CURS 2

 ANTIGENE
 ANTICORPI

 ANTICORPI MONOCLONALI
ANTIGENE
ANTIGENE (Ag)

 structuri moleculare
 recunoscute specific de către celulele imune
ca fiind diferite de cele ale propriului organism

 exogene – bacterii, virusuri, fungi, paraziți,

proteine străine
 endogene - molecule proprii alterate (celule
îmbătrânite, tumorale)
Receptori de antigen
 Ag – recunoscute de către receptorii
limfocitari specifici, denumiţi receptori de
antigen
 TCR, BCR

1.LB 2.LTH 3.LTC

BCR
LT recunosc doar peptidele
prezentate în contextul MHC
LB recunoaște în mod direct particulele
străine, fără a fi necesare procesarea
acestora și prezentarea peptidelor străine
de către APC

Bacterie

LB
TCR

 Organismul uman este capabil să edifice un

răspuns imun față de orice structură moleculară
străină și față de compuși noi, de sinteză
 Există milioane de molecule diferite de Ag
 Organismul uman are milioane de clone de LT
 Fiecare clonă LT este programată genetic să
recunoască un singur tip de Ag, prin intermediul
TCR
BCR
 Organismul uman are milioane de clone
de LB și aproximativ 1011 molecule diferite
de Ac
 Fiecare clonă LB este programată genetic
să recunoască un singur tip de Ag, prin
intermediul BCR și să producă un singur
tip de Ac, cu aceeași specificitate
 paratop
epitop

Epitop Antigen

 nu întreaga moleculă de Ag reacţionează cu

receptorul limfocitar corespunzător, ci doar o
mică porţiune din antigen, care este denumită
epitop

 zonă mică, cu diametrul de aproximativ 3nm,

care interacţionează cu o porţiune restrânsă a
receptorului specific, numită paratop
 Antigenicitate – proprietatea Ag de a
interacționa cu Ac sau receptorul limfocitar
specific

 Imunogenitate – capacitatea Ag de a induce

un răspuns imun

 Toleranță imunologică - lipsa răspunsului

imun față de un anumit Ag (Ag tolerogen)
Imunogenicitate
 Termenul de imunogen este frecvent folosit
ca sinonim cu antigenul
 Atenţie!!!!
 Toţi imunogenii sunt antigene, dar nu toate
antigenele sunt imunogene
 Ag “complet” : macromoleculă complexă – de obicei
proteică (nucleo-, lipo-, glico-) – uneori carbohidrat sau
lipid. Sunt imunogenici si reactivi.
 Un imunogen este orice substanţă ce poate
media un răspuns imun.
Reacţii imune declanşate de Ag

 Activarea limfocitelor care posedă receptorii potriviţi

 Sinteza de Ac specifici
 Instalarea memoriei imunologice
 Răspunsul imun efector specific

 Răspuns imun deviat sau în exces – boli autoimune,

stări de hipersensibilitate
 Răspunsul imun față de diverșii epitopi ai
unei molecule de Ag nu este egal

 Epitopii imunodominanți – acei epitopi care

induc un răspuns imun mai pronunțat
1. Condiţiile dependente de molecula de Ag

 străină, “non self”, self modificată – o

substanță este cu atât mai imunogenă cu cât
se deosebește mai mult de componentele
proprii
 greutatea moleculară >40kDa - cu cât
volumul unei molecule este mai mare, cu atât
aceasta va fi mai imunogenă
 structura moleculei
 compoziţia chimică (proteine, glicoproteine,
polizaharide vs. lipide, acizi nucleici)
 structura spaţială
1. Condiţiile dependente de molecula de Ag

 perioadă de remanenţă în organism –

persistența epitopilor trebuie să fie suficient de
îndelungată pentru a permite realizarea
răspunsului imun
 cantitatea (doza) inoculată
- trebuie să fie optimă, doza optimă diferă de la
un imunogen la altul
- toleranța de doză înaltă/toleranța de doză
joasă
 intervalul de timp între doze - scurt –
supresie imună/ lung – scăderea memoriei
imunologice
1. Condiţiile dependente de molecula de Ag
 Asocierea cu adjuvanţi s-a dovedit salutară
pentru creşterea imunogenităţii moleculei de
Ag.
adjuvant = o substanţă, sau un amestec de
substanţe, ce măresc imunogenitatea
antigenului.

induce, în general, o reacţie inflamatoare care

încetineşte eliminarea, favorizează captarea şi
prezentarea Ag către limfocite
folosiţi în producerea unor vaccinuri
pot fi de origine bacteriană sau compuşi chimici:
anorganici sau organici
 1. Condiţiile dependente de molecula de Ag

 Valenţa – numărul de epitopi de pe un antigen;

determină numărul de molecule de anticorp cu
care un antigen se poate combina.
 În general cu cât valenţa este mai mare cu atât
substanţa este mai imunogenă
 Epitopii (determinanţii) care sunt cei mai usor
accesibili stimulează mai bine răspunsul imun
2. Condiţiile dependente de organism
 vârsta individului - perioada intrauterină/perinatală -
Ag induc toleranță, vârstnici – sistem imun incapabil de a
edifica un răspuns adecvat la stimularea Ag
 condiţia fiziologică a organismului -
graviditate/terapie imunosupresoare – sistemul imun nu
reacționează la intensitatea normală
 specia - departarea filogenetică între specia căreia îi
aparține Ag și subiectul imunizat
 diferențele genetice - indivizii unei specii răspund
diferit la stimuli Ag identici (genele Ir)
 calea de inoculare – vaccinurile: iv – Ag sunt
degradate rapid, se preferă adm. sc sau id (timp de
persistență mai mare)
Organizarea structurală a moleculei de Ag
 La nivelul unui Ag pot să existe unul sau mai mulți
epitopi, care-i conferă specificitate și care ocupă doar o
mică parte din întreaga moleculă
 Numărul epitopilor crește odată cu masa moleculară și
complexitatea chimică a Ag
 Dpdv structural, epitopii sunt secvențiali și
conformaționali paratop
epitop

Antigen
secvența AA din lanțul
polipeptidic

STRUCTURA PRIMARĂ
 foiță β
α–helix plisată

STRUCTURA SECUNDARĂ
STRUCTURA TERȚIARĂ
Epitopii secvențiali

 sunt determinați de structura primară a Ag

 paratopii LB interacționează doar cu epitopii
de la suprafața moleculei
 paratopii LT leagă și epitopii din interiorul
moleculei
Epitopii conformaționali
 discontinui
 formați prin juxtapoziția în spațiu a unor AA
situați la distanță unii de alții în lanțul
polipeptidic, dar apropiați spațial datorită
structurii secundare și terțiare
 sunt prezenți doar la nivelul Ag solubile,
native
 sunt recunoscuți doar de Ac/BCR
Epitop secvențial/conformațional
ANTIGEN ANTICORP

Legături de
hidrogen

Legături
ionice

Interacțiuni
hidrofobe

Interacțiuni
van der Waals

Legături
ionice
Sistemul haptenă - carrier

 Moleculele cu GM mică (sub 1000Da), care

reacționează cu receptori specifici, dar nu
sunt imunogene, se numesc haptene (Ag
incomplet)

 trebuie să se lege covalent de o moleculă

purtătoare – carrier (Ag complet)
Carrier Haptenă
Anticorpi anti haptenă

Anticorpi anti carrier

Complex haptenă-
carrier

Anticorpi anti complex

haptenă carrier
Sistemul haptenă - carrier

substanţe care pot funcţiona ca haptene

 sărurile metalelor grele (Ni, Cr)

 polizaharidele mici
 fosfocolina (prezentă pe suprafaţa unor microbi)
 substanţe chimice de sinteză
 medicamente, coloranţi, oligonucleotide etc...
 substanţe de origine vegetală
 Ag “incomplete” : molecule mici
(haptene)
 Reacţionează cu anticorpii dar nu
duc la un răspuns imun fără ajutor
(proteina carrier)
 e.g., iedera otravitoare, alergii
medicamentoase
Reacția încrucișată/cross-reacția

 haptenă asociată cu o altă moleculă carrier

 epitop identic la nivelul a două Ag diferite

ex. Sdr polen-fructe/legume

polen de mesteacăn (Betulla verrucosa) – mere, piersici, prune, pere,
cireşe, caise, morcovi, ţelină, cartofi, alune, arahide
polen de Ambrozia – pepene, dovlecei, castraveţi, banane
polen de Artemisia (pelin) – ţelină, piper negru, ceapă, muştar

Sdr latex-fructe
latex - banane, avocado, kiwi, castane, cartofi, papaya
Clasificarea antigenelor- criterii

1. Capacitatea de a induce reacţii imune şi de

a reacţiona cu anticorpii (sau TCR) in vitro
2. Modul de formare
3. Origine
4. Sursa antigenului
5. Gradul de înrudire genetică
6. Intensitatea răspunsului imun
7. Necesitatea participării limfocitelor T helper
8. Forma sub care apar
Clasificarea antigenelor
1.Capacitatea de a induce reacţii imune şi
de a reacţiona cu Ac (sau TCR) in vitro
 Ag complete

 Ag incomplete (haptene)

2.Modul de formare
 naturale (există ca atare)

 sintetice (obţinute în laborator)

Clasificarea antigenelor
3.Sursa antigenului
 externă (exogene)

 internă (endogenă, prin denaturarea sau

îmbătrânirea propriilor structuri)

4. Intensitatea răspunsului imun:

 slab imunogene

 puternic imunogene
Clasificarea antigenelor
5. Dependenţa de ajutorul LT helper
 antigene T dependente –marea majoritate
a Ag (necesită cooperarea LB - LTh)
 antigenele T independente -molecule mari,
polizaharidice (nu pot fi prelucrate în APC și
prezentate în contextul MHC), formate din
epitopi identici, multipli, care stimulează LB
prin legarea lor concomitentă pe mai mulţi
receptori
Clasificarea antigenelor
6. Gradul de înrudire genetică

 Xenoantigenele – Ag diferite ale unei specii față

de alta/ indivizii speciei respective sunt xenogeni
față de altă specie
 Aloantigenele – Ag caracteristice unui anumit
grup de indivizi, numiți alogeni, care aparțin
aceleiași specii
 Ag singene (izologe) – comune indivizilor din
aceeași specie, care sunt genetic identici (frați
gemeni univitelini)
 Antigenele organ-specifice - caracteristice
pentru un organ, indiferent de specia animalului de
provenienţă

 Antigene dependente de stadiul evolutiv al

dezvoltării ontogenetice - unele antigene, denumite
oncofetale, sunt prezente în timpul dezvoltării fetale
(intrauterine) dar ulterior dispar.
(Ex. Ag CEA, AFP)
Clasificarea antigenelor
7.Forma sub care apar
 Ag solubile, libere

 Ag celulare

8.Origine
 animale (proteine, glicoproteine, lipoproteine,
fosfolipide, acizi graşi)
 vegetale (proteine, glicoproteine)

 bacteriene

 virale (proteine, glicoproteine, polizaharide)

 Antigenele celulare

Antigenele MHC de clasa I

 glicoproteine membranare codificate de genele din

clasa I ale MHC
 sunt prezente pe membrana tuturor celulelor nucleate
din organism.
 reprezintă antigenele clasice de transplant.
 rol în prezentarea epitopilor rezultaţi din fragmentarea
antigenelor endogene, limfocitelor T citotoxice (CD8 +)
 Antigenele celulare

Antigenele MHC de clasa II

 glicoproteine membranare heterodimere

 codificate de genele din clasa II ale MHC
 exprimate selectiv pe suprafaţa celulelor
prezentatoare de Ag (APC): monocite, macrofage,
celule dendritice, LB
 au rolul de a prezenta limfocitelor Th (CD4+), epitopii
rezultaţi din fragmentarea antigenelor exogene în
lizozomii din APC.
 LTC LTH
Peptidă
antigenică

MHC I

LTC
MHC II

TCR

CD8 LTH
Celulă infectată APC
CD4
viral
Antigenele celulare
Antigenele MHC de clasa III
 proteine codificate de genele MHC clasa III

 diferite funcțional de Ag MHC clasa I și II

 proteine implicate în răspunsul imun:

- TNF α, TNF β

- C2, C4

- proteinele de șoc caloric (HSP)

- anafilatoxine

- substanțe chemotactice
Superantigene (S-Ag)
 familie de molecule cu înaltă acțiune
imunostimulatoare (mitogenă) în formă
integrală asupra LT
 active la concentrații mici
 rezistente la proteaze
 termorezistente
 endogene (produși ai genelor unor retrovirusuri
integrate în genomul celulelor gazdă)
 exogene (proteine solubile secretate de bacterii)
Exemple S-Ag
Bacteriene:

Staphylococcus aureus
Staphylococcal enterotoxin A, SEA
Staphylococcal enterotoxin B, SEB
Staphylococcal toxic shock syndrome
toxin-1(TSST-1, 2)
Staphylococcal exfoliating toxin A (SETA)
Streptococcus pyogenes
Streptococcal pyrogenic exotoxin A (SPEA)
Clostridium perfringens
Mycoplasma arthritidis
Yersinia enterocolitica

Virale:

Rabies virus
Epstein-Barr virus
Recunoașterea antigenică prin TCR
APC

 Procesarea antigenului
de către APC MHC II
- clivarea proteinelor în
fragmente peptidice și
CD4
asocierea acestora cu epitop
moleculele MHC
TCR

 Prezentarea antigenului

LTH
Superantigene
 Procesarea antigenului de catre APC
- clivarea proteinelor in fragmente
peptidice si asocierea acestora cu
moleculele MHC

 Prezentarea superantigenului
 LTH

TCR

superantigen epitop

MHC II

APC
 Particularități
Antigen convențional
 Stimulează : 0.001-0.01%
 Necesită procesare
 Se leagă în situsul de
legare a Ag
 Specificitate antigenică
 Răspuns puternic/expunere
anterioară
 Induce memorie
imunologică
Superantigen
 Stimulează 10-40%
 Nu necesită procesare
 Se leagă în afara situsului
convențional
 Legare nespecifică la nivelul
Vβ
 Răspuns puternic inițial
 Nu induce memorie
imunologică
 Clinic – Sdr de șoc toxic
 febră înaltă, debut brusc
 TA sist <90 mm Hg

 eritrodermie generalizată,

necroză epidermică
 afectare purisistemică

- tract GI (diaree, vărsături)

- hiperemia mucoaselor
(conjunctivală, orală)
- insuficiență renală (Crea >2xLSN)

- sdr hepatocitoliză
- PLT↓ (<100.000/mm3)
- afectare SNC (confuzie fără semne
neurologice de focar)
S-AgB

 molecule ce acționează la nivelul LB similar

superantigenelor T
 ex.

- proteina de membrană a stafilococului aureu

(SpA)
- glicoproteina de înveliș a HIV-1(gp 120)
 ANTICORPI
IMUNOGLOBULINE
Electroforeza serului
 ANTICORPII

 globulinele serice capabile să lege specific

antigenul care a suscitat sinteza lor, denumite
din acest motiv imunoglobuline (Ig)
 există 5 clase de imunoglobuline: IgG, IgM,
IgA, IgD şi IgE.
 produșii Ag-specifici ai plasmocitelor provenite
din maturarea limfocitelor B
Activarea LB Ac
Antigen

LB LTH

LB activat

Semnal inadecvat de activare Semnal adecvat de activare

Celulă apoptotică Plasmocit Limfocit B cu memorie

 1972 Premiul Nobel
Rodney R. Porter &
Gerald M. Edelman
au indicat Rodney R. Porter
structura
chimică a
anticorpilor
 STRUCTURA IMUNOGLOBULINELOR
Capăt N-terminal

Unitatea structurală
de bază - 4 lanţuri:
- 2 lanţuri grele H
Lanț ușor
(heavy)
- 2 lanţuri uşoare L
(light)
Legături
- unite prin legături disulfidice
disulfidice și Lanț greu
necovalente

Capăt C-terminal
Fragmentele Imunoglobulinelor : Relaţii Structură/Funcţie

Proteoliza cu papaină: Proteoliză cu papaină

3 fragmente aproximativ egale

- 2 Fab (“antigen binding”)
- funcție de recunoaștere a Ag
- Fc (“cristalizabil”)
funcţie efectoare
Proteoliză cu pepsină

Proteoliza cu pepsină:
- 1 fragment mare F(ab’)2
- fragment peptidic pFc
FUNCȚIILE Ig

• Fab - funcţia de recunoaştere specifică

• Fc – efectoare
fixarea complementului
traversarea barierei placentare pentru protejarea
pasivă a fătului
 fixarea pe celule prin receptori FcR
Funcții majore ale Ac

 Activarea complementului
 Previn atașarea la celulele gazdă și intrarea agenților
patogeni în acestea
 Neutralizarea toxinelor
 Inhibiția mișcărilor paraziților (ex. atașare la flageli, cili)
 Aglutinarea paraziților
 Inhibiția creșterii și metabolismului agenților patogeni.
 Opsonizare
Structura primară a Ig
Lanțul polipeptidic L Lanțul polipeptidic H
două părți distincte:
1. N-terminală (110 AA) = 1. N-terminal =
regiunea variabilă regiune/domeniu variabil
(domeniul variabil) a L al H (VH)
(VL) – polimorfism 2. C-terminal = 3 regiuni
(diferențe între constante: CH1, CH2 și
secvențele AA) CH3
2. C-terminală = regiunea
constantă a L (CL),
secvența AA este
aproape aceeași
STRUCTURA IMUNOGLOBULINELOR
Lanț greu Lanț ușor

Balama

recunoașterea
antigenului

funcție
efectoare
 Domeniile Ig
Domeniul variabil (V) al lanţurilor
L şi H conţine zone
hipervariabile, CDR1-
CDR3 (complementarity-
determining regions), care
determină
complementaritatea –
constituie zona prin care se
leagă de epitop.
Situs de
Domeniile hipervariabile ale legare a
lanţurilor grele şi uşoare antigenului
formează împreună situsul
de combinare cu Ag sau
paratopul anticorpului.
 Regiunile/domeniile Ig
Domeniu constant al Domeniu variabil al
lanțului ușor lanțului ușor

Lanțurile polipeptidice NU
sunt liniare, ci încolăcite
strâns sub forma unor
structuri globulare foițe β plisate foițe β plisate
(domenii Ig), care legătură disulfidică

corespund regiunilor V și Aranjarea foițelor β plisate

C, separate prin scurte
porțiuni liniare.
Formate din:
- Foiţe β plisate
- Αlpha helixuri legătură legătură
disulfidică disulfidică
- Legături disulfidice
 Specificitatea Ac/ limfocitelor T

• Specificitatea este dată de receptorii limfocitari (BCR

sau TCR)
• BCR este chiar anticorpul, în forma sa legată la
membrană. TCR este o proteină distinctă, care
sesizează Ag legat la MHC.
• Interacțiunea BCR-Ag solubil sau TCR-antigen legat
la MHC are loc după modelul cheie-broască
Clasele şi subclasele de Ig
Lanțurile ușoare: k și λ (k:λ=2:1)
Clase:
 IgG - Lanţurile grele gama ()
 IgM - Lanţurile grele miu (μ)
 IgA - Lanţurile grele alpha ()
 IgD - Lanţurile grele delta ()
 IgE - Lanţurile grele epsilon ()

Subclase :
• IgG1-IgG4 lanţurile grele 1- 4
• IgA1-IgA2 lanţurile grele 1- 2
Clase de Ig
Lanț greu Lanț ușor

Balama

recunoșterea
antigenului

funcție
efectoare
 A

Ig G

- majoritatea Ig din ser (70-75%) Balama

- valori normale: 620 - 1400 mg/dl

- structura de monomer
- fixează complementul (IgG4)
- rol de Ac protectori:
 neutralizarea toxinelor bacteriene
 opsonizarea microbilor
- singura Ig care poate traversa bariera placentară
 protecţia antiinfecţioasă la făt
 apărarea imună a nou născutului
Ig G
 apar mai târziu în cursul răspunsului imun
primar
 sunt produse rapid, ca Ac principal, în
răspunsul imun secundar
 Ig M legătură
- GM: 900-970 kDA disulfidică
- 5-15% din Ig serice
- v. n.: 45 - 250 mg/dl Lanț J
Structură:
 pentamer
 extra domeniu (CH4)
 lanţ J

Proprietăţi:

• prima Ig sintetizată de făt

• prima clasă de Ig produsă de LB
• principala clasă sintetizată în răspunsul imun primar
• poate fi secretată în mucoase
• nu trece extravascular sau transplacentar
• fixează complementul
•constituie BCR (forma membranară a Ig M)
 Structura IgA secretorie
Ig A Lanț J

Componenta secretorie
 serică – monomer
 v.n.: 80 - 350 mg/dl
 sintetizată de plasmocite
 în secreţii – Ig secretorie, asigură imunitatea
mucoaselor şi locală (lacrimi, salivă, secreţiile gastrice şi
pulmonare)
 componenta/piesa secretorie
 dimer (sIgA)
 lanţul J
 nu fixează complementul
 complexele Ag-IgA pot activa pe cale alternativă
complementul
 Formarea IgA secretorie

submucoasă celule epiteliale

lumen

plasmocit

receptor
poli Ig
IgA dimeric
Clivare
enzima IgA secretor
tică

veziculă
 Ig E

Structură:
 monomer

 extra domeniu (CH4)

 se leagă de Mast, Ba (FcεRI) și de Mo, Mf (FcεRII/CD23)

 v.n. : 0,002 - 0,2 mg/dl (< 100 UI/ml)
 evidenţiate: metode radio-imunologice sau imuno-enzimatice
 creşte semnificativ
 bolile alergice
 parazitoze
 nu fixează complementul
 Antigen
IgE
FcεRI

Mastocit

Histamina și alți
mediatori ai
inflamației alergice
 Ig D

- se găsesc în ser în cantitate

foarte redusă
- v.n. : 0,3 – 3,0 mg/dl
- structura: monomer
- rolul în apărarea
antiinfecțioasă este
necunoscut
- este co-exprimat alături de
Ig M sub formă de receptor
pentru antigen (BCR) al LB
Utilizarea anticorpilor
 Substituția imună pe termen lung
- deficite congenitale de Ig (a/hipo- γ-globulinemie, SCID, deficit
izolat de IgA sau IgG)
- imunodeficiențe secundare/câștigate (infecția HIV, hipo- γ-
globulinemia tranzitorie a prematurului sau a n.n., bolile
limfoproliferative)
 Profilactic
- infecții virale (hepatită B, rubeolă, rabie, varicelă), infecții
bacteriene (difterie, tetanos), antitoxine
 Producerea unei imunodepresii (γ-globulinele iv în doze
mari inhibă/suprimă sinteza autoAc)
- boli autoimune (neutropenia autoimună, PTI, anemia
autoimună, PR, dermatomiozita)
Ig de membrană (mIg/sIg)
 toate clasele de Ig pot să existe sub formă:
- secretată (Ig serice)
- membranară (BCR)

 înainte ca Ac să fie secretați, trebuie ca o

moleculă de Ig, cu aceeași specificitate, să
funcționeze ca receptor de suprafață celulară a
LB – receptor de Ag al LB (BCR)
mIg
 structură
- regiune extracelulară
(identică Ig solubile)
- regiune
transmembranară
hidrofobă
- regiune
Membrană
intracitoplasmatică celulară
48-aa 61-aa
 BCR
 simpla legare a Ag de mIg
nu este suficientă pentru
activare
 receptorul complet al LB
cuprinde în plus 2 molecule
identice dispuse de o parte
și de alta a mIg
 fiecare moleculă (CD79)
este heterodimeră, formată
din 2 lanțuri polipeptd. Membrană
celulară
invariabile, Igα și Igβ, unite
48-aa 61-aa
printr-o legătură disulfidică
 ANTICORPI
MONOCLONALI
 1975 – prezent: “Revoluţia
moleculară”
 Köhler & Milstein: Ac monoclonali

Premiul Nobel 1984

80
Ac monoclonali

 Ig monospecifice, identice

 Ig sintetizate de toate clonele unei singure

celule-mamă
 Tehnologia Hibridomului
Ag

fuziunea cel
pt
hibridoma cel canceroase
din plasmă

plasmocite cu
sinteza Ac clone testate pt Ac dorit

cel hibridom cresc

în cultură

cel hibridom individual clone dorite

sunt clonate sunt cultivate
şi îngheţate

hibridomul este
păstrat viabil în
şoarece
Ac monoclonali sunt
purificaţi
Ac monoclonali
 umanizaţi
 himerici (au fragmente şi de la şoarece)
 recombinanţi

 generic denumiţi cu sufix:

“-mab” – Mo Ab, “-cept” (anti receptor Mo Ab)
 Ac monoclonali
 1-2 litere anterior (pentru  o silabă internă arată ţinta mab:
originea Ab)  “bac” – bacterie
 “a” – şobolan  “ci(r)” – cardiovasc
 “axo” – hibrid şobolan-murin  “col” – cc. colon
 “e” – hamster  “got” – tumori glandulare
 “i” – primat (testicul)
 “mo” – murin  “gov” - tumori glandulare (ovar)
 “u” – uman  “les” – infecţii
 “xi” – himeric  “lim” – imunomodulare
 “zu” – umanizaţi  “mar” – tumori mamar
 “mel” – melanom
 “pr(o)” - tu prostată
 “toxa” – toxina
 “tum” – tumorI
 o silabă distinctă, compatibilă:  “vir” – virus
ne-bac-u-mab; omali-zu-mab;
ritu-xi-mab
 Ac monoclonali
 se pot cupla cu: toxine, izotopi etc
 imunomodulare: scăderea hiperreactivităţii imune
 transplant, boli autoimune (anti-IL-4, adalimumab - AR)

 afecţiuni cu mecanism patogenic imun:

 cancere (bevacizumab – cc. colon metastatic)
 limfoame (rituximab)
 BII (anti-TNF sau anti-TNFR)

 infecţii: Alvircept (anti-CD4 -receptor pt HIV)

 ANTICORPI

POLICLONALI MONOCLONALI

Proveniți din diferite linii LB Proveniți dintr-o singură

clonă LB

Variaţie între diferitele loturi AcMo oferă o sursă

produse, afectând reproductibilă, predictibilă &
reactivitatea & titrul Ac potenţial inepuizabilă de Ac
cu specificitate înaltă

NU sunt unelte suficient de Permit dezvoltarea unor

bune pentru testele de sisteme sigure de diagnostic
diagnostic clinic imunologic
DISCUŢII