DEFINITIE:

ENZIMA (ferment-din fr. enzyme) este un

compus organic de natur proteic,
prezent n celule vii, care dirijeaz
procesele de sintez i de degradare din
organismele animalelor, plantelor i
microorganismelor, producnd i pstrnd
energie. Fr enzime , procesele
biochimice s-ar desfura cu viteze foarte
mici.
IMAGINI ENZIME
 SCURT ISTORIC:
Reactii enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru
fabricarea vinului, a otetului, a berii si a branzei.
Lavoisier (1789) a facut un bilant de materiale al fermentatiei, aratind
ca oxigenul, hidrogenul si carbonul din zahar se regasesc in alcoolul si
bioxidul de carbon ce iau nastere.
Payen si Persoz(1833) au izolat, prin precipitarea cu etanol, prima
enzima, amilaza
Un moment istoric deosebit de important este recunoasterea clara, de
catre Berzelius, in 1835, a caracterului catalictic al reactiilor enzimatice,
precum si a rolului esential pentru viata animalelor si a plantelor jucat
de aceste reactii.
In anul 1940,cercetatorul american Edward Howell a facut, in acelasi
domeniu, o si mai mare descoperire: cercetand substantele vitale
propriu-zise si anume, ENZIMELE, a dovedit ca ele sunt purtatori
vietii din orice organism viu,fiind deci si materia vie din alimentele
noastre
 ROLUL IN CADRUL
ORGANISMELOR:

Descompunerea moleculelor mari;

Accelereaz procesele metabolice;

Coordoneaz unele etape ale ciclului

metabolic.
 STRUCTURA ENZIMELOR
Enzimele sunt substante de
natur proteic. Acestea
reprezint macromolecule,
compuse din lanuri polipeptidice,
avnd o mas molecular ntre
10.000 - 1.000.000.
 MECANISMUL REACTIEI:
Enzima formeaz cu substratul un produs
intermediar reactiv, cu o via scurt. Sub
aceast form intermediar, substratul
intrat n reacie sufer modificri
electronice sub aciunea centrilor activi ai
enzimei, rezultnd produsul de reacie.
 REGULAREA ACTIVITATII
ENZIMATICE:
-FACTORI-

TEMPERATURA
La creterea temperaturii crete i activitatea
enzimatic. La temperaturi ns prea mari,
enzimele ncep s se descompun i activitatea
enzimatic se micoreaz.
 INFLUENTA
TEMPERATURII
ASUPRA
ACTIVITATII
ENZIMATICE
PH-ul
Activitatea enzimatic este n strns
legtur cu pH-ul mediului n care se afl.
De exemplu, pepsin, o enzim digestiv,
este n condiii optime la pH cuprins ntre
1,5 - 2.
Concentratia substantei
La crestea concentratiei substantei
si activitatea enimatica creste.
INFLUENTA PH-ULUI ASUPRA ACTIVITATII
ENZIMATICE
 TIPURI DE ENZIME:

Dupa reactivitate

Dupa natura substratului

 DUPA REACTIVITATE:
Apoenzima-enzim, care devine activ
numai la unirea cu anumite substane de
natur non-proteic;
Coenzima-sau cofactor - substan de
natur non-proteic, ce-i confer activitate
enzimatic apoenzimei;
Holoenzima-macromolecula rezultat n
urma unirii coenzimei cu o apoenzima.
Dupa natura substratului:
Toate reactiile enzimatice sunt reactii de
transfer al unor grupe de atomi de la un
donor la un acceptor. Astfel hidrolizele sunt
reactii de transfer al unor grupe acil, glicozil
etc. cedate de substrat, catre apa ca
acceptor iar reactiile de oxido-reducere sunt
reacti de transfer de hidrogen sau electroni
termenul de transferare se foloseste insa, in
nomenclatura curenta mai ales pt.
transaminari, transmetilari, transacetilari.
 Dupa o clasificare mai noua(Union of
Biochemistry Commission of Enzymes
1961) enzimele sunt impartirte in sase
clase,fiecare divizata la randul ei in mai
multe sub clase, fiecare enzima este
desemnata din patru cifre ex.
1111(hidrogenaza alcolului) este o oxido-
reductoza (clasa 1) actioneaza asupra
grupei CHOH adonorului(subclasa 1) cu
DPN sau TPN ca acceptor(subsubclasa 1)
si este primul termen din aceasta ultima
subdiviziune.
CELE 6 CLASE DE ENZIME SUNT:
1.Oxido-reductaze

2.Tranferaze

3.Hidroraze

4.Liaze

5.Izomeraze

6.Ligaze(sintetaze)
 Corpul nostru produce enzime atunci cand sanatatea
nostra este echilibrata. Ele efectueaza toata munca din
corp. Ele sunt responsabile cu lupta impotriva infectiilor,
cu digestia, cu refacerea corpului functiile lor sunt
infinite. Ele lucreaza non-stop si nu obosesc niciodata
sau nu-si inceteaza lucrul daca sanatatea este
echilibrata.
Cand sanatatea nu este in echilibru, atunci este o
deficienta enzimatica. Enzimele pot fi usor extrase din
alimente nutritive usor de digerat, care sunt alimente
crescute intr-un sol sanatos, nefertilizat, si care sunt
preparate special prin mixare, germinare, fermentare si
cantitati mici de suc, nu prin gatire.
Aceste enzime extind energia vitala a corpului catre
o stare totala de bine. Consumarea alimentelor
sanatoase este cea mai eficienta cale de a suplimenta
rezerva de enzime existenta in corp, pentru a imbunatati
sistemul digestiv
 NOMENCLATURA:
Numele enzimelor se formeaza
adaugandu-se sufixul -aza la nr.
reactiilor provocate sau
substraturilor lor, exceptie fac
numele istorice al unor enzime
cum ar fi emulsina, pepsina si
zimaza etc.
Enzimele se pot gasi in special in alimentele negatite
precum: germenii de grau, laptele de vaca crud (tolerat
numai de cei cu ficatul sanatos), galbenusul de ou de
gaina, sucurile de legume,legumele si zarzavaturile
tinere, afinele, caisele, ceapa, ciresele si visinele,
coacazele negre, morcovii,prunele, rosiile, salata verde,
sfecla rosie,spanacul, usturoiul, mierea, lucerna (care
contine un numar de 8 enzime esentiale), carnea si
pestele etc. Aceste substante au un rol foarte bine
determinat, fiecare actionand asupra unui anumit
component din alimente, neputandu-se inlocui una pe
cealalta. Prin urmare, o cantitatea insuficienta, sau
absenta unei singure enzime poate determina
imbolnavirea.
 BOLI METABOLICE:
Sunt numeroase boli
metabolice, cauzate de
absena unei enzime sau
funcionarea proast a unei
enzime n corpul uman.
Enzime anticancer

Cteva studii recente efectuate n cadrul

universitilor Johns Hopkins din SUA i
Tsukuba din Japonia arat c inducia unor
enzime speciale din corp, capabile s
neutralizeze i s nlture substanele
cancerigene, are anse mari s devin o
metod eficace de reducere a riscului de
cancer. Cercettorii vor ncerca s pun la
punct medicamente care s mreasc acest
efect, dar testele necesare pentru stabilirea
efectului pe termen lung i a siguranei fac din
aceste planuri ceva de ordinul viitorului.
Pentru a-i putea exercita efectul duntor asupra
ADN-ului celulelor n care ptrund, substanele
cancerigene trebuie s fie mai nti activate. n
urm cu civa ani, oamenii de tiin au
descoperit c anumite enzime ale corpului
omenesc (numite enzime de faza II-a ) pot
detoxifia compuii cancerigeni nainte s fie
activai. Dr. Paul Talalay a aprut pe primele
pagini ale ziarelor cnd a descoperit c o
substan nutritiv din broccoli, numit sulforafan ,
poate determina creterea nivelurilor acestor
enzime protectoare, iar cercetrile ulterioare au
identificat multe alte astfel de substane.
 Enzime digestive si flora intestinala

Enzimele sunt fermenti de natura proteica si structura

coloidala complexa, specifici plantelor si animalelor, necesare
pentru digestie deoarece au roluri importante in transformarea
alimentelor in substante primare necesare nutritiei, precum
minerale, vitamine, aminoacizi. Acestea actioneaza in mod
asemanator cu niste catalizatori, avand capacitatea de a
determina o reactie chimica complexa fara ca ele sa fie alterate
sau distruse in cursul acestui proces. Enzimele pot fi insa
distruse de factori precum anumite conditii termice.
In transformarile biochimice care au loc in organismul
uman, actioneaza doua tipuri de enzime, si anume:
enzime endogene, sub forma de fermenti secretati de glandele
digestive; au rol de reglare a digestiei;
enzime exogene sau enzime propriu-zise, care trebuie
procurate din mediul exterior, prin consumul de alimente de
origine vegetala sau animala.
Coenzimele respiratiei. Este cunoscut rolul important al
reactiilor de oxidare cu oxigen molecular, pentru
producerea energiei necesare functiilor vitale ale
organismelor. Nu exista nici o enzima capabila sa
transfere direct unei molecule de oxigen hidrogenul
eliminat de substraturile curente din organismele vii.
Pentru a se combina cu oxigenul, este necesara
interventia unui sistem complex de enzime si coenzime.
Enzimlele fac parte din clasa oxido-reductazelor
(dehidrogenaze si oxidaze). Hidrogenul cedat de
substrat este intai acceptat ce DPN (codehidraza I),
asociate dupa caz cu o enzima specific adaptata
substratului. Soarta coenzimelor hidrogenate care se
formeaza depinde de conditiile anaerobe sau aerobe in
care are loc reactia. In conditii anaerobe,
hidrocodehidraza cedeaza hidrogenul unui acceptor din
mediul de reactie.
 PREZENTARE REALIZATA DE :
Ghemut Ancuta Madalina
Popa Adela

CLASA XI-A