4.

Proteine Eșanu Cristina IBM-191

1. Proteine- sunt substanțe organice macromoleculare formate din lanțuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt
prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50% din greutatea uscată.
Structură primară- este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.
Structură secundară- se referă la forma și la lungimea lanțurilor polipeptidice, proprietăți induse de legăturile de
hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul și lanțurile beta.
Structură terțiară- Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o
conformație tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanțuri polipeptidice scurte între
ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice.
Structură cuaternară- se referă la modul în care se unesc subunitățile proteice. Enzimele care catalizează
asamblarea acestor subunități poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunități
reglatoare și subunități catalitice.
Grupare prostetică- Parte dintr-o molecula de *heteroproteina care nu este compusa din aminoacizi.
Proteine fibrilare- caracteristice regnului animal, cu rol de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul,
cheratina și elastina.
Proteine globulare- sunt de regulă substanțe solubile în apă sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele,
gluteinele, globulinele, albuminele.
Oligopeptidă- o peptidă ale cărei molecule conțin un număr relativ mic de reziduuri de aminoacizi.
Polipeptidă- Compus organic format din mai multe peptide.
Albumină- este numele generic al oricărei proteine care este solubilă în apă, este parțial solubilă în soluții saline
concentrate, și se denaturează la căldură (se coagulează).
Globuline- au masa moleculară mare şi au un caracter acid mai pronunţat decât albuminele, datorită conţinutului
ridicat de acid aspartic şi acid glutamic.
Gluteline- sunt proteine vegetale solubile în soluţii diluate de baze şi acizi.
Prolamine- sunt proteine vegetale solubile în soluţii alcoolice apoase; conţinutul ridicat de prolină (de unde le şi
derivă numele), acid aspartic şi acid glutamic le conferă un caracter acid pronunţat.
Histone- sunt proteine solubile în apă, au un caracter bazic determinat de conţinutul ridicat de arginină, lizină şi
histidină.
Nucleoproteidă-Compus organic constituit din acid nucleic și proteină bazică prezent în structura tuturor celulelor
animale și vegetale.
Cromoproteine- au gruparea prostetică reprezentată de o substanţă care le imprimă culoare; sunt prezente atât în
organismele vegetale, cât şi animale. Au un rol esenţial în procesele vitale fiind biocatalizatori ai proceselor
biochimice importante.
Glicoproteine-sunt proteine care conțin catene de oligozaharide (glicani, ca și grupe prostetice) atașate covalent de
catenele laterale polipeptidice.
Fosfoproteine- este o proteină care este modificată posttransmitraducal prin atașarea fie a unui singur grup de fosfat,
fie a unei molecule complexe.
Lipoproteine-sunt combinații de proteine și lipide (grăsimi) cu caracter hidrofil. Ele joacă un rol important în
metabolism, și anume la transportul de lipide în țesuturi și în sânge.
Denaturare a proteinelor-implica intreruperea si posibil distrugerea structurilor tertiare si secundare.
Prioni-sunt agenți infecțioși nonconvenționali de natură proteică, lipsiți de orice tip de acid nucleic, care produc un
grup de boli neurodegenerative transmisibile ale animalelor și omului, numite boli prionice.

2. 2.1. Monomerii proteinelor se numesc aminoacizi.

2.2. Proteine globulare sunt substanţe solubile în apă.

2.3. Proteinele fibrilare sunt caracteristice pentru regnul animal.

2.4. Proteinele simple au fost clasificate de către chimistul T. Osborne în funcţie de solubilitatea lor în diferite medii.

2.5. Sunt 4 tipuri de organizare structurală a moleculelor proteice:primară, secundară, terțiară și cuaternară.

2.6. Structura primară a proteinelor reprezintă o secvență de aminoacizi într-un lanț polipeptidic.
2.7. Structura secundară a proteinelor se formează datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările carboxilice și
aminice ale aminoacizilor.

2.8. Structura terţiară a proteinelor se formează datorită interacțiunii radicalilor aminoacizilor.

2.9. Structura cuaternară a proteinelor este caracteristică pentru hemoglobină...

2.10. Proteidele se clasifică în funcţie de gruparea prostetică.

3. I. a- punți disulfidice;

1- structura primară;

2- structura secundară și terțiară;

3- structura cuaternară.

II. A- alfa helix;

B- structură pliată beta.

4. 4.1. În celulele de origine vegetală conţinutul de proteine depăşeşte 50% din masa uscată. NU/5-10%

4.2. Albuminele sunt solubile în alcool etilic. NU/ solubile în apă

4.3. Globulinele sunt solubile în soluţii de baze. NU/ soluții apoase ale sărurilor

4.4. Prolaminele porumbului se numesc zeine. DA

4.5. Glutenul cerealelor este alcătuit din prolamine şi gluteline. DA

4.6. Feritina conţine zinc. NU/ fier

4.7. Cazeina conţine fosfor. DA

4.8. Gliadina este o proteină de rezervă a mazării. NU/ a grâului

4.9. Fenomenul de distrugere a structurii proteinelor se numeşte renaturare. NU/ denaturare

4.10. Prionii sunt agenţi patogeni care provoacă boli gastrointestinale. NU/ boli neurodegenerative.

5. 5.1. Monomerul proteinei:

a) glucoză; b) acid fosforic; c) aminoacid; d) nucleotid; e) glicerină.

5.2. Funcţiile proteinelor în celulă:

a) catalitice; b) stocare a informaţiei genetice; c) structurale;d) energetice; e) transport; f) protecţie.

5.3. Proteine cu funcţie enzimatică:

a) pepsină; b) colagen; c) tripsină; d) amilază;e) hemoglobină; f) cheratină; g) globulină.

5.4. Proteine cu funcţie de construcţie:

a) fibroină; b) colagen; c) hemoglobină; d) zaharază;e) cheratină; f) elastină; g) glutelină.

5.5. Proteine de rezervă:

a) albumină; b) cazeină; c) miozină; d) insulină; e) ricină;f) prolamină; g) ovalbumină.

5.6. Proteine cu funcţii de transport:

a) feritină ; b) ovalbumină; c) hemoglobină; d) cazeină;e) mioglobină.

5.7. Proteine cu funcţii hormonale:

a) miozină; b) insulină; c) fibrină; d) somatotropină; e) actină; f) zeină.

5.8. Proteine fibrilare:

a) cheratină; b) histone; c) gluteline; d) colagen; e) elastină; f) prolamine; g) albumine.

5.9. Proteine globulare:

a) imunoglobuline; b) hemoglobină; c) actină; d) miozină;e) prolamine; f) cheratină.

5.10. Proteine solubile în soluţiile apoase ale diferitor săruri:

a) albumine; b) globuline; c) prolamine; d) gluteline.

6. 6.1. Funcţiile proteinelor: 1-D; 2-C; 3-B; 4-E; 5-A.

6.2. Proteine conjugate: 1-F; 2-A; 3-E; 4-D; 5-B,C,G.

7. 7.1. Cazeinele sunt proteine conjugate ce conţin grupări fosfat, restul sunt proteine simple.

7.2. Glucoza nu este proteină, ci monoglucidă.

7.3. Imunoglobuline G sunt glicoproteine, restul sunt metaloproteine.

7.4. Amilaza este o proteină globulară, restul sunt proteine fibrilare.

7.5. Hemoglobina este o proteină de transport, restul sunt enzime.

8. 8.1. Asemănări:

1. Compuşi organici

2. Compuşi macromoleculari.

3. Biopolimeri.

4. Monomerii se asociază prin legături covalente specifice.

5. Proprietăţi comune − denaturarea şi renaturarea.

Deosebiri:

1. Monomerii proteinelor − aminoacizi, monomerii acizilor nucleici − nucleotide.

2. Acizii nucleici se replică în nucleul celulei, iar proteinele se sintetizează în citoplasmă la ribozomi.

3. Monomerii proteinelor se asociază prin legături peptidice, iar monomerii acizilor nucleici − fosfodiesterice.
4. În acizii nucleici este stocată informaţia genetică a celulei, iar proteinele îndeplinesc funcţii de structură, catalitice
etc.