Enzimele sunt substane care catalizeaz reaciile biochimice. Dup
structur se mpart n dou categorii: enzime de natur exclusiv proteic &i enzime de natur heteroproteic . Enzimele de natur exclusiv proteic se caracterizeaz prin existena anumitor zone (situsuri) caracterizate printr2o anumit secven de aminoacizi &i o conformaie caracteristic, care sunt eseniale pentru manifestarea activitii catalitice (situs catalitic) sau pentru funcia de reglare (situs alosteric). Enzimele de natur heteroproteic necesit pentru activitatea lor catalitic, prezena unor cofactori enzimatici. Enzimele au capacitatea de a aciona preferenial numai asupra unor anumite substraturi, proprietate numit specificitate enzimatic. O enzim are capacitatea de a selecta numai un substrat sau un numr limitat de substraturi asupra crora acioneaz condiionnd o reacie bine definit. Enzimele prezint o specificitate dubl: specificitate de substrat &i specificitate de aciune. S2au emis diferite ipoteze cu privire la mecanismele de interaciune dintre enzim &i substrat. n orice reacie catalizat enzimatic formarea intermediarului enzim substrat, [ES] este obligatorie. S2au elaborat dou modele implicate in cataliza enzimatic: Modelul clasic,lact,cheie consider c potrivirea substratului cu centrul activ al enzimei este analoag cu potrivirea "lact2cheie". Modelul centrului activ indus presupune o flexibilitate a zonei n care acesta se afl. n enzima liber centrul activ are o configuraie relaxat, diferit de cea necesar fixrii substratului. Apropierea substratului induce o modificare conformaional a zonei centrului activ realizndu2se configuraia optim fixrii. n funcie de tipul de reacie pe care l catalizeaz, enzimele se clasific n &ase mari clase: 1.oxidoreductaze; 2. transferaze; 3. hidrolaze; 4. liaze; 5. izomeraze; 6.ligaze sau sintetaze Enzimele reunite ntr2o anumit clas sunt ulterior clasificate n subclase, &i subsubclase n funcie de unele detalii privind gruprile chimice asupra crora acioneaz.