PROTIDE

Protidele sunt cele mai rspndite biomolecule din celulele vii. Ele
sunt eseniale pentru toate aspectele structurii &i funciilor celulare. Cea mai
mare parte din informaia genetic este exprimat prin proteine. Structura
moleculelor proteice &i relaia structurii cu funcia lor biologic &i cu
activitatea lor sunt probleme centrale ale biochimiei.
Proteinele au o structur polipeptidic. Complexitatea proteinelor a
impus introducerea mai multor trepte de organizare structural denumite
structur primar, secundar, teriar &i cuaternar astfel c structura de
ansamblu a unei proteine este dat de existena &i interaciunea acestor
structuri. ntre aceste nivele de organizare structural exist interdependen
&i mpreun determin particularitile structurale &i proprietile funcionale
specifice fiecrei proteine.
Structura primar este dat de numrul, felul &i secvena resturilor
aminoacizilor din molecul. Structura secundar define&te orientarea
spaial a lanului polipeptidic. Structura teriar reprezint un stadiu avansat
de organizare spaial a proteinelor &i const n replierea catenelor
polipeptidice elicoidale asupra lor n&ile. Structura teriar se constituie pe
baza unor legiti &i este meninut prin stabilirea unor legturi &i
interaciuni diferite. Structura cuaternar a unei proteine oligomere indic
modul n care lanurile polipeptidice individuale, se asociaz, se asambleaz
pentru a realiza structura proteinei date, structura sa funcional.
Proteinele dau numeroase reacii chimice datorit gruprilor amino &i
carboxil libere ale aminoacizilor constitueni, legturii peptidice &i diferiilor
radicali din molecul. Datorit complexitii structurii lor, clasificarea
proteinelor nu se poate face dup un criteriu unic. La baza clasificrii stau
de obicei dou criterii: conformaia tridimensional (globulare &i fibrilare) &i
constituia lor chimic.

Proteinele sunt macromolecule care exist ntr2o varietate foarte
mare &i care au o structur deosebit de complex. Au o structur
polipeptidic care asigur proteinelor diversitate molecular &i specificitate.
Structura proteinelor.
Cu ajutorul celor 20 aminoacizi proteici se pot obine combinaii
multiple, deosebite prin numrul &i secvena resturilor de aminoacizi.
Lanurile polipeptidice, unidimensionale &i flexibile, se a&eaz spontan n
arhitecturi moleculare, edificii cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice
pentru o anumit secven de aminoacizi.
Reinem: Complexitatea proteinelor a impus introducerea mai multor trepte
de organizare structural denumite structur primar, secundar, teriar &i
cuaternar astfel c structura de ansamblu a unei proteine este dat de
existena &i interaciunea acestor structuri. ntre aceste nivele de organizare 32
structural exist interdependen &i mpreun determin particularitile
structurale &i proprietile funcionale specifice fiecrei proteine.
Structura primar
Structura primar este dat de numrul, felul &i secvena resturilor
aminoacizilor din molecul. n legtura peptidic exist efectul de rezonan
care conduce la un caracter parial de dubl legtur pentru legtura dintre
azot &i carbon.
Acest caracter se explic prin urmtoarele structuri limit de
rezonan ale legturii peptidice. Ca o consecin a caracterului parial de
dubl legtur al legturii peptidice este apariia izomeriei cis2trans. n
proteine, ca &i n peptide catena este n zig2zag, atomii implicai n legtura
peptidic sunt coplanari, iar resturile aminoacizilor R sunt a&ezai alternativ
deasupra &i dedesuptul planului legturilor peptidice.