartic i glutamic le imprim caracter acid. n regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor l constituie globulinele din seminele de leguminoase i oleaginoase, cu rol de substane de rezerv pentru aceste plante.

Din seminele de legume au fost izolate: faseolina (din fasolea alb), glicina (din soia), legumina (din mazre i linte). n seminele plantelor oleaginoase se gsesc: edestina (n cnep), amandina (n migdale), corilina (n alune) etc. Globuline se mai ntlnesc n cartofi, spanac i tomate. Dintre globulinele de origine animal mai importante sunt serumglobulina i lactoglobulina. Prolaminele sau gliadinele se gsesc numai n regnul vegetal i conin cantiti mari de prolin i acid glutamic, care le imprim caracter acid. Au valoare alimentar redus, deoarece sunt srace n triptofan i lizin. Reprezentani ai prolaminelor sunt: zeina (din porumb), hordeina (din orz) i avenina (din ovz). Datorit coninutului redus n triptofan i lisin, folosirea porumbului ca aliment unic, conduce n organism la grave tulburri. Glutelinele sunt rspndite n seminele cerealelor i n prile verzi ale plantelor. Sunt insolubile n ap i n alcool, dar se dizolv n soluii diluate de baze sau de acizi. Glutelinele conin acid glutamic i prezint caracter acid. Au valoare alimentar deosebit, jucnd un rol important n procesul de panificaie. Dintre gluteline sunt importante: glutenina (din seminele de gru) care alturi de gliadin este componenta glutenului care confer finii proprietatea de a putea fi panificat (n lipsa glutenului pinea nu crete) i orizenina (din boabele de orez). Histonele sunt rspndite preponderent n regnul animal i mai puin n regnul vegetal. Conin cantiti mari de arginin i de histidin, aminoacizi care le imprim caracter bazic. Proteine fibrilare (scleroproteine) Proteinele fibrilare (scleroproteine) au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice individuale lungi, sub form de filamente, unite lateral prin legturi ncruciate, formnd o structur stabil. Sunt insolubile n ap i constituie substane de schelet i de protecie. Prezint o mare rezisten la aciunea hidrolizant a factorilor chimici i a enzimelor. Se gsesc preponderent n organismele animale i sunt reprezentate prin: colagene - n esutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente; keratine - proteine constituente ale epidermei, prului, penelor i formaiilor cornoase (unghii, coarne, copite); miosina - proteina din muchi; elastine - participante la structura fibrelor elastice din artere i tendoane; fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol esenial n coagularea sngelui; fibroina - proteina din mtasea produs de viermii de mtase. n plante s-au identificat proteine fibrilare n stratul aleuronic al seminelor.

Heteroproteide
Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care la hidroliz total pun n libertate o component proteic i o component neproteic (prostetic). Clasificarea heteroproteidelor se face n funcie de natura gruprii prostetice astfel: glicoproteide (componenta prostetic este o glucid); lipidoproteide (componenta prostetic este o lipid);

 fosfoproteide (componenta prostetic este acidul fosforic); cromoproteide (componenta prostetic este un colorant); metalproteide (componenta prostetic este un metal); nucleoproteide (componenta prostetic este un acid nucleic). Metalproteide Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare prostetic un metal (Fe, Mg, Mn, Cu, Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelai, care confer proteinelor proprieti speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele reprezint forme de depozitare i de transport ale diferitelor metale n organismele vii. Dintre metalproteidele cu fier (ferproteide) de o deosebit importan este ferredoxina, prezent n cloroplaste cu rol important n procesele de oxido-reducere i feritina, rspndit n ficat, n splin, care conine 25% Fe trivalent legat de protein i care constituie rezerva de fier pentru hemoglobine i hemenzime. Dintre metalproteidele cu cupru, cele mai importante sunt hemocianinele care reprezint pigmenii respiratori din sngele molutelor i artropodelor i ceruloplastina implicat n transportul cuprului n snge. Exist i metalproteide cu zinc ntlnite ntr-o serie de enzime, de exemplu, anhidraza carbonic, carboxipeptidaza, precum i metalproteide cu mangan, magneziu i vanadiu.

cis S Fe S cis Fe

cis S Fe S cis

cis S Fe S cis

proteina

proteina

Modelul Blmstrom al ferredoxinei

Fosfoproteide

Fosfoproteidele sunt heteroproteide care au drept component prostetic acidul fosforic esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de obicei neutralizat i se gsete sub forma srii de K sau de Ca. Fosfoproteidele joac un rol important n organismele tinere vegetale i animale. Sunt rspndite n special n lapte i ou, sub form de cazein (45% din proteinele laptelui uman i 80% din cele ale laptelui de vac) i ovovitelin (0,9% coninutul de fosfor n glbenuul de ou). Cazeina nu coaguleaz la cald, (ceea ce permite fierberea laptelui), ci numai la pH acid, cnd este pus n libertate radicalul fosforic.
R CO C NH2 OH HO OH P OH O
- H2 O

R CO C NH2 O

OH P OH O
Ca

R CO C NH2 O

O P O O Ca

hidroxiaminoacid

fosfoproteid

sarea de calciu a fosfoproteidei

Glicoproteide (mucoproteide)

Sunt heteroproteide care au drept grupare prostetic monoglucide (glucozamina, galactoza, xiloza, ramnoza, acizi uronici) i poliglucide (acizi poliuronici). Se clasific, n funcie de raportul protein/glucid n: glicoproteide propriu-zise, n care componenta de baz este proteina, iar componentele glucidice sunt sub 4%. Din aceast clas fac parte albuminele din ou i din ser i unele globuline din ser care conin glucide. mucoproteide (mucoide), n care predomin glucidele (peste 4%). Sunt proteide caracteristice mediului animal, dintre care cele mai importante sunt: antigenele de grup sanguin, glicoproteidele cu rol hormonal, glicoproteidele din membranele celulare etc.
Lipoproteide

Sunt heteroproteide care conin drept grupare prostetic lipide (gliceride, cefaline, lecitine) i acizi grai. Sunt rspndite n organismele vii, animale i vegetale, mai ales n esuturile cu activitate fiziologic intens (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele lipoproteice au caracter macromolecular i intr n constituia unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii). Dintre cele mai importante fiziologic se pot aminti: lipoproteidele din lapte (cu rol energetic), lipoproteidele din ou (cu rol n dezvoltarea embrionului), lipoproteidele plasmatice i membranare care asigur transportul substanelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente). n lipoproteidele din boabele de soia, componenta lipidic este legat de resturi de acid fosforic i de arginina din proteid. Uneori, lipoproteidele din fina de porumb, din soia i din morcov sunt impurificate cu xantofile i caroteni.
Cromoproteide

Cromoproteidele sunt heteroproteide a cror grupare prostetic este o substan colorat (pigment). Sunt rspndite n toate organismele vegetale i animale, unde ndeplinesc roluri complexe. Se clasific n funcie de gruparea prostetic i de funcia biologic pe care o ndeplinesc n dou mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structur tetrapirolic) i cromoproteide neporfirinice.
Cromoproteide porfirinice

Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai rspndite dintre cromoproteide. Componenta prostetic este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin puni metinice (=CH-). Structura porfirinic rezult prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbon din poziiile 1-8, cu diferii radicali. Protoporfirina, component a hemoglobinelor, cea mai rspndit dintre cromoproteidele porfirinice, se caracterizeaz prin prezena urmtorilor radicali: metil (CH3) la: C1, C3, C5, C8; vinil (-CH=CH2) la: C2, C4; propionil (-CH2 CH2-COOH) la: C6, C7. n structura porfirinic pot exista i metale, cum ar fi: Mg, Fe, Cu, Zn etc. Cromoproteidele se deosebesc ntre ele prin:

 natura componentei proteice; natura radicalilor grefai pe nucleul porfirinic. Structura porfirinic reprezint o grupare prostetic comun unei serii de heteroproteide cu funcii biologice foarte importante, cum ar fi: cloroglobinele, hemoglobinele, citocromii, catalaza, peroxidaza, fitocromul etc.
CH 2 1 A N N H pirol NH 8 C 7
inel porfinic

3 B HN N D 6 CH2 CH2 5 H3C 4 H3C N

CH2

CH3 CH CH2

HN N CH3 CH2 CH2 COOH

NH

COOH

protoporfirin

a) Cromoproteide porfirinice fr rol respirator Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente n toate celulele i esuturile plantelor verzi. Sunt localizate n cloroplaste i au drept component proteic globina plastina, i ca grupare prostetic pigmentul clorofila, care imprim culoarea verde esuturilor plantelor. Cele dou componente (proteina i gruparea prostetic) se separ uor prin uscarea frunzelor i extracia pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele celulare mai conin n afar de clorofil i carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente. Clorofilele, pigmenii colorai ai frunzelor verzi, au o structur magnezio-porfirinic, n care atomul central magneziul este legat prin dou legturi covalente i dou legturi coordinative de atomii de azot ai nucleelor pirolice. Clorofilele a i b, au fost separate de savantul vet (1906) de pigmenii galbeni carotenoidici (carotina i xantofila) care Ie nsoesc, prin metode cromatografice. Coninutul n clorofile al frunzelor verzi este de 0,1-0,3%; n majoritatea plantelor, cele dou clorofile se gsesc n raportul 3/1 n cloroplastele celulelor. Proporia celor dou clorofile variaz de la o specie la alta i de la un anotimp la altul. n plantele superioare se gsesc clorofila a i clorofila b, iar n alge i bacterii sunt rspndite i clorofilele c i d. Clorofila a este cel mai important pigment de pe planet, deoarece este implicat n transformarea energiei luminoase n energie chimic. Clorofila a are o structur porfirinic, pe care sunt grefai: patru radicali metil n poziiile: C1, C3, C5, C8; o grup vinil la C2; un radical etil la C4; un rest de acid propionic la C6 legat ntr-un ciclu pentagonal exterior, de atomul de carbon de la gruparea metinic a nucleului pirolic, a crei grup carboxil este esterificat cu metanol; un rest de acid propionic la C7, esterificat cu fitol (un alcool nesaturat cu catena

ramificat cu 20 de atomi de carbon). Prezena fitolului n molecul confer clorofilei un caracter amorf, ceros, care ngreuneaz separarea clorofilelor n stare pur. Saturarea dublei legturi C=C din inelul D ca i formarea noului ciclu legat de inelul C, conduce la apariia n molecula clorofilelor a trei atomi de carbon asimetrici, care confer moleculei activitate optic, clorofilele fiind puternic levogire.
CH CH2 CH3

CH

CH2

CHO

H3C N N

CH2 CH3

H3C N N

CH2 CH3

Mg
N H3C H H O N CH3 CH2 CH2 C

Mg
N H3C H H O N CH3 CH2 HC CH2 C

CH

COOCH3

COOCH3

COOC20H39

COOC20H39

clorofila a

clorofila b

H3C CH H3C (CH2)3

CH3 CH (CH2)3

CH3 CH
fitol

CH3 (CH2)3 C CH CH2 OH

Clorofila b nsoete clorofila a, n raport de 3/15/1, diferind de la o specie la alta. Se difereniaz structural de clorofila a, prin nlocuirea radicalului metil din poziia C3 a inelului pirolic B cu gruparea formil (-CH=O). Nu poate transforma energia luminoas n energie chimic ci doar o transfer clorofilei a. Clorofila c nu conine radicalul fitil, iar clorofila d are un radical formil la C2. Bacterioclorofila din bacteriile verzi are n structur, la C2, un radical acetil (-CO-CH3), iar n inelul pirolic B o singur legtur dubl. Rolul de fotoreceptori le este conferit clorofilelor a i b de structura polienic care absoarbe puternic n domeniul vizibil al spectrului. Acizii organici slabi (acid oxalic) produc scindarea magneziului din molecula clorofilelor, pe care le transform n feofitine a i b. Sub aciunea acizilor concentrai, se elimin att Mg ct i radicalul fitil, rezultnd feoforbide a i b. Aceast comportare explic de ce clorofila nu poate exista cu resturi acide libere, cele dou grupe carboxil fiind esterificate cu metanol i cu fitol. b) Cromoproteide porfirinice cu rol respirator Hemoglobinele (A, A2, A3, F) sunt cromoproteide cu structur feroporfirinic, de culoare roie, prezente n sngele tuturor vertebratelor. Componenta proteic (96%), este o globin (asemntoare histonei, cu caracter bazic), iar componenta neproteic (prostetic) este hemul (4%). n timp ce proteina globina difer de la o hemoglobin la alta, imprimnd hemoglobinelor

specificitatea, structura porfirinic a hemului este comun tuturor speciilor vertebratelor i este ntlnit i n: citocromi, peroxidaza, catalaza, fitocrom etc. Componenta proteic, globina este o protein organ-specific. Structura chimic a hemului este urmtoarea:
CH CH2 CH3

H3C N Fe N H3C N N

CH

CH2

CH3 CH2 CH2 COOH

hem

CH2 CH2 COOH

Hemul are o structur identic cu a protoporfirinei, n centrul creia se afl ionul Fe2+ legat hexacoordinativ. Dintre cele ase legturi coordinative pe care le stabilete fierul, patru sunt legate (n acelai plan) de cele patru nuclee pirolice ale protoporfirinei, una este legat de proteina globina, iar ultima poate fixa molecula de ap, molecula de oxigen sau pe cea de dioxid de carbon. Molecula de ap legat coordinativ de fier n complexul chelatic, poate fi substituit cu O2, ceea ce explic rolul de transportor de oxigen, sau poate lega alte molecule, cu formare de compui nedisociabili. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele pulmonare) formnd oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mic din capilarele tisulare. n aceleai condiii, hemoglobina poate reaciona reversibil cu CO2, (produs de biodegradare metabolic) cu formarea carbhemoglobinei, care este transportat spre locul unde CO2 poate fi nlocuit cu O2. Funcia transportoare de O2 i CO2 esenial n respiraie, nceteaz cnd hemoglobina reacioneaz ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabil, care blocheaz funcia hemoglobinei, producnd asfixia (intoxicarea) organismului. Afinitatea hemoglobinei pentru CO este de aproximativ 210 ori mai mare dect afinitatea pentru O2, astfel nct n prezena CO n aerul respirat, hemoglobina nu mai leag oxigenul ci monoxidul de carbon. De remarcat faptul c, n toate aceste transformri, cationul Fe2+ din structura feroporfirinic nu i modific starea de oxidare.
N N N Fe2+ N O2 N
+O2 -O2

N N N Fe2+ N H2O N
CO2

N N N Fe2+ N CO2 N N N

CO

Fe2+ N CO

oxihemoglobina carboxihemoglobina

hemoglobina

carbhemoglobina

Leghemoglobina este o cromoproteid de culoare roie prezent n nodozitile rdcinilor plantelor leguminoase, cu rol n activarea bacteriilor fixatoare de azot atmosferic. Componenta prostetic este reprezentat de o porfirin cu fier. Citocromii, rspndii n frunzele verzi ale plantelor, reprezint o clas de cromoproteide ferporfirinice, a cror component prostetic este asemntoare hemului din hemoglobine. Se cunosc mai muli citocromi, dintre care cei mai importani sunt citocromii a, b, c, care intr n structura unor enzime (monooxigenaze) care conin ca i grupare prostetic hemul, legat coordinativ prin cationul Fe2+ de componenta proteic. Citocromii sunt implicai n fenomenele de oxido-reducere, prin transfer de electroni, datorit capacitii cationului metalic de a trece reversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+. Citocromii joac un rol deosebit n fenomenul respiraiei tisulare. Fitocromul este o cromoproteid cu structur tetrapirolic liniar, cu rol de fotoreceptor n toate reaciile din plantele superioare. Indeplineste i un rol regulator al creterii i dezvoltrii plantelor, (ncepnd cu germinarea i terminnd cu nflorirea), intervine n sinteza pigmenilor vegetali antocianici, n biosinteza unor enzime, biosinteza fitohormonilor gibereline, precum i n procesele de reglare hormonal a metabolismului plantelor.
PROTEINA

O OOC C O O

PROTEINA

O OOC C O

N H

N H

N H

O
PROTEINA

N H

N H

Cromoproteide neporfirinice Flavinenzimele sunt cromoproteide care nu conin n molecul, drept component prostetic nucleul porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care ndeplinete n organism rol enzimatic. Carotenoproteidele au componenta prostetic din clasa carotenoidelor. Din aceast clas fac parte pigmenii vizuali, cu rol important n procesul vederii. Nucleoproteide

Nucleoproteidele sunt cele mai importante i complexe heteroproteide, n care component prostetic sunt acizi nucleici, iar partea proteic este reprezentat de proteine cu caracter bazic din clasa histonelor i protaminelor. Nucleoproteidele au un rol esenial n activitatea vital a organismelor, deoarece sunt constituente ale tuturor celulelor (ndeosebi ale nucleelor celulelor animale i vegetale), localizate cu precdere n zonele organismului care reprezint sediul de multiplicare a celulelor, de sintez a proteinelor. Nucleoproteidele intr i n constituia bacteriilor, iar virusurile filtrante sunt acizi nucleici aproape puri. Dei sunt componente eseniale ale nucleelor celulare, nucleoproteidele apar n cantiti mici i n sucuri sau n secreii ale organismelor animale i vegetale. n esuturile vegetale se gsesc deseori asociate cu lipide. Nucleoproteidele sunt prezente n citoplasm i n ribozomi, avnd rol n diviziunea celular i n sinteza proteidelor. Studiul acestor compui biochimici cu rol deosebit de important n organismele vii, impune

elucidarea structurii i a proprietilor celor dou componente: componenta proteic i componenta prostetic (acizii nucleici). Dintre holoproteide mai frecvente sunt: protaminele, histonele, albuminele i globulinele. Prin hidroliz total, din componenta proteic vor rezulta aminoacizi, iar din componenta prostetic acizi nucleici (polinucleotide macromoleculare) vor rezulta, ntr-o prim etap mononucleotide, apoi acid fosferic i nucleozide care se scindeaz n acid fosforic, componente glucidice (pentoze) i baze azotate (purinice i pirimidinice).
Nucleoproteide Componenta prostetic = acizi nucleici (polinucleotide) Mononucleotide Nucleozide Componente glucidice Baze azotate Pirimidinice purinice deoxiriboza riboza citozina uracil timina adenina guanina

Componenta proteic

H3PO4

Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare) Compoziia i structura acizilor nucleici. Acizii nucleici se caracterizeaz printr-un coninut de aproximativ 15% azot i prin procentul ridicat de acid fosforic (10%). Structura acizilor nucleici este complex, macromolecular, a crei unitate structural de baz este o mononucleotid. Acizii nucleici sunt deci polimeri ai mononucleotidelor (polinucleotide). Mononucleotidele se pot scinda la hidroliz, cu eliberare de acid fosforic i nucleozide, care sunt constituite dintr-o pentoz i o baz azotat. Componentele acizilor nucleici a) Componentele glucidice ale acizilor nucleici sunt pentozele deoxiriboza i riboza:
H C O H C H H C OH H C OH H2C OH H OH H CH2OH H O H H OH

H C O H C OH H C OH H C OH H2C OH

CH2OH H H OH

O H

OH

H OH

deoxiriboza

riboza

Dup natura chimic a componentei glucidice nucleoproteidele se clasific n:

deoxiribonucleoproteide (localizate n nucleul celulelor, cromozomi, mitocondrii); ribonucleoproteide (rspndite n citoplasma celular, ribozomi, nucleul celular).

b) Componentele baze azotate din structura acizilor nucleici sunt compui heterociclici derivai de la purin i pirimidin, pe al cror nucleu sunt grefate grupe funcionale: -NH2 i OH. n clasa derivailor hidroxilici i aminici ai pirimidinei este posibil tautomeria lactam-

lactimic: pentru derivai aminici:

HN C NH

H2N C N

pentru derivai hidroxilici: O C NH

HO C N

n condiiile de pH fiziologic, este favorizat n cazul hidroxipirimidinelor forma lactamic (O=C-NH-), iar n cazul aminopirimidinelor forma lactimic (N=C-OH). Grupele NH2, respectiv NH-, imprim caracter bazic; grupele OH imprim caracter acid, ceea ce explic posibilitatea de a forma sruri prin nlocuirea atomului de hidrogen cu atomi de metale. Bazele azotate pirimidinice ntlnite frecvent n structura acizlior nucleici sunt: citozina, uracilul i timina. Ele pot fi reprezentate prin urmtoarele forme izomere:
NH2 N
citozina

NH HN N N H OH CH3 N O OH N N N H HO N H CH3 HO

NH2

N H O

N OH N HO OH N CH3

N
timina

HN N O N H O HN
uracil

nucleu pirimidinic

N H

Caracteristic celor trei baze azotate pirimidinice este faptul c la structura acizilor dezoxiribonucleici (ADN) particip citozina (C) i timina (T), iar n structura acizilor ribonucleici (ARN) particip citozina i uracilul (U), respectiv, n ARN uracilul nlocuiete timina. Pe lng bazele pirimidinice constituente universale ale ARN i ADN, s-au identificat i alte baze pirimidinice ocazionale: 5-metil-citozina n germenii de gru i n anumite bacterii, 5hidroximetil-citozina i 5-hidroximetil-uracilul n acizii nucleici ai unor bacteriofagi. Bazele purinice care particip la structura acizilor nucleici sunt adenina (6-aminopurina) i guanina (2-amino-6-hidroxipurina). i n cazul bazelor azotate purinice, tautomerii ntlnii n acizii nucleici sunt cei n care atomul de oxigen se afl sub form cetonic, iar cel de azot sub form amidic.

NH2 N N N N H N N N N H
adenina

OH N H2N N N N H
guanina

nucleu purinic

n ADN-ul unor bacteriofagi a fost identificat i 6-metil-amino-purina. Deoarece forma lactamic este predominant la formarea de nucleotide, bazele azotate stabilesc legturi covalente de tip N-glicozidic cu hidroxilul semiacetalic de la C1 al deoxiribozei sau ribozei. Acidul fosforic (H3PO4) esterific componenta glucidic imprimnd caracter acid mononucleotidelor i acizilor nucleici. El contribuie la formarea macromoleculelor polinucleotidice ale acizilor fosforici prin legturile fosfodiesterice pe care le formeaz, n urma reaciei cu grupele OH ale componentei glucidice de la dou mononucleotide vecine. Esterificarea poate avea loc n poziia 5, 3 sau 2 din molecula ribozei sau n poziia 5 i 3 din molecula deoxiribozei.
mononucleotida 1 mononucleotida 1 OH O P OH OH HO O P OH + H O OH + HO CH2
- 2 H2O

O P HO

O O CH2 O mononucleotida 2

mononucleotida 2

A. Nucleozide

Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din componenta glucidic i o baz azotat. Din punct de vedere structural, nucleozidele sunt Nglicozide, rezultate n urma reaciei de condensare dintre atomul de hidrogen legat de atomul de azot al bazei azotate (N3 de la bazele pirimidinice i N9 de la bazele purinice) i hidroxilul OH glicozidic de la C1, aflat n poziia a glucidei.

N NH2 N
3

NH2 N N
9

CH2OH

OH

CH2OH

H OH

N H

N H

citozin azotat

adenin

glucid

baza

Nucleozidele sunt compui intermediari rezultai la hidroliza acizilor nucleici i se pot clasifica n nucleozide pirimidinice i nucleozide purinice. Tinnd seama i de componenta

glucidic, se deosebesc: pirimidindeoxiribozide, pirimidinribozide, purindeoxiribozide i purinribozide. Pentru formarea numelui nucleozidelor se utilizeaz terminaia idin pentru nucleozide care conin ca baz azotat o baz pirimidinic: citozina citidina; timina timidina; uracilul uridina. Pentru nucleozidele care conin o baz azotat purinic se utilizeaz terminaia ozin: adenina adenozina; guanina guanozina. Deoxiribozidele ataseaz la denumire prefixul deoxi sau d: deoxicitidina, deoxiuridina, deoxitimidina, deoxiadenozina, deoxiguanozina.
NH2 N CH2OH H H OH OH O H H H OH OH N HN O O H H H OH OH N O HN CH2OH H O H H N O CH3

citozina
CH2OH H

uracil
O

timina

citidina
NH2 N N H H OH OH N

uridina
OH N N

timidina

adenina
CH2OH H H O N CH2OH H H OH OH N O H H N

guanina
NH2

adenozina

guanozina

Nucleozidele se gsesc n natur i n afara acizilor nucleici: guanozina n plantele tinere, adenozina n compoziia unor coenzime (Co-dehidrogenaza, Co-fosforilaza, Co-fosforilaza, Coenzima A) iar uridina este component a coenzimei uridindifosfatglucoza (UDPG).
B. Nucleotide

Nucleotidele sunt unitile monomere, structurale ale acizilor nucleici (polinucleotide macromoleculare). Prile componente ale mononucleotidelor sunt unite prin dou tipuri de legturi: N-glicozidic - ntre pentoz i atomul de azot din poziia 3 sau 9 de la bazele azotate. Tip ester, rezultate prin condensarea uneia dintre grupele OH cu caracter acid de la acidul fosforic cu una dintre grupele OH de la C3 sau C5 ale deoxiribozei, respectiv, C2, C3 sau C5 ale ribozei. n structura organismelor vii sunt predominante nucleotidele care posed radicalul fosforic n poziia C5. Din punct de vedere chimic, mononucleotidele sunt esteri mono-, di-, trifosforici ai nucleozidelor. n funcie de componenta glucidic i de baza azotat, se deosebesc ribonucleotide i dezoxiribonucleotide (pirimidinice i purinice).

Denumirea nucleotidelor se formeaz utiliznd sufixul ilic ataat numelui derivat de la baza azotat i prefixul acid (care semnific prezena restului de acid fosforic n molecul). Un alt mod de denumire este cel care ataeaz prefixului acid la numele nucleozidului i indic numrul i poziia grupei (grupelor) fosforice legate de componenta glucidic (acid adenozin-5trifosforic, acid citidin-3-monofosforic etc.).
NH2 N O HO P OH H OH OH O CH2 H O O H H
H OP OH N CH2OH H O H H N NH2

NH2 N CH2OH H H OH OP O H H N

acid citidin 5'-monofosforic acid citidilic

acid citidin 3'-monofosforic acid citidilic

acid citidin 2'-monofosforic acid citidilic

NH2

N O HO P OH O O

P OH

CH2 H H OH

O O H

OH

H OH

acidul citidin 5'-trifosforic acid citidilic

Similar cu acizii citidilici, se denumesc acizii uridilici, acizii timidilici ca i acizii adenilici i guanilici, att ca acizi monofosforici, ct i ca produi macroergici.
NH2 N N O CH2 H H OH OH O H H N N HO O P OH H OH H O CH2 H O H H N N NH2 N N

O HO P OH

acid adenozin 5'-monofosforic acid adenilic

acid deoxiadenozin 5'-monofosforic acid deoxiadenilic

NH2 N O HO P OH O O N O H H OH OH H H N N

P OH

CH2

OH

acid adenozin 5'-trifosforic acid adenilic

n afara de monofosfonucleozide sunt importante pentru metabolism i difosfonucleozidele, rezultate din monofosfonucleozide prin condensarea unei grupe -OH libere a restului fosforic din ester cu o grupa -OH din alt molecul de acid fosforic i respectiv trifosfonucleozidele, rezultate din fosfodinucleozide prin mecanism analog, cu a treia molecul de acid fosforic. Trebuie remarcat faptul c, a doua i a treia legtur esteric sunt, spre deosebire de prima legtur (realizat ntre OH glucidic i prima molecul de acid fosforic), legturi chimice de tip anhidric, cu un coninut mai ridicat de energie dect prima legtur esteric. Ele au fost denumite legturi macroergice i sunt simbolizate prin semnul ~ (Lipmann), spre a le deosebi de legturile covalente obinuite. La scindarea unei legturi macroergice P~O~P se elibereaz aproximativ 7000 cal/mol, comparativ cu aprox. 2000-3000 cal/mol n cazul legturilor covalente obinuite de tip baza azotat-O-P. De aceea, difosfonucleotidele i trifosfonucleotidele prin formarea i scindarea lor, joac rolul unor acumulatori de energie chimic n organism, i fac parte din clasa aa-numitelor substane (molecule) macroergice.
Importana biochimic a nucleotidelor Acidul citidilic a fost obinut prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii i din germenii de gru. Acidul uridilic este component a multor coenzime i a fost separat prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii i germeni de porumb. Acidul adenilic (AMP) se gsete n drojdia de bere, iar acidul guanilic intr n structura ARN din organismele vegetale i animale. Hidroliza nucleotidelor n prezena enzimei 5-nucleotidaza conduce la eliberarea acidului fosforic i a unei cantiti de energie corespunztoare fiecrei legturi macroergice, cu pstrarea legturii N-glicozidice dintre baza azotat i componenta glucidic. Unele difosfonucleotide acioneaz drept coenzime, activnd unele glucide participante la biosinteza diglucidelor i poliglucidelor. De exemplu: Adenozinmonofosfatul (AMP) este component a coenzimei NAD (nicotinamidadenindinucleotida) mpreun cu nicotinamidnucleotida. Nucleotida UTP (uridintrifosfatul) activeaz glucoza n vederea biosintezei diglucidelor maltoza i zaharoza. Acidul cidintrifosforic (CTP) activeaz bazele azotate participante la biosinteza lipidelor complexe. ATP (acidul adenozintrifosforic) este unul dintre cei mai importani compui macroergici, care elibereaz la hidroliz o mare cantitate de energie, necesar bunei desfurri a proceselor metabolice. Refacerea ATP este un proces endergonic, care se realizeaz cu aport de energie.

Energetica sistemului ATP ADP + Pi implic dou aspecte fundamentale: a) conservarea energiei chimice rezultate din metabolism prin formarea ATP din ADP i fosfat anorganic (Pi):
ADP + Pi ATP

b) eliberarea i utilizarea energiei chimice stocate n ATP pentru nevoile biologice ale organismului (procese chimice, electrice, osmotice, mecanice). ATP ADP + Pi Sistemul ATP ADP + Pi poate fi considerat purttorul material al mesajului energetic specific organismelor vii. Acidul adenozintrifosforic (ATP) reprezint forma de captare i utilizare treptat, controlat a energiei solare, acumulat sub forma legturilor macroergice.
C. Acizii nucleici

Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaional, avnd rolul de a stoca i transmite informaia genetic. Acizii nucleici sunt componente importante ale tuturor celulelor, reprezentnd aproximativ 15% din coninutul n substan uscat a acestora. Din punct de vedere chimic, acizii nucleici sunt polinucleotide macromoleculare, respectiv, acizii ADN (DNA) sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii ARN (RNA) sunt poliribonucleotide. Structura acizilor nucleici se aseamn mult cu structura proteinelor datorit naturii macromoleculare. Spre deosebire de proteine, unde unitatea structural o reprezint aminoacizii unii prin legturi peptidice, la acizii nucleici unitatea structural este reprezentat de cele cinci tipuri de mononucleotide: acizii citidilic, uridilic, timidilic, adenilic, guanilic, unite prin legturi fosfodiesterice, stabilite ntre o grup -OH din poziia C3 a deoxiribozei (n ADN sau ribozei n ARN) dintr-o mononucleotid i grupa -OH din poziia C5 a ribozei sau deoxiribozei dintr-o mononucleotid nvecinat. Secvena mononucleotidelor n lanul polipeptidic este de o deosebit nsemntate, fiind suficiente (ca i n cazul proteinelor), diferenieri extrem de mici pentru a individualiza un anumit acid nucleic, cu caracteristici biologice difereniate. Dei numrul bazelor azotate care particip la structura acizilor nucleici este de numai patru (A, C, T, G pentru ADN i A, C, G, U pentru ARN), variaia secvenei celor patru mononucleotide (dou pirimidinice i dou purinice) n macromolecula acizilor nucleici ofer suficiente posibiliti de difereniere structural pentru a asigura existena numeroilor acizi nucleici prezeni n natur, specifici fiecrei specii biologice. De exemplu, o caten format din 2500 de mononucleotide poate prezenta teoretic 101500 de izomeri care difer prin secvena mononucleotidelor n macromolecula acidului nucleic respectiv. Acizii nucleici prezint n molecul: o parte constant, nespecific (comun tuturor mononucleotidelor i catenei polinucleotidice), reprezentat prin componenta glucidic i legtura fosfodiesteric; o parte variabil, specific, reprezentat prin bazele azotate (pirimidinice i purinice) componente ale unitilor structurale mononucleotidice. n Tabelul 4.1 sunt redate principalele deosebiri structurale i funcionale dintre acizii ADN i ARN.

Tabelul 4.1. Elemente structurale ale acizilor nucleici ADN i ARN

Elemente de structur Acizii ADN Componenta glucidic Deoxiriboza Bazele azotate a) pirimidinice a) citozina i timina b) purinice b) adenina i guanina Masa molecular 106 Acizii ARN Riboza a) citozina i uracilul b) adenina i guanina 3,5 104 rARN 25 106 mARN 20-30 103 tARN rARN - monocatenar, pliat mARN - monocatenar, liniar tARN - monocatenar, parial elicoidal rARN - sediul sintezei proteinelor mARN - transmiterea mesajului ARN pe ribozomi tARN - transferul specific individual al aminoacizilor

Structura general a macromoleculei Funcia biochimic

Structur primar, secundar, teriar Sediul mesajului genetic

Structura chimic a acizilor nucleici ADN

Acizii deoxiribonucleici sunt polinucleotide macromoleculare, constituente ale nucleului celular, reprezentnd materialul genetic al cromozomilor. ADN extracelular a fost identificat n cantiti mici n cloroplaste i n mitocondrii. Nucleele celulelor animale conin n jur de 2 mg ADN/gram de esut proaspt, ceea ce revine la 4-8 1012 g ADN/nucleu. Aceste valori sunt constante pentru fiecare tip de celul i sunt practic independente de starea fiziologic a animalului. Celulele bacteriene i virusurile conin cantiti mult mai mici de ADN, de ordinul a 4 1015 g, respectiv 2 1018 g. Coninutul n ADN al nucleelor celulelor este cu att mai ridicat cu ct specia este mai evoluat filogenetic. Structura primar a acizilor nucleici ADN Molecula acizilor deoxiribonucleici este un polimer liniar alctuit din sute de mii, uneori milioane de mononucleotide, a cror secven este caracteristic fiecrei specii, legate esteric prin intermediul acidului fosforic care esterific gruprile hidroxil din poziiile C3 i C5. Structura primar a acizilor ADN se refer la natura, proporia i secvena bazelor azotate constituente ale macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotide principale unite prin legturi fosfodiesterice: dCMP ......................... dTMP ......................... dAMP .......................... dGMP
deoxicitidinmonofosfat deoxitimidinmonofosfat deoxiadenozinmonofosfat deoxiguanozinmonofosfat

Cele patru mononucleotide constituente se gsesc n cantiti i proporii care difer n funcie de specia de la care provin i care nu se modific de-a lungul vieii unui individ. Dispunerea bazelor azotate n mononucleotide, ntr-o anumit secven i proporie proprie fiecrui tip de acid ADN (evideniat de Chargaff), determin manifestarea anumitor particulariti structurale i funcionale ale organismului (informaia genetic). Datorit masei moleculare mari, macromoleculele de ADN conin o cantitate uria de informaie genetic, n timp ce secvena diferit a mononucleotidelor constituente (respectiv a bazelor azotate) conduce la o impresionant diversitate structural a acizilor nucleici, ceea ce explic marea variabilitate genetic existent n natur. Aranjarea bazelor azotate ntr-o anumit secven proprie fiecrui tip de acid ADN

determin particulariti structurale i funcionale. Astfel, un acid ADN care prezint n structur secvene de mononucleotide bogate n guanin i citozin, are o stabilitate mai mare comparativ cu un ADN n care predomin secvene de mononucleotide care conin bazele azotate adenin i timin. Aceast comportare se datoreaz numrului diferit de legturi de hidrogen care se stabilesc ntre perechile de baze azotate complementare, n structura secundar a acizilor nucleici, respectiv cte trei legturi de hidrogen ntre guanin i citozin i cte dou ntre adenin i timin. Succesiunea mononucleotidelor, cu bazele azotate corespunztoare, n lanul polinucleotidic al ADN este determinat ereditar, confer acizilor nucleici ADN caracter de biomacromolecul informaional i asigur exprimarea, pstrarea i transmiterea caracterelor ereditare la urmai. n figura 4.1 este redat structura primar a acizilor nucleici ADN:
CH2OH H H O HO P O O CH2 H H O O P HO O
Adenina

H H H
Guanina

H H H

CH2 H H

Citozina

H H H

O O P HO O

CH2 H H

Timina

H H H

O O P HO O

Fig. 4.1. Structura primar a acizilor nucleici ADN

Structura secundar a acizilor nucleici ADN

Structura secundar (nivelul secundar de organizare) a acizilor ADN se refer la dispunerea spaial, tridimensional a macromoleculelor de ADN. Watson i Crick (1953) au elaborat aa-numitul model al dublei spirale, sau structur plectonemic (plectos = mpletit, nema = fir), rezultat prin rsucirea unei perechi de catene polipeptidice (cu o anumit structur primar) sub forma unei spirale duble, n jurul unui ax comun imaginar, de la stnga la dreapta.

Aceast structur are forma unei scri n spiral, la care cele dou pri laterale sunt reprezentate de legturile fosfodiesterice, iar treptele scrii de legturile de hidrogen care se stabilesc ntotdeauna ntre aceleai perechi de baze azotate complementare: adenina- timina (legate prin dou legturi de hidrogen) i guanina-citozina (legate prin trei legturi de hidrogen).
O H3C N H NH O HNH N N N N H N H NHH N O HN HHN N O N N H

timina - adenina

citozina - guanina

Aceast regul a complementaritii, formulat de Watson i Crick, condiioneaz ca secvena bazelor azotate dintr-o caten polinucleotidic s determine secvena bazelor azotate din cealalt caten polinucleotidic. Din punct de vedere structural, o baz azotat dintr-o caten polinucleotidic trebuie s fie purinic, iar cealalt baz, din catena polinucleotidic paralel, pirimidinic. Datorit perechilor de baze azotate complementare, fiecare dintre catene este replica complementar a celeilalte, ceea ce asigur transmiterea informaiei genetice nealterate de-a lungul generaiilor. Complementaritatea bazelor azotate face ca raportul dintre bazele purinice si pirimidinice s fie egal A = T; G = C, respectiv, suma bazelor azotate purinice i suma bazelor azotate pirimidinice s fie egal: A + G = C + T, respectiv A + G/C + T = 1. Acest raport, denumit raport de disimetrie este variabil n general, dar constant n cadrul aceleiai specii, indiferent de organ i este utilizat pentru a caracteriza ADN. Cele dou catene polinucleotidice au o dispoziie antiparalel, legturile fosfodiesterice avnd ntr-o caten sensul C3-O-P-O-C5, iar n cealalt C5-O-P-O-C3 (Fig. 4.2). Orientarea bazelor azotate spre interiorul structurii dublei spirale, confer structurii tridimensionale a acizilor ADN stabilitate fizico-chimic, care are drept consecin stabilitatea remarcabil a informaiei genetice, respectiv stabilitatea diferitelor specii i organisme vegetale i animale. Stabilitatea structurii spaiale a acizilor ADN este asigurat i prin posibilitatea formrii de legturi ionice ntre polianionul macromolecular (format prin disocierea grupelor OH din radicalul fosforic) i proteinele bazice (histone), sau ali cationi, cum ar fi Mg2+, ca i prin formarea de legturi intermoleculare (van der Waals, hidrofobe etc.). n cazul denaturrilor reversibile (produse de temperatur, scderea pH-ului) structura secundar este dezorganizat, ca urmare a desfacerii legturilor de hidrogen dintre bazele azotate. Revenirea la condiiile iniiale conduce la refacerea legturilor de hidrogen i deci la remperecherea lanurilor polipeptidice. n cazul denaturrilor ireversibile (sub influena unui agent fizic sau chimic) se produce modificarea secvenei mononucleotidelor sau chiar a raportului A + T/G + C, ceea ce determin apariia unor caractere noi pentru specie sau individ (mutaii genetice). Structura teriar a acizilor nucleici ADN Structura teriar a acizilor ADN reprezint modul de aranjare a macromoleculelor n cromozomi. Este o structur pliat i rsucit n mod specific, n care legturile de hidrogen au de asemenea un rol important, astfel nct, ntr-un cromozom s poat fi cuprins o cantitate ct mai mare de acid nucleic ADN.

O H NH O O CH2 P OH O H H O O CH2 P OH O H H H NH O C O H H O O P OH O H N N O HN H HN N O H N G N N O NH NH H O N N HNH H H H O O N N H H H O O H OH CH2 P O O H OH CH2 P O H O H O N A N N N O HN O CH3 H H H O O O P O H H OH CH2 P O O O

T N

H H

H H O O P

CH2 OH H H

Fig. 4.2. Structura secundar a acizilor nucleici ADN

Acizii ribonucleici ARN

Acizii nucleici ARN (acizii ribonucleici) sunt poliribonucleotide macromoleculare, localizate n protoplasm. Structura primar a acizilor ARN este asemntoare structurii primare a acizilor ADN fiind constituit dintr-un singur lan polinucleotidic. Deosebirea esenial dintre ARN i ADN, este structura primar a acestora, n care deoxiriboza (din ADN) este nlocuit cu riboza (n ARN), iar timina este substituit de uracil. Spre deosebire de ADN, n ARN legturile fosfodiesterice sunt posibile i la C2, ca urmare a existenei unei grupe -OH i n aceast poziie. Ca i n cazul acizilor nucleici ADN, succesiunea diferit a mononucleotidelor constituente i proporia molar a bazelor azotate, confer marea varietate de compoziii chimice ale acizilor ARN. AMP ...... GMP ...... CMP ...... UMP
adenozinmonofosfat guanozinmonofosfat citidinmonofosfat uridinmonofosfat

n figura 4.3 este redat structura primar a acizilor nucleici ARN.

Structura secundar a acizilor ARN este reprezentat de un lan polinucleotidic care, pe anumite poriuni, prezint structur dublu spiralat, ca rezultat al plierii lanului monocatenar i formrii legturilor de hidrogen ntre bazele azotate complementare (citozin-guanin i adenin-uracil). Stabilitatea crescut conferit macromoleculeleor de ARN datorit formrii poriunilor dublu spiralate, este determinat de pH-ul soluiei, de fora ionic i de temperatur. Deoarece n structura ARN, catena macromolecular pereche lipsete, raporturile bazelor azotate complementare (A/U i C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca n cazul ADN. Acizii nucleici ARN se clasific dup valorile maselor moleculare, structura chimic, funcia biologic i rolul lor n biosinteza proteinelor n trei clase: acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali (mARN, iARN); acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN); acizi ribonucleici ribozomali (rARN).
NH2 N N HO H H O O P OH H O O P OO H H O O P OO H H O O P OFig. 4.3. Structura primar a acizilor nucleici ARN

N N O

O H H OH N N O

NH N NH2 NH2

O O

H H OH N

N O O H H OH N NH O

O O

O O

H H OH O-

a) Acizii ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali

Acizii mARN reprezint o fraciune mic (3-5%) din cantitatea total de acizi ARN din celule. Au mase moleculare de ordinul a 20 000-300 000. Secvena bazelor azotate din structura polipeptidic monocatenar, liniar, a acizilor mARN este complementar cu cea a bazelor azotate din acizii ADN care au servit drept matri la formarea acizilor mARN. Pe baza respectrii regulii complementaritii se realizeaz transcrierea (transcripia) mesajului genetic de pe ADN pe mARN. Acesta, la rndul sau, ca purttor al mesajului genetic (al informaiei) din nucleu la suprafaa ribozomilor (n citoplasm), unde are loc biosinteza proteinelor, servete ca matri n procesul de biosintez a proteinelor, determinnd secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic. ntr-un cromozom sunt mii de gene diferite. O molecul de mARN este codificat pentru o singur gen (sau n procariote, pentru un mic grup de gene). De aceea, se formeaz n celule un mare numr de molecule de mARN diferite, puin stabile, cu viaa de la cteva minute (2 minute n bacterii) pn la 20 de minute sau ore, n eucariote. Destrucia mARN reprezint cauza principal a ncetinirii sintezei proteinelor. Odat ndeplinit rolul esenial, de participant activ la biosinteza macromoleculelor proteice, mARN dispare printr-o reacie de hidroliz, urmnd a fi resintetizat.
b) Acizii nucleici de transport sau solubili (tARN)

Cele mai mici molecule de ARN (cu cele mai mici grade de polimerizare) sunt reprezentate de acizii nucleici de transport sau solubili (tARN). Sunt localizai n citoplasm, reprezentnd 10-15% din cantitatea total de acizi ARN i au dimensiuni mici (73-93 de nucleotide) i masa molecular de ordinul 25 000-30 000. Rolul de baz al tARN este transportul specific al aminoacizilor la ribozomi i identificarea codonului complementar de pe ARN, prin intermediul anticodonului, proces n urma cruia este poziionat aminoacidul n catena polipeptidic. Fiecare acid tARN poate forma cu aminoacizii complexe aminoacid-tARN. Deoarece numrul speciilor de tARN (cca. 60) este mai mare dect numrul aminoacizilor proteinogeni (20), rezult mai multe specii de acizi tARN (cte 2-3) pentru fiecare aminoacid. Astfel moleculele de tARN, avnd posibilitatea de a se combina specific cu diferii aminoacizi, sunt implicai n traducerea (translaia) i ndeplinirea mesajului genetic, respectiv alegerea i includerea aminoacizilor n catena polipeptidic, n ordinea dictat de mARN. Acizii tARN au o structur monocatenar, parial dublu elicoidal. Caracteristic este faptul c, dei speciile de tARN difer prin secvena bazelor azotate, toate conin la captul C5 terminal al catenei polinucleotidice restul nucleotidic GMP (guanozin monofosfat), iar la captul C3 (la grpa -OH) al catenei polipeptidice, o aceeai secven de trinucleotide: CCA (acid citidilic, acid citidilic, acid adenilic), dup cum este ilustrat n figura 4.4. La aceast trinucleotid terminal, se leag fiecare aminoacid care urmeaz s fie transferat la nivelul ribozomilor, prin reacia de esterificare a grupei carboxil (-COOH) a aminoacidului cu grupa hidroxil liber (-OH) de la C3 al acidului adenilic terminal din secvena CCA. Se formeaz astfel complexul aminoacil-tARN, care este transferat enzimatic la captul catenei polipeptidice n curs de formare, de la suprafaa ribozomilor.

Fig. 4.4. Structura spaial tip frunz de trifoi a tARN

Locul de introducere a fiecrui aminoacid n catena macromolecular, este dictat de anticodonul tARN (format din trei nucleotide) care recunoate un anumit codon mARN fixat pe ribozomi (format din trei nucleotide cu baze azotate complementare celor din anticodon). Diferitele tipuri de tARN se difereniaz prin anticodon. Structura spaial a tARN, care corespunde proprietilor i funciilor sale, este cea lobat, tip frunz de trifoi (vezi figura 4.4). Acidul nucleic ARN are o structur parial bicatenar, format prin plierea n form de ac de pr a unei catene macromoleculare i formarea legturilor de hidrogen ntre bazele azotate. Captul C3 terminal este monocatenar i este situsul de legare a aminoacidului. Primul lob particip la legarea de enzim a aminoacidului activat sub forma complexului AMP-aminoacid. Acest lob conine 7 nucleotide nepereche i constituie situsul de recunoatere ribozomal, care asigur legarea tARN ncrcat cu aminoacizi de ribozomi. Semnificaia lobului II, cu dimensiuni variabile, nu este nc elucidat. Lobul III, reprezint lobul anticodonului, constituit tot din 7 nucleotide, ale cror baze azotate sunt nemperecheate. Aici se gsete anticodonul ntre o purin la captul C3 i uracil la captul C5. Lobul IV are rol n legarea complexului aminoacil-tARN la suprafaa ribozomului. Un rol esenial n structura tARN prezint anticodonul, o triplet de baze complementare unui codon de pe mARN. Astfel, dac codonul de pe mARN este UUU (corespunztor fenilalaninei), anticodonul corespunztor acestuia pe molecula tARN va fi AAA. Important este c, molecula de tARN va accepta doar fenilalanina. Deoarece sunt cunoscui doar 61 de codoni, fiecare reprezentnd cte un aminoacid, pentru a-i translata, este de ateptat s existe 61 de molecule de tARN diferite, fiecare cu

anticodonul sau, complementar cte unui codon, corespunztor unui aminoacid. De fapt sunt mai puin de 61 de specii de tARN, cel puin cte una pentru fiecare din cei 20 de aminoacizi, dei unele molecule de tARN pot recunoate mai muli codoni. Locul de introducere n catena polipeptidic este dictat de anticodonul t-ARN care recunoate un anumit codon de pe mARN fixat pe ribozomi.
c) Acizii nucleici ribozomali (rARN)

Majoritatea acizilor ARN (pn la 80%) este reprezentat de acidul ARN ribozomal (rARN), prezent n ribozomii citoplasmei celulare. Acidul nucleic rARN nu se gsete n stare liber, ci combinat cu proteine sub forma unor complexe ribonucleoproteice, constituind componente ale ribozomilor, la suprafaa crora are loc biosinteza proteinelor. Ribozomii sunt particule mici, prezente n numr mare n celule, implicai n biosinteza proteinelor. Numele lor provine de la coninutul n acid ribonucleic ARN (60% din coninutul n solide). Ribozomii se leag reversibil att de mARN ct i de tARN. Acizii nucleici rARN au mas molecular mare (600 000-1 200 000), datorit gradului de polimerizare ridicat i o structur monocatenar, parial dublu helicoidal (prin plierea catenei macromoleculare), caracterizat prin formarea de legturi de hidrogen ntre bazele azotate complementare. Acizii rARN au aceeai compoziie indiferent de celulele din care provin, vegetale sau animale.
Virusurile

Virusurile sunt complexe cu structur nucleoproteidic constituite din acizi nucleici ADN sau ARN (ca material genetic) i proteine specifice. Virusurile prezint o structur extrem de simplificat, care nu le poate asigura un metabolism propriu, virusurile situndu-se la limita dintre viu i neviu. Din aceast cauz, un virus existent n stare pur (virion) nu se poate reproduce singur (autoreproducere). Pentru reproducere, virusurile trebuie s ptrund n interiorul unei celule specifice a unui organism viu, i s declaneze mecanismul de a se autoreplica prin intermediul celulei gazd. Virusurile se clasific, n funcie de tipul acidului nucleic coninut n virusuri ADN i virusuri ARN. Acidul nucleic specific fiecrui tip de virus prezint dou caracteristici: este purttorul potenial al proprietilor infectante; este purttorul informaiei genetice, deci este responsabil pentru autoreplicarea virusului n celula infectat. Ptrunse n celule, virusurile deturneaz biosinteza celular proprie, cu precdere spre sinteza componentelor moleculare ale virusului. Acizii ARN i ADN virali se ataeaz de ribozomii celulei gazd manifestnd prioritate fa de acizii nucleici celulari i astfel se biosintetizeaz acizii nucleici virali.